Laporan BIokimia ENZIM

HALAMAN PENGESAHAN Laporan Lengkap Praktikum Biokimia Dasar dengan Judul “Enzim” yang disusun oleh: Nama : Maulyda Awwaliyah.P NIM : 1414142006 Kelas : B Kelompok : V (Lima) telah diperiksa dan dikoreksi oleh Asisten dan/ Koordinator Asisten dan dinyatakan diterima. Makassar, Januari 2016 Koordinator Asisten Asisten Djumarirmanto, S.Pd Ayu Arisma Novyandari NIM. 1314140005 Mengetahui, Dosen Penanggung Jawab Praktikum Prof.Dr.Ir. Hj. Yusminah Hala, MS NIP :   19611212 198601 2 002 BAB I PENDAHULUAN Latar Belakang Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau zat yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim berperan dalam mengubah laju reaksi, sehingga kecepatan reaksi yang dihasilkan dapat dijadikan keukuran keaktifan enzim. Enzim hanya dapat bereaksi pada pH dan temperature tertentu. Karena enzim adalah protein, maka enzim dalam pakan rentan terdenaturasi atau rusak oleh enzim pencernaan atau sesuatu yang dapat mengubah struktur enzim. Enzim adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel hidup. Katalisator adalah substansi yang dapat merubah kecepatan reaksi kimiawi tetapi tidak merubah hasil reaksi. Ciri yang khas dari enzim ditandai oleh adanya spesifikasi untuk substrat yang mirip secara biologis. Cara kerja dari enzim ini sendiri sangat tergantung dari suhu serta lamanya waktu reaksi yang diberikan. Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Sekarang, kira-kira lebih dari 2000 enzim telah teridentifikasi, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup. Enzim Amilase adalah suatu komponen yang sangat penting saat proses pencernaan makanan. Tanpa adanya enzim ini karbohidrat yang kita konsumsi tidak akan bisa berubah menjadi gula yang nanti pada akhirnya diubah menjadi ATP yang sangat penting dalam metabolisme makhluk hidup. Cara kerjaeenzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, pH, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivato radalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Enzim urease disebut juga urea amidohidrolases. Enzim urease merupakan enzim yang mengkatalis hidrolisis dari urea menjadi karbon dioksida dan ammonia. Enzim urease juga terdapat pada beberapa jaringan binatang dan pencernaan mikroorganisme. Urea merupakan salah satu sumber nitrogen non-protein (NPN) yang umum digunakan adalah urea. Urea dibuat dengan jalan mereaksikan ammonia dan karbondioksida (Fardiaz, 1992). Urea merupakan sumber amoniak dari senyawa spesifik, kandungan urea yang tinggi akan dirombak menjadi basa menguap oleh aktivitas bakteri. Tingginya kandungan urea akan membentuk sejumlah besar amoniak yang mempengaruhi kenormalan kandungan total volatile basa.Selama penyimpanan, jumlah amoniak yang terbentuk relatif tidak dipengaruhi oleh suhu. Berdasarkan uraian diatas, maka dilakukanlah praktikum ini. Sehingga kita dapat mengetahui reaksi dan jenis-jenis enzim yang terkait dalam sebuah reaksi. B. Tujuan Adapun tujuan dari kegiatan praktikum ini, adalah untuk mengetahui hasil reaksi dari enzim-enzim yang digunakan pada berbagai jenis substrat yang berbeda. C. Manfaat Praktikum Adapun manfaat yang diperoleh setelah melakukan praktikum ini yaitu mahasiswa mampu mengetahui dan memahami hasil-hasil reaksi dari enzim-enzim yang digunakan pada berbagai jenis substrat yang berbeda. BAB II TINJAUAN PUSTAKA Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Namun, proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian, dan pembuatan asam cuka. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut" (Girindra, 1986). Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup (Girindra, 1986). Enzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein yang peristiwa metabolisme bertindak sebagai katalisator, artinya zat yang mampu mempercepat reaksi kimia tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi. Menurut Shahib (1992), enzim adalah katalisator yang mempercepat reaksi kimia dalam makhluk hidup atau badan system biological. Lakitan (2001) menyatakan, enzim merupakan salah satu lintasan metabolisme yang dapat mempercepat laju reaksi dan berkemampuan sebagai katalisator, artinya ion-ion dan senyawa organik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan. Enzim merupakan katalis yang lebih khas dan lebih kuat dibandingkan dengan ion-ion logam atau senyawa lainnya yang diserap tumbuhan dari tanah (Salisbury, 1995). Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolic yang berbeda (Cartono,2004). Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) ( Poedjadi, 2006). Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim (Soewoto,2000). Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006). Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga , seng atau suatu bahan senyawa organic yang mengandung logam.Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuanyang disebut holoenzim, tetapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prospetiknya tidak menyatu. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin (misalnya : vitamin B1, B2, B6, niasin dan biotin)  (Kartasapoetra, 1994). Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim (Wirahadikusumah, 1989). Enzim urease disebut juga urea amidohidrolases. Enzim urease merupakan enzim yang mengkatalis hidrolisis dari urea menjadi karbon dioksida dan ammonia. Enzim urease juga terdapat pada beberapa jaringan binatang dan pencernaan mikroorganisme. Urea merupakan salah satu sumber nitrogen non-protein (NPN) yang umum digunakan adalah urea. Urea dibuat dengan jalan mereaksikan ammonia dan karbondioksida. Urea merupakan sumber amoniak dari senyawa spesifik, kandungan urea yang tinggi akan dirombak menjadi basa menguap oleh aktivitas bakteri. Tingginya kandungan urea akan membentuk sejumlah besar amoniak yang mempengaruhi kenormalan kandungan total volatile basa.Selama penyimpanan, jumlah amoniak yang terbentuk relatif tidak dipengaruhi oleh suhu (Fardiaz, 1992). Urease merupakan enzim yang spesifik mengkatalisis reaksi hidrolisis urea sehingga dapat digunakan sebagai biosensor. Dalam pengembangan biosensor urea, urease dapat diimmobilisasi dalam suatu matrik dengan berbagai teknik seperti adsorpsi, entrapment, ikatan kovalen, cross linking, dan enkapsulasi. Barhoumi et al., (2004) mengembangkan biosensor urea dengan mengimmobilisasi urease dalam polimer lateks menggunakan teknik entrapment. Antonia dan Toressi (1999) menggunakan polipirol untuk mengimmobilisasi urease dengan teknik cross linking dan entrapment (Fauziyah, 2012). BAB III METODE PRAKTIKUM Waktu dan Tempat Hari/tanggal : Senin/ 11 Januari 2016 Waktu : Pukul 14.00 – 17. 00 WITA Tempat : Laboratorium Biologi Lantai II Sebelah Timur FMIPA UNM Alat dan Bahan Alat Adapun alat yang digunakan dalam praktikum ini yaitu: Rak tabung reaksi 1 buah Tabung reaksi 6 buah Gelas ukur 10 ml 1 buah Pipet tetes 2 buah Penjepit tabung 1 buah Bunsen 1 buah Kaki tiga 1 buah Water bath 37 °C sampai 40 °C Mortar 1 buah Batang pengaduk 2 Bahan Adapun bahan yang digunakan dalam praktikum ini yaitu: Kacang kedelai Aquades Susu Reagen Fenolftalein 1% Larutan Susu Reagen untuk larutan susu Larutan Sublimat Parafin liquid Kertas saring Spiritus Tissue Korek Prosedur Kerja Prosedur Kerja pertama Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih Mengisi 5 ml Ureum atau urea pada masing-masing tabung reaksi Menambahkan 1 tetes Fenolftalein pada setiap tabung reaksi Menambahkan 1 ml Urease yaitu berupa larutan urease murni, Larutan urease yang sudah dipanaskan dan Larutan urease yang ditambahkan dengan 1 tetes Sublimat, dimasukkan pada masing-masing tabung Mengamati Perubahan larutan yang terjadi Prosedur Kerja Kedua. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih Mengisi 5 ml Larutan susu pada masing-masing tabung reaksi. Untuk larutan susu yang ada pada tabung reaksi ketiga, diberikan perlakuan dengan proses pemanasan kemudian didinginkan Menambahkan 5 tetes Reagen pada masing-masing tabung reaksi Menambahkan 1 tetes Larutan Parafin liqiud pada semua tabung reaksi kecuali tabung kedua Mengocok Mengamati perubahan yang terjadi BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN Hasil pengamatan Tabel Hasil Pengamatan Cara Kerja Enzim No Percobaan Hasil 1 Tabung a (5 ml Urea + 1 tetes fenolftalein + 1 ml urease) Rx ( + ) W Marah muda bening Tabung b (5 ml Urea + 1 tetes Fenolftalein + 1 ml urese yang sudah dipanaskan) Rx ( - ) W Putih Keruh Tabung c (5 ml Urea + 1 tetes Fenolftalein + 1 ml urese yang sudah ditambahkan 1 tetes Sublimat) Rx ( + ) W Bening ditambah endapan 2 Tabung a (5 ml Susu + 1 tetes Reagen + 1 tetes Parafin liquid) Rx Gelembung dipermukaan W Biru muda Tabung b (5 ml Susu + 1 tetes Reagen ) Rx Tidak ada gelembung W Biru muda ( lebih biru dari tabung a dan c ) Tabung c (5 ml Susu yang telah dipanskan, lalu didinginkan + 1 Reagen + 1 tetes Parafin liquid) Rx Gelembung dipermukaan ( lebih sedikit dari tabung a) W Biru muda Pembahasan Enzim adalah senyawa protein yang dapat mempercepat atau mengkatalis reaksi kimia. Enzim berperan dalam mengubah laju reaksi, sehingga kecepatan reaksi yang dihasilkan dapat dijadikan keukuran keaktifan enzim. Enzim hanya dapat bereaksi pada pH dan temperature tertentu. Karena enzim adalah protein, maka enzim dalam pakan rentan terdenaturasi atau rusak oleh enzim pencernaan atau sesuatu yang dapat mengubah struktur enzim. Enzim adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel hidup. Katalisator adalah substansi yang dapat merubah kecepatan reaksi kimiawi tetapi tidak merubah hasil reaksi. Ciri yang khas dari enzim ditandai oleh adanya spesifikasi untuk substrat yang mirip secara biologis. Cara kerja dari enzim ini sendiri sangat tergantung dari suhu serta lamanya waktu reaksi yang diberikan. Urease adalah sebuah protein yang ditemukan dalam bakteri, kapang, dan beberapa tanaman tingkat tinggi. Karakteristiknya yaitu pH optimum 7,4 suhu optimum 64°C dengan spesifikasi enzimatis : urea dan hidroksi urea. Beberapa tanaman memanfaatkan ureases untuk keperluan yang sama. Urease ditemukan dalam jumlah yang besar pada jack bean, kacang kedelai dan beberapa biji tanaman lainnya. Urease juga terdapat pada beberapa jaringan binatang dan pencernaan mikroorganisme. Urease penting dalam sejarah enzimologi sebagai enzim pertama yang dimurnikan dan dikristalakan. Dalam praktikum ini terdapat dua percobaan yang pada masing-masing menggunakan enzim yang berbeda. Dua enzim yang digunakan yaitu Urease yang diperoleh dari 1 gram kacang kedelai yang telah ekstraknya dengan cara dihaluskan menggunakan mortar, dan kemudian ditambahkan dengan 100 ml Aquades yang digunakan untuk percobaan pertama. Sedangkan untuk percobaan yang kedua digunakan enzim schardinger yang diperoleh dari larutan susu. Percobaan Pertama Percobaan pertama bertujuan untuk mengetahui hasil reaksi dari enzim-enzim yang digunakan pada berbagai jenis substrat yang berbeda. Reaksi positifnya adalah terjadi perubahan warna menjadi warna merah. Enzim yang digunakan dalam praktikum ini adalah enzim urease. Sedangkan substratnya terdiri dari tiga macam substrat (substratnya berupa ureum dengan larutan yang berbeda beda). Untuk melakukan percobaan ini terlebih dahulu membuat larutan urease dari 1 gram kedelai ditambah 100 ml aquades, kemudian dikocok hingga homogen dan disaring. Pada percobaan ini digunakan 3 tabung reaksi yang masing-masing diberi perlakuan yang berbeda-beda. Tabung pertama diisi dengan 5 ml urease kemudian ditambahkan dengan 1 tetes fenolftalein 1% kemudian ditambahkan 1 ml urease, lalu ditutup. Untuk tabung kedua dan ketiga takaran dari zat-zat yang digunakan serta langkah-langkahnya pun sama, tetapi yang membedakan hanya larutan enzim urease yang digunakan. Pada tabung kedua digunakan enzim urease yang sudah dipanaskan, sedangkan pada tabung ketiga digunakan enzim urease yang sudah ditambahkan dengan 1 tetes sublimat. Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan hasil yang diperoleh adalah, tabung pertama menghasilkan reaksi yang positif. Hal ini ditandai dengan perubahan warna menjadi merah muda bening. Perubahan warna disini menandakan bahwa enzim urease telah berhasil bereaski dengan substratnya yaitu larutan ureum. Didalam larutan ureum ini, terjadi reaksi kimia yaitu penguraian urea oleh enzim urease menjadi ammonia dan karbondioksida. Ammonia yang diperoleh dari penguraian ini akan dibiarkan bereaksi dengan indicator fenolftalein, sehingga menyebabkan perubahan warna larutan menjadi merah muda bening. Selain itu, adanya bau ammonia semakin memperkuat adanya aktivitas enzim urease pada percobaan ini. Berikut ini adalah persamaan reaksi enzim urease: NH2CONH2 + H2O  → CO2 + 2 NH3 Sedangkan untuk tabung kedua dan ketiga menghasilkan reaksi yang negative karena pada sampel tidak ditemukan perubahan warna menjadi merah. Hal ini disebabkan karena pada tabung kedua enzim urease yang digunakan sudah dipanaskan hingga medidih (100˚C). Hal ini bertentangan dengan teori yang menyatakan bahwa, suhu optimum enzim urease yaitu berkisar 60˚C. Proses pemanasan ini menyebabkan aktivitas urease menjadi sangat tidak aktif. Sehingga enzim urease tidak dapat berekasi dengan larutan ureum. Untuk tabung ketiga hasil reaksi yang negative disebabkan karena, enzim urease yang digunakan telah ditambahkan dengan asam sublimat yang memiliki sifat asam kuat. Sehingga menyebabkan enzim mimiliki pH asam (< 7). Hal ini tentu bertentangan dengan teori yang ada dimana, pH optimum enzim urease untuk bekerja yaitu 7,4. pH yang berbeda ini menyebabkan enzim aktivitas enzim menurun sehingga tidak dapat bereaksi dengan larutan ureum. Percobaan Kedua Percobaan pertama bertujuan untuk mengetahui hasil reaksi dari enzim-enzim yang digunakan pada berbagai jenis substrat yang berbeda. Reaksi positifnya adalah tidak terbentuk gelembung. Enzim yang digunakan dalam praktikum ini adalah enzim shardinger. Sedangkan substratnya terdiri dari tiga macam substrat (substratnya berupa susu dengan larutan yang berbeda beda). Pada percobaan ini digunakan 3 tabung reaksi yang masing-masing diberi perlakuan yang berbeda-beda. Tabung pertama diisi dengan 5 larutan susu kemudian ditambahkan dengan 5 tetes Reagen kemudian ditambahkan dengan 1 tetes parafin liquid lalu dimasukkan kedalam water bath yang bersuhu 37-40 °C. Untuk tabung kedua tidak ditambahkan dengan parafin liquid dan tabung ketiga, zat-zat yang digunakan sama dengan tabung reaksi pertama, yang berbeda hanya larutan susu yang digunakan (Larutan susu dipanaskan hingga mendidih). Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan hasil yang diperoleh adalah, tabung pertama menghasilkan gelembung dipermukaan yang menandakan hasil reaksi yang negatif dengan perubahan warna menjadi biru muda. Untuk tabung kedua tidak terdapat gelembung didalamnya yang menandakan bahwa reaksi ini positif dengan perubahn warna menjadi biru muda (lebih muda dari tabung pertama dan ketiga). Sedangkan untuk tabung ketiga juga menghasilkan reaksi yang negatif. Hal ini ditandai dengan terbentuknya gelembung dipermukaan walaupun, gelembungnya lebih sedikit dibandingkan tabung pertama. Perubahan warna yang dihasilkan adalah menjadi warna biru muda. Prinsip kerja pada percobaan kedua ini adalah, pemberian larutan reagen yang telah dibuat sebelum praktikum. Larutan reagen ini merupakan hasil campuran antara metylen blue dan aquades. Metylen blue yang ada didalam reagen dapat memberikan gambaran perkiraan jumlah bakteri yang terdapat dalam susu. Kemudian diamati waktu yang dibutuhkan oleh bakteri dalam susu tersebut untuk melakukan aktifitas yang dapat mengakibatkan perubahan warna zat tersebut. Semakin tinggi jumlah bakteri dalam susu tersebut, semakin cepat terjadinya perubahan warna zat tersebut. Uji metilen biru didasarkan pada kemampuan bakteri dalam susu untuk tumbuh dan menggunakan oksigen terlarut, sehingga menyebabkan perubahan penurunan kegiatan oksidasi-reduksi dari campuran tersebut. BAB V PENUTUP Kesimpulan Setelah kami melakukan praktikum reaksi enzim, maka dapat ditarik kesimpulan bahwa: Percobaan pertama bertujuan untuk mengetahui hasil reaksi enzim urease pada substrat yang berbeda. Pada tabung pertama menghasilkan reaksi yang positif berwarna merah muda bening. Sedangkan untuk tabung kedua dan ketiga menghasilkan reaksi yang negatif karena tidak mengalami perubahan warna menjadi merah. Percobaan kedua bertujuan untuk mengetahui hasil reaksi enzim schardinger pada substrat yang berbeda. Pada tabung kedua menghasilkan reaksi yang positif. Hal ini ditandai dengan tidak adanya gelembung yang terbentuk. Sedangkan untuk tabung pertama dan ketiga menghasilkan reaksi yang negatif karena terdapat gelembung yang terbentuk. Saran Untuk praktikan Praktikan diharapkan agar sebelum melakukan praktikum dapat mengetahui apa yang akan dipraktikumkan. Untuk laboratorium Laboratorium diharapkan agar lebih melengkapi fasilitas yang diperlukan dalam praktikum. Untuk Asisten Asisten diharapkan agar dapat membimbing lebih maksimal DAFTAR PUSTAKA Fauziyah, Begum. 2012. “Optimasi parameter analitik biosensor urea berbasis immobilisasi urease dalam membran polianlin” Jurnal Kimia Volume 1 (1) Hal.66, September 2012 Cartono, M.Pd. 2004. Biologi Umum. Bandung: PRISMA PRESS Fardiaz, S. 1992. Mikrobiologi Pengolahan Pangan Lanjut. Direktorat Jendral Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi. Bogor: Institut Pertanian Bogor Girindra, Aisjah. 1986. Biokimia 1. Jakarta: Erlangga Kartasapoetra,a.g, 1994. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Jakarta: Rineka Cipta Poedjiadi, Anna, 2006. Dasar-dasar Biokimia, Jakarta: Universitas Indonesia Lakitan, B. 2001. Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: Raja Grafindo Persada Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2. Bandung: Institut Teknologi Bandung Press Shahib, M.N. 1992. Pemahaman Seluk Beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Bandung: PT. Citra Aditya Bakti Soewoto, hafiz, dkk. 2000. Biokimia eksperimen laboratorium. Jakarta: Widya Medika. Wirahadikusumah, m. 1989. Biokimia   Protein, Enzim, dan Asam Nukleat. Bandung: Institut Teknologi Bandung