CPB2

CPB2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3D66, 3D67, 3D68, 3LMS, 4P10, 5HVG, 5HVH, 5HVF
Ідентифікатори
Символи	CPB2, CPU, PCPB, TAFI, carboxypeptidase B2
Зовнішні ІД	OMIM: 603101 MGI: 1891837 HomoloGene: 55610 GeneCards: CPB2
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • GO:0070122 peptidase activity • hydrolase activity • zinc ion binding • carboxypeptidase activity • metallopeptidase activity • metallocarboxypeptidase activity Клітинна компонента • екзосома • міжклітинний простір • extracellular region Біологічний процес • зсідання крові • negative regulation of hepatocyte proliferation • positive regulation of extracellular matrix constituent secretion • liver regeneration • cellular response to glucose stimulus • negative regulation of plasminogen activation • negative regulation of fibrinolysis • response to heat • гемостаз • протеоліз • фібриноліз • regulation of complement activation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1361	56373
Ensembl	ENSG00000080618	ENSMUSG00000021999
UniProt	Q96IY4	Q9JHH6
RefSeq (мРНК)	NM_016413 NM_001278541 NM_001872	NM_019775
RefSeq (білок)	NP_001265470 NP_001863	NP_062749
Локус (UCSC)	Хр. 13: 46.05 – 46.11 Mb	Хр. 14: 75.48 – 75.52 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

CPB2 (англ. Carboxypeptidase B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 423 амінокислот, а молекулярна маса — 48 424.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MKLCSLAVLV		PIVLFCEQHV		FAFQSGQVLA		ALPRTSRQVQ		VLQNLTTTYE
IVLWQPVTAD		LIVKKKQVHF		FVNASDVDNV		KAHLNVSGIP		CSVLLADVED
LIQQQISNDT		VSPRASASYY		EQYHSLNEIY		SWIEFITERH		PDMLTKIHIG
SSFEKYPLYV		LKVSGKEQAA		KNAIWIDCGI		HAREWISPAF		CLWFIGHITQ
FYGIIGQYTN		LLRLVDFYVM		PVVNVDGYDY		SWKKNRMWRK		NRSFYANNHC
IGTDLNRNFA		SKHWCEEGAS		SSSCSETYCG		LYPESEPEVK		AVASFLRRNI
NQIKAYISMH		SYSQHIVFPY		SYTRSKSKDH		EELSLVASEA		VRAIEKISKN
TRYTHGHGSE		TLYLAPGGGD		DWIYDLGIKY		SFTIELRDTG		TYGFLLPERY
IKPTCREAFA		AVSKIAWHVI		RNV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як зсідання крові, гемостаз, фібриноліз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Секретований назовні.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Mao S.S., Cooper C.M., Wood T., Shafer J.A., Gardell S.J. (1999). Characterization of plasmin-mediated activation of plasma procarboxypeptidase B. Modulation by glycosaminoglycans. J. Biol. Chem. 274: 35046—35052. PMID 10574983 DOI:10.1074/jbc.274.49.35046
• Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 DOI:10.1074/mcp.M111.013649
• Eaton D.L., Malloy B.E., Tsai S.P., Henzel W., Drayna D. (1991). Isolation, molecular cloning, and partial characterization of a novel carboxypeptidase B from human plasma. J. Biol. Chem. 266: 21833—21838. PMID 1939207

Див. також

• Хромосома 13