ED1

Prova 1 Bioquímica de Biomoléculas
Aluno:
1. Defina um polipeptídeo?
2. Você tem uma solução contendo o aminoácido aspartato representado abaixo na sua forma totalmente
desprotonada. Esboce um gráfico da titulação deste aminoácido com um ácido, ou seja, gráfico de pH x
[H+]. Indique no gráfico a localização das possíveis formas iônicas deste aminoácido dentro da curva.
Indique também na curva a localização dos valores de pH referentes aos pKas e pI.
3. Sabendo que a ligação entre os aminoácidos durante a síntese proteica é feita pela ação peptidil-
transferase intrínseca à subunidade maior do ribossomo, esboce a estrutura química do peptídeo
formado pela ação peptidil transferase sobre três aminoácidos glicina já ativada durante a síntese
proteica.
4. Dados os valores de Pk1 (COOH) 2,34 e pK2 (H3N+) 9,6 e pI = 5,97 do aminoácido Glicina, em qual pH
podemos observar a presença da forma iônica desprotonada do grupo amino e protonada do grupo
carboxílico em um mesmo aminoácido? Justifique sua resposta.
5. Considerando os dados do aminoácido da questão anterior em qual pH se observa a migração de metade

dos aminoácidos em solução para um polo carregado positivamente? Justifique.
6. Quantas ligações peptídicas serão observadas durante a síntese de uma cadeia polipeptídica oriunda de
uma região codificante, de um gene hipotético de procarioto, composta por 93 nucleotídeos? Justifique
sua resposta.
7. Esquematize uma ligação peptídica entre duas glicinas (aminoácido que possui um hidrogênio na cadeia
lateral).
8. A Mioglobina (ponto isoelétrico igual a 7,0) e a Hemoglobina (ponto isoelétrico igual a 6,8) são proteínas
relacionadas ao transporte de O2 e presentes no musculo e no sangue respectivamente. Que pH (indique
um valor numérico) você escolheria para deixar as duas proteínas com cargas opostas em uma mesma
solução? Justifique sua resposta.
9. Quais propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos são importantes para o enovelamento das
proteínas e a manutenção da estrutura tridimensional dos polipeptídeos?
10. Qual a importância do estágio de enovelamento para a atividade e função da proteína?
11. A sequência nucleotídica hipotética abaixo representa apenas a fita molde presente em um gene
qualquer no DNA de procarioto:
TCGAGATACGCAGCCGCTCTACCTCTGATTAGCCCG
• Qual será a sequência do mRNA resultante da transcrição desta região do DNA?
• Quantos RNAs transportadores serão necessários para a tradução da região codificante desse
mRNA sabendo da existência de um códon de início (AUG) e um códon de parada (UAA) nesta
sequência?
• Quantas ligações peptídicas serão observadas na cadeia polipeptídica nascente.
• Qual a consequência de uma mutação no códon de início na região codante desta sequência para
a função da proteína?
12. Descreva o processo de ativação do aminoácido durante a síntese proteica.

13. Durante o processo de transcrição do DNA ocorreu uma mutação na região codificante do gene de uma
bactéria. Qual poderia ser a consequência desse evento para a função da proteína após sua síntese? Esta
mutação afetará a quantidade de proteína sintetizada? Justifique sua resposta.
14. Baseado nas características do código genético, duas sequências codificantes diferentes, em um gene de
procarioto, poderiam gerar a mesma sequência de aminoácidos em um polipeptídio? Justifique.

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Prova 1 Bioquímica de Biomoléculas

5. Considerando os dados do aminoácido da questão anterior em qual pH se observa a migração de metade

12. Descreva o processo de ativação do aminoácido durante a síntese proteica.

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