AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

HEMOGLOBINA

Objetivos:
1- Definir e citar os aminoácidos essenciais e proteínas de alto valor
nutritivo.

2- Definir peptídeos e proteínas.

3- Explicar a estrutura e classificação das proteínas.

4- Citar as funções das proteínas e identificar as principais proteínas

do sangue.

5- Explicar a estrutura da hemoglobina e identificar suas funções.

6- Explicar o mecanismo de transporte de O2 e CO2.

7- Identificar os fatores que interferem no transporte de O2 e CO2.

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 INTRODUÇÃO
Macromoléculas
de maior
abundância nas
células

Enorme Formadas por

diversidade 20 tipos
estrutural e diferentes de
funcional aminoácidos

Proteínas

Sua atividade Sua organização

depende da espacial depende
conformação dos aminoácidos
espacial constituintes

ESTRUTURA QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS

H
|
R - C - C = O Grupo ácido
| |
Grupo amina NH2 OH

Em solução aquosa

H
|
R - C - C = O
| |
+NH O-
3

Estrutura íons dipolar

2
 AMINOÁCIDOS PROTÉICOS

Glicina ( Gly ) Treonina ( Tre )

Alanina ( Ala ) Asparagina ( Asp )
Valina ( Val ) Glutamina ( Gln )
Leucina ( Leu ) Tirosina ( Tir )
Isoleucina ( Ile ) Cisteína ( Cys )
Metionina ( Met ) Lisina ( Lys )
Prolina ( Pro ) Arginina ( Arg )
Fenilalanina ( Phe ) Histidina ( Hys )
Triptofano ( Trp ) Aspartato ( Asp )
Serina ( Ser ) Glutamato ( Glu )

Aminoácidos Protéicos

3
 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
DEFINIÇÃO: São aminoácidos que o organismo não sintetiza ou
sua síntese é inadequada, portanto, devem ser ingeridos.

Arginina(Arg)
Treonina ( Tre )
Valina ( Val )
Leucina ( Leu )
Isoleucina ( Ile )
Metionina ( Met )
Lisina ( Lys )
Histidina ( Hys )
Triptofano ( Trp )
Fenilalanina ( Phe )

VALOR NUTRICIONAL (QUALIDADE) DE

UMA PROTEÍNA

• ALTA DIGESTIBILIDADE E RICA EM AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

Boa qualidade Baixa qualidade

Origem animal Origem vegetal
Carnes, ovoalbumina, caseína Arroz ↑ metionina ↓ lisina
Feijão ↓ metionina ↑lisina

4
 Ligação Peptídica

PEPTÍDEOS:
cadeias formadas por poucos aminoácidos

N0 de
Peptídeos Aminoácidos
Efeitos principais

Contração do útero no parto

Oxitocina 9 e da glândula mamária na lactação

Aumento da pressão sanguínea e da

Vasopressina 9 reabsorção de água pelo rim

Aumento da concentração de
Glucagon 29 glicose sanguínea no jejum

Glutationa Proteção celular contra ação dos

3 radicais livres

10

5
 PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO: São formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas;
contendo, geralmente, mais de 50 aminoácidos.

Classificação:

• Quanto a composição química:

• Simples Formadas somente por aminoácidos
ex: Albumina

•Conjugadas Formadas por aminoácidos + substâncias

diferentes de aminoácidos (grupos prostéticos)
ex: Hemoglobina

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PROTEÍNAS
Classificação:
• Quanto a Forma:

• Globular (solúvel)

III N
N
Fe+2 II Grupo Heme
N

IV

12

6
 PROTEÍNAS
Classificação:

• Fibrosa (insolúvel)

Ex: Colágeno, Queratina, Elastina, Actina e Miosina

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Estruturas das Proteínas

14

7
 Estrutura Secundária

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16

8
 Estrutura Terciária

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Estrutura Quaternária

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9
 Ligações envolvidas com a conformação
das proteínas

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DESNATURAÇÃO PROTÉICA

Agentes desnaturantes: Consequências:

Calor Perda da Função
Ácidos Torna-se Insolúvel
Solventes orgânicos
Metais pesados

20

10
 PRINCIPAIS PROTEÍNAS DO SANGUE

Transporta ácidos graxos,

bilirrubina e fármacos
Albumina Manutenção do equilíbrio
osmótico

Atuam como anticorpos

Plasma Imunoglobulinas Defesa contra

microrganismos e
substâncias estranhas

Sangue Fibrinogênio
Forma fibrina no
processo de
coagulação sanguínea

Células Hemoglobina
Transporte de gases e
tamponamento

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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• ESTRUTURAL (ex: colágeno)

• TRANSPORTE (ex: hemoglobina)
• HORMONAL (ex: insulina)
• DEFESA (ex: imunoglobulinas)
• CONTRAÇÃO MUSCULAR (ex: actina e miosina)
• EFEITO TAMPÃO
• EQUILÍBRIO OSMÓTICO (ex:albumina)
• ENZIMÁTICA (ex: amilase)
• COAGULAÇÃO SANGUÍNEA (ex: fibrinogênio)
• NUTRITIVA (ex: caseina)
• RECEPTORES DE MEMBRANA

22

11
 Estrutura da hemoglobina

23

Tipos de Hemoglobinas

Hemoglobinas HbA1 HbA2 HbF

Estrutura α1α2 e β1β2 α1α2 e δ1δ2 α1α2 e γ1γ2

Concentração > 95% do total 2 a 3,5% ≤ 1%

24

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 Tipos de Hemoglobinas
• Oxi-hemoglobina - (HbO2)

• Carbamino-hemoglobina (HbCO2):
- 5% do CO2 → HbCO2
- 90% do CO2 → HCO-3

• Meta-hemoglobina (M-Hb):

- possui Fe+3
-incapaz de transportar o oxigênio, resulta em cianose clínica

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Estrutura da Mioglobina

- Cadeia polipeptídica única

- Grupo Heme único

26

13
 Curva de saturação da Mio e Hb

Saturação com
O2 (%)

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Fatores que interferem no transporte

de O2
pO2 e pH baixos pO2 e pH altos
pCO2 alto pCO2 baixo

(tecidos) (pulmões)

HbO2 + H+ → HbH + O2 HbH + O2 → HbO2 + H+

2,3 bisfosfoglicerato reduz afinidade da Hb pelo O2

HbBPG + O2 BPG + HbO2

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 Mecanismos responsáveis pela manutenção do
equilíbrio ácido-base

químico

metabólico

29

Sistemas tampões:
- são formados por um ácido fraco e sua base
conjugada e não permitem grandes variações de pH.

tecidos

pulmões

Enzima: anidrase carbônica

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 Principais tampões do sangue
SISTEMAS TAMPÕES PERCENTUAL

• Ácido carbônico/bicarbonato 64%

• Oxihemoglobina/hemoglobina 28%

• Proteinas/Proteinato 7%

• Fosfato diácido/Fosfato monoácido 1%

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Hemoglobina: transporte e tamponamento

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 Bibliografia
Marzzoco, Anita; Torres, Bayardo Baptista, Bioquímica básica. 4.ed. Editora(s)
Guanabara Koogan, 2015 [Disponível na rede de bibliotecas da Unoeste e na BV
Minha Biblioteca], capitulos: 02 e 03.

Champe, Pamela C.; Harvey, Richard A.; Ferrier, Denise R., Bioquímica ilustrada.
5.ed. Editora(s) Artmed, 2012 [Disponível na rede de bibliotecas da Unoeste e
na BV Minha Biblioteca], capítulo 02 e 04.

Baynes, JW, Dominiczak, M. Bioquímica Médica. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015,

capitulo: 03, pg: 27-36.

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