UNIVERSIDADE FEDERAL DA BAHIA

INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOFÍSICA
BIOQUÍMICA APLICADA À NUTRIÇÃO I - ICS067

Aline Silva dos Santos

ESTUDO DIRIGIDO

II UNIDADE

Salvador

2022

Aline Silva dos Santos

ESTUDO DIRIGIDO

II UNIDADE

Estudo dirigido apresentada ao Curso de Nutrição,

UFBA, como requisito parcial avaliativo da
disciplina Bioquímica Aplicada à Nutrição I para
maior compreensão sobre a II unidade.
Docente: Aline Miranda Mascarenhas e Ravena
Nascimento.

Salvador

2022
1. ESTUDO DIRIGIDO
1. Explique os princípios do mecanismo de ação das enzimas. Ou seja, como
as enzimas aumentam a velocidade das reações. [1,0]
R - A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação, e as enzimas são
catalisadores das reações dos sistemas biológicos. Estas moléculas são em
maioria proteínas altamente especializadas, e para a sua conformação funcional
é imprescindível a integridade das suas estruturas nativas, pois, quando uma
enzima é desnaturada ou degradada às subunidades que a compõem a sua
atividade catalítica é perdida.
Portanto as estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária são
essenciais para a conformação estrutural e funcional da enzima, de modo que
para algumas enzimas apenas os grupos químicos dos resíduos de aminoácidos
que compõem a sua cadeia lateral já lhe conferem uma forma ativa. Entretanto
algumas enzimas carecem de um componente químico adicional, formam grupos
prostéticos quando associadas a cofatores, presença de um ou mais íons
inorgânicos, ou a coenzimas, estas são moléculas orgânicas ou metal orgânico
sob forma de moléculas carreadoras transitórias de grupos funcionais específicos
e essências advindos da dieta como nutrientes orgânicos, as vitaminas. E
algumas enzimas necessitam tanto de um cofator como uma coenzima para
exercer função e essa associação pode ser covalente ou não, denomina-se grupo
prostético, e este conjunto em atividade catalítica configura-se como
holoenzimas, e a parte proteica desta configuração, chama-se apoenzima.
Ao passo que muitas enzimas são modificadas covalentemente seja por
fosforilação ou glicosilação e outros processos, todos correlacionados a
regulação da atividade enzimática.
Uma característica das reações catalisadas por enzimas é a presença de uma (ou
mais) região denominada como sítio ativo, onde as reações são confinadas. E a
molécula que se liga ao sítio ativo, é o substrato. E essa ligação dá-se por motivo
que o contorno da superfície do sítio ativo é delimitado por resíduos de
aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que interage com o substrato,
agrega o substrato ao sítio ativo de modo a suspendê-lo da solução circundante,
temos aqui a formação do complexo enzima-substrato, momento crucial para a
ação enzimática.
O mecanismo de ação da enzima tem por objetivo a conversão do estado inicial,
o substrato, em um determinado produto, contudo para direcionar a reação é
requerido uma energia, denominada energia de ativação, a fim de superar a
barreira energética que existe para a reação ocorrer em tempo útil, a saber, uma
barreira energética para que uma reação química venha ocorrer é crucial ao
organismo e a vida, pois, garante que macromoléculas importantes não sejam
convertidas de forma espontânea a uma forma molecular mais simples.
Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem as
energias de ativação. (LEHNINGER et al, 2014, p. 193).
Para converter o substrato em produto, se faz necessário um momento molecular
transitório que desencadeia eventos como a quebra de ligação, a formação de
ligação ou desenvolvimento de carga e essas reações podem ter várias etapas, de
modo que a presença da enzima adequada acelera a conversão e aumenta a
velocidade da reação. Em catálises as enzimas utilizam mecanismos, descritos a
seguir.
Rearranjo de ligações covalentes durante a reação catalisada pela enzima.
(LEHNINGER et al, 2014, p. 194).
Advindas das muitas reações químicas que ocorrem entre substratos e os grupos
funcionais da enzima; as cadeias específicas de aminoácidos que compõem a
cadeia lateral, os cofatores e as coenzimas.
Estes grupos funcionais catalíticos na enzima podem formar ligações covalentes
transitórias com um substrato ou ativá-lo, ou um deste grupos podem ser
transitoriamente transferido do substrato para a enzima. (LEHNINGER et al,
2014, p. 194).
Essas reações ocorrem no sítio ativo da enzima, e as interações covalentes entre
enzima-substrato diminuem a energia de ativação, acelera a reação, pois fornece
condições para que a reação ocorra por uma via que requer menos energia do
sistema, ou seja, diminuindo a energia de ativação.
As interações não covalentes entre enzima e substrato.
Assim como as interações fracas não covalentes são forças mantenedoras das
estruturas das proteínas e interações proteína-proteína, tais interações são
essenciais para a formação de complexos entre proteínas e moléculas pequenas,
o que inclui os substratos de enzimas. A enzima pode distinguir entre substratos
muito semelhantes, e formar um complexo enzima-substrato mediado pelas
 mesmas interações fracas estabilizadoras das estruturas proteicas, ao passo que
cada interação fraca no complexo formado resulta na liberação de uma pequena
quantidade de energia livre que favorece a estabilidade da interação, ao
aumentar a superfície de contato entre eles, fornecendo a energia de ligação e
favorecendo a reação entre os elementos, à medida que as inúmeras ligações
fracas são formadas como pontes de hidrogênios, interações hidrofóbicas e
iônicas.

2. Diferencie o modelo do ajuste induzido do modelo Chave-fechadura. [1,0]

R - O modelo proposto Emil Fischer em 1894, postulava que as enzimas seriam
complementares estruturalmente aos seus substratos de modo a se encaixarem
como uma chave em uma fechadura, ou seja, uma interação específica,
considerando como agentes mediadores apenas as superfícies moleculares para a
interação, não sendo considerado o estado de transição do complexo enzima-
substrato, tal como as alterações induzidas pela formação do complexo.
No modelo atual de catálise enzimática, tal comportamento não se aplica, pois, a
enzima iria impedir a reação ao estabilizar o substrato, então considera-se que as
enzimas devem ser complementares sobretudo ao estado de transição para
catalisar reações, a fim de converter o substrato em determinado produto, deve-
se considerar as etapas que ocorrem no complexo enzima-substrato e que
intermedeia a reação.
No modelo de ajuste induzido, mecanismo postulado por Daniel Koshland em
1958, a enzima também sofre uma mudança de conformação quando o substrato
se liga ao sítio ativo, pois, ocorre uma rede de movimentos acoplados por toda a
enzima que resulta em mudanças necessárias no sítio ativo, de modo a favorecer
múltiplas interações fracas com o substrato, e esses ajustes podem afetar apenas
uma pequena parte da enzima nas proximidades do sítio ativo ou podem
envolver mudanças no posicionamento de domínios inteiros da enzima. Essas
mudanças conformacionais permite a formação de novas ligações fracas
adicionais no estado de transição e sob essa nova estrutura conformacional da
enzima configura-se uma maior especificidade com o seu substrato, e
consequentemente as propriedades catalíticas também são aumentadas.
3. Sobre a cinética enzimática, proposta pelo Michaelis-Menten, diferencie os
períodos estacionários e pré-estacionário. [1,0]
R – O período pré-estacioanário considera-se como a fase inicial e curta da
reação, isto é, logo quando a enzima sob forma livre tal como o substrato entram
em contato, ocorre prontamente a formação do complexo enzima-substrato por
especificidades destas espécies, de modo que a velocidade da reação aumenta de
forma linear, e então todas as enzimas terão seus sítios ocupados por substratos,
ao ponto que a quantidade de enzima livre é insignificante. E consequentemente
atinge-se o período estacionário onde a aceleração diminui e a velocidade da
reação tende a ser constante, pois, agora a velocidade da reação depende que
cada complexo enzima-substrato converta o substrato em produto, sendo está a
fase de dissociação lenta, a fim de liberar o produto e disponibilizar o sítio ativo
para um outro substrato, dando continuidade ao processo da reação e a
velocidade do processo como um todo.

4. Diferencie os inibidores competitivos dos não-competitivos. Na diferença,

diga o que acontece com o Km para cada um desses tipos. [0,8]
R – Um inibidor competitivo com estrutura similar ao substrato vai competir
pelo sítio ativo da enzima, uma vez o sítio ocupado pelo inibidor ocorre então o
bloqueio da ligação do substrato à enzima,
Quando o inibidor se liga de forma reversível à enzima, essa competição pelo
sítio ativo pode ser deslocada a favor do substrato, uma vez que a concentração
de substrato supera a concentração do inibidor ocorre uma diminuição na
probabilidade da molécula do inibidor se ligar ao sítio ativo da enzima, e a
reação apresenta velocidade máxima normal, de modo que se a concentração do
inibidor for superior bloqueia a formação do complexo e interfere na reação,
uma vez que há a necessidade de um aumento na concentração de substrato para
que se alcance a velocidade máxima, sabe-se que o Km será aumentado, pois
será necessária uma maior concentração do substrato para atingir a metade da
velocidade máxima.
Um inibidor não-competitivo não compete pelo sítio ativo do substrato na
enzima, temos o tipo incompetitivo que se liga apenas ao complexo enzima-
substrato (sítio diferente do sítio ativo) e o tipo de inibidor misto liga-se tanto a
enzima quanto ao complexo enzima-substrato (ambos sítios diferentes do sítio
 ativo), esse inibidor não interfere diretamente no Km, mas pode influenciar a
depender da alteração na velocidade máxima.

5. A figura abaixo representa a estrutura cíclica de um dissacarídeo. Analise a

estrutura da molécula e responda o nome e o tipo da ligação glicosídica que
forma o dissacarídeo, discrimine se este dissacarídeo tem propriedade
redutora e identifique se os monossacarídeos são furanoses ou piranoses.
[0,8]
R- O nome deste dissacarídeo é sacarose, β-D-frutofuranosil↔α-D-
glicopiranosídeo, Glc(α1↔2β)Fru. Ele é formado por dois monossacarídeos, à
esquerda o α-D-glicopiranosídeo (glicose), à direita β-D-frutofuranosil (frutose),
de acordo com a imagem, formando uma ligação o-glicosídica (o grupo
hidroxila de um reage com o carbono anomérico de outro).
Quando monossacarídeos assumem uma forma cíclica, com anel formado por 5
carbonos e 1 oxigênio, é denominado piranose. Quando assume uma forma
cíclica com o anel formado por 4 carbonos e 1 oxigênio, é denominado furanose.
Ou seja, a glicose (estrutura da esquerda) é uma piranose e a frutose (estrutura
da direita) é uma furanose.
Por não conter um carbono anomérico livre (o átomo de carbono pertencente à
carbonila do monossacarídeo), pois todos estão envolvidos na ligação
glicosídica, configura-se como não redutor, sendo estável à oxidação.

A ligação glicosídica pode ser classificada em alfa ou beta dependendo da

posição do radical hidroxila que participará da ligação. No caso da sacarose a
ligação é alfa, pois a hidroxila está do lado direito do carbono anomérico
(carbono ligado ao oxigênio central). Se a hidroxila estivesse do lado esquerdo a

ligação seria beta.

6. Diferencie um Proteoglicano, de um Aminoglicano e uma glicoproteína. [0,9]
R – Todos são glicoconjugados, caracterizados como oligossacarídeos que
fazem o reconhecimento e a adesão celular, transportam substâncias, atuam na
coagulação sanguínea, resposta imunológica, cicatrização e diversos processos.
Os glicosaminoglicanos ou aminoglicanos são polissacarídeos extracelulares nos
quais uma das duas unidades de monossacarídeo obrigatoriamente pode ser um
aminoaçucar N-acetilado sendo eles N-acetilglicosamina ou N-
acetilgalactosamina; e o outro na maioria dos casos, é um ácido urônico
geralmente ácido D-glicurônico ou ácido L-idurônico.
Os proteoglicanos são macromoléculas da superfície celular ou da matriz
extracelular nas quais uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados
estão covalentemente unidas a uma proteína de membrana ou a uma proteína
secretada
As glicoproteínas têm um ou alguns oligossacarídeos de complexidades
variadas, unidos covalentemente a uma proteína. Costumam ser encontradas na
superfície externa da membrana plasmática (como parte do glicocálice), na
matriz extracelular e no sangue. Também são encontradas em organelas
especificas, como os lisossomos.

7. Diferencie os isômeros α e β, da estrutura cíclica. [0,4]

R – Nos D-açucares, a configuração apresentada pelo grupo hidroxila que se
localiza abaixo do plano do anel é a forma alfa (α), por outro lado, quando o
grupo hidroxila, recém-formado em C-1, encontra-se acima do plano do anel ele
está na posição beta (β). Essa nomenclatura é mantida para todos os açucares da
forma D (dextrogiro). Para os açucares da série L (levogiro), é o contrário,
quando o grupo hidroxila anômerico encontra-se acima no α-anômerico e abaixo
no β-anômerico. Segue exemplo na figura abaixo:
 Fonte: Damodaran e Parkin, 2011.

8. Esquematize a estrutura de um ácido graxo w3 e w6 e mostre a diferença.

[0,6]
R - A figura abaixo mostra a estrutura de ácidos graxos w6, e w3
respectivamente, onde possuem ácidos graxos que apresentam insaturações
separadas apenas por um carbono metilênico (-CH 2-), com a primeira
insaturação (ligação dupla) no sexto (ômega 6) e terceiro (ômega 3) carbono,
respectivamente, enumerado a partir do grupo metil terminal, extremidade
oposta a função ácido carboxílico. A literatura vem relatando que são estruturas
competidores por enzimas.

Fonte: Martins et al., 2006

9. Explique por que óleos vegetais tem menor ponto de fusão, e como ocorre a
reação de rancificação. [1,5]
 R – Os óleos vegetais são compostos por triacilglicerideos com ácidos graxos de
cadeias insaturadas entre os carbonos. Esses tipos de ligações insaturadas
provocam ramificações na geometria das moléculas (não linear), diminuindo o
grau de compactação dos ácidos graxos e consequentemente reduz as forças das
ligações intermoleculares. Este fator provoca ponto de fusão menor nos óleos se
comparado as gorduras, pois exigirem menor energia para mudança de estado
físico nas ligações intermoleculares, encontrando-se assim, no estado líquido a
temperatura ambiente.
A reação de rancificação pode ocorrer de duas formas. A primeira seria a
rancificação hidrolítica, realizada por substâncias presentes no próprio alimento,
como as lipases, ácidos ou bases, que realizam a degradação dos lipídeos em
ácidos graxos de cadeia curta, provocando odores característicos conhecidos
como ranço. A outra forma seria a rancidez oxidativa, onde a reação ocorre
devido a presença do oxigênio atmosférico, onde as duplas ligações dos óleos
são oxidadas e formam radicais livres. O mecanismo da reação da rancidez
oxidativa é composto pela iniciação da oxidação lipídica, formando radical
aquil, na sequência ocorre a propagação da formação desse radical e finalizando
tem a terminação onde esses radicais podem reagir formando dímeros de ácidos
graxos. O fenômeno de rancificação degrada o alimento reduzindo seu tempo de
prateleira e suas qualidades sensoriais e nutricionais.

10. Diferencie estruturalmente os glicolipídeos dos fosfolipídeos. [1,0]

R – Lipídeos de membrana apresentam um ou mais grupos altamente polares e
são moléculas anfipáticas, possuem uma extremidade hidrofóbica e a outra
hidrofílica. Os fosfoglicerídeos são os principais fosfolipídios, apresentam dois
ácidos graxos unidos por ligações éster aos dois primeiros carbonos do glicerol,
e o terceiro carbono é esterificado ao ácido fosfórico ao qual é ligado ainda um
outro álcool, então possuem uma extremidade polar e duas caudas apolares e
tem como componentes estruturais, dois ácidos graxos e um grupo fosfórico, a
parte polar do fosfolipídio pode ligar-se ao próprio glicerol ou diferentes álcoois.
Os esfingolipídios estruturalmente se assemelham aos Glicerofosfolipídeos, mas
não contém glicerol na molécula, eles são compostos por um amino álcool de
cadeia longa, chamada esfingosina, e os glicolipídios na sua estrutura possui a
 molécula da esfingosina e um acido graxo unidos por ligação do tipo éster,
formando a molécula ceramida e ligada a esta estrutura lipídica temos os
carboidratos unidos por ligações glicosídicas, vindo a compor os glicolipídios.
11. Explique a reação de hidrogenação, esclarecendo sua finalidade e diferencie
com a reação de interesterificação. [1,0]
R - A reação de hidrogenação é realizada com óleos vegetais, onde ocorre a
adição de hidrogênio (gás) as ligações insaturadas dos ácidos graxos que
compõe os triacilgliceróis dos óleos. Para realizar esta reação são utilizados
catalizadores metálicos (níquel ou cromo), sob altas pressões e temperaturas.
Essa reação provoca a formação de ácidos graxos saturados e insaturados (trans)
ambos de cadeias lineares, aumentando o grau de empacotamento que aumenta a
força intermolecular entre os ácidos graxos e modifica o estado físico do lipídeo
do líquido para o sólido a uma mesma temperatura. A interesterificação é um
processo que envolve alteração do perfil de fusão dos lipídeos sem modificação
da composição dos ácidos graxos e pode ser realizada no mesmo triacilglicerol
(intraesterificação) ou em um triacilglicerol diferente (interesterificação). É um
processo aleatório que causa um rearranjo dos ácidos graxos, resultando na
produção de um perfil de triacilgliceróis diferente do lipídeo original. Essa
formação aleatória provoca a formação de todos os triacilgliceróis possíveis,
tornando uma composição mais heterogênea. A principal diferença entre os
processos de hidrogenação e interesterificação é o conteúdo de gordura trans
gerada nos processos, em que a hidrogenação possui altos teores de gordura
trans, enquanto a interesterificação possui baixos teores. Este fator faz os
processos de interesterificação serem mais atraente, pois o consumo de gorduras
trans tem sido desaconselhado devido aos seus riscos à saúde.
 REFERÊNCIAS

LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de

Bioquímica. 6ª Edição, 2014. Ed. Artmed.

Fennema, O. R.; Damodaran, S.; Parkin, K. L. Química de Alimentos

de Fennema. Editora. Artmed, 4ª Edição, 2010.