01 TesteBG11 28-10-2019 V1
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2019
Não é permitido o uso de corretor. Deve riscar aquilo que pretende que não seja classificado.
GRUPO I
Após uma refeição rica em hidratos de carbono, os níveis de glucose no sangue aumentam
significativamente. Todavia, estes níveis altos podem ser tóxicos, pelo que o excesso de glucose é retirado da
circulação sanguínea, por exemplo através das células do tecido cardíaco e do tecido muscular.
Estas células possuem um transportador transmembranar, o GLUT4, que está normalmente presente em
membranas de vesículas do sistema endomembranar. Quando os níveis de glucose no sangue aumentam, a insulina
libertada pelo pâncreas na corrente sanguínea atinge estas células, provocando a fusão dessas vesículas que contêm
o GLUT4 com a membrana celular. O transportador GLUT4 liga-se às moléculas de glucose e transporta-as para o
interior da célula, onde são convertidas num polissacarídeo (Figura 1).
Quando entre as refeições os níveis de glucose no sangue regressam ao normal, o pâncreas reduz a
produção de insulina e os transportadores GLUT4 que se encontravam nas membranas plasmáticas são sequestrados
em vesículas, ficando retidas no citoplasma.
Em indivíduos com diabetes do tipo I, o pâncreas do organismo não liberta insulina suficiente para o sistema
sanguíneo.
Figura 1
2. O transporte de glicose representado na figura 1 pode ocorrer contra o gradiente de concentração, sendo do
tipo ________ e caracterizando-se por ________ de energia.
(A) passivo … produção
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(B) ativo … um consumo
(C) ativo … produção
(D) passivo … um consumo
3. Em indivíduos com diabetes tipo I, o número de transportadores GLUT4 nas membranas das células musculares
é ________ o que provoca ________ da concentração de glucose no sangue.
(A) reduzido … um aumento
(B) reduzido … uma diminuição
(C) elevado … um aumento
(D) elevado … uma diminuição
4. Pode ser utilizado como argumento a favor da hipótese do transportador GLUT4 ser, inequivocamente, uma
proteína o facto de essa molécula
(A) ser um polímero.
(B) ser um composto orgânico.
(C) ser constituída por um número muito elevado de aminoácidos.
(D) desempenhar funções estruturais.
6. Ordene as letras de A a E de modo a reconstituir a sequência cronológica de acontecimentos que dizem respeito
ao transporte por difusão facilitada da glucose para o interior de uma célula após a refeição. (7 pontos)
A. Ligação da glucose ao transportador GLUT4.
B. Aumento da produção de insulina.
C. Digestão de um hidrato de carbono complexo.
D. Fusão de vesículas com a membrana plasmática.
E. Absorção da glucose para a corrente sanguínea.
7. Com base nos dados, explique a necessidade de os diabéticos de tipo I controlarem de forma muito rigorosa a
quantidade de açúcar que consomem às refeições. (15 pontos)
nucleotídicas específicas na extremidade 3´ do mRNA. Estas sequências, que não são traduzidas, formam uma ansa,
que atrai fatores de tradução que permitem, por sua vez, a ligação do tRNA que transporta a selenocisteína (figura
2).
Baseado em Snustad, D.P.8nSimmons, M.J( 2013). Fundamentos da genética .
Figura 1- Síntese proteica com incorporação da selenocisteína
Aminoácido codão
Metionina AUG
Cisteína UGU UGC
Serina UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
Triptofano UGG
Valina GUU, GUC, GUA, GUG
Histidina CAU, CAC
Tirosina UAU, UAC
Isoleucina AUU, AUC, AUA
STOP /Terminação UAG, UGA, UAA
Tablela I – Código genético parcial
4. Considere a seguinte sequência de DNA que codifica parte de uma selenoproteína: 3’ ACC AGA ATA TAA 5’
Para introduzir uma mutação que afete a estrutura primária da proteína seria necessário substituir o nucleótido
de adenina na posição ________, por um nucleótido de ________.
(A) 6 … citosina
(B) 9 … citosina
(C) 6 … timina
(D) 9 … guanina
5. Quando as células procarióticas são cultivadas num meio sem selénio, verifica-se a formação de
“selenoproteínas” não funcionais, com uma estrutura primária alterada.
Este resultado pode ser explicado:
I. Pela redundância do código genético.
II. Pelo facto do mRNA possuir um codão de terminação prematuro.
III. Pela existência de proteínas com mais aminoácidos, pois o codão de terminação foi alterado.
(A) I e III são verdadeiras; II é falsa.
(B) I é verdadeira; II e III são falsas.
(C) II é verdadeira; I e III são falsas.
(D) II e III são verdadeiras; I é falsa.
(a) Sequência de nucleótidos de uma dupla hélice que determina a (1) DNA
estrutura primária de uma proteína. (2) DNApolimerase
10. As mutações que impedem a transcrição do gene para o SectRNA (tRNA que transporta a selenocisteína) são letais
durante o desenvolvimento embrionário de muitos seres vivos, nomeadamente seres humanos.
Explique em que medida a referida mutação pode desencadear a ocorrência de aborto, mesmo que a grávida
tome suplementos de selénio. (15 pontos)
11. Cultivaram-se bactérias E coli num meio contendo 14N (leve), ao longo de muitas gerações. Em determinado
momento 50 bactérias foram transferidas para um meio contendo apenas 15N (pesado), onde se reproduziram
durante várias gerações.
Com base no processo de duplicação do DNA, indique, justificando, o número de bactérias resultantes da
segunda divisão, no novo meio, que apresentarão DNA com densidade intermédia. (10 pontos)
GRUPO III
A proteína p53 é referida como a “guardiã do genoma”, uma vez que funciona como supressora de tumores.
A ação da p53 é essencial para evitar a divisão de células contendo erros no material genético e que podem originar
células tumorais. Os investigadores verificaram que nas células tumorais é frequente detetar mutações no gene que
codifica a proteína p53, localizado no cromossoma 17. De facto, este gene apresenta uma taxa de mutação muito
superior à maioria dos genes do genoma humano.
A p53 atua interrompendo o ciclo celular quando deteta erros no DNA, atuando em dois momentos:
Momento A - em células durante a interfase, antes da replicação do DNA.
Momento B – em células contendo cromossomas formados por dois cromatídeos, antes da divisão nuclear.
Para esclarecer o mecanismo de ação da proteína p53, os investigadores usaram o seguinte procedimento
experimental:
Procedimento:
1. Desenvolveram culturas laboratoriais de células humanas, em que duas delas se encontravam
modificadas geneticamente:
Cultura celular I – com células contendo uma cópia do gene p53 mutada e uma cópia normal,
não afetada por mutações;
Cultura celular II - com células contendo as duas cópias do gene p53 mutadas;
Cultura celular III – com células contendo as duas cópias do gene p53 normais (não mutadas).
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2. De seguida, selecionaram células das três culturas que estavam no momento A do ciclo celular.
3. As células das três culturas foram expostas a radiação Y (gama), responsável pela ocorrência de
modificações na sequência de nucleótidos de outros genes.
4. Os impactos da radiação Y foram analisados através do índice mitótico, que resulta da determinação da
percentagem de células da cultura que sofreram mitose a cada 12 horas, num período de 96 horas.
5. Resultados:
Os dados da investigação foram representados graficamente (figura 3). Parte das medições da cultura I
coincidiu com a cultura III, exceto às 60, 84 e 96 horas após o início das medições do índice mitótico.
Figura 3
1. Mencione a importância de os investigadores terem usado células no momento A, do ciclo celular, na sua
investigação.
5. Na presença de duas cópias mutantes do gene p53, a progressão da fase G2 para a mitose _________ entre as
24 e as 48 horas após a irradiação, em resultado da _________ de uma proteína p53 funcional, capaz de
bloquear a divisão.
(A) diminui … ausência
(B) aumenta … ausência
(C) diminui … presença
(D) aumenta … presença
8. Diferentes tecidos do mesmo indivíduo possuem células especializadas. O processo de diferenciação destas
células deve-se
(A) à existência de genes diferentes entre elas.
(B) à ativação ou bloqueio de genes diferentes.
(C) ao facto de terem sofrido mutações no seu DNA.
(D) ao facto de possuírem moléculas de DNA diferentes.
10. Explique em que medida os resultados obtidos sugerem que as células da cultura III devem possuir mecanismos
de proteção contra os efeitos nefastos da radiação Y.
Na sua resposta indique os efeitos da radiação Y e a função da proteína p53. (15 pontos)
FIM