Estudo Dirigido 2 Bioquimica - Biologia Molecular

Disciplina: Biologia Molecular
Estudo Dirigido 2 - Prof. Nicolau Brito da Cunha
Estrutura e função de Carboidratos, Lipídeos,

Aminoácidos, Proteínas, Enzimologia, Catálise
enzimática, Cinética enzimática e Regulação da atividade
enzimática..
1. Descreva a estrutura geral de um carboidrato. Baseada na estrutura

geral, explique porque os carboidratos são “hidratos de carbono”.
2. Quanto ao número de unidades de carboidratos associados em cadeias

curtas, de tamanho intermediário e longas, como se classificam essas
moléculas?
3. Qual o grupo funcional presente em monossacarídeos lineares? Quais

as suas duas variantes e em que locais da cadeia carbônica elas se
apresentam?
4. Quanto à presença de aldeído e cetona, como se classificam os

monossacarídeos?
5. Quais são as cinco possíveis classificações dos monossacarídeos

quanto ao número de átomos de carbono presentes na cadeia
carbônica? Como se numeram os carbonos em ordem crescente?
6. Os monossacarídeos apresentam carbonos assimétricos (centros

quirais), levando à formação de isômeros. Dois monossacarídeos
isoméricos podem polarizar a luz que incide sobre ambos, para a
esquerda ou para a direita. Quanto a essa propriedade, como eles são
classificados? Qual forma predomina nas células?
7. O que são monossacarídeos epímeros?
8. Pentoses, hexoses e heptoses podem sofrer ciclização em solução

aquosa. Quais são os dois tipos de anéis apresentados pelas formas
cíclicas?
9. Nas células, quais formas de monossacaríeos são predominantes: as
lineares ou as cíclicas?
10. Após a ciclização de um monossacarídeo, o que ocorre com as

carbonilas (aldeído ou cetona)? E com a numeração dos carbonos da
cadeia carbônica? Nesse caso, há a formação de um novo carbono
assimétrico (centro quiral)? Como ele se chama? E qual é o novo grupo
funcional formado? Como se chamam dois isômeros de
monossacarídeos cíclicos?
11. Quais são as duas configurações possíveis assumidas pela hidroxila

ligada ao carbono anomérico, após a ciclização de um monossacarídeo?
12. O que é uma ligação glicosídica? Explique como ela se forma e que tipo
de reação química ocorre para o seu estabelecimento? Por que
chamamos os monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas de
“resíduos” de carboidratos?
13. O que são extremidades redutoras de monossacarídeos? O que ocorre

com a extremidade redutora de um monossacarídeo envolvida numa
ligação glicosídica?
14. De acordo com as imagens abaixo, nomeie as ligações glicosídicas

apresentadas pelos dissacarídeos:
15. Quanto a sua estrutura e tipo de subunidades monoméricas, como se
classificam os polissacarídeos?
16. Cite dois polissacarídeos com função de armazenamento de energia,

dois com função estrutural e defina suas estruturas e em que
organismos eles ocorrem.
17. Por que as células vegetais e animais armazenam preferencialmente

energia na forma de amido e glicogênio e não em unidades
independentes de glicose?
18. Por que as células humanas não conseguem hidrolisar celulose e

quitina.
19. Cite três tipos de glicoconjugados e explique suas funções.
20. Descreva a estrutura geral de lipídeos. Essas moléculas são hidrofílicas,

hidrofóbicas ou anfipáticas? Qual desses três caracteres predomina?
21. Os lipídeos podem ser separados em classes de acordo com sua função
biológica. Quais são essas classes?
22. Descreva a estrutura de lipídeos de armazenamento de energia

(triacilglicerídeos), citando as características dos precursores glicerol e
ácidos graxos. Que tipo de reação química ocorre para o seu
estabelecimento?
23. Explique o que significam as seguintes denominações estruturais de

lipídeos de armazenamento de energia:
15:3(Δ3, 6, 12)
18:2(Δ6, 16, )
34:4(Δ5, 8, 12, 26)
8:1(Δ7)
24. Como as propriedades físico químicas dos ácidos graxos são afetadas
pelo tamanho das cadeias e pelas insaturações nas caudas acil
(graxas).
25. Explique porque o azeite, a manteiga e a gordura da carne são
respectivamente líquido, sólido mole e sólido rígido. Utilize as
informações do gráfico abaixo:
26. Quais são as células especializadas em acumular triacilglicerídeos?

Quais enzimas são sintetizadas nessas células para a liberação
coordenada de ácidos graxos?
27. Os lipídeos estruturais podem ser do fosfolipídeos, esfingolipídeos

(ambos abundantes) e esteróis (mais raros). Desenhe a estrutura de um
fosfolipídeo e de um esfingolipídeo.
28. Além da função estrutural, os esfingolipídeos apresentam qual outra

função assessória? Essa função está associada a qual característica
sangüínea?
29. Cite os elementos estruturais do colesterol.
30. As vitaminas são precursoras de lipídeos. Geralmente esses lipídeos

apresentam quais funções biológicas?
31. Descreva a estrutura típica de um aminoácido.
32. Quanto à estrutura de um aminoácido, o que é constante para todos os

20 aminoácidos convencionais? E o que varia de aminoácido para
aminoácido?
33. Por que a as cadeias laterais (grupamentos R) determinam as

propriedades físico-químicas dos aminoácidos?
34. O que são estereoisômeros L e D-aminoácidos? Qual forma predomina

nos peptídeos e proteínas celulares?
35. Quais são os cinco grupos de classificação dos aminoácidos? Qual é o

critério para a sua classificação nesses grupos?
36. Por que a metionina é um aminoácido muito importante para a Genética

e para a Bioquímica?
37. Por que a Prolina pode ser chamada de um ‘iminoácido’?
38. Por que a histidina é um aminoácido muito importante para a Indústria

Farmacêutica?
39. Quais aminoácidos conseguem absorver luz de maneira significativa?

Qual é o comprimento de onda típico da luz absorvida por esses
aminoácidos? Por que essa propriedade físico-química é interessante
para a pesquisa científica?
40. Descreva os componentes da equação de Lambert/Beer para a

quantificação de proteínas.
41. Qual é o aparelho de laboratório utilizado para a quantificação de

proteínas?
42. Quais grupos funcionais as cisteínas apresentam nas suas cadeias

laterais? O que são pontes dissulfeto? Essas ligações são fracas ou
fortes? Proteínas ricas em pontes dissulfeto tendem a apresentar baixa
ou alta estabilidade estrutural?
43. O que significa afirmar que os aminoácidos são substâncias ‘anfóteras”?
44. O que é a forma ‘zwiteriônica” de um aminoácido?
45. Por que a maioria dos aminoácidos tende a apresentar uma curva de
titulação com DUAS faixas de tamponamento?
46. O que os aminoácidos que apresentam curvas de titulação com TRÊS

faixas de tamponamento apresentam nas suas cadeias laterais?
47. O que é o ponto isoelétrico de um aminoácido? O que acontece com um
aminoácido que tenha atingido o seu ponto isoelétrico quando a
molécula se encontra submetida a um campo elétrico?
48. O que são peptídeos? E proteínas (polipeptídeos)? Qual é o nome da

ligação química que une covalentemente resíduos de aminoácidos entre
si? Essa ligação é forte ou fraca?
49. Qual é o tipo de reação química que leva à formação das ligações
peptídicas? Que molécula sempre é liberada como um dos produtos
dessa reação? Quem ‘doa’ uma hidroxila e quem libera um átomo de
hidrogênio para a formação dessa molécula?
50. Por que chamamos os constituintes de uma proteína de “resíduos” de

aminoácidos?
51. Qual é o grupo funcional que se estabelece entre resíduos de

aminoácidos ligados por meio de uma ligação peptídica?
52. A ligação peptídica é rígida e plana. Como se chamam os ângulos de

rotação das ligações em torno do carbono alfa de um resíduo de
aminoácido ligado a outro por uma ligação peptídica?
53. Que grupos funcionais estão presentes nas extremidades de um

peptídeo ou de uma proteína? Como se chamam essas extremidades?
54. Qual é o sentido de leitura convencional da seqüência de resíduos de

aminoácidos de uma proteína?
55. Quantos resíduos de aminoácidos apresenta uma proteína com 500

ligações peptídicas?
56. Enumere e explique (defina) quais são os possíveis níveis de

organização estrutural das proteínas. Quais são as forças que
estabilizam cada um desses níveis? Indique entre quais cadeias de
aminoácidos se estabelecem as forças que estabilizam as estruturas
secundárias e terciárias? Todas as proteínas apresentam os quatro
níveis estruturais?
57. Cite três tipos de estruturas secundárias típicas apresentadas por

peptídeos e proteínas.
58. Quais estruturas secundárias apresentam maior grau de rigidez (coesão

interna) e estabilidade estrutural: α-hélices ou folhas-β?
59. Comparando-se duas folhas-β formadas por fitas-β paralelas e

antiparalelas respectivamente, qual apresenta maior estabilidade
estrutural? Por quê?
60. Qual resíduo de aminoácido SEMPRE está presente em estruturas
secundárias do tipo voltas-β (β-turns)?
61. O que acontece com a função de uma proteína que apresenta estrutura
quaternária quando uma das suas subunidades não consegue se
encaixar no complexo supramolecular?
62. O que são estruturas supersecundárias ou (‘folds) de uma proteína?

Como os folds de uma proteína podem ser usados para agrupar essa
molécula em uma família protéica?
63. O que são domínios protéicos?
64. O que é o estado ou conformação nativa de uma proteína?
65. O que é desnaturação protéica?
66. Quais são os principais agentes desnaturantes das proteínas?
67. O que é a temperatura média de fusão de uma proteína? Dentre as

proteínas abaixo, qual apresenta maior grau de estabilidade estrutural
(maior dificuldade para sofrer desnaturação térmica)?
68. Uma proteína desnaturada pode voltar a apresentar sua conformação

nativa? Como se chama esse processo? Que proteínas acessórias
podem auxiliar o dobramento de proteínas estruturalmente complexas
que não conseguem se dobrar sozinhas? Esse dobramento facilitado
ocorre com ou sem gasto de ATP?
69. Explique o princípio da ‘escova de cabelo’. Quais são os papéis da alta
temperatura e do formol no processo? Por que esse tipo de penteado
dura pouco em dias chuvosos?
70. Quantas conformações possíveis uma proteína pode apresentar ao

longo do seu processo de dobramento? O que é o “Paradoxo de
Levinthal’?
71. Descreva as duas teorias que explicam conjuntamente o processo

rápido de dobramento de uma proteína no interior da célula:
Teoria do Funil de energia livre:
Teoria do Estado de glóbulo fundido:
72. Complete as orações:

‘As funções de uma proteína envolvem a ligação ____________ a
outras moléculas.
‘A ligação da proteína ao ligante é sempre __________________.
‘A___________________ são alterações conformacionais frequentes na
proteína após a ligação desta ao ligante.
73. Cite todas as possíveis funções proteicas e dê um exemplo de proteína

que desempenha cada função.
74. Quais são os dois princípios fundamentais para a manutenção da vida?
75. O que são enzimas?
76. A atividade catalítica de uma enzima depende da integridade de qual

estrutura?
77. Explique os elementos clássicos para a atividade catalítica enzimática:

Substrato:
Sítio ativo:
Cofator:
Coenzima:
Grupos prostéticos:
Apoenzima:
Holoenzima
78. O que é o número E.C. de uma enzima?
79. Explique as etapas do processo abaixo:
80. A enzima altera o equilíbrio de uma reação química? E a Keq de uma

reação reversível no equilíbrio? E o sinal de ∆G da reação? Explique.
81. Defina:
Estado de Transição:
Energia de ativação:
82. O que acontece com a velocidade de uma reação catalisada por uma
enzima? O que é necessário para que essa reação química ocorra
rapidamente?
83. A energia de ativação é necessária para que aconteçam quais eventos

moleculares?
84. Como se calcula o valor da Energia de Ativação?
85. A Energia de Ativação é um empecilho para a vida? Explique.
86. Quais são os estados intermediários de uma reação química?
87. O que é o passo limitante da velocidade de uma via metabólica?
88. Qual energia proveniente da catálise é utilizada para compensar a

diminuição da Energia de Ativação?
89. Explique quais as três causas da liberação da Energia de Ligação. Qual

delas contribui decisivamente para que ocorra a catálise enzimática?
90. Em que ponto as múltiplas interações fracas estabelecidas entre enzima

e substrato são máximas?
91. Explique por que o modelo de J.B.S. Haldane para a explicação do

princípio de catálise enzimática é mais lógico que o modelo de
chave/fechadura proposto por Emil Fischer.
92. O que é o ‘Ajuste Induzido’?

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Estrutura e função de Carboidratos, Lipídeos,

1. Descreva a estrutura geral de um carboidrato. Baseada na estrutura

2. Quanto ao número de unidades de carboidratos associados em cadeias

3. Qual o grupo funcional presente em monossacarídeos lineares? Quais

4. Quanto à presença de aldeído e cetona, como se classificam os

5. Quais são as cinco possíveis classificações dos monossacarídeos

6. Os monossacarídeos apresentam carbonos assimétricos (centros

7. O que são monossacarídeos epímeros?

8. Pentoses, hexoses e heptoses podem sofrer ciclização em solução

10. Após a ciclização de um monossacarídeo, o que ocorre com as

11. Quais são as duas configurações possíveis assumidas pela hidroxila

13. O que são extremidades redutoras de monossacarídeos? O que ocorre

14. De acordo com as imagens abaixo, nomeie as ligações glicosídicas

16. Cite dois polissacarídeos com função de armazenamento de energia,

17. Por que as células vegetais e animais armazenam preferencialmente

18. Por que as células humanas não conseguem hidrolisar celulose e

19. Cite três tipos de glicoconjugados e explique suas funções.

20. Descreva a estrutura geral de lipídeos. Essas moléculas são hidrofílicas,

22. Descreva a estrutura de lipídeos de armazenamento de energia

23. Explique o que significam as seguintes denominações estruturais de

26. Quais são as células especializadas em acumular triacilglicerídeos?

27. Os lipídeos estruturais podem ser do fosfolipídeos, esfingolipídeos

28. Além da função estrutural, os esfingolipídeos apresentam qual outra

29. Cite os elementos estruturais do colesterol.

30. As vitaminas são precursoras de lipídeos. Geralmente esses lipídeos

32. Quanto à estrutura de um aminoácido, o que é constante para todos os

33. Por que a as cadeias laterais (grupamentos R) determinam as

34. O que são estereoisômeros L e D-aminoácidos? Qual forma predomina

35. Quais são os cinco grupos de classificação dos aminoácidos? Qual é o

36. Por que a metionina é um aminoácido muito importante para a Genética

37. Por que a Prolina pode ser chamada de um ‘iminoácido’?

38. Por que a histidina é um aminoácido muito importante para a Indústria

39. Quais aminoácidos conseguem absorver luz de maneira significativa?

40. Descreva os componentes da equação de Lambert/Beer para a

41. Qual é o aparelho de laboratório utilizado para a quantificação de

42. Quais grupos funcionais as cisteínas apresentam nas suas cadeias

43. O que significa afirmar que os aminoácidos são substâncias ‘anfóteras”?

44. O que é a forma ‘zwiteriônica” de um aminoácido?

46. O que os aminoácidos que apresentam curvas de titulação com TRÊS

48. O que são peptídeos? E proteínas (polipeptídeos)? Qual é o nome da

50. Por que chamamos os constituintes de uma proteína de “resíduos” de

51. Qual é o grupo funcional que se estabelece entre resíduos de

52. A ligação peptídica é rígida e plana. Como se chamam os ângulos de

53. Que grupos funcionais estão presentes nas extremidades de um

54. Qual é o sentido de leitura convencional da seqüência de resíduos de

55. Quantos resíduos de aminoácidos apresenta uma proteína com 500

56. Enumere e explique (defina) quais são os possíveis níveis de

57. Cite três tipos de estruturas secundárias típicas apresentadas por

58. Quais estruturas secundárias apresentam maior grau de rigidez (coesão

59. Comparando-se duas folhas-β formadas por fitas-β paralelas e

62. O que são estruturas supersecundárias ou (‘folds) de uma proteína?

63. O que são domínios protéicos?

64. O que é o estado ou conformação nativa de uma proteína?

65. O que é desnaturação protéica?

66. Quais são os principais agentes desnaturantes das proteínas?

67. O que é a temperatura média de fusão de uma proteína? Dentre as