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BIOCHIMIE
TOUT LE COURS EN FICHES
Licence • PACES-UE⁄ • CAPES

Norbert Latruffe
Professeur à l’université de Bourgogne (Dijon)
Françoise Bleicher-Bardeletti
Professeur à l’université Claude Bernard Lyon 1
Bertrand Duclos
Professeur à l’université Claude Bernard Lyon 1
Joseph Vamecq
Docteur en médecine, agrégé de l’enseignement supérieur,
chargé de recherche Inserm affecté au CHRU de Lille
et chargé de cours à l’université de Mons

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Illustration de couverture : © Cobalt-Fotolia.com

© Dunod, 2014, 2017

11, rue Paul Bert, 92240 Malakoff
www.dunod.com
ISBN 978-2-10-075999-6

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Table des matières

Comment utiliser cet ouvrage ? X

Avant-propos XII
Remerciements XIV

Partie 1 – Biomolécules de base

(Norbert Latruffe)

Chapitre 1 Propriétés des constituants chimiques de la cellule 1

Fiche 1 Organisation unitaire du monde vivant 2
Fiche 2 Propriétés de la matière vivante 4
Fiche 3 Caractéristiques du fonctionnement cellulaire 6
Fiche 4 Liaisons chimiques covalentes et non covalentes 8
Fiche 5 Groupements fonctionnels chimiques des biomolécules 10
Fiche 6 Types de mécanismes chimiques utilisés dans les réactions biochimiques 12
Fiche 7 Isomérie moléculaire 14
Fiche 8 Des biomolécules aux macromolécules 16
Fiche 9 Biochimie inorganique 18
Focus Le vivant se caractérise aussi par des grandeurs physiques 20
QCM 21

Chapitre 2 Structure et propriétés des principaux glucides 23

Fiche 10 Propriétés des glucides 24
Fiche 11 Le glucose et les monoholosides 26
Fiche 12 Les diholosides 28
Fiche 13 Les polyholosides 30
Fiche 14 Les dérivés d’oses 32
Fiche 15 Techniques d’analyse 34
Focus Les édulcorants non glucidiques 36
QCM 37

Chapitre 3 Les lipides 39

Fiche 16 Propriétés des lipides 40
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Fiche 17 Les acides gras 42

Fiche 18 Les acylglycérols 44
Fiche 19 Les glycérophospholipides 46
Fiche 20 Les sphingolipides 48
Fiche 21 Le cholestérol 50
Fiche 22 Techniques d’étude des lipides 52
Focus Les lipides dans les conditions extrêmes 54
QCM 55

Chapitre 4 Structure et propriétés des acides aminés 57

Fiche 23 Les acides aminés 58
Fiche 24 Structure des acides aminés 60

III

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Fiche 25 Propriétés physico-chimiques des acides aminés 62
Fiche 26 Propriétés chimiques des acides aminés 64
Fiche 27 Propriétés ioniques des acides aminés 66
Fiche 28 Techniques de séparation des acides aminés 68
Focus Rôle des acides aminés 70
QCM 71

Chapitre 5 Les bases azotées et les nucléotides 73

Fiche 29 Structure des bases et des nucléotides 74
Fiche 30 Propriétés chimiques des bases azotées 76
Fiche 31 Bases azotées inhabituelles 78
Fiche 32 Techniques d’analyse et propriétés spectrales des nucléotides 80
Focus Le marquage isotopique 82
QCM 83

Partie 2 – Protéines et biocatalyse enzymatique

(Norbert Latruffe)

Chapitre 6 Polypeptides et protéines 85

Fiche 33 La structure primaire des protéines 86
Fiche 34 La structure secondaire des protéines 88
Fiche 35 La structure tertiaire des protéines 90
Fiche 36 La structure quaternaire des protéines 92
Fiche 37 Propriétés biologiques des protéines 94
Fiche 38 Méthodes de séparation des protéines : la chromatographie 96
Fiche 39 Méthodes de séparation des protéines : électrophorèse 98
Fiche 40 Séquençage d’une protéine : méthodes chimiques 100
Fiche 41 Séquençage des acides aminés : méthodes enzymatiques et génétiques 102
Focus La protéomique 104
QCM 105

Chapitre 7 Enzymes et catalyse enzymatique 107

Fiche 42 Propriétés des enzymes 108
Fiche 43 Mesures des activités enzymatiques 110
Fiche 44 Le complexe enzyme-substrat 112
Fiche 45 La cinétique enzymatique 114
Fiche 46 Représentations graphiques de la cinétique enzymatique 116
Fiche 47 Effets de la température et du pH sur l’activité enzymatique 118
Fiche 48 L’inhibition enzymatique 120
Fiche 49 L’activation enzymatique 122
Fiche 50 Régulation allostérique : mise en évidence et mécanisme 124
Fiche 51 Régulation allostérique : théories et rôle dans l’homéostasie cellulaire 126
Fiche 52 La régulation par phosphorylation/déphosphorylation 128
Fiche 53 La régulation par activation protéolytique 130
Fiche 54 Coenzymes, cofacteurs et vitamines 132
Fiche 55 Cofacteurs d’oxydoréduction 134
Fiche 56 Coenzymes de transfert chimique ou d’activation 136
Fiche 57 Groupements prosthétiques à noyau porphyrine 138
Fiche 58 Classification des enzymes et nouvelles enzymes 140

IV

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Focus Histoire des sciences : exemples puisés en enzymologie 142
QCM 143

Partie 3 – Structure et expression du génome

(Françoise Bleicher et Bertrand Duclos)

Chapitre 8 Structure des acides nucléiques 145

Fiche 59 La structure générale des acides nucléiques 146
Fiche 60 La structure spatiale de l’ADN 148
Fiche 61 Les propriétés physico-chimiques de l’ADN 150
Fiche 62 Les superstructures de l’ADN 152
Fiche 63 Structure de la chromatine eucaryote et du nucléoïde bactérien 154
Fiche 64 Structure de l’ADN mitochondrial et de l’ADN des chloroplastes 156
Fiche 65 Techniques de séquençage de l’ADN 158
Fiche 66 Structure du génome et génomique 160
Fiche 67 Les séquences répétées 162
Fiche 68 Gènes en copie unique et copies multiples 164
Fiche 69 Famille de gènes 166
Fiche 70 Structure et rôle des différents types d’ARN 168
Fiche 71 Les propriétés des ARN 170
Focus Analyse bio-informatique des séquences 172
QCM 173

Chapitre 9 La réplication de l’ADN (de l’ADN à l’ADN) 175

Fiche 72 La réplication et le cycle cellulaire 176
Fiche 73 La réplication de l’ADN 178
Fiche 74 L’ADN polymérase III 180
Fiche 75 La biosynthèse de l’ADN chez les bactéries 182
Fiche 76 La PCR (Polymerase Chain Reaction) : amplification in vitro de l’ADN 184
Fiche 77 La réplication de l’ADN chez les eucaryotes 186
Fiche 78 Fidélité de la réplication, détection et correction des erreurs 188
Fiche 79 Réplication du génome ARN des rétrovirus 190
Focus Flux de l’information génétique chez les Archées 192
QCM 193

Chapitre 10 L’expression des gènes :

la transcription (de l’ADN à l’ARN) 195
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Fiche 80 La transcription chez les bactéries 196

Fiche 81 La transcriptase des bactéries et les sites promoteurs 198
Fiche 82 Les étapes de la transcription chez les bactéries 200
Fiche 83 Modifications chimiques des ARNr et ARNt chez les bactéries 202
Fiche 84 La transcription chez les eucaryotes 204
Fiche 85 Structure des promoteurs eucaryotes de classe 2 206
Fiche 86 Les facteurs de transcription 208
Fiche 87 Mode d’action de l’ARN polymérase II 210
Fiche 88 La maturation post-transcriptionnelle des pré ARNm 212
Fiche 89 L’épissage 214
Fiche 90 L’exportation des ARN 216
Focus Transcriptomique et cancer 218
QCM 219

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Chapitre 11 Biosynthèse des protéines :
la traduction du code génétique 221
Fiche 91 Élucidation et mise en œuvre du code génétique 222
Fiche 92 La traduction chez les bactéries 224
Fiche 93 Structure des ARN de transfert (ARNt). Reconnaissance du codon par l’anticodon ARNt 226
Fiche 94 Activation des acides aminés par les ARNt et les synthétases spécifiques 228
Fiche 95 Structure des ribosomes 230
Fiche 96 La traduction chez les eucaryotes 232
Fiche 97 La régulation traductionnelle 234
Fiche 98 Modifications post-traductionnelles 236
Focus La traduction, cible de nombreux antibiotiques 238
QCM 239

Chapitre 12 Le contrôle de l’expression

des gènes chez les procaryotes 241
Fiche 99 Structure des opérons 242
Fiche 100 Contrôle de la transcription d’opérons cataboliques ou anaboliques 244
Fiche 101 Régulation des gènes du bactériophage λ 246
Fiche 102 Les protéines de régulation du type « protéines de liaison à l’ADN » 248
Focus Régulation de la transcription des gènes chez les bactéries
par les systèmes à deux composants 250
QCM 251

Chapitre 13 La régulation de l’expression des gènes

chez les eucaryotes 253
Fiche 103 La régulation transcriptionnelle (1) 254
Fiche 104 La régulation transcriptionnelle (2) 256
Fiche 105 Les méthodes d’étude des promoteurs 258
Fiche 106 L’épissage alternatif 260
Fiche 107 Les promoteurs et les sites de polyadénylation alternatifs 262
Fiche 108 L’édition des ARN 264
Fiche 109 Stabilité des ARN messagers 266
Fiche 110 L’analyse de l’expression des gènes 268
Fiche 111 La régulation post-transcriptionnelle par les ARNmi 270
Focus Nutriments et régulation génétique 272
QCM 273

Chapitre 14 Les réarrangements génétiques 275

Fiche 112 Recombinaison homologue et recombinaison spécifique de site 276
Fiche 113 Conséquences et application de la recombinaison générale 278
Fiche 114 Réarrangement de gènes par transposition 280
Fiche 115 Conséquences et application de la transposition 282
Focus L’analyse de liaison génétique 284
QCM 285

Chapitre 15 Bases du génie génétique 287

Fiche 116 Génie génétique et biotechnologies 288
Fiche 117 Isolement et caractérisation des acides nucléiques 290
Fiche 118 Les enzymes du génie génétique 292

VI

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Fiche 119 Les vecteurs 294
Fiche 120 Transfert d'ADN étranger dans une cellule 296
Fiche 121 Stratégie de clonage et sélection 298
Fiche 122 Les banques d’ADN 300
Fiche 123 Production de protéines recombinantes 302
Fiche 124 Modification d’un gène et de son expression 304
Fiche 125 Modification du génome 306
Fiche 126 Techniques d’hybridation moléculaire 308
Focus Recherche des partenaires du complexe de transcription 310
QCM 311

Partie 4 – Métabolisme et bio-énergétique

(Joseph Vamecq)

Chapitre 16 Le métabolisme des glucides 313

Fiche 127 Bioénergétique : les fonctions d’état d’un système 314
Fiche 128 Bioénergétique : application à la biochimie métabolique 316
Fiche 129 La glycolyse : destinée du glucose 318
Fiche 130 La glycolyse ou voie d’Embden-Meyerhof-Parnas :
conversion du glucose en pyruvate 320
Fiche 131 Voies aérobies et anaérobies de régénération du NAD+ au cours de la glycolyse 322
Fiche 132 La pyruvate déshydrogénase : oxydation du pyruvate en acétyl-CoA 324
Fiche 133 Les oxydations succédant à la synthèse d’acétyl-CoA : le cycle de Krebs 326
Fiche 134 Contrôle de la glycolyse : étapes régulées et nature des régulations 328
Fiche 135 Glycolyse dans le métabolisme des acides gras et celui des acides aminés 330
Fiche 136 La chaîne respiratoire mitochondriale et les oxydations phosphorylantes 332
Fiche 137 Les transporteurs membranaires du glucose 334
Fiche 138 Le métabolisme du glycogène 336
Fiche 139 La régulation du métabolisme du glycogène en période post-prandiale 338
Fiche 140 La régulation du métabolisme du glycogène à distance des repas 340
Fiche 141 La voie des pentoses phosphates 342
Fiche 142 La néoglucogenèse 344
Fiche 143 Le cycle du glyoxylate 346
Fiche 144 Phase lumineue de la photosynthèse : les photosystèmes 348
Fiche 145 Fonctionnements cyclique et non cyclique de la photosynthèse 350
Fiche 146 Le cycle de Calvin-Benson 352
Fiche 147 La photorespiration 354
Focus Rôle du foie dans le soutien énergétique de tissus extrahépatiques 356
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

QCM 357

Chapitre 17 Le métabolisme des lipides 359

Fiche 148 Hélice de Lynen et β-oxydation des acides gras saturés 360
Fiche 149 β-oxydation des acides gras à nombre impair de carbones,
à moyenne et courte chaîne 362
Fiche 150 β-oxydation : acides gras ramifiés, insaturés 364
Fiche 151 β-oxydation des acides gras mono- et poly-insaturés 366
Fiche 152 Utilisation de l’acétyl-CoA hépatique et métabolisme des corps cétoniques 368
Fiche 153 Synthèse du palmitate. Origine des coenzymes et acides gras synthase 370
Fiche 154 Destinée du palmitate néo-synthétisé 372
Fiche 155 Synthèse des triglycérides et des phospholipides : étapes communes 374

VII

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Fiche 156 Synthèse des esters glycérophospholipides 376
Fiche 157 Synthèse des éthers glycérophospholipides 378
Fiche 158 Glycérophospholipides particuliers : rôle des mitochondries et chloroplastes 380
Fiche 159 Synthèse du cholestérol : origine des carbones (acétyl-CoA) 382
Fiche 160 Synthèse du cholestérol : l’HMG réductase et sa régulation 384
Fiche 161 Synthèse du cholestérol à partir du squalène 386
Focus Implication du transport et du métabolisme du cholestérol dans l’athérogenèse 388
QCM 389

Chapitre 18 Le métabolisme des substances azotées 391

Fiche 162 Désaminations et transaminations 392
Fiche 163 Le cycle de l’urée 394
Fiche 164 Synthèse des bases puriques et pyrimidiques 396
Fiche 165 Dégradation des bases puriques et pyrimidiques 398
Focus Interrelations et régulation des grandes voies métaboliques 400
QCM 401

Partie 5 – Biochimie fonctionnelle

(Norbert Latruffe)

Chapitre 19 Biochimie du transport membranaire 403

Fiche 166 Propriétés générales des biomembranes 404
Fiche 167 Structure des biomembranes 406
Fiche 168 Les lipides membranaires 408
Fiche 169 Orientation des phospholipides en solution aqueuse 410
Fiche 170 Fluidité membranaire 412
Fiche 171 Radeaux lipidiques 414
Fiche 172 Fusion membranaire 416
Fiche 173 Création et maintien de l’asymétrie lipidique et membranaire 418
Fiche 174 Propriétés des protéines membranaires intégrales 420
Fiche 175 Structure et reconstitution fonctionnelle des protéines membranaires intégrales 422
Fiche 176 Protéines membranaires acylées et protéines associées (extrinsèques) 424
Fiche 177 Translocation des protéines à travers la membrane plasmique bactérienne 426
Fiche 178 Trafic intracellulaire des protéines 428
Fiche 179 Adressage des protéines dans les organites semi-autonomes 430
Fiche 180 Import et export des protéines et des acides nucléiques à travers les pores
nucléaires 432
Fiche 181 Transport membranaire des solutés : aspects théoriques et énergétiques 434
Fiche 182 Le transport membranaire par diffusion 436
Fiche 183 Transport actif primaire 438
Fiche 184 Transport actif secondaire 440
Fiche 185 Mécanismes moléculaires et reconstitution du transport membranaire 442
Focus Introduction à la signalisation transmembranaire 444
QCM 445

Chapitre 20 Bases biochimiques du cancer 447

Fiche 186 Cycle de division des cellules normales et des cellules transformées 448
Fiche 187 Marqueurs biochimiques de la cancérogenèse 450
Fiche 188 Agents de blocage de la prolifération des cellules cancéreuses 452
Fiche 189 Mort cellulaire par apoptose 454

VIII

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Fiche 190 Agents promoteurs de l’apoptose 456
Fiche 191 Oncogènes et anti-oncogènes 458
Focus MicroARN pro-oncogéniques et MicroARN suppresseurs de tumeurs 460
QCM 461

Chapitre 21 Développements récents et futurs de la biochimie 463

Fiche 192 La métabolomique 464
Fiche 193 La lipidomique 466
Fiche 194 La fluxomique 468
Fiche 195 L’analyse bio-informatique des structures 470
Fiche 196 La régulation épigénétique de l’expression génique eucaryote 472
Fiche 197 Les ARN non codants régulateurs 474
Fiche 198 La biologie synthétique 476
Fiche 199 La biologie structurale des protéines 478
Fiche 200 La modélisation moléculaire 480
Fiche 201 Les maladies génétiques métaboliques 482
Fiche 202 L’exobiologie 484
Fiche 203 Les statistiques, outils indispensables en biochimie expérimentale 486
Focus Un Prix Nobel de génie 488
QCM 489

Exercices de synthèse 491

Corrigés des exercices de synthèse 494
Perspectives 501
Références bibliographiques 501
Index 504
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

IX

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sur le site dunod.com

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Le pict

203 fiches de cours

Les notions essentielles avec des renvois
pour naviguer d’une fiche à l’autre

résidus glucose. Le glycogène est donc un polymère plus ramifié que l’amidon. Le glyco-
fiche
13 Les polyholosides
gène s’accumule temporairement comme réserve énergétique dans les muscles squelettiques
et dans le foie (figure 2). Le glycogène sera hydrolysé par la glycogène phosphorylase.

Fiche 13
HO
CH
Les polyholosides, encore appelés polysaccharides, sont des polymères constitués de 2

glycogène
O
plusieurs centaines à plusieurs milliers d’unités glucidiques reliées entre elles par des O OH
HO

De très
CH
liaisons O-osidiques. Ces unités peuvent être identiques (homopolyosides) comme c’est 2

le cas pour l’amidon, le glycogène et la cellulose (polymères de glucose) ou de l’inuline liaison α1, OH
O OH O
liaison α 1,6-glycosidique

nombreux
(polymère de fructose). Il existe également des hétéropolyosides constitués de plusieurs 4-glycosidique (point de branchement)

types d’unités monoholosides.

QCM
HOCH2 HOCH2 O CH2
OH

schémas
O O O
1. L’amidon OH OH OH
O O O O
L’amidon est sans doute le polyholoside le plus connu en raison de sa représentativité
(graines de céréales, tubercules…) et de son emploi (base de l’alimentation, utilisations OH OH OH

industrielles…). L’amidon a deux structures : Figure 2 Structure chimique du glycogène et localisation,

Exercices

• l’amylose (20-30 %) qui correspond à des chaînes linéaires de D-glucopyranoses liés après coloration (noir intense), dans les cellules hépatiques.
entre eux par des liaisons α- (1-4) : α-D-glucopyranosyl (1-4) D-glucopyranose ;
• l’amylopectine (70-80 %) qui correspond à un polymère ramifié constitué de chaînes
linéaires d’α-D-glucopyranosyl (1-4) D-glucopyranosyle branchées entre elles grâce
Certaines bactéries peuvent stocker des réserves énergétiques sous forme de polymère de
à une liaison α(1-6) environ tous les 24 à 26 résidus glucose.
glucose, analogue à l’amidon et au glycogène.
L’amylose s’organise en une hélice à six résidus de glucose par tour tandis que l’amy-
lopectine s’assemble en feuillets cristallisés pour former le grain d’amidon (figure 1).
Lors de la digestion, l’amidon est dégradé par les amylases pour libérer du maltose 3. La cellulose
(α-amylases) ou du glucose (β-amylases). Ces enzymes attaquent les chaînes linéaires
mais s’arrêtent à quelques résidus glucose d’un branchement. La liaison α- (1-6) sera La cellulose, polysaccharide extrêmement abondant dans la nature puisque composant
alors coupée par une enzyme débranchante. majeur des parois des cellules végétales (figure 3) est un polymère uniquement linéaire
composé de glucoses liés par des liaisons β- (1-4). La cellulose joue un rôle de soutien
chez les plantes. D’un point de vue alimentaire, seuls les herbivores, en particulier les
HO
ruminants, sécrètent dans leur panse une cellulase (produite aussi par la microflore)
CH
2 capable de dégrader la cellulose en cellobiose puis en glucose. Chez les mammifères
O OH O
HO
non ruminants, dont l’Homme, la cellulose est présente dans les fibres alimentaires et
CH
2
facilite le transit intestinal.
O OH O mitochondrie
liaison α1, OH liaison α 1,6-glycosidique
4-glycosidique (point de branchement) membrane plasmique
amidon
HOCH2 HOCH2 O CH2 réticulum endoplasmique cytoplasme
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OH
2. Principaux glucides

résidus
O O O paroi cellulosique chloroplaste
glycosidiques
OH OH OH
appareil de Golgi ribosome
O O O O
cytosquelette filamenteux vacuole
OH OH OH
noyau
plasmodesme
CH2 CH2 CH2 lysosome
Figure 1 Structure de l’amidon et localisation O
O O
dans les cellules végétales et les graines OH OH
H,OH 10 - 100 µm
O O OH
O
1 4
2. Le glycogène OH OH
n OH
Le glycogène est le pendant de l’amidon chez les animaux. Sa structure moléculaire linéaire
et branchée est similaire à celle de l’amidon avec un branchement tous les huit à douze Figure 3 Structure chimique de la cellulose et localisation
dans la paroi des cellules végétales

30 31

Les notions à retenir

9782100759996_BAT.indb 10 29/05/2017 15:59

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cet ouvrage ? Les réponses

commentées au verso

Des QCM Réponses

8.1 a. Les bases puriqu

en fin de chapitre dans l’ARN mais es diffèrent puisqu

également la nature ’on retrouve une thymine dans
désox yribose est l’ADN et un uracile
un ribose sur lequel du sucre est différente entre
le groupement les deux moléc
8.2 OH en 2’ est rempl ules. Le

pour s’auto-évaluer
b. et c. La moléc acé par un H.
ule d’ADN est comp
l’une de l’autre
formant une doubl osée de deux chaînes antiparallèle
tides et les bases e hélice. Chaqu s et complémen
e brin est comp
sont appariées
GC sont appariées
par trois liaison osé de désox yribon taires
par deux liaison s hydrogène tandis ucléo-
s hydrogène. que les bases AT
8.3 b. c. d. et e. Les
ARN les plus abond
ants dans une
8.4 a. et d. Les nucléo cellule sont les
ARNr.
somes sont des
sont des protéi structures de compa
nes basiques charg ction de l’ADN eucar
tives de l’ADN. ées positivemen yote. Les histon
Les topoisoméra t pour interagir es
ses n’induisent
les nucléosomes pas de superenrou avec les charges néga-

Fiche
et la gyrase chez lements négatifs
exacte(s) 8.5
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 c. Le gén moléculaire
ropl astiq ue.
pou r l’ide ntification plex ité de l’organisme. 174
chlo sé à la com
drial est utili ortionnelle
N mitochon ctement prop
est un délit.

 d. L’AD n’est pas dire s?

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8. Structure

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non autorisée

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 a. La réac ge corr espondent rés par électrop
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 d. L’AD de séquença
parallèles
réactions
 e. Les nucléotide.
© Dunod. Toute

didéoxyribo
173

Et aussi…
Des exercices de synthèse
Des focus techniques ou historiques
Un index détaillé
sur une page à la fin de chaque chapitre

FO CUS Les lipides dans les conditions extrêmes

Les lipides, source d’énergie en réserve pour les conditions extrêmes

Grâce au stockage et à l’utilisation de leurs réserves graisseuses (gouttelettes de triglycérides dans
les adipocytes), certaines espèces s’adaptent pour survivre dans des conditions physiologiques hors
normes. C’est le cas des espèces hibernantes bien connues (marmottes, ours) mais aussi de la gerboise,
des manchots pour lutter contre le froid polaire austral, et enfin des oiseaux migrateurs dont certains
sont capables de voler sans interruption pendant plusieurs milliers de kilomètres.

La gerboise
Ce petit animal, encore appelé « rat sauteur » ou « rat kangourou », a une aire géographique assez
limitée ; on le trouve principalement en Afrique du Nord : en Égypte et dans le moyen Atlas marocain.
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Points clés

Durant la période d’activité où la nourriture est abondante, son métabolisme est essentiellement
glucidique. Lorsque le froid et la neige s’annoncent, la gerboise entre dans son terrier en pré-hiber-
nation où elle va accumuler des substrats de réserve énergétiques sous forme de triglycérides et donc
À noter
augmenter significativement son poids. Elle entre alors en hibernation pour plusieurs jours à quelques
semaines avec des périodes d’éveil. Durant cette période elle va « brûler » ses graisses (triglycéridémie
et cétonémie élevées). Lorsque les réserves graisseuses sont épuisées, elle va puiser les calories dans la
dégradation des acides aminés issus de la protéolyse du tissu musculaire. Ce changement de métabo-

Exemples
lisme se traduit par une forte urémie. D’autre part, l’expression (en ARNm) du facteur de transcription
adipogène PPAR gamma est stimulée dans le tissu adipeux au cours de la phase de pré-hibernation. Exemple
Cette hibernation temporaire et cyclique a été reproduite au laboratoire.

Les oiseaux migrateurs ; l’exemple de Calidris pusilla

Durant la migration, l’activité métabolique des oiseaux est 10 à 15 fois plus grande que dans l’état de
repos. La consommation d’oxygène est 2 fois plus élevée que chez les mammifères. La majorité
de l’énergie musculaire provient des réserves du tissu adipeux, et au cours de la migration les oiseaux
mobilisent le transport des lipides et décuplent leur oxydation par rapport aux mammifères. De façon
intéressante, il a été découvert qu’une espèce d’oiseaux migrateurs comme le bécasseau semi-palmi-
pède Calidris pusilla utilise des acides gras polyinsaturés pour stimuler son métabolisme énergétique
(« lipides dopants ») afin de se préparer à un voyage transatlantique sans escale de l’est du Canada vers
Renvois aux bonus web
l’Amérique du sud qui va durer trois jours en volant à une vitesse d’environ 60 km/h. Avant le départ il
va accumuler des graisses, jusqu’à doubler de poids, en se nourrissant exclusivement d’un petit crus-
tacé amphipode marin, Corophium volutator, riche en acides gras poly-insaturés du type ω-3 où le
DHA (acide docosahexaénoïque) et l’EPA (acide eicosapenténoïque) représentent 45 % du contenu

Renvois aux autres fiches

total en lipides. Ces acides gras, incorporés dans les phospholipides des membranes de Calidris pusilla,
vont en augmenter la fluidité et activer des enzymes métaboliques, des transporteurs et récepteurs
membranaires comme la Carnitine palmitoyl-CoA transférase, l’ATPase Ca2+-Mg2+, le récepteur à l’insu-
line. De plus, DHA et EPA sont des activateurs du récepteur nucléaire PPAR régulant la transcription de
gènes du métabolisme des lipides.

54

XI

9782100759996_BAT.indb 11 29/05/2017 15:59

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Avant-propos

La biochimie était autrefois appelée chimie biologique, comme l’indique toujours le nom
du prestigieux journal américain de biochimie The Journal of Biological Chemistry.
C’est à cette discipline, à l’interface de la chimie et de la biologie, que la biologie molé-
culaire des gènes (biochimie des acides nucléiques) doit sa découverte, son essor, et son
rattachement. La biochimie s’est largement enrichie grâce aux méthodes d’extraction, de
purification, de caractérisation et d’identification des molécules biochimiques. Ces tech-
niques exploitent astucieusement les propriétés chimiques, physiques, physico-chimiques
et biologiques des molécules du vivant. Les propriétés qui sont ainsi mises à profit sont
leur solubilité dans l’eau ou dans les solvants organiques, leur taille (molécules ou macro-
molécules), leur caractère chargé (ionique ou polaire) ou non chargé, leur absorption de
rayonnements électromagnétiques (UV, visible, IR), leur affinité pour des supports inso-
lubles, ou encore leur spécificité de liaison à d’autres molécules. Au moins sept grands
domaines de la biochimie peuvent déjà être individualisés ou entrevus : la biochimie
structurale, la biologie moléculaire (biochimie de l’ADN et des gènes), l’enzymologie, la
biochimie métabolique, la biochimie des régulations… et demain, la biochimie synthé-
tique et la biologie des systèmes.
La biochimie puise historiquement ses origines chimiques au XVIIIe siècle avec
Antoine-Laurent Lavoisier (père de la chimie moderne) et ses origines biologiques au
XIXe siècle avec Jean-Baptiste Lamarck (considéré comme l’inventeur de la biologie).
Ces racines plusieurs fois centenaires de la biochimie n’en font pas pour autant une
science poussiéreuse. À l’approche expérimentale et explicative sont ainsi associés les
noms d’Eduard Büchner (prix Nobel de Chimie, 1907) à l’aube du XXe siècle et d’Otto
Warburg (prix Nobel de Physiologie et Médecine, 1931) dans les années 1930 avec la
naissance de l’enzymologie. Rappelons ensuite l’émergence de la biologie moléculaire
des gènes avec la découverte de la double hélice d’ADN par James Watson, Francis
Crick, Maurice Wilkins et Rosalind Franklin (lauréats du prix Nobel de Médecine et
Physiologie, 1962, sachant que le prix, ne pouvant être attribué à titre posthume, n’a pu
être décerné à Rosalind Franklin, entre-temps décédée), ou la découverte du code géné-
tique par Marshall Warren Nirenberg (co-lauréat avec Robert W. Holley et Har Gobind
Khoran du prix Nobel de Physiologie et Médecine, 1968). Ces étapes historiques ont
alimenté l’essor prodigieux qu’a encore, depuis, connu la biochimie.
Aujourd’hui, la biochimie reste une science indispensable à la compréhension des
grands processus qui prennent place dans un organisme (reproduction, développement
d’un embryon, phénomènes de comportement via la communication chimique) et à celle
plus générale des phénomènes du vivant tous règnes confondus (règnes animal, végétal
et microbien (virus, bactéries)). La biochimie est omniprésente dans les applications de
la biologie : le domaine biomédical et thérapeutique (e.g. pharmacologie, immunologie et
demain thérapie génique) ou encore l’agronomie (génétique et amélioration des propriétés
des plantes, aspects phytosanitaires). La biochimie est aussi un maillon fort des sciences
de l’environnement : l’écologie, la toxicologie, l’étude des biotopes et les matériaux biodé-
gradables. Enfin, les biotechnologies sont l’expression directe de la biochimie appliquée.
Par ces biais, la biochimie croise ainsi des questions de société.

XII

9782100759996_BAT.indb 12 29/05/2017 15:59

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Nombre de grandes découvertes ou d’applications en biologie et en médecine sont dues
aux recherches en biochimie. Citons les antibiotiques, les traitements contre le sida, les
antidépresseurs, les anxiolytiques, les anticancéreux (comme le taxotère), les anesthé-
siants, les pilules contraceptives ou « du lendemain », l’avortement, la fécondation in
vitro. Toujours grâce à la biochimie, demain pourront être traitées avec succès les mala-
dies neurodégénératives (maladie d’Alzheimer…), les maladies à prions, les maladies
génétiques, les maladies acquises (altérations vasculaires, cancer) et les nouvelles mala-
dies contagieuses, virales, parasitaires. En agronomie, pourront encore mieux s’éclore la
sélection variétale, le phytosanitaire et la lutte biologique. Les dosages biochimiques, par
exemple du glucose, de l’insuline, des triglycérides, du cholestérol dans les fluides (sang,
lymphe, liquide céphalorachidien, liquide amniotique, etc.) ou des produits d’élimina-
tion (larmes, urines, fèces, etc.) ; ou encore la détection de particules infectieuses (virus,
bactéries) permettent déjà de « barométriser » l’état général d’un individu. L’analyse
génétique rapide et fiable permettra de diagnostiquer de nouvelles anomalies ou encore
d’établir une signature génétique, voire aussi de détecter les plantes transgéniques. Enfin,
la biochimie s’invite aussi dans des problèmes planétaires comme le réchauffement
climatique lorsque l’on parle de l’effet néfaste du méthane produit par les herbivores, ou
encore les émissions de carbone par les combustions de tous ordres.
En réponse à ces nombreuses et passionnantes ramifications de la biochimie, alors que
de nombreux ouvrages traitent de ses bases et de ses avancées, il n’existe pas vraiment, à
notre connaissance, de manuel à la fois tourné vers les étudiants (et les lecteurs intéressés
par les sciences du vivant) et dédié à une biochimie accessible et intégrative sur la base de
son universalité, mais aussi de ses spécificités à l’égard du monde microbien, animal (et
humain) ou végétal. C’est dans cette ligne que s’inscrit cette nouvelle édition, s’appuyant
sur les découvertes les plus récentes et les replaçant dans les différents contextes physio-
logiques ou pathologiques. Les constituants chimiques de la cellule et leurs propriétés y
sont décrits de même que la structure des protéines, les enzymes et la catalyse enzyma-
tique. Une place importante est réservée aux acides nucléiques, à l’expression génique et
au génie génétique domaines dans lesquels l’acquisition de connaissances nouvelles est
permanente. Y sont aussi développés le métabolisme, ses régulations et ses interrelations
si importantes dans l’homéostasie, un sujet de mieux en mieux compris grâce en parti-
culier au développement des techniques de génétique moléculaire à haut débit. L’ouvrage
traite aussi des maladies métaboliques induites soit par des anomalies génétiques, soit par
des habitudes alimentaires liées au mode particulier de vie de nos sociétés occidentales.
Le cours est traité en 203 fiches regroupées en cinq parties et 21 chapitres thématiques,
dont le dernier est consacré aux développements récents et futurs de la biochimie. La
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

présentation est adaptée aux méthodes actuelles de lecture et aide les étudiants à acquérir
une autonomie croissante : présentation simple, lecture rapide, nombreux schémas, QCM
corrigés pour s’auto-évaluer, exercices de synthèse corrigés, bonus web accessibles sur la
page de présentation de l’ouvrage sur dunod.com. Cet ouvrage s’adresse aux étudiants en
licence de sciences de la vie et de la terre, aux étudiants en IUT, aux étudiants abordant
les études de santé (PACES, concours paramédicaux), aux élèves de classes préparatoires
et des grandes écoles, ainsi qu’aux candidats aux concours de l’enseignement. Il s’adresse
aussi aux professionnels et anciens étudiants désireux de remettre à jour leurs connais-
sances de base dans ce domaine si passionnant qu’est la biochimie.
Les auteurs

XIII

9782100759996_BAT.indb 13 29/05/2017 15:59

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Remerciements

Les auteurs remercient leurs collègues académiques, hospitaliers et scientifiques pour

la contribution à la rédaction de l’une des fiches de l’ouvrage ou pour leurs lecture et
remarques :
– Pierre Andréoletti, maître de conférences, université de Bourgogne ;
– Laurent Beghin, ingénieur de recherche, CHRU Lille ;
– Bruno Charpentier, professeur, université de Lorraine ;
– Jean Chaudière, professeur, université Bordeaux 2 ;
– Mustapha Cherkaoui-Malki, professeur, université de Bourgogne ;
– Jean-Marie Colet, professeur, université de Mons, Belgique ;
– Gilbert Deléage, professeur, université Lyon 1 ;
– Catherine Florentz, professeur, université de Strasbourg ;
– Emmanuel Jaspard, professeur, université d’Angers ;
– Jean-Michel Jault, directeur de recherche CNRS, IBCP, Lyon ;
– Gérard Lizard, chargé de recherche, Inserm, Dijon ;
– Marie-Christine Maurel, professeur, université Pierre-et-Marie-Curie (UPMC),
Paris VI ;
– Jean-Jacques Michaille, professeur, université de Bourgogne ;
– Jean-Charles Portais, professeur, université de Toulouse ;
– Stéphane Savary, professeur, université de Bourgogne ;
– Michael Schnekenburger, chercheur, LBMCC, Luxembourg ;
– Jean-Paul Thénot, chercheur, Pharma consulting Sanofi-Aventis, Chilly Mazarin ;
– Jean Weissenbach, directeur de recherche CNRS, Génoscope, Évry.

XIV

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Chapitre 1
Propriétés des constituants
chimiques de la cellule

Objectifs
La matière vivante se distingue du monde inanimé par des propriétés uniques
telles que l’autoreproduction, la croissance et le mouvement. Elle présente une
organisation de base : la cellule.
L’objectif de ce chapitre est de décrire les propriétés des constituants chimiques
de la matière vivante : les liaisons chimiques, l’organisation des atomes en
groupements fonctionnels chimiques des biomolécules, la réactivité chimique,
l’isomérie moléculaire si importante dans la spécificité des substrats d’enzymes
ainsi que les principales classes de biomolécules et l’organisation en macromolé-
cules. Nous verrons également comment ces constituants chimiques s’organisent
pour former la cellule et permettre la transmission de l’information génétique au
cours de la division cellulaire. Il sera rappelé l’importance de la composition et
du pH du milieu cellulaire dans les réactions biochimiques ainsi que le rôle des
ions minéraux métalliques et non métalliques.

Les bonus web sur dunod.com

www
Le pictogramme signale la présence d’un contenu spécifique sur le web.

9782100759996_BAT.indb 1 29/05/2017 15:59

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fiche
1 Organisation unitaire du monde vivant
Le monde vivant présente une organisation de base : la cellule.

1. Unité de structure
L’étude des divers organismes vivants du monde animal et du monde végétal permet
de mettre en évidence une unité de structure entre les organismes et sa conservation au
cours de l’évolution ou de la phylogenèse.
La figure 1 montre la structure schématique de cellules eucaryotes (nucléées),
animale (à gauche) et végétale (à droite) par rapport à une cellule procaryote (a-nucléée)
caractéristique du monde bactérien (au-dessus à droite). Les cellules eucaryotes sont
multi-compartimentées et forment un réseau membranaire dense. Une cellule va grandir,
grossir puis se diviser en deux cellules filles et ainsi de suite. À l’inverse, les virus qui
sont aussi des organismes vivants (ils présentent une enveloppe et des acides nucléiques)
ne sont pas doués d’autoreproduction mais nécessitent une cellule hôte (animale, végétale
ou bactérienne) pour se multiplier. La photographie en microscopie électronique d’une
coupe de foie de rat (figure 2) permet de distinguer plusieurs compartiments cellulaires
(lysosomes, mitochondries, peroxysomes, réticulum endoplasmique).

VIRUS BACTÉRIE
(particules virales)

0,050 µm 1 µm

CELLULE ANIMALE CELLULE VÉGÉTALE

mitochondrie

centriole membrane plasmique paroi cellulaire

réticulum endoplasmique

cytoplasme chloroplaste

appareil de Golgi

cytosquelette filamenteux vacuole

noyau

lysosomes, peroxysomes
10 - 30 µm 10 - 100 µm

Figure 1 Les quatre grands types de structures de base du monde vivant :

particule virale, bactérie, cellule animale et cellule végétale
Les organites possèdent des fonctions biochimiques bien précises.

9782100759996_BAT.indb 2 29/05/2017 15:59

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1 µm

Fiche 1
RE

QCM
Figure 2 Photographie d’une coupe de foie de rat
observée en microscopie électronique
En haut à gauche : le noyau. Les petites vésicules sombres : les peroxysomes (P).
Les vésicules sombres non sphériques : les mitochondries (M).

Exercices
Le réseau membranaire avec la lumière intérieure claire : le réticulum endoplasmique (RE).

2. Similitude de composition des organismes vivants

On peut regarder la matière vivante en commençant par une observation à l’œil nu, en
passant par l’emploi des microscopes optique puis électronique, jusqu’aux techniques
physiques à haute résolution, telle la force atomique, pour visualiser les structures
macromoléculaires.

Exemple

Observation d’une graine de haricot

Après examen de l’ultrastructure d’une graine de haricot, on pourra observer à l’aide des
techniques mentionnées ci-avant, la texture pâteuse, puis fibreuse. Puis avec des résolutions
de plus en plus grandes, nous verrons des macromolécules correspondant à des poly-
mères de glucose (l’amidon comme réserve énergétique), des polymères d’acides aminés
(les protéines comme réserve azotée), ou des oligomères d’acides gras (les gouttelettes
lipidiques de triglycérides, riches en énergie).

1. Constituants de la cellule
Sans être exhaustif cet exemple dresse l’inventaire des principaux constituants biochi-
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

miques de la matière vivante, glucides, lipides, protéines et acides nucléiques qui

sous-tendent les structures et les fonctions de la cellule (tableau 1).
Tableau 1 Grandes classes de constituants biochimiques
de la matière vivante et leurs molécules de base

acides nucléiques
Classes protéines glucides lipides
(ADN, ARN)

Molécules (glucose)n
(acides aminés)n (acides gras)n (nucléotides)n
de base (osides)n

9782100759996_BAT.indb 3 29/05/2017 15:59

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fiche
2 Propriétés de la matière vivante
On estime que la vie terrestre est apparue sur la planète il y a environ 3,5 milliards
d’années (la création du système solaire remontant elle à 4,5 milliards d’années). La
matière vivante se caractérise par des propriétés uniques telles que l’autoreproduction
(sous le contrôle du programme génétique), ainsi que la croissance et le mouvement. Du
point de vue chimique, les molécules de la vie correspondent à l’assemblage multiple
d’atomes largement représentés par les éléments C, H, O, N, P, S… ainsi que par des ions
minéraux (Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Fe3+, Cl−…). Le monde inanimé, lui, repose largement
sur une chimie à base de silicium, de calcium, d’oxygène, d’hydrogène et de phosphore.
À ce jour il n’a pas été découvert de forme de vie, du moins similaire à notre système
d’organisation du vivant terrestre, basée sur les molécules informationnelles que sont les
acides nucléiques et les protéines à activité catalytique (enzymes) à la fois dans les autres
planètes du système solaire et dans d’autres galaxies, même si cela est plausible. Sur
terre, nous trouvons les molécules de la vie chez les micro-organismes (virus, bactéries
levures), les plantes, les animaux (vertébrés, invertébrés) et bien sûr les mammifères.

1. Analogies et différences entre matière vivante et matière inerte

• Analogies
Tous les atomes de la matière (vivante ou inerte) se trouvent dans le tableau pério-
Tableau
dique des éléments. Dans ce tableau, tous les éléments chimiques sont ordonnés par
périodique numéro atomique croissant et rangés en fonction de leur configuration électronique, dont
dépendent leurs propriétés chimiques.
• Différences
La prépondérance des éléments est fortement différente (tableau 1). Pour simplifier, on
dira que la vie est basée sur la chimie du carbone organique (c’est-à-dire un carbone lié
à des atomes de carbone ou à d’autres atomes) alors que le monde inerte (ou inanimé) est
une chimie du calcium et de la silice. De plus, l’organisation des atomes en molécules
dans la matière vivante est d’un autre type, notamment la formation en macromolécules.
Tableau 1 Comparaison des teneurs en différents éléments
entre la matière vivante et la matière inerte

ions minéraux :

C H O N P Na+ K+ Ca2+ Mg2+ Si

vivant 25 % 45 % 25 % 2% <1% 1% 1% ~1 %

inerte 1% 1% 45 % 1% ~0% 5% 7% 30 %

Cependant, la frontière n’est pas aussi nette entre monde inerte et monde vivant. Il
existe des transformations de l’un dans l’autre. En effet, sur le plan strictement scienti-
fique, un être vivant qui a cessé de vivre retourne dans le monde minéral sous la forme
d’éléments Ca2+, Na+, K+, Mg2+, H2O, le carbone se retrouvant sous forme de CO2. D’un
autre côté, il a été prouvé que la matière inerte peut dans des conditions précises former

9782100759996_BAT.indb 4 29/05/2017 15:59

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des molécules organiques. En effet la célèbre expérience de Miller de chimie prébiotique
de 1953 a démontré qu’une atmosphère primitive gazeuse (ammoniac, eau, hydrogène,
méthane) soumise à une source de chaleur intense et une forte tension électrique (figure 1)

Fiche 2
donne naissance à des molécules organiques (acide acétique, acide formique, cyanure,
sarcosine), mais aussi après une durée de plusieurs jours, à des acides aminés précurseurs
de protéines (acide aspartique, alanine et glycine) (tableau 2).

+ H2O acide acétique H3C-COOH

CH4 acide formique HCOOH

QCM
C,H,O,N
NH3 sarcosine H3C-NH-CH2-COOH

H2 cyanure N CH
-

Figure 1 Expérience de Miller démontrant la possibilité de synthèse

Exercices
de biomolécules à partir de molécules inorganiques

Tableau 2 Précurseurs de biomolécules

retrouvés après plusieurs jours dans le dispositif de Miller

acide aspartique H2N–CH(COOH)–CH2–COOH

Précurseurs
alanine H2N–CH(CH3)–COOH
de protéines
glycine H2N–CH2–COOH
H2O urée H2N–CO–NH2
CH4 lactate H3C–CH(OH)–COOH
hν
⎯⎯⎯⎯ →
NH3 chaleur formaldéhyde HCHO
H2 acide acétique H3C–COOH
acide formique HCOOH
sarcosine H3C–NH–CH2–COOH
cyanure HCN

2. De la matière inerte à la matière vivante et vice-versa

Par cette approche, on a touché aux étapes initiales de l’origine de la vie qui serait

1. Constituants de la cellule
apparue dans l’océan où des molécules organiques auraient, dans le temps, été concen-
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

trées dans des globules limités par des précurseurs lipidiques de nature hydrophobe.
L’apparition de structures moléculaires porteuses d’informations pouvant se répliquer,
préfigurant les acides nucléiques, est arrivée beaucoup plus tard.
L’expérience de Miller a constamment entretenu l’intérêt des astronomes et de l’astro-
nautique qui recherchent des formes de vie sur d’autres planètes (ou dans d’autres
galaxies). À notre connaissance, il n’existe pas de vie à notre image dans notre galaxie (le
système solaire). En effet, Mars est plus froide que la Terre, même si l’on y a détecté des
traces d’eau (en profondeur). Mercure et Vénus sont trop chaudes alors que les planètes
Jupiter, Saturne et Uranus sont trop froides. La Lune, que l’homme a visitée en 1969,
ne recèle pas de trace de vie. L’eau (H2O) étant absolument indispensable à la vie. Cette
Fiche 202
discipline s’appelle l’exobiologie.

9782100759996_BAT.indb 5 29/05/2017 15:59

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fiche Caractéristiques du fonctionnement

3 cellulaire

1. Le concept de reconnaissance moléculaire

Le concept de reconnaissance moléculaire s’applique à tous les processus biochi-
miques : catalyse enzymatique, action d’une hormone, hybridation des acides nucléiques,
complexes antigènes-anticorps, transport des solutés, stéréospécificité d’énantiomères
(molécules présentant une isomérie optique), etc. Dans le modèle « clé-serrure » ou
gant-main, les molécules, complémentaires dans l’espace, vont interagir et produire leurs
effets.

2. La catalyse enzymatique
Les enzymes sont les catalyseurs nécessaires aux réactions (bio-)chimiques. Elles sont
spécifiques du monde vivant. La base de ce processus repose sur la reconnaissance molé-
culaire de l’enzyme et de son substrat pour former le complexe enzyme-substrat (ES),
indispensable au déroulement de la catalyse enzymatique (figure 1).
Fiche 44

s E E

substrat enzyme complexe enzyme-substrat (ES)

Figure 1 Formation d’un complexe enzyme-substrat,

essentiel au déroulement de toute réaction biochimique

2. L’autoreproduction (conservation de l’information génétique

par duplication de l’ADN)
L’autoreproduction est basée sur cette propriété de reconnaissance moléculaire. La meil-
leure illustration est l’appariement des bases azotées complémentaires de deux brins
d’ADN formant les paires AT et GC et entraînant la formation d’une double hélice.
Fiche 60
Cette structure permet, après dissociation des deux brins, la synthèse à partir de chacun
d’eux d’un brin complémentaire, permettant ainsi la conservation et la transmission de
l’information génétique au cours de la division cellulaire (figure 2).
Cette duplication de l’ADN génomique intervient au cours de la phase S du cycle cellu-
laire des cellules eucaryotiques et précède la division des cellules chez les bactéries. C’est
ce mécanisme de conservation du patrimoine génétique qui distingue fondamentalement
le monde vivant du monde inerte.

9782100759996_BAT.indb 6 29/05/2017 15:59

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A T A T

A T A T

Fiche 3
C
G
+ G
G C

C C G
A
T T A
C
G G C

brins complémentaires hybridation

Figure 2 Reconnaissance de deux brins d’ADN antiparallèles

par l’intermédiaire de bases complémentaires

QCM
4. La croissance et le mouvement
Les cellules sont des systèmes ouverts ; elles échangent de la matière et de l’énergie
avec l’extérieur. La captation de matière organique et minérale et leur assimilation
(transformation) permettent la synthèse de molécules indispensables à la croissance
des cellules, souvent le prélude à leur division. D’autre part, les molécules absorbées

Exercices
par les cellules vont fournir de l’énergie qui peut prendre différentes formes telles que
chimique, calorifique, électrique, lumineuse, mais aussi le travail. Ce dernier permet le
déplacement des cellules et des organismes, ainsi que les mouvements intracellulaires des
constituants, en particulier les chromosomes au cours de la division cellulaire (figure 3).

cellules filles

3. division
cellulaire

cycle 1. croissance
cellulaire cellulaire

cellule parentale
2. ségrégation
des chromosomes

1. Constituants de la cellule
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Figure 3 La division cellulaire est la base de la perpétuation des systèmes vivants

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fiche Liaisons chimiques covalentes

4 et non covalentes
Les liaisons chimiques covalentes et non covalentes possèdent des particularités
essentielles aux processus vivants. Les liaisons électroniques entre les atomes sont carac-
térisées par des énergies de liaison qui correspondent à l’énergie qu’il faut apporter pour
rompre cette liaison.

1. Les deux grands types de liaisons chimiques

• Les liaisons covalentes (dites fortes)
Elles correspondent à la mise en commun d’un ou plusieurs électrons entre deux atomes.
Ces liaisons sont irréversibles (ou difficilement réversibles) à moins de les soumettre à
des conditions physico-chimiques extrêmes (chaleur, rayonnement, contraintes méca-
niques, pression…), ou à la présence d’une enzyme spécifique.

Exemple

Une liaison covalente, par exemple –O–H, possède une énergie de dissociation de 110 kcal/mol,
soit 450 kJ/mol. Ou encore –C=O possède une énergie de dissociation de 170 kcal/mol, soit
630 kJ/mol.
Rappel : 1 calorie = 4,18 joules

La catalyse enzymatique permet les réactions biochimiques par coupure de liaisons

covalentes ou formation de nouvelles liaisons covalentes (figure 1).

H d
+
H
O
d–
H
CH2 OH H2N COOH
CH2 N COOH
H2N CH
H2N CH +

O CH3
O CH3

Gly-Ala Gly Ala

Figure 1 Rupture d’une liaison covalente dans l’hydrolyse

d’un dipeptide entraînant la libération des deux acides aminés

• Les liaisons non covalentes (dites faibles)

Elles ne mettent pas en commun des électrons mais sont basées sur des interactions
entre un atome ayant un déficit électronique sur son orbitale supérieure et un atome
avec une surcharge électronique. Ces liaisons faibles pourront être facilement rompues
par des conditions ménagées (augmentation de température, de pH, de force ionique).
L’intervention d’enzyme n’est pas nécessaire à leur rupture.

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• Les liaisons hydrogène

Fiche 4
O
O d– d+ H H
liaison hydrogène
H

Figure 2 Établissement d’une liaison hydrogène (LH) entre deux molécules d’eau

Exemple

QCM
Il se crée entre deux molécules d’eau une liaison non covalente, par exemple –OH····O=,
appelée liaison hydrogène (car il s’agit d’un atome d’hydrogène portant un déficit électro-
nique qui est mis en jeu). L’énergie de liaison est de 1-2 kcal/mol, soit 4,18 à 8,36 kJ/mol.

• Les liaisons ioniques

Il s’agit d’une interaction entre un anion (atome chargé négativement dû à une

Exercices
surcharge électronique) et un cation (atome chargé positivement dû à un déficit
électronique).
• Les interactions hydrophobes ou liaisons de Van der Waals
Ces liaisons mettent en jeu des dipôles, ou moment dipolaire (répartition inégale de la
charge électronique sur des groupements d’atomes), entraînant leur interaction.

2. Rôles des liaisons non covalentes (liaisons faibles)

Les liaisons hydrogène sont particulièrement importantes en biochimie notamment dans
l’établissement de la structure bicaténaire des acides nucléiques, par exemple : ADN/
ADN, ADN/ARN ou ARN/ARN.
Le maintien de la structure en double hélice d’ADN est également assuré par les liai-
sons de Van der Waals entre les bases azotées empilées les unes sur les autres. Les
liaisons de Van der Waals établissent les interactions entre les chaînes hydrophobes
d’acides gras de phospholipides et permettent leur organisation en bicouche dans les
membranes. D’un autre côté, des liaisons ioniques sont impliquées dans les interactions
entre les têtes chargées des phospholipides et les protéines membranaires.
Les liaisons ioniques sont largement impliquées dans la formation de complexes
enzyme-substrat (complexes ES) ou plus généralement dans les complexes récepteur-

1. Constituants de la cellule
ligand (complexes RL).
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Pour former un site actif, des liaisons faibles s’établissent entre résidus amino-acides
distants d’une chaîne polypeptidique : des liaisons hydrogène entre résidus polaires (Asn,
Gln, Ser, Thr), des liaisons ioniques entre des résidus chargés (Arg, Asp, His, Glu, Lys)
et des liaisons hydrophobes de type Van der Waals (Ile, Leu, Trp, Val). Ainsi, des acides
aminés éloignés dans la séquence peuvent se retrouver très proches grâce au repliement
de la chaîne polypeptidique et former le site actif qui pourra être le site de fixation d’une
hormone sur un récepteur, le site de fixation d’un soluté sur un transporteur, ou encore le
site catalytique d’une enzyme permettant la liaison du composé d’affinité (le ligand) s’il
existe une complémentarité stérique entre celui-ci et le site actif.

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fiche Groupements fonctionnels chimiques

5 des biomolécules
Les molécules biologiques possèdent les groupements fonctionnels retrouvés dans de
nombreux composants chimiques. Le tableau 1 documente les principales liaisons cova-
lentes de la chimie du carbone et le groupement phosphate retrouvés dans le monde vivant.
• Liaisons covalentes impliquant des atomes de carbone
• liaisons simples, par exemple C–C, C–H, C–N ;
• liaisons doubles, par exemple C=C, C=O, C=N ;
• liaisons triples, par exemple C≡N.
• Groupements non chargés carbonés et hydrogénés non cycliques
Par exemple méthyl-, éthyl-, isopropyl-, etc. ; ou non chargés cycliques (du type cyclo
saturé ou benzénique insaturé). Par exemple, dans les acides gras, les acides aminés et
les bases azotées des nucléotides.
• Présence d’atome d’oxygène avec des degrés d’oxydation croissants
Des groupements hydroxyl- sur une structure non cyclique du type fonction alcool primaire
(I), secondaire (II), ou tertiaire (III) se retrouvent dans les sucres ou dans certains acides
aminés, ou sur une structure aromatique (groupement phénol) de quelques acides aminés.
Des groupements aldéhydiques ou cétoniques sont présents dans des sucres et des bases
azotées.
Des groupements carboxyliques (fonction acide) se retrouvent dans les acides aminés
et les acides gras. On trouve également des groupements éther dans la structure cyclique
des sucres et comme atomes de liaison entre monomères des sucres pour constituer des
polymères. Cette fonction éther intervient aussi dans la liaison covalente unissant les
monomères de sucres (pour former les différents polymères de sucres, e.g. biosynthèse
des éthers glycérophospholipides, cf. Fiche 157).
• Groupements amines
Ils peuvent être non substitués (fonction amine primaire) ou substitués (fonction amine
secondaire et tertiaire). Ils sont présents dans les acides aminés et les bases azotées.
• Groupements amides
Ils sont présents dans certains acides aminés comme par exemple l’asparagine et la
glutamine.
• Groupements soufrés (sulfhydryle)
On les trouve dans certains acides aminés (cystéine, cystine) ou thio-éther (méthionine).
• Groupements phosphates
Ils sont présents dans les nucléotides, les phospholipides et certains sucres-phosphates.

10

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Tableau 1 Principales fonctions chimiques rencontrées dans les biomolécules

Type de liaison Groupement Appartenance (exemples)

Fiche 5
C C alcane lipides

C C alcène (isomérie cis-trans ou Z-E) lipides

C C alcyne
H

QCM
C O alcool (I, II, III) sucres

OH
énol bases azotées
C
cétone
C O
(carbonyl)

Exercices
bases azotées, sucres
H aldéhyde
C O (carbonyl)
O
C carboxyl (acide) acides gras
OH
O
C ester triglycérides
O

C
étheroxyde glucides
C O

C N amine protéines

C N imine protéines

O
C amide peptides
N

H
C S thiol acide aminé (cystéine)

1. Constituants de la cellule
–S–S– pont disulfide protéines
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

C
thioéther acide aminé (méthionine)
C S

O
C thio-ester métabolisme énergétique
S

OH phénol acide aminé (tyrosine)

O P O phosphate ATP, ADN, acide phosphorique

O

11

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fiche Types de mécanismes chimiques

6 utilisés dans les réactions biochimiques
Les enzymes sont indispensables à la très grande majorité des réactions biochimiques,
en revanche, elles agissent sans modifier le résultat et la nature globale de ces réactions.
Selon C. Walsh, les réactions biochimiques peuvent être classées en cinq catégories : le
transfert de groupe, l’oxydo-réduction, l’élimination, l’isomérisation et le réarrangement,
et la formation ou la rupture de liaison carbone-carbone.
rupture
1. Rupture de liaison covalente homolytique
Une liaison covalente correspond à la mise C H C + H

en commun d’une paire d’électrons entre radicaux

deux atomes. Si elle est rompue, ces deux rupture
électrons peuvent soit être conservés par hétérolytique
C H C + H
l’un des deux atomes (rupture hétérolytique),
soit se partager de façon qu’un électron se carbocation ion
hydrure
trouve sur chaque atome (rupture homo- rupture
lytique) (figure 1). hétérolytique
C H C + H
La rupture homolytique donne en général
carbanion proton
des radicaux instables et est fréquente dans
les réactions d’oxydoréduction. La rupture Figure 1 Rupture de liaison covalente
hétérolytique prend habituellement place par coupure « homolytique »
dans la rupture de la liaison C–H. ou « hétérolytique »
Deux catégories de composés participent aux réactions avec rupture hétérolytique :
• les composés riches en électrons appelés nucléophiles, comme les alcools, les
composés soufrés, les amines, et l’histidine ou des dérivés (figure 2) et participant aux
réactions nucléophiles (figure 3) ;

groupement hydroxy
ROH RO + H ou alcool
groupement soufré
RSH RS + H ou sulfure

RNH3 RNH2 + H groupe amino

R R

HN NH + H groupe imidazole
HN N

Figure 2 Composés nucléophiles riches en électrons

R' H R' H R R'

R NH2 + O R N C OH N C + H2O
R'' R'' H R''
amine aldéhyde
intermédiaire imine
ou cétone
carbinolamine

Figure 3 Réactions nucléophiles

12

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• les composés électrophiles (figure 4).
R R

Fiche 6
H Mn+ C O C N R''
R' H
R'
proton ion métallique atome de carbone imine cationique
d'un carbonyle

Figure 4 Composés électrophiles avec déficit électronique

2. Réactions de transfert de groupes

C’est le transfert simultané d’un groupe élec-
+ A X Y A + X

QCM
trophile et d’un groupe nucléophile (figure 5). Y
Exemples : l’hydrolyse de la liaison pepti- nucléophile électrophile
nucléophile
dique, le transfert d’un groupe phosphoryle
ou le transfert d’un groupe glycosyle. Figure 5 Échange
d’un groupe électrophile
3. Réactions d’oxydoréduction et d’un groupe nucléophile

Exercices
Les réactions d’oxydoréduction correspondent à un échange d’électrons (gain ou perte
sur l’un ou l’autre des deux composés) (figure 6).

R H H H
H CONH2 R H CONH2
B + H O C H + B H + O C +
H N H R' H N H
R'
R R
base alcool NAD+ acide cétone NADH

Figure 6 Réaction d’oxydoréduction impliquant la coenzyme NAD+ (H)

4. Réactions d’élimination, d’isomérisation ou de réarrangements

Les réactions d’élimination entraînent la formation de doubles liaisons C=C et souvent
l’élimination d’eau, par exemple à partir d’un alcool primaire (figure 7).
H O H
C H O H OH
C H C OH
C
B + H C OH BH + B + C O
C C BH
R' R OH R O R'
aldose cétose

1. Constituants de la cellule
Figure 7 Réaction d’isomérisation d’un aldéhyde en cétone
© Dunod. Toute reproduction non autorisée est un délit.

Les isomérisations impliquent des déplacements d’atomes d’hydrogène intramolécu-

laires ; par exemple la conversion aldose-cétose. Les réarrangements qui modifient les
squelettes carbonés sont peu fréquents.

5. Réactions de formations ou de ruptures de liaisons C–C

Ce type de réaction est à la base de nombreuses réactions métaboliques, synthèse et dégrada-
tion ; par exemple, dans la dégradation du glucose
en CO2 et H2O, citons les réactions catalysées par C + C O C C OH
l’aldolase, la citrate synthase et l’isocitrate déshy-
drogénase ; ou encore l’acide gras synthase dans Figure 8 Réaction de formation
le métabolisme des lipides (figure 8). d’une liaison carbone-carbone

13

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fiche
7 Isomérie moléculaire
Des molécules isomères sont caractérisés par la même formule brute (type et nombre
d’atomes sont identiques mais assemblés dans une configuration différente). Il existe
trois principaux types d’isomérie : l’isomérie de position, l’isomérie cis/trans (Z/E,
zuzammen = ensemble ; entgegen = opposé) et l’isomérie optique (D/L ou R/S, rectus
= droite ; sinistrus = gauche). Ces isomères ont souvent des activités biologiques diffé-
rentes du fait de leurs structures spatiales différentes.

1. L’isomérie de position
L’isomérie de position correspond à un positionnement différent des atomes. Par exemple,
le butane et l’isobutane, de formule brute C4H10 (figure 1), sont des isomères de position.
H3C
H3C CH2 CH2 CH3 CH CH3
H3C
butane isobutane

Figure 1 Exemple d’isomérie de position, le butane et l’isobutane

Dans le cas de l’hydroxybutyrate, il existe trois isomères de position :

• le 2-α-hydroxybutyrate, marqueur d’insulinorésistance : HOOC–CHOH–CH2–CH3.
• le 3-β-hydroxybutyrate, principal corps cétonique : HOOC–CH2–CHOH–CH3.
• le 4-γ-hydroxybutyrate, un neuromédiateur : HOOC–CH2–CH2–CH2OH.

2. L’isomérie cis/trans (ou Z/E)

Dans ce cas, les molécules se distinguent par la position des substituants sur deux atomes
de carbone engagés dans une double liaison plane éthylénique. Par exemple, le resvéra-
trol, une molécule de défense de la vigne qui possède des propriétés bénéfiques pour la
santé de l’homme, existe sous la forme de deux configurations moléculaires : le « trans-
resvératrol » (E) majoritaire et le « cis-resvératrol » (Z) (figure 2).
OH HO
4'
HO 3

OH
5
OH OH
trans-resvératrol (E ), actif cis-resvératrol (Z ), inactif

Figure 2 Exemple d’isomérie cis/trans ; la molécule de resvératrol

3. L’isomérie optique
L’isomérie optique existe lorsqu’un atome de carbone est porteur de quatre valences
différentes (engagé avec quatre substituants différents). On parle de carbone asymé-
trique ou encore de carbone chiral (*C). Il y a alors deux configurations possibles. Ces
isomères, appelés énantiomères, sont symétriques par rapport à un miroir (propriété
découverte par Pasteur en 1848 lors de son étude de l’acide tartrique présent dans le vin).
Ils dévient le plan d’une lumière polarisée d’un angle α spécifique, [α] 20
D.

14

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Exemple 1

Fiche 7
Le glycéraldéhyde (à gauche) est la plus petite structure des glucides de la série des aldoses.
Il présente deux isomères optiques. À droite, l’acide tartrique avec deux atomes de carbone chiraux.
CHO CHO COOH

C C * CHOH
HOH2C OH HO CH2OH * CHOH
H H
COOH
D-glycéraldéhyde L-glycéraldéhyde
(R) (rectus) droit (S) (sinistrus) gauche acide tartrique

QCM
Parmi les grandes classes de biomolécules, les glucides et les acides aminés présentent
des isomères optiques. Les sucres naturels sont de configuration D (série D) alors que les
acides aminés naturels sont de configuration L (série L).

Exercices
Ne pas confondre D avec + d qui veut dire dextrogyre (qui fait dévier le plan de la lumière
polarisée vers la droite d’un angle a positif). De même, L est différent de − l qui veut dire
lévogyre (de levo = gauche) et qui fait dévier le plan de la lumière polarisée vers la gauche
d’un angle α négatif.

À côté des projections de Fischer où les atomes sont projetés dans le plan de la feuille
(exemple 2 à gauche), Cahn-Ingold-Prelog ont proposé une autre nomenclature basée sur
les priorités des groupes fonctionnels : un atome en position α de numéro atomique supé-
rieur sera prioritaire sur un atome de numéro atomique inférieur (exemple 2 à droite). Si
les atomes directement liés sont identiques, on comparera les atomes contigus ; un seul
atome de numéro atomique supérieur suffit pour donner la priorité au groupement :
–16SH > –8OH > –7NH2 > – 6COOH > – 6CH2 > – 6CH3 > –1H
Après avoir classé les substituants selon les règles de Cahn-Ingold-Prelog, on regarde
le carbone chiral à partir de la plus faible priorité (ici –H) puis on représente la molécule
selon une projection de Newman (l’atome H se retrouve en arrière du plan) (exemple 2 à
droite). Si la priorité demeure en lisant dans le sens contraire des aiguilles d’une montre,
on a un isomère de configuration S (sinistrus) vers la gauche. À l’inverse, dans le sens

1. Constituants de la cellule
des aiguilles d’une montre (vers la droite) on a un isomère de configuration R (rectus).
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Exemple 2

Cas du glycéraldéhyde
Projection de Fischer Projection de Newman
CHO CHO OH OH

H *C OH HO C* H H H
HOH2C CHO OHC CH2OH
CH2OH CH2OH
D L (R) (S)

15

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 fiche
8 Des biomolécules aux macromolécules
Il existe quatre classes principales de biomolécules : glucides, lipides, protéines et acides
nucléiques. Nous faisons référence ici aux molécules organiques majoritaires dans la
cellule constituées des éléments C, H, O, N, P, S (tableau 1).
Tableau 1 Principaux constituants de la matière vivante

Glucides Lipides Protéines Acides nucléiques

Cn(H2O)n H(CH2)nO2 (R)*H(CH3)nO2N C x H y OzNw P a

* R = groupement indéterminé

1. Des biomolécules aux macromolécules

Les petites biomolécules peuvent être comparées à des briques qui se polymérisent
pour former des macromolécules. C’est le cas pour toutes les catégories de molécules :
glucides, lipides, protéines et acides nucléiques.
La figure 1 montre des exemples de monomères (« briques ») : un glucide comme le
glucose, un lipide comme un acide gras, un acide aminé comme la cystéine et un nucléo-
tide comme l’adénosine monophosphate.
H H
N
N
N
CH2OH
P O CH2
H OH O N N
O O O
H
OH H HS CH2 C
H3C (CH2)n C C
OH H OH OH
NH2
OH OH
H OH
glucose acide gras cystéine nucléotide

Figure 1 Principaux types d’unités simples,

précurseurs des macromolécules biologiques

La liaison de ces monomères donne naissance à un biopolymère (ou macromolécule).

2. Les grands types de macromolécules

• Les polysaccharides de la classe des glucides simples (ou sucres). Les monomères
sont des polyalcools (ou polyols), encore aujourd'hui appelés hydrates de carbone, des
sucres du type esters-phosphate. Parmi les sucres les plus connus on trouve le glucose, le
Fiche 13
fructose, le ribose, le saccharose, le lactose et le maltose comme sucres simples avec un
rôle énergétique et directement assimilables par l’organisme ou les cellules ; ou les sucres
complexes. Les polysaccharides comme l’amidon chez les végétaux et le glycogène chez
les animaux, sont des polymères ramifiés de glucose avec un nombre n d’unités supérieur
à plusieurs milliers et qui ont un rôle de réserve énergétique. Ces deux polysaccha-
rides adoptent des structures concentriques compactes. À côté d’eux, la cellulose est un
polyholoside linéaire de très nombreuses unités glucose. C’est une substance de soutien
dans les parois végétales, et donc très abondante sur la planète.

16

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