PROTEINAS

PROTEINAS
Representan el 50% del peso seco de los tejidos.

Son de mucha importancia biológica, todas están constituidas por:
• Carbono ( c)
• Hidrogeno (h)
• Oxigeno (o)
• Nitrógeno (n).
• Suelen presentar azufre (s).
Son macromoléculas poliméricas, formando péptidos, el cual esta conformado por
monómeros, los aminoácidos.
Los aminoácidos son moléculas simples, de bajo peso molecular.
Se conocen 20 aminoácidos diferentes formadores de las cadenas polipeptídicas.
Son moléculas portadoras de grupo carboxilo y grupo amino.
En el centro se encuentra el carbono asimétrico o quiral, es decir sus cuatro valencias
están saturadas por grupos distintos, excepto el aminoácido glicina.
Llamado también carbono α , el cual es el inmediato al grupo carboxilo. Habrá
isómeros ópticos (no en la glicina), el isómero óptico l es representado con el oh del
carbono asimétrico hacia la izquierda. Los cuales son los únicos incorporados a las
proteínas y presentan mayor interés en bioquímica humana.
Clasificación de los aminoácidos:
Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a sus cadenas laterales 8recordar que al
tener los grupos):
• Apolares cadenas R alifáticas y aromáticas.
• Polares no cargadas.
También se considera no polar
• Polares con carga positiva. Básicos.
• Polares con carga negativa. Ácidos.
La cadena lateral determina las propiedades físicas y químicas de las cadenas laterales,
determina las características únicas de cada aminoácidos.
POLIMEROS DE AMINOACIDOS ----------------> PEPTIDOS.
Cuando los aminoácidos están posicionados de forma que el grupo carboxilo de un aa
se encuentra adyacente al grupo amino de otro, una enzima puede hacer que se unan al
catalizar una reacción de deshidratación, se elimina una molécula de agua (H2O) el
enlace covalente resultante se denomina enlace peptídico, el cual esta repetido una y
otra vez, generando un polímero de muchos aa, conectados por enlaces peptídicos.
En un extremo de la cadena polipeptídica tiene el grupo NH2 libre y en el otro extremo
el grupo COOH libre.
La cadena tiene un extremo n-terminal y un extremo c-terminal.
Se forma así la columna vertebral de la cadena, unidos diferentes tipos de anexos, “las
cadenas laterales de los aa”.
Cada polipéptido tiene una secuencia lineal única de aa.
Los grupos COOH y NH2, que participan de la unión peptídica han perdido su OH y
su H respectivamente por lo tanto no pueden ionizarse.
Esto nos refleja que la propiedad acido-base de un aa dependerá del grupo NH2 y
COOH terminales y de las cadenas laterales de sus residuos aminoacídicos.
Una cadena polipeptídica formada por menos de 50 aa, se considera péptido.
Una cadena polipeptídica formada por mas de 50 aa, se considera proteína.
Péptidos de importancia biológica:

• Hormonas.
• Encefalinas.
• Antibióticos.
Propiedades de las proteínas:

• Acido base: lo explicado para aa.
• Solubilidad.
• Efecto del pH.
• Efecto de sales.
• Efecto de solventes poco polares.
FORMA MOLECULAR:
Cada proteína tiene, al estado natural, una forma molecular característica. De acuerdo
con esto se consideran dos grandes categorías:
• Proteínas globulares: son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre si
misma para formar un conjunto compacto semejante a una esfera. En general, son
proteínas de gran actividad funcional, enzimas, anticuerpos, hemoglobina, etc. Son
solubles en medio acuoso.
• Proteínas fibrosas: en ellas las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente
formando fibras o laminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina
sobre los transversales. Son poco solubles en agua y participan en la constitución de
estructuras de sostén, como fibras de tejido conjuntivo y otras formaciones tisulares
de gran resistencia física.
ESTRUCTURA MOLECULAR:
Es muy compleja por esto se la divide de la siguiente manera:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:
Se pueden clasificar en dos grandes grupos:
• Proteínas simples: se incluyen aquí a aquellas proteínas cuya hidrólisis total
produce solo aa:
1)- Albuminas.
2)- Globulinas.
3)- Histonas.
4)- Protaminas:
5)- Glutelinas y gliadinas.
6)- Escleroproteínas (queratinas, colágeno, elastinas).
• Proteínas conjugadas: En estas moléculas se asocia una proteína simple y otro tipo
de compuesto. Se llama apoproteína a la porción proteínica, mientras el otro
componente recibe el nombre de grupo prostético, según la naturaleza de este se
distinguen las siguientes categorías:
1)- Nucleoproteína.
2)- Cromoproteínas.
3)- Glicoproteínas.
4)- Fosfoproteínas.
5)- Lipoproteínas.
6)- Metaloproteinasa.
7)- Hemoproteínas (hemoglobina).

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