Practica #05 Reconocimiento de Proteínas

FACULTAD DE MEDICINA
Escuela de Medicina Humana
PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 05
RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS
I. Objetivo:
• Identificar aminoácidos e interpretar las reacciones químicas de las proteínas.
II. Fundamento Teórico
Las PROTEÍNAS son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos
mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;
si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas
están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia
de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre
ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.
Las proteínas se clasifican tomando como criterio su composición, forma, estructura
y solubilidad.
• Holoproteínas: Son proteínas simples, compuestas únicamente por aminoácidos.
Pueden ser:
a) Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen
estructura terciaria o cuaternaria y función dinámica. Las más importantes son:
• Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara

de huevo y la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre.
• Globulinas: α, β, γ globulinas.
• Protaminas e histonas: Asociadas a los ácidos nucleicos. Las primeras sólo en

espermatozoides.
b) Proteínas fibrilares, filamentosas o escleroproteínas: Son alargadas ya que carecen de
estructura terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en
agua y generalmente estructurales. Destacan:
EQUIPO DE FUNDAMENTOS DE QUÍMICA PARA MEDICINA

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• Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de

protección y soporte. Al cocerlo da gelatina.
• Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas
• Heteroproteínas (proteínas conjugadas) Formadas por dos moléculas:
• Grupo proteico: una proteína
• Grupo prostético: una molécula no proteica. Puede unirse mediante enlace débil o
covalente. Si una heteroproteína pierde su grupo prostético recibe el nombre de
apoproteína, Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:
a) Glucoproteínas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH.
b) Lipoproteínas, como el LDL y HDL.
c) Fosfoproteínas, con ácido fosfórico, como la caseína de la leche.
d) Nucleoproteínas, como los cromosomas y la cromatina
e) Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada

denominada pigmento
Una de las funciones de las proteínas es construir, mantener y regenerar las células
de nuestro cuerpo. También usamos las proteínas para producir enzimas y hormonas. La
proteína es un componente importante de nuestros huesos, músculos, cartílagos, piel y
sangre.
III. Metodología
Se desarrollará en el Laboratorio de Química. Los estudiantes tendrán acceso

previo a la guía de practica de laboratorio para su revisión con anticipación.
Durante el desarrollo de la clase, el docente explicará los fundamentos de la práctica. En este
periodo, se evaluará la participación de los estudiantes en la rúbrica de evaluación.
Al finalizar la explicación del docente, los estudiantes desarrollarán la experiencia
en su mesa de trabajo con el grupo asignado, acompañados de un docente, quien guiará y
evaluará el trabajo práctico
Al término del tiempo de trabajo presentan sus resultados y los docentes concluyen
la clase. Asimismo, recalcar que la evaluación de las participaciones es individual y la del
reporte es grupal.
IV. Materiales y Reactivos

Materiales
11 Tubos de ensayo
04 Gradilla para tubos
02 Vaso precipitado 100M mL
12 Pipetas Pasteur
02 Agitadores

2
Muestras (proporcionadas por los estudiantes para cada mesa)

Huevo
Gelatina sin sabor (colapez)
Guantes
Plumón indeleble
Fósforos
Reactivos
Etanol
H2SO4 3M
Acetato de Plomo
Hidróxido de Sodio al 20%
Ácido Nítrico concentrado
Hidróxido de Sodio al 40%
Sulfato Cúprico al 2%
IV. Procedimiento
Experiencia 01: Desnaturalización de proteínas

- Preparar tres tubos de ensayo conteniendo cada uno 2 mL de solución al 2% de
albúmina y tres tubos más, cada uno con 2 mL de solución al 2% de gelatina.
- Realizar los siguientes procedimientos en cada juego de tubos:
- Primer tubo: agregarle 6 gotas de etanol.
- Segundo tubo: agregarle 6 gotas de H2SO4 3M.
- Tercer tubo: Calentar en un baño de agua hirviendo.
- Anotar los resultados.
Experiencia 02: Identificación de aminoácidos azufrados:
- Colocar en un tubo de ensayo un 1ml de albumina

- Se agrega a la muestra 6 gotas de acetato de plomo.
- Se agrega de 1 ml de hidróxido de sodio al 40%
- Luego se lleva a baño María por dos minutos y observe
- Repetir con una muestra de 2 ml de leche.
Experiencia 03: Reacción Xantoproteica:
- En un tubo de ensayo colocar 2 mL de la solución de clara de huevo, luego adicionar

1 mL de ácido nítrico concentrado y calentar en baño maría por 2 – 3 minutos,
observar cambio de coloración.
- Luego enfriar el tubo de ensayo y posteriormente añadir gota a gota, sin agitar,
hidróxido de sodio al 40% hasta que aparezca una coloración característica.
Experiencia 04: Reacción de Biuret
- En un tubo de ensayo colocar 1 ml de albúmina, luego agregar 5 gotas de CuSO4 al

2% y agitar. Finalmente, se le agrega 1 ml de NaOH al 20% y observar.

3
V. RESULTADOS
VI. CONCLUSIONES
VII. CUESTIONARIO
- ¿Cuáles son las patologías relacionadas con el aumento o disminución de proteínas

a nivel plasmático?
- ¿Cuál es la importancia de la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
en la determinación de las propiedades funcionales de las proteínas?
VIII. BIBLIOGRAFÍA

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• Identificar aminoácidos e interpretar las reacciones químicas de las proteínas.

II. Fundamento Teórico

Las PROTEÍNAS son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

• Holoproteínas: Son proteínas simples, compuestas únicamente por aminoácidos.

• Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara

• Protaminas e histonas: Asociadas a los ácidos nucleicos. Las primeras sólo en

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• Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de

• Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas

• Heteroproteínas (proteínas conjugadas) Formadas por dos moléculas:

• Grupo proteico: una proteína

b) Lipoproteínas, como el LDL y HDL.

c) Fosfoproteínas, con ácido fosfórico, como la caseína de la leche.

d) Nucleoproteínas, como los cromosomas y la cromatina

e) Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada

Se desarrollará en el Laboratorio de Química. Los estudiantes tendrán acceso

IV. Materiales y Reactivos

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Muestras (proporcionadas por los estudiantes para cada mesa)

Experiencia 01: Desnaturalización de proteínas

Experiencia 02: Identificación de aminoácidos azufrados:

- Colocar en un tubo de ensayo un 1ml de albumina

Experiencia 03: Reacción Xantoproteica:

- En un tubo de ensayo colocar 2 mL de la solución de clara de huevo, luego adicionar

Experiencia 04: Reacción de Biuret

- En un tubo de ensayo colocar 1 ml de albúmina, luego agregar 5 gotas de CuSO4 al

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- ¿Cuáles son las patologías relacionadas con el aumento o disminución de proteínas

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