PROTEINAS

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 PROTEÍNAS (2)
* Características Generales:

- Además de C, O e H, tienen también N (elemento que por tanto les

caracteriza). También pueden tener S, P, Fe y Cu.
- Son moléculas de enorme tamaño.

- Forman más del 50% en peso de la materia viva seca.

- Son fundamentales para la estructura y funcionamiento celular.

- Todas son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces

peptídicos.

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 AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse
forman las proteínas.
Químicamente están formados por C, H, O y N. Fórmula general:

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 AMINOÁCIDOS (2)
* Clasificación:
Existen 20 aa proteicos, se clasifican según la polaridad de los grupos R:

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 AMINOÁCIDOS (3)
- Apolares o hidrófobos: R es una cadena hidrocarbonada (no hay
grupos con afinidad por el agua). Sin carga eléctrica (igual nº de aminos
que carboxilos). Forman parte del núcleo interno de las proteínas.

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 AMINOÁCIDOS (4)
- Polares sin carga: R son grupos polares sin carga y son solubles.

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 AMINOÁCIDOS (5)
- Polares con carga +: más - Polares con carga -: más
grupos amino que carboxilo. carboxilo que amino.

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 AMINOÁCIDOS (6)
* Propiedades:
- Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y
con punto de fusión alto.
- Son anfóteros: capaces de comportarse como ácidos o como
bases dependiendo del pH del medio donde se encuentren.

Punto isoeléctrico es el pH en el que un aa forma un ión dipolar o

híbrido, tiene el mismo número de cargas + y -.
 AMINOÁCIDOS (7)
- Presentan Isomería: el carbono α de todos los aa es asimétrico, lo
cual determina isomería y actividad óptica:

- Estereoisomería: 2 formas, D
y L, según el grupo amino este
a la derecha o a la izquierda.

- Actividad óptica: 2 formas, dextrógiras (+) y levógiras (-),

si desvían el plano de luz polarizada a la derecha o izquierda.
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 AMINOÁCIDOS (8)
- Aminoácidos Esenciales: no los podemos sintetizar, se
incorporan con la dieta. Dependen de los organismos, en
autótrofos no hay.

- Proteínas de alto valor

nutritivo: contienen todos los
aa esenciales (las animales).

- Proteínas de bajo valor nutritivo: no contienen

todos los aa esenciales (las vegetales).

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 ENLACE PEPTÍDICO
Se establece entre 2 aminoácidos.

Animación
Es un enlace
Enlace
covalente.
Peptídico

El grupo carboxilo del

El grupo amino libre de
otro extremo se
un extremo se llama N-
denomina C-terminal.
terminal.
Dipéptidos, Tripéptidos,..., Oligopéptidos y Polipéptidos.
CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO

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CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO (2)

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CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO (3)

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Como se agrupan y disponen en el espacio las cadenas polipeptídicas.
La estructura de cada proteína es de gran importancia ya que de
ella depende su actividad biológica.
Tiene carácter jerarquizado:
* Estructura Primaria:
Es la sucesión de aa que forman la La cadena que se repite es
cadena peptídica, empezando por el CH-CO-NH-, alternando
NH2 libre y hasta el último COOH

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (2)

Es importante el nº,
tipo y orden de los aa.

La presentan todas las proteínas.

Define su especificidad (puede ser desde taxón hasta individual)

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (3)
* Estructura Secundaria:
Es la disposición que adopta en el espacio
la estructura primaria para ser estable y se
debe a los giros o plegamientos que sufren
debido a la capacidad de rotación del Cα.
Dos tipos:
1. α-hélice: la cadena
polipeptídica se va enrollando
en espiral sobre sí misma.
La estructura se mantiene gracias a los
puentes de H intracatenarios entre el
grupo NH de un enlace peptídico y el
grupo C=O del 4º aa.
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 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4)
2. Conformación β o
Lámina Plegada:
Conservan su estructura
primaria en zigzag y se
asocian entre si estableciendo
puentes de H intercatenarios.
Todos los enlaces peptídicos
participan en este enlace
dándole gran estabilidad.
Los Cα actúan como puntos de
plegamiento, quedando los R por encima y
por debajo de la lámina.

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (5)
* Estructura Terciaria: al alcanzarla adquiere su función.

Es la forma tridimensional que adopta

la proteína en el espacio cuando las
estructuras secundarias sufren
superplegamientos o enrollamientos.
La estructura se mantiene gracias
a varios tipos de enlaces.

Esta estructura en unas proteínas

es fibrilar
Y en otras(mantienen
es globular la
(se
estructura
pliega con alargada, solo se
forma esférica).
retuercen ligeramente).
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 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (6)
* Estructura Cuaternaria:
Aparece en proteínas con varias cadenas polipeptídicas, y es la
forma en que se agrupan para formar una sola molécula proteíca.
Se mantiene mediante enlaces débiles.
Queratina

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CLASIFICACIÓN

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HOLOPROTEINAS

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HETEROPROTEINAS

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 PROPIEDADES
* Solubilidad: se debe
a que los R polares
están en la superficie de
la proteína.

La proteína se
rodea de una capa
de agua que
impide su unión
con otras proteínas
y la precipitación.
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 PROPIEDADES (2)
* Desnaturalización: es la pérdida de la estructura de la
proteína, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen.
Nunca se rompen los enlaces peptídicos.
Se produce por cambios en
el pH, calor o salinidad.

Pierde su funcionalidad.

Si las condiciones que provocan la

desnaturalización duran poco o son
poco intensas es reversible.
 PROPIEDADES (3)
* Especificidad: es su propiedad más característica y puede ser de 2
niveles: - De función: una alteración en la secuencia de aa puede
alterar la estructura y por tanto la funcionalidad.

- De especie: proteínas exclusivas de especies,

taxones, individuos...
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 PROPIEDADES (4)
* Capacidad Amortiguadora: debido a su carácter anfótero
liberan o captan H+ amortiguando los cambios de pH.

Si el pH es < el punto isoeléctrico del aa este captará H+,

cargándose positivamente y migrará hacia el polo negativo.

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 FUNCIONES
Debido a su enorme diversidad de estructuras
pueden desempeñar muchas funciones.

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VITAMINAS

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 VITAMINAS (2)
* Concepto:

Son biocatalizadores orgánicos que pertenecen a distintos

grupos, pero que comparten algunas características:

1. Son catalizadores indispensables en muchas reacciones químicas.

2. Muchas son coenzimas o componentes de las mismas.
3. No sirven como combustible metabólico.
4. La mayoría son de origen vegetal, esenciales para los animales.
5. Sus requerimientos depende de la edad y sexo.
6. Se alteran por cambios de temperatura y con el paso del tiempo.
7. La falta de vitaminas e incluso el exceso de algunas provoca
trastornos: avitaminosis, hipovitaminosis e hipervitaminosis.
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 VITAMINAS (3)
* Clasificación: en función de su solubilidad en agua.
1. Liposolubles: su naturaleza lipídica las hace insolubles en agua.
- Son difíciles de eliminar y su exceso puede ser tóxico.

- Se pueden almacenar.
- Son las vitaminas A, D, E y K.

2. Hidrosolubles: son proteínas o glúcidos, por tanto solubles en agua.

- Se eliminan fácilmente, no hay riesgo de toxicidad.

- No se almacenan.

- Son la vitamina C y el complejo B.

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 VITAMINAS (4)
Es un terpeno.

Su carencia grave provoca xeroftalmia (desecación

oculares del ojo) y ceguera nocturna (afecta a los
bastones) Biología 2º Bto. Tema 5
 VITAMINAS (5)

Es un esterol

Regula el metabolismo del Ca, su carencia grave provoca

problemas de osificación.
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 VITAMINAS (6)

Es un derivado de la glucosa

Se altera por acción de la luz y

por el almacenamiento.

Su falta grave provoca escorbuto, también parece estar

relacionado con los procesos inmunitarios.
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 ENZIMAS
* Concepto y Función:
- Son biocatalizadores Permiten que las reacciones se lleven
a cabo a una velocidad adecuada.

Disminuyen la Energía de Activación

- No intervienen en la reacción, no sufren ninguna transformación

- No desplazan la constante de equilibrio para obtener más producto,
solo la misma cantidad en menos tiempo.
- Suelen formar complejos multienzimáticos, el producto de una es el
sustrato de la siguiente. Biología 2º Bto. Tema 5
 ENZIMAS (2)
* Composición:
Son proteínas, según su composición hay dos grupos:
- Estrictamente proteicas (cadenas de aa).
- Holoenzimas: asociación de una parte proteica o apoenzima y
una no proteica o cofactor.

El cofactor puede ser un ión metálico (Fe, Mn,..) o una sustancia

orgánica llamada coenzima (ATP, NAD, vitaminas...). Si el cofactor se
une a la apoenzima con enlace covalente le llamamos grupo prostético.
 ENZIMAS (3)
* La Apoenzima y sus Características:
Sirve de soporte a la coenzima. Es de naturaleza proteica, determina la
especificidad enzimática y se desnaturaliza por temperatura.
Cuatro grupos de aa según su función:
- No esenciales: no intervienen en el proceso catalítico.
- Estructurales: mantienen la estructura terciaria de la
proteína.
- De unión o fijación: forman enlaces débiles con el sustrato, son el
centro de fijación de la enzima.
- Catalíticos: se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, le
debilitan facilitando su ruptura. Son el centro catalítico de la enzima.
Los centros de fijación y catalítico se hallan contiguos y forman el
centro activo de la enzima, que es una estructura tridimensional.
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 ENZIMAS (4)
* La Coenzima y sus Características:

No es de naturaleza proteica aunque si orgánica. Es termoestable y no

suelen ser específicas de una sola apoenzima.

Las más importantes son: NAD, NADP, FAD, ATP y las vitaminas.

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 ENZIMAS (5)
* La Reacción Enzimática:
- Mecanismo de la Actividad Enzimática:

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 ENZIMAS (6)
1. El sustrato se acopla por adsorción al
centro activo de la enzima.

2. Formación del complejo

enzima-sustrato.

3. El sitio catalítico actúa sobre

el sustrato transformándolo en el
producto y liberando la enzima.

Pequeñas cantidades de enzima pueden

catalizar grandes masas de sustrato.
 ENZIMAS (7)
- Especificidad de la Reacción Enzimática:
Se debe a su naturaleza proteica: los aa de fijación se disponen en el
espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la
molécula de sustrato (solo habrá actividad si coinciden espacialmente).

Esta unión no es tan rígida, al unirse el propio sustrato induce un

cambio en el sitio activo de la enzima que permite su acoplamiento.

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 ENZIMAS (8)
- Cinética de la Reacción Enzimática:

La reacción enzimática se desarrolla a una

velocidad que en principio es directamente
proporcional a la cantidad de sustrato, pero
solo hasta determinado límite.

Constante de Michaelis (Km): [sustrato] en

la que la velocidad es la mitad de la máxima.
Km = [E] x [S] / [ES]
Km mide el grado de afinidad E-S: si
Km es alta se necesita mucho sustrato
para alcanzar 1/2Vmax., tendrán poca
afinidad.
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 ENZIMAS (9)
- Regulación de la Actividad Enzimática.

Factores que modifican la actividad enzimática:

1. Temperatura. Desnaturalización

Aumenta el movimiento
de partículas

Encuentros E-S
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 ENZIMAS (10)
2. pH

Desnaturalización

3. Activadores

Cambian el centro
activo haciéndolo
activo.

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 ENZIMAS (11)
4. Inhibidores

Competitivos: son
similares y compiten
por el centro actio.

No Competitivos: se unen a
un sitio distinto del centro
activo.

Ambas son reversibles

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 ENZIMAS (12)
Inhibición Alostérica

Se unen a la zona y cambian su

conformación desapareciendo
el centro activo

Venenos

Se unen al centro activo

mediante enlaces fuertes, es
irreversible.
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