Tarea U3'3

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TIJUANA
INGENIERÍA BIOQUÍMICA
CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE LOS ALIMENTOS
¨3.2Enzimas II. Enzimas endógenas de los

alimentos amilasas, pectinasas, lipasas,
captesinas, lipoxigenasas, fenolasas, (contíol del
obscuíecimiento enzimático), uso industíial de
las enzimas: amilasas, amiloglucosidasa,
dextíanasa, lactasa, B glucanasa, celulasa,
inveítasa, hemicelulasa, pectinasa, lipasas,
píoteasas, glucosa, oxidasa, caítalasa y otías
enzimas.¨
PRESENTA
CASTRO LOPEZ TERESA NAYELI
ASESOR
JORGE RICARDO OCAMPO GARCÍA
TIJUANA B.C. NOVIEMBRE, 2023

Enzimas endógenas de los alimentos amilasas
Amilasas
La a-amilasa es una endohidrolasa que actúa de manera aleatoria sobre os
enlaces internos a-(1-4) de la amilosa y de la amilopectina, con lo cual se producen
dextrinas de 10 a 20 unidades de glucosa; se le da el nombre de enzima licuante
debido a que su presencia provoca la rápida reducción de la viscosidad de las
soluciones de almidón. Es capaz de romper las uniones glucosídicas adyacentes a
ambos lados del enlace a-(1-6) de la amilopectina, aunque no ataca
específicamente este enlace. Las a-amilasas bacterianas provienen principalmente
del género Bacillus (B. subtilis, B. amyloliquefaciens, B. licheniformis) son metalo-
enzimas dependientes del ión calcio que les ayuda a mantener su actividad y las
estabiliza contra desnaturalización térmica y degradación por proteasas. También
pueden ser de origen fungal (Mabel y paula, 2009)
Pectinasas
La textura de las frutas y las verduras se debe a la presencia de pectinas que

forman parte de la pared celular, por lo que la acción de las pectinasas altera las
características de estos alimentos. Estas enzimas se han clasificado en: a)
pectinometilesterasas o pectinoesterasas que, al hidrolizar los enlaces éster
metílico, liberan metanol (que a veces se asocia erróneamente a la fermentación de
frutas) y producen pectinas de bajo metoxilo e incluso ácido poligalacturónico; son
abundantes e importantes en las frutas, sobre todo en los cítricos como la naranja;
b) poligalacturonasas, que rompen el enlace glucosídico a-(1-4) del ácido
galacturónico de las pectinas por una acción que se puede llevar a cabo tanto en el
interior del polímero (endo) como a partir de los extremos (exo); cuando lo hacen en
el interior, la viscosidad se reduce rápidamente; y cuando actúan a partir de los
extremos, producen moléculas libres de ácido galacturónico y la viscosidad no se
afecta tan rápidamente; junto con la pectinmetilesterasa integran el sistema
de pectinasas de las frutas; c) pectinoliasas o pectinotranseliminasas, que son
las liasas de mayor importancia en la tecnología de alimentos; su acción produce
dobles ligaduras entre los carbonos 4 y 5 de la molécula de ácido D-galacturónico,
lo que trae como consecuencia el rompimiento del enlace glucosídico por b-
eliminación, principalmente en las pectinas de alto metoxilo.
No se encuentran en las frutas; sólo las producen los microorganismos, por lo que
las contaminaciones microbianas de las frutas (antes o después de la cosecha)
traen consigo un deterioro muy grave en la calidad y vida de anaquel del producto,
y d) pectatoliasas que actúan en los ácidos poligalacturónicos o en las pectinas de
bajo metoxilo, con una acción similar a la descrita para la pectinoliasa; sólo las
producen las bacterias y no se encuentran en forma natural en los vegetales
(Fennema, et al. 2001).
Lipasas
Las lipasas constituyen una clase especial de esterasas ya que actúan

específicamente en ésteres insolubles en agua. Para ser hidrolizados deben estar
en emulsión, ya que la enzima actúa en la interfase aceite-agua. El sitio activo de la
proteína queda expuesto hacia la región hidrofóbica, pero con acceso a la fase
acuosa, pues se necesita la participación de moléculas de agua en la catálisis. Este
fenómeno se conoce también como activación interfacial y explica la razón por la
que la actividad de las lipasas depende fuertemente del área interfacial. Se pueden
reconocer dos tipos de especificidad de hidrólisis: preferencia por la posición del
ácido graso en el triacilglicérido, denominada regioespecificidad, y preferencia por

un determinado tipo de ácido graso. Las lipasas no sólo llevan a cabo reacciones
de hidrólisis, sino que también pueden catalizar reacciones de interesterificación y
transesterificación que han resultado de mucho interés para la producción de
aceites de mejor calidad nutricional y de mayor valor, a partir de aceites baratos
(Mabel y paula, 2009).
Captesinas
Proteasas que intervienen en el proceso de maduración de la carne, luego de

instaurado el rigor mortis. Promueven la hidrólisis de los enlaces del complejo
actomiosina, dando origen a carnes blandas y con aroma y sabor agradables,
característicos (Fennema, et al. 2001).
Lipoxigenasas
El término ipoxigenasa o lipoxidasa, se refiere a un grupo de enzimas que llevan a

cabo la oxigenación o peroxidación de diversos compuestos insaturados, como
ácidos grasos libres, triacilglicéridos, pigmentos y algunas vitaminas. Se encuentra
en las hojas, las ramas, las semillas y en los frutos de una gran variedad de
vegetales; es abundante en los alimentos ricos en grasas, como soya, cacahuate,
trigo, maíz y cebada, y también se localiza en otros con baja concentración de
lípidos, tales como chícharos, papas, manzanas, jitomates, alfalfa, rábanos y fresas.
En los productos de origen animal se presenta escasamente (Badui, 2013).
La lipoxigenasa tiene una doble función en las verduras y frutas: benéfica y dañina;
en el primer caso, como parte del metabolismo normal de estos alimentos es la
responsable de la síntesis de diversos alcoholes y aldehídos característicos del
aroma agradable en los productos frescos. Sin embargo, después de la cosecha y
durante el almacenamiento y el procesamiento es la causante de cambios
indeseables, ya que oxida las grasas y genera compuestos de olores
desagradables. Su acción provoca la destrucción de los ácidos grasos
indispensables y la formación de peróxidos, mismos que a su vez, además de oxidar
otras sustancias, se descomponen en aldehídos y cetonas de intenso olor mediante
un mecanismo semejante al descrito en la autoxidación de las grasas (Fennema, et
al. 2001).
Fenolasas
Bajo este nombre se agrupan varias enzimas y sus respectivas isoenzimas

que provocan el oscurecimiento de ciertos alimentos de origen vegetal que han
sufrido daños físicos y que exponen su tejido al aire; el hecho de que este cambio
no se efectúe en las células intactas indica que existe un microambiente anaeróbico
dentro del fruto que inhibe el mecanismo y que, además, la enzima y el sustrato se
encuentran en compartimientos celulares separados lo que evita que la reacción
suceda en el estado intacto del alimento. En muchos casos, como en el té, el café
y algunas especies de uvas, el oscurecimiento enzimático es deseable, pero en
otros es totalmente negativo, como es el caso del aguacate o del plátano (Mabel y
paula, 2009).
Uso industrial de las enzimas
Amilasas
Malteo. Durante la germinación de cereales las actividades de a- y b-amilasa se

incrementan considerablemente. Ésta es una función importante en la producción
de malta a partir de la cebada, en el proceso llamado de malteo, etapa esencial en
la elaboración de cerveza. Panificación. La acción amilolítica comienza al mezclar
la harina con todos los ingredientes en estado húmedo, produciendo maltosa
y algo de glucosa, ya que la harina de trigo contiene mucha más b que a-amilasa.
Producción de edulcorantes. La aplicación industrial más importante de las enzimas
amilolíticas es en la fabricación de diferentes derivados del almidón; en este sentido
se emplean conjuntamente varias enzimas en forma escalonada para la producción
de edulcorantes (Badui, 2013).
Amiloglucosidasa
La actividad de las amilasas hace que el almidón se convierta en maltodextrinas,

que son de gran utilidad en la industria alimentaria. Éstas, a su vez, sirven de
sustrato para llevar a cabo tres transformaciones: a) si se incuba con una
amiloglucosidasa (en ocasiones combinada con una pululanasa), se favorece la
hidrólisis prácticamente total (97-98%) y se produce D-glucosa; este azúcar se
transforma en fructosa por mediación de la glucosa isomerasa, generalmente en
forma inmovilizada; b) las dextrinas en presencia de una amiloglucosidasa y la b-
amilasa se convierten en jarabes glucosados con equivalentes de dextrosa de 42 a
63, y c) la sola actividad de la b-amilasa sobre las dextrinas genera una mezcla rica
en maltosa. Todos los productos así obtenidos (glucosa, fructosa, dextrinas y los
jarabes con un contenido elevado de glucosa y de maltosa), se usan ampliamente
en diversas industrias alimenticias, como las de bebidas, confitería, fermentaciones,
helados, alimentos infantiles, y otras (Mabel y paula, 2009).
Dextranasa
Es un enzima capaz de hidrolizar los enlaces glicosídicos α-1, 6 del dextrano. El

dextrano es un polisacárido compuesto por unidades de glucosa enlazadas en
α-1,6. Este polisacárido es producido por algunos microorganismos tales como el
Leuconostoc mesenteroides. Cuando se cosecha la caña de azúcar, en ocasiones
se producen daños por factores climáticos o mecánicos que la hacen vulnerable al
ataque de dichos microorganismos, los cuales asimilan la sacarosa y producen un
dextrano viscoso. Una vez en la refinería de caña de azúcar, el mosto que contiene
dextrano resulta difícil de filtrar y de cristalizar. La Dextranasa L es un Endo-enzima
que hidroliza el dextrano rápidamente. El uso del enzima Dextranase L mejora el
proceso de purificación del azúcar de caña, eliminando la interferencia del dextrano
en la filtración y la cristalización (Fennema et al. 2001).
Lactasa
Se ha observado que la lactasa, dependiendo de la fuente de que provenga,

presenta cierta actividad de transgalactosidasa; por ejemplo, esta actividad es
más fuerte cuando la produce Escherichia coli o Kluyveromyces lactis y menor
cuando proviene de Bacillus circulans. La acción de la transgalactosidasa favorece
la síntesis de oligosacáridos a partir de la galactosa y de la glucosa, pero éstos
tienden a desaparecer en las últimas etapas de la reacción hidrolítica de la lactosa.
Las preparaciones enzimáticas comerciales para aplicación en alimentos se
obtienen principalmente de K. fragilis que se aplica en leche y de A. oryzae que se
aplica en suero ácido por su pH óptimo de actividad. La proveniente del hongo es
más estable que la de Kluyveromyces, pero tiene la desventaja de que se inhibe por
la galactosa producida (Badui, 2013).
B glucanasa
Se utiliza en la industria de la panificación una mezcla de en una mezcla de

celulasas, hemicelulasas, y pentosanasas que se usan junto con a-amilasas
fúngicas. Se ha indicado que las preparaciones que contienen pentosanasas
incrementan el contenido de humedad de los panes de centeno porque
disminuyen el alto contenido de pentosano de la harina de centeno (Mabel y paula,
2009).
Celulasa
Los usos de los derivados de la celulosa son muchos y muy variados; por ejemplo,
en el control de la cristalización de la lactosa para la fabricación de helados; en la
elaboración de productos congelados; en aderezos para conferir “cuerpo” e
incrementar la viscosidad; en mezclas con otras gomas para evitar la sinéresis; en
alimentos dietéticos (pues no se metabolizan), etcétera (Mabel y paula, 2009).
Invertasa: La invertasa está presente endógenamente en varios frutos y vegetales
como la papa, pero las preparaciones comerciales se obtienen de levaduras como
S. cerevisiae y S. carlsbergensis, que la producen de manera extracelular. Su mayor
aplicación es en la elaboración del azúcar invertido, cuyo impacto en confitería es
muy importante en la elaboración de dulces con centro suave, dada la mayor
solubilidad de glucosa y fructosa que de la sacarosa (Fennema et al. 2001).
Hemicelulasa
Las hemicelulosas tienen una alta habilidad de absorber agua, razón por la cual se
dice que son solubles; al absorber agua en los intestinos ayudan a la formación de
heces y a la mejor y más fácil eliminación de éstas, por lo que son ingredientes en
la manufactura de varios productos farmacéuticos para este propósito (Badui,
2013).
Pectinasa
Se usan en la extracción, clarificación y filtración de diversos jugos de frutas y de

vinos, así como en la elaboración de purés y concentrados frutícolas. En los últimos
años se ha propuesto usar una mezcla de pectinasas y de miel para la clarificación
del jugo de manzana, ya que existe una acción sinérgica entre ambas; sin embargo,
parece ser que el efecto de la miel no se debe a alguna actividad enzimática, sino
a la presencia de proteína que forma un complejo con las pectinas, complejo que
tiende a precipitar (Fennema et al. 2001).
Lipasas
Las lipasas se pueden agregar de manera exógena o pueden ser producidas

por los microorganismos presentes en el producto. Existen varios aditivos
comerciales con características sensoriales de derivados lácteos que se producen
por la acción de la lipasa sobre la grasa de la leche. En ocasiones, las bebidas
lácteas con sabor a chocolate adquieren su sabor característico con el uso
controlado de estas enzimas (Mabel y paula, 2009).
Proteasas
Algunas de las aplicaciones más importantes de las proteasas en alimentos son

en la elección de la enzima a utilizar depende de factores como la efectividad contra
el sustrato en cuestión y la velocidad de reacción deseada (algunos procesos
requieren una hidrólisislenta) (Badui, 2013).
Glucosa Oxidasa
Debido al ácido producido, la acción de esta enzima también se ha sugerido para la

conservación del pescado: la reducción de las concentraciones de azúcares
fermentables y de oxígeno, hacen que se reduzca el crecimiento microbiano
(Mabel y paula, 2009).
Cartalasa
La catalasa se utiliza como parámetro para estimar la contaminación microbiana de

diversos alimentos, así como la mastitis en las vacas. Esta enzima es constituyente
de algunas bacterias aeróbicas (por ejemplo, Bacillus spp, Pseudomonas spp
y enterobacterias), y su concentración se incrementa con el número de
microorganismos, por lo que la medición de la catalasa refleja indirectamente
la población microbiana de algunos productos, como es el caso de los derivados
cárnicos (Fennema et al. 2001)
REFERENCIAS
Referencias Badui, S. (2013) Química de los alimentos (5a edición). México:

Pearson Educación.
Fennema, O., Parkin, K., Damodaran, S. (2001) Química de los alimentos. CRC
Press.
Mabel R, Paula S. (2009) La quimica de los alimentos. Instituto nacional de

educación tecnología, Argentina.
McKee, T. y McKee, J. R. (2014) Bioquímica. Las bases moleculares de la vida.

México: McGraw-Hil

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¨3.2Enzimas II. Enzimas endógenas de los

TIJUANA B.C. NOVIEMBRE, 2023

La textura de las frutas y las verduras se debe a la presencia de pectinas que

Las lipasas constituyen una clase especial de esterasas ya que actúan

ácido graso en el triacilglicérido, denominada regioespecificidad, y preferencia por

Proteasas que intervienen en el proceso de maduración de la carne, luego de

El término ipoxigenasa o lipoxidasa, se refiere a un grupo de enzimas que llevan a

Bajo este nombre se agrupan varias enzimas y sus respectivas isoenzimas

Uso industrial de las enzimas

Malteo. Durante la germinación de cereales las actividades de a- y b-amilasa se

La actividad de las amilasas hace que el almidón se convierta en maltodextrinas,

Es un enzima capaz de hidrolizar los enlaces glicosídicos α-1, 6 del dextrano. El

Se ha observado que la lactasa, dependiendo de la fuente de que provenga,

Se utiliza en la industria de la panificación una mezcla de en una mezcla de

Se usan en la extracción, clarificación y filtración de diversos jugos de frutas y de

Las lipasas se pueden agregar de manera exógena o pueden ser producidas

Algunas de las aplicaciones más importantes de las proteasas en alimentos son

Debido al ácido producido, la acción de esta enzima también se ha sugerido para la

La catalasa se utiliza como parámetro para estimar la contaminación microbiana de

Referencias Badui, S. (2013) Química de los alimentos (5a edición). México:

Mabel R, Paula S. (2009) La quimica de los alimentos. Instituto nacional de

McKee, T. y McKee, J. R. (2014) Bioquímica. Las bases moleculares de la vida.

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