NUTRICIÓN NORMAL.

PARTE 2
UNIDAD III
PROTEÍNAS
Son macromoléculas orgánicas que contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, nitrógeno y a menudo el azufre.

Nitrógeno: estudiar el aporte de proteínas.

1g N: 6,25G de proteínas.

Unidad estructural de las proteínas: aminoácidos.

IMPORTANTES EN:
 Crecimiento. Adquisición de la masa ósea durante la niñez. Estimula la absorción intestinal de calcio y
fósforo.
 Reparación de los tejidos corporales (músculo en especial).
 Componente estructural de las células y tejidos.
 Constituyen la mayor porción de sustancia de los músculos y órganos (aparte del agua).
 Proteínas: pared.
 Aminoácidos: ladrillos.
 No existe proceso biológico que no dependa de alguna manera de su presencia.
 Todas las células y su estructura están hechas de proteínas.
 La célula es un recipiente de proteína relleno de agua con los nutrientes en suspensión.
 Las GR y HC no sustituyen a las proteínas porque no tienen N.
 Proporcionan aminoácidos esenciales para la síntesis tisular.

 Son necesarias para el crecimiento y el desarrollo de las personas.

 Suministran materia prima para formar compuestos importantes: hormonas, enzimas, proteínas
plasmáticas, hemoglobina.
 Se utilizan como fuente de energía, cuando HC y GR no son suficientes.
 Proteínas estructurales: se encuentran en los tejidos, músculos, huesos, piel, órganos internos, membranas
celulares. Ejemplo: queratina, colágeno, elastina, etc.

FUNDAMENTALES PARA EL CRECIMIENTO:

Las proteínas desempeñan un papel clave en la adquisición de la masa ósea durante la niñez.

Un bajo consumo de proteínas puede provocar que disminuya la producción de factor de crecimiento insulínico tipo
1 ( IGF-1) el cual actúa aumentando la formación ósea, pudiendo afectar la integridad esquelética.

A su vez este factor de crecimiento estimula la absorción intestinal de los elementos minerales del hueso: calcio y
fósforo por medio de un aumento en la producción renal de calcitriol.

Suministran materia prima para formar: hormonas, enzimas, proteínas plasmáticas, y otros compuestos de
importancia funcional como hemoglobina.

PR con actividad  Enzimas(catalizadores biológicos)

biológica  Hormonas (regulan reacciones metabólicas) insulina por ejemplo
 Proteínas transportadoras (hemoglobina, mioglobina, transferrina por ejemplo
 Proteínas contracturales(miosina, actina y tubulina)
 Anticuerpos
 Entre otras
Se utilizan como fuente de energía, cuando los otros nutrientes (HC y Gr) no son suficientes.

En condiciones normales, la PR de la alimentación es para construir y reparar tejidos (músculo en especial). Si no se

ha consumido los suficientes HC, el cuerpo la utilizará como fuente de energía, un despropósito total.

¿CÓMO ESTÁN FORMADAS? Por varias estructuras de aminoácidos (aa). + de 50 aa.

TODOS (sean esenciales o no) son igualmente importantes para la estructura proteica “LEY DEL TODO O NADA”

CLASIFICACIÓN:

 AA Esenciales: No se sintetizan y deben ser incorporados por medio de la comida.

 AA Condicionalmente esenciales: Pueden convertirse en esenciales bajo ciertas condiciones clínicas.
 AA No esenciales: Pueden ser sintetizados a partir de AA esenciales.

AA esenciales: proteínas de origen animal: leche, queso, carnes.

Aminoácido limitante: Las proteínas de origen vegetal suelen tener cantidades menores de aminoácidos
esenciales que en carnes. En este caso se habla de proteínas biológicamente incompletas, con aminoácidos
limitantes. Se encuentran en menor medida que la proteína patrón.

AA esenciales o indispensables AA condicionalmente esenciales AA no esenciales o dispensables

No sintetiza y por lo tanto es Pueden convertirse en esenciales Pueden ser sintetizados a partir de
fundamental adquirirlos desde la bajo ciertas condiciones clínicas. AA esenciales.
alimentación.

Lisina Glutamina Glutamato

Leucina Arginina Alanina
Isoleucina Prolina Aspartato
Valina Cisteína
Histidina (lactantes) Tirosina
Treonina Taurina
Metionina Serina
Triptófano Glicina
Fenilalanina

AA Funciones específicas
Ácido glutámico Síntesis de neurotransmisores
Alanina Síntesis de glucosa y urea
Aeginina Síntesis de urea
Aspartato Síntesis de urea y bases nitrogenadas
Cisténa Antioxidante y precursor de taurina. Colabora en la formación de sales biliares
Glicina Síntesis de sales biliares, creatina y del grupo hemo. Neurotransmisor
Glutamina Transportador de N en la sangre. Sustrato energético para los glóbulos rojos y células del
sistema inmune.
Histidina Precursor de histamina
Lisina Biosíntesis de carnitina y formación de colágeno
Metionina Síntesis de carnitina, colina y cistina
Fenilalanina Precursor de tirosina, y ambos forman catecolaminas y hormonas tiroideas
Serina Forma parte de fosfolípidos y de esfingosina
Triptófano Precursor de serotonina y de la niacina o vitamina B3
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según la organización tridimensional

 Fibrosas: colágeno, elastina, fibrina.

 Globulares.

ESTRUCTURA
 Estructura primaria: secuencia en una cadena de
aminoácidos.
Hace referencia a las secuencias de AA de una
proteína.
 Estructura secundaria: cuando los aminoácidos en la
secuencia interactúan a través de enlaces de
hidrógenos.
Organización tridimensional de las cadenas
polipeptídicas.
 Estructura terciaria: cuando ciertas atracciones
están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.
Organización tridimensional de las cadenas
polipeptídicas.
 Estructura cuaternaria: proteína con más de una
cadena de aminoácidos.
Acoplamiento geométrico de varias cadenas
polipeptídicas.

ESTRUCTURA QUÍMICA
Homoprotéicas:

 Albúmina: lactoalbúmina, ovoalbúmina (en la clara).

 Glutelinas: trigo, avena, cebada, centeno.
 Lipoproteínas: HDL LDL VLDL.

Heteroproteícas: unión de 2 proteínas diferentes

 Lipoproteínas.
 Fosfoproteínas: caseína, leche, vitelina, yema.
 Nucleoproteínas: ribosomas, virus.
 Hemoproteínas: hemoglobina, mioglobina, etc.

Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes especialidades para los aminoácidos
que forman enlaces peptídicos que se van a hidrolizar.

 Endopeptidasas: hidrolizan enlaces peptídicos entre los aa específicos en toda la molécula, son las primeras
enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de menor tamaño.
 Exopeptidasas: catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez desde los extremos de los péptidos.

o En la saliva no existen enzimas proteolíticas con acción digestiva significativa

o La digestión de las proteínas se inicia en el estómago. El ingreso de proteínas al estómago estimula la
secreción de gastrina (en la mucosa gástrica), la cual estimula la formación y secreción de HC

HCl:
  Células parietales
 Favorece la desnaturalización de las proteínas. Hidroliza las fibras colagenasas
 Convierte pepsinógeno en PEPSINA activa (esta conversión es mediada por el HCl en un principio, luego
continua en forma autocatalítica)
 La llegada de ácido al duodeno estimula la secreción de SECRETINA (estimula la secreción pancreática)

Pepsina:

 Secretada por células principales (en forma inactiva) Activada x HCl y por auto activación
 Es una ENDOpeptidasa (ataca diversas uniones peptídicas NO terminales) mayor afinidad por uniones
cercanas a: tirosina, fenilalanina y triptófano.
 Producto: polipéptidos que al ingresar al duodeno estimulan secreción de CCK.

Renina:

 Es secretada en forma inactiva, en forma de prorenina y es activada por el pH ácido. Actúa sobre las
proteínas de la leche (caseína), las coagula haciéndolas más solubles y más accesibles a la proteólisis.

La llegada de el quimo ácido y polipéptidos al duodeno provocan secreción de secretina. Son dos hormonas, que
entre otras funciones REGULAN LA SECRECIÓN PANCREÁTICA.

SECRECIÓN PANCREÁTICA
 Bicarbonato (importante para lograr un medio óptimo para la actuación de enzimas que necesitan un pH
NO ácido)
 Secreción de ENZIMAS sintetizadas por las células acinares (tripsina, quimiotripsina, elastasa,
carboxipeptidasa). Se secretan como proenzimas inactivas y en circunstancias normales se activan en el
lumen del intestino.
 ENZIMAS proteolíticas pancreáticas (tripsina, quimiotripsina, elastasa, carboxipeptidasa). Se secretan como
proenzimasinactivas y en circunstancias normales se activan en el lumen del intestino:
o Tripsinógeno
o Quimiotripsinógeno
o Proelastasa
o Procarboxipeptidasa
aa péptidos formados por 2 o 3 aa Los péptidosformados por más de
cuatro aa

son hidrolizados por peptidasas

del ribete estriado (con nombres
específicos)

aa Los péptidos formados por 2 o 3 aa

Se absorben en forma ACTIVA (con necesidad de Ingresan por difusión facilitada al enterocito y son
presencia de sodio) y transportadores específicos hidrolizados por enzimas citosólicas

• Uno para aa neutros aromáticos (tirosina y

fenilalanina) y alifáticos (leucina, valina, metionina)
 • Uno para aa básicos (lisina, arginina)
• Otro para glicina, prolina e hidroxiprolina
• Y otro para aa ácidos (aspartato y glutamato)

DIGESTIÓN – ABSORCIÓN – METABOLISMO

 La cocción desnaturaliza las proteínas y las hace más sensibles a la hidrólisis.

 Cuando las proteínas son sometidas a agentes físicos o químicos sufren alteraciones en su conformación,
ruptura de enlaces que mantienen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.
 Esta desorganización de la estructura molecular se llama desnaturalización.
 En general los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas, por lo que no afecta a la
estructura primaria de la proteína, pero afecta propiedades provocando insolubilización de la proteína. Ej:
clara de huevo sometida a cocción (coagulación, por aglomeración de todas las moléculas en una masa
sólida).
 La digestión de las proteínas se inicia en el estómago.
 El ingreso de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina (en la mucosa gástrica), la cual estimula
la formación y secreción de HC.
Las proteínas que se consumen en la dieta sufren una serie de cambios químicos en el tracto gastrointestinal.

La digestión proteica es compleja:

 La pepsina y la renina del estómago.

 La tripsina del páncreas y la erepsina de los intestinos.
 Hidrolizan las proteínas en sus componentes, los aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos se
absorben en el torrente circulatorio del intestino delgado y por lo tanto se desplazan al hígado y de allí a
todo el cuerpo.
 Cualquier excedente de aminoácidos se despoja del grupo amino (NH2), que forma la urea en la orina, y
deja el resto ser transformada en glucosa.
 Ciertas células tapizan el lumen intestinal.
 Esta proteína en un niño menor de un año puede tener un papel en la inmunidad pasiva que la madre le
transfiere a su hijo recién nacido.
 Una parte de la proteína y de los aminoácidos liberados en los intestinos no se absorbe.
 Estos aminoácidos no absorbidos, más las células descamadas de las vellosidades intestinales y sobre las
que actúan las bacterias, junto con organismos del intestino, contribuyen al nitrógeno que se encuentra
en la materia fecal.

DIGESTIÓN

 La digestión de proteínas se inicia en el estómago. Cuando estas llegan se secreta gastrina (hormona
estomacal) que estimula de HCl (ácido clorhídrico). Este desnaturaliza la proteína, convierte el pepsinógeno
en pepsina.
 La pepsina hidroliza enlaces peptídicos.
 A su vez la renina actúa sobre la caseína, haciéndola más sensible a la proteólisis.
 La secretina estimula se secreción pancreática con bicarbonato y enzimas (tripsina y quimotripsina) los
cuales digieren proteínas.
 El intestino secreta aminopeptidasas para hidrolizar proteínas.
ABSORCIÓN

 La absorción comienza en la luz intestinal, donde los péptidos formados por más de 4 AA son hidrolizados
por peptidasas.
 Los péptidos formados por 2 o 3 AA ingresan por difusión facilitada al enterocito y son hidrolizados por
enzimas citosólicas.
  Los AA simples se absorben en forma activa (en presencia de sodio) y transportadores específicos.

FUNCIONES
 Proteínas estructurales: colágeno, elastina, queratina.
 Proteínas con actividad biológica: hormonas, enzimas, anticuerpos, proteínas transportadoras.
 Tóxicas: botulínica, estafilococia.
 Alimentarias: son todas aquellas digeribles.

FUNCIONES
 Proteínas estructurales: colágeno, elastina, queratina.
 Proteínas con actividad biológica: hormonas, enzimas, anticuerpos, proteínas transportadoras.
 Tóxicas: botulínica, estafilococia.
 Alimentarias: son todas aquellas digeribles.

PR ALIMENTARIAS
 Alimentos de origen animal: Carnes, huevo (clara), quesos, leche, yogur.
 Alimentos de origen vegetal: Legumbres, cereales, frutas secas, semillas. Las frutas y vegetales poseen bajas
cantidades.

PROTEÍNA PATRÓN
 Consiste en combinar los alimentos para llegar a tener una proteína tan completa como la del Huevo, que es
la que consideramos proteína patrón (proteína de referencia).
 La proteína de un alimento es biológicamente completa cuando contiene todos los AA en una cantidad igual
o superior a la proteína de referencia o patrón.
 Las proteínas biológicamente incompletas son las que poseen uno o más AA limitantes, es decir, que se
encuentran en menor proporción que en la proteína patrón.
 Proteína PATRÓN según edad y momento biológico. La necesidad de aminoácidos no es contante, está
condicionada por las diferentes velocidades de recambio de aa en los tejidos, por lo que depende de la edad
y estado fisiológico.
 Contiene la mejor proporción de aminoácidos esenciales con una distribución excelente.
 La FAO plantea:

o Completa: cuando contiene todos los AA en una cantidad igual o superior a la proteína de referencia o patrón.
o Incompletas: son las que poseen uno o más AA limitantes, es decir, que se encuentran en menor proporción
que en la proteína patrón.

VALOR BIOLÓGICO
Es alto cuando las proporciones de aminoácidos se aproximan a la proteína ideal, patrón o de referencia, se halla
condicionado por diferentes velocidades de recambio de aminoácidos en los distintos tejidos.

Una proteína va a tener un alto valor biológico si cuenta con:

 Composición de AA (que contenga todos los AA esenciales).

 Proporción de AA esenciales (en cantidades adecuadas s/ el patrón de referencia).
 Digestibilidad: Es la relación entre el nitrógeno absorbido y el ingerido
 Proteínas de alto valor biológico por tener todos los aminoácidos esenciales que son aquellos que no
puede producir el cuerpo por lo tanto son indispensables de consumir de los alimentos que los posean tales
como: las proteínas de origen animal, siendo la de mayor calidad la del huevo, por lo que se ha llamado la
proteína patrón.
PUNTAJE QUÍMICO DE LAS PR

Alimentos AA limitante
Cereales Lisina
Algunas legumbres Azufrados
Frutas secas (no pistachos) Azufrados y lisina
V A y B o no amiláceos Azufrados
V C o no amiláceos Histidina
FA Lisina
FB Aromáticos
Carne
Clara de huevo
Leche, yogur y queso

Hay proteínas de origen vegetal que posean todos los AA esenciales y en cantidades iguales o superiores a la PR
patrón:

La soja, los garbanzos, la quínoa, el amaranto, los pistachos, germen de trigo no tienen aa limitantes, poseen un PQ
alto pero un PDCAAS bajo, porque su digestibilidad baja (como el resto de los alimentos de origen vegetal).

DIGESTIBILIDAD PROTEICA
Es la relación entre el nitrógeno absorbido y el ingerido.

 Alimentos de origen animal 95% de digestibilidad promedio.

  Alimentos de origen vegetal 80% de digestibilidad promedio.
Depende de:

 Factores Intrínsecos: características físico- químicas de la solubilidad en el medio digestivo, exposición de los
enlaces peptídicos al ataque enzimático.
 Factores extrínsecos: constituyentes de la dieta y de los alimentos.
Requerimiento de proteínas:

15% VCT aportada por proteínas de origen animal y vegetal.

Cifra recomendada:

0,8 a 1 g por kilogramo de peso corporal/día

 Esta cifra recomendada se basa en proteínas de elevada digestibilidad, por lo que resulta necesario ajustar
esa recomendación teniendo en cuenta la digestibilidad de la alimentación habitual.
 A medida que la digestibilidad de las proteínas disminuya, la recomendación proteica aumenta para poder
cubrir las necesidades y compensar una absorción incompleta.

BALANCE NITROGENADO
Evalúa el equilibrio entre la degradación proteica y la reposición exógena.

 Refleja la adecuación del consumo de proteínas.

 Calcula la necesidad de proteínas que requiere un adulto.
Balance NEUTRO: la excreción se compensa con la ingesta de N.

Balance POSITIVO: (valores superiores a 0) el organismo retiene nitrógeno. Presente en situaciones de síntesis
tisular (embarazo, períodos de crecimiento).

Balance NEGATIVO: (valores inferiores a 0) el organismo pierde N presente en situaciones de inanición, desnutrición,
estrés fisiológico grave, etc.

COMBINACIÓN PROTEICA

 No es necesario que la combinación se realice en el mismo plato,

ya que los aa que se ingieren se combinan con aa endógenos

 La ingesta variada de alimentos de origen vegetal consumidos en

un día permite el aporte de todos los aa esenciales que el
organismo necesita.

NECESIDAD DE PROTEÍNA

 Una mujer embarazada necesita un suministro adicional de

 Una mujer que amamanta necesita proteínas adicionales, debido a que la leche que secreta contiene
proteína.
 El consumo inadecuado de proteína altera el crecimiento y la reparación del organismo.
 La carencia de proteína es peligrosa para los niños debido a que están creciendo.
 En muchos países el consumo de proteína es relativamente bajo y con frecuencia es de origen vegetal. Por
ejemplo: muchos africanos y latinoamericanos de bajos ingresos económicos los productos animales son
más costosos que la mayoría de los productos vegetales. Tienen dietas bajas en carne, pescado y productos
lácteos. Las infecciones hacen perder nitrógeno al cuerpo. Los que tienen infecciones frecuentes tendrán
 mayores necesidades de proteína que las personas sanas, no es raro que puedan padecer de diarrea y
además tener parásitos intestinales.
LIPIDOS
 Son sustancias orgánicas, insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos.
 Las grasas son sólidas a temperatura ambiente mientras que los aceites son líquidos
 El término Grasas o Lípidos se usa para ambos grupos.

CLASIFICACIÓN

Según su estructura química:

LÍPIDOS SIMPLES LÍPIDOS COMPLEJOS LÍPIDOS DERIVADOS

CHO CHO
PNP
HC PR
 Triglicéridos (3 ácidos Esteroles
grasos y 1 mol de glicerol).  Fosfolípidos.
 Ceras.  Glucolípidos.  Zooesteroles: Colesterol.
Funciones de protección y  Lipoproteínas.  Fitoesteroles: Ergosterol.
lubricación. Precursor de la vitamina D
Las abejas la utilizan para por irradiación solar
construir sus colmenas.
Se encuentra recubriendo hojas
y frutos.

FUNCIONES

 Energética: aportan 9 calorías por gramo de grasas, proveen energía en periodos muy prolongados
de ayuno o cuando se agotan las reservas de glucógeno, y los ácidos grasos son fuente de energía
del tejido muscular.
 Estructural: Son constituyentes de diversas membranas celulares, como fosfolípidos y colesterol.
 Transporte de vitaminas liposolubles: una adecuada cantidad de grasas en la alimentación
asegura el aporte, transporte y absorción de las vitaminas liposolubles A, D, E, K, facilitan su
aborción.
 Colaboran en la regulación de la temperatura corporal
 Envuelven y protegen órganos vitales como el corazón y riñones
 Resulta imprescindible para la formación de determinadas hormonas
 Sabor y textura de los alimentos: son indispensables para lograr preparaciones de agradable sabor
y como retardan el vaciado gástrico, aumentan la sensación de saciedad después de la ingesta.

DIGESTIÓN DE LOS LÍPIDOS

 Comienza en la Boca a través de la masticación y se comienzan a hidrolizar los ácidos grasos por la
acción de la lipasa lingual.
 En estómago continua la acción de la lipasa lingual por un pequeño periodo de tiempo, se produce
la liberación de algunos ácidos grasos.
  La mayor parte de la hidrólisis de las grasas se produce en el duodeno con la acción principal de la
Lipasa pancreática.
 El proceso de digestión de los lípidos requiere de la presencia de las sales biliares.

ABSORCIÓN

La absorción de las grasas se completa en yeyuno, mientras que las sales biliares ingresan en el íleon
distal, por esto, se ha propuesto que las micelas no son incorporadas enteras.

Los productos finales de la digestión de los lípidos son:

 Ácidos Grasos.
 Monoglicéridos.
 Lisofosfoglicéridos.
 Colesterol libre.
 Vitaminas Liposolubles.
El glicerol y los Ácidos Grasos de 10 o menos C, atraviesan la membrana de la célula y pasan al sistema

portal.

El grado de saturación afecta la absorción: se absorben mejor los insaturados.

Existirían sistemas de transporte en la membrana apical. Habría proteínas que fijan AGCL, transfiriéndolos al retículo
endoplasmático liso del enterocito donde tiene lugar su ulterior procesamiento

TRANSPORTE

Debido a la insolubilidad en agua que caracteriza a

los lípidos, las proteínas proporcionaran un
mecanismo para su transporte (lipoproteínas).

METABOLISMO

 Lipólisis llevada a cabo por lipasas.

 Una vez libre del glicerol, AG libres pueden entrar en sangre y músculo por difusión.
 b-oxidación rompe cadenas largas en acetyl CoA que puede entrar en ciclo de Krebs.

CLASIFICACIÓN GENERAL

1) Saturadas: presentes en manteca, grasa, quesos duros, fiambres, etc.

2) Trans: presentes en comidas rápidas, panificados, golosinas, etc.
3) Insaturadas:
a) Poliinsaturadas w3 (ácido Linoleico): pescados, semillas, etc.
w6 (ácido Linoleico): aceite de girasol, nueces, semillas.

b) Monoinsaturadas w9: almendras, palta, avellanas.

W3 y W6 son ácidos grasos esenciales, no pueden ser sintetizados por el organismo por lo que deben ser
suministrados por la alimentación

ACIDOS GRASOS

 Son moléculas formadas por larga cadena (8 – 22) hidrocarbonada de tipo lineal, y con número par
de átomos C. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).
 Se conocen unos 70 AG clasificados en 2 grupos:
 AG saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono.
Ejemplo: Mirístico (14C); palmítico (16C) y esteárico (18C).

 AG insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan
codos, con cambios de dirección en los lugares donde aparece un doble enlace.
Ejemplo: Oleico (18C, 1 doble enlace) y linoleico (18C y 2 doble enlaces).
Presencia de doble enlaces reduce punto de fusión.

CLASIFICACIÓN

De acuerdo al número de C:

 Ácidos grasos de cadena corta: hasta 10 C

 Ácidos grasos de cadena media: hasta 10 C
 Ácidos grasos de cadena larga: más de 10 carbonos
Por su obtención:

 Esenciales: Deben ingerirse

 No esenciales: Pueden ser sintetizados
Por presencia de enlaces:

 Saturados: sin dobles enlaces.

 Insaturados: uno o más dobles enlaces.
Por número de doble enlaces:

 Monoinsaturados: 1 doble enlace.

 Poliinsaturados PUFA: varios dobles enlaces. + de un doble enlace
 Altamente insaturados HUFA: varios dobles enlaces >20C.
Por la configuración geométrica:

 Cis (ambas partes de la cadena adyacentes al doble enlace están del mismo lado).
  Trans (las dos partes de la cadena, adyacentes al doble enlace, están en lados opuestos del doble
enlace).

TIPOS

AG Saturados

 Aquellos con cadena hidrocarbonada repleta H.

 Sin doble enlaces en su estructura. Sólo enlaces simples.
 Cadenas lineales.
 Principales: Palmítico (ácido hexadecanoico) y el esteárico (ácido octadecanoico). (mala calidad
nutricional)
 Más comunes en los animales.
 Se encuentra en: grasas de carnes, piel de pollo, grasa láctea, manteca, productos de pastelería y
confitería preparados con grasas, fiambres, embutidos, cacao, aceite de coco, aceite de palma.
AG Insaturados

 Carboxílicos de cadena larga con uno o varios doble enlaces entre átomos de C.
 Punto fusión grasas insaturadas < saturados. Margarina satura doble enlaces por hidrogenación.
 Posición 1ª insaturación indicada por w o n y número que designa enlace desde final cadena (metil
–CH3) donde se encuentra:
 18:2 w 6 / 18:2 (n-6).
 Bioquímicos cuentan al revés desde grupo carboxilo:
 18:2 D 9,12.
 2 C junto a doble enlace pueden estar en configuración cis o trans:
 Cis: C del mismo lado de doble enlace. Causa doblez en cadena. Limitan habilidad de
empacarse juntos y afectan T fusión.
 Trans: C de lados opuestos de doble enlace. No se dobla cadena forma similar a saturados.
 Mayoría de AG naturales son cis, trans la mayoría artificiales.

ACIDOS GRASOS MONOINSATURADOS

 Considerados de buena calidad nutricional.

 El oleico (OA), es el más común.
 Se encuentra en: aceitunas, frutas secas, aceite de oliva, canola.

ÁCIDOS GRASOS POLIINSATURADOS

De acuerdo a la posición del doble enlace relativo al último carbono (Carbono Omega) de la cadena
hidrocarbonada.

 Omega 3 (el doble enlace más cercano al último carbono de la cadena está separado por tres
carbonos de este)
CH3 - CH2 - CH=CH-CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -COOH

 Omega 6 (el doble enlace más cercano al último carbono de la cadena está separada por seis
carbonos de este)
CH3 - CH2 - CH2 -CH2 -CH2 - CH=CH-CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 - CH2 -COOH
ACIDOS GRASOS ESENCIALES

 Son AG que el organismo no es capaz de sintetizar por sí mismo y debe tomarlo necesariamente
desde el exterior a través de la dieta.
 Son aminoácidos necesarios para el correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo.

LINOLÉNICO W3: Precursor de Eicosapentanoico EPA, Docosahexanoico DHA.

 Presente en pescados grasos de mar y alimentos fortificados, semillas de lino y chía, frutas secas.
LINOLEICO W6: Precursor de ácido araquidónico.

 Presente en la mayoría de semillas y frutas secas (nueces y maní) y en aceites vegetales (girasol,
maíz, soja, uva).

FUNCIONES DE LOS AGE

 Función constitutiva, componentes de PL (membranas y lipoproteínas transporte). PL composición

poco variable pero no fija.
 Substrato para síntesis de prostaglandinas, leucotrienos y tromboxanos (enlace entre hormonas y
sitios celulares regulados por hormonas). Funciones en sistema nervioso, circulatorio, digestivo,
reproductores, riñones, inducción ovulación, excreción y osmorregulación.
 Segundo mensajero (A. araquidónico C20:4n-6). Mediador sobre proteínas quinasas y dos enzimas
que regulan multiplicación celular.

GRASA TRANS

 Cis (ambas partes de la cadena adyacentes al doble enlace están del mismo lado).
 Trans (las dos partes de la cadena, adyacentes al doble enlace, están en lados opuestos del doble
enlace).

 Mala calidad.

Fuentes Biológicas Fuentes tecnológicas

Se encuentran en los alimentos procedentes de El proceso de hidrogenación, consiste en la

los rumiantes ya que se produce una introducción de átomos de hidrógeno en los
hidrogenación de AG cis a partir del hidrogeno dobles enlaces.
generado por la acción microbiológica a nivel del Esto hace que se saturen los ácidos grasos y se
1º estómago. eleva el punto de fusión, y así se logra endurecer
o solidificar el aceite.

 Grasa de las carnes.  Algunas margarinas.

 Manteca.  Galletas.
 Leche entera y derivados.  Alfajores.
 Se estima que entre el 3-5% de la grasa  Barritas de cereales.
presente en estos alimentos  Productos de pastelería.
presentarían configuración TRANS.  Productos con aceites vegetales
parcialmente hidrogenados.
COLESTEROL

 Lípido que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo.

 Forma parte de las membranas celulares.
 Precursor de hormonas sexuales y suprarrenales y de ácidos biliares.
 La mayor parte del colesterol se sintetiza endógenamente, los principales órganos que lo sintetizan
son: hígado, intestino, glándulas suprarrenales y la piel.
 Está en: sesos, riñón, hígado, yema de huevo, piel de pollo, grasa de la carne, manteca, mayonesa,
carne de cerdo, vaca, cordero, fiambres, embutidos, crema de leche, mariscos.

FUNCIONES

 Estructural: todas las células necesitan colesterol.

 Precursor de la vitamina D: se sintetiza a partir del colesterol.
 Precursor de hormonas sexuales: progesterona, estrógenos y testosterona.
 Precursor de hormonas corticoides: cortisol y aldosterona.
 Precursor de sales biliares.

METABOLISMO

La mayor parte del colesterol que tenemos en el cuerpo no procede de la dieta sino de su síntesis
endógena. El metabolismo humano, como el de todos los animales sintetiza colesterol. Una persona de 70
kg sintetiza entre 630 y 900 mg de colesterol diariamente. La síntesis se hace en varios órganos y tejidos,
pero el principal es el hígado que da cuenta del 50-75%% de la producción.

La ruta de síntesis de colesterol es largas y compleja. Parte desde acetil-CoA. El proceso está regulado
principalmente en la enzima HMG reductasa.

Regulación de la actividad de la enzima HMG reductasa

La síntesis metabólica de la mayor parte de los productos se regula mediante un mecanismo cibernético
de control negativo o retroalimentación, que al alcanzar un cierto nivel cierra el conducto de alimentación.

La ruta de síntesis de colesterol ocurre en la fracción soluble de la célula, y el colesterol, producto final, es
muy insoluble. El punto principal de regulación es la enzima HMG CoA reductasa, primera enzima de la
cadena de síntesis.

En la síntesis de colesterol este mecanismo también funciona, pero es mucho más complejo, pues en él
interviene en mayor medida el colesterol procedente de la dieta. La mayor parte del colesterol sintetizado
es recogido in situ por las lipoproteínas LDL y VLDL, que también se fabrican en el hígado, y el complejo
resultante se transporta al interior del retículo endoplásmico, de donde pasa al aparato de Golgi para ser
exportado a la sangre. Además, la SREBP también interacciona con el aparato genético regulando la
síntesis de la enzima.
FUENTES ALIMENTARIAS

 Yema de huevo.
 Carnes.
 Vísceras.
 Lácteos enteros y sus derivados.

Se recomienda un porte de aproximadamente: Menos de 300 mg/día

Valor normal en sangre: 200 mg/ dl

Recomendaciones generales:

 Actividad física moderada: 30% VCT.

 Actividad física intensa: 35% VCT.
Recomendaciones específicas:

 AGS: hasta el 10% del VCT

 AGM: 20% del VCT
 AGP: hasta un 10% del VCT
 AG trans: < 1% del VCT
 COLESTEROL: menos de 300mg/d

INFORMACION NUTICIONAL

 Actualmente la industria logra alimentos saludables reemplazando el aceite vegetal parcialmente

hidrogenado por aceite vegetal rico en omega 9, llamado girasol alto oleico, logrando así productos
sin grasa trans
 El aceite de girasol alto oleico se obtiene a partir de una variedad de semilla de girasol especial, no
modificada genéticamente, rica en AG omega 9.

LIPASA
LINGUAL:
 Secretada por las glándulas salivales
 Actúa en ph de 4,5 a 2 (su acción continúa en el
estómago)
 Hidroliza ag en la posición 1 y 3 de los tg (carbonos primarios)
 Especificidad sobre ácidos grasos de cadena media y corta
 Acción insignificante en adultos Imp! en bebés prematuros

GÁSTRICA:
 No es afectada por la acción proteolítica de la pepsina ni por el pH ácido
 Digiere 10 – 30% de los TG
 Hidroliza uniones ésteres de AG en los carbonos primarios del glicerol
 Productos:
o AG libres
 o 2 monoacilglicéridos
o 1 – 2 diacilglicéridos su presencia NO es esencial

PANCREÁTICA:

 Hidroliza enlaces ésteres en las posiciones 1 y 3. Producto: 2 monoglicéridos. Isomerasa 2

monoglicéridos ----- 1 monoglicéridos
 Fosfolipasa (pancreática) activada por la tripsina Producto: AG + lisofofolípidos
 Colesterolesterasa - colesterol hidrolasa – enzima inespecífica: Actúa sobre los ésteres de colesterol:
colesterol libre + ácido graso