Scribd Logo
Cargar

¡Te damos la bienvenida a Scribd!

  • 18 vistas

    Practica Bioquimica 2docx 230926 203501

    Cargado por

    Carla Quintana
    Este documento describe una práctica de laboratorio en la que se titularon diferentes aminoácidos con hidróxido de sodio usando un potenciómetro para medir cambios de pH. Los resultados incluyeron gráficas de pH vs volumen de NaOH que permitieron calcular los puntos de ionización pKa y los puntos isoeléctricos pI de la glicina, arginina y ácido glutámico. Los estudiantes aprendieron sobre el comportamiento amortiguador de los aminoácidos y cómo identificar sus zonas amortiguadoras a partir de

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    Practica Bioquimica 2docx 230926 203501

    Cargado por

    Carla Quintana
    18 vistas10 páginas
    Este documento describe una práctica de laboratorio en la que se titularon diferentes aminoácidos con hidróxido de sodio usando un potenciómetro para medir cambios de pH. Los resultados incluyeron gráficas de pH vs volumen de NaOH que permitieron calcular los puntos de ionización pKa y los puntos isoeléctricos pI de la glicina, arginina y ácido glutámico. Los estudiantes aprendieron sobre el comportamiento amortiguador de los aminoácidos y cómo identificar sus zonas amortiguadoras a partir de

    Derechos de autor

    © © All Rights Reserved

    Formatos disponibles

    PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    ¿Le pareció útil este documento?

    ¿Este contenido es inapropiado?

    Este documento describe una práctica de laboratorio en la que se titularon diferentes aminoácidos con hidróxido de sodio usando un potenciómetro para medir cambios de pH. Los resultados incluyeron gráficas de pH vs volumen de NaOH que permitieron calcular los puntos de ionización pKa y los puntos isoeléctricos pI de la glicina, arginina y ácido glutámico. Los estudiantes aprendieron sobre el comportamiento amortiguador de los aminoácidos y cómo identificar sus zonas amortiguadoras a partir de

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como pdf o txt
    18 vistas10 páginas

    Practica Bioquimica 2docx 230926 203501

    Cargado por

    Carla Quintana
    Este documento describe una práctica de laboratorio en la que se titularon diferentes aminoácidos con hidróxido de sodio usando un potenciómetro para medir cambios de pH. Los resultados incluyeron gráficas de pH vs volumen de NaOH que permitieron calcular los puntos de ionización pKa y los puntos isoeléctricos pI de la glicina, arginina y ácido glutámico. Los estudiantes aprendieron sobre el comportamiento amortiguador de los aminoácidos y cómo identificar sus zonas amortiguadoras a partir de

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como pdf o txt
    de 10

    MORELIA, MICHOACÁN 09/03/23

    ÍNDICE
    ÍNDICE 1
    INTRODUCCIÓN 2
    OBJETIVOS 3
    MATERIALES Y REACTIVOS 3
    RESULTADOS 4
    CUESTIONARIO 5
    CONCLUSIÓN 9

    1
    INTRODUCCIÓN
    En esta práctica, pusimos a prueba los cambios de pH al agregar hidróxido a diferentes
    aminoácidos, utilizando un potenciómetro. Para entender un poco más esto definimos
    titulación como un método que consiste en la cuantificación de una solución de una
    sustancia por medio de la reacción al equilibrio, con otro compuesto cuya concentración y
    volumen se conocen.
    Las titulaciones ácido-base se pueden realizar empleando compuestos indicadores del
    cambio de pH o mediante el uso de un potenciómetro. Si se emplea un potenciómetro, se
    pueden obtener los valores de pH de la solución que se está titulando, al agregar pequeños
    volúmenes de titulante para, posteriormente, mediante una gráfica (pH vs volumen
    agregado) obtener el punto de equivalencia.
    Otra definición que debemos tomar en cuenta para una buena
    comprensión de la práctica es que un aminoácido es una pequeña
    molécula orgánica que contiene, al menos, un grupo amino
    (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH), de
    carácter ácido. Aunque los seres vivos sintetizan para distintos
    propósitos diversos tipos de aminoácidos, sin duda los más
    importantes son los que forman parte de las proteínas, todos los
    cuales pertenecen al grupo de los aminoácidos. Los aminoácidos se caracterizan por
    presentar el grupo carboxilo y el grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (que se
    denomina carbono ). Además, a este carbono se une, como tercer sustituyente, un átomo de
    hidrógeno y, como cuarto sustituyente, un grupo adicional de tamaño y características
    diversas, el cual diferencia a cada aminoácido de los demás. A este cuarto sustituyente se le
    denomina cadena lateral del aminoácido y, a menudo, se le representa de forma
    simplificada por la letra R.
    En solución acuosa (al interior de la célula), los aminoácidos se comportan como
    anfóteros. Esto quiere decir que dependiendo del pH, liberan protones comportándose
    como ácido (pasando el grupo carboxilo a carboxilato, -COOH a -COO-); o aceptan
    protones, comportándose como base, donde los grupos -NH2 pasan a -NH3+. También
    pueden actuar como ácido y base a la vez. Cuando los aminoácidos están doblemente
    ionizados, aparece una forma dipolar iónica llamada zwitterion, donde su carga neta es
    cero. Esto permite definir el concepto de punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, así como
    el valor de pH en el cual se encuentra la máxima concentración de zwitterion. El punto
    isoeléctrico se calcula como la media de los valores de pKa de las etapas que forman y
    descomponen el zwitterion.
    El conocimiento de las propiedades ácido-base de los aminoácidos es de mucha
    importancia para la comprensión y el análisis de las proteínas. Por otra parte, las técnicas de
    separación, identificación y cuantificación de los aminoácidos presentes en una proteína y
    el orden en que están colocados (secuencia) se basan también en su comportamiento
    ácido-base.

    2
    OBJETIVOS
    En la siguiente práctica se espera el aprendizaje de los alumnos a través de la
    experimentación de diferentes aminoácidos siendo titulados por una base, así como el
    entendimiento del comportamiento de un sistema amortiguador, saber utilizar la ecuación
    de Henderson-Hasselbalch, calcular el pk de un par ácido-base, medir el pH y calcular la
    concentración del H+, todo esto a través de las mediciones obtenidas y con los
    conocimientos previos durante las clases.

    MATERIALES Y REACTIVOS
    -4 vasos de precipitado 100 ml - Solución para ajustar pH
    - 1 probeta (100 ml) - Glicina 0.025 M pH 1.8
    - 1 micropipeta (100-200 ) - Arginina 0.025 M pH 1.18
    - Potenciómetro - Ac. Glutámico 0.025 M pH 1.18
    - Piseta con agua destilada
    - Placa con agitación y 1 clip

    MÉTODO

    3
    RESULTADOS
    ● Glutamina

    ● Arginina

    4
    ● Glicina

    CUESTIONARIO
    1.-Hacer las gráficas de pH vs mL de NaOH gastados, para cada uno de los
    aminoácidos.

    Ácido Glutamico

    5
    2.- Haciendo uso de excel determina los valores de los diferentes pKa y del P.I de cada
    uno de los aminoácidos.

    ● Glicina

    6
    ● Arginina

    ● Ácido Glutámico

    3.-Localizar en las gráficas elaboradas en la pregunta 1, los diferentes pKa de los


    aminoácidos estudiados y el P.I de cada uno de ellos.
    Los pKa de cada aminoacido están en las tablas anteriores.
    P.I de Glicina : 10.52
    P.I de Arginina : 4.87
    P.I del ácido glutámico:

    4.- Identificar en las gráficas elaboradas en la pregunta 1, a qué pH tienen poder


    amortiguador los aminoácidos estudiados.
    La zona amortiguadora en los aminoácidos estudiados se encuentra entre un pH de 2 y un
    pH de 8-9

    5.- ¿Que es una solución amortiguadora?


    Una solución amortiguadora reduce el impacto de los cambios drásticos de H+ y OH-. Está
    formada por un ácido débil y una sal del mismo ácido o por una base débil y una sal de la
    misma base.

    6.-

    7
    8
    CONCLUSIÓN
    En esta práctica aprendimos a calcular los pk de los diferentes aminoácidos utilizados en
    esta práctica, así como a identificar su zona de amortiguamiento y como esta de un
    momento a otro podía cambiar tanto, al igual que entender que los diferentes aminoácidos
    tienen diferente reacción debido a su cadena lateral compuesta por diversos grupos en
    donde unos son más complejos y esto en su debido momento hace que tarde más tiempo en
    desprotonarse.
    La curva de titulación nos ayuda en encontrar rápidamente los valores del pKa y pI, al
    agregar NaOH el primer grupo en ceder su protón, desprotonarse, es el ácido carboxílico,
    empezando así de esta manera la identificación de los diversos grupos que se desprotonan y
    cambian de manera que nos muestran los pk para su identificación y cálculo.

    También podría gustarte