P2 - Bioquimica

05-20 METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Friday, May 19, 2023 15:48
G
Se encuentran en una macromoléculas de proteínas.
Trabajan sobre ellos generando aminoácidos
25.24
Fuente
70-100g de proteína en dieta.
20-30g secreción enfógena
20-30 de Descamación intestinal.
Solo a partir de la dieta existen los aminoácidos esenciales

estén en dieta. La digestión es predominante en el intestino
delgado.
Se inicia en el estómago, la secreción de gástrica y HCl se

sintetiza, ese cambio de pH hace que las proteínas se
abran y se desantrualizan, proteínas globulares.
Ovoalbúmina, proteína del huevo, deja de ser tramaprente,

y se pone ne estado sólido y blanca.
Capilares sanguíneos, región parietal de estómago, hacia

arriba y hacia afuera.
Se encuentra.
Bomba de protones. Inhibidor de bomba de protones. 33m

Omeprazol.
Ácido carbónico es CO2 + Agua
La producción de ácido me genera la amortiguación por el

aprovechamiento del HCO3- y cuando entra ese a la
sangre, entra cloruro qué estabiliza el protón H+
No hay paso para desnaturalizar sin ácido, a las

proteínas globulares.
43, el mejor aceite para el fritado es: ninguno.

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43, el mejor aceite para el fritado es: ninguno.
Aceites qué son, grass de cebo de cerdo.
Pepsina, en su forma de zimógenos, pepsinógeno, mucosa

gástrica. Estómago. Se convierte en pepsina, de 42
residuos aminoterminal, proceso por el pH ácido dele jugo
gástrico.
Pepsina, hidroliza a.a. aromáticos, también donde hay

Met y Leu.
Endopeptidasa, corta dentro.

Exopeptidasa, es donde corta los extremos.
Intestino delgado, se sintetiza la secretina.

Estimula al pácnrea par asecretar biacarbonato.
Duodeno se libera la homorna colesistio.
Jugo pacnreático aporta zimógenos.

Tripsina, quimo tripsina, Carboxipeptidasa A y B, elastasa.
Quimotripsina, hidroliza enlaces peptídicos qué contiene

aminácio aromaticos.
Tripsinógeno, origen a tripsina, separación dele un

hexapétido de aminoterminal pro acción de la
enterocinasa.
Hidroliza arginina y lisina
Carboxipeptidaza, que tiene Zn, la cabeza es el extremo

amino, acá esta corta por la cola, por el COO- ácido.
Resultado de la acción de la pepsina.
Los péptido se degrada para dar a.a. libreas, por acción de

la mucosa amin-peptidasa, separa en los resto
aminoterminales.
Los aminoácidos libres son transportado al hígados, donde

la mayoría se va a la cicualción protarl.
Hya 3 fases
Gástrica, pepsina y HCl.
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Gástrica, pepsina y HCl.
Fase lúmenal e intestinal, Tripsina, quimotripsina, elastina,

Carboxipeptidasa A y B.
Fase intestina, borde del cepillo, aminopeptidasas, corte
qué produce di y triptptidos y muchos aminoácidos libres, y
metes en la sangre y de allí al hígado.
Exopeptidasas: Carboxi-, Amino- peptidasas
Las proteínas son moléculas potencialmente estimuladoras

dle sistema inmune.
Digestión, llevar a la mínima expresión.

Absorber es cuando llega a la circulación.
Maladigestión. Una consecuencia es una malabsorción.

Enfermedad celíaca, se pierde la capacidad
absortiva.
Cotransporte de sodio. De hidrógeno, y vesícula.
Degradación de proteínas internas.

Sintetizar una enzima.
Se reutiliza proteínas, o aminoácidos. La vida media de
la proteínas va con unos minutos, semanas o meses.
Son continuamente sintetiza y degrada cuando las
necesitamos.
Funcioens
Eliminar proteínas anomales.
Regula el metabolsimos, como proteínas reguladoras
en vías metabolicas.
Las células degradan específicamente proteínas

anormales.
Se puede decir que son de gradas más rápido son las
de punto de control metabolíca, pero otras enzimas
maś estables, es por que su activa catalítico es
ocntantes en todas las condiciones.
Velocidad de degradación depende del estado nutrición

al y hormonal.
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al y hormonal.
En ayuno prolongado, la célula degrada maś proteína
para obtener lo esqueletos carbonatado.
La degradación de proteínas son dos:

lIsosomales
Mecanismo citoplásmicos dependiente de ATP.
Catabolismo libera energía ¿Por qué se usa ATP?

R. Hay proteínas que necesitan ser degradados
aunque cuesten ATP, catabolismo qué necesite
energía.
Lisosomas, 50 enzimas, pH en 5, por tanto sus

enzimas son óptimas a pH ácido. Cuando un
Lisosomas se abre, y las enzimas se inactiva a pH
citosólico.
La degradación lisosomas es no selectiva; pero se
activa un proceso de selección, en ayuno
prolongado se reconoce las proteínas qué Lys-Phe-
Glu-Arg-Gln
Mecanismo citoplasmático, se observa qué la degradación.

Se llama ubiquitina, el sicario del cuerpo, se usa ATP.
Ubicuidad y abundancia en eucariotas, proteína
conservada a lo largo de la evolución.
Ubiquitinizada. Proteosoma de 26s, partículas qué se le
hacen ultracentrifugación. Allá es donde deja la
ubiquitina a las proteínas.
Ubiquitinización
1. RX dependiente de ATP, donde el COO- terminal de la
proteína A degradar, es cojugado
2. RX transferida la ubiquitina al sulfidrido, a una
proteínas llamada con jugadoras de ubiquitinas. Su
sitio activo tiene Císteina.
3. RX ubiquitina ligasa, transfiera a la ubiquitina activa por
ED a un grupo epsilo amino de una Lisina, de una
proteína previamente unido, similar a un enlace
isopeptífo, por que está en cadena lateral.
Paso 3 es clave.
50 o más molećual de ubiquita se unen, la Lisian 48 de

cada unibiquita forma un enlace isopeptífo con el
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cada unibiquita forma un enlace isopeptífo con el
carboxilo terminal de la siguiente ubiquitan.
Donde se degrada las proteínas ubiquitinadas, se

degrada en el proteosoma 26s. Ese complejo está en el
núcleo
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05-20 CICLO DE LA UREA
Saturday, May 20, 2023 10:09 AM
G
1.46
Forma principal en la qué nosotros eliminamos el NH4.
Somos ureotélicos.
NH4+ malo
Urea es sencillo.
Urea es un proceso de sacar del cuerpo el NH4+, hígado y

riñón juega en tandem.
1932, Hans Krebs, y Kurt Henseleit primer ciclo metabólico
elicido.
Dos átomos vienen de dos fuentes:

Amonio
Aspartato
El carbono proviene del ácido carbónico, biacarbonato.

En ese ciclo hay 5 rx, son dos mitocondria les y tres
citosólicas.
Ciclo bicompatimental. Vía metabólica de dos
compartimentales.
NH3 o NH4+, acción de la enzima 1, para Carbamoil

fosfato sintetiza 1. IMPORTANTE
Al unirse con el fosfato se une con la citrulina,

aminoácidos como citrulina y omitina, solo aparecen
allí.
Arginosuccinato,
Arginina, sale urea, y la arginina se convierte en

omitina, entra y inicia nuevamente.
CPS 1, Técnica no es una enzima del ciclo, solo sintetiza el

Cabamoil fosfato sintasa. Esa se realiza en 3 sub rx qué
necia 2 ATP. Es irrecersible, y es el paso límitante para la
síntesis de la Urea.
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1. Act del ácido carbónico por ATP para forma cabonil
fosafot y ADP
2. Ataque del amoniaco por un ataque nuclelofilico, se
une y desplaza al fosfato. Formando carbamato y P.
3. Carbamato, con otro ATP, se forma un Carbamoil
fosfato. Carbamato no reacciona con anda, molécula
insípida,
CPS hay dos forma, micondrial y la de primidinas.
Ornithina transcarbamoilasa. Transfiere el Cabamoil a la

ornithina dando citrulina, son noproteinogénico, solo
existen para hacer urea.
Citrulina, va al citoplasma, la Arginosuccinato sintetasa, el

segundo nitrógeno de la ure llega al aspartato formando el
arginosuccinato, ya tiene a los elemento qué componen a
la urea.
Transaminado, alpha-cetoglutarato a glutamato

Oxalacetato traminasea a aspartato.
Arginosuccinasa, formado fumara to qué puede

recunveritod en asaprtado para se re-utilizado para formar
oxaloactiato. Mediante el Ciclo.
Arginasa, corta la arginina. Sale urea y ornitina.
El ciclo de la urea se regula, alostéricamente, por otro sitio

activo.
N-acetilglutamato, es cuánto nitrógeno hay en la célula.

sensor
Estimulador alostérico, para la producción del CPS1
Balance energético, 4 ATP, pro el ciclo genera un

NADH en la remoción del amino, en la desaminaciónd
oxidativa, catalizada por el glutamato deshidrogenasa,
y oto en la transformación dele fumara to vía
oxalacetato a aspartato.
Enfermedades
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Enfermedades
Hiperamonemia Tipo I
Enfermedades o trastornos del ciclo de la urea.
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05-20 LIPIDOS
G
SALUDABLE
Lipidos, estructura moleculares, distintas, con solo dos
caracteríticas.
Insolubles en agua.
Solubles en no-polares.
Cera, grasas.
Lípidos simples
Ceras y Grasas
Grasas moléculas en estado líqudio.
Ceras, estado sólido.
Lípidos complejos.
Fosfolípidos: alcohol + Ácido graso + fósforo.
Glicerofosfolípods
Esfingolipidos
Glicolípidos
Glucoesfingolípidos
Otros: lipoproteínas, sulfolipidos, aminolipidos.
Precursores y lípidos derivados.

Ácidos grasos libres, esteroides, otros alcogoles,
cuerpo cetónicos, vitaminas liposoliibres, hormonas.
Lípidos neutros, triglicéridos, colesterol.
Otra forma, en dibujito y funcional.
Fuente de energía, grasa neutra, triacilgliceroles. Alcohol

de 3 carbonos.
Membrana: Fosfolípidos, Glicolípidos.

Fosfo: Glicerofosfolípido y Esfingofosfolípidos
Nomenclatura
Una grasa, se coencnetra en el número de carbonos.
Resume:
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Resume:
Número de carbonos. Dos puntos: tes voy a explicar
como esta los carbonos.
Como es un ácido graso, tiene COO-

18:1;9 Nomenclatura sistemática. Delta-9 Osea la
letra es natural cis, 18:1.
Ácido Oleico
Carbono:COO- ; doble(s) enlaces.
Omega está en deshuso, omega es final, es decir

se cuenta desde el final.
Ácidos grasos esenciales.

Linolenioc
Linoleico
3.06
Omega-3 son muy ambiguos, osea omega puede ser tanto

buenos o malos.
Insatruaciones
Mono
Poli
Eicosanoides, eicosa- decenas centenas, eicosa-
veinte. Se separan, y tienen otras funciones,
prostranglandina, tromboxanos. Araquinodato.
Acrónimos, MUFA, PUFA. MonoUnsaturatedFattyAcid
En la vida real hay insaturados y saturado en membrnaa.
Se clasifica en número de carbonos

Aćidos grasos de cadena corta
mediana
Larga
Puntos de corte, sin concenso.

4 carbonos cadena corta
6 los de media hasta 14
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+ de 14, ere sun ácido graso e cadena larga.
Es relajante ya que se absorben diferente en la dieta.
Forman los trirgliceridos, Palmitato y Estearato.
Ácidos grasos insaturados con doble enlaces.
Naturaleza, son cis-, pero también se presenta como forma

trans-.
Mediante enzima. Isomerasa.
Calor, que mueve el cis- al trans-.
Temperatura como el fritado, toma grasa de cis- a
trans-.
El peligro es por que la membrana lo confunde

como un saturado, ya que está recto.
Cardiomiocito. Se come esas células espumosa,
ateromas, arteroesclerosis.
Clasificación, que puede tener maś instauraciones.

Trienoicos
Tetraenioicos
Sistemático, Estrucutra, Eslecto, Nombre común
Triglicerol, enlace ester, pierde agua y en su grupo alcohol

perdió OH, osea queda O solamente.
Diacilglicerol y poner fosfoto y
La secuncia
Satura insatura saturado
Secuencia en ser humano. Palmitico Oleico Estiarico,

Estiarico Oleico Palmitico
336
Estiarico Oleico Estiarico
A ese, Ácido fosfatidico + Trimetietanollamina
Fosfatidilcolina
Fosfatidiletanolamina
Fosfatilserina
Difosfatidilglicerol
Liso
Atrevido, malos
Lisofosfolípido, inflamatorios, proinflamatorios. =

Lisofosfolípido, mediadas por esto.
Cuando quitas un ácido graso de la posición dos 2,

inmediatamente se forma en un lisofosfolípido.
diapo 26
35% 17.5% CADA Uno parcial

30% Finales
curva de asimilación de contenido
Se le ha quitado un ac. graso de la posición beta o 2.

18m
Hidroxilación, ácido graso. Lisofosfolípidos. Inflamación.

Lisofosfatidilcolina
Esfingofosfolípidos.
Afecta a neuronas si se ve afectado.
Esfingosina, cadena carbona da no polar, bien larga.

Carbono 2, ácido graso.
Carbono 3 o último carbono, enlace ester, esterifica.
Si solo lo cierra con hidrógeno se le llama Ceramida.
Conjunto de lípidos qué están avanzando hacia un
esfingolípido final.
Algunas enfermedades, afectan a la construcción
de ceramidas.
de ceramidas.
Esfingomielina, fosfocolina.
Cerebrosido. Glucolípido neutro. Esfingolípidos con
azucares.
Esfingolípido, o ceramida, más azúcar.
Globosido. Abundante en SNC.
Gangliosidos. Ácidos neuramidicos. Azúcar. SNC.
Fosfocolina.
Membranas plasmáticas de esfingolípidos.

Identificación, antígenos. Sistema AB0 o grupos
sanguíneos mayores. A partir de un grupo
esfingolípidos.
Es el final de los glucolipidos, como Galactosa, B.
Final, NAcetilgalactosamina, A.
Final, no tienen Galactosa ni GalNAc, solo Fucosa. 0
Rhesus, Rh-, Rh+.
Politransfundidos han desarrollado resistencia a grupos

incluso compatibles.
Núcleo esteroidal.
Base de muchos lípidos, no son solubes. 1.42m
Ciclo pentanoperidiofenantreno.
Colesterol, 27 átomos de carbono.

Molécula de colesterol es una fuente de anillo esteroideo.
Ácido Taurocolico, ácido biliar.
Fosfolipasa
Son segundos mensajero como el AMPc
Inositol trifosfato Diaciglicerol
Ruta de liberación de calcio Separación de la parte gluco
en la célula a un lípido.
Vía de activación de proteína
kinasa
Inositol es un azúcar alcoholado
Vía de los Eicosanoide

Leukotrienos, leucocitos, respuesta inmunológica.
Leukotrienos, leucocitos, respuesta inmunológica.
Tromboxanso, plaquetas.
Prostanglandinas, diverso.
La ciclo oxigenada COX. Los AINES inhiben eso.

Antiinflamatorios no esteroideos.
Los AINES bloquean las COX2 para que no se forme, por.
La COX también puede bloquear en salud, como
inflamación u otro aspectos.
QT largo,
Esteroides, hormonas sexuales.
1,25, dihidrocolecalciferol
Vitamina D3, Hormona.
Absorción del calcio.
Influye sobre el efecto de la insulina también. Cuando
hay aumento de la resistencia de la insulina.
Deficiencias de Vitamina D.
Huevo.
Temprano de la mañana y tarde de la tarde.
Antes de las 9 a.m. No aplica.
No se debe recomendar.
4 vitaminas liposolubles, solo ingresan en cantidades

óptimas si se ingresan a la dieta en cantidades óptimas.
- A
- D
- K
- E
El resto son hidrosoluble.
Suplementación excesiva de Ácido fólico.

Promueve la mitosis, cáncer.
Espada de damócles.
05-27 METABOLISMO DE LIPIDOS
DIGESTIÓN
No ocurre en la boca o el estómago, arranca en los
intestinos.
Enzimas involucradas
Lipasa Páncreas
Isomerasa
Colerorolasa
Fosfolipasa A2
Lipasa Páncreas
Catalizan la hidrólisis de uniones éster, carbonos primarios.
1 y 3. Los lípidos más abundantes de la dieta, Triglicéridos.
Resultado, dos ácidos grasos libres.

Uno Unidos en posición dos.
Monoglicerol
2-monoacilglicerol
Luego se hidrolisa el 2-MAG mediante el traslado con la

isomerasa, moviendo a la posición 1, donde la Lipasas
corta eso.
3 ac. graso libres y un glicerol.
Colesterolasa Intestino
Catalizan la hidrólisis de ésteres de colesterol con ac.
grasos.
Colesterol esterificado o ester de colesterol. O ésteres de

colesterol.
Fosfolipasa Actúa sobre fosfolípidos

Catalizan la hidrólisis de enlace ester qué se une al ácido
graso del hidroxilo del carbono 2 del glicerol en
graso del hidroxilo del carbono 2 del glicerol en
Glicerofosfolípidos.
Forma un ácido graso y un lisofosfolípido.
PAPEL de la Bilis en la digestión de lípidos.

Ácido cólico y Ácido Quenodesoxicólico
B-aminoácido, taurina.
Ácido glicocólico y Ácido taurocólico.

Glicocólico es un esfoliante, Es potente por que degrada
peeling. grasa.
FUNCIÓN de los ácidos biliares

Reducen la tensión superficial, con ello Favorecen la
formación de una emulsión de las grasas y por lo tanto hay
más superficie de acción en la lipasa, cuando las
moléculas se amntónan.
Favorece la absorción de Vitaminas Liposolubles ADKE
Acción colerética, estimula la producción de bilis.
Los ac. biliares hacen qué se separen las "bolas de
grasa" qué la enzimas pueden degradar facilmente.
ABSORCIÓN
No se necesita una digastión totoal, pueden atravesar
membrana apor tener emulsión fina.
Los MAG puede atravesar la membrana sin degradar
totamente, hay hidrólisis totalmente en los enterocitos
dentro de allí se absorbe.
Las células vuelven a sintetizar TAG, ya que lso qué como

son de los del animal, para luego hacerlos de Triglicéridos
humanos.
Se empacan esos TAG humanos en
QUILOMICRONES, como tal o como ésteres con AG.
Circulan por la Linfa. No pasan por el hígado.
Las otras Lipoproteínas viajan por la sangre.
85% trigliceridos, 15% colesterol esterificado.
Micelas, superficie es una capa de fosfolípidos.

Apoproteínas, agregadas o encimas.
Sumados a una micelas de lípidos.
QUILOMICRON
APO es la que lo identifica. APO B-48
APO es la que lo identifica. APO B-48
Lipoproteín lipasa, es la que se encarga de anclar

al y cortar lipoproteínas, LPL mete a los TAG al
Adiposito para almacenar.
Luego de eso, quilomicrón remanente.
El hígado se percata de que están en sangre y
decide qué hacer. Los desbarata en sus
componentes.
2.06.00 VDL APO B-100
HDL con VDL, entonces lleva algo de gordura con
VDL, desea desacerce de la "gordura", le da
colesterol a la VDL y la convierte en LDL y le quita
trigliceridos, interacción maś importante en LDL.
Radicales libre hoy Especies reactivas de oxígeno

ROX.
Si dejas muchas LDL en sangre, pueden ser
dañadas por el ROX. LDL a LDL oxidada o
deteriorada. Se reconoce como algo dañado
Cuando llegan macrófagos van y se las
tragan. Pero las dejan funcionales, se le
conoce como células espumosas.
Las mete en el endotelio y forma un
ateroma.
Catrasca síndrome con frecuencia, de Cagada tras

Cagada.
NPi Ni puta idea.
Degradación
CATABOLISMO - Lipólisis
¿Por qué los trigliceridos contienen tanta enegería?
TAG son hidrolizados, mediante la Lipasas intracelulares,
los productos son glicerol y ac. grasos.
El glicerol del Plasma es tomado directo como combustible.
Los ácido grasos en algunos tejido pueden ser oxidados.
1. Activación - Gliceroquinasa - 1 ATP

Ocurre en tejido qué tiene Gliceroquinasa.
Hígado riñon, intetino, Glándula mamaria gestante.
2. Transformado den Dihidroxiacetona Fosfato
3. Formación de Gliceradhí-3-Fosfato
2 NADH + 1 ATP
Piruvato
Piruvato deshidrogenasa
3 NADH + 1 ATP
18.5 ATP
La posibilidad del glicerol para ir 2:36
B-oxidación de ácidos GRASOS

Hígado, músculos, corazón, riñon, tejido adiposo
oxidación del carbono B del ac. graso

Ocurre ne mitocondrias
Antes de eso
○ Act. del ácido graso
○ Transporte de la mitocondria
ACt. del ácido graso

Citosol
Tioquinasa, pirogasfato es hidrolizados por la
pirofosfatasa, la acción de la Tioquinasa.
ATP a AMP es como si consumiera 2 ATP.
Acil CoA.
- 2 ATP
Se mete la mitocondria
Carnitina o L-carnitina.
Se une al Ac. graso para pasarlo a la memerban
interna y memebtra externa a la matriz
mitocodnrial.
Tienen un receptor de trnasprote, sin esta el ac. no
puede entrar, luego de eso es ser parada para
poder entrar otro ácido graso.
La acción de la carnitina aciltransferasa o
CPTE.
La 1 está adentro, y la II está afuera.
Después de esa Act. Los ácidos grasos serán

procesados por 5 etapas cíclica y se cortarán dos
carbonos por ciclo. En cada ciclo se corta una
carbonos por ciclo. En cada ciclo se corta una
molécula de Acetil-CoA. Y dos carbonos.
Por cada corte es 4 ATP.

Vuelta de corte de dos carbono produciendo NADH
y FADH.
7 cortes por 16 carbonos, 106 ATP.
18 carbonos
8 cortes
8*4=30
9 acetil COa
10 ATP por cada Acetil-CoA
120 ATP total
TOMA LA CANTIDAD DE ÁTOMOS DE CARBONO

LO DIVIDE ENTRE DOS Y LO RESTA CON UNO
2:50 ATP totales de una molécula de triglicerido
Calculeme los APT totales de Triglicéridos

compuesta por
Estirar ato estiarto Palmitato
106+120+120=346
18.5 del Glicerol
346+18.5=364.5
Cetogénesis
Proceso qué puedo ocurrir después de la B-oxidación, con
el ácido cítrico saturado. Tienen que buscar la opción de la
síntesis de cuerpos cetónicos.
Se necesita el oxaloacetato.
3 RX de la glucólisis qué se necesitan hacer reversibles.
La 10 es la más difícil, 2 RX,
ACetona
Acetoacetato
3-OH-butirato
Cetogénesis
COmienza con 2 Acetyl-CoA
Unen en un cuerpo cetónicos con la tiolasa
Unen en un cuerpo cetónicos con la tiolasa
HidrociMetilGluteril CoA
2.5+
80% de cuerpo cetónicos son de Acetoacetato y de

Hydroxybutarato
20 ATP
El oxalacetato en el cerebro está bien, mientras que ene le

hígado no, por eso, el Ciclo no se contínua en el hígado si
no que sigue en el cerebro.
Uso de cuerpos cetonicos

No puede usar los cuerpos cetónicos en el Hígado.
Su aumento provoca acidosis metabólica por cuerpos

cetónicos o Cetoacidosis
2 Acetil-CoA
Síntesis
ANABOLISMO
La ingesta supera la necesidades engeéritca, el ecexso se

almacena como grasa.
Restos de Acetil-CoA se usan para sintetizar nuevos de

ácidos grasoso
Síntesis de NOVO
La síntesis de ac. grasos se hace en el citopalsma, y si se
necesita más de 16 carbonos se realiza la elongación en
las mitocondria.
Síntesis de novo
A partir de Acetil-CoA, buena alimentación. Cuerpo
cetónicos es ayuno prolongado. Oxalacetato se agota.
La Acetil-CoA sale mediante el citrato llamado

transportador de tricarboxilicos usando NADPH, Vía de las
pentosas fosfatos.
RX sintetizado por la Citrato sintetizas, se necesita

RX sintetizado por la Citrato sintetizas, se necesita
oxaloactato, el transportador de citrato en la membrana
interna a la membrana externa al citosol.
Recuerden Acetil-CoA sale del citosol, sale como citrato al

citosol.
pregunta 3:19
Dos preguntas
Etapas para hacer Ac grasos

Formación e malonil-CoA
Acetil-CoA carboxilasa qué produce malonil-CoA se

consume un ATP.
Ácido graso sintetasa y va a a hacer ácidos grasos en
estampas de dos en dos.
La regulación de síntesis de Novo, por la enzima Acetil-

CoA qué limita esta síntesisi. El Metabolito clave será el
Malonil-CoA
El Palmitato-CoA hace una retroalimentación negativa
05-20 METABOLISMO DE COLESTEROL
Saturday, May 27, 2023 12:15 PM
Harper Síntesis de Colerterol
Estrucutral, y precuersor
De hormonas seuxales, sales viliares,
Molécula qué tiene Ciclo pentanoferidofenantreno
27 C Acetil-CoA es la que comienza.

Tiene que armar ISOPRENOS.
Acetil-CoA tiene 2 carbonos
Molécula "bloque de lego" isopreno

5 carbonos
Acetato se forma en mavalonato

luego se forma isopreno con fosfatos
La molécula de equaleno de 30 carbonos
y de allí a c colesterol
Etapas iniciales, la molécula UE inicialmente es Acetyl-CoA

sintetzas
Las vías se Activan en momentos distintos, cuerpos

cetónicos ayuno, colesterol buena alimentaicón.
La síntesis de colesterol se controla en el Metabolito de

Mevalonato
La HMG-CoA reductasa es la que controla la síntesis de
colesterol
Cuáles son las molećulas de 5 carbonos qué participan en

la reacción clave de la síntesis de colerterol
3:35
enzimas qué son importante

Esta tina
Esta tina
5 carbono isopreno
10 carbonos más fosfato GRUPO geranilo
Otros 5 y se forma carbono de 15 Farnesilo
Dos farnesilo da lugar al Escualeno
Para empacar lo lo acilas, lo esterificas

Le pegas un ácido graso, colesterol esterificado.
Farnesilación Prenilasión
Muchos efectos colaterales de la Estatina
La menor densidad de la lipoproteinas

Quilomicron
Más volumen, menos peso
Menor densidad
¿Qué APO identifica a una proteína?

Quilomicrones APO B-48
VLDL y LDL APO B-100
APOC-II
La verdadera HDL es la HDL-2B.
Otro enfoque es disminuir la capacidad oxidante.
Punto de control HMG-CoA reductasa

Hidroximetilg
Fosforilasa es cuando está inactiva
Controlada por la insulina de la fosfatasa de la HMG-CoA
reductasa
06-03 ENZIMAS
Saturday, June 3, 2023 8:00 AM
G
Enzimas es proteínas.
VItalismo. Ya se perdía la vitalidad cuando se destruía

la célula. Cuando se obtuvo burbujas estaba.
Martin Hahn, trataba separar proteínas para formar
extractos.
Recuerda que cuando se agregaba azucar, se formaba
una suspención.
Eduardo Buchner, cuando agregó Sacarosa al extracto
se vió qué emergía burbujas.
Luis Pasteur, fermentación. Entonces la hipótesis
de Buchner resulta que la Fermentación lo hace
una enzima, que llamó Zimasa.
Incrementa la velocidad por la cual la reacciones ocurren

de forma espontánea.
10 a la 3 a la 10 a la 6 veces de lo que una RX se daría en
condiciones normales.
En el proceso de catalisis, participan, y no resulta

modificadas.
La enzimas dirigen la vía metabolicas, por que solo ella

decide qué RX se van a dar.
Solo hay una enzima qué lo transformará.

La regulación enzimática es el proceso más importante
para controlar el metabolismo.
Pesos moleculares 12 000 al 1 000 000 kD.

Alguna requiere de cierto aminácidos y grupos
complementarios.
Requerimientos
Cofactores: iones inorgánicos apra la catalisis.
Coenzimas: moléculas orgánicas qué asisten a las
enzimas.
Tabla de elemento de cofactores enzimáticos

Cobre
Hiero
Potasio
Potasio
Magnesio
Coenzimas, derivados orgánicos de las vitaminas, que

apoyan a las enzimas.
Grupo prostético: coenzima/cofactor o los dos, cuando

están unido covalentemente a la enzima.
De características no proteícas.
Holoenzima: holo viene de todo, enzima cuya acti.

depende de tener unido de manera covalent a su grupo
prostético.
Apoenzima: parte proteícas por que no tiene su grupo

prostético. Es la traducción del ARN mensajero, es uan
modificación postraduccional. Carece de grupo prostético.
Oxido-reductasas
Nomenclatura, cada enzima tiene dos nombres. De forma

coloquial, es uno, Nombre sugeridos.
p. ej. Lactato deshidrogenasa LDH
Lo hace en dos direcciones, ocurre en RBC, en
músculos de dos formas.
¿Será la misma en corazón, hígado, RBC?
No, hay varias versiones, con diferentes
afinidad es y valores de kM.
Nombre sugeridos, mismo nombre de enzima,
diferentes tejidos, isoformas.
Nombre sugerido trae complicaciones ya que es muy
ambiguo.
p. ej.
El segundo es más completo, Nombre sistemático, una

cedula, que permite reconocer a la enzima sin ambigüedad
y localizarla en el metabolismo. S eleasigna EC y 4
números, Enzime Comission.
p. ej. EC 1.1.1.1 - Alcohol-deshidrogenasa (ADH)
EC X. Según su clase, solo hay 6 clase

1- Oxidorreductasa
2- Transferasas
3- Hidrolasas
4- Liasas
5- Isomerasas
6- Ligasa
6- Ligasa
EC 1.X Sub clase
EC 1.1.X SubSub clase
EC 1.1.1.X Grupo
Nombre sugerido
-asa
Ponente el nombre del sustrato de la reacción qué cataliza
Ureasa: urea
Lactasa: desdobla la lactosa.
También se usa para describir la reacción qué realiza

Lactato deshidrgenada
La IUBMB
Clases se enzima, son 6.
Dónde trabaja o como trabaja.
1. Óxido reductasa (reversibles, coenzimas de Óxido

reducción, enzima siempre).
Óxido reducción.
2. Transferasas
Catalizan transferencia de grupos de C, N o de P.
3. Hidrolasas
Ruptura de enlaces por la adición de agua.
Ureasas, desdobla la molećual grand een chica.
4. Liasas
Ruptura o formación de enlaces de C-Cm C-S y
algunos enlaces de C-N.
5. Isomerasas (reversibles)
Catalizan la racmización de isómeros, ópticos o
geométricos, transforman al sustrato de un
producto . Cuando se llama Mutasa es una
isomerasas.
6. Ligasas, forma enlaces entre C y O, S o N.
Enlaces, ligasea. Solo es posible usando ATP.
MECANISMO DE ACCIÓN 46
dos perspectiva.
Catalisis desde el punto de vista de cambio en energía qué
ocurren durante la reacción, las Enzimas proveen una vía
alterna.
Delta G, Delta G negativo qué es exergónica qué
liberan energía. Favorecía a crear ese producto.
Dice cómo camina la reacción cuando el sustrato se
transforma con el produto.
Delta G no varía cuando se usa energía, no puede
cambiar el equilibrio de la reacción. No cambia el
contenido de energía, no lo altera. No puede.
Pero va a acelerar la reacción.
La segunda qué describe el sitio activo qué facilita la

catálisis de la enzima.
Potencialmente en el citoplasma A y B están en un
"océano", el sitio activo está diseñado para encotnar al
sitio A y acoplarse a B.
La proteína hace cambios conformacionales para poder

ser acoplar.
¿Cómo actuan? Disminuyendo la energía de activación.
¿Cómo se une?
Modelo de Llave de cerradura, entra. Fisher
Modelo de???, cambios conformacionales, funciona

como un imán. La enzima se ajusta. No es tan
importante
Cambio de energía se modiican por enzimas.

Energía libre de activación, energía necesaria para
formar un estado de transición.
formar un estado de transición.
Es cuando el sustrato está cambiando de un reactivo al
producto.
Al disminuir la energía necesaria.
Velocidad de la reacción, número de moléculas qué llegan

al Estado de transición.
Al disminuir
Química del sitio activo

No es un receptáculo pasivo, es una maquinaria molecular
qué emplea mecanismo qué facilitan la interconversiónde
sustratos y productos.
Dentro de los factores qué afectan la capacidad.

-Temp
pHH
Sitio activo, escurre como un molde molecular flexible, se

transa en el estado de transición.
Al estabilizar al sustrato la enzima aumenta la
concentración de este intermediario y forma producto que
acelera la reacción.
Estabilización el estado de transición

El sitio activo es un molde qué es flexible para
transpmarse en el estado de trnasición.
Al estabilizar al sustarto, en estado de tarnsición, la
enzima aumenta la concentraicón
Complejo EnziamSustrato
Sitio catalítico o activo
Circulando hay enzzima, tiene papel fisiológico en la

sangre, hay tejidos qué tiene enzimas, pero una pequeña
fracción ale a al acircualción, como por ejemplo, cuando
una célula muere.
Puede ayudarnos a distinguir qué enzimas son

específicas de cada tejido por lo que nos ayuda a decir
si hay daño.
Amilasa o Lipasa elevadas en sangre. Páncreas.
Jugo pancreático. Pancreatitis.
Transaminasas. Hepatitis.
Enzima cretina fosfoquinasa, isoformas MB. Infarto
de miocardio.
ENZIMAS II
Cinética enzimática.
Un buen médico necesita que hayan médicos malos.
Enzymes, Kinetics
Modelos cinético
Modelo Michaelis y mentien
Inhibidores reversible e irreversibles, RX farmacológicas.
Cinética químcai,
Dínamica de una reacción: interperaticón de rx, en átomos
y molećulas qué participan
Podemos representará de forma general, estequimétrica.
aA + bB → cC + dD
Se puede cuantificar o medir cuantas molećulas de

producto puede aparecer por unidad de tiempo, por lo que
se puede medir la velocidad de reacción. Se puede medir
la cantidad de sustrato qué se está perdiendo.
100 umol/s
Tal enzima produce tal molécula en 100 umol/s
La velocidad S epued eexprtesa ren función de los

La velocidad S epued eexprtesa ren función de los
reactivos
R=f
R
Velocidad de reacción es
R = K [A]m[B]m
Diferetes órdenes.
Modelo DE Michaelis -MENTEN
Conociendo esos elemento, falta algo.

¿Cómo se calcula cuando hay enzimas?
Cómo se conoce la influencia de la enzima.

Modelo más estudiado, es el de Michaelis - Menten
Se conoce 1882 qué existen una propuesta E-S pasan
un momento intermediario del proceso de catálsisi
enzimática. Se le conoce como Complejo Enzima-
Sustrato.
Así como la aparción/formación del complejo, así como
la desaparición del complejo.
Modelo de Menten
¿Por qué Vo o velocidad inicial?
Antes de que aparezca mucho producto, puede que se
empuje la vuelta de producto a sustrato. Antes de que el
producto se encuentre muy elevado.
Consideraciones
Concentraciones Relativas de Enzima y Sustratos
La concentración de Sustrato es mayor a la de Enzima.

Alta manera que la cantidad de Enzima-Sustrato sea
pequeña.
Las concentraciones de enzimas son mucho más

bajas.
Se asume el estado estacionario

Conconetraicón de Es que no cambia con el tiempo.
Velocidad dde formación de ES es igual a la
desintegración.
Velocidad Inicial
Los cálculos salen correctos, cuando no hay 10% de
consumo de sustrato, empezando la reacción.
Ya que los productos afectan la reacción.
Determinación Km
Es característica de una enzima y particular para un
sutrato. Refleja la afinidad de la enzima por ese sustrato.
Km es igual a la concentración de Sustrato a la cual la

velocidad de reacción S la mitad de la velocidad máxima.
Km pequeña: alta afinidad de una enzima por su substrato.
Pequeño, gran afinidad. Con una baja conconetraicón e
sustrato, ya al enzima te alcanza la velocidad máxima.
Km grande: poca afinidad de una enzima por sus

substrato.
Gran cantidad de sustrato para poder alcanzar la
velocidad, osea se necesita más.
Relación de la velocidad con la conconetraicón de la

enzima
[E]
Si la concentración de la enzima es disminuido a la

mitad, la Vo es reducida a la mitad.
Orden de reacción
Cuando la S ah?
Hiperbole rectangular.
Lineweaver - Burke
Gráfica qué S hace la velocidad de la reacción, Vo, contra
la conconetraicón de sustrato [S]
No siempre es posible determina la condición en la qué S
eha llegado la Vmax
Gracia al Incremento de la pendiente de la hipervola a
concnetraicoens de sustratos elevadas.
Lo convierte en un modelo lineal.
Se usa doble recíproco, concentración de sustrao

Solo te interesa en el de la ordenada (y) te da la 1/Vmax
y el valor de interseccion en (x) te da - 1/Km
Factores que afectan

Conconetraicón de sustrato
Amediad qué se aumenrte, velocidad acelera, hasta
que se satura.
Algunas enzimas pueden hacer el ajuste. Una de las
trampas es que la enzima trabaje menor.
Sigmoide: disociación del oxígeno y hemoglobina. Patrón

de enzimas alotéricas.
Alos-terico, alos- otro, stero- sitio. Enzima con otros sitios
de unión, molécula reguladoras, positivas y negativas.
No siguen la cinética de Michaelis-Meten.
No siguen la cinética de Michaelis-Meten.
Pues se regulan y calibran en varios sitios.
Temperatura
Zona óptima de temperatura.
Extremos de temperatura, hipotermia 35.5 o por
encima de 42, hipertermia.
Cambio de pH es sinónimo de desnaturalización.

Lisosoma 5.5 pH. Enzimas cómodas.
Citosol más básico. 6 en adelante.
Cuando se destruye la membrana del lisosoma, salen
al citosol y quedan inactivo.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibidores son moléculas qué se unen a enzimas y
disminuyen su actividad. Mucho medicamentos actúan
como inhibidores enzimáticos.
Puede ser reversible o irrebersible.
Inhibidores irreversibles, reacciona cavoalemente y

ofician la Estrucutra de los residuos especiales del sitio
activo.
Inhibidores reversibles, se unen a la enzima de forma

no covalente, dado .
Competitivo: compite el Inhibidor por el sustrato por
el sitio activo, el qué llegue primero es el que gane.
El Inhibidor tiene afinidad pro el sitio activo.
Aumentes la concent. de sustrato. Dientilelglicol.
Se afecta la Km, se aumenta la Km.
Mixto: Inhibidor no se une al sitio activo, pero lo
cambios modifican al sitio activo, por lo que afecta
la unión sutrato enzima. Afecta la afinidad.
No competitivo: el Inhibidor no compite por el sitio
activo, se une en otro sitio a la enzima, al unirse
cambia la configuración e la enzima y afecta su
catalisis, se une a su sutrato y la afinado se
manitenen, pero la capacidad catalítico se ve
afectada. El grado de inhibición depende de la
concentración de inhibidor.
Km estará normal.
Gráfico de Liwers-burge
Y inverso de la Vmax
X inverso de la Km
gráficas de no competitivo, competitivo y mixto

gráficas de no competitivo, competitivo y mixto
06-10 CADENA DE TRANSPORTE DE E-
Ponderación
p 20-40
p 40%, 20% CADA uno
lab, pract, rota, 20-30

Talleres 20%
semestral 30-40%
35%
ASISTENCIA 5%
Efectos del etanol en el organismo.

Presentación grupal, todo el salón.
21 MIN
Lanzadera de glicerol-3 fosfato
Reducido
NADH 2.5 ATP
FAD 1.5 ATP
Principios moleculares de la respiración
Mecanismo de la respiraciónc
Inhibidores Reguladores
Usan la energía del ATP, endergónicas, que requieren

energía.
De los sutrataos qué se oxidan, gradiente electro químico
de protones en la memrba,a se usa para la producción.
El conocimiento, resalta el papel de mitocondria como

fuente de enrgía.
Patología genéticas, enfermedades ćancer,.
Patología genéticas, enfermedades ćancer,.
Proteínas embebidas.
Los electrones se transportan por medio de
Componente de la cadena de transporte de lectrornes.
Complejo I
Complejo II
Complejo III Ubiquinona
Complejo IV Citocromo oxidasa, aquí es donde se respira
En cada una de lso rx, es donde se produce CO2
95% corproal, mitocondrias

99% del oxígeno es reducido por la Citocromo oxidasa
100% es consumido por la Citocromo oxidasa
5% de Rad. libres, especies reactivas de oxígeno.

Fagocitosis, Células NK.
Conceptos clasicos
ADP
Concepto nuevos
ADP: acelerar o desacelerar
O2
NO: regulador maestro
Óxido nitrico
Tres proteínas regulan

F1-ATPasa: proteína fosforilante limitante, adp celular
mtNOS: limitante, Óxido nítrico sintetasa mitocondrial
Citocromo oxidasa
NO&O2 compiten por el mismo sitio de unión

Cuando uno esté más concentrado qué el otro, gana.
Cada complejo acepta o doña electrones a carrier móviles

de un complejo al siguiente
CoQ y citocromos
Cada carrier recibe electro de un donado y r, Óxido
reducción
Se Combina con oxi T protones formado agua
Requerimiento de Oxi hace que al proceso sde transporte

S e le llame
La cadena respiratoria o Respiración
Como se mueven
1. De uno en uno
2. Electro unido a un protón
3. Dos electrones unido a dos protones
Reducción potenciales de la cadena respiratoria de

elctrones
De menso positivos a más positivos
A excepción de coenzima Q, todo sson proteínas
48
Primero se forma NAD+, oxidado

NADH reducido
Llega al complejo 1, deshidrogenasa, le remueve dos
átomos
COMPLEJO I
Portón libre más el ion hidruro carrier por el NADH, son
transferios
Complejos tiene una molécula de flavín monucleótido qué

acepta los dos átomos de Hidrógeno
Centro de Hierro-azufre
Residuos de cisteína qué provee el grupo sulfidridilo,
transportador la Ubiquinona, CoQ, hidroquinona,

Quinona, CoQ. Coenzima Q.
Es ubicua en los sistema biológicos.
Acepta átomos del hidrógeno tanto del FMNH2, el
FADH2, succinato
CoQ es capaz de aceptar y doña uno o dos electrones,

por que su semiquinona es estable
Oxidada se conocomo
Reducida se conoce como
Parcialmente recudia, semmireducida,
Ubisemiquinona
COMPLEJO I
NADH reducido llega, y deja

Bombeo de protones cuando van de la matriz a el
espacio de intermembrana 4H+
Anillo de porfirina. +Fe, grupo hemo.
Atomo de hierro es transformado pro Óxido

reducciones de su forma férrica a ferrosa
Electros de Citocromo B, C, a+a3 desde la CoQ

a+a3 Citocromo oxidasa
Inhbibidores
Previenen. Antes qué lleguen, pueden estar reducido o
no, pero se bloquea.
Detienen la síntesis de ATP.
Rotenona, complejo 1. Entrega de electrones del NADH

Antimicina A, su toxicidad es bien alta, del Citocromo B al
c1
Co te impide la unión de hemoglobina

Impide la unión al oxígeno, el último paso
1:10
05-20 METABOLISMO DE AMINOACIDOS
PETER MITCHELL
Intermediario energético, diferencia de la concentración de

electrones a través de la membrana
ATPsintetasa
1.25
Se acumulan protones contragradiente. Los protones
quieren volver.
Gradiente electrico, más cargas positivas fueras.
Se les abre una puerta donde los e- escapada de
vuelta a la matríz mitoondrial
Motor cinético qué genera un enlace químico
Los protones acumulados desean regresar al origen para

cumularse, donde sobrepasan las concentraciones qué hay
hacia el otro lado.
Proteína qué une la oxida con la fosforila
Proteína oligomeŕica
Tiene dos subnidades
F0, 4 cadenas polipeptídicas qué conduce los protnes
F1, que da a la matriz mitocodnrial de 5 cadenas, donde se

lleva a cabo la síntesis de ATP
Antiporte de ADP - ATP

Adenina nucleótidos translocasa
Phospato translocasa, simporte, entra con un trnaslocador

acoplado a protones
Parte dele potencial generado por protones, pasan del
fosfato necesario
UCP
UCP
Uncuplated Protein - proteína desacoplante - proteínas
desacopladora del transporte de elctrones y oxidación
oforilativa
Termogenina
Existe en algunas células de tu cuerpo
Grasa parda, concentración de MT mayor.
Brown tissue.
Generan calor.
Acido
Cla
Ácido inoleico conjugado
CLA?
CLA
Ootropico, molécula qué me pone más brain.

Taurina
L-carnitina
Sistema glutatión, tripeptido, glutamato y glicina y cisteína.
Mayor cap, antioxidante.
NAC, N-acetilcisteína
NAD? Niacina, B3.

FAD, Flavin, Flavina, Riboflavina, B2.
2 lazaderas, 30 atp
32 atp
Lanzadera de malato-aspartato
El malato, si puede entrar a ma mitocondria.

El NADH reducido tiene que ir escondido.
E
Malato deshidrogenasa mitocondria y de fuera 2:12
Tu célula es peresosa
Regulación del suministró del O2
No es un competidor, Óxido nítrico es interesante.

El Óxido nítrico se genera antes por la eNOS.
öxido nítrico sintetasa endotelial.
öxido nítrico sintetasa endotelial.
Vasodilatación. Mejora el suministró de oxígeno.
Mejora la respiración.
Tiene dos roles del Óxido nítrico.
eNOS, mejora la respiración qué va a ser utilizado
por la mitocondria.
Complejo 4. Fosforilación oxidativa. Mejora la
producción de ATP.
Si se produce a nivel mitocondrial

mtNOS, inhibición de la respiración.
Empeora la respiración.
1998, Foschgoot, Murad e Ignarro, papel de

mensajero intracelular dele No en el sistema
cardiovascular
20-40 ppm, 1-5 ppm.
Ghafourifar y Richter,
2.23 entender el papel
Competición No - O2
Para sacar el electrón dele hierro, se usa cobre en el
Citocromo oxidasa, complejo Iv, donde llega el O2
molecular.
El NO puede inhibir la afinidad del oxígeno.
Los desacoplantes, para inhibir la fosforilación de ADP.

2,4-dinitrofenol, fertizantes
La tabla 19-4
2:30 los qué son desacoplantes patologicos
Atractilocido

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05-20 METABOLISMO DE AMINOACIDOS

Friday, May 19, 2023 15:48

Solo a partir de la dieta existen los aminoácidos esenciales

Se inicia en el estómago, la secreción de gástrica y HCl se

Ovoalbúmina, proteína del huevo, deja de ser tramaprente,

Capilares sanguíneos, región parietal de estómago, hacia

Bomba de protones. Inhibidor de bomba de protones. 33m

Ácido carbónico es CO2 + Agua

La producción de ácido me genera la amortiguación por el

No hay paso para desnaturalizar sin ácido, a las

43, el mejor aceite para el fritado es: ninguno.

Pepsina, en su forma de zimógenos, pepsinógeno, mucosa

Pepsina, hidroliza a.a. aromáticos, también donde hay

Endopeptidasa, corta dentro.

Intestino delgado, se sintetiza la secretina.

Duodeno se libera la homorna colesistio.

Jugo pacnreático aporta zimógenos.

Quimotripsina, hidroliza enlaces peptídicos qué contiene

Tripsinógeno, origen a tripsina, separación dele un

Carboxipeptidaza, que tiene Zn, la cabeza es el extremo

Resultado de la acción de la pepsina.

Los péptido se degrada para dar a.a. libreas, por acción de

Los aminoácidos libres son transportado al hígados, donde

Fase lúmenal e intestinal, Tripsina, quimotripsina, elastina,

Exopeptidasas: Carboxi-, Amino- peptidasas

Las proteínas son moléculas potencialmente estimuladoras

Digestión, llevar a la mínima expresión.

Maladigestión. Una consecuencia es una malabsorción.

Cotransporte de sodio. De hidrógeno, y vesícula.

Degradación de proteínas internas.

Las células degradan específicamente proteínas

Velocidad de degradación depende del estado nutrición

La degradación de proteínas son dos:

Catabolismo libera energía ¿Por qué se usa ATP?

Lisosomas, 50 enzimas, pH en 5, por tanto sus

Mecanismo citoplasmático, se observa qué la degradación.

50 o más molećual de ubiquita se unen, la Lisian 48 de

Donde se degrada las proteínas ubiquitinadas, se

Urea es un proceso de sacar del cuerpo el NH4+, hígado y

Dos átomos vienen de dos fuentes:

El carbono proviene del ácido carbónico, biacarbonato.

NH3 o NH4+, acción de la enzima 1, para Carbamoil

Al unirse con el fosfato se une con la citrulina,

Arginina, sale urea, y la arginina se convierte en

CPS 1, Técnica no es una enzima del ciclo, solo sintetiza el

CPS hay dos forma, micondrial y la de primidinas.

Ornithina transcarbamoilasa. Transfiere el Cabamoil a la

Citrulina, va al citoplasma, la Arginosuccinato sintetasa, el

Transaminado, alpha-cetoglutarato a glutamato

Arginosuccinasa, formado fumara to qué puede

Arginasa, corta la arginina. Sale urea y ornitina.

El ciclo de la urea se regula, alostéricamente, por otro sitio

N-acetilglutamato, es cuánto nitrógeno hay en la célula.

Balance energético, 4 ATP, pro el ciclo genera un

Precursores y lípidos derivados.

Lípidos neutros, triglicéridos, colesterol.

Otra forma, en dibujito y funcional.

Fuente de energía, grasa neutra, triacilgliceroles. Alcohol