Alfa Aa y Proteínas IND AGRICOLAS

Alfa aa y proteínas
Como ya demostraron Schoeuheimer y colaboradores en sus experimentos con isótopos

radiactivos, las proteínas celulares se encuentran en un estado dinámico de recambio, que
consiste en su degradación completa a los aminoácidos integrantes y ~esíntesis completa de la
proteína a partir de los aminoácidos. En el metabolismo proteico, no parece haber nada
análogo al alargamiento y acortamiento de las cadenas extremas del glicógeno o a las
reacciones de alargamiento y acortamiento de dos carbonos de los ácidos grasos que son
reemplazamientos parciales y no totales. Si se suministra un aminoácido a un animal en
balance nitrogenado negativo, puede ocurrir que aumente la glucosa excretada en la orina ó
que aumenten los cuerpos cetónicos ( acetoacetato, {3 - hidroxibutirato, acetona). Algunos
aminoácidos, al estudiarlos de este - modo, resultan ser glucogénicos, otros son cetogénicos y
otros son a la vez glucogénicos y cetogénicos.
Todos los aminoácidos no- esenciales son glucogénicos, lo que significa que su conversión en
carbohidrato es un proceso reversible.
Todos los aminoácidos cetogénicos son esenciales.
Esta clasificación de los aminoácidos en glucogénicos y cetogénicos, tiene importancia histórica

fundamentalmente, ya que a veces el incluir a un aminoácido en uno u otro grupo - -
Proteína degradación ,,------ Aminoácidos No esenciales ---- Hidratos de carbono
sintesis Esenciales ~ ,. ---- Cuerpos cetomcos l
Grasa ó C 02
FIGURA 1.-
Metabolismo global de aminoácidos. Solamente los aminoácidos - esenciales se convierten en
Cuerpos cetonicos
Hoy en día, que se conocen las vías metabólicas oxidativas de los aminoácidos, se puede
explicar esta clasificación en términos de los productos finales de la degradación. Así, valina
que acaba produciendo succinil-cocnzima A, el cual por el ciclo de Krebs y enzimas
relacionados puede dar pirúvico,y éste, por reversión de la glicolisis, glucosa, será un
aminoácido glucogénico. Por el contrario, la leucina da directamente un cuerpo cetónico. el
acctoacetato; será por tanto un amino[1cido cctogénico. La isoleucina rinde acetilcoenzima A y
propionilcocnzima A ; este último pasa a succinilcoenzima A, vía metilmalonilcocnzima A y será
glucogénico: sin embargo el acetilcoenzima A es cetogénicos
PROTEOLISIS
Los animales requieren que se les suministre proteínas o aminoácidos en la dieta. - Antes de
que las proteínas puedan incorporarse a las rutas catabólicas deben experimentar hidrólisis
completa hasta transformarse en aminoácidos. ya que las moléculas proteicas y la mayoría de
los péptidos no pueden atravesar la membrana celular, mientras que los aminoácidos libres
son absorbidos fácilmente. Los péptidos extracclularcs y las proteínas son hidrolizados con
frecuencia por la - acción de enzimas segregados al entorno; así, muchos microorganismos
segregan peptidasas y enzimas proteolíticos. La proteolisis extracclular ha sido estudiada con el
máximo detalle en el tracto digestivo de los vertebrados. Muchos de estos enzimas
proteolíticos se segregan como precursores inactivos en los tejidos que los sintetizan. La
activación es un proceso catalítico, a menudo autocatalítico, que implica la escisión de enlaces
peptídicos. En los mamíferos la proteolisis de la proteína ingerida en la dieta se inicia en el
estómago, debido a la acción de enzimas digestivos del jugo gástrico ( pH 1 a 1,5 ),
notablemente de la pepsina. La pepsina se segrega en forma de precursor inactivo o zimógeno,
el pepsinógeno (peso molecular 40.000 ). Este se convierte en pepsina ( peso molecular 32.000
), por acción de la pepsina libre, actuando en presencia del jugo gástrico ( proceso
autocatalítíco ). La activación consiste en la separación de 42 aminoácidos del extremo NH2 -
terminal del - pepsinógeno en forma de una mezcla de péptidos. Estos contienen la mayoría de
los 16 residuos aminoácidos básicos del pcpsinógeno, lo que explica que el pepsinógeno posea
su máxima estabilidad a pH aproximadamente neutro y un punto isoeléctrico elevado ( pH
3,8 ) mientras que la pepsina es estable solamente en regiones de pH entre 1,0 y 1,5. La
especificidad de la pepsina es relativamente amplia, si bien tiene una cierta preferencia por
hidrolizar enlaces peptídicos en que la función amino sea aportada por aminoácidos
aromáticos ( Phe, - Trp, Tyr ), ácidos ( Asp, G lu ) y lcucina. En el intestino delgado ( pH entre 7 y
8 ), los polipéptidos formados en el estómago son expuestos a la acción de varios enzimas
proteolíticos. Algunos, segregados por el páncreas, penetran en el intestino en forma de
zimógenos inactivos, tales como, tripsinógeno, - químotripsinógeno, procarboxipeptidasa y
eroelastasa. En el intestino se convierten en sus - formas enzimáticamente activas. El
tripsinógeno, que ha sido cristalizado y cuya secuencia ha sido establecida, consta de una sola
cadena polipeptídica de 249 aminoácidos. El zimógeno se convierte en tripsina activa por
acción de la enteroquinasa, enzima segregado por el intestino, o por la propia tripsina. Esta
conversión ocurre simplemente por separación de un hexapéptido a partir del extremo NH2 -
terminal. La tripsina presenta un pH óptimo de 7 ,O y es bastante específica ya que escinde
enlaces peptídicos en que el grupo carbonilo es aportado por arginina o lisina. El
quimotripsinógeno está constituido también por una sola cadena polipeptídica con 5 puentes
disulfuro. Se convierte en Q' - quimotripsina, su forma activa, por acción de -6- la tripsina, en
un proceso de tres etapas: 1) La tripsina escinde la cadena del quimotripsinógcno entre los
residuos aminoácidos 15 y 16, dando rr -quimotripsina, proteolí ticamcnte activa pero no
estable. 2) La tripsina separa los residuos 14 y 15 unidos ( Ser -Arg ) dando 8 -quimotripsina. 3)
Se separan los restos 148 y 149 ( Thr - f\sn ) dando a - quimotripsina, que - tiene tres cadenas
polipeptídicas unidas por cinco puentes disulfuro. La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos
cuyo grupo carbonilo es aportado por triptófano, fcnilalanina, - tirosina y menos
eficientemente, por otros aminoácidos. Las procarboxipeptidasas son activadas a
carboxipcptidasa A y B. Estas son exopeptidasas e hidrolizan solamente enlaces peptídicos
terminales. La carboxipcptidasa A hidroliza los enlaces pcptídicos a partir del ex tremo
carboxiterminal excepto aquellos casos en que el aminoácido de este extremo ~;ca lisina,
arginina o prolina. La carboxipsptidasa Bataca solamente cuando el aminoácido del extremo
COOH - terminal sea lisina, arginina u ornitina. En ambos casos el gn1po carboxilo ha de estar
libre. La P-roclastasa, se convierte en clastasª-' por acción de la tripsina y actúa sobre enlaces
peptídicos en que intervienen aminoácidos neutros, siendo particularmente activa sobre - la
elastina. La secreción del intestino delgado aporta lcucin - amino~tidasa, una cxopcptidasa que
hidroliza enlaces peptídicos terminales. A pesar de su nombre, es bastante poco específica. En
riñon e hígado existen también enzimas protcolrticos. Estos y los anteriormente reseñados,
junto con algunas de sus características específicas aparecen en la Tabla 2. Por la acción
combinada de los enzimas proteolíticos segregados por el estómago, - páncreas e intestino
delgado, las proteínas ingeridas finalmente se hidrolizan por completo a aminoácidos, los
cuales son absorbidos por las células epiteliales del intestino delgado en un proceso de
transporte activo que requiere energía. Los aminoácidos son enviados después a todos los
tejidos por medio de la sangre. Al entrar en las células individuales, nuevamente - por un
proceso de transporte que requiere energía, se incorporan a los canales metabólicos. Se sabe
muy poco acerca del mecanismo de proteolisis intracelular que en algunos tejidos, como el
hígado, tiene lugar a un ritmo muy elevado.
Referencia aminoácidos m y proteínas
Complementos de <bioquímica para industrias agrícolas

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