Presentación Clase 3 - Proteínas

PROTEÍNAS
Biología Celular
Estructura general de los aminoácidos
pH 7
Las proteínas se componen de L-aminoácidos
Carga de los aminoácidos y pH
+1 0 -1
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
pK1
+1 0 -1
R R
Protonada Desprotonada
pK2
R R
Dibujar el estado de protonación del grupo amino
y carboxilo mayoritario en los siguientes pH:
1,3,5,7,10
pK1: 2.0
pK2: 9.5
Los aminoácidos se clasifican por su
cadena lateral
Curva de titulación del ácido glutámico
Dibujar el estado de protonación del grupo amino
y carboxilo mayoritario en los siguientes pH:
1,3,5,7,10
pK1: 2.0 pK1: 2.0
pK2: 9.5 pK2: 9.5
pKR: 4.0 pKR: 6.0

El enlace peptídico
Enlace amida
EL ENLACE PEPTÍDICO
1. De estos péptidos cuáles serán
detectados por el espectrofotómetro.
ATE KKE 2. Considerando la cadena lateral qué

péptidos serán más insolubles en
agua.
3. Considerando solamente la cadena
CSA DDE lateral qué péptidos

interaccionar entre si mediante
podrían
interacciones electrostáticas.
4. Si aplicamos un campo eléctrico a
PH7.4 qué péptidos migrarán hacia
ILA SSY el polo positivo.
pH 7.4 qué péptidos migrarán hacia
el polo negativo.
WYT FVI pH 1.5 qué péptidos migrarán hacia
el polo negativo.
Características del enlace peptídico
Características del enlace peptídico
La cadena polipeptídica está

completamente extendida
cuando los ángulos son de
180º
f
Y
Gráfico de Ramachandran
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Fragmentos cortos del polipéptido (5-15 aminoácidos) que
adquieren patrones repetitivos regulares
Se estabilizan por puentes de

1. a-hélice hidrógeno entre los átomos de la
2. Hoja b cadena principal
Estructura secundaria: hélice-alfa
Helix formers: Ala, Glu, Leu, Met

Helix breakers: Pro, Gly, Tyr, Ser
ESTRUCTURA SECUNDARIA: OTRAS HÉLICES
phi psi Aa Frecuencia
3.10 -74,0 -4,0 3,0 Poco frecuente
alpha -57,8 -47 3,6 Abundante
π -57,1 -69,7 4,4 rara
ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA-BETA
EJEMPLO DE PREDICCIÓN DE ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Buscador de proteínas
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/prote
in?cmd=retrieve
Bioinformatics Resource Portal
https://www.expasy.org/proteomics/
protein_structure
Buscador de proteínas
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein?cmd=retrieve
Bioinformatics Resource Portal

https://www.expasy.org/proteomics/protein_structure
Estructura terciaria
Es la ubicación en el espacio de las diferentes
estructuras secundarias
Estructura terciaria
Es la ubicación en el espacio de las diferentes
estructuras secundarias
No covalentes
• Interacciones electrostáticas
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones hidrofóbicas
Covalentes
• Puentes disulfuro
Niveles de organización de las
estructuras proteicas
Funciones de las proteínas
o Catalizadores biológicos (enzimas)
o Proteínas estructurales
Citoesqueleto: microtúbulos y microfilamentos
o Proteínas de transporte
Hemoglobina, lipoprotínas
o Señales moleculares
Hormonas: insulina y glucagón
o Proteínas de defensa
Inmunoglobulinas
o Movimiento
Proteínas musculares: actina y miosina
Mioglobina
Hemoglobina
Inmunoglobulina G
Características principales de las enzimas
 La gran mayoría de enzimas son proteínas.
 Aumentan la velocidad de la reacción.
 No se transforman.
 Participan en casi todas las reacciones que ocurren en un organismo.
 Son altamente específicas
 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
modifican la constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran el
proceso
A + B + E  C +D + E
Sustratos Productos
Condiciones para una reacción bioquímica
Los reactivos deben interaccionar
La interacción tiene que ocurrir en una orientación adecuada
Debe haber una equilibrio favorable. La ΔGº debe ser negativa
Diagrama del estado de transición para una reacción espontánea
ΔGº‡ Energía necesaria para que se

alcance el estado de transición y se
produzca la reacción:
Alinear los grupos reactivos
Reordenar enlaces
Formar cargas inestables
transitorias
¿Por qué una enzima aumenta la velocidad de una reacción
química?
La velocidad de reacción

depende de la energía de
activación.
El catalizador disminuye la

energía de activación
Las enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de

equilibrio de la reacción
El sitio activo de las enzimas es complementario al Estado de
Transición de una determinada reacción.
Las interacciones débiles entre enzima y sustrato suponen la fuerza

motriz necesaria para la catálisis enzimática.
Centro activo
Es la región del enzima que se une al sustrato
y donde se realiza la catálisis.
Los sustratos se unen mediante múltiples

interacciones débiles.
Da cuenta de la especificidad enzimática.
Reducción de la entropía
Expele el agua
Sitio activo quimiotripsina Permite la distorsión electrónica o
estructural de los sustratos
Proporciona grupos reactivos
¿Cómo las enzimas consiguen disminuir la
energía de activación?
• Formación de enlaces covalentes No-covalentes
transitorios entre enzima y sustrato,
constituyendo una vía alternativa de menor o Interacciones iónicas
energía de activación.
o Dipolo
• Interacciones no covalentes entre enzima o Puentes de hidrógeno
y sustrato que dan lugar al complejo ES. o Hidrofóbicas
• Estas interacciones débiles liberan Covalentes
energía libre contribuyendo tanto a la
especificidad como a la catálisis.
• Estas interacciones se optimizan en el
estado de transición. De hecho el sitio
activo de una enzima es
complementario al estado de transición
y no a los sustratos.

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PROTEÍNAS

pK1: 2.0 pK1: 2.0

pK2: 9.5 pK2: 9.5

pKR: 4.0 pKR: 6.0

ATE KKE 2. Considerando la cadena lateral qué

CSA DDE lateral qué péptidos

La cadena polipeptídica está

Se estabilizan por puentes de

Helix formers: Ala, Glu, Leu, Met

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Diagrama del estado de transición para una reacción espontánea

ΔGº‡ Energía necesaria para que se

La velocidad de reacción

El catalizador disminuye la

Las enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de

Las interacciones débiles entre enzima y sustrato suponen la fuerza

Los sustratos se unen mediante múltiples

Da cuenta de la especificidad enzimática.

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