Aminoacidos

Proteinas y enzimas
lunes,Ê4ÊdeÊoctubreÊdeÊ2021 01:23Êa.Êm.

DesempeñasÊmuchasÊfuncionesÊenÊlasÊcelulasÊdeÊlosÊseresÊvivosÊ
FormanÊparteÊdeÊlaÊestructuraÊbasicaÊdeÊlosÊtejidosÊ
FuncionesÊmetabólicasÊyÊreguladorasÊ(as.deÊnutrientes,ÊtransporteÊdeÊoxigeno,Êetc.)
SonÊelementosÊqueÊdefinenÊaÊidentidadÊdeÊcadaÊserÊvivoÊ

Composición y clasificación:
MacromoléculasÊorgánicasÊconstituidasÊdeÊcarbono,Êhidrogeno,ÊoxigenoÊyÊ
nitrógeno.Ê
SeÊagrupanÊparaÊformasÊunidadesÊestructuralesÊllamadasÊaminoacidos aÊ
ClasificaciónÊdeÊlosÊaminoacidos:Ê
losÊcualesÊpodríamosÊconsiderarÊcomoÊlosÊladrillosÊdeÊlosÊedificiosÊ
• No polares: aromaticosÊ(fenilalanina,Êtirosina,Êcleptómano)ÊnoÊ
molecularesÊproteicos.
aromaticosÊ(ciclina,Êalanina,ÊleucinaÊetc.)
• Polares sin carga: asparnina,ÊAcidoÊglutámico,Êserina,Êtonina,Ê
Hetero proteínas:
cisteína,ÊprolinaÊ
Glucoproteínas,Êfosfoproteínas,Êlipoproteínas,Êcromoproteínas
• Polares con carga: lisina,Êasparagina,ÊacidoÊaspárticoÊyÊglutámicoÊ
Holo proteínas:
Fibrosas(colágeno,Êqueratina,Êelastina,Êfibrosas)Ê, globulares (Êalbuminas,Ê Aminoacidos esenciales (il)Êsalicina,Êleucina,Êlisina)
globulinas,Êhistonas,Êenzimas) SonÊaquellosÊqueÊelÊorganismoÊnoÊpuedeÊsintetizar laÊúnicaÊfuenteÊdeÊ
estosÊeÊlaÊingestaÊporÊdita,ÊlasÊrutasÊparaÊlaÊobtenciónÊdeÊlosÊ
Aminoácidos: aminoacidosÊsuelenÊserÊlargasÊyÊenergéticamenteÊcostosas,ÊcuandoÊ
TodosÊlosÊaminoacidosÊqueÊformanÊparteÊdeÊlasÊproteinasÊsonÊlosÊL- unÊalimentoÊcontieneÊproteinasÊseÊdiceÊqueÊsonÊdeÊaltaÊoÊbuenaÊ
AminoacidosÊ calidad.Ê

PropiedadesÊacido-baseÊ
Aminoacidos inusuales: (4-hidroxipropila,Ê5-hidroxilisina,Êcitrulina,Ê
losÊaminoacidos:
omina)
AÊpHÊbajoÊ(acido) seÊencuentranÊmayoritariamenteÊÊenÊsuÊformaÊcatiónica
AÊpHÊaltoÊ(Êbásico) seÊencuentranÊenÊsuÊformaÊaniónicaÊ
• ExisteÊunÊpHÊespecificoÊparaÊcadaÊaminoácidoÊdondeÊlaÊcargaÊpositivaÊyÊlaÊ
cargaÊnegativaÊsonÊdeÊlaÊmismaÊmagnitudÊyÊelÊconjuntoÊdeÊlaÊmoléculaÊesÊ Tipos de estructuras de proteinas
eléctricamenteÊneutro
EnÊesteÊestadoÊseÊdiceÊqueÊelÊaminoácidoÊestaÊenÊformaÊionÊdipolar oÊ sustituciónÊ

OtrasÊpropiedadesÊquímicasÊ
Reacción con acido nítrico: identificaciónÊdeÊaaÊaromaticos.Ê
Reacción con ninhidrina: compuestosÊcoloreados.
Reacción de Rvo.de Sanger: 4-fluor,Ê2,4Êdinitrobenceno.

Polímeros:

AminoácidoÊdeÊPMÊmenosÊaÊ6000ÊDaltonsÊ
• Dipéptido:Ê2aa
• Tripéptido:Ê3Êaa
• TetraÊpéptido:Ê4Êaa
Nomenclatura: seÊnombranÊÊdesdeÊdelÊextremoÊN- terminaÊalÊC- terminalÊusandoÊ
terminaciónÊIL exceptoÊparaÊelÊultimoÊaaÊ
Oxitocina: hormonaÊqueÊestimulaÊlaÊcontracciónÊdelÊúteroÊ(ÊH2NÊgrupoÊamino)
Glucagón: hormonaÊqueÊtieneÊaccionesÊcontrariosÊaÊlaÊinsulinaÊ

PropiedadesÊdeÊlasÊproteinas:Ê Tarea:ÊMapaÊconceptual- deÊproteinasÊ

PropiedadesÊacidoÊbase:ÊpuntoÊisoeléctricoÊ
Proteinas: Solubilidad:
FormanÊdispersionesÊenÊaguaÊ
EstructuraÊPrimaria,Êsecundaria,ÊterciariaÊyÊcuaternariaÊ EfectoÊdelÊpH:ÊhaceÊvariarÊlaÊcargaÊ
seÊclasificaÊpor:Ê
NaturalezaÊquímica: simpes,ÊconjugadasÊ Clasificación:
LaÊformaÊqueÊadaptan:Êfibrosas,Êglobulares • PorÊsuÊnaturaleza:ÊsimplesÊconjugadas
FunciónÊbiológica: enzimas,Êhormonas,Êreguladoras • PorÊlaÊformaÊqueÊadoptan:ÊfibrosasÊoÊglobularesÊ
• PorÊsuÊfuncionÊbiológica:ÊenzimasÊproteinasÊdeÊtransporteÊcontráctilesÊyÊmotiles,ÊdeÊ
SonÊlasÊbaseÊdeÊlasÊpropiedadesÊbiológicasÊdentroÊdelÊ defensa,Êreguladoras,ÊnutrientesÊyÊhormonales
organismo,ÊsonÊcodificadasÊaÊpartirÊdelÊmaterialÊgeneticoÊyÊ • PropiedadesÊdeÊlasÊproteinas,Êp.Êacido-base:ÊpuntoÊisoeléctrico
transformadasÊenÊbloquesÊdeÊaminoacidosÊlosÊcualesÊconformanÊ • EstructuraÊsecundariaÊaaÊqueÊseÊencuentraÊpróximosÊaÊlaÊcadenaÊnoÊlinealÊyÊadoptaÊunaÊ
unaÊestructuraÊprimaria,Êsecundaria,ÊterciariaÊyÊcuaternaria. formaÊ3D
 Catalizadores
martes,Ê12ÊdeÊoctubreÊdeÊ2021 01:22Êa.Êm.

Las enzimas son proteinas catalizadoras

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla instantánea o casi instantánea,
este catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.
Las enzimas utilizan un sustrato para crear productos
Inorgánicos: físicos y químicos
Orgánicos: proteinas (enzimas), ARN (Ribosomas)

Enzimas
• Son catalizadores orgíacos
• Proteinas globulares
Sitios funcionales:
• Actúan en pequeñas cantidades y se recuperan Sitio activo: Se une el substrato con la enzima este
indefinidamente sitio especifico es como una llave y cerradura
• No llevan a cabo reacciones energéticamente
Sitio alostérico: ubicado en una region deferente a la
desfavorables
del sitio activo de funcion reguladora.
• No modifican el sentido de los equilibrios químicos
• Pueden activar a nivel inter y extra celular
• Actúan en el mismo lugar donde se agregan
• Solubles en agua

Cofactores
Orgánicos:
• moleculas orgánicas que es necesaria para la acción de la enzima
• Grupo prosterico: union fuerte
• Coenzimas union débil NAD, NADP, FMN, vitaminas
Inorgánicos:
• Cuando se trata de iones o moleculas inorgánicas
• Metales como Fe Mn Zn K

Holoenzima
Complejo constituido por apoenzima (inactiva o menos activa) y
cofactores (orgánico o inorgánico)

Mecanismo de reaccion
Energia de activación: es la energia que se requiere para alcanzar el
estado de transición

Union del sustrato al centro activo

• Mod. Llave cerradura: el sustrato y el centro activo son complementarias la misma forma de la lave encaja con una cerradura
• Modelo del ajuste inducido: unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio que da lugar a la
conformación del producto

Acción enzimática
Orientación del sustrato:
Una vez que la enzima forma un complejo con el sustrato las moleculas del sustrato pueden aproximarse mucho justo con la orientación
apropiada para facilitar la reaccion.
Modificación de la reactividad del sustrato: las cadenas laterales acidas o básicas de los aminoacidos son capases de donar o aceptar
portones del sustrato cambiando la carga del mismo.

Induciendo tensión en el sustrato

El cambio de conformación de la enzima para mejorar la adaptación va a permitir la formacion de productos

Isoenzimas
Con funcion biologica similar pero diferente estructura quimica
Tipo de tejido: lactato deshidrogenas distintas en el musculo y corazón
Compartimento celular donde se actúa: la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta a la de la mitocondria
Etapas del desarrollo del individuo: encimas de la glucolisis del feto son diferentes a las del el adulto
 Sistemas multi enzimáticos:
Conjunto de enzimas que participan en una secuencia de reacciones (vía metabólica)
El producto de la enzima A se convierte en enzima B y asi sucesivamente hasta el final del producto

Clasificación de las enzimas

Constitutivas: siempre son sintetizadas por la maquinaria celular
Inducibles: son sintetizadas si aparece un sustrato
Reprimibles: dejan de ser sintetizadas al aparecer un producto

1. Oxido reductasas: (reacciones de oxido-reducción) si la molecula se reduce tiene que haber otra que se oxide
2. Transferencia: (transferencia de grupos funcionales)
• Grupos aldehídos
• Grupos acilos
• Grupos glucósidos
• Grupos fosfato
3. Hidrolasas: (reacciones de hidrolisis) transforman polímeros en monómeros, acatan sobre
• Enlace Ester
• Enlace glucosídico
• Enlace peptídico Factores que afectan la acción enzimatica
• Enlace C-N Físicos (temperatura)
4. Liasas: (adición de dobles enlaces) entre C y C, C y O, C y N Químicos (pH)
5. Isomerasas: (reacciones de isomerización) Concentracion sustrato (cooperativismo)
6. Ligasas: (formacion de enlaces con aporte ATP) Producto (presente)
Inhibidores (reversibles e irreversibles)
Sustancias alostéricas

Temperatura con acción enzimatica

el punto optimo representa, a bajas temperaturas las enzimas se hallan muy rígidas, a valor mayor de 50°C estas se desnaturalizan

PH y acción enzimatica
Puede afectar de varias maneras
El centro activo pueden contener aminoacidos con grupos ionizados
Ionización de aminoacidos que no estan en el centro activo pude provocar modificaciones en la enzima
El sustrato pude verse afectado por las variaciones de pH

Concentración del sustrato: la actividad se incrementa hasat la sustrato de las moleculas, después permanecen constantes

Concentracion de enzima: mayor cantidad de encima, mayor actividad catalítica

Inhibidores:
sustancias que se unen a enzimas disminuyendo su actividad
Competitivos: son semejantes al sustrato ocupan el sitio catalítico e impiden la
union de la ES
No competitivos: diferentes del sustratos unen con la enzima a un centro
distinto del C.A esta puede ser reversible (ocupa un espacio de la enzima e
impide la union del sustrato) e irreversible (daña la molecula o denominado
veneno enzimático)

Regulación de la actividad enzimatica

Una celula puede regular la cantidad de enzima que contienen
Una celula puede sintetizar una enzima en forma inactiva y activa solo cuando es necesario
Una celula puede activar o inhibir temporalmente enzimas, dependiendo de las condiciones en el momento dado
Inhibidores enzimáticos
Irreversible: un compuesto de enlaza fuertemente a otro a la
enzima bloqueando su actividad permanentemente
Reversible: el inhibidor se une laxamente a la enzima y puede volver
a funcionar (competitiva y no competitiva)

• Inhibición competitiva
• Inhibidor no competitivo
• Inhibición alostérica
• Activación alostérica

Regulación de la actividad enzimatica

Inhibición por retroalimentación: el producto de una vía metabólica inhibe la actividad de una de las enzimas implicadas en su
sintesis
Fosforilación: la adicción de grupos fosfato puede estimular o inhibir la actividad enzimatica
Carbohidratos
lunes,Ê25ÊdeÊoctubreÊdeÊ2021 01:15Êp.Êm.
Carbohidratos
Los glúcidos, carbohidratos hidratos de carbono o sacáridos son biomoléculas compuestas por carbono, hidrogeno y oxigeno
Son las formas biologicas primarios de almacenamiento de energia y cumplen funciones estructurales.

Glicobiologia: se ocupa del estudio de los hidratos de carbono desde la

prospectiva biologica, emerge de la quimica y bioquímica de los
carbohidratos con un enfoque biológico, esta define la estructura
biosíntesis y funcion bilógica de los carbohidratos.

Clasificación

Monosacaridos: adosa cetosa (triosa tetrosas pentosa hexosa)

Oligosacaridos: disacáridos, trisacáridos a decasacaridos
Polisacaridos
Representación de los carbohidratos

Monosacaridos
Unidades simples de carbono sin union contienen 3 a mas carbonos
Los glúcidos se puden definir como
Polihidrocialdehidos: tienen un radical aldehído -CHO con enlace
doble en el oxigeno
Polihidroxicetonas: con un grupo centona -CO- con doble enlace en
el oxigeno

Clasificacion de los monosacaridos

Posicion del grupo carbonilo
Propiedades físicas
Numero de átomos de carbono que contienen
1. Sustancias de sabor dulce
Su quiralidad
2. Solubles en agua debido a la presencia en sus
moleculas de numerosos grupos -OH
Clasificados en dos grupos
3. Son cristalizables es decir forman cristales en
Aldosas: un grupo formilo (grupo aldehído)
estado solidos, estos son de color blanco
Cetonas un grupo oxo en su estructura (grupo cetonas)
4. Debido a la presencia de C asimétricos en sus
moleculas presentan estereoisómeros,, la
Numero de carbonos nombre Ejeplos relevantes
mayoria de los monosacaridos en la
3 triosa Gliceraldehido naturaleza tienen configuración D asdasd

4 terosa Eritrosa 5. La dihidroxiacetona los demas presentan

6 hexosa Glucosa, galactosa, frutosa actividad óptica

Estereoisometría
Es la propiedad que tienen ciertas moleculas de poder existir debajo dos formas que son imágenes

Actividad óptica
Debido a la presencia de C asimétrico en las moleculas al inserir un rayo de luz produce una desviación de este
si el plano se desvía a la derecha la molecula es dextrógira (+), a la izquierda levógira (-)

Clasificación de los monosacridos

En disolución se encuentran en forma lineal mientras mas grandes ciclan su estructura.
Si el grupo hidroxilo del nuevo átomo queda por debajo al compuesto será alfa α y si queda por encima será beta β

Propiedades quimicas
Oxidación perdida de hidrógenos de ingreso de oxigeno
Reducción: ganancia de hidrógenos
Grupo carbonilo C1 EN ALDOSAS Y C2 en cetosas puede oxidarse simpe que este presente un agente que acepte los E por lo
tanto quedara recidiod

Propiedades quimicas
Aminación: union de grupos amino (-NH2)
Fosforilación: accion e un grupo fosfato inorgánico
Deshidroxilacion: perdida de grupos hidroxilo Funciono de los carbohidratos
Polimerización: se unen con otros monosacaridos Permiten la recepción de información mediante interaccion
de la membrana celular

Enlaces O-Glucosídico
Entre dos -OH de dos monosacridos

Enlace N-Glucosídico
Formado entre -OH y un compuesto aminado.

Oligosacaridos
Formados por 2-20 monosacridos en enlace 0-glicosidico (homo o hetero)

Disacáridos: formados por la union de dos monosacaridos., unidos por un enlace glucosidico, hidrolizados por acidos o enzimas dan
los monosacaridos componentes.

Disacaridos representativos:
Maltosa: grano germinado de la cebada que se utuliza en la elaboracion de la cerveza, se obtienen por hidrolisis de almidos y
glucogeno, posee dos moleculas de glucosa unidas por un enlace tipo (1-4).
Lacotosa: constituyente importante de la leche, formado pr una moleula de glucosa, una de gaalactosa unidas por un enlace
β1-4.
Sacarosa: (azucar de consumo habitula) se obtiene de la caña de azucar y remolacha azucarera, es el unico disacardi no
reductor, esto dado por que los dos carbonos somericos de glucosa y fructosa estan implicados en el enlace G(1,2)

Glicoconjugados: se forman cuando mono-, oligo-, o poli- sacárido se unen a proteinas o lipidos por enlaces covalentes. Se forman
asi las glicoproteínas y los glicolípidos.

Polisacaridos
Formados por muchos monosacridos a partir de enlaces O-glucosídicos con perid de agua por enlace
Caracteristicas
Peso molecular elevado
No tienen sabor dulce
Pueden se insolubles o forma dispersiones coloidales
No poseen poder reductor

Funcione biologicas
Estructurales B-glucosídicos a-glucosídicos o de reserva energetica (enlace α-Glucosidico) puede ser:
Homopolisacaridos formados por monosacaridos de un solo tipo
Unidos por un enlace alfa tenemos almido y glucógenos
Unidos por enlace beta tenemos la celulasa y la quitina

Heteropolisacidos: el polímero lo forman mas de un tipo de monosacridos

Unidos por enlace tenemos la pectina, goma arábiga y el agar-agar

Almidón
Polisacárido de reserva en vegetales formado por dos tipos de moleculas:
Almidosa 30% molecula lineal enrrollada en forma de helice en alfa 1-4
Amilopectina 70% ramificada

Glucógeno
Reserva de animales un 10% en hígado un 2% en musculos, se requieren dos enzimas para su hidrolisis dando lugar a unidades
de glucosa

Celulosa
Polisacárido estructura de los vegetales constituye la pared celular, un componente principal de la madera y el 50% de la
materia orgánica de la biosfera es celulosa

Quitina polisacárido estructural que forma el esqueletos de los artrópodos siendo un componente de paredes celulares y
hongos, es una molecula ramificada, formada por residuos de N-acetil glucosamina unido por enlace beta 1-4.

Pectina
Un heteropolisacárido con un enlace. Junto con la celulosa forman parte de la pared vegetal, usado como gelificante en la
industria (mermeladas).

Agar-agar es un heteropolisacarido con enlace, extraido de algas rojas usado en microbiologia para cultivos y en la industria
como eespesante.

Goma arabiga y goma de cerezo: pertenecen al grupo de gomas vegetales, productos muy viscosoos que cierrn heridas de los
vegetales.
Lipidos
jueves,Ê28ÊdeÊoctubreÊdeÊ2021 03:28Êp.Êm.

Son biomoléculas organicas compuestas por C, O, H y P, S ect

Caracteristicas:
No son polímeros a diferencia de los carbohidratos, los acidos nucleicos y las proteinas.
Moleculas relativamente pequeñas que tienden a asociarse por interacciones NO covalentes.
Funcion de reserva: son la principal reserva de energética del organismo produciéndose 9.4 kcal/gr en las reacciones metabolicas de oxidacion,
mientras los glucidos y las proteinas solo producen 4.1 kcal/gr.
Funcion estructural: Forman las bicapas de las membranas, recubren organos y le dan consistencia o protegen mecánicamente como el tejido
adiposo de pies y mano

Funcion protectora: Las ceras impermeabilizan las paredes celulares de los vegetales de las bacterias asi como las membranas de los insectos y en
los vertebrados.

Funcion reguladora: Los lipidos favorecen y facilitan las reacciones quimicas que se produccen en los seres vivos, cumplen funciones de las
vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.

Funcion transportadora: El transporte lipídico desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los acidos
biliares y a los proteolipidos.
Regulador de la temperatura: tambien sirven para regular la temperatura, por ejemplo las capas de grasa de los mamíferos acuáticos de los mares
de aguas muy frías.

Propiedades físicas

Insolubles en agua y solubles en disolventes apolares (éter, cloroformo)

La mayoria son esteres (reaccion entre acido alcohol)
La molecula basica es el acido graso
Son moleculas de brillo graso, untuosas al tacto, menos densas que el agua y malas conductoras del calor

Propiedades quimicas
Reaccion de esterificación: es la reaccion entre un acido orgánico y el alcohol para dar un Ester mas agua.
Reaccion de saponificación: las reacciones bases fuertes como la sosa o la potasa dan lugar a las correspondientes sales sódicas o potacidcas del
acido graso que reciben el nombre de jabones.
Hidrogenación: una reaccion quimica (redox) cuyo resultado final visible es la adicción de hidrogeno (h2) a otro compuesto.

Clasificacion

Lipidos saponificables
Simples: grasas neutras y ceras
Complejos: fosfolipidos (fosfacilglicerosles esfingomielinas) glicolípidos (cerebrósidos, gangliósidos)
Insaponificables
Derivados (terpenos, eicosanoides, esteroides

Otra clasificacion: tambien pueden clasificarse en funcion del numero de los enlaces carbono.
Saturados: no posen C=C (saturados con H)
Insaturados: poseen al menos un enlace C=C a su ves en Monoinsaturados (un solo enlace C=C) y en poliinsaturados (mas de un enlace).
Generalmente de tipo CIS

Acidos grasos
Acidos organicos de cadena larga, en los seres vivos abundan los de numero par de atomos de C, un solo grupo carboxilo yb una cola no polar
hidrocarbonada. Compuestos muy recudidos. Pueden ser saturados (enlaces simples) o insaturados (dobles enlace)

Dos convenciones para nombrar a los acidos grasos

El carbono del acido carbonílico se numera como el primer carbono (C-1) y el siguiente es conocido como carbono a
Para acidos grasos poliinsaturados, existe una convención alternativa asignando como carbono 1 al de grupo metilo del final de la cadena es como
carbono.

Configuración CIS y TRANS

La mayoria de los acidos grasos naturales estan en configuración cis
Los dobles enlaces con configuración cis producen la desviacion rígida de la cadena
Los acidos trans estan relacionados con niveles altos de colesterol (repostería de la industria)

Propiedades de los acidos grasos

Acidos saturados a temperaturas menores de 10°C solidos a temperatura ambiente
Los acidos saturados son pequeños y los insaturados son líquidos a temperatura ambiente.

Acido palmítico
Principal acido saturado de la dieta. Es el mas abundante en las carnes y las grasas lacteas
Acido alfa-linoleico (ALA)
Acido graso poliinsaturado encontrado en las nuez asdas
Acido eicosapentaenoico omega 3 usado para poder apoyar anemias

TAREA: buscar que son los aceites omega 3,6 y 9

Se llama 'omega' a la posición de los dobles enlaces, en el extremo opuesto al ácido carboxílico.
• ¿Qué son? Son acidos grasos (polinsaturados) buenos que se encuentran en la materia grasa, necesarios para el funcionamiento de las celulas.
• ¿Qué beneficios tienen para la salud? concentracion de colesterol, hipertensión y la sensibilidad a la insulina, o sintomas como la depresión
demencia etc.
• ¿Dónde los pueden obtener? En verduras, frutos secos y cereales o el consumo de aceites vegetales
Omega 3: pescado, marisco, nueces, semillas, aceites de plantas o naturales
Omega 6: aceites vegetales (maíz, carcamo, soya)
Omega 9: aceite de oliva, frutos secos, almendras, arándanos, aguacate, cacahuates etc.
• Ejemplos de los aceites
Omega 3: Los tres principales ácidos grasos omega-3 son el ácido alfa-linolénico (ALA), el ácido eicosapentaenoico (EPA) y el ácido
docosahexaenoico (DHA).
Omega 6: acido linoleico
 04 de noviembre 2021 3:30 pm

Lipidos simples
Grasas neutras, acilglicéridos o glicéridos
Moleculas que resultan de la esterificación entre glicerina y los ac. Grasos, pueden ser monoacilgliceridos, diacilgliceridos o tricigliceridos. Son la
reserva principal de energia metabólica en animales y el 90% de la ingesta de lipidos.

Estearina: grasa animal generada como producto derivado de la ganssa anima para ceras y jabones

Ceras: son esteres acido de cadena larga con alcoholes de cadena larga, son sutancias solidas a temperatura ambiente por sus largas cadenas
hidrocarbonadas, revisten el conducto auditivo.

Palmitato de miricilo: se encuentra en elevada proporción en cera de aeja con la que los insectos construyen su panal
Palmitato de cetilo: cera de espermaceti se obtiene de la cavidad craneal y esperma de las ballenas que les perite a las ballenas mantener
temperaturas bajas y una adecuada presion.

Lipidos compuestos
Fosfoacilgliceridos o fosfogliceridos
Son lipidos que contienen grupos derivados del acido fosfórico y forman parte de todas las membranas de las celulas, con funciones como
activadores enzimaticos, componentes detergente de la bilis y la memebranas celular.

Esfingolípidos
Son lipidos compuestos que derivan de la esfingosina unida a un acido graso de cadena larga mediante enlace amina formando la ceramida

Esfingomielina: derivan de la ceramida, los esfingolípidos son componente abundante en las vainas de mielina

Acido fosfatídico
Es la molecula a partir de la cual se forman los fosfoglicéridos, un tipo de fosfolipidos que forman la arquitectura basica que forman la
arquitectura basica de las bicapas lipidicas de las memebranas celulares
Esfingoglucolipidos
Enlace O-glucosídico entre ceramida y monosacaridos tiene la funcion de aumentar la rigidez de la matriz fosfolípido, regulan el crecimiento la
diferenciación celular (estimulan e inhiben la divicion celular) actuan como antígenos de membrana (sistema ABO del grupo sanguineo) son lugares
de anclaje de toxinas y patógenos.

Lipidos derivados (insaponificables)

Terpenos o isoprenoides
Moleculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy derivadas entre los que se puede citar
Esenias vegetales como el mentol, geranilol, limoneno, vitaminas como A, E,K algunos pigmentos

Esteroides
Son lipidos derivados del esterano que derivan del esterano, comprenden dos grandes sustancias
Esteroles: colesterol o vitamina D
Hormonas esteroideas: hormonas suprarrenales y sexuales

Cortisona: hormona de la corteza de las glándulas suprarrenales , actuan favoreciendo la formacion de glucosa y glucógeno
Progesterona: una de las hormonas sexual femenina
Vitamina D: regulan el metabolismo del calcio y el fosfato

Prostraglandinas
Moleculas basicas constituidas por 20 atomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas
Sus funciones son antes respuesta inflamatoria

Acido araquidónico: presentes en las membranas de las celulas y es el precursor en la produccion de eicosanomiidos
Prostraglandinas A1 y A2: compuesto de vasodilatadores de la respuesta inmune

Investigación
que relacion existe entre las prostaglandinas y el acido acido acetilsalicílico (aspirina)
El ácido acetilsalicílico interfiere con la síntesis de las prostaglandinas inhibiendo de forma irreversible la ciclooxigenasa, una de los dos enzimas
que actúan sobre el ácido araquidónico.

Sistema ABO:
Sistema que se usa para agrupar la sangre humana en diferentes tipos de acuerdo con la presencia o ausencia de ciertos marcadores en la
superficie de los glóbulos rojos. Los cuatro tipos principales de sangre son A, B, O y AB. Para una transfusión de sangre, se emplea el sistema
de grupos sanguíneos ABO para hacer coincidir el tipo de sangre del donante con el de la persona que recibe la transfusión. Las personas con
tipo de sangre 0 pueden donar sangre a cualquier persona y se llaman donantes universales. Las personas con tipo de sangre AB pueden
aceptar sangre de todos los donantes y se llaman receptores universales. Las personas con tipo A o B puede recibir sangre del mismo tipo de
la propia sangre o del tipo O.
Acidos nucleicos
lunes,Ê8ÊdeÊnoviembreÊdeÊ2021 01:45Êp.Êm.
Acidos nucleicos
Son moleculas que tienen la informacion genetica de los organismos y son las responsables de su transmisión hereditaria

Formacion de código genetico

Mecanismo y control de sintesis de proteinas
Transmisión de informacion hereditaria

Historia
Frederich miescher (1869)
Composicion bioquímica del pus encuentra una fracción precipitable de acido diluido denominada nucleico
Estudios posteriores de Kossel demuestran la existencia de dos tipos de acido nucleico

Acido zimonucleico: abundante en la levadura ARN

Acido timonucleico: abundante en el timo ADN

Investigar los experimentos de

Avery, Mcleod y McCarty: demuestran que el facttor transformador es el ADN, ocupando cepas virulentas S y cepas R
descubrió que había un factor que cambiaba estas cepas
Hershey y Chase

En 1953 Jmaes Watson y Fransis Crik descubrieron la estructura tridimensional del ADN

Composicion quimica
La hidrolisis quimica completa de un acido nucleico da lugar a una mezcla esquimales de
• Una base nitrogenada heteroclicla purina o pirimida
• Una pentosa, ribosa o desoxirribosa
• Fosfato

La hidrolisis enzimatica completa de un acido nucleico da lugar a una mezcla de nucleotidos, estos son polimeros (alto peso
molecular)cuyos monomeros son los nucleotidos

Basas púricas y pirimidinas

Bases nitrogenadas: contienen informacion genetica compuestis organiscos con dos o mas atomos de hidrogeno parte fundamental
de los nucleotidos
Aquellas bases formadas por os anillos se denominan Púricas (purina), si pose un solo ciclo se denominan pirimidinas (pirimida)
timina, citosina y uracilo

Nucleotidos: para formar un nucleotido el acido fosforico se une al carbono 5 del azúcar mediante enlace fofoester y el azúcar a
una base nitrogenada mediante un enlace N-glicosidico.

En el caso del ADN las bases son : dos purinas (adenina, guanina), dos pirimidaas (timina, citosina)
El ARN son : dos purinas (adenina y guanina), dos priimidas (citosina y uracilo)

Nucleotidos de importancia biologica:

Son fundamentales para la vida de las celulas, pues al unirse con otras molecusas pues cumpolen funciones
Transporte de energia
Transporte de Atomos
Caracteres hereditarios
Mensajeros quimicos

Transportan energia
Cada nucleotido puede contener
Uno monofosfato
Dos difosfato
Tres trifosfato
Los nucleotidos son puentees de transporte preferidas por las celulas

Cada grupo fosfato adicional que posera un nucleotido se encuentra mas inestable y el enlace fosfatos tiende a romperse por
hidrolisis y liera la energia

Transporte de atomos o moleculas

En algunas reacciones metabolicas un grupo de atomos se separa de un compuesto y se transporte a otro compuesto,
fosforilación oxidativa se transportan electrones H+

Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleotidos enzimaticos

Vitamina B3 o niacina: nucleotidos enzimaticos con gran poder reductor como el NAD+
Vitamina B5 o acido pantoténico: derivado de la coenzima A con gran importancia en proseso metabólicos.

Transmisión de caracteres hereditarios: solo se polimerizan formando polinucleótidos en forma de cadenas (acidos nucleicos)
Transmisores de mensajes quimicos: AMP cíclico, es una de las moleculas encargadas de transmitir una señal quimica qe llega a a
superficie celular al interior de la celula.
AMP cíclico: molecula encargada de transmití una señar química que llega a la superficie celular al interior de la celula.

Nomenclatura de los nucleósidos

Se identifican de acuerdo a la base nitrogenada de la cual provienen, derivan de bases purinicas (sufijo "osina"), al hacerlo con
bases pirimidinas se agrega la terminación idina, ademas si el nucleósido esta unido a la desoxirribosa se le agrega el prefijo
"desoxi"
Nomenclatura de los nucleotidos: formado por un nucleósido unido a uno o mas grupos fosfato. Se identifican omitiendo la
ultima vocal y añadiendo "fosfato"

20 gomas de cada sabor o de colores 4 colores 5 o 6 o 7 aaaaa

Lunetas. Skincles o de las gomas largas y postics
Metabolismo
jueves,Ê25ÊdeÊnoviembreÊdeÊ2021 03:19Êp.Êm.

El higado genera urea como descho metabolico de las proteinsa (a

traverz del ciclo de la urea) normalmente una persona adulta tiene El cuerpon no almacena la proteina como lo hace con la grasa o
alrrededor de 8.2-20.0 mg de nitrogeno ureico por 100 ml de sangre glucosa que ambos son accesibles
Cualquier proteina ingerida, participa en el proseso necesario para
mantener el volumen de proteinas, por lo tanto el ceuerpo debe
romper tejido funcional muculo esqueletico para encontrar energia
cuando el equilibrio del nitrogno es negativo

Sindrome de Kwasshiorkor
Es una forma de mal nutricion que producen una ingestion
insuficientes y prolongacion de proteinas
Caracteristicas dele nitrogeno Sintomas:
Muy abundante en la naturalez Retraso del crecimineto
Es la fuente dinal de los electrones Apatia
Casi inerte pero puede ser toxioc
que se erequere para la reduccion Ulcerashepatomegalia
Incorporacion de N2 a las moleculas organicas, comineza por la fijacino
de N2 por los organimos procariotas Diarrea
Descenso de la mas y funcion del corazon y riñones
El ciclo del N2 + puede tratarse con una alimentacion con gran cantidad de
Fijacion de N2 ambiental en forma de amoniaco (bacterias) proteinas: leche, huevos y carne (soya)

La incorporcion de N2 a las biomoleculas requiere de reduccion enzimatica de N2 a NH3 con un alto costo energetico. Dependiendo de las nesesidades metabolicas se sintetizna determinados
aminoacidos o se conveierten y luego se transpotan a los tejidos.
Gultamato: fuente de grupos amino de la mayoria de los aa reacciones de transmicion
Glutamina dona grupos amino para muchos prosesos biosinteticos (celula y en fluuidos extracelulare) De acuerdo con la semejnasa de rutas se clasifican en 6 familias
Su concentracoin es mayor que los otros aaa y se regual de acuerdo a los requeriminetos. Gulutamato: glutamina, prolina, arignia, prosuccida medienet reccoines
de aminacion reductora y de trasnpmiicion con participacion de varios
Primer punto de regulacion aminoacisod
Regulacion alosterica de la glutamina sintetasa
Aminoacidos esenciales Aminoacidos No esenciales
Segundo punto de control: regulaciones covalentes Serina: glicina, cisteina, obtiene sus esqueletos carbonados a partid del
Valina arginina
intermedio
Leucina Alanina Aspartato: aspargina, lisina, metionina, treonina, utilizadas como
isoleuiciona Aspirgina fuente de nitrogeno y como intermedior de acido nitrico fumarato.
Regulacion del cilo de la uera
La regulaion a corto plazo: carbomoil fosfto sintetasa Aromaticos: de estos son la tiriosina considerda no escencial en los
mamiferso debido a que se sintetiza a parti de la finilaima en una
reaccion de hidroxilacion, se requiere bien la fenilamina o la tirosina
para la sisntesis de pdopanian aderenalina y noradrenanila una clase
imoprtante de las moleculas potenete denominada catecolaminas.
Aminoacidos de cadena ramifica: (acr)
Los ace represnetan una forma principal de trnasporte del nitrogeno
Piruvato:
amino desde el higado a otros tejidoss donde se utiliza para la sinteis
de los ANE que se requierern prara la sintesis de proteina y ciertos
derivados

Reacciones de trnasmicion:
Estas dominan el metabolismo de los aminoacidos, estan cataliadas por
un grupo de enzimas denominadas aminotransferasa o transminas, los
grupos alfa amino se transfieen desde un alfa-aminoacido a un alfa-
cetoacido
El balance nitrogenado depende de fctores como
Cantidad de proteinas ingeridadas en la dieta
Cambois de proteinas y balance de nitrogeno
Calidad de las proteinas
Los aminoacidos obtenidos de las celulas son utilozados pora sintetizar
Relacion
poteinas.t todas las celulas requieren un contrante suminitro de
Caracteristicas individualees
proteinas
Los cambios de las porrteines se componene por:
Sinteisi de proteinas
Degradacion de proteinas

La mayor cantidad de las proteinas en el cuerpon se encuentra en

forma de musculos
Cuando las exigencias de aminoacidos no son santisfechas el musculo es
degraddad en aminoacidos que son enviados a la reserva de
aminioacidos para ser usados en consecuencia

La utilizacion de proteinas = sinteis de proteina - falta de proteinas

Histidina: no es esencial en los seres humanos adultos sanos, en los
niños y muchos animales la histidina debe proporcionarla la
alimenracion, tiene propiedades quimicas singulares que hacen que la
histidina contribuya sustancialmente a la estructura y funcion proteica

Regulacion de la sintesis de aminoacidos

Inhibicion concentrada (regulacion alosterica) mas de un modulador
por rettroalimentacion negatica con efectos aditivos

Moleculas derivadas de aminoacidos: precursor de profirinas (glicina)

precuersores del HEMO
Glutation (glicina, glutmato, cisteina)
Amortiguador redox, amntien los grupos sulfidrilso de las enzimas en
estado reducido.

Amminas biologicas/neurotransmisores
Tirosina, c atecolaminas: dopaminas, porepinefrinas y epinefrina
Paerkinson: baja prodcuccion de dopamina
Ezquisofrenia: alta produccion de dopamina

Glutamato:
GABA (aminobutirato) neurotransmisor inhibidorio, episodios
epilepticos, baja produccion

Los aminoacidos que se degrada para formar acetil Coa O se

denominan cetogenicos, debido a que pueden convertirse en acidos
grasos o en cuerpos cetonicos, los esqueeletos carbonados de los
aminoacidos glucogenico que se degradan a piruvato oo a un
intermediaio del acido que se fregradas a piruvato a un
intermedioari del acido citrico pueden utilizarse en la glucogeneis

Debido a que estas reaccion son revertsivesle los grupos aminos qse
desvian facimente a los aminoafidos abundne y se utilizan para
sinteitzar los que son escasos los grupos amino quedan diponibles
para la sinrtensi de urea cuando los aminoacidos se encuentran en
exeso

En el higado el glutamatoo se forma al invertirse la reaccion

cataliizada por la alanina tranaminasa, en la mayoria de los tejidos
extrahepaticos el grupo amino del glutmato se libera por
deaminacion oidativa en forma de NH4