3 Enzimas

Enzimas
Curso Premédico - Facultad de Medicina.
Profesora: Carol Andrea Castillo Parra

ENZIMAS
Son proteínas que actúan como
catalizadores:
• Modificando la velocidad de la
reacción que catalizan
• Rebajando la energía de
activación de la reacción que
regulan.
ENZIMAS
Para que una reacción se lleve a

cabo las moléculas deben
alcanzar un estado energético
determinado (energía de
activación).
Puede conseguirse esta energía,
de dos formas:
ENZIMAS
Aumentando la
temperatura.
Sin embargo, las
enzimas se
desnaturalizan a
esa T. Además, esa
energía debe
proceder de otra
reacción, lo que
aumenta el gasto
energético.
ENZIMAS:
PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• Son los catalizadores más potentes: actúan en concentraciones muy
pequeñas
• La velocidad de catálisis es muy alta (108-1020 veces que sin enzimas)
• El rendimiento es muy alto
• Las condiciones de reacción son suaves (fisiológicas)
ENZIMAS:
• ESPECIFICIDAD
Puede ser:
• Absoluta o de sustrato. (v.g. ureasa)
• Relativa o de reacción
• Estereospecificidad (v.g. D-aminooxidasas)
• De grupo (v.g. hexoquinasas)
• De clase (v.g. estearasas)
ENZIMAS:
• ESPECIFICIDAD
ENZIMAS
Nomenclatura
1. OXIDORREDUCTASAS • Regulan reacciones REDOX

Sin transferencia de hidrógenos • Existen dos tipos esenciales:
• Con transferencia de
hidrógenos
• Sin transferencia de
hidrógenos
ENZIMAS
Nomenclatura
1. OXIDORREDUCTASAS • Regulan reacciones REDOX

Con transferencia de hidrógenos • Existen dos tipos esenciales:
• Con transferencia de
hidrógenos
• Sin transferencia de
hidrógenos
ENZIMAS
Nomenclatura
2. TRANSFERASAS • Transfieren grupos funcionales

ENZIMAS
Nomenclatura
3. HIDROLASAS •Rotura de enlaces por medio de

agua
ENZIMAS
Nomenclatura
4. LIASAS •Rotura o formación de

moléculas sin intervención de
agua.
•Suele producirse adición a
dobles enlaces: C=C, C=O,
C=N
ENZIMAS
Nomenclatura
5. ISOMERASAS Cambio de posición de grupos

dentro de la molécula
ENZIMAS
Nomenclatura
6. LIGASAS O SINTETASAS Formación de enlaces con

rotura de ATP
ENZIMAS
Mecanismo de acción
Formación del Transformación

Activación deldel Liberación de los
complejo enzima- complejo
complejoE-S
enzima-
en E-P productos y de la
sustrato (enzima-productos)
sustrato enzima
ENZIMAS
Cinética enzimática
• Es la concentración de sustrato a la
que la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima.
• Es una medida de la afinidad de la
enzima por el sustrato:
KM alta  AFINIDAD baja
ENZIMAS
Cinética enzimática
¿Cómo calcular la
velocidad máxima?
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad enzimática
• Moduladores ambientales
– pH
Cada enzima tiene su pH óptimo de actuación

ENZIMAS
– pH
– T
La velocidad enzimática aumenta con la T

hasta un valor crítico en el que la proteína se
inactiva por desnaturalización
ENZIMAS
– pH
– T La concentración salina puede llegar a precipitar
– s una proteína e inactivarla
• Cocatalizadores
• Activadores e inhibidores
ENZIMAS
• Cocatalizadores
Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no

proteica para la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u
HOLOENZIMAS
APOENZIMA: parte proteica

Según la complejidad de la
porción no proteica:
• Cofactor
• Coenzima
• Grupo prostético
ENZIMAS
• Cocatalizadores
ENZIMAS
• Cocatalizadores
ENZIMAS
• Cocatalizadores
GRUPO PROSTÉTICO
ENZIMAS
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA La unión no covalente de una
molécula a la enzima, en un
sitio diferente del centro
activo (sitio alostérico)
provoca un cambio
conformacional que modifica
la afinidad de la enzima por el
sustrato.
El regulador alostérico puede
ser activador o inhibidor
ENZIMAS
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores Púlsame
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Las enzimas alostéricas son

grandes, oligoméricas y su cinética
no se ajusta a la curva de Michaelis-
Menten, por presentar
cooperativismo:
La unión del sustrato a un centro
activo favorece la unión de más
sustratos a los demás centros
activos de las demás subunidades.
ENZIMAS
• Cocatalizadores
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA
TIPOS
ENZIMAS
• Cocatalizadores
– REGULACIÓN NO ALOSTÉRICA (ISOSTÉRICA)
• El inhibidor o activador actúa sobre el centro activo.
• La enzima muestra una cinética de Michaelis-Menten, aunque
alterada respecto de la gráfica normal.
• Puede ser:
• IRREVERSIBLE: si el enzima queda modificado
covalentemente, alterando su estructura terciaria. Su
reversión requiere la acción enzimática.
• REVERSIBLE: La inactivación no es permanente.
ENZIMAS
⚫ INHIBICIÓN REVERSIBLE
– La inactivación no es permanente.
– Según su modo de actuación puede ser:
⚫ Competitiva: se unen al centro activo del enzima
⚫ Acompetitiva: se une al complejo E-S
⚫ No competitiva: puede unirse a ambos
E+S E-S E-P
Ic Iac
Inc
ENZIMAS
• INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA

– El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato.
– Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo, debido a su similar estructura espacial.
– Se revierte su efecto aumentando la concentración de sustrato
Cinética de la inhibición competitiva
VM: Constante
KM: Aumenta
ENZIMAS
⚫ INHIBICIÓN REVERSIBLE: NO COMPETITIVA

– El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el
substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la
enzima, pero sí impide la acción catalítica.
– Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del
inhibidor, aumentando la concentración del substrato.
– Ejemplo : inhibición de la deshidrogenasa del gliceraldehido-3-fosfato por
la yodo-acetamida:
Enzima-SH + I-CH2 - CONH2 Enzima-S-CH2 - CONH2 + IH

Cinética de la inhibición No competitiva
VM: Disminuye
KM: Permanece igual
ENZIMAS: Isoenzimas
• Es un modo de regulación que consiste en la existencia de distintas

formas moleculares de una misma enzima que presentan o muestran
especificidad por el mismo sustrato y realizan la misma función.
• Su distribución varía con los tejidos y la localización subcelular, de
forma que unas se encuentran en el citoplasma, otras en las
mitocondrias, algunas en cloroplastos, etc.
• Se diferencian entre sí por su composición de aminoácidos, al estar
codificadas por genes distintos (con un origen evolutivo común, por
duplicación génica)
ENZIMAS: Isoenzimas
La lactato deshidrogenasa cataliza la transformación de pirúvico
a láctico, que se produce en condiciones de anoxia, dando lugar a
una fermentación a partir de la glucosa.
ENZIMAS: Isoenzimas
Está formada por 5 isoenzimas, con el mismo peso molecular, con

una estructura tetramérica: combinaciones de 2 tipos de cadenas,
M y H.
LDH-1 (H4): en corazón, músculos y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en sistema retículoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en pulmones.
LDH-4 (HM3): en riñones, placenta y páncreas.
LDH-5 (M4): en hígado y músculo esquelético.
Enzimología Clínica
⚫ Es la aplicación del conocimiento de las

enzimas en el diagnóstico, tratamiento,
evolución y pronóstico de las enfermedades.
⚫ Se utilizan como marcadores de ciertas
patologías
⚫ En el diagnóstico de enfermedades genéticas
PRINCIPALES ENZIMAS SÉRICAS EN EL
DIAGNÓSTICO CLÍNICO
ENZIMA SÉRICA PRINCIPAL USO DIAGNÓSTICO
Aminotransferasas
Aspartato aminotransferasa (TGO) Infarto de miocardio
Alanina aminotransferasa (TGP) Hepatitis viral

Amilasa y lipasa Pancreatitis aguda
Creatina kinasa (CPK) Trastornos musculares e infarto de
miocardio
Gama glutamil transpeptidasa (GGT) Enfermedades hepáticas
Alcoholismo
Deshidrogenasa láctica (LDH) Infarto de miocardio
(isoenzimas)
Fosfatasa ácida Carcinoma metastásico de próstata
Fosfatasa alcalina Trastornos óseos y enfermedades

(isoenzimas) hepáticas obstructivas 39
CONCLUSIONES
• Las enzimas son catalizadores biológicos eficaces y
altamente específicos
• El análisis de las enzimas plasmáticas ayudan al
diagnóstico, pronóstico y evolución de las
enfermedades
• A través de la terapia génica se logra subsanar las
deficiencias o los defectos en la función de las enzimas

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Curso Premédico - Facultad de Medicina.

Profesora: Carol Andrea Castillo Parra

Para que una reacción se lleve a

1. OXIDORREDUCTASAS • Regulan reacciones REDOX

1. OXIDORREDUCTASAS • Regulan reacciones REDOX

2. TRANSFERASAS • Transfieren grupos funcionales

3. HIDROLASAS •Rotura de enlaces por medio de

4. LIASAS •Rotura o formación de

5. ISOMERASAS Cambio de posición de grupos

6. LIGASAS O SINTETASAS Formación de enlaces con

Formación del Transformación

Cada enzima tiene su pH óptimo de actuación

La velocidad enzimática aumenta con la T

Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no

APOENZIMA: parte proteica

Las enzimas alostéricas son

E+S E-S E-P

• INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA

⚫ INHIBICIÓN REVERSIBLE: NO COMPETITIVA

Enzima-SH + I-CH2 - CONH2 Enzima-S-CH2 - CONH2 + IH

• Es un modo de regulación que consiste en la existencia de distintas

Está formada por 5 isoenzimas, con el mismo peso molecular, con

LDH-1 (H4): en corazón, músculos y eritrocitos.

⚫ Es la aplicación del conocimiento de las

Alanina aminotransferasa (TGP) Hepatitis viral

Fosfatasa alcalina Trastornos óseos y enfermedades

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