TEMA 1.

QUÍMICA DE LA MATERIA Y SU ESTUDIO

MOLÉCULAS INORGÁNICAS:

 Agua
 Sales minerales: sales minerales disueltas y sales minerales precipitadas

MOLÉCULAS ORGÁNICAS

 Glúcidos:
 Osas o monosacáridos:
- Según su número de carbonos:
o Triosas: gliceraldehído, dihidroxiacetona
o Tetrosas: eritrosa
o Pentosas: ribosa, ribulosa, xilosa, arabinosa
o Hexosas: fructosa, glucosa, galactosa
- Según su grupo funcional:
o Aldosas: grupo aldehído glucosa
o Cetonas: grupo ceto fructosa
 Ósidos:
- Holósidos:
o Oligosacáridos: sacarosa, maltosa y lactosa.
o Polisacáridos:
 Homopolisacáridos: reserva (celulosa y quitina) y energéticos
(almidón y glucógeno).
 Heteropolisacáridos: hemicelulosas, pectinas, mureínas,
mucílagos, gomas, agar-agar y glicosaminoglicanos (ácido
hialurónico, coindroitín sulfato y heparina).
- Heterósidos:
o Glicoproteínas: inmunoglobulinas.
o Glicoesfingolípidos: gangliósidos y cerebrósidos.

 Lípidos:
 Saponificables
- Simples:
o Acilglicéridos
o Ceras
- Complejos:
o Fosfolípidos
o Esfingolípidos: esfingomielinas y glicoesfingolípidos (gangliósidos y
cerebrósidos).
 No saponificables:
- Terpenos (isoprenoides)
o Monoterpenos: mentol
o Diterpenos: fitol, pineno, vitamina A, vitamina B, vitamina K.
o Triterpenos: escualeno
o Tetraterpenos: carotenos y carotenoides
o Politerpenos: caucho
 Proteínas:
 Holoproteínas:
- Fibrosas: queratina, colágeno, elastina, fimbrina y miosina.
- Globulares: actina, albúminas y globulinas.
 Heteroproteínas:
- Lipoproteínas: LDL y HDL.
- Cromoproteínas: hemoglobina.
- Fosfoproteínas: caseína, vitelina.
- Nucleoproteínas
- Glucoproteínas: inmunoglobulinas
 Ácidos nucleicos:
 Nucleótidos no nucleicos:
- Transportadores de energía: ATP, GTP, AMP
- Coenzimas: FMN, NAD, acetil-CoA
- Mensajeros químicos
 Ácidos nucleicos:
- ARN: ácido ribonucleico
o ARN mensajero (ARNm)
o ARN transferencia (ARNt)
o ARN ribosómico (ARNr)
o ARN nuclear (ARNn)
o Otros: riboenzimas, ribonucleoproteínas
- ADN: ácido desoxirribonucleico
TEMA 2. EL AGUA Y LAS SALES MINERALES
EL AGUA: el agua es una molécula inorgánica formada por dos átomos de hidrógeno unidos
mediante dos enlaces covalentes simples a un átomo de oxígeno formando un ángulo de
104,5º. El átomo de oxígeno es más electronegativo que los hidrógenos, por lo que los
electrones de los enlaces covalentes se encuentra ligeramente desplazados hacia él. Esto
genera que a pesar de ser una molécula neutra, el agua no cuente con una carga neta, sino
que tenga cargas parciales positivas en los hidrógenos y una carga parcial negativa en el
oxígeno. Esto permite que el agua sea una molécula polar, motivo por el cual es capaz de
formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua adyacentes, lo que le confiere su
estructura como fluido y sus propiedades.

Propiedades del agua y su función biológica:

 Elevada tensión superficial: las moléculas de agua son atraídas hacia el interior del fluido,
por lo que forman una capa externa que se opone a ser atravesada, lo que hace que el
agua tenga función estructural y mecánico-amortiguadora.
 Elevada cohesión molecular: las moléculas de agua se encuentran fuertemente unidas
mediante puentes de hidrógeno difíciles de romper, por lo que son capaces de sufrir
impactos y deformarse, lo que hace que el agua sea un líquido incompresible y tenga
función estructural y mecánico-amortiguadora.
 Elevado calor específico/latente/de vaporización: el agua es capaz de ceder o absorber
gran cantidad de agua antes de variar su temperatura, cambiar de estado o vaporizarse, ya
que la mayor parte de la energía es utilizada para romper sus puentes hidrógeno. Por ello,
el agua tiene función termorreguladora.
 Alto poder de adhesión: las moléculas de agua son capaces de adherirse a las paredes de
los conductos estrechos y ascender a través de ellos, lo que hace que el agua tenga función
de transporte.
 Elevada constante dieléctrica: las moléculas de agua son capaces de disociar las sales en
sus iones disolviéndolos, por lo que tienen función de disolvente, transporte y metabólica.
 Bajo grado de ionización: las disoluciones pueden ser ácidas, básicas o neutras, ya que el
agua tiene pocas moléculas ionizadas, lo que hace que tenga función metabólica.
 Densidad líquida mayor que densidad sólida: el agua líquida es más densa que el agua
sólida. Esto permite que en climas fríos se forme sobre la superficie una capa de hielo que
aísle al interior del extremo frío exterior, lo que permite que exista vida marina en climas
gélidos.

SALES MINERALES:

A) Sales minerales disueltas: son disoluciones salinas que se encargan de diversas funciones
en el organismo:
 Regulan el pH
 Regulan los niveles de salinidad.
 Regulan la ósmosis, el volumen celular y la presión osmótica.
 Homeostasis: mantienen constantes, dentro de unos límites, las características del
medio interno.
 Mantienen estables las dispersiones coloidales o coloides.
 Generan potenciales eléctricos.
 Regulan la actividad enzimática.
B) Sales minerales precipitadas: son sales precipitadas sólidas con función estructural como
el carbonato de calcio, la sílice o el fosfato de calcio.

COLOIDES: la mayoría de los compuestos y moléculas se encuentran disueltos en disoluciones

dentro del organismo. En estas disoluciones, las moléculas de soluto actúan como fase
dispersa y el agua actúa como disolvente o fase dispersante. Cuando las moléculas de soluto
tienen un tamaño de 10 -7cm, se trata de disoluciones verdaderas, que son trasparentes y
estables. Cuando las moléculas de soluto oscilan entre 10 -5cm y 2x10-5cm se trata de
dispersiones coloidales o coloides. Cuando las moléculas son hidrófobas, al bajar el nivel de
agua se mantienen alejadas unas de otras y separadas por moléculas de agua en un proceso
llamado emulsión. Cuando las moléculas son hidrófilas, se juntan y sedimentan en un proceso
llamado coagulación. Gracias al efecto Tyndall, los coloides se ven turbios cuando incide sobre
ellos una luz transversal. Debido al movimiento browniano, las partículas se mueven de
manera arbitraria y desordenada debido al movimiento aleatorio de las moléculas de la fase
dispersante. Otras propiedades de los coloides son la elevada viscosidad, la adsorción, la
sedimentación y la diálisis.

DISOLUCIONES TAMPÓN: se trata de sales disueltas que regulan el pH en el organismo. Las

disoluciones tampón o buffer más destacadas son el sistema tampón fosfato, con sus iones
monhidrógenofosfato y dihidrógenofosfato, buenos reguladores del pH en el medio externo; y
el sistema tampón bicarbonato, formado por los iones bicarbonato y ácido carbónico, buenos
regulares del pH en el medio interno.

ÓSMOSIS: proceso de difusión pasiva que permite el paso de moléculas de disolvente pero no
de soluto a través de una membrana semipermeable que separa dos disoluciones con distinta
salinidad con el fin de igualar sus concentraciones salinas.

 Medio hipotónico: si la célula se encuentra en un medio hipotónico absorbe gran cantidad

de agua y aumenta su volumen disminuyendo su presión osmótica. Esto puede producir la
explosión celular o hemólisis en animales y la turgencia en vegetales.
 Medio hipertónico: si la célula se encuentra en un medio hipertónico cede gran cantidad
de agua disminuyendo su volumen y aumentando la presión osmótica. Esto puede
producir la deshidratación o crenación en animales y la plasmólisis o muerte celular por
desprendimiento de la membrana de la pared celular en vegetales.
 Medio isotónico: en un medio isotónico no se produce intercambio de partículas.

OSMORREGULACIÓN:

 Seres unicelulares: cuentan con una pared bacteriana que impide la explosión celular y en
ocasiones cuentan con vacuolas contráctiles que regulan la cantidad de agua.
 Vegetales: toman el agua y las sales a través de las raíces. Los estomas regulan el nivel de
agua. Las plantas halófitas viven en medio hipertónicos, por lo que captan gran cantidad
de sales minerales hasta hacer su medio interno más salino y poder así captar el agua que
necesitan para sobrevivir.
 Seres pluricelulares:
 Medio hipotónico: los peces de agua dulce viven en un medio hipotónico, por lo que
expulsan una gran cantidad de orina muy diluida.
 Medio hipertónico: los peces marinos viven en un medio hipertónico, por lo que filtran
el exceso de sales gracias a las branquias y eliminan una pequeña cantidad de orina
muy concentrada. Los reptiles y anfibios de agua salada cuentan con glándulas
reguladoras.
  Medio terrestre: los animales terrestres viven en un medio hipotónico, pero para
evitar la deshidratación comen y beben. Además cuentan con una serie de tegumentos
que sirven como barrera contra la pérdida de agua. Los reptiles y artrópodos son
uricotélicos, mientras que los mamíferos y los anfibios son ureotélicos.

TEMA 2. LOS GLÚCIDOS

OSAS: moléculas formadas por la unión de entre tres y siete carbonos con un grupo funcional
aldehído o cetona.

 Según su grupo funcional: pueden ser aldosas (con un grupo funcional aldehído COH) o
cetonas (con un grupo funcional cetona CO).
 Según su número de carbonos:
 Triosas (tres carbonos): gliceraldehído y dihidroxiacetona
 Tetrosas (cuatro carbonos): eritrosa.
 Pentosas (cinco carbonos): ribosa, ribulosa, arabinosa, xilosa.
 Hexosas (seis carbonos): glucosa, fructosa y galactosa.
 Heptosas (siete carbonos)

Ciclación:

 Enlace: puede se hemicetálico si la molécula es una cetona o hemiacetálico si su grupo

funcional es un aldehído.
 Formas: pueden ser furanosas (ciclopentosas) si son aldopentosas o cetohexosas, o
piranosas (ciclohexanos) si son aldohexosas.
 Tipos: pueden ser alfa / –trans si el grupo funcional se encuentra en distinto plano, o
beta /–cis si se encuentra en el mismo plano.

ÓSIDOS:

 Holósidos: unión de únicamente monosacáridos, por lo que son moléculas exclusivamente

glucídicas.
 Oligosacáridos: están formados por la unión de entre dos y diez monosacáridos del
mismo o de distinto tipo. Los monosacáridos se unen entre sí mediante un enlace O-
glucosídico. El enlace O-glucosídico puede ser monocarbonílico, si solo participa el
grupo funcional de uno de los monosacáridos, o dicarbonílico, si participan los grupos
funcionales de ambos monosacáridos. Las moléculas con enlace dicarbonílico pierden
el poder reductor. Algunos oligosacáridos de interés biológico son la sacarosa como
glúcido energético (α-D-glupiranosil-(12)-β-D-fructofuranósido), la maltosa también
como glúcido energético (α-D-glucopiranosil-(14)-α-D-glucopiranosa) o la lactosa (β-
D-galactopiranosil-β-D-glucopiranosa).
  Polisacáridos: formados por la unión de más de diez monosacáridos que pueden ser
del mismo tipo (homopolisacáridos) o de distintos tipo (heteropolisacáridos).
o Homopolisacáridos: formados por la unión de más de diez monosacáridos del
mismo tipo.
 Homopolisacáridos de reserva: contienen enlaces beta, difíciles de
romper y tienen función estructural. Se trata de la celulosa en
vegetales y la quitina en animales. La celulosa está formada por
numerosas beta glucosas unidas en (14) que se disponen formando
unas estructuras llamadas micelas de celulosa, que se unen formando
microfibrillas, que se unen formando fibras que constituyen la pared
celular de las células vegetales, que solo puede ser hidrolizadas por las
enzimas celulasas. La quitina está formada por N-acetil-(14)-β-D-
glucosamina, un hompolisacárido estructural que confiere fuerza y
dureza al exoesqueleto de algunos artrópodos.
 Homopolisacáridos energéticos: formados por enlaces alfa fáciles de
romper. Se trata del almidón vegetal y el glucógeno animal. El almidón
está formado por dos subestructuras, la amilosa (formada por una
cadena helicoidal de alfa glucosas unidas en uno cuatro) y la
amilopectina (similar a la amilosa pero con ramificaciones en alga 16
cada doce o quince monómeros). El almidón es degradado por las
hidrolasas, que separan las moléculas en parejas, siendo las parejas
con ramificaciones hidrolizadas de nuevo por unas enzimas especiales.
El glucógeno es el homopolisacárido de reserva vegetal, y está
formado por una estructura similar a la de la amilosa solo que con
ramificaciones más frecuentes cada ocho monómeros.
o Heteropolisacáridos: formados por la unión de más de diez monosacáridos de
distintos tipo. Pueden ser:

 Hemicelulosas  Mureína
 Pectinas  Gomas
 Mucílagos  Agar-agar

 Glicosaminoglicanos: ácido hialurónico, coindroitín sulfato y heparina.

 Heterósidos: formados por la unión de un glúcido con una molécula no glucídica llamada
aglucón.
 Glicoproteínas: el aglucón es una molécula proteica. Ejemplos: inmunoglobulinas.
 Glicoesfingolípidos: el aglucón es una molécula lipídica, la ceramida. Ejemplos:
gangliósidos y cerebrósidos (glucocerebrósidos y galactocerebrósidos).
TEMA 4. LOS LÍPIDOS:
ÁCIDOS GRASOS: los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena carbona
terminada en un grupo carboxilo (COOH) final. Estas moléculas pueden además contener
dobles enlaces o insaturaciones en sus cadenas carbonadas. Los ácidos grasos saturados no
poseen dobles enlaces, como el ácido plamítico, mientras que los ácidos grasos insaturados
poseen una o más insaturaciones como el ácido oleico, el linoleico, el linolénico y el
araquidónico. Los ácidos grasos insaturados no son sintetizados de manera natural por los
mamíferos, por lo que deben ser incluidos en la dieta a través de vegetales que sí los
sintetizan. Por ello, son conocidos como ácidos grasos esenciales. Las características y
propiedades de los ácidos grasos dependen, en gran medida, de la longitud de su cadena
carbonada y de la presencia o no de dobles enlaces. Los ácidos grasos saturados, que no
poseen dobles enlaces, tienen cadenas más largas, por lo que sus puntos de fusión son más
elevados, mientras que los ácidos grasos insaturados, al contener dobles enlaces, tienen
cadenas más cortas y sus puntos de fusión son mucho más bajos.

LÍPIDOS SAPONIFICABLES: son aquellos que realizan reacciones de saponificación.

 Lípidos saponificables simples:

 Acilglicéridos: están formados por una molécula de glicerina que se une a uno
(monoacilglicéridos), dos (diacilglicéridos) o tres (triacilglicéridos) ácidos grasos
saturados o insaturados. Los triacilglicéridos o grasas son los acilglicéridos más
importantes, ya que tienen un alto poder energético. Si las grasas poseen ácidos
grasos saturados forman los sebos y mantecas animales que son sólidos a temperatura
ambiente. Si las grasas poseen ácidos grasos insaturados forman los aceites vegetales,
que son líquidos a temperatura ambiente.
 Ceras: están formadas por un monoalcohol de cadena larga que se une a un ácido
graso saturado o insaturado también de cadena larga. Las ceras se encuentran
recubriendo la superficie de las uñas, las hojas u otras partes de los organismos como
protección. Un ejemplo es el aceite de espermaceti.
 Lípidos saponificables complejos:
 Fosfolípidos: formados por una molécula de glicerina que en su carbono 1 se une a un
ácido graso saturado, en su carbono 2 a un ácido graso insaturado y en su carbono 3 a
un grupo fosfato. Estas moléculas están formadas así por dos partes: una cabeza polar
hidrófila formada por el grupo fosfato, y una cola apolar hidrófoba formada por el
resto de la molécula. Así, se trata de moléculas anfipáticas. Cuando están en un medio
acuoso, los fosolípidos se disponen formando monocapas (con las cabezas polares en
contacto con el agua y las colas hacia fuera), bicapas (con las cabezas hacia fuera y las
colas hacia dentro), micelas (estructuras esféricas con las cabezas hacia fuera y las
colas hacia dentro) y liposomas (estructuras esféricas artificiales en forma de doble
micela que cuentan con una cavidad interior capaz de transportar sustancias).
  Esfingolípidos: formados por una estructura llamada ceramida compuesta por un
aminoalcohol y un ácido graso saturado o insaturado que se une a una molécula de
distinta naturaleza:
- Esfingomielinas: la ceramida se une a un grupo fosfórico que puede ser la
fosfocolina o la fosfoetanolamina. Estas moléculas se encuentran en las
membranas de las células nerviosas formando la vaina protectora de mielina.
- Glicoesfingolípidos: la ceramida se une a una molécula glúcida. Así, encontramos
cerebrósidos, unidos a una glucosa (glucocerebrósidos) o a una galactosa
(galactocerebrósidos); y los gangliósidos, unidos a un oligosacárido con
ramificaciones de NANA. Los glicoesfingolípidos están relacionados con la
especificidad de la sangre, la transmisión del impulso nervioso y el anclaje y
reconocimiento de moléculas, toxinas y otros compuestos en el organismo.

LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES: no realizan reacciones de saponificación.

 Terpenos: derivados de una molécula de isopreno.

 Monoterpenos: formados por dos isoprenos. Forman las esencias como el mentol.
 Diterpenos: formados por cuatro isoprenos. Forman el pineno, el fitol, la vitamina A, la
vitamina B y la vitamina K.
 Triterpenos: formados por seis isoprenos. Forman el escualeno, precursor del
colesterol.
 Tetraterpenos: formados por ocho isoprenos. Forman los carotenos y los carotenoides.
 Politerpenos: polímeros de isopreno como el caucho.
 Esteroides: derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano.
 Esteroles: son el colesterol y la vitamina D.
 Hormonas esteroideas: son la progesterona, la aldosterona, el cortisol, los estrógenos
y la testosterona.
 Ácidos biliales: son el ácido cólico y el ácido desoxicólico.
 Eicosanoides: derivados del ácido araquidónico. Destacan las prostaglandinas, unas
moléculas aisladas por primera vez en la próstata pero que se encuentran en otras células
del cuerpo y se encargan de funciones reguladoras o de la coagulación entre otras. Otros
eicosanoides importantes son los tromboxanos y los leucotrienos, también con función
reguladora.
TEMA 5. LAS PROTEÍNAS
LOS AMINOÁCIDOS: los aminoácidos son moléculas orgánicas formadas por un carbono
central o alfa que se une en un extremo a un grupo amino (NH 2), en el otro extremo a un grupo
carboxilo (COOH) y después a un grupo o molécula de distinta naturaleza que le aporta sus
propiedades o características. Los aminoácidos son moléculas anfipáticas, ya que poseen un
extremo amino protonado y un extremo carboxilo desprotonado. Esto permite que se
comporten como ácidos o como bases según el medio en el que se encuentren, y que tengan
por tanto función amortiguadora. Existen veinte aminoácidos proteicos y unos ciento
cincuenta aminoácidos no proteicos. Los seres humanos no somos capaces de sintetizar todos
los aminoácidos proteicos, por lo que debemos ingerirlos a través de la dieta. Estos
aminoácidos son considerados esenciales, y en los seres humanos son fenilalanina, leucina,
isoleucina, lisina, valina, mationina, triptófano, treonina y se añade la histidina en lactantes.

EL ENLACE PEPTÍDICO: los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace peptídico. El

enlace peptídico se establece entre el grupo amino del primer aminoácido y el grupo carboxilo
del siguiente aminoácido, de manera que se libera una molécula de agua. Así, el péptido
formado cuenta con un extremo N-terminal y un extremo C-terminal, donde se encuentran
respectivamente el primer grupo amino y el último grupo carboxilo de la cadena polipeptídica.
El enlace peptídico se caracteriza por tener una apariencia de doble enlace, ya que es corto y
fuerte. Además, todos los átomos que participan en el enlace se encuentran en el mismo
plano.

PÉPTIDOS NO PROTEICOS DE INTERÉS BIOLÓGICO: existen moléculas formadas por

aminoácidos no proteicos que tienen un gran interés biológico. Algunos de ellos son la
oxitocina, que promueve las contracciones uterinas durante el parto y la secreción de leche
tras él; la vasopresina, que regula la absorción de agua en los riñones; la insulina, que reduce el
nivel de azúcar en sangre; el glucagón, que aumenta el nivel de azúcar en sangre; y algunos
medicamentos y antibióticos como la gramicidina y la valinomicina.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

1. Estructura primaria: se trata de la cadena polipeptídica dispuesta en forma lineal y de

zigzag con su secuencia correspondiente de aminoácidos que le darán unas funciones u
otras.
2. Estructura secundaria:
a) Alfa-hélice: se trata de una hélice dextrógira que usa unos tres aminoácidos por
vuelta, con un avance por vuelta de 0,54nm. Esta estructura es achatada y ancha y se
mantiene unida y estable gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios e
intercatenarios que forman los aminoácidos entre sí.
b) Conformación beta o lámina plegada: esta estructura se produce porque no se
forman puentes de hidrógeno intercatenarios. En ella, la cadena polipeptídica se dobla
y se dispone en forma de lámina que se une mediante puentes de hidrógeno. Se trata
de una estructura muy estable.
c) Hélice de colágeno: se forma debido a la presencia excesiva del aminoácido prolina,
como ocurre en el colágeno. Se trata de una hélice levógira, alargada y estrecha que
usa 3 aminoácidos por vuelta, con un avance cada uno de 0,31nm y avanzando 0,94nm
por cada vuelta.
3. Estructura terciaria: la estructura terciaria está formada por diferentes dominios unidos.
Los dominios son secciones formadas por proteínas con distintas estructuras secundarias
que se unen entre sí y son muy estables. Los dominios se unen entre sí mediante una
sección proteica y flexible que funciona como bisagra. Los aminoácidos se mantienen
unidos entre sí mediante fuerzas de van der Waals, interacciones hidrófobas, enlaces
ionicos, interacciones iónicas y puentes de disulfuro (estos últimos se deben a la presencia
del aminoácido cisteína, que cuenta con un grupo tiol (-SH) con azufre en él).
4. Estructura cuaternaria: se trata de una estructura compleja a la que solo llegan algunas
proteínas. Está formada por la unión de varias subunidades llamadas protómeros o
monómeros que se unen mediante fuerzas de Van der Waals y puentes de disulfuro. Se
forman así las proteínas globulares como la hemoglobina, y las proteínas fibrosas como el
colágeno.

PROPIEDADES DE LA PROTEÍNAS:

A) Solubilidad: las proteínas son moléculas solubles en agua, ya que los aminoácidos son
moléculas polares que pueden formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Los dipolos de agua rodean a lo aminoácidos y forman alrededor de ellos una capa de
solvatación que impide que se unan a otros aminoácidos. Las proteínas globulares son
solubles, mientras que las fibrosas no lo son.
B) Desnaturalización: los cambios y variaciones en el pH y la temperatura del medio pueden
provocar que una proteína pierda su estructura terciaria y secundaria quedado solo como
la cadena polipeptídica básica, lo que produce que pierda su función biológica en un
proceso conocido como desnaturalización. Si las proteínas pueden volver a recuperarse se
habla de renaturalización.
C) Regulación del pH: como los aminoácidos son moléculas anfipáticas, pueden actuar como
ácidos o como bases según el medio en el que se encuentren, por lo que tienen una
función amortiguadora.
D) Especificidad: Las proteínas pueden tener especificidad de función (tienen distintas
funciones) o especificidad de especie (cada especie cuenta con sus proteínas propias, e
incluso puede haber variantes entre diferentes individuos de la misma especie)
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

 Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos.

 Proteínas fibrosas: formadas por estructuras sencillas. No son solubles.
- Queratina: forma las uñas, el pelo y la lana de muchos animales.
- Miosina: se encarga de la contracción muscular.
- Colágeno: forma el tejido conjuntivo.
- Elastina: forma el tejido conjuntivo, al que dota de elasticidad y resistencia.
- Fimbrina: se encarga de la coagulación de la sangre.
 Proteínas globulares:
- Albúminas: transportan moléculas.
- Globulinas: tienen función inmunológica.
- Actina: se encarga de la contracción muscular junto a la miosina.
 Heteroproteínas: formadas por una parte proteica y una molécula no proteica llamada
grupo prostético:
 Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento. Ejemplos: hemoglobina.
 Nucleoproteínas: el grupo prostético es un nucleótido o ácido nucleico.
 Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Ejemplos: inmunoglobulinas.
 Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. Ejemplos: LDL, HDL
 Fosfoproteínas: el grupo prostético es un grupo fosfato. Ejemplos: caseína, vitelina.

FUNSIONES DE LAS PROTEÍNAS:

 Función energética: caseína de la leche, vitelina de los huevos o zeína en el maíz.

 Función de transporte: hemoglobina en la sangre, hemocianina en invertebrados.
 Función inmunológica: inmunoglobulinas.
 Función hormonal: insulina (reduce el azúcar en sangre) o glucagón (aumenta el azúcar en
sangre).
 Función homeostática: mantienen contantes y estables, dentro de unos límites, las
características del medio interno.
 Función enzimática: las enzimas son moléculas proteicas que catalizan reacciones
bioquímicas.
 Función de reconocimiento: algunas proteínas se encuentran en la membrana celular y
actúan como moléculas receptoras de membrana en las que se fijan diferentes moléculas y
compuestos.
 Función estructural: colágeno, elastina, tubulina y queratina.
TEMA 6. LOS NUCLEÓTIDOS Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
FORMACIÓN ESTRUCTURAL DE UN NUCLEÓTIDO: los nucleótidos son moléculas orgánicas
formadas por varios componentes. En primer lugar, una molécula glucídica pentosa, que
puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN) se une a una base nitrogenada púrica (adenina y
guanina) o pirimidínica (citosina, timina en el ADN y uracilo en el ARN) mediante un enlace N-
glucosídico que se entablece entre el carbono C1’ de la pentosa y el N1 de la base si el
pirimidínica y el N9 si el púrica. Así, se libera una molécula de agua y se forma una molécula
llamada nucleósido. El nucleósido se une entonces a un grupo fosfato mediante un eslace éster
entre el grupo carboxilo de C5’ de la pentosa y el fosfato, liberándose también una molécula
de agua y formándose así un nucleótido.

NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS:

 Transportadores de energía: algunos nucleótidos poseen triples enlaces ricos en energía.

El nucleótido energético más importante es el ATP, que es utilizado por todos los seres
vivos como moneda de intercambio de energía. Cuando esta molécula pierde un grupo
fosfato, es decir, se desfosforiliza pasando de ATP a ADP y Pi, se libera energía. En cambio,
cuando el ADP se une al Pi y se fosforiliza formando ATP, consume energía.
 Mensajeros químicos: cuando una molécula llega a un receptor de membrana, se libera
una sustancia química, generalmente un nucleótido no nucleico, llamado segundo
mensajero, que induce un cambio o reacción bioquímica en el organismo.
 Coenzimas: moléculas nucleicas que se encargan del transporte de electrones en las
catálisis enzimáticas. Algunos ejemplos son el NAD, NADH, el FMN y el acetil-CoA entre
otros.

EL ADN: el ADN o ácido desoxirribonucleico es una molécula formada por la unión de

nucleótidos que codifican y almacenan la información necesaria para la síntesis de una o más
proteínas. El ADN puede encontrarse en forma lineal o circular y en moléculas monocatenarias
o bicatenarias. El ADN está formado por nucleótidos con bases nitrogenadas de adenina,
guanina, citosina y timina. Y se forma desarrollándose a través de dos estructuras:

1. Estructura primaria: se trata de la cadena lineal de polinucleótidos, que indican el orden

de los mismo y contienen la información genética necesaria para la síntesis de una o varias
proteínas.
2. Estructura secundaria: puede ser de tres tipos
 Doble hélice: esta estructura fue descubierta por Watson y Crick en 1953. Se trata de
una doble hélice formada por dos hebras de ADN unidas por complementariedad de
bases de manera que la timina se une a la adenina mediante un doble enlace y la
guanina y citosina mediante uno doble. El giro de la hélice es dextrógiro y
plectonémico, es decir, hacia la derecha y que no puede deshacerse sin desenrollar
previamente las cadenas. En la doble hélice, las hebras se disponen en sentidos
antiparalelos (5’3’/ 3’5’) y se unen por complementariedad de bases. Cada par de
nucleótidos avanza 0,3nm, y al usarse 10,5 pares por vuelta, se avanza en cada vuelta
3,1nm.
 Forma A: es una estructura de doble hélice en condiciones no fisiológicas de
deshidratación en un laboratorio.
 Forma Z: es levógira, larga, estrecha y con abundante citosina y guanina.
EL ARN: el ácido ribonucleico es un ácido nucleico formado por nucleótidos con bases
nitrogenadas de adenina, guanina, citosina y uracilo. El ARN puede ser de distintos tipos:

 ARN ribosómico (ARNr): es el más numeroso. Está formado por una larga cadena
monocatenaria de nucleótidos que forman parte de los ribosomas.
 ARN mensajero (ARNm): contiene la información del ADN que se ha transcrito y que
contiene la información codificada para la síntesis de proteínas. En la células procariotas, el
ARNm puede ser monocistrónico (codifica la síntesis de una sola proteína) o policistrónico
(codifica la síntesis de más de una proteína). El ARNm lleva la información genética hasta
los ribosomas, donde se lleva a cabo la síntesis de proteínas. su vida es muy corta, ya que
después de la traducción es rápidamente destruido por las enzimas ribonucleasas.
 ARN transferencia (ARNt): está formado por una única cadena de ARN que cuenta con
zonas sin aparear llamadas bucles y zonas apareadas llamadas horquillas. El ARNt es el
encargado de transportar los aminoácidos correspondientes hasta los ribosomas. En su
extremo 3’ cuenta con tres bases nitrogenadas sin aparear donde se une el aminoácido
que se debe transportar. En el extremo 5’ hay un nucleótido de guanina con su grupo
fosfato libre. En el brazo A hay un triplete de bases nitrogenadas llamado codón que
determina el aminoácido que debe unirse al ARNt y que es complementario al triplete de
bases del ARNm que el ribosoma está leyendo en ese momento. en el brazo T se reconoce
el ribosoma y el brazo D es el encargado de unir ambas moléculas.
 ARN nucleolar (ARNn): está asociado a distintas proteínas y forma el nucléolo. Es el
precursor del ARNr. Algunos ARN tienen estructuras complejas, tridimensionales y ejercen
una función catalítica (ribozimas). Otros se unen con proteínas formando las
ribonucleoproteínas.