UNIVERSIDAD TECNOLÓGICA EQUINOCCIAL

BIOLOGÍA

Josselyn Rodríguez
Shirley Fernández
María José Ramírez
Carolina Zhindon

19/10/2015

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO

Objetivo:

Conocer las principales características del retículo endoplasmático,

específicamente su estructura, a través de una indagación para dar a conocer a
nuestros compañeros sobre las funciones que desempeña el mismo dentro de la
célula y así poder conocer cuál es el efecto para la salud humana.

Introducción:

El retículo endoplasmático es un sistema membranoso cuya estructura consiste

en una red de sáculos aplanados y túbulos sinuosos que se extienden por todo el
citoplasma y comunican con la membrana nuclear externa. Dentro de esos sacos
aplanados existe un espacio llamado lúmen que almacena las sustancias. Existen
dos clases de retículo endoplasmático: R.E.rugoso (con ribosomas adheridos) y
R.E. liso (libres de ribosomas asociados).
Su función primordial es la síntesis de proteínas, la síntesis de lípidos
constituyentes de membrana y la participación en procesos de detoxificación de la
célula. (Curtis, Schnek, & Massarini, 2008)

Resultados:

Retículo Endoplasmático

El retículo endoplásmico es un orgánulo que fue visto por primera vez por Keith
R. Porter, Albert Claude y Ernest F. Fullam en 1945. El RE se encuentra
distribuido por todo el citoplasma de la célula eucariota, forma parte del sistema
endomembranoso y existen dos tipos de retículo endoplásmico que llevan a cabo
funciones diferentes: el rugoso y el liso.
Retículo Endoplasmatico Liso

Es un sistema de canales o cisternas asociadas a la membrana nuclear que no

presenta ribosomas y es en donde se llevan a cabo reacciones de fijación de
azúcares a proteínas nacientes para originar las glicoproteínas.

El retículo endoplásmatico liso se encuentra muy desarrollado en células

especializadas en la síntesis o metabolismo de lípidos, como las células
glandulares que producen hormonas esteroides y también se encuentra muy
desarrollado en las células hepáticas, donde parece estar relacionado con varios
procesos de desintoxicación (una de las muchas funciones del hígado).

Funciones

 Síntesis de hormonas esteroideas en las células endocrinas de las gónadas

y la corteza suprarrenal.
 Desintoxicación en el hígado de diversos compuestos orgánicos como
barbitúricos y etanol
 Liberación de glucosa en la Glucosa-6-fosfato en las células hepáticas por
acción de la enzima Glucosa-6-fosfatasa.El REL contiene esta enzima
 Secuestro de iones de calcio dentro del citoplasma de las células de los
músculos esqueléticos y cardiacos

Retículo Endoplasmantico rugoso (rer)

 Es una composición de sacos aplanados o cisternas de 40 a 50 nm de

espesor y vesículas de tamaño muy variable, desde 25 a 500 nm de
diámetro
 Se denomina así porque lleva ribosomas adheridos a la cara citosólica de
sus membranas.
 Esta interconectado por una membrana continua con el núcleo
 Se encuentra muy desarrollado en aquellas células que participan
activamente en la síntesis de proteínas, como las células acinares del
páncreas o las células secretoras de moco que revisten el conducto
digestivo
 Está presente en todas las células, excepto en las procariotas y en los
glóbulos rojos de mamíferos.

Funciones:
Las funciones del retículo endoplasmatico están relacionadas con la composición
bioquímica de su membrana.
*Síntesis y almacenamiento de proteínas
Las enzimas implicadas se sitúan de manera simétrica, siendo distintas las de la
cara citosólica de las de la cara luminal. Las proteínas se sintetizan en los
ribosomas que van adheridos a la membrana citosólica del retículo
endoplasmático rugoso. Al igual que se sintetizan, y mediante un complejo
mecanismo, pueden quedarse en la membrana como proteínas transmembrana o
pasar al lumen intermembranoso para ser exportadas a otros destinos, incluido el
exterior celular.

*Glucosilación de las proteínas

La mayor parte de las proteínas sintetizadas y almacenadas en el retículo

endoplasmático rugoso, antes de ser transportadas a otros orgánulos
citoplásmicos (aparato de Golgi y lisosomas), a la membrana plasmática o al
exterior de la célula, deben ser glucosiladas para convertirse en
glicoproteínas. Este proceso se realiza en el lumen del retículo.

Poliribosomas

Son la unión de muchos ribosomas para producir una misma proteína

Translocación de Proteínas

La translocación de proteínas al RER es el proceso mediante el cual un

polipéptido naciente se transporta a través de la bicapa lipídica hacia el lumen (en
el caso de proteínas secretoras), o se inserta en la membrana (proteínas
integrales de membrana)

Proteínas procesadas en el RE

Las proteínas que son procesadas en el RE pueden ser de dos tipos:

 Proteínas transmembrana, que sólo son parcialmente translocadas a

través de la membrana del RE y que se mantienen incluidas en ella.
 Proteínas solubles en agua, que son completamente translocadas a
través de la membrana del RE y liberadas al lumen.
Síntesis de proteínas en ribosomas:

Unidos a la membrana:

-Unidos a la cara citosólica de la membrana del RE

-Síntesis de proteínas que simultáneamente se translocan al interior del RE.

Libres:

-No unidos a ninguna membrana

-Fabrican todas las demás proteínas codificadas por el genoma nuclear.

Hipótesis de la señal

Postulaba que la secuencia líder actúa de péptido señal dirigiendo la proteína

de secreción hacia la membrana del RE. Una vez ahí y antes de que la cadena
polipeptídica esté completa, el péptido es hidrolizado por una peptidasa de señal
de la membrana del RE

Péptidos señal

La importancia de los péptidos señal fue demostrada en 1999 cuando Günter

Blobel recibió el Premio Nobel en fisiología y medicina por su descubrimiento de
que “las proteínas tienen señales intrínsecas que gobiernan su transporte y
localización en la célula”. La realización de una consulta a PubMed revela que se
han publicado miles de artículos considerando péptidos señal, la secreción y la
localización subcelular, incluyendo el conocimiento del uso de péptidos señal
como vehículos para proteínas quiméricas para la industria biomédica y
farmacéutica. Diferentes tipos de péptido señal

Poco después del descubrimiento inicial de Günter Blobel de los péptidos señal,
se encontraron más señales de direccionamiento. La mayoría de los tipos
celulares y organismos emplean varias formas de direccionamiento de proteínas al
ambiente extracelular y a las localizaciones subcelulares. La mayoría de las
proteínas direccionadas hacia el espacio extracelular o hacia localizaciones
subcelulares portan motivos de secuencias específicas (péptidos señal) que
caracterizan el tipo de secreción/direccionamiento que experimentan.

La péptida señal es una secuencia de unos 13 a 36 aminoácidos localizados en

el extremo amino de la proteína. Posee un núcleo hidrofóbico. * La péptida señal
no está presente en la proteína madura. * La péptida señal interacciona con
partículas de reconocimiento de señales (SRP). * La unión de una péptida señal a
una proteína citoplasmática provoca la dirección de esta proteína hacia el RE.
Localización de las proteínas ribonucleoproteína ARN es 7SL RNA La unión de
SRP paraliza la elongación y dirige el ribosoma hacia el RE La SRP cataliza la
colocación de ribosomas con una secuencia señal en el RE antes de que se inicie
el plegamiento de la proteína naciente.

El sistema que lee y transporta las proteínas marcadas se denomina partícula

de reconocimiento de señal (SRP, del inglés Signal Recognition Particle). Este
SRP funciona en todos los organismos asociándose a las proteínas nacientes
marcadas con el péptido señal y transportándolas hacia un receptor específico en
la membrana. El SRP de bacterias es sencillo en comparación con el eucariota y
consiste en la proteína Ffh y un ARN 4.5S de 114 nucleótidos. El receptor
asociado a la membrana es FtsY, una proteína que reconoce el complejo SRP
unido al ribosoma y a la proteína naciente (RNC, del inglés Ribosome-Nascent
chain Complex). Esta unión es dependiente de GTP y sirve para ensamblar toda la
maquinaria necesaria para el transporte a través de la membrana. Este transporte
requiere energía y se realiza a través del translocón, un complejo proteico que
forma un canal en la membrana, a través del cual pasa la proteína que se está
sintetizando.

Partícula de Reconocimiento de Señal (SRP)

La formación de este sistema tan complejo sigue una serie de pasos. Un trabajo
reciente ha dilucidado la estructura molecular del complejo formado por el
ribosoma, el SRP y FtsY. La técnica utilizada es la crio-microscopía electrónica.
Para conseguir ver la estructura del complejo, los investigadores han fusionado el
extremo N-terminal de Ffh con el C-terminal de FstY mediante un espaciador de
31 aminoácidos, generando así una estructura análoga a la natural, condensada
en una única cadena (scSRP del inglés single-chain Signal Recognition Particle),
que es suficientemente estable para ser observada mediante esta tecnología.

La conformación conseguida es la correspondiente al primero de los eventos

principales que permiten la activación de todo el complejo, justo antes de adoptar
su conformación cerrada y activada. El estudio estructural y su comparación con
otras estructuras de partes del complejo descritas con anterioridad ha permitido
generar un modelo que explica los eventos moleculares que tienen lugar para el
ensamblaje: En primer lugar, Ffh interacciona con el ribosoma a través de una de
las proteínas de éste, la L23. Seguidamente se produce el reconocimiento de la
péptida señal, provocando el anclaje del SRP al RNC. Por último, se produce la
estabilización del complejo en la membrana mediante la unión al receptor FtsY, a
través del ARN4.5S del complejo. Este último estadío corresponde a la estructura
resuelta en el trabajo.
 El modelo funcional descrito revela detalles muy concretos y específicos dentro
del complejo ribosoma-SRP-FstY, a la vez que refuerza la importancia esencial del
ARN del SRP en la formación del complejo.

Modificación y exportación de proteínas

Como ya sabemos el papel del retículo endoplasmático es el procesamiento y

distribución de las proteínas, pero ¿a qué ese refiere con la modificación y
exportación de las proteínas?, en esta etapa existen dos procesos tales como:

Glicosilación de proteínas en el Golgi

El procesamiento de las proteínas en el Golgi supone la modificación y síntesis

de los restos de carbohidratos de las glicoproteínas. Uno de los aspectos
principales de este procesamiento es la modificación de los N-oligosacáridos que
se unieron a las proteínas en el RE.

Seguidamente se eliminan tres residuos de glucosa y una manosa mientras los

polipéptidos aún están en el Retículo Endoplasmático. Tras el transporte al
aparato de Golgi, los Noligosacáridos de estas glicoproteínas sufren diversas
modificaciones posteriores. Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de
Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones. La primera modificación
de las proteínas destinadas a ser secretadas o a la membrana plasmática, es la
eliminación de otros tres residuos de manosa. A esto le sigue la adición
secuencias de una N-acetilglucosamina, la eliminación de dos manosas más, y la
adición de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosaminas. Finalmente, se añaden
tres galactosas y tres residuos de ácido siáfico. El procesamiento del N-
oligosacárido de las proteínas lisosómicas difiere del de las proteínas secretadas y
de la membrana plasmática. Las proteínas destinadas a incorporarse en los
lisosomas, en vez de la eliminación inicial de tres residuos de manosa, son
modificadas mediante una fosforilación de la manosa.

Las proteínas también pueden mortificarse mediante la adición de carbohidratos

a las cadenas laterales de residuos de serina y treonina que formen parte de
secuencias específicas (Oglicosilación).Estas modificaciones tienen lugar en el
aparato de Goigi mediante la adición secuencial de residuos únicos de azúcar. La
serina o la treonina se suelen unir directamente a la N-cetilgalactosamina, a la que
después pueden añadirse otros azúcares. En algunos casos, estos azúcares
sufren modificaciones posteriores por la adición de grupos sulfato.

Síntesis de Lípidos
 Además de su actividad en el procesamiento de las proteínas secretadas y de
membrana, el RE es el sitio principal en el que se sintetizan los lípidos de la
membrana en las células eucariotas. Puesto que son extremadamente hidrófogos,
los lípidos se sintetizan asociados con membranas celulares ya existentes, en
lugar de hacerlo en el ambiente acuoso del citosol. Aunque algunos lípidos se
sintetizan asociados con otras membranas, la mayoría se sintetizan en el RE.
Después son transportados, en vesículas o mediante proteínas transportadoras,
desde el RE a sus destinos finales. Las membranas de las células eucariotas
están compuestas por tres tipos fundamentales de lípidos: fosfolípidos, glicolípidos
y colesterol. La mayoría de los fosfolípidos, que son los componentes
estructurales básicos de la membrana, derivan del glicerol. Son sintetizados en la
cara citoplásmica de la membrana del RE, a partir de precursores citosólicos
hidrosolubles. En primer lugar los ácidos grasos se transfieren desde los
transportadores de coenzima A al glicerol-3-fosfato mediante una enzima unida a
la membrana, y el fosfolípido resultante (ácido fosfatídico) se inserta en la
membrana. Las enzimas en la cara citoplásmica de la membrana del RE catalizan
a continuación la adición de diferentes grupos de cabeza polares, dando lugar a la
fosfatidilcolina, fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina, o fosfatidilinositol. La síntesis
de estos fosfolípidos en la cara citoplásmica de la membrana del RE permite que
las cadenas hidrófobas de los ácidos grasos permanezcan ocultas en la
membrana mientras que las enzimas unidas a la membrana catalizan sus
reacciones con precursores hidrosolubles, sin embargo, y debido a esta
topografía, los fosfolípidos nuevos sólo se añaden a la mitad citosólica de la
membrana del Retículo Endoplasmático.

Así, las moléculas son exportadas desde el RE en vesículas que se originan por
gemación en el RE y que, en primer lugar, transportan su contenido al
compartimento intermedio Retículo Endoplasmático y después al aparato de Golgi.
Pasos posteriores e la vía secretora suponen el transporte de vesículas entre
compartimentos diferentes del Golgi y desde el Golgi a los lisosomas o a la
membrana plasmática. En cada caso, las proteínas en la luz de un orgánulo se
empaquetan en una vesícula de transporte que se va a escindir por gemación, y
después se liberan en la luz del orgánulo receptor tras la fusión de la vesícula. Las
proteínas de membrana y los lípidos se transportan de forma similar, y es digno de
mencionar que su orientación topológica se mantiene al viajar desde un orgánulo
rodeado por membrana a otro. Concretamente, las proteínas que realizan su
función en el R (incluyendo BiP, la peptidasa señal, la proteína disulfuro
isomerasa, y otras enzimas tratadas previamente), deben retenerse en el interior
de dicho orgánulo. Por lo tanto, ser exportadas al Golgi frente a ser retenidas en el
RE es la primera disyuntiva con la que se encuentran las proteínas que están
siendo distribuidos a sus destinos correctos en la vía secretora. Un cruce de
caminos similar aparece en cada paso posterior de¡ transporte, como la retención
en el Golgi frente la exportación a los lisosomas o a la membrana plasmática. En
cada caso, una señales específicas de localización dirigen a las proteínas a sus
destinos intra celulares correctos. La distinción entre las proteínas que han de ser
exportadas desde el RE aquellas que son retenidas en él parece que se produce
por dos tipos diferentes de secuencias directoras que marcan específicamente a
las proteínas como aquellas destinadas para el transporte al Golgi o destinadas
para la retención en el Retículo Endoplasmático. Lo que sucede es que estas
señales provocan que las proteínas residente en el RE sean recuperadas
selectivamente del compartimento intermedio R Golgi o del complejo de Golgi y
devueltas al RE a través de una vía de reciclaje. Las proteínas que portan las
secuencias parece que se unen a receptores específicos para el reciclado en la
membrana de estos compartimentos y posteriormente son transportadas
selectivamente de vuelta hacia el Retículo Endoplasmático.

(Geoffrey M. Cooper, 2002)

Conclusión:

En base a la investigación realizada se concluye que el retículo endoplasmático

es un organelo de suma importancia para la vida de la célula y por ende para la
del ser humano, ya que con sus diversas funciones como la de sintetizar las
proteínas, la célula se mantiene viva y al metabolizar un sinnúmero de productos
químicos nos vemos protegidos ante los efectos tóxicos que estos puedan tener.

La investigación realizada en 1945 favoreció nuestros conocimientos sobre la

estructura de la célula y en especial el retículo endoplasmático tanto rugoso como
liso, los cuales cumplen funciones distintas pero trabajan de manera conjunta para
lograr el correcto funcionamiento de la célula. Así mismo, pudimos constatar que
el papel que desempeña dentro de la misma es sumamente importante puesto que
es el encargado del paso de sustancias que viajan al interior de la célula y de la
síntesis de proteínas.

Bibliografía
Curtis, H., Schnek, S., & Massarini, A. (2008). A.Biologia (7ma.Edicion ed.). Panamericana.

(2002). Distribución y Transporte de Proteínas. En R. E. Geoffrey M. Cooper, La célula (pág. 316).

Madrid: M a r.b á n.

Webgrafía
Anonimo. (s.f.). Medmol. Recuperado el 18 de 10 de 2015, de
http://medmol.es/moleculas/1101_42/

Anonimo. (s.f.). Personalpage. Recuperado el 18 de 10 de 2015, de

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FIBAO. (s.f.). Medicina Molecular. Recuperado el 17 de 10 de 2015, de

http://medmol.es/glosario/102/