REPBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA

EDUCACIN UNIVERSAL
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
SIMN RODRGUEZ
NCLEO CANOABO, DR. FLIX ADAM
INGENIERA DE ALIMENTOS
QUMICA DE ALIMENTOS





Facilitadora: Participantes:
Ing. Nervis Curvelo Br. Ojeda Enyer 19.842.938





Canoabo, Septiembre 2014



UNESR ENZIMAS

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INDICE GENERAL
INTRODUCCIN.___________________________________ 6
1.- QU SON ENZIMAS?_____________________________ 7
2.- CMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS?_____________ 7
3.- ENZIMAS ENDOGENAS EN ALIMENTOS._____________9
4.- CARNE Y TIPOS._________________________________ 10
5.- TIPOS ENZIMAS PRESENTES EN CARNES
ROJAS.____________________________________________ 11
5.1.- Catepsinas.___________________________________ 12
5.1.1- Captesina tipo A.________________________ 13
5.1.2.- Catepsina B.____________________________ 13
5.1.3.- Catepsina C.___________________________ 14
5.1.4.- Catepsina D.___________________________ 14
5.1.5.- Catepsina H.___________________________ 15
5.1.6.- Catepsina K.____________________________ 15
5.1.7.- Catepsina L.___________________________ 16
5.2.- Calpanas.___________________________________ 16
5.2.1.- Calpainas tipo 1y 2._____________________ 18



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5.2.2.- Relacin de calpanas-catepsinas.___________ 18
6.- ENZIMAS EXGENAS Y BACTERIANAS._____________ 19
6.1.- Enzimas bacterianas.___________________________ 19
6.2.- Enzimas vegetales._____________________________ 19
7.- ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA.____________________ 20
8.- FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS.__________________21
8.1.- Efecto del Ph._________________________________ 22
8.2.- Efecto de la temperatura._______________________ 25
8.3.- Efecto de la concentracin de sustrato.____________ 27
8.4.- Efecto de la actividad del agua.__________________ 27
8.5.- Efecto de otros agentes en la actividad enzimtica.___ 28
9.- USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS.________________31
CONCLUSIONES.____________________________________ 35
BIBLIOGRAFIAS.____________________________________ 37




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INDICE DE TABLAS
Tabla 1. Clasificacin de las enzimas.__________________________ 8
Tabla 2. Enzimas endgenas en alimentos.______________________ 9
Tabla 3. PH de actividad ptima de algunas enzimas._______________ 24
Tabla 4. Caractersticas de algunos cofactores enzimticos.__________ 30
Tabla 5. Fuentes vegetales y animales comerciales de
preparaciones enzimticas.__________________________________ 34




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INDICE DE FIGURAS

Figura 1. Efecto del pH en la actividad enzimtica: (a), pH ptimo; (b), intervalo de
estabilidad de la enzima; (c), intervalo de inactivacin reversible, y (d), inactivacin
irreversible.________________________________________________________ 23

Figura 2. Efecto de la temperatura en la actividad cataltica de las enzimas.______25




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INTRODUCCIN
Sera imposible abarcar todas las enzimas endgenas que intervienen en los
alimentos, as como su efecto, uso y naturaleza. Todas las enzimas son protenas y
constituyen los agentes de cambios de los sistemas biolgicos naturales. Son
especficas en su accin para el producto sobre el cual actan y determinantes de
sabor, textura, color y, en general de la apariencia y calidad del producto.
Las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas son el poder cataltico y
especificidad.
Las enzimas se nombran generalmente de acuerdo a la reaccin en la cual
intervienen; por ejemplo, las lipasas del queso descomponen los lpidos de la leche y
ayudan a generar los sabores caractersticos. Las amilasas descomponen el almidn,
las proteasas hidrolizan los enlaces peptdicos, etc. Algunas tienen nombre propio,
como las catepsinas, enzimas endgenas de la carne que produce cambios en el tejido
muscular y ablanda la carne. Las protenas del musculo son trascendentales en los
cambios post mortem involucrados en la transformacin del musculo en carne,
adems de ser la mayor fuente de protena de alta calidad en la dieta humana.
Dicho esto el siguiente trabajo describe algunas enzimas endgenas que la
poseen ciertos alimentos, en el cual se profundizara en la de las carnes rojas, debido a
que es el alimento que se consumen con frecuencia, sealando sus tipos,
caractersticas y funciones.




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1.- QU SON ENZIMAS?
Segn, Badui (2006), seala que una enzima es una protena que acta como
catalizador biolgico, llevando a cabo reacciones bioqumicas a muy altas
velocidades, no se consume durante la reaccin y en general presenta un elevado
grado de especificidad.
Las enzimas son protenas especialistas y controlan todas las reacciones
qumicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que est vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reaccin qumica necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima
acta sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura. (Conasi, 2012).
Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder
hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren. La temperatura es
fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42 un
tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan. (Conasi, 2012).
Los alimentos tienen enzimas, ms cuanto ms frescos y menos manipulados
estn. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y ste es uno de los argumentos
principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan t por encima de 40 ms o
menos. No todas las enzimas se desnaturalizan a 40, algunas aguantan hasta 70,
pero lo que hay que tener en cuenta es que cuanta ms t y ms tiempo se mantiene la
t elevada, mayor es la destruccin enzimtica (Conasi, 2012).

2.- CMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS?
En el origen del estudio de las enzimas se utilizaron nombres referentes al rgano
o tejido dnde se descubrieron (as la pepsina, de pptico o relativo a la digestin), o



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bien al sustrato o a la actividad desarrollada por la enzima, aadindole el sufijo -asa
para darle un nombre (el caso de la ureasa, que cataliza la hidrlisis de la urea).
Desde 1961, la Unin Internacional de Bioqumica, utiliza un sistema de clasificacin
y denominacin, adoptado por convenio, que clasifica las enzimas en diferentes
grupos, ver tabla siguiente:
Tabla 1. Clasificacin de las enzimas.
Nmero Clase Reaccin catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas
Transferencia de grupos
funcionales
3 Hidrolasas
Rotura de enlaces incorporando
una molcula
de agua
4 Liasas
Rotura de enlaces covalentes por
adicin o
eliminacin de grupos
5 Isomerasas
Reacciones de isomerizacin:
transferencia de
grupos dentro de la misma
molcula
6 Ligasas
Formacin de enlaces covalentes
mediante
reacciones de condensacin
Fuente: Merino, J. y Noriega, M.





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3.- ENZIMAS ENDOGENAS EN ALIMENTOS.
El tcnico debe conocer las principales actividades enzimticas que se
encuentran en un determinado producto para as controlar su accin, En ciertos casos
las transformaciones efectuados por estos catalizadores biolgicos traen consigo
deterioro muy grave que provocan, incluso, la prdida total del alimento, pero en
otros, se desea estos cambios pues traen beneficios, como el mejoramiento del color,
el sabor, la textura, la calidad nutricional. (Badui, 2006)
Tabla 2. Enzimas endgenas en alimentos.
Enzima. Alimento. Accin.
Adaptacin
industrial.
Amilasa. Malta germinada.
Convierte el
almidn del
endospermo en
azucares
fermentables por
levaduras para la
elaboracin de la
cerveza
El proceso de
malteado
incrementa el
contenido de
amilasa para
hidrolizar el
almidn que
proviene de la
malta y otros
cereales.
Captesina. Carne.
Cambios auto
catalticos en el
tejido lo que resulta
un ablandamiento
natural.
La carne es
almacenada a 4
Celsius para su
ablandamiento.



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Lipasa. Leche.
Hidroliza las grasas
y produce un sabor
desagradable en
productos lcteos.
Los tratamientos
trmicos
desnaturalizan la
enzima.
Proteasa. Harina de trigo.
Degrada el gluten,
lo que causa una
reduccin del pan.
Las proteasas se
inactivan por
agentes oxidantes
como los
bromatos.
Fuente: (Badui, 2006)

4.- CARNE Y TIPOS
La carne es uno de los principales alimentos en cuanto su valor nutricional y alta
aceptabilidad por los consumidores. Segn el cdigo alimentario, es la parte
comestible los msculos de animales sacrificados en condiciones higinicas, incluye
(vaca, oveja, cerdo, cabra, caballo y camlidos sanos, y se aplica tambin a animales
de corral, caza, de pelo y plumas y mamferos marinos, declarados aptos para el
consumo humano.
Es un alimento completo que contiene 55 a 78% de agua, 15-22% de protenas,
1-15% de lpidos y alrededor de 1% de sales minerales.
Estas deben su color rojizo cuando estn crudas al pigmento llamado mioglobina
y siempre provienen de mamferos. Dentro de este grupo se encuentran:
Carne de vaca
Carne de caballo
Carne de cerdo



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Carne ovina; en las carnes blancas tenemos:
Carne de pollo entre otras.

5.- TIPOS ENZIMAS PRESENTES EN CARNES ROJAS.
En los animales se encuentran un gran nmero de enzimas distribuidas en
diversos comportamientos celulares y que tienen funciones biolgicas muy
especficas; Entre estas estructuras celulares destacan los lisosomas que existen como
parte de la clula muscular, contienen grandes cantidades de enzimas hidrolitica y
cumple con una funcin primordialmente digestiva.
Despus del sacrificio del animal, dentro de las 24 horas, las enzimas
glucoliticas emplean el glucgeno y la glucosa y producen acido lctico que provoca
una reduccin del pH, en estas condiciones se presenta el llamado rigor mortis es un
signo reconocible de muerte que es causado por un cambio qumico en los
msculos que causa un estado de rigidez e inflexibilidad en las extremidades y una
dificultad para mover o manipular el cadver. A una temperatura normal el rgor
mortis suele aparecer a las 3-4 horas despus de la muerte clnica y el rigor suele
tener un efecto completo sobre las 12 horas (Andjar, G y Col., 2009).

Finalmente el rgor mortis se relaja y cede cuando los msculos se descomponen,
proceso que es acelerado por el cido lctico residual de la obtencin de ATP, el
trmino tieso que se les da a los muertos proviene de este fenmeno.
Despus de este periodo, el tejido muscular se ablanda de manera natural por la
accin de diversas enzimas proteolticas, principalmente las llamadas captesinas de
los lisosomas. (Stalik, 1991)



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Segn Helen (1991); la posibilidad de que las catepsinas (enzimas) presentes en
la carne contribuyan a la suavidad que acompaan al envejecimiento aun esta en
dudas, aunque se han presentado evidencia de que estas enzimas pueden efectuar
cambios parecidos a los que ocurren durante el envejecimiento.
Segn Deanna (2011), las catepsinas son enzimas endgenas de la carne, son
proteasas que hidrolizan los enlaces peptidicos.
Segn Badui (1989), las principales catepsinas se han clasificado como A, B,
C, D, E; y actan mejor a ph acido.
5.1.- Catepsinas
Antes de los setenta se saba que los lisosomas - organelos citoplasmticos,
contenedores de enzimas con actividad proteoltica cida- posean diversas enzimas
capaces de degradar un nmero considerable de biomolculas participando en los
procesos fisiolgicos de la clula.
Fue el primer sistema proteoltico intracelular que se relacion con la actividad
lisosomal y con la degradacin de la clula, despus se encontraron otras vas
proteolticas extralisosomales.
Las enzimas de los lisosomas intervienen en la degradacin de protenas,
polisacridos y lpidos, adems de otros compuestos, ya que los lisosomas estn
relacionados con la digestin intracelular.
Las enzimas se localizan en el interior de los lisosomas y se liberan cuando
desciende el pH despus del sacrificio, durante la etapa postmortem, debido a que las
membranas lipoprotecas de los lisosomas se rompen al existir diferencias en presin
ejercida por los iones hidronio en el ambiente celular. Cuando los lisosomas se
rompen, se destruye la clula, debido a que las enzimas contenidas son capaces de



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degradar los componentes principales de sta. As, el tejido muscular sufre una lesin
grave donde las enzimas proteolticas empiezan su accin. (Forrest, 1980).
Las catepsinas tienen un pH ptimo cido. De las 13 enzimas lisosomales
reportadas slo ocho se han demostrado existentes en los lisosomas de la clula del
msculo. Asimismo, se han realizado estudios sobre el efecto de estas enzimas en el
almacenamiento de carne tratada a altas presiones, encontrndose cambios en su
actividad.
5.1.1- Captesina tipo A:
Es una protena carabina, es decir, que ayuda a otras a plegarse correctamente.
En este caso acta en el retculo endoplsmatico. Deficiencias en esta enzima estn
ligadas a mltiples formas de galactosialidosis.
La actividad de la catepsina A es sginificativamente ms alta en lisados de
clulas metastticas de melanoma maligno que en lisados de clulas normales.
Tambin se ha comprobado que su concentracin aumenta en el msculo afectado
por distrofia muscular y por enfermedades de los nervios que lo inervan.(Nomura y
Katunuma (2005).
5.1.2.- Catepsina B:
Parece actuar destruyendo las protenas que causan placa amiloidea, la raz de los
sntomas del Alzheimer, pudiendo incluso que sea una defensa natural contra esta
enfermedad usada por las personas que no la padecen. Tambin se ha relacionado esta
catepsina con la progresin de varios tumores incluyendo el cncer de ovario.
Cistena proteinasa lisosomal que hidroliza protenas, con especificidad similar a
la de la papaina. La enzima est presente en una variedad de tejidos y es importante
en muchos procesos fisiolgicos y patolgicos. En patologa se ha comprobado que la



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catepsina B interviene en la desmielinizacion, artritis rematoide e invasidad
neoplasica.
La catepsina B es una endopeptidasa caracterizado por la presencia de cisteina
formando parte del centro activo proteico.
Se encuentra constituido por una cadena ligera ( 5 KDa), que contiene el centro
activo, y una cadena pesada con un peso molecular de 24 Kda. Cataliza la hidrlisis
de molculas pequeas preferiblemente pptidos del tipo Arg-Arg-x. Requiere para su
activacin, 2-mercaptoetanol y un quelante (EDTA). Puede ser inhibida mediante
iodoacetato y 4-cloromercuribenzoato. (Chem. 1949)
5.1.3.- Catepsina C:
Parece ser un coordinador central para la activacin de muchas proteasas de
serina en clulas inmunes/inflamatorias.
La catepsina C cataliza la escisin de dipptidos del extremo N-terminal de la
protena y el pptido sustratos, excepto si el grupo amino del extremo N-terminal est
bloqueado, el sitio de escisin se encuentra en cualquiera de los lados de un residuo
de prolina, el residuo N-terminal es lisina o arginina, o la estructura del pptido o
protena impide la digestin adicional desde el extremo N-terminal. ( Bergmann
,Fruton (1936).
5.1.4.- Catepsina D:
Es una proteasa lisosomal dependiente de estrgenos que se sintetiza en tejidos
normales y es sobre expresada y secretada por algunos tumores de mama. Su
precursor proteico (pro-catepsina D) tiene actividad mitognica y en un ambiente
cido ocasiona proteolisis de membranas basales, por lo que se ha postulado que esta
enzima favorecera la invasin y el desarrollo de metstasis. Catepsina D est



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localizada en los lisosomas y fagolisosomas de las clulas de tumores mamarios y en
macrfagos que se pueden encontrar en estos tejidos, como parte del infiltrado
inflamatorio.
Coincidentemente se ha observado que los niveles de catepsina D tienden a ser
mayores en los casos con metstasis positivas. Niveles altos de esta enzima se
encuentran en un tercio de los carcinomas mamarios. Su sobreexpresin est asociada
con un alto riesgo de recurrencia y baja sobrevida, principalmente por su relacin con
el compromiso ganglionar. En casos de pacientes con ganglios negativos los
resultados de estudios que sugeran que catepsina D podra discriminar entre grupos
de pacientes sin metstasis, no pudieron ser comprobados en anlisis de grandes
casusticas. Debido a estos resultados y probablemente a problemas de falta de
estandarizacin, el rol actual de catepsina D, como un factor pronstico
independiente, es an incierto.( Leto G, Tumminello, 2004).
5.1.5.- Catepsina H:
Una proteasa de cistena lisosomal expresada ubicuamente que participa en la
transformacin de protenas. Las enzimas tienen ambas actividades la endopeptidasa
y aminopeptidasa. (Conner G. y Richo G., 1992).
5.1.6.- Catepsina K:
Una proteasa de cistena, que est altamente expresada en los osteoclastos y
desempea un papel fundamental en la reabsorcin osea, como una potente enzima
degradante de la matriz extracelular. (Redecker B, et al, 1991).






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5.1.7.- Catepsina L:
Una proteasa de cistena expresada ubicuamente que desempea un papel
enzimtico en el procesamiento proteico postraduccional de las protenas dentro de
las vesculas secretoras ( Crutchfield, H. y Dunn, JT, 1991).
No solamente estn las catepsinas, sino tambien las calpainas, una de las
caractersticas importantes de las calpainas es que el calcio las activa pero en
presencia excesiva de calcio se autolizan. Como resultado de la autoprotelisis las 2
subunidades de 80 y 30 kDa son degradadas a polipptidos de pesos moleculares
entre 78 y 18 kDa, encontraron que las concentraciones de calcio intracelular son
suficientes para activar a la calpaina II pero no a la I.
5.2.- Calpanas
El primer reporte documentando la existencia de las calpanas fue el realizado
por Guroff (1964) quien demostr la existencia de proteinasas dependientes del calcio
en estudios realizados en cerebro de rata. El sistema proteoltico de las calpanas ha
sido nombrado de muchas maneras, tales como factor activado por calcio (CAF),
proteasas neutras activadas por calcio (CANP), proteasas sulfihidril dependientes de
calcio (CDSP), y proteasas dependientes de calcio (CDP). Hoy en da es aceptado el
nombre de calpanas por la International Union of Biochemistry y estn clasificadas
como EC. El nombre de calpana se escogi por contraccin de los vocablos calcio y
papana.
El sistema proteoltico de las calpanas consta de dos tipos: de acuerdo a la
concentracin de calcio que necesitan para activarse, conocidas como Calpana I y II.
Las calpanas del msculo esqueltico tienen un peso molecular alrededor de 110kDa
y constan de dos fracciones encontradas por electroforesis desnaturalizante de 80 y 30
kDA.



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Una de las caractersticas importantes de las calpanas es que el calcio las activa
pero en presencia excesiva de calcio se autolizan. Como resultado de la
autoprotelisis, las dos subunidades de 80 y 30 kDa son degradadas a polipptidos de
pesos moleculares entre 78 y 18 kDa. Las concentraciones de calcio intracelular son
suficientes para activar a la calpana II pero no a la I.
Segn (Forrest John 1980) en estudios sobre la degradacin de las protenas
reguladoras se ha observado que las calpanas producen protelisis sobre la troponina
T, troponina I, tropomiosina, alfa-actinina, titina y nebulina y, por su parte, la
desmina es extremadamente susceptible a la accin de las enzimas proteolticas. Se ha
observado, adems, que la nebulina es degradada por las calpanas. No se ha
reportado degradacin de miosina y actina por accin de las calpanas.
Las condiciones ptimas para la activacin de las calpanas es a 25 C y pH 7.5,
sin embargo el requerimiento mnimo de calcio para la activacin de calpanas parece
ser independiente de la temperatura.
El ablandamiento del msculo esqueltico de animales ha sido ligado a la
actividad postmortem del sistema proteoltico de las calpanas. Cuando la carne se
trata con cloruro de calcio, ocurre cierto grado de protelisis, reduciendo as el tiempo
necesario para la maduracin postmortem; sin embargo, algunas propiedades
sensoriales, tales como el olor y el sabor podran ser alteradas por este tratamiento.
Los estudios en carne tratada con iones de Ca2+, ya sea inyectada o marinada, han
determinado que se genera un sabor residual amargo en carne de caballo y de conejo.
(Stalik J. 1991).






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5.2.1.- Calpainas tipo 1y 2
Las primeras enzimas de este grupo (calpanas 1 y 2) fueron aisladas
en 1964 por Guroff. Sus actividades de tipo papana dependientes del calcio, no-
lisosomales y necesitando un pH neutro las diferenciaron claramente de
las catepsinas. El nombre de calpana se escogi por contraccin de los
vocablos calcio y papana.
Desde entonces, otros miembros de la familia de las calpanas han sido
identificados. Adems, ciertas protenas ya descubiertas tales como nCL-2, nCL-4 y
SolH, han revelado formar parte del grupo de las calpanas, y han sido en
consecuencia clasificadas dentro de esta familia de proteasas.
La ltima calpana descrita hasta la fecha fue identificada en 2001, haciendo
ascender el nmero de calpanas a 14.
5.2.2.- Relacin de calpanas-catepsinas
Segn Lawrie (1967) las catepsinas lisosomales y las calpanas tienen una accin
conjunta durante el almacenamiento postmortem de la carne. Ambas ayudan al
rompimiento de la miofibrilla por medio de la protelisis de las protenas
miofibrilares, dando como resultado el ablandamiento de la fibra muscular. Pese al
calcio almacenado en el msculo, y que activa a la calpana II, ste no estimula el
efecto de las proteinasas lisosomales, aunque se ha observado que a concentraciones
de 10mM se puede inhibir la catepsina D en 39 por ciento.






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6.- ENZIMAS EXGENAS Y BACTERIANAS
Segn Stalik J (1991) la maduracin tambin puede deberse a la accin de
enzimas exgenas, y estas pueden tener dos orgenes:
Pueden provenir de bacterias productoras de proteasas.
El uso de enzimas vegetales que provocan la aceleracin del ablandamiento.
6.1.- Enzimas bacterianas
La carne es un excelente medio de cultivo para el crecimiento de
microorganismos debido a su elevada humedad y la diversidad de nutrientes.
Durante la maduracin-putrefaccin de la carne, algunas bacterias como
Pseudomonas pueden actuar sobre las protenas miofibrilares. Se demostr que una
enzima parcialmente purificada de Pseudomona fragi fue capaz de degradar las
protenas miofibrilares, pues Pseudomonas son unos de los microorganismos que
degradan ms efectivamente a la actomiosina.
Microorganismos pertenecientes al gnero Clostridium son los eficientes
productores de colagenasas, pero no pueden crecer a las bajas temperaturas de las
carnes frescas en refrigeracin.
6.2.- Enzimas vegetales
Las proteasas de origen vegetal utilizadas para el ablandamiento de la carne son:
La ficina, encontrada en las hojas de la panta de higo;
La bromelina, encontrada en la corteza de la cscara de la pia; y
La papana, encontrada en el fruto y rbol de la papaya. Esta ltima es
muy usada en la cultura mexicana para ablandar la carne durante su coccin.



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Estas proteasas tienen dos desventajas principales al ser agregadas como
ablandadores durante la coccin:
Son inestables a temperaturas de 70C.
Producen un sabor desagradable en la carne debido a la degradacin de la
miosina.
Se ha observado que la inyeccin de enzimas vegetales da como resultado una
degradacin extensiva de las fibras musculares, no as del tejido conectivo.
Una enzima poco conocida es la actinidina que se encuentra en el kiwi y se es un
ablandador natural de carne. Se recomienda que para ablandar la carne de res, esta se
debe frotar con un kiwi partido a la mitad y se esperan 30 minutos antes de cocinarla,
quedando blanda y sin el sabor de la fruta.

7.- ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA
Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones qumicas de manera
muyespecfica; es decir, su intervalo de accin se limita a un determinado tipo de
compuesto que debe reunir ciertas caractersticas estructurales para que pueda ser
utilizado como sustrato. Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes a
muchos catalizadores no biolgicos, se puede abordar de diferentes maneras. (Badui,
2006)
La especificidad estereoqumica, se puede explicar a partir de la especificidad de
las glucosidasas. La maltosa (O-a-D-glucopiranosil-(1-4)-O-a-D-glucopiransido) y
la celobiosa (O-b-D-glucopiranosil-(1-4)-O-b-D-glucopiransido) son disacridos
compuestos por dos molculas de glucosa, poseen el enlace glucosdico con
configuracin a y b con respecto al C1, respectivamente, lo que ocasiona una



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orientacin de los grupos glucosdicos diferente. Esto ocasiona que la celobiosa no
pueda ser hidrolizada por una a-glucosidasa, as como la maltosa no puede ser
sustrato de una b-glucosidasa.
La estereoespecificidad de una enzima define tambin que sta pueda reconocer
una forma ptica especfica del sustrato (L-aminocidos o D-azucares). Por otro lado,
tambin las enzimas tienen regioespecificidad al reconocer un determinado grupo
qumico slo en determinada posicin de una molcula. Sin embargo, existen
enzimas con baja especificidad, que se presenta por ejemplo cuando las enzimas
atacan un determinado tipo de enlace qumico sin importar la naturaleza del sustrato;
tal es el caso de las lipasas que hidrolizan enlaces ster entre cidos y alcoholes en
una gran variedad de compuestos orgnicos, o en algunas proteasas que pueden
hidrolizar enlaces peptdicos entre cualquier aminocido.
Existe tambin la llamada quimioselectividad o especificidad de grupo que se
presenta cuando las enzimas actan sobre un sustrato que contiene un determinado
enlace y un grupo qumico especfico al lado de ste; el ejemplo de la tripsina es
adecuado ya que esta enzima hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupo
carboxilo del enlace est dado por lisina o arginina; igualmente, las proteasas
vegetales (papana y ficina) hidrolizan las uniones adyacentes a aminocidos bsicos,
leucina o glicina; por su parte, la pepsina acta sobre los enlaces que contienen
aminocidos aromticos o cidos dicarboxlicos. (Uhlig, 1998)

8.- FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMTICAS
La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden depende de varios
factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reaccin, la temperatura, la



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concentracin de sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio, entre los ms
importantes. (Badui, 2006)
8.1.- Efecto del pH
La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentracin de iones
hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionizacin de los aminocidos de la
protena, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del
complejo enzima-sustrato; de hecho el Ph influye en la estructura tridimensional de la
protena y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. (Badui,
2006)
La mayora de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el
que presentan una actividad ptima, desactivndose en pHs extremos Figura 1;
aunque existen excepciones, como la catalasa bovina o la a-amilasa que presentan un
rango de actividad ptima muy amplio. En la tabla 3 se muestran los valores de pH
ptimo para algunas enzimas. Para su aplicacin en alimentos, hay que considerar
que el pH de la mayora de los alimentos vara entre 3.0 y 7.0, slo las frutas y sus
derivados tienen un pH ms cido que llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se
seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del alimento, pues ste es difcilmente
modificable. (Badui, 2006)
En ocasiones, es posible inhibir la actividad enzimtica endgena, si el alimento
lo permite, mediante la reduccin del pH adicionando cidos disponibles como
aditivos (por ejemplo, adicin decido ctrico al aguacate).
El pH ptimo se debe determinar experimentalmente, y se deben considerar otras
variables operacionales como la temperatura, el sustrato y la capacidad amortiguadora
de la solucin tampn utilizada.



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Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del ptimo, se alterar su
estructura secundaria y terciaria como consecuencia de la protonacin o
desprotonacin de los residuos de asprtico, glutmico, lisina, arginina e histidina,
principalmente. La consecuencia ser el desplegamiento o desnaturalizacin
permanente o irreversible de la protena. Si el ambiente en el que se encuentra la
enzima no est a un pH extremo, sta puede replegarse y regresar a su conformacin
y actividad original, es decir, se puede renaturalizar. (Badui, 2006)
Figura 1. Efecto del pH en la actividad enzimtica: (a), pH ptimo; (b),
intervalo de estabilidad de la enzima; (c), intervalo de inactivacin reversible, y
(d), inactivacin irreversible.










Fuente: Webb, 1964.



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Tabla 3. PH de actividad ptima de algunas enzimas
Fuente: Badui, 2006



Enzima pH ptimo
Pepsina (bovina) 2.0
Catalasa (hgado de bovino) 3-10
Renina (ternero) 3.5
Catepsinas (hgado) 3.5-5
Poligalacturonasa (tomate) 4.0
-amilasa (camote) 5.0
Ficina (higo) 5.6
Polifenoloxidasa (durazno) 6.0
Lipoxigenasa 2 (soya) 7.0
-amilasa (saliva humana) 7.0
-quimotripsina (bovina) 8.0
Lipoxigenasa 1 (soya) 9.0



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8.2.- Efecto de la temperatura
Como sucede con cualquier otra reaccin qumica, la velocidad de las reacciones
enzimticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energa cintica de las
molculas, pero slo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad
cataltica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la
desnaturalizacin y consecuentemente la protena pierde su capacidad cataltica.
Existen varios factores que, adems de la estabilidad conformacional, tambin afectan
la actividad enzimtica al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases
(oxgeno), el pH de la solucin amortiguadora, la afinidad de la enzima por el
sustrato, por activadores o inhibidores; as como la presencia de reacciones de
competencia. Por esta razn, cada enzima tiene un intervalo ptimo de temperatura en
el cual se logra la mayor actividad, para la mayora est entre 30 y 45C, y se inactiva
a ms de 60C, a esta temperatura la energa introducida en el sistema sobrepasa la
energa de las fuerzas que mantienen la estructura activa de la enzima Figura 2.
(Badui, 2006)
Figura 2. Efecto de la temperatura en la actividad cataltica de las enzimas.






Fuente: Mathewson, 1998.




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El trmino Q10 se utiliza para medir el efecto de la temperatura en la velocidad
de reacciones qumicas; se expresa como una relacin entre dos velocidades a dos
temperaturas con una diferencia de 10C entre ellas:

En el caso de enzimas, en rangos entre 20 y 40C se obtienen valores de Q10
cercanos a 2, lo que indica que la velocidad de reaccin se duplica por cada 10C de
aumento en la temperatura, dentro del intervalo en el que la enzima es estable.
En la industria alimentaria se utilizan comnmente los tratamientos trmicos
como mtodo de conservacin, con los que no slo se eliminan los microorganismos,
sino tambin se desactivan las enzimas que llegan a causar cambios indeseables, ya
que an en alimentos congelados pueden llevarse a cabo reacciones enzimticas,
aunque a una velocidad muy baja. El objetivo especfico del proceso de escaldado es
eliminar la actividad de enzimas endgenas que oxidan alimentos de origen vegetal.
Cabe mencionar que actualmente se dispone de enzimas obtenidas de
microorganismos extremfilos aislados de regiones de la Tierra que se encuentran a
muy altas temperaturas y presiones como las chimeneas marinas, los volcanes o los
geisers. Estas enzimas funcionan de manera ptima a temperaturas muy altas, incluso
arriba de los 100C que aunque no son frecuentes en el procesamiento de alimentos,
son importantes para la biotecnologa moderna. ste es el caso de la ADN polimerasa
obtenida de Thermus aquaticus, esencial para llevar a cabo la reaccin en cadena de
la polimerasa (PCR); o de lipasas obtenidas de Thermotoga spp. Las enzimas
termfilas extremas tienen un potencial de aplicacin en el campo alimentario si
consideramos que se necesitan enzimas que resistan condiciones drsticas de
operacin, por ejemplo, en el procesamiento de almidn o que operen a temperaturas



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que limiten los riesgos de contaminacin microbiana. Es importante recordar que los
procesos qumicos se desarrollan generalmente a altas temperaturas.
8.3.- Efecto de la concentracin de sustrato
Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la concentracin de
sustrato est en exceso en relacin con la concentracin de enzima. Esto se debe a
que las colisiones exitosas con el reactivo son ms frecuentes, asegurando as que
la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se
obtiene a la mxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente.
En caso de que la concentracin de sustrato sea menor, la velocidad de reaccin
disminuye generalmente de acuerdo con un comportamiento. Este aspecto es muy
importante en la caracterizacin cintica de una enzima, como se ver ms adelante.
Por otra parte, la accin de una enzima a nivel industrial debe ser ptima tanto en
trminos de costo como de eficiencia cataltica, por lo que la reaccin se debe llevar a
cabo en la medida de lo posible a la mxima velocidad.
8.4.- Efecto de la actividad del agua
Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo,
aun en estas condiciones perdura la accin de muchas enzimas. Las verduras y las
frutas deshidratadas estn sujetas a reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus
enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a actuar con un
mnimo de agua, como ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros. En
ambos casos, la amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren
an en condiciones de baja actividad del agua (aa). De hecho, existe evidencia,
obtenida por resonancia magntica nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan
de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden
empezar a funcionar como catalizadores. (Nagodawithana, 1993)



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En otros casos, podra ser necesaria la aplicacin de enzimas en medios con bajo
contenido de agua, para la sntesis de compuestos en medios orgnicos, condicin
frecuente en procesos de qumica orgnica. En este sentido, se ha demostrado
ampliamente que las enzimas hidrolticas pueden catalizar la biosntesis de steres,
amidas, pptidos y carbohidratos en medios con bajo aa al invertir las condiciones de
equilibrio definidas para un medio acuoso. Para alcanzar valores de aa bajos, la
enzima liofilizada se puede equilibrar en un ambiente con menor aa, como podra ser
en disolventes orgnicos no miscibles con el agua (por ejemplo, n-butanol, hexano,
ciclohexano, etctera), o reemplazar agua con disolventes miscibles como el glicerol.
Contrariamente a lo que se podra pensar, algunas enzimas son ms estables en
disolventes orgnicos, sobre todo no polares, que en solucin acuosa, este es el caso
de la lisozima, la subtilisina y las lipasas. (Nagodawithana, 1993)
Algunas de las aplicaciones ms importantes de enzimas en medios no acuosos
incluyen la produccin de aspartamo; la reestructuracin de triacilgliceroles, por
reacciones de transesterificacin, para la obtencin de lpidos con mejores
caractersticas industriales (fusin, solubilidad) y nutricionales (con cidos grasos
insaturados). Tambin en medio orgnico es posible sintetizar alquilglucsidos u
otros agentes tensoactivos para mejorar las propiedades espumantes y emulsificantes
en los alimentos o para facilitar la incorporacin de aditivos insolubles, como algunos
saborizantes, colores o agentes antioxidantes. (Nagodawithana, 1993)
8.5.- Efecto de otros agentes en la actividad enzimtica
Por su naturaleza qumica, las enzimas se ven afectadas por todos los factores
que influyen en las propiedades fsicas y qumicas de las protenas, como se revis en
el captulo correspondiente. En el caso de la fuerza inica, sta altera su estructura
tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio activo.



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Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo,
generalmente inhiben la accin enzimtica, mientras que varios cationes y aniones
actan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio, cobre,
cobalto, sodio, nquel, potasio, manganeso, hierro y cinc, as como aniones de cloro,
bromo, yodo. Para cada enzima, deber analizarse la necesidad de alguna de estas
especies, o bien, el dao que pudieran ocasionar. El efecto activador se debe a que: en
ocasiones forman parte del sitio activo, se requieren para la interaccin de la enzima
con el sustrato o ayudan a mantener la conformacin tridimensional, interactuando
con alguna regin de la enzima.
Algunas enzimas requieren de otros cofactores para poder presentar la actividad
cataltica. En el cuadro 5.6 se presentan algunos ejemplos de enzimas y sus
correspondientes cofactores. Se trata por lo general de enzimas clave en el
metabolismo debido a su importancia en reacciones de sntesis y de oxidoreduccin.
La necesidad de producir y regenerar los cofactores ha sido una limitante en la
aplicacin industrial de este tipo de enzimas.
Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen protenas
capaces de inhibir la actividad cataltica de algunas enzimas; su funcin biolgica
est relacionada con mecanismos reguladores para evitar la activacin prematura de
proenzimas o como defensa contra las enzimas que emplean insectos o
microorganismos como elemento de ataque. Entre los inhibidores ms conocidos
estn los que evitan la accin de las proteasas, que se encuentran en las leguminosas y
cereales. En la soya existen dos tipos de inhibidores de naturaleza protenica,
conocidos como de Kunitz (21 kDa), especfico para tripsina, y de Bowman-Birk
(8.3 kDa) que inhibe tanto tripsina como quimotripsina. En otras leguminosas se
producen preferentemente inhibidores del tipo Bowman-Birk. Ambos tipos de
protenas son termorresistentes, debido a que poseen hasta 7 puentes disulfuro. Dado
que estos inhibidores causan un detrimento en la calidad nutricional, se deben



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inactivar, lo que se logra con el cocimiento por un tiempo aproximado de 1h a las
temperaturas normales de coccin. Existen otros inhibidores de proteasas, como el
ovomucoide (especfico para tripsina) y el ovoinhibidor de la clara del huevo, que
tiene un espectro de inhibicin mayor, pues inhiben tripsina, quimotripsina y
subtilisina. Los cereales contienen inhibidores de amilasas, cuya funcin es tambin
proteger al grano contra los depredadores, impidiendo la degradacin del almidn.
Adems, se han identificado inhibidores de invertasa, lipasas y de algunas enzimas
ppticas. (Badui, 2006)
Tabla 4. Caractersticas de algunos cofactores enzimticos.
Enzima Cofactor Vitamina Fosfato Ribosa
Base
nitrogenada
Oxidorreductasas
NAD
+
Niacina + + Adenina
NADP
+
Niacina + + Adenina
FAD
+
Riboflavina + + -
Ligasas
ATP - + + Adenina
UTP - + + Uridina
CTP - + + Citidina
Transferasas
CoA
cido
pantotnico
+ + Adenina
Acetilfosfato - + - -



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Fuente: Fennema, 1996.
9.- USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS
De las miles de enzimas conocidas, slo algunas decenas se producen a escala
industrial, para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de materias
primas. Cada da aumenta el nmero de reacciones industriales que se efectan por
rutas enzimticas, principalmente debido a la posibilidad que existe hoy en da de
expresar cualquier gene en microorganismos modificados genticamente.
El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:
a) son muy especficas en su manera de actuar, por lo que no propician
reacciones secundarias indeseables.
b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren
de condiciones de procesamiento drsticas que puedan alterar la naturaleza del
alimento, ni de equipo muy costoso.
c) actan en muy bajas concentraciones, entre 10
-8
y 10
-6
M.
d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la
concentracin de enzima.
e) son fcilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformacin
deseado. (Underkofler, 1972)
Transferasas y
ligasas
Piridoxalfosfato Piridoxina + - -
Tiamina
pirofosfato
Tiamina + - -



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En algunos casos es deseable operar a las enzimas en ambientes extremos, como
en el caso de la hidrlisis del almidn, que se gelatiniza a 110-120C o en sntesis
orgnica en presencia de solventes y en ambientes de baja disponibilidad de agua.
Una limitante importante para el uso de enzimas es que algunas de ellas son muy
caras por su baja disponibilidad, sin embargo, es conveniente hacer un balance de los
costos y las ventajas que trae consigo llevar a cabo una determinada reaccin con
enzimas, para definir la viabilidad. Cabe indicar que en este sentido hay muchas
innovaciones tecnolgicas que estn logrando hacer ms econmicos estos
catalizadores, como es el caso de la ingeniera gentica que permite transformar
microorganismos y plantas para aumentar la sntesis de enzimas o bien, la
reutilizacin de stas cuando se encuentran inmovilizadas en un soporte, lo que
constituye un biocatalizador.
Al igual que cualquier otro aditivo alimenticio, las enzimas deben cumplir con
determinadas especificaciones de calidad, sobre todo en cuanto a su toxicidad, o a la
del microorganismo que la produce, en caso de que sea de origen microbiano.35
Debido a que las enzimas que se emplean en la industria, no son puras (resulta muy
costosa su purificacin completa), es preciso tomar en consideracin todos los
materiales adicionales que pudieran contener; por esta razn, una preparacin
enzimtica comercial es en realidad una mezcla de protenas, entre las que se
encuentra la que presenta la actividad deseada.
En muchas ocasiones los estudios cinticos hechos en un laboratorio, en
condiciones ideales, no se pueden extrapolar a un alimento debido a que ste es
mucho ms complejo y puede tener caractersticas que no se toman en cuenta en un
sistema modelo; en el laboratorio se tiene una gran libertad para modificar el pH, la
temperatura, la fuerza inica, las concentraciones del sustrato y de la enzima, la
naturaleza y la cantidad de los activadores, inhibidores y cofactores, etctera. En
general, se tiene que determinar si con las caractersticas que tiene el alimento (o con



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alguna ligera modificacin), la enzima acta de manera razonable, no necesariamente
en sus condiciones ptimas, y con un costo adecuado.
Las enzimas industriales son de origen animal, vegetal y microbiano (Tabla 5),
pero las ms abundantes son las ltimas. Los microorganismos que se emplean para
este fin, presentan muchas ventajas, ya que incluso se les puede alterar genticamente
para convertirlos en sobreproductores de una determinada enzima. Adicionalmente, la
ingeniera gentica permite aislar el material gentico que codifica para la sntesis de
una determinada enzima, e introducirla en otro microorganismo ms manejable para
su produccin en grandes cantidades.
Una de las ventajas que ofrece la obtencin de enzimas por fermentacin es que
muchos microorganismos las producen extracelularmente, es decir, las segregan de la
clula, lo que hace que su recuperacin sea sencilla. Sin embargo, en otros casos las
enzimas son intracelulares y es preciso romper las clulas para su extraccin. En
ambos casos el extracto crudo se disuelve en un amortiguador acuoso y las enzimas
se precipitan por la adicin de disolventes orgnicos, como etanol o acetona, o con
sales como sulfato de amonio; los precipitados se recuperan por filtracin o
centrifugacin y se secan al vaco o se liofilizan. La recuperacin de las enzimas se
debe llevar a cabo en condiciones tales que no provoquen prdida de la actividad
cataltica. Cuando se desea obtener enzimas ms puras se recurre a mtodos
cromatogrficos mediante los cuales las protenas se separan de acuerdo con su carga,
tamao, interacciones hidrofbicas e incluso su especificidad. Dado que la presencia
de la enzima no necesariamente implica que est activa (puede estar presente en
forma desnaturalizada), los productos enzimticos se comercializan de acuerdo con su
potencia cataltica; generalmente se estandarizan a una cierta actividad y se les
aaden agentes estabilizantes (propilenglicol, sorbitol, glicerol). Tambin se les
pueden adicionar cloruro de sodio o benzoatos para evitar el crecimiento microbiano
y conservarlos en el almacenamiento. (Badui, 2006)



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Tabla 5. Fuentes vegetales y animales comerciales de preparaciones enzimticas
Fuente
Actividad enzimatica
Vegetal
Malta (cebada) -amilasa, -amilasa, -glucanasa
Trigo -amilasa
Pia Bromelina
Higo Ficina
Papaya Papana
Soya Lipoxigenasa
Rbano Peroxidasa
Animal
Estmago porcino Pepsina
Pncreas Tripsina, lipasa
Estmago de rumiantes Renina, lipasa
Hgado bovino Catalasa
Fuente: Badui, 2006





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CONCLUSIONES

Una enzima es un catalizador biolgico que lleva a cabo reacciones
bioqumicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de especificidad, todo
los animales sintetizan las enzimas de hecho su accin est estrechamente ligada de
todos los tejidos activos.

Debido a esto los alimentos contienen una gran variedad de enzimas
endgenas que le provocan cambios beneficiosos o dainos afectando las
propiedades mismas del alimento.

La protelisis natural de la carne se lleva a cabo mediante la accin de dos
sistemas proteolticos endgenos: las catepsinas y las calpainas, ambos tipos de
enzimas son importantes para la maduracin de la carne, ya que son activadas
despus de la muerte del animal.

Las catepsinas son liberadas de los lisosomas debido al rompimiento de la
membrana lipoprotenica de estos organelos, como consecuencia de los valores bajos
de pH alcanzados despus del sacrificio del animal.

Las calpainas, encontradas en el citosol de la clula, son capaces de degradar
protenas al disponer de un aporte de iones calcio almacenados en el retculo
sarcoplasmtico.

Las catepsinas lisosomales y las calpainas tienen una accin conjunta durante
el almacenamiento post mortem de la carne, ambas ayudan al rompimiento de la
miofibrilla por medio de la protelisis de las protenas miofibrilares, dando como
resultado el ablandamiento de la fibra muscular.



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Pese al calcio almacenado en el msculo, y que activa a la calpaina II, ste no
estimula el efecto de las proteinasas lisosomales, aunque se ha observado que a
concentraciones de 10 mM se puede inhibir la catepsina D en un 39%.



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BIBLIOGRAFIAS

Andujar, G. y Col. (2009). Qumica y bioqumica de la carne y productos crnicos.
Editorial Universitaria, Cuba.
Bergmann y Fruton (1936). Science; 84(2169):89-90.
Badui, S. (2006). Qumica de los alimentos. Cuarta edicin. Editorial Pearson
Educacin, Mxico.
Conasi. (2012). Qu son las enzimas. [Pgina Web en Lnea].Disponible:
http://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/[Consulta:
2014, septiembre 02]
Crutchfield, E. y Dunn, JT. (1991). Procesamiento tiroglobulina por proteasas
catepsinas B, D y L. de J. Biol. Chem., Vol. 266, n 30.
Conner G y Richo G, (1992). Aislamiento y caracterizacin de una activacin estable
intermedia de la aspartil proteasa lisosomal catepsina H. en Bioqumica. vol. 31,
n 4.
Charley, Helen. Tecnologia de Alimentos: procesos qumicos y fsicos en la
preparacin de alimentos. Editorial Limusa 1991.
Forrest, J. y otros. (1980). Fundamentos de ciencia de la carne.
Fennema, O.R. Ed. 1996. Food Chemistry 3a. Ed. Marcel Dekker Inc. Nueva York.
E.U.A.
Leto G, Tumminello FM, Crescimanno M, et al. (2004). Los niveles de expresin de
catepsina D. vol. 21, n 2.
Marcano, Deana. La Quimica en los alimentos, fundacin empresa Polar. Academia d
ciencias fsicas matemticas y naturales. 2011.



UNESR ENZIMAS

38

Maver y Greco.(1949).The hydrolysis of nucleoproteins by cathepsins from calf
thymus. J Biol Chem. 181(2):853-60.
Merino, J. y Noriega, M. (s.f.). Fisiologa general. Universidad de Cantabria. .
[Pgina Web en Linea].Disponible:http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-
salud/fisiologia-general/ materiales-de-clase-1/tema-1.-introduccion-al-estudio-
de-la-fisiologia/Tema[Consulta: 2014, septiembre 02]
Mathewson, P.R. 1998. Enzymes. Practical Guides for the Food Industry. Eagan
Press, Minnesota. E.U.A.
Nomura y Katunuma (2005). Involvement of cathepsins in the invasion, metastasis
and proliferation of cancer cells. J Med Invest. 2005 Feb;52(1-2):1-9. Review.
Stanlik, J. Carne y avances tecnolgicos. (1991). Caracas-Venezuela.
Nagodawithana, T. & Reed, G. Eds. 1993. Enzymes in Food Processing. Academic
Press, Inc. San Diego. E.U.A.
Redecker B. et al., (1991). La organizacin molecular catepsina K. en DNA. Cell
Biol., vol. 10, n 6.
Uhlig, H. 1998. Industrial Enzymes and their Applications. John Wiley & Sons, Inc.
Nueva York. E.U.A.
Webb, F.C. 1964. Biochemical Engineering, Van Nostrand, Londres. Inglaterra.
Underkofler, L.A. 1972. Enzymes, en Handbook of Food Additives, Ed. T.E.
Furia CRC Press, Cleveland.E.U.A