ENZIMAS REGULADORES

PONENTES:
FERNNDEZ CALDERN ,GABRIELA DE LOURDES GIRN CHAVAN, DORIS ZAPATA GOICOCHEA, ARMANDO ZEGARRA GARRIDO JULIANA

NDICE
1.INTRODUCCIN 2.- CLASIFICACIN 2.1- ENZIMAS ALOSTRICOS 2. 1.1- ALOSTERISMO 2.1.2- MODIFICACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA 2.1.3- SISTEMAS MULTIENZIMTICOS 2.1.4- CINTICA DE LOS ENZIMAS ALOSTRICOS 2.1.4.1- ASPARTATO TRANSCARBAMILASA: CINTICA E INHIBICIN 2.1.5- MECANISMOS DE LA ACTIVIDAD REGULADORA DE LOS ENZIMAS ALOSTRICOS 2.2.- MODULACIN COVALENTE DE LOS ENZIMAS REGULADORAS 3.- ACTIVACIN COVALENTE DE LOS ZIMGENOS 4.- ISOZIMAS 5.- DIAGNSTICO DE AYUDA 6.- CONCLUSIONES 7.- BIBLIOGRAFA

ENZIMAS REGULADORES
1.

INTRODUCCIN
Todos los enzimas exhiben diversas caractersticas que puede pensarse que contribuyen elementos de la regulacin de sus actividades en las clulas vivas . Todos ellos poseen un pH ptimo caracterstico. Las velocidades de todas las reacciones enzimticas dependen tambin de la concentracin del sustrato ,que puede variar significativamente en las condiciones que prevalecen en el interior de las clulas . Algunos de ellos poseen otras ,que les confieren especficamente papeles reguladores del metabolismo

2.- CLASIFICACIN
2.1 Los enzimas alostricos Cuya actividad cataltica es modulada por la unin no covalente de un metabolito especfico a un centro de la protena distinto del centro cataltico . CARACTERSTICAS Poseen pesos moleculares muchos mayores ,son ms complejos . Con frecuencia son ms difciles de purificar que las enzimas ordinarios. Casi todos los enzimas alostricos conocidos son oligmeros. Poseen ,por tanto dos o ms subunidades constituidas por cadenas polipeptdicas ,por lo general en nmero par, hay algunos que contienen muchas cadenas .

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTRICOS

Los enzimas alostricos muestran cierto numero de propiedades anmalas.

Algunos son inestables a O C pero estables a temperatura ambiente o a la del cuerpo .

La mayor parte de los enzimas alostricos exhiben una dependencia atpica de la velocidad inicial de reaccin frente a la concentracin del sustrato y no cumplen la clsica relacin de Michaelis-Menten.

2.1.1 ALOSTERISMO
No se deben confundir los efectores alostricos con el efecto de los activadores e inhibidores que pueden ser molculas o iones que alteran la velocidad de la reaccin enzimtica. El activador incrementa la velocidad de reaccin y el inhibidor decrece.

2.1.2- MODIFICACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Consiste en que una molcula diferente al sustrato o efector alostrico, se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo o de catlisis (que es donde es modificado el sustrato), de manera que se altera la conformacin de la enzima polimrica y resulta una nueva conformacin espacial de ella. El efector alostrico puede resultar estimulador de la catlisis por lo que se le nombra efector alostrico positivo o bien un inhibidor de la catlisis o efector alostrico negativo.

Fosfofructocinasa

Ejemplo de enzima alostrica

Los enzimas heterotrpicos

Son estimulados o inhibidos por
LA MOLCULA DE UN INHIBIDOR O EFECTOR

distinta de la de sus sustratos.

EJEMPLO.- El sustrato de la treonindeshidratasa es la treonina, mientras que su modulador es la L-isoleucina

Los enzimas homotrpicos

El sustrato acta tambin como modulador stas contienen dos o ms centros de unin para el sustrato
La modulacin de estos enzimas depende de cuntos sean los centros del sustrato que estn ocupados

Enzimas alostricos mixto homotrpicoheterotrpico

Sobre los cuales pueden actuar como moduladores tanto el sustrato
otro metabolito ( o varios).

2.1.4- Cintica de los enzimas alostricos

Los enzimas alostricos no muestran generalmente la clsica relacin cintica de Michaelis-Menten (Fig. A) entre la concentracin del sustrato, V mx. y kM .

Fig. A Enzima no regulador que obedece a la ecuacin de la veloc. De MichaelisMenten

Enzimas alostricos homotrpicos

Muestran una curva sigmoide al relacionar grficamente la VO con la S .(Fig. B)

La curva sigmoidal implica que la unin de la primera molcula de sustrato con el enzima intensifica la unin de las molculas de sustrato subsiguientes a los otros centros a los que se fija el sustrato

Tal relacin sigmoidal constituye un ejemplo de cooperatividad positiva ,ya que el enlace de una molcula de sustrato en un centro incrementa la unin de las molculas subsiguientes en los dems centros

Enzima Regulador que muestra una curva sigmoidal(cooperatividad positiva)

Fig. B

Enzima Regulador que muestra cooperatividad negativa(Fig. C)

Algunos enzimas alostricos muestran un comportamiento opuesto : la unin de una molcula de sustrato provoca un descenso en la unin de las molculas de sustrato subsiguientes .

El hecho se designa por el nombre de cooperatividad negativa, la cual da por resultado: Una curva ms aplanada en la representacin de la velocidad inicial frente a la concentracin del sustrato y Se aproxima a la saturacin mucho ms lentamente que los enzimas no reguladores o que los de cooperatividad positiva.

ENZIMAS K

(Fig.A)

Los enzimas alostricos que responden a los moduladores positivos o negativos con un cambio en el valor de la KM aparente , pero sin que vare el valor de VMX reciben, a veces, el nombre de enzimas K . Fig. A.

Enzimas M

(Fig. B)

Inversamente,los enzimas alostricos que muestran un cambio en la VMX en respuesta al modulador sin que vare el valor de la KM aparente, se llaman enzimas M Fig. B

Enzima Desensibilizado
La capacidad de un enzima alostrico para ser activado, o inhibido , por sus moduladores especficos puede ser abolida , a veces, sin que se lesione su actividad cataltica, muchas veces por medio de : Por exposicin a la rea o La calefaccin suave Bien tratando el enzima como un agente que se produzca una modificacin qumica del centro modulador. Se dice entonces que el enzima se ha desensibilizado Un enzima alostrico desensibilizado no solamente pierde su sensibilidad frente a los moduladores , sino que puede incluso mostrar una cintica normal de Michaelis-Menten

Aspartato transcarbamilasa (C3)2(R 2)3CINETICA E INHIBICION

YULIANA IVONNE ZEGARRA GARRIDO

ASPARTATO TRANSCARBAMILASA
La Aspartato Transcarbamoilasa o carbamoil transferasa es una enzima importante en la biosntesis de nucletidos de pirimidina. La estructura y las propiedades alostricas de la enzima de la bacteria E. Coli han sido extensamente estudiadas. Ella cataliza una reaccin entre el cido asprtico y el carbamoil fosfato para generar N carbamoil aspartato con la liberacin de fosfato inorgnico.

COMPONENTES CATALITICOS Y REGULATORIOS

La enzima consta de dos tipos de subunidades, cataltica y regulatoria, habiendo dos subunidades catalticas y tres regulatorias por molcula. Cada subunidad cataltica consta de tres polipptidos (c3) y la regulatoria de dos (r2), por lo que la enzima completa es un dodecmero (c3)2 (r2)3. Las subunidades catalticas fijan y transforman a los substratos, mientras que las regulatorias fijan a los efectores (CTP y ATP).

ASPARTATO TRANSCARBAMILASA La sntesis de pirimidinas comienza con la unin de carbamilfosfato a aspartato, con liberacin de fosfato inorgnico, para dar carbamilaspartato. Se trata del primer paso comprometido en la biosntesis de pirimidinas, y est catalizado por la enzima Aspartato transcarbamilasa

Esta enzima tiene un interesantsimo comportamiento regulatorio. su actividad se inhibe por el nucletido CTP, que es uno de los productos finales de la biosntesis de pirimidinas. De esta forma, la ATCasa es un sistema tpico de retroalimentacin negativa. Pero al mismo tiempo, la ATCasa es activada por ATP, producto final de la biosntesis de purinas.

De esta forma, sntesis de purinas y pirimidinas quedan reguladas mutuamente. Por otra parte, la enzima muestra una cintica anmala respecto a sus dos substratos, carbamilfosfato y aspartato, dando lugar a una dependencia sigmoide de la velocidad respecto a la concentracin de substrato.

ENZIMAS ALOSTERICAS

ZAPATA GOICOCHEA ARMANDO

MODIFICACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA ALOSTERICO Este mecanismo de regulacin es muy comn. Se presenta por lo general en aquellas enzimas que estn formadas por varias sub-unidades o polipptidos. Consiste en que una molcula diferente al sustrato o efector alostrico, se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo o de catlisis (que es donde es modificado el sustrato), de manera que se altera la conformacin de la enzima polimrica y resulta una nueva conformacin espacial de ella. El efector alostrico puede resultar estimulador de la catlisis por lo que se le nombra efector alostrico positivo o bien un inhibidor de la catlisis o efector alostrico negativo. En las rutas metablicas no falta la presencia de este tipo de enzimas que presentan alosterismo.

Un ejemplo es el de la enzima alostrica fosfofructocinasa que se encuentra en uno de los pasos de la va glucoltica y cuyos efectores positivos son el AMP o el ADP y el efector negativo es el ATP. En otras palabras, cuando hay presencia abundante de el AMP o del ADP quiere decir que hay poca energa disponible en la clula y por lo tanto, la va glucoltica, que es la transformacin de glucosa a piruvato con la produccin neta de 2 molculas de ATP, se ve acelerada en ese sentido. Sin embargo, si hay abundancia de ATP el uso de la va glucoltica disminuye, inhibiendo alostricamente la enzima fosfofructocinasa. Esto determina que esta enzima sea considerada como la ms importante enzima regulatoria de esta va o ruta metablica.

MODULACIN ALOSTRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las molculas que favorecen la forma R pero que actan sobre una regin del enzima distinta del centro activo son los activadores alostricos.

ACTIVADOR E INHIBIDOR ALOSTRICO

Activador alostrico: favorece la unin del sustrato

Inhibidor alostrico: impide la unin del sustrato

MODIFICACION COVALENTE

MODIFICACIN COVALENTE Esta forma de regulacin metablica consiste en que las enzimas son modificadas covalentemente y por lo tanto, existe la reaccin opuesta para hidrolizar el enlace formado y que as pueda existir la activacin y la desactivacin enzimtica.

Entre las principales modificaciones covalentes tenemos: a) la fosforilacin b) la adenilacin c) la uridilacin.

a) FOSFORILACIN Para que funcione la fosforilacin es necesario que la enzima tenga disponible un grupo hidroxilo (-OH) perteneciente a una serina, una treonina o una tirosina (siendo ms frecuente la serina) y estar colocada en una regin que permita cambio conformacional de la enzima que trae como consecuencia su activacin o inhibicin.

b) ADENILACIN Un Ejemplo de adenilacin lo tenemos con la glutamina sintetasa (enzima que sintetiza glutamina a partir de glutamato). Esta enzima une ATP y desprende ppi (pirofosfato). Cuando est adenilada es menos activa, mientras que est ms activa cuando est desadenilada. La protena P puede existir en dos formas: la PA y PD. La PA, junto con la adeniltransferasa enlaza el AMP y forma la glutamina sintetasa adenilribosilada (menos activa). Mientras que la protena PD, junto con la adeniltransferasa, toma Pi+AMP ADP y transforma la glutamina sintetasa en desadenilada (ms activa).

c) URIDILACIN Ejemplo de sta lo tenemos en la cascada de activacin de la glutamina sintetasa, en donde existen las dos protenas reguladoras mencionadas PA y PD que son interconvertibles reaccionando con 2 UTP y liberando 2 ppi, y lo cataliza la uridiltransferasa. PA se convierte en PD a travs de la uridiltransferasa enlazando UMP y PD puede regresar a PA por hidrlisis. Estas dos actividades catalticas de la uridiltransferasa se encuentran en la misma cadena polipeptdica, y estn controladas para que la enzima, no las use al mismo tiempo.

EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa unindose covalentemente a un grupo qumico de pequeo tamao como el Pi o el AMP. Tambin se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algn grupo qumico. En las enzimas de las vas degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada, mientras que en las vas biosintticas ocurre lo contrario.

La activacin de una protena por fosforilacin.

Elementos de la reaccin

El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

ZIMOGENOS

DORIS GIRON CHAVAN

ZIMOGENOS
Ciertas protenas se fabrican y secretan en forma de protenas inactivas conocidas como proproteinas. Cuando estas son enzimas las proproteinas correspondientes se llaman proenzimas o zimogenos. cul es la razon de que ciertas protenas se secreten como variante inactiva? Para que sirvan de reserva y faciliten su movilizacin rpida en respuesta a una demanda fisiolgica o fisiopatologica

ACTIVACION COVALENTE DE ZIMOGENOS

Los ejemplos clsicas son las enzimas pepsina,tripsina y quimotripsina que se sintetiza como zimogenos inactivos: pepsinogeno, tripsinogeno y quimotripsinogeno respectivamente. pepsina Pepsinogeno pepsina + peptidos enteroquinasa Tripsinogeno tripsina +hexapeptidos tripsina Quimotripsinogeno quimotripsina + 2 dipeptidos Estos zimogenos no ejercen actividad proteolitica mientras estan en el interior de las celulas, generan la forma activa cuando son secretados al trapto gastrointestinal y es irreversible.

ISOENZIMAS
Son distintas formas enzimticas que catalizan la misma reaccin. La principal caracterstica de las isoenzimas es que deben tener la misma especificidad de sustrato La tcnica que habitualmente se emplea para estudiar las isoenzimas es la electroforesis .

ISOENZIMAS
Los organismos superiores suelen elaborar varias versiones fsicamente distintas de un determinada enzima, cada una de las cuales cataliza la misma reaccin. Estos catalizadores protenicos o isoenzimas surgen por la duplicacin de genes. Pueden mostrar diferencias sutiles en propiedades como sensibilidad a factores reguladores particulares o afinidad por el sustrato que las adaptan a tejidos o circunstancias especficos.

ISOENZIMAS
Algunos autores opinan que solamente deben considerarse como isoenzimas aquellas formas moleculares que estn presentes en el mismo rgano o tejido, que tienen un origen gentico similar y actividades catalticas muy similares.

Las peroxidasas, las esterasas y las fosfatasas presentan distintas formas moleculares en el mismo rgano o tejido, pero tienen una amplia especificidad de sustrato y pueden tener diferentes orgenes, no se las considerara como verdaderas isoenzimas.

LACTATO DESHIDROGENASA
LACTATO + NAD NADH+ H+
+

PIRUVATO +

EXISTEN 5 ISOENZIMAS QUE CATALIZAN ESTA REACCION GLOBAL. Poseen el mismo peso molecular. Alrededor 134.000 todas contienen 4 cadenas polipeptidicas cuyo peso molecular es 33500. Todas estn constituidas por 5 combinaciones diferentes de 2 clases de cadenas polipeptidicas designadas por M y H.

LACTATO DESHIDROGENASA
M4 M2H M2H2 MH3 H4 CORAZON RION ERITROCITOS CEREBRO MUSCULO

HIGADO

LACTATO DESHIDROGENASA ESTUDIO CINETICO I

El cuidadoso estudio cinetico de los isozimas a demostrado : Difieren en valores de Km y Vmax respecto a sus sustratos particularmente al piruvato. El isozima M4 posee valor relativamente bajo de Km para piruvato Vmax elevada en la reduccion de piruvato a lactato. El isozima H4 posee Km relativamente elevada para piruvato y en la reduccin Vmax relativamente baja. La deshidrogenacin del lactato catalizado por el isozima H4 es fuertemente inhibida por el piruvato.

LACTATO DESHIDROGENASA ESTUDIO CINETICO II

km
MUSCULO ESQUELETICO Y TEJIDOS EMBRIONARIOS piruvato PREDOMINA M4

para piruvato
Vmax para

Resultado : convierte rpidamente piruvato en lactato Km para piruvato MUSCULO CARDIACO Y PREDOMINA H4 MUSCULOS ROJOS Vmax al reducir piruvato a lactato Resultado: disminuye formacin de lactato

No forman lactato a partir de glucosa. Oxida piruvato a dixido de carbono Aerbicamente sin que se forme lactato

y sin oxigeno no servira esta via para convertir glicgeno a lactato y obtener energia

AYUDA DIAGNOSTICO

YULIANA IVONNE ZEGARRA GARRIDO

DESHIDROGENASA ISOCITRICA
Rara vez aumenta en el suero sino existe una enfermedad del higado. Se encuentra elevada en la hepatitis aguda a a veces en el cancer hepatico metastatico.

AMILASA EN SUERO
Se utiliza para evaluar la funcin del pncreas, diagnosticar la presencia de enfermedades del mismo y para controlar su evolucin. Tambin se utiliza para evaluar enfermedades de la vescula biliar (piedras litiasis), problemas intestinales, y otras enfermedades diversas. La amilasa srica aparece levada a las 12 horas de una lesin de pncreas para volver a la normalidad a las 48 a 72 horas.

Niveles normales de Amilasa en suero: de 30 a 220 U/L.

TRANSAMINASA TGP
se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Su elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la evolucin de la enfermedad.
VALORES NORMALES: 7 a 33 mU/ml

TRANSAMINASA TGO

(Transaminasa glutmico oxalactica, GOT,

Aspartato aminotransferasa, AST. )

se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Su elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la evolucin de la enfermedad. Tambin se utiliza como parmetro indicador de lesin cardiaca en el contexto de otros parmetros cardiacos(CPK,LDH),como indicador de lesin cardiaca por un infarto de miocardio. Su valor mximo se alcanza a las 24 horas tras el infarto, y tiende a bajar en 3 a 4 das si la lesin cardiaca cede. Si persiste elevada es que el infarto est progresando a peor. VALORES NORMALES: 5 a 32 mU/ml

FOSFATASA ALCALINA
se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Es muy sensible, sobre todo, en problemas de obstruccin de las vas biliares. Es la enzima ms sensible a los problemas hepticos producidos tumores metastsicos.
VALORES NORMALES: En adultos40 a 140 U/L En nios menores de 2 aos85-235 U/L En nios entre 2 y 8 aos65-120 U/L En nios entre 9 y 15 aos60- 300 U/L En adolescentes entre 16 y 21 aos30- 200 U/L

Ornitincarbamil transferasa

Enzima del ciclo de la formacion de la urea cuyo aumento en el suero es caracteristicos de las afecciones hepaticas.

LIPASA
La lipasa es una enzima secretada por el pncreas dentro del intestino delgado, la cual cataliza la descomposicin de los triglicridos en cidos grasos y, como sucede con la amilasa, sta aparece en la sangre despus de un dao en las clulas acinosas pancreticas. Valores normales 0 a 160 U/L. Los valores normales pueden variar segn el laboratorio. Nota: U/L = unidades por litro.

Fosfogalactosa uridil transferasa

Enzima que sintetiza el UDP- galactosa a partir de galactosa 1-P y UDP glucosa. Cuando falta esta enzima en nio no puede metabolizar la galactosa que se obtiene a partir de la lactosa de la leche.

Las determinaciones de la actividad de tripsina en el suero durante las enfermedades agudas del pancreas puede ser un metodo mas sensible y seguro que el de la amilasa y liptasa. La determinacion de la colinesterasa del suero ha demostrado valores bajos en las enfermedades hepaticas, la desnutricion .

ENFERMEDADES PRODUCIDAS POR ALTERACION DE ENZIMAS

DISTROFIA MUSCULAR
Las enzimas presentes en el msculo en mayor cantidad son la CPK y la aldolasa. Ambas se elevan en sangre en enfermedades musculares debido a la destruccin muscular y a la alteracin en la permeabilidad de la membrana. La CPK tiene tres isoenzimas, de las cuales la CK-MM es la caracterstica del msculo (CKMB del miocardio, CKBB sistema nervioso central). Adems tambin contiene otras enzimas no especficas, como transaminasas y LDH, que se elevan en enfermedades hepticas, pero tambin puede que en las miopatas. Cuando hay una gran destruccin muscular, puede aparecer aumento de la mioglobina en sangre y aparicin de mioglobinuria, que teir de oscuro la orina y podr detectarse por una tira reactiva que detecta el grupo hem (compartido por la Hb y mioglobina) en ausencia de hematuria

PERFIL HEPATICO
TRANSAMINASAS (SGOT, SGPT) SGOT: enzima glutamato oxaloacetato deshidrogenasa y SGPT: enzima glutamato piruvato deshidrogenasa. Ambas enzimas se distribuyen en todo el organismo, siendo la concentracin de SGPT ms baja que la de SGOT. Sin embargo en el hgado se encuentran en igual proporcin. Un aumento de la actividad de estas enzimas es indicador de muerte celular o dao severo. En los casos en que hay un alza de actividad de SGOT, tambin es concomitante un alza de SGPT. Valores de referencia: SGTP hombres hasta 40 U/L; mujeres hasta 31 U/L (37C)* SGOT hombres hasta 37 U/L; mujeres hasta 31 U/L (37C)*

Fosfatasa Alcalina: enzima que est en altas concentraciones en hgado, huesos, intestino. El valor de la fosfatasa alcalina se ve aumentado en la enfermedad colestsica. Valores de referencia: Adultos 18-85 aos 18-63 U/L (25C); Nios hasta 150 U/L (25C).*

Fosfatasa cida: la prstata tiene altas concentraciones de fosfatasa cida. Trascendencia clnica: til en el diagnstico y monitoreo del carcinoma prosttico invasivo y metastsico.

gamma -Glutamil transpeptidasa (g -GT): se encuentra en altas concentraciones en tejidos secretores como hgado, tracto biliar, rin y pncreas. Su funcin fisiolgica es el transporte de aminocidos al interior celular y se encuentra en mayor cantidad en el rion. Valores de Referencia: 6-28 U/L (25C)*

alfa - amilasa: se secreta en grandes cantidades en pncreas y glndulas salivales y muy poco en otros tejidos. Valores de referencia: Suero: 50-308 U/L ; Orina 143/2325 U/L*

Lactato deshidrogenasa (LDH):

la LDH es un tetrmero de masa molecular 135 kda compuesto de 4 cadenas polipeptdicas, cada cadena puede ser de uno de los dos tipos M o H. Las combinaciones de estos dos tipos de subunidades dan origen a 5 isoenzimas (H4, H3M, H2M2, HM3 y M4). La actividad total de LDH corresponde a la forma combinada de las isoenzimas de LDH. Valores de referencia: 150-450 U/L (37C)*

Perfil cardiaco: Determinacin de CPK y CK-MB, para evaluar el posible dao infligido al corazn, especialmente en aquellos casos en que la muerte se acompao de traumatismo torcico o bien parada cardiaca y masaje cardiaco con restablecimiento de la funcin cardiaca.

Perfil pancretico: Determinacin de glicemia y amilasa serica y especialmente de la lipasa serica para evaluacin de la viabilidad del pncreas para trasplante. Los niveles de lipasa no se suelen afectar en situacin de muerte enceflica, pero s los de glucemia y amilasa.

Nuestro organismo requiere en si de muchos factores que mantengan la homeostasis(normal funcionamiento de nuestro cuerpo o equilibrio) y uno de esos factores son las enzimas reguladoras las cuales cumplen una funcin muy importante en la sntesis de carbohidratos, lpidos , protenas esenciales para el buen funcionamiento de nuestro cuerpo, es por eso que cuando se afecta este equilibrio por una enfermedad como la muscular en el ejemplo empleado se altera el numero de enzimas reguladoras y su funcionamiento, ahora el hallazgo del numero anormal de estas enzimas reguladoras nos ayudaran en el diagnostico de la enfermedad pues nos indicaran cual es el rgano afectado claro aparte de la clnica respectiva que el medico har en su examen clnico.Es por eso que cuando se sospecha de alguna enfermedad en los anlisis respectivos se piden por ejemplo transaminasas para ver como esta el nmero y determinar si es que la enfermedad produce una afeccin en las transaminasas y entonces esto ayudara a diagnosticar que el problema es regular nuevamente la cantidad y el buen funcionamiento de esa enzima.

CONCLUSION

CONCLUSIONES

Desempea un papel indispensable en la homeostasis , en la estababilizacin de la acividad metablica equilibrada y productiva. En la determinacin de la cronometra y los procesos de larga duracin como la divisin y diferenciacin celular que afectan al desarrollo del organismo. La disfuncin de estos mecanismos resultantes de la ccin de gentes patgenos o de mutaciones participan en el inicio de muchas variantes de cncer , en la diabetes ; as tambin en la fibrosis qustica y la enfermedad de Alzheimer. Los transtornos de la actividad enzimtica puede ejercer efectos scundarios sobre el metabolismo celular y luego a largo plazo en la expresin gnica.

CONCLUSIONES
Las enzimas son indispensables para catalizar los cambios fisicos y qumicos en el interior de la clula. Por ello la regulacin de la actividad enzimtica es el elemento principal para entender la dinmica de la regulacn de las clulas normales, as como las disfunciones vinculadas con la enfermedad. Cuando hablamos de cambios enrgeticos que acompaan a las reacciones bioqumicas hacemos referencia a lo que llamamos BIOENERGTICA

BIBLIOGRAFIA

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