Ecuación de Michaelis Menten

Ecuación de Michaelis Menten
Introducción
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato

sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX.
Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis
(foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento
cinético de los enzimas.
Explicación de la ecuación
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v 0) y la

concentración inicial de sustrato ([S] 0) Michaelis y Menten propusieron que las
reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera
etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada

proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de
velocidad. Según esto, podemos afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de
forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo
de la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cinético adopta la hipótesis
del estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-
sustrato es pequeña y constante a lo largo
de la reacción (Figura de la derecha). Por
tanto, la velocidad de formación del
complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la
de su disociación (v2+ v3):
v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la

velocidad de formación de los productos
es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que:
siendo ,
en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituido por KM, o constante de

Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones
que hacen de la KM un parámetro cinético importante.
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto

es:
v = v3 = k3 [ES] =
Para cualquier reacción enzimática, [E T], k3 y KM son constantes. Vamos a

considerar dos casos extremos:
 A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM)

[S]. Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden
englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la expresión
queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso
cinético de primer orden.
 A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La
velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato,
y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además,
tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo
parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que
es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se
encuantra unido al sustrato.
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la

fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida
de la ecuación de Michaelis-Menten:
Hay enzimas que no obedecen la ecuación

de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética
no es Michaeliana. Esto ocurre con los
enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a
[S] no es una hipérbola, sino una sigmoidea.
En la cinética sigmoidea, pequeñas
variaciones en la [S] en una zona crítica
(cercana a la KM) se traduce en grandes
variaciones en la velocidad de reacción.
Bibliografía
 http://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap05_enzimas.php
 http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#mm
 http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_de_Michaelis-Menten

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Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v 0) y la

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada

[ET] = [E] + [ES]

Además, como [ES] es constante, la

Como v1=v2+v3, podemos decir que:

k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

Despejando [ES], queda que:

en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituido por KM, o constante de

Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto

Para cualquier reacción enzimática, [E T], k3 y KM son constantes. Vamos a

 A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM)

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