DESCRIÇÃO

Bases da alimentação e nutrição, Importância da utilização de proteínas na dieta adequada.

PROPÓSITO
Reconhecer que todo alimento tem função de nutrição no corpo humano e que a alimentação precisa ser
completa, bem como a importância da nutrição como ciência para a devida atuação profissional.

OBJETIVOS

MÓDULO 1

Reconhecer a nutrição como ciência

MÓDULO 2

Definir estrutura química, classificação e fontes alimentares de proteínas

MÓDULO 3

Definir funções biológicas, digestão, absorção e recomendação de consumo de proteínas

MÓDULO 4
Definir o metabolismo das proteínas e o ciclo da ureia

INTRODUÇÃO
A alimentação é um ato comum na rotina diária dos indivíduos essencial para a manutenção da vida. Neste
tema, aprenderemos os conceitos básicos da nutrição humana através da definição de alimentação e das
normas da ciência da Nutrição. Para isso, definiremos alguns termos, identificaremos os nutrientes e
descreveremos as leis da alimentação. Estudaremos também a proteína, analisando sua composição
química, descrevendo suas funções biológicas, classificações, importâncias nutricionais, suas fontes
alimentares e compreendendo o processo de digestão de proteínas no trato gastrointestinal e utilização de
aminoácidos no corpo humano.

MÓDULO 1

 Reconhecer a nutrição como ciência

CONTEXTUALIZAÇÃO
O ato de se alimentar é fundamental para manutenção da vida dos seres humanos, pois garante o
abastecimento de substrato para o metabolismo energético e promove o acesso a diversas substâncias
necessárias para uma adequada nutrição do organismo. A escolha dos alimentos que serão utilizados em
uma dieta é relacionada à vivência individual, por isso os aspectos econômicos, culturais, sociais e
regionais impactam diretamente no consumo alimentar dos indivíduos. O nutricionista deve observar todos
esses aspectos quando acompanha um paciente e, além disso, conhecer as substâncias que existem nos
alimentos e como elas irão influenciar na saúde do consumidor.

O glossário do Ministério da Saúde define nutrição como:

“O ESTADO FISIOLÓGICO QUE RESULTA DO CONSUMO E
DA UTILIZAÇÃO BIOLÓGICA DE ENERGIA E NUTRIENTES
EM NÍVEL CELULAR.”

(BRASIL, 2007)

O conhecimento sobre a composição dos alimentos e das funções dos nutrientes no organismo será
essencial para embasar o trabalho do profissional de Nutrição.

DEFINIÇÃO E CLASSIFICAÇÃO DOS

NUTRIENTES
Para iniciar o estudo da nutrição humana, devemos definir e entender alguns conceitos que são
fundamentais para a disciplina.

São eles:

Nutrição: Segundo Cuppari (2014), pode ser descrita como a ciência que estuda os alimentos. Nesse
contexto, o profissional da área terá conhecimentos sobre a composição dos alimentos e de que forma
seus nutrientes agem no organismo humano, desde o processo de digestão, absorção e excreção, que
estão relacionados ao sistema gastrointestinal, até a forma como eles interagem entre si e interferem no
equilíbrio do metabolismo corporal em relação à saúde e à doença.

Alimentação: Algo comum na vida dos seres vivos. Em geral, nas primeiras horas de vida o ser humano já
será alimentado para garantir o sustento do seu organismo. Por isso, a descrição sobre o ato de se
alimentar trata do processo em que os indivíduos adquirem do meio externo os alimentos que estarão
presentes na sua dieta diária, ou seja, eles não produzem endogenamente o seu próprio alimento e
precisam recorrer às substâncias disponíveis no meio em que vivem. Logo, alimentos são as substâncias
de origem vegetal ou animal que fornecem nutrientes e energia aos seres vivos para manutenção da vida.
Nutrientes: Contidos nos alimentos ingeridos pelos seres humanos, os nutrientes desempenham funções
específicas no organismo, desde a oferta de substrato para o metabolismo energético, fornecendo
combustível para a continuidade dos ciclos celulares, até o aporte de substâncias essenciais para o
adequado crescimento e reparação tecidual. Os nutrientes estão distribuídos em quantidades distintas nos
mais diversos alimentos, por isso a dieta habitual deve ser variada.

Alimentação saudável: Termo mais abrangente, foi definida no Glossário Temático do Ministério da
Saúde (2007) como padrão alimentar adequado às necessidades biológicas e sociais dos indivíduos e de
acordo com as fases do curso da vida. A alimentação adequada não pode ser exclusiva, deve ser
acessível, do ponto de vista físico e econômico. A qualidade nutricional da alimentação passa pela
variedade de alimentos e cores, garantia de sabor adequado, harmonia entre os alimentos e segurança do
ponto de vista sanitário. A alimentação saudável leva em conta os aspectos sociais e psicológicos (como
cultura, religião, demografia, comportamento) que influenciam as práticas alimentares.

 ATENÇÃO

Não é possível encontrar, na natureza, um único alimento que sozinho contenha em sua composição todos os
nutrientes em quantidades adequadas para atender às demandas do organismo de um indivíduo adulto.
Portanto, a forma básica de garantir o adequado funcionamento do corpo humano é consumindo os nutrientes
disponíveis nos diversos grupos alimentares.

As substâncias nutritivas estão disponíveis em diversos grupos alimentares, tanto em vegetais quanto em
alimentos de origem animal. Existe uma grande variação na quantidade e no tipo de nutrientes presentes
em cada alimento, de acordo com a forma de cultivo, plantio, tipo de solo, colheita, tipo de ração que o
animal consome, região na qual foi cultivado, armazenamento, transporte, beneficiamento, processo de
industrialização e forma de preparo desse alimento que será consumido. O cuidado com toda cadeia
produtiva para que o alimento tenha qualidade ao ser servido ao consumidor também é importante para
garantir adequada oferta de nutrientes através da alimentação.

Para a saúde humana, os nutrientes podem ser classificados de acordo com a forma como são obtidos
pelo organismo. Nesse contexto, os nutrientes essenciais são aqueles que o corpo não é capaz de
sintetizar em quantidades adequadas e devem estar presentes na alimentação diária. Já os nutrientes não
essenciais são as substâncias que o corpo produz em quantidades suficientes para atender suas
necessidades metabólicas. Do ponto de vista nutricional, os nutrientes podem ser classificados de acordo
com a quantidade em que são exigidos diariamente pelo organismo humano.
Macronutrientes: (proteínas, carboidratos e lipídios) São substâncias que fornecem energia para nosso
organismo, representadas pelas quilocalorias (Kcal), e que são necessárias em quantidades acima de 1g
por dia.

Micronutrientes: (vitaminas e minerais) São substâncias necessárias em quantidades mínimas que, no

entanto, são essenciais para manutenção da vida. Normalmente a quantidade necessária é abaixo de 1g
por dia. Vitaminas e minerais não contêm Kcal, mas participam de reações chave para produção de
energia e estão envolvidos em diversos processos metabólicos.

Cada nutriente tem recomendações diárias de ingestão bem definidas que são baseadas no gênero e na
faixa etária dos indivíduos, respeitando, ainda, diferentes momentos fisiológicos e possíveis patologias em
curso. O objetivo é atender à demanda corporal de maneira individual.

Para facilitar o entendimento desse conceito, é importante que você conheça algumas normas básicas de
alimentação que foram propostas pelo médico argentino Pedro Escudero e ficaram conhecidas como as 4
leis de Pedro Escudero.

LEIS DE PEDRO ESCUDEIRO

Pedro Escudero foi um médico argentino que criou a especialidade em Nutrição e propôs 4 Leis que
apresentam orientações para uma prática alimentar que garanta o funcionamento adequado do corpo
humano. A alimentação deve promover crescimento, desenvolvimento, manutenção e recuperação tecidual.
As leis são descritas pela Associação Brasileira de Nutrição (1991) como: lei da quantidade, qualidade,
harmonia e adequação.

Clique nas abas para conhecer tais leis:

LEI DE QUANTIDADE
A ingestão de alimentos e nutrientes deve ser feita em quantidades suficientes para suprir a necessidade
energética do corpo, respeitando a individualidade. Ou seja, a energia proveniente das refeições deve
estar bem distribuída de acordo com todos os nutrientes necessários para que o organismo mantenha suas
atividades metabólicas equilibradas. Exemplo: uma dieta restritiva pode comprometer a oferta de calorias
e prejudicar o fornecimento de energia para o organismo.

LEI DA QUALIDADE
A dieta deve ser variada, contendo alimentos de todos os grupos alimentares para fornecer todos os
nutrientes necessários para o adequado funcionamento do corpo. Em outras palavras, a oferta de
alimentos deve garantir o acesso a todos os nutrientes essenciais. Exemplo: uma dieta monótona e
repetitiva tende a expor o indivíduo aos mesmos nutrientes frequentemente, podendo levar a deficiências
de algumas substâncias que estejam disponíveis em menor quantidade.

LEI DA HARMONIA
A harmonia preconiza o equilíbrio da ingestão de nutrientes. A quantidade de nutriente ingerida deve
respeitar a proporção dos demais nutrientes disponíveis na dieta. Para isso, não deve haver excesso de
um nutriente e a ausência de outro. Os nutrientes devem estar em proporções adequadas, principalmente
com relação ao valor calórico. Um alimento em excesso, mesmo que considerado benéfico para saúde,
pode prejudicar a oferta de nutrientes dos demais alimentos.

LEI DA ADEQUAÇÃO
A alimentação deve ser adequada aos indivíduos, respeitando as características fisiológicas (como idade,
gênero, atividade física, patologias etc.) e questões socioeconômicas (como cultura, renda familiar, local de
moradia, regionalidade, preferências etc.). As quantidades de nutrientes necessárias diariamente variam
individualmente, de acordo com gênero, idade e momento fisiológico.

CLASSIFICAÇÃO DOS ALIMENTOS

Os alimentos podem ser classificados de acordo com as funções que exercem no nosso organismo.

São eles:

ALIMENTOS ENERGÉTICOS
Os alimentos energéticos são aqueles que fornecem energia e kcal em quantidade significativa para o
comensal. Esta função é desempenhada pelos macronutrientes, principalmente pelos carboidratos, que
são os substratos de energia mais eficientes para o corpo humano. Por exemplo, os carboidratos são a
principal fonte de energia para a musculatura esquelética durante a prática esportiva.

Os lipídios também são boas fontes de energia, já as proteínas, apesar de serem macronutrientes e
fornecerem kcal para o metabolismo energético, não têm como função primordial a oferta energética. O
grupo dos cereais representa a principal fonte de alimentos energéticos na alimentação cotidiana, e dentre
os mais variados exemplos estão arroz, trigo, feijões, raízes e açúcares.

ALIMENTOS REGULADORES
Os alimentos reguladores exercem papéis fundamentais na atividade das reações químicas e metabólicas
do organismo. São alimentos importantes para regulação da adequada atividade metabólica corporal. Os
micronutrientes, como vitaminas e minerais, exercem essa função de regulação, assim como as fibras
alimentares, a água e as proteínas. Os alimentos disponíveis no grupo das hortaliças e frutas são boas
fontes de nutrientes reguladores.

ALIMENTOS CONSTRUTORES
Os Alimentos construtores participam dos processos de construção de tecidos, ou seja, exercem função de
estruturar e reparar diferentes tecidos corporais, como pele, ossos, músculos, cartilagens, dentes. Os
alimentos que exercem essa função são ricos em proteínas, que são nutrientes encontrados em
abundância em alimentos de origem animal (carnes bovinas, aves, ovos, peixes, leite e derivados), mas
também são encontradas em alguns alimentos de origem vegetal (como oleaginosas. Leguminosas e
cereais). Além da proteína, esse grupo contempla aqueles alimentos ricos em minerais que constituem
diversos tecidos corporais (como o cálcio e ferro) e a água, que participa das reações enzimáticas do
organismo.

A partir de 2014, o Guia Alimentar para a População Brasileira, disponibilizado pelo Ministério da Saúde,
adicionou o que definiu como Regra de ouro para alimentação, sugerindo que o consumidor prefira sempre
alimentos in natura ou minimamente processados e preparações culinárias a alimentos
ultraprocessados. Isto é, o guia fortalece a necessidade de consumir alimentos mais próximos do seu
estado natural e que tenham sofrido menos processos dentro da indústria alimentícia.

Fonte: Shutterstock.com

Os alimentos in natura são obtidos da natureza, diretamente dos vegetais e animais. São considerados
naturais, pois são adquiridos para o consumo sem ter sofrido nenhum tipo de alteração na sua composição
química. Nesses alimentos, a conservação das suas características originais e de seus nutrientes é maior
do que nos alimentos produzidos industrialmente. Os alimentos minimamente processados são aqueles
que sofreram poucas alterações na sua composição original, sofrem mudanças durante a manipulação,
como higienização, cortes, congelamento, entre outros, mas mantém suas características próximas ao
alimento natural.

Imagem: Shutterstock.com

Os alimentos processados recebem a adição de sal e açúcar em sua composição como forma de
aumentar a conservação e vida de prateleira do produto, como as conservas de legumes e frutas. E a
fabricação dos alimentos ultraprocessados nas indústrias de grande porte envolve diversas etapas e
técnicas de processamento e adição de muitos ingredientes, incluindo sal, açúcar, óleos e gorduras e
substâncias de uso exclusivamente industrial, como corantes, conservantes, entre outros. Esses alimentos
tendem a conter calorias em excesso, limitar a concentração de nutrientes e ofertar uma composição
nutricional desbalanceada, e podem impactar negativamente na cultura e hábitos de uma população, por
isso seu consumo diário é desencorajado.

Imagem: Shutterstock.com

Os alimentos in natura são obtidos da natureza, diretamente dos vegetais e animais. São considerados
naturais, pois são adquiridos para o consumo sem ter sofrido nenhum tipo de alteração na sua composição
química. Nesses alimentos, a conservação das suas características originais e de seus nutrientes é maior
do que nos alimentos produzidos industrialmente. Os alimentos minimamente processados são aqueles
que sofreram poucas alterações na sua composição original, sofrem mudanças durante a manipulação,
como higienização, cortes, congelamento, entre outros, mas mantém suas características próximas ao
alimento natural.
Os alimentos processados recebem a adição de sal e açúcar em sua composição como forma de
aumentar a conservação e vida de prateleira do produto, como as conservas de legumes e frutas. E a
fabricação dos alimentos ultraprocessados nas indústrias de grande porte envolve diversas etapas e
técnicas de processamento e adição de muitos ingredientes, incluindo sal, açúcar, óleos e gorduras e
substâncias de uso exclusivamente industrial, como corantes, conservantes, entre outros. Esses alimentos
tendem a conter calorias em excesso, limitar a concentração de nutrientes e ofertar uma composição
nutricional desbalanceada, e podem impactar negativamente na cultura e hábitos de uma população, por
isso seu consumo diário é desencorajado.

 SAIBA MAIS

As orientações sugeridas pelo Ministério da Saúde, a partir do guia alimentar e as leis de alimentação
propostas por Pedro Escudeiro, são norteadoras. A partir delas, o nutricionista pode adequar a dieta de seus
pacientes às suas necessidades fisiológicas, a fim de promover saúde através do adequado consumo de
alimentos e reduzir a incidência de doenças crônicas não transmissíveis.

Abordaremos todos os nutrientes já listados, desde sua estrutura química até sua função no organismo
humano. O objetivo é que você saiba distinguir as fontes alimentares e a melhor maneira de ofertar esses
alimentos para garantir o aporte adequado de todos os nutrientes em uma dieta diária.

A NUTRIÇÃO É UMA CIÊNCIA: UMA VISÃO DE

PEDRO ESCUDERO
A especialista Monica Dalmacio fala sobre importância do trabalho pioneiro de Pedro Escudero no campo
da Nutrição.
VERIFICANDO O APRENDIZADO

MÓDULO 2

 Definir estrutura química, classificação e fontes alimentares das proteínas

CONTEXTUALIZAÇÃO
O estudo dos macronutrientes será iniciado com a proteína, que é uma palavra de origem grega que
significa protos, ou seja, primeiro ou primitivo. O significado da palavra proteína nos traz a ideia de
“importância primordial” ou “primeira importância”. Pela origem do termo, é possível perceber que esse
macronutriente é fundamental para o corpo humano. Na classificação dos alimentos apresentada no
Módulo 1, as fontes proteicas estão entre os nutrientes construtores, e assim participam de estruturas
corporais (como os músculos) e estruturas celulares (como a parede das células), além de contribuir com o
fornecimento de energia, em menor proporção, estando presentes também nos alimentos energéticos e
participando de reações celulares com ação reguladora.

No organismo, a proteína está bem distribuída em formas distintas nos mais diferentes tecidos corporais.
Estima-se que pouco menos de 20% do peso corporal de um adulto saudável seja constituído de
elementos proteicos e a maior concentração dessas proteínas é encontrada na musculatura estriada
esquelética, que pode conter até 70% desse total de proteínas corporais.

As proteínas estão apresentadas em diferentes estruturas e possuem outras funções biológicas além da
função estrutural e energética. Segundo Iom (2005), devido ao seu importante papel no organismo, esse
nutriente faz parte da dieta adequada e as recomendações atuais preconizam uma ingestão entre 10% a
15% do valor energético.

ESTRUTURA QUÍMICA DAS PROTEÍNAS

A proteína é uma molécula de proporções grandes, ou seja, tem alto peso molecular e é constituída pela
ligação de diferentes estruturas menores, por isso é chamada de macromolécula. A formação dessa
estrutura peculiar é possível pela combinação de diferentes aminoácidos ligados entre si, que são as
substâncias consideradas as unidades básicas de uma proteína inteira.

A estrutura das proteínas é considerada semelhante aos demais macronutrientes (carboidratos e lipídios)
pela presença de átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio na molécula. A distinção da estrutura proteica
das demais está na presença do nitrogênio, que se estima ocupar cercar de 16% da estrutura química das
proteínas.

A composição atômica geral de um aminoácido está representada na figura a seguir, e pode ser descrita
normalmente pela presença de um carbono central (C) ligado a uma molécula de hidrogênio (H) e
associado a outras três estruturas, sendo um grupo amina formado pelo nitrogênio associado a dois
hidrogênios (-NH2), um grupo ácido carboxílico, também conhecido como ácido orgânico, formado por um

carbono associado a um oxigênio e uma hidroxila (-COOH), e uma cadeia lateral, que é representada
como um grupo R, que pode ter formatos muito variados, ligações de cadeias diversas e ocasionalmente a
presença de substâncias como enxofre, fósforo, cobalto e ferro.

 Figura 1: Representação de um aminoácido.

De acordo com McArdle (2019), o nosso corpo necessita de 20 aminoácidos específicos, cada um
deles apresenta um grupo amina (NH2) de carga elétrica positiva em uma extremidade da molécula e um

grupo ácido orgânico (COOH) de carga elétrica negativa na outra. A associação entre o grupo ácido e o
grupo amino de dois aminoácidos recebe o nome de ligação peptídica, formando grupamento amida

(carbonila C=O - associada a um nitrogênio - N) e ocorrendo liberação de água (H2O).

Veja a representação de um peptídeo, estrutura que tem pelo menos uma ligação peptídica entre dois
aminoácidos:

 Figura 2: Representação de uma ligação peptídica.

As proteínas formam estruturas diferentes de acordo com as ligações peptídicas feitas entre os
aminoácidos. Segundo Cozzolino & Cominetti, 2013, as proteínas apresentam quatro formas estruturais
designadas como primária, secundária, terciária e quaternária, e as estruturas mais complexas sofrem
um enovelamento da cadeia com o objetivo de reduzir a exposição de aminoácidos hidrofóbicos (que não
se dissolvem em água) e aumentar a concentração de aminoácidos hidrofílicos (que se dissolvem em
água) na superfície da proteína.

ESTRUTURA PRIMÁRIA

É uma estrutura simples, de configuração linear, constituída pela união de diferentes aminoácidos,
formando uma cadeia que pode conter vários peptídeos chamada de cadeia polipeptídica.

A forma como os aminoácidos estarão ligados entre si em uma cadeia simples vai determinar a função
biológica que essa estrutura exercerá no corpo.

Os aminoácidos são estruturas com conformação geral similar, por isso, em uma estrutura primária, é
esperado que o primeiro aminoácido da cadeia apresente o grupamento amino livre, isto é, o NH2 do

primeiro aminoácido da cadeia não estará envolvido com a ligação peptídica. Essa estrutura é conhecida
como amino-terminal ou N-terminal. O último aminoácido da cadeia terá seu grupamento amino envolvido
em uma ligação peptídica, mas terá o grupamento carboxílico livre. Esse aminoácido será conhecido como
carboxi-terminal ou C-terminal, pois a COOH não está envolvida em nenhuma ligação peptídica.

Temos em destaque, na próxima figura, a representação tridimensional do grupo amida, formado na

ligação peptídica, e nas extremidades da cadeia é possível observar a estrutura N terminal à esquerda da
cadeia polipeptídica e a estrutura C-terminal no final da cadeia à direita.

Veja a estrutura química (em baixo) e a estrutura tridimensional (em cima) de uma ligação peptídica entre a
alanina e um aminoácido adjacente representando uma estrutura primária:
 Figura 3: Representação tridimensional do grupo amida.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

A cadeia primária sofre torções provocadas por diferentes cargas elétricas em sua composição. Segundo
Cozzolino e Cominetti (2013), a presença de aminoácidos com diferentes polaridades induz a rotação nos
ângulos formados entre os átomos que compõem o peptídeo. A estrutura secundária pode ser apresentada
em duas formas distintas dentro de sua molécula: α-hélice e β-pregueada.

Α-HÉLICE
A estrutura alfa-hélice ou helicoidal, recebe esse nome pelo formato que ela apresenta espacialmente,
semelhante a uma hélice ou uma mola. Isso ocorre devido a uma torção que a cadeia de proteínas sofre.
Essa mudança de ângulo acontece pela ligação peptídica, que sofre a ação de pontes de hidrogênio entre
o oxigênio do grupamento carboxila e o hidrogênio do grupamento amino de dois aminoácidos. Veja a
representação dessa configuração espacial:
 Figura 4: Representação de uma estrutura secundária em α-hélice.

Β-PREGUEADA
A forma β-pregueada é resultado da presença de pontes formadas pela união dos hidrogênios de duas
partes da cadeia de proteínas levando a uma torção semelhante à de folhas dobradas sobre si mesmas.
Veja a representação:

 Figura 5: Representação de uma folha beta pregueada e suas pontes de hidrogênio.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

É uma cadeia peptídica formada pela união de diversas estruturas secundárias. Essa característica
permite o enovelamento da molécula, que assume uma disposição tridimensional parecida com uma
estrutura globular. Cozzolino e Cominetti, (2013) afirmam que a estrutura globular é mantida por meio
de diversos tipos de interações, como as eletrostáticas, as hidrofóbicas, as forças de Van der Waals e

as pontes de hidrogênio.

Todas as proteínas apresentam a estrutura terciária em sua composição, algumas apresentam uma
única cadeia polipeptídica, como pode ser observado na Figura 6, a qual representa a estrutura
tridimensional da mioglobina, que é uma proteína globular presente no músculo esquelético com função de
acumular oxigênio. Enquanto outras proteínas são formadas por mais de um tipo de cadeia em sua
estrutura, como pode ser observado na Figura 7, a qual representa a estrutura tridimensional da
hemoglobina, que é a proteína presente no interior das células sanguíneas com função de transporte de
oxigênio.

 Figura 6: Estrutura 3D da mioglobina.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

É descrita como um rearranjo de cadeias polipeptídicas, ou seja, as cadeias de aminoácidos sofrem

ligações entre si a fim de proteger a parte hidrofóbica da proteína. A estrutura quaternária tem em sua
composição as cadeias polipeptídicas e outras estruturas não proteicas que porventura podem estar
envolvidas na composição da molécula. Essas ligações mudam a conformação especial da molécula e o
arranjo formado por várias cadeias polipeptídicas formam a estrutura quaternária (Figura 7).

 Figura 7: Estrutura 3D da hemoglobina.

Como descrito por Campbell & Farrel (2007), a configuração espacial final das proteínas, estrutura terciária
ou quaternária, é constante e determinante das funções biológicas por elas exercidas. As torções no ângulo
das ligações peptídicas entre os aminoácidos formam um enovelamento necessário para proteção da
parte hidrofóbica da proteína. Assim, as proteínas podem apresentar uma configuração globular

(proteínas globulares), que tem como característica a solubilidade em água, devido à exposição dos
compostos hidrofílicos. São exemplos de proteínas globulares a mioglobina e hemoglobina descritas
anteriormente.

As ligações peptídicas variam entre si, e o enovelamento pode não ser suficiente para proteger a parte
hidrofóbica da cadeia proteica. Por isso, algumas proteínas apresentam uma característica cilíndrica,
chamadas de proteínas fibrosas, são rígidas, resistentes e elásticas, devido ao arranjo da molécula que
apresenta impermeabilidade em água, por isso possuem funções estruturais. O colágeno (proteína
importante da constituição do tecido conjuntivo) e a queratina (proteína presente em abundância na
epiderme dos seres humanos e constituinte dos cabelos) são exemplos de proteínas fibrosas.

Veja a representação das 4 estruturas proteicas:

 Figura 8: Representação das estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

As proteínas podem ser classificadas de acordo com as substâncias que compõem a cadeia peptídica, ou
seja, uma proteína simples, chamada de homoproteína, apresenta apenas aminoácidos ligados entre si ao
longo da cadeia. As heteroproteínas são definidas como proteínas complexas, pois os aminoácidos ao
longo da cadeia podem estar associados a outras substâncias não proteicas, como as lipoproteínas, que
são formadas pela associação de moléculas de proteínas a diferentes lipídios dietéticos e têm função de
transportar gorduras nos meios líquidos corporais. O HDL e o LDL são lipoproteínas bem conhecidas e
popularmente chamadas de colesterol bom e ruim respectivamente.

As cadeias de proteínas podem ser classificadas, ainda, de acordo com a quantidade de aminoácidos
existente e o número de ligações formadas entre eles.
Um dipeptídeo representa a ligação entre dois aminoácidos, com presença de uma ligação peptídica; um
tripeptídeo, é a união entre três aminoácidos, com presença de duas ligações peptídicas; e um
tetrapeptídeo, é a ligação entre 4 aminoácidos, com três ligações peptídicas na cadeia. Um oligopeptídeo
em geral é representado por cadeias médias de aminoácidos, com pelo menos 10 unidades associadas.
As grandes cadeias de aminoácidos, contendo acima de 50 unidades, são normalmente as proteínas que
têm funções biológicas e classificadas como polipeptídios.

Os aminoácidos podem ser categorizados, do ponto de vista nutricional, de acordo com a necessidade de
ingestão na dieta humana. Como vimos, algumas substâncias são classificadas como essenciais, devido à
incapacidade do organismo em produzi-las para o próprio sustento, devendo, então, ser consumidas via
alimentação.

Dentre os 20 aminoácidos necessários para o ser humano, oito são considerados indispensáveis, ou
essenciais para adultos saudáveis (em crianças podem ser considerados nove aminoácidos essenciais),
eles serão descritos na Tabela 1. Portanto, um aminoácido essencial (ou indispensável) é aquela
substância que nosso corpo não é capaz de sintetizar o esqueleto carbônico e precisa ser ingerida via
alimentação para garantir adequado aporte nutricional.

Os aminoácidos dispensáveis, ou não essenciais, são tão importantes quanto os essenciais, e o termo na
verdade se refere à capacidade do organismo de produzir essas substâncias a partir de

compostos já disponíveis e em quantidades suficientes para atender à demanda corporal.

Ainda nesse contexto, existe a classificação de aminoácidos condicionalmente essenciais. Essas

substâncias podem ser requeridas pelo organismo em maiores quantidades devido a determinadas
condições fisiológicas ou patológicas. Em condições normais, o corpo poderia sintetizar esses
aminoácidos, no entanto, em alguns momentos, a produção endógena pode estar aquém da necessidade
metabólica, precisando ser ofertados na dieta habitual.

Tabela 1: Classificação dos aminoácidos indispensáveis, dispensáveis e condicionalmente indispensáveis

na alimentação humana

Indispensáveis Dispensáveis Condicionalmente indispensáveis

Isoleucina Alanina Glutamina

Leucina Ácido Aspártico Glicina

Lisina Asparagina Serina

 Metionina Ácido Glutâmico Prolina

Fenilalanina Tirosina

Treonina Cisteína e Cistina

Triptofano Taurina

Valina **Arginina

*Histidina

(*) Histidina não é sintetizada por lactentes. (**) Arginina tem síntese e é limitada em crianças. Autor:
Adaptado de OLIVEIRA et al. 1998.

A ausência de qualquer um dos 20 aminoácidos necessários para a síntese de novas proteínas no corpo
humano irá influenciar negativamente no crescimento, desenvolvimento e reparo tecidual.

 SAIBA MAIS

Os aminoácidos não essenciais em geral estão presentes em quantidades significativas para suprir a taxa de
utilização corporal. No entanto, o consumo de uma dieta pobre em aminoácidos essenciais está associado ao
surgimento da desnutrição proteica e pode comprometer o desenvolvimento, crescimento e surgimento dos
caracteres sexuais em crianças e adolescentes e ainda levar a falência de órgãos vitais em casos graves de
desnutrição em todas as faixas etárias.

FONTES ALIMENTARES DE PROTEÍNAS

Os aminoácidos essenciais estão bem distribuídos nos alimentos que compõem a dieta humana. Tanto
alimentos de origem vegetal como de origem animal fornecem quantidades significativas de aminoácidos
indispensáveis ao organismo. Em geral, os animais não são capazes de produzir todos os aminoácidos
essenciais e consomem via alimentação a maior parte de suas proteínas.

No reino vegetal, todos os aminoácidos indispensáveis são sintetizados pela incorporação de nitrogênio
presente no solo de cultivo, além de outros compostos orgânicos. A síntese de novas proteínas em animais
e nos seres humanos só será possível na presença de todos os aminoácidos essenciais necessários para
o metabolismo proteico. Nesse contexto, as proteínas dietéticas podem ser divididas em proteínas
completas e incompletas., descrito por McArdle (2019):

Proteínas completas provêm de alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais na quantidade e
razão corretas para manter o equilíbrio nitrogenado e possibilitar o crescimento e reparo de tecidos. Em
geral, as fontes de proteínas completas são alimentos de origem animal como carnes bovinas, de aves e
de peixes, ovos e leites.


Proteínas incompletas são deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais na sua composição
química. As fontes de proteínas vegetais são consideradas incompletas em aminoácidos essenciais, como
leguminosas, cereais, oleaginosas e sementes.

A Tabela 2 descreve a quantidade em gramas (g) de proteínas disponível em cada 100 gramas de alguns
alimentos de origem vegetal e animal.

Tabela 2. Conteúdo de proteínas e valor calórico por 100g de diferentes alimentos.

Alimento Quantidade (g/ml) Energia (Kcal) Proteína (g)

Arroz integral cozido 100 124 2,6

Aveia em flocos 100 394 13,9

Carne bovina acém cru 100 132 19,4

 Carne bovina fígado cru 100 141 20,7

Castanha-do-pará crua 100 643 14,5

Ervilha em vagem 100 88 7,5

Feijão preto cru 100 324 21,3

Frango peito cru 100 119 20,6

Lentilha crua 100 339 23,2

Milho-verde cru 100 138 6,6

Noz crua 100 620 14,0

Ovo de galinha cru 100 143 13,0

Pescada filé crua 100 107 16,7

Soja, farinha 100 404 36,0

Autor: Adaptado de TACO, 2011.

  ATENÇÃO

A qualidade das proteínas está relacionada com o conteúdo de aminoácidos essenciais disponíveis em sua
composição. Como visto na tabela, alguns alimentos têm maior conteúdo de proteínas na composição que
outros. Por isso, diferentes testes foram propostos para definir a qualidade de uma proteína. Esses testes
muitas vezes foram conduzidos em experimentos com animais devido ao grande controle de variáveis
necessárias para a credibilidade dos experimentos.

Baseado nesses experimentos, surgiu o conceito de proteína de referência, em que a ovoalbumina

(principal proteína do ovo), foi considerada a proteína mais completa devido à grande quantidade de
aminoácidos essenciais disponíveis nesse alimento. As demais proteínas animais tendem a apresentar
uma concentração aminoacídica próxima à observada no ovo. No entanto, as proteínas vegetais
apresentam carência em um ou mais aminoácidos essenciais quando comparadas à ovoalbumina. Dessa
conclusão surgiu o termo conhecido como aminoácido limitante, sendo este o aminoácido que está

presente em concentrações menores em alimentos de origem vegetal quando comparados com a proteína
de referência.

 Figura 9: Fontes alimentares de proteínas.

Diferentes testes para definir a qualidade de uma proteína foram propostos baseados em experimentos in
vivo, normalmente feitos com roedores. A seguir, serão apresentados alguns cálculos descritos por
Cozzolino e Cominetti (2013):
ESCORE QUÍMICO
O escore químico é expresso em porcentagem e considera a proteína de referência (ovoalbumina). O
teste compara o aminoácido que está presente em menor concentração (aminoácido limitante) em
determinada proteína que está sendo testada (proteína teste) com a ovoalbumina.

mg de aminoácidos por g de proteína testada

Escore = mg de aminoácidos por g de proteína de referência

 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal

Exemplo: O Escore químico do ovo é 100 para todos os aminoácidos essenciais. A aveia é limitante no
conteúdo de lisina, e seu escore químico é 51. Isso significa que o conteúdo de lisina na aveia é 51%
menor que o encontrado no ovo.

RAZÃO DE EFICIÊNCIA PROTEICA

A Razão de eficiência proteica (PER) avalia o ganho de peso de um sujeito em relação ao consumo de

uma fonte alimentar de proteínas durante o período que o teste for realizado.

Ganho de peso
P ER = Quantidade de proteína ingerida

 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal

VALOR BIOLÓGICO
O valor biológico (VB) representa a quantidade de nitrogênio ingerido via dieta que será absorvida no

intestino e ficará retida no organismo. A avaliação é feita pela diferença entre o nitrogênio ingerido e o
excretado pelas fezes e urina. A conversão de proteínas em nitrogênio considera que cada unidade de
proteína equivale a 1 unidade de nitrogênio multiplicada por 6,25.

N retido = [N ingerido] – [Δ N fecal] − [Δ N urinário]

VB = N absorvido [N ingerido] – [Δ N fecal]

 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal

(Δ = o valor total de N perdido nas fezes e na urina em 24 horas; N = nitrogênio)

PDCAA’S
O método de escore conhecido como PDCAA’S (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score), que

significa digestibilidade proteica corrigida pelo escore do aminoácido) é adotado atualmente como
método padrão para classificar a qualidade da proteína dietética.

PDCAAS (%) =
mg do AA limi tan te em 1g de proteína teste x digestibilidade verdadeira (%) x100
mg do mesmo AA limi tan te em 1g de proteína de referência
(AA = aminoácidos)

 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal

Esse modelo de referência foi proposto pela a Organização das Nações Unidas para Agricultura e
Alimentação e a Organização Mundial da Saúde (FAO/OMS) em 1989, baseado nas necessidades de
aminoácidos essenciais de crianças pré-escolares e sugere que a qualidade da proteína possa ser
medida a partir da relação entre a quantidade do aminoácido limitante disponível no alimento teste e a sua
digestibilidade verdadeira (a forma como essa proteína é absorvida e digerida no trato gastrointestinal).
Em geral, a digestibilidade verdadeira de uma proteína é determinada em experimentos laboratoriais em
animais de pequeno porte.

 RESUMINDO

A partir dessas análises, as fontes proteicas podem ter sua qualidade determinada, sendo o ovo considerado a
fonte de proteína de maior qualidade seguido das proteínas disponíveis em alimentos de origem animal. No
reino vegetal, as proteínas da soja fornecem todos os aminoácidos indispensáveis em sua composição, os
demais alimentos desse grupo apresentam ausência de um ou mais aminoácidos.

Em leguminosas como feijão, os aminoácidos sulfurados, metionina e cisteína, são descritos como
limitantes devido ao baixo conteúdo em relação à proteína de referência. Em alguns cereais, como trigo,
milho e arroz, o aminoácido limitante é a lisina. Essa observação é importante, pois consumidos
isoladamente eles seriam proteínas incompletas, no entanto, quando estão misturados em uma
refeição, os aminoácidos existentes se complementam fornecendo uma proteína completa.

Os grupos alimentares têm a composição de aminoácidos bem diversificada. Em uma dieta mista, o
consumo de diferentes fontes proteicas que forneça aminoácidos indispensáveis em quantidades
adequadas contribuirá para o consumo de um alimento de alto valor nutricional. Por isso, o consumo ao
longo do dia deve ser baseado na oferta de diferentes fontes de aminoácidos essenciais, sejam elas
provenientes de alimentos derivados de animais ou vegetais.

 SAIBA MAIS

Uma dieta baseada apenas em proteína dietética de origem animal tende a contribuir com o aumento do
colesterol total e consumo excessivo de gordura saturada, estando relacionada com o aumento da incidência de
doenças crônicas não transmissíveis (DCNT).

No caso dos vegetarianos estritos ou veganos, que retiram todos os alimentos de origem animal da dieta
diária, a associação de fontes vegetais de proteínas é suficiente para suprir a demanda por aminoácidos
essenciais, desde que sejam ofertadas diferentes fontes de aminoácidos, respeitando a recomendação de
consumo de proteínas a cada 24 horas.

A IMPORTÂNCIA DO CONSUMO PROTEICO NA

QUALIDADE NUTRICIONAL DA ALIMENTAÇÃO

A especialista Renata Baratta aborda uma visão química das proteínas e a importância do consumo de
arroz e feijão.

VERIFICANDO O APRENDIZADO
MÓDULO 3

 Definir funções biológicas, digestão, absorção e recomendação de consumo de proteínas

FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS

A ingestão de fontes proteicas a partir de uma dieta balanceada irá fornecer aminoácidos que serão
utilizados em diferentes funções no corpo humano. Os aminoácidos participam da síntese de novas
proteínas, processo que chamamos de anabolismo, sofrem degradação para participar do metabolismo

energético, processo chamado de catabolismo, e ainda participam da síntese de compostos de pequeno

peso molecular que serão fundamentais para reações celulares diversas. Como descrito por McArdle
(2019), o plasma sanguíneo, o tecido visceral e o músculo constituem as três principais fontes de
proteínas corporais.

No Módulo 2, apresentamos as estruturas das proteínas, e observamos as proteínas fibrosas e globulares.

Devido à característica diferente de cada conformação estrutural, essas proteínas exercem funções
distintas. As proteínas fibrosas são estruturais, e participam da formação da pele, ossos, tendões,
ligamentos, cabelos e pelos, sendo o colágeno um exemplo de uma proteína com função
estrutural.

As proteínas globulares são solúveis nos fluidos corporais. Elas sofrem um enovelamento que protege os
compostos hidrofóbicos da molécula, e isso confere a característica arredondada. Entre as proteínas
globulares, estão diversas enzimas que catalisam reações químicas e participam da regulação do
catabolismo de nutrientes como substrato para o metabolismo energético.

Os aminoácidos fornecem compostos nitrogenados (nitrogênio) e sulfurados (enxofre) ao organismo, além

de serem fonte de energia equivalente aos carboidratos e fornecerem 4kcal a cada g de proteína ingerida.
No entanto, a função energética não é a principal exercida por esse nutriente, a metabolização de proteínas
visando o fornecimento de energia aumenta consideravelmente o gasto energético corporal quando
comparado ao consumo de carboidratos.

De acordo com Biesek e colaboradores (2015), uma condição fundamental para se garantir adequada
utilização pelo organismo da proteína ingerida é satisfazer as necessidades energéticas. Nesse caso, a
carência de energia poderá desviar as proteínas de todas as outras funções biológicas em benefício do
sistema energético. As principais funções biológicas das proteínas serão descritas resumidamente a
seguir com exemplos em cada caso:
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS
São o principal componente da massa celular e estão presentes na estrutura do esqueleto, musculatura,
tecidos conjuntivos e epiteliais e tecidos nervosos. Já citamos o colágeno e a queratina como proteínas
estruturais, além dessas, temos a elastina (fibras que fornecem elasticidade aos tecidos) e os
proteoglicanos (macromolécula presente na matriz extracelular que controla reações e sinaliza a entrada de
outras moléculas na célula).

CATALISADORES BIOLÓGICOS
Algumas proteínas globulares são exemplos de enzimas que atuam como catalisadores de reações
químicas, como as ribonucleases (enzimas que aceleram as reações de degradação do RNA em menores
compostos), tripsina, lipase e amilase (enzimas digestivas que catalisam reações de hidrólise dos
macronutrientes).

TRANSPORTE DE NUTRIENTES E METABÓLITOS

Algumas proteínas atuam transportando substâncias através das membranas biológicas e nos fluidos
corporais. A hemoglobina e a mioglobina são exemplos de proteínas transportadoras de oxigênio. As
lipoproteínas como HDL, LDL e VLDL atuam no transporte de triglicerídeos, colesterol e vitaminas
lipossolúveis. A albumina presente no soro carrega compostos orgânicos como ácidos graxos livres e
medicamentos ingeridos.

PROTEÍNAS REGULADORAS E PROTEÍNAS DE DEFESA

Aqui destacamos as proteínas que atuam como hormônios e anticorpos. Insulina (hormônio que atua no
controle da glicemia) e GH ou somatotrofina (o hormônio do crescimento) são exemplos de peptídeos
reguladores. Glicoproteínas ou imunoglobulinas são tipos de anticorpos que atuam na defesa do organismo
que podem ser encontradas no plasma.

PROTEÍNAS ESPECIALIZADAS
Como as proteínas contráteis actina e miosina, que são as fibras musculares mais abundantes e são
responsáveis pela ação contrátil da musculatura esquelética. E as proteínas envolvidas na coagulação do
sangue, como trombina, fibrina e fibrinogênio.

FORNECIMENTO DE ENERGIA
O esqueleto carbônico proveniente da degradação dos aminoácidos serve como substrato para o
metabolismo energético, no ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs), na gliconeogênese e na cetogênese.

Exercendo tantas funções biológicas primordiais, as proteínas influenciam diretamente o crescimento e

desenvolvimento do organismo na infância e mantêm o equilíbrio corporal na fase adulta, garantindo um
adequado estado nutricional. A deficiência de proteínas influencia negativamente o estado nutricional dos
indivíduos, podendo contribuir para a desnutrição.
DIGESTÃO DA PROTEÍNA E ABSORÇÃO DE
AMINOÁCIDOS

A proteína dietética é digerida e absorvida quase que completamente e esse processo fornece aporte
contínuo de aminoácidos para o corpo humano. Os enterócitos (células intestinais) não absorvem

proteínas inteiras, dessa forma, o objetivo final da digestão é liberar aminoácidos livres, dipeptídeos e
tripeptídeos a partir da proteína dietética para que sejam absorvidas no intestino.

 Figura 10: Representação ilustrativa da digestão das proteínas

O processo de digestão das proteínas difere dos demais macronutrientes. Na boca, a mastigação vai ser
importante para reduzir o tamanho da proteína e umedecer o alimento com a saliva, para facilitar a
deglutição, no entanto, não há digestão de proteínas na boca, pois não existem enzimas específicas para
tal finalidade no local.

A digestão das proteínas é iniciada com a chegada do bolo alimentar ao estômago, o órgão é responsável
pela secreção do suco gástrico, que irá liberar ácido clorídrico (HCl) e o pepsinogênio. A acidificação do

meio estomacal ocorre pela liberação de íons H+M e posterior redução do pH com o objetivo de reduzir a
colonização por microrganismos potencialmente patogênicos e permitir a ativação do pepsinogênio em
pepsina, principal enzima que atua na desnaturação de proteínas.

O suco gástrico é liberado pela ação da gastrina, e atua na sinalização da liberação da colecistocinina
(CCK) no duodeno, um hormônio gastrointestinal que estimula a contração da vesícula biliar e a secreção
de enzimas pancreáticas e intestinais. A atividade da pepsina termina quando o quimo passa do estômago
para o duodeno e se mistura com o suco pancreático de pH alcalino no intestino delgado.

 Figura 11: Ilustração do trato gastrointestinal.

O processo de digestão continua no intestino delgado com a liberação do suco pancreático que permite a
ação das enzimas produzidas pelo pâncreas, como: tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipeptidase.
Essas enzimas têm ação bem específicas para desnaturar ligações peptídicas de diversos aminoácidos. A
chegada do quimo ao duodeno ainda estimula a liberação da secretina, que estimula a secreção de
bicarbonato para permitir a alcalinização do pH e inibe a secreção de suco gástrico.

• As cadeias de polipeptídeos derivadas da proteína dietética sofrem degradação pela ação das enzimas
pancreáticas e intestinais. A tripsina e quimiotripsina quebram as cadeias de proteínas em pequenos
peptídeos. As carboxipeptidases liberam os aminoácidos com o grupo carboxila livre (COOH) e as
aminopeptidases liberam aminoácidos com o grupo amino livre (NH2).




As microvilosidades existentes na mucosa do intestino secretam aminopeptidases e dipeptidases,

enzimas responsáveis por completar a digestão dos peptídeos restantes, liberando aminoácidos livres.
Tanto aminoácidos livres quanto dipeptídeos são absorvidos pela mucosa intestinal e hidrolisados por
dipeptidases produzidas pelos enterócitos. Os aminoácidos livres formados são transportados para o
fígado pela veia porta por carreadores específicos ou são metabolizados no próprio intestino.

As proteínas provenientes da dieta ou produzidas endogenamente serão digeridas e absorvidas em forma

de aminoácidos. Para uma adequada digestão da proteína dietética, é necessário a síntese de enzimas,
proteínas plasmáticas e hormônios, assim, Friedman (1989) concluiu que cerca de 150 a 200g de
proteínas são digeridas por dia e absorvidas por um mecanismo altamente eficiente.

A digestibilidade da proteína vai interferir também no processo de absorção intestinal. Ela é definida como
a porção da proteína dietética que será digerida e absorvida com eficiência para liberação de
aminoácidos livres que servirão de substrato para a síntese de novas proteínas. Ou seja, a quantidade de
nitrogênio proveniente da ingestão proteica que foi efetivamente absorvida.

A maior digestibilidade em proteínas é observada em alimentos de origem animal, sendo menor quando o
alimento é de origem vegetal. A digestibilidade verdadeira de uma proteína é levada em consideração no
cálculo do PDCAA proposto pela FAO para avaliar a qualidade de uma proteína.

RECOMENDAÇÃO DIÁRIA DE INGESTÃO DE

PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS

A recomendação de ingestão proteica objetiva garantir ao indivíduo saudável aporte adequado de

aminoácidos essenciais para que as proteínas cumpram todas as funções biológicas por elas exercidas.
De acordo com os valores preconizados pelas Dietary Reference Intakes (DRIs), que em português
significa Ingestão dietética de referência, a recomendação dietética adequada para adultos saudáveis é
de 0,80g de proteínas por quilograma (kg) de peso corporal por dia, enquanto para adolescentes esses
valores são preconizados em 0,9g de proteínas por kg de peso corporal por dia (IOM, 2005). A
Organização Mundial da Saúde (OMS) sugere que a ingestão de proteínas contribua com 10% – 15% das
calorias totais da dieta diária.

Tabela 3: Necessidade de ingestão de aminoácidos essenciais de acordo com gênero e idade.

Homens e mulheres acima Crianças acima de 1 ano e todas as

de 19 anos idades

mg/g de mg/g de
Aminoácido mg/kg/dia (RDA)
proteínas nitrogênio

Fenilalanina +
33 41 256
Tirosina

Histidina 14 17 104

Isoleucina 19 23 142

Leucina 42 52 322

Lisina 38 47 294

Metionina +
19 23 142
Cisteína

Treonina 20 24 152

Triptofano 5 6 38
 Valina 24 29 180

Proteína = N x 6,25. Autor: Adaptado de IOM (2005).

Na Tabela 3 estão descritas três maneiras de medir a ingestão recomendada de aminoácidos. A partir da
concentração em mg de aminoácidos por kg de peso corporal por dia (mg/kg/dia) para adultos. A
recomendação para crianças está descrita em mg de aminoácidos por grama de proteínas (mg/g de
proteínas) ou em mg de aminoácidos por grama de nitrogênio (mg/g de nitrogênio). Como destacamos, a
ingestão de proteínas e aminoácidos essenciais abaixo da recomendação pode favorecer o catabolismo
proteico, ou seja, aumentar a quebra de massa muscular para suprir a necessidade de aminoácidos do
organismo e contribuir para um estado nutricional inadequado.

A DIGESTIBILIDADE DAS PROTEÍNAS E SUA

IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
A especialista Aline Monteiro aborda o processo de digestão proteica e as suas funções biológicas.

VERIFICANDO O APRENDIZADO

MÓDULO 4

 Definir metabolismo das proteínas e o ciclo da ureia

CONTEXTUALIZAÇÃO

O conteúdo de proteínas no corpo de um adulto saudável é bastante estável, de forma que não existe um
reservatório de proteínas no organismo pronto para atender a demanda metabólica. Os aminoácidos que
não foram usados para síntese de proteínas ou de outros compostos biológicos e não foram
disponibilizados para o metabolismo energético serão degradados na gliconeogênese ou serão substrato
para síntese de ácidos graxos nas células adiposas.

Qualquer quantidade que exceda a necessidade da síntese proteica será, portanto, metabolizada. Por
outro lado, a nível celular, existe uma mistura de aminoácidos em estado dinâmico que pode ser utilizado
quando necessário. Essa característica foi denominada como “pool de nitrogênio ou aminoácido”. A
palavra deriva do inglês, e o objetivo é descrever a oferta de aminoácidos no organismo humano para que
sejam utilizados conforme a demanda corporal. Esse estado é possível devido ao turnover proteico que é a
renovação da proteína corporal, a qual integra os processos de síntese e degradação dos aminoácidos.

Pode-se definir o “turnover proteico” como uma reciclagem de proteínas, pois ele é um estado contínuo

de síntese e degradação de proteínas necessário para manter esse pool metabólico de aminoácidos
que será capaz de satisfazer a demanda do organismo quando estimuladas. Em adultos saudáveis,
espera-se um estado de equilíbrio entre síntese e degradação proteica, chamado de balanço nitrogenado
equilibrado.

O balanço nitrogenado equilibrado é a diferença entre o nitrogênio ingerido através das proteínas
dietéticas e a quantidade de nitrogênio excretada após o processo de digestão e absorção. Nesse
cenário, a quantidade de nitrogênio ingerida é equivalente à quantidade de nitrogênio excretada.

Em alguns momentos da vida, a demanda por aminoácidos pode estar aumentada, como ocorre nas fases
de crescimento em crianças e adolescentes e no período da gestação de um feto, em que a quantidade de
nitrogênio ingerido é maior do que a quantidade que está sendo excretada. Pessoas engajadas em
atividade física para aumento da massa magra também costumam apresentar esse balanço nitrogenado
positivo, o que configura um estado anabólico.

 SAIBA MAIS

O balanço nitrogenado negativo está associado a estados de má nutrição ou alguma fisiopatologia que leve o
organismo a excretar uma maior quantidade de nitrogênio do que foi ingerida via alimentação, o que configura
um estado catabólico.
O “turnover proteico” é ativo nas mais diversas células corporais e sofre variação de acordo com
momentos fisiológicos do organismo, como o estado de alimentação (que estimula aumento da síntese de
proteínas) e o estado de jejum (que estimula o aumento da degradação de proteínas). A alteração da
disponibilidade de aminoácidos na circulação sanguínea é controlada pela sinalização hormonal, portanto,
a liberação de hormônios anabólicos como GH e a insulina irá estimular a síntese proteica, como ocorre no
organismo em estado pós-prandial, assim como a síntese de hormônios catabólicos, como glucagon e o
cortisol, irá estimular a degradação de proteínas, como ocorre durante períodos de jejum.

SÍNTESE DE PROTEÍNAS: O ANABOLISMO

PROTEICO

As proteínas são formadas a partir de um sequenciamento genético determinado pelo DNA (ácido
desoxirribonucleico). A síntese de uma proteína é controlada geneticamente por uma sequência de
aminoácidos inseridos em uma cadeia polipeptídica. Cada proteína do organismo tem uma sequência
única que será sintetizada no DNA. Esse processo acontece de maneira contínua, sendo dependente da
oferta adequada de energia (fornecida pelo ATP – adenosina trifosfato) e de todos os aminoácidos
necessários para síntese de uma proteína. A carência de energia ou ausência de um ou mais aminoácidos
implica prejuízo nas etapas da biossíntese de proteínas.

 Figura 12: Representação da síntese proteica.

A síntese de proteínas é essencial para o desenvolvimento humano, pois possibilita o crescimento

de células permitindo o desenvolvimento dos mais diversos tecidos corporais como pele, músculos e
ossos. A síntese proteica inclui as etapas de transcrição, formação das cadeias polipeptídicas e

tradução. Os ribossomos são as estruturas celulares que realizam a síntese de proteínas. Essa estrutura é
constituída por proteínas e por moléculas de RNA (ácido ribonucleico). Na Figura 12 você pôde observar a
ilustração de todas as etapas da síntese de proteínas.

No DNA estão contidos os genes dos indivíduos e, para que uma sequência de proteínas seja
determinada, é preciso decodificar essa informação genética. Esse processo é conhecido como
transcrição, no qual as informações genéticas são transcritas dos nucleotídeos para uma molécula de
RNA. A tradução é o processo em que a molécula de RNAm (RNA mensageiro) carrega a informação
genética para o citoplasma da célula para que a sequência de aminoácidos seja traduzida a fim de permitir
a síntese proteica.

 Figura 13: Ilustração do processo de transcrição e tradução da síntese proteica.

A oferta de aminoácidos através da dieta permitirá a síntese de novos compostos proteicos, como
enzimas, homônimos e proteínas estruturais. Para Biesek e colaboradores (2015), o desenvolvimento
normal de um indivíduo é caracterizado por um anabolismo intenso e depende de um suprimento adequado
de nutrientes, dentre os quais as proteínas exercem um papel fundamental.

Os tecidos corporais serão formados a partir da síntese de diversas proteínas, logo, para o crescimento e
desenvolvimento contínuo de um indivíduo, é necessário que as condições favoráveis para manutenção da
síntese proteica estejam asseguradas. Portanto, a síntese proteica é regulada pela sinalização de diversos
hormônios anabólicos que favorecem o acúmulo de energia e nutrientes necessários para o processo,
sendo o GH e a insulina exemplos de hormônios que atuam no anabolismo das proteínas.

DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS:
TRANSAMINAÇÃO, DEAMINAÇÃO E
CATABOLISMO PROTEICO
A degradação de aminoácidos ocorre quando não são necessários para síntese de novas moléculas, em
estados de superalimentação, quando a quantidade ingerida excede a necessidade corporal e para
atender a demanda energética através do fornecimento de ATP quando houver necessidade.

No primeiro módulo, aprendemos que na estrutura de um aminoácido existe um grupo amina (NH2). A
presença do nitrogênio faz com que a degradação de proteínas seja um processo que exige maior
produção de energia para um organismo. O corpo humano não metaboliza o nitrogênio em forma de
energia e, para que o esqueleto carbônico do aminoácido possa sofrer degradação, é preciso que o
grupamento amino seja removido da molécula. Os processos para que o aminoácido perca o nitrogênio
são chamados de transaminação e deaminação.

TRANSAMINAÇÃO
A transaminação é um processo que ocorre em tecidos corporais como o músculo esquelético.
Como o nitrogênio livre no corpo humano forma um composto altamente tóxico conhecido como amônia
(NH4), essa substância não deve circular na corrente sanguínea em grande quantidade. Por isso, algumas

enzimas catalisam uma reação de transferência do nitrogênio da maioria dos aminoácidos (alanina,
arginina, fenilalanina, glutamato, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano, aspartato, cisteína e valina) para α-
cetoglutarato, formando glutamato.

A transaminação foi descrita por McArdle (2019) como uma reação que ocorre quando um grupo amina de
um aminoácido doador é transferido para um ácido aceptor, formando um novo aminoácido. A reação é
catalisada por uma enzima chamada de transferase e a Figura 14 representa a ilustração desse processo.

 Figura 14: Reação de Transaminação.

A transaminação permite um mecanismo de geração de energia para a célula muscular denominado de

ciclo alanina-glicose. A alanina é sintetizada no músculo esquelético ativo a partir de uma transaminação do
piruvato (proveniente do metabolismo da glicose). O esqueleto de carbono residual do aminoácido que
formou a alanina será oxidado para gerar energia para musculatura ativa. A alanina vai servir como um
transportador do nitrogênio do músculo para o fígado. Na célula hepática, a alanina sofrerá a retirada do
nitrogênio (deaminação) e o esqueleto de carbono remanescente é convertido em glicose pelo processo
de gliconeogênese.

DEAMINAÇÃO
A deaminação é o processo que ocorre no fígado em que o aminoácido perde o grupo amina (NH2) e

produz ureia (H2NCONH2). Após esse processo de remoção do nitrogênio de um aminoácido, os

esqueletos de carbono remanescentes (o grupo ácido) como piruvato, oxaloacetato ou alfacetoglutarato

podem seguir vias de metabolização diferentes: a gliconeogênese, em que os compostos provenientes
dos aminoácidos podem servir de substrato para síntese de glicose.

Os α-cetoácidos também podem sofrer oxidação para fornecimento de energia, visto que são
intermediários do ciclo de Krebs. E todos os aminoácidos depois de sofrerem deaminação fornecem
substratos para síntese de acetil-CoA, sendo substratos para síntese de ácido graxos.

 Figura 15: Deaminação oxidativa do glutamato.

CATABOLISMO PROTEICO
A degradação de proteínas é conhecida como catabolismo proteico e será sinalizada por hormônios
catabólicos em momentos fisiológicos oportunos. Durante o jejum, o glucagon e o cortisol são dois
hormônios que estimulam a degradação de aminoácidos visando a manutenção do sistema energético.

CICLO DA UREIA

O processo de deaminação que ocorre no fígado consiste na retirada do nitrogênio do aminoácido.

Essa reação resulta na liberação de amônia, e como já destacamos, esse composto livre é altamente
tóxico para o organismo humano. O fígado é o órgão capaz de metabolizar a amônia e converter essa
substância em ureia, que diferentemente do composto original é uma substância atóxica e altamente
solúvel, podendo ser incorporada nos fluidos corporais excretados via urina.

O Ciclo da Ureia pode ser definido como um processo do metabolismo hepático que converte a
amônia em ureia.

 SAIBA MAIS

A amônia por ser tóxica não pode ser metabolizada no citoplasma das células, a proximidade com a corrente
sanguínea poderia favorecer o transporte da substância para demais tecidos corporais. Por isso, a
metabolização da amônia acontece na mitocôndria da célula hepática e a participação da ornitina e citrulina
como transportadores favorece a liberação da ureia formada no citoplasma da célula.

A Figura 16 apresenta todas as etapas do ciclo da ureia e as substâncias formadas durante o processo.


O ciclo é iniciado na mitocôndria da célula hepática, após a deaminação do aminoácido glutamato, em que
o grupo nitrogenado restante formará um composto denominado carbamoil-fosfato, com o consumo de
duas moléculas de ATP.

A ornitina irá penetrar a mitocôndria, usando um transportador específico, para formar a citrulina.

Essa associação permite que a citrulina seja levada ao citosol pelo mesmo transportador de ornitina.

No citoplasma, ocorre a incorporação de aspartato na molécula de citrulina, formando argininosuccinato

e com o gasto de mais uma molécula de ATP.


O argininosuccinato será clivado liberando arginina e fumarato, composto intermediário do ciclo de Krebs.


A arginina sofre ação da enzima arginase, responsável pela síntese de ureia liberando uma nova molécula
de ornitina no citoplasma, que poderá retornar à mitocôndria para iniciar novamente o ciclo.

A ureia formada no fígado, por ser altamente solúvel, será transportada pela circulação sanguínea até os
rins. O sistema renal irá filtrar e excretar a ureia através da urina. O consumo excessivo de proteínas na
dieta promove um catabolismo intenso de aminoácidos, ocasionando uma perda de líquidos significativa,
além de aumentar a metabolização de amônia no fígado, e a filtração de ureia nos rins, promovendo
sobrecarga em órgãos vitais.

 Figura 16: Resumo dos acontecimentos do ciclo da ureia.

O METABOLISMO PROTEICO E A IMPORTÂNCIA
DO CICLO DA UREIA
A especialista Monica Dalmacio aborda o metabolismo proteico e a importância do ciclo da ureia neste
processo.

VERIFICANDO O APRENDIZADO

CONCLUSÃO

CONSIDERAÇÕES FINAIS
Como vimos hoje, a ciência da Nutrição depende de diversos fatores associados aos alimentos e aos
consumidores. A base de uma alimentação saudável está pautada na individualidade dos comensais,
respeitando as questões socioeconômicas e a regionalidade dos alimentos disponíveis para o consumo. A
qualidade dos nutrientes ingeridos está diretamente relacionada à forma como o alimento é produzido e
disponibilizado para população.

A proteína é um dos nutrientes de maior importância na alimentação humana, por suas funções plásticas e
reparadoras. As funções biológicas fazem da proteína um nutriente nobre, que deve ser consumido em
quantidades necessárias para garantir adequada síntese de novas células. A ausência de proteínas e
principalmente de aminoácidos indispensáveis na alimentação pode acarretar deficiências e prejuízos no
desenvolvimento, crescimento e adequado estado nutricional dos indivíduos.
 PODCAST

Agora, a especialista Aline Monteiro encerra o tema falando sobre a importância do consumo proteico para
hipertrofia muscular: uma visão da nutrição esportiva.

AVALIAÇÃO DO TEMA:

REFERÊNCIAS

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Paulo: Atheneu, 1991.

BIESEK, S.; ALVES, L. A.; GUERRA, I. Estratégias de nutrição e suplementação no esporte – 3. ed.
Barueri, SP: Manole, 2015.

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alimentação e nutrição /Ministério da Saúde, Secretaria-Executiva, Secretaria de Atenção Básica. Brasília,
2007.

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Brasília, 2014.

CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. O. Bioquímica. Versão COMBO. São Paulo: Cengage Learning, 2007.

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INSTITUTE OF MEDICINE. Dietary reference intakes: applications in dietary planning. Washington (DC):

National Academy Press; 2003.

INSTITUTE OF MEDICINE. Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids,

cholesterol, protein and amino acids. Washington (DC): National Academy Press; 2005.

MCARDLE, W. D.; KATCH, V. L. Fisiologia do exercício / Nutrição, energia e desempenho humano. 8. ed.
Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.

OLIVEIRA, J. E. D.; MARCHINI, J. E. Ciências Nutricionais. São Paulo: Savier, 1998. 403p.

TACO. Tabela brasileira de composição de alimentos/NEPA – UNICAMP. 4. ed. rev. e ampl. --

Campinas: NEPA- UNICAMP, 2011.

EXPLORE+
Para saber mais sobre os assuntos tratados neste tema, leia:

Bases bioquímicas e fisiológicas da nutrição: nas diferentes fases da vida, na saúde e na doença, de
Silvia Cozzolino e Cristiane Cominetti.

Qualidade nutricional e escore químico de aminoácidos de diferentes fontes proteicas, de 2006, de

Christiano Vieira Pires e colaboradores, Revista de Ciência, Tecnologia e Alimentação.

CONTEUDISTA
Renata Baratta dos Passos

 CURRÍCULO LATTES