Anhydrazy węglanowe
Anhydrazy węglanowe[1][2][3][4] (dehydratazy węglanowe[1][2][3][4], karboanhydrazy[1]; ang. carbonic anhydrases, CA; EC 4.2.1.1) – enzymy zaliczane do grupy liaz[1], katalizujące odwracalną reakcję powstawania jonu wodorowęglanowego HCO−
3 z wody i dwutlenku węgla (CO
2)[1][2]. Do anhydraz węglanowych należą enzymy rodzin α, β, γ, δ i ε, o na tyle różnej sekwencji aminokwasowej, że ich ewolucyjne pochodzenie uważane jest za niezależne[potrzebny przypis].
Centrum aktywne enzymu stanowi kofaktor, którym jest atom cynku[1][2] (wyjątkowo – kadmu[5]), umieszczony w kieszeni utworzonej przez część białkową enzymu. Atom cynku skoordynowany jest przez trzy imidazolowe atomy azotu reszt histydynowych (His94, His96 i His119) oraz cząsteczkę wody. Proponowany mechanizm procesu katalitycznego zakłada jonizację wody z utworzeniem układu Zn-OH−, który nukleofilowo oddziałuje z atomem węgla z CO
2, tworząc jon HCO−
3[potrzebny przypis].
Działanie anhydrazy węglanowej jest jedną z najszybciej przebiegających znanych reakcji enzymatycznych – w ciągu jednej sekundy cząsteczka tego enzymu może uwodnić 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Reakcja z udziałem enzymu zachodzi prawie 107 razy szybciej niż ta sama reakcja bez enzymu[6].
Enzymy te występują powszechnie u ssaków[4]. Są obecne w erytrocytach (uczestnicząc w wydalaniu dwutlenku węgla przez płuca)[1][2][3][4], trzustce, komórkach okładzinowych błony śluzowej żołądka (biorąc udział w tworzeniu kwasu solnego), a także w nerkach (regulując pH moczu oraz równowagę kwasowo-zasadową organizmu)[1][2][4].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ a b c d e f g h Mała encyklopedia medycyny. Wyd. IV. T. I: A–G. Warszawa: PWN, 1988, s. 40–41. ISBN 83-01-08835-4.
- ↑ a b c d e f Wielka encyklopedia zdrowia. Wojciech Twardosz (red.). T. I: Ab–Az. Poznań: Wydawnictwo HORYZONT, 2002, s. 64. ISBN 83-89242-01-X.
- ↑ a b c Encyklopedia Biologia. Agnieszka Nawrot (red.). Kraków: Wydawnictwo GREG, s. 30. ISBN 978-83-7327-756-4.
- ↑ a b c d e Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 17, ISBN 978-83-01-16529-1.
- ↑ T.W. Lane i inni, Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom, „Nature”, 435 (7038), 2005, s. 42, DOI: 10.1038/435042a, PMID: 15875011 (ang.).
- ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206. ISBN 978-83-01-15811-8.