Zamek leucynowy (suwak leucynowy) – przestrzenny białkowy motyw strukturalny, łączący ze sobą białkowe helisy α. Zamki leucynowe stanowią często fragment białek wiążących DNA w różnych czynnikach transkrypcyjnych, a zatem biorą udział w regulacji ekspresji genów. Spotyka się je zarówno w prokariotycznych, jak i w eukariotycznych białkach regulatorowych, przy czym u tych drugich są spotykane częściej. Rodzina bZip czynników transkrypcyjnych oprócz zamka leucynowego zawiera region zasadowy, który poprzez wiązania wodorowe oddziałuje z większym rowkiem cząsteczki DNA.

Zamek leucynowy (niebieski kolor) przyłączony do nici DNA. Reszty leucynowe reprezentujące ząbki zamka są zabarwione na czerwono

Zamek leucynowy pełni funkcję dimeryzacyjną równoległych helis α. Pojedynczy zamek leucynowy ma wiele reszt leucynowych, które w przybliżeniu występują co 7 reszt aminokwasowych. Układ ten tworzy amfifilową helisę alfa z regionem hydrofobowym po jednej stronie. Jest to miejsce, gdzie dochodzi do dimeryzacji, a oddziałujące reszty leucynowe przypominają ząbki zamka błyskawicznego, od czego pochodzi nazwa struktury.

Zamki leucynowe zostały pierwszy raz zidentyfikowane przez dopasowanie sekwencji czynników transkrypcyjnych wykazujących wspólną cechę występowania reszt leucynowych co 7 aminokwasów. Wykazano później, że leucyny te tworzą hydrofobowy rdzeń w wiązkach helis.