Białka NB-LRRbiałka roślinne nadające podporność na różne patogeny[1], w tym grzyby, bakterie i wirusy. Składają się z dwóch domen: NB (ang. nucleotide-binding), domeny wiążącej nukleotydy, oraz LRR (ang. leucine-rich repeat), powtórzenia bogate w leucynę. Pomiędzy nimi znajduje się domena APAF1, kodująca apoptotyczny czynnik aktywujący proteazy 1 i białka homologiczne śmierci komórki 4 (CED4, ang. cell death protein 4)[2]. Wiele białek NB-LRR zawiera domenę N-końcową TIR, związaną z wewnątrzkomórkową domeną sygnalizacyjną zwierzęcych receptorów Toll10[3]. Druga powszechna klasa białek NB-LRR zawiera domenę N-końcową z domeną zwiniętej cewki (CC, ang. coiled-coil). Białka tej klasy są określane jako białka CCNB-LRR[4].

Białka NB-LRR rozpoznają szeroką gamę białek Avr. Chociaż rozpoznawane patogeny są różnorodne, to odpowiedź inicjowana po aktywacji NB-LRR jest jednorodna. Odporność zależna od NB-LRR ma wiele składników odporności podstawowej, ale często towarzyszy jej zaprogramowana śmierć komórki w miejscu zakażenia, określana jako reakcja nadwrażliwości (HR, ang. hypersensitive response)[5]. Skuteczność odporności, w której pośredniczy NB-LRR, nie ogranicza się do początkowo rozpoznanej klasy patogenów, ale może rozciągać się na całe królestwa. Uważa się, że wykrywanie specyficznych patogenów jest wynikiem połączonego działania domen N-końcowych i LRR, jednak pochodzenie inicjacji sygnału NB-LRR pozostaje niejasne[6].

Przypisy

edytuj
  1. Leah McHale i inni, Plant NBS-LRR proteins: adaptable guards, „Genome Biology”, 7 (4), 2006, s. 212, DOI10.1186/gb-2006-7-4-212, PMID16677430, PMCIDPMC1557992 [dostęp 2021-03-13] (ang.).
  2. Frederick M. Ausubel, Are innate immune signaling pathways in plants and animals conserved?, „Nature Immunology”, 6 (10), 2005, s. 973–979, DOI10.1038/ni1253, PMID16177805 [dostęp 2021-03-13] (ang.).
  3. Nicholas J. Gay, Monique Gangloff, Structure and function of Toll receptors and their ligands, „Annual Review of Biochemistry”, 76, 2007, s. 141–165, DOI10.1146/annurev.biochem.76.060305.151318, PMID17362201 [dostęp 2021-03-13] (ang.).
  4. Peter N. Dodds, John P. Rathjen, Plant immunity: towards an integrated view of plant-pathogen interactions, „Nature Reviews. Genetics”, 11 (8), 2010, s. 539–548, DOI10.1038/nrg2812, PMID20585331 [dostęp 2021-03-13] (ang.).
  5. Jonathan D.G. Jones, Jeffery L. Dangl, The plant immune system, „Nature”, 444 (7117), 2006, s. 323–329, DOI10.1038/nature05286, PMID17108957 [dostęp 2021-03-13] (ang.).
  6. Sarah M. Collier, Louis-Philippe Hamel, Peter Moffett, Cell death mediated by the N-terminal domains of a unique and highly conserved class of NB-LRR protein, „Molecular plant-microbe interactions: MPMI”, 24 (8), 2011, s. 918–931, DOI10.1094/MPMI-03-11-0050, PMID21501087 [dostęp 2021-03-13] (ang.).