[[File:Recettoredimembrana.gif|upright=1.8|thumb|Schema di un [[recettore di membrana]]: il [[Ligando (biochimica)|ligando]] (verde) lega il recettore (arancione), determinandone una modifica conformazionale che attiva dei [[Trasduzione del segnale|sistemi di trasduzione intracellulari del segnale]] (rosso)]]
{{F|biochimica|novembre 2007}}
In [[biochimica]], un '''recettore''' è una [[proteina]], transmembrana o intracellulare, che si lega con un fattore specifico, definito [[ligando (biochimica)|ligando]], causando nel recettore una variazione conformazionale in seguito alla quale si ha l'insorgenza di una risposta cellulare o un effetto biologico.
In [[biochimica]], per '''recettore''' s'intende una [[Proteine|proteina]] cellulare in grado di riconoscere un [[agonista]] (endogeno o esogeno), instaurare con esso un legame altamente specifico e dare inizio alla catena di eventi biochimici che determinano poi uno o più effetti biologici.<ref>{{Cita web|url=https://www.dmsi.unich.it/sites/st08/files/farmacodinamica.pdf|titolo=FARMACODINAMICA - “Studio degli effetti biochimici e fisiologici dei farmaci e
[[File:Recettoredimembrana.gif|upright=1.8|thumb|Schema di un recettore di membrana: il ligando (verde) lega il recettore (arancione) determinandone una modifica conformazionale che attiva dei sistemi di trasduzione intracellulari (rosso) del segnale]]
dei loro meccanismi d’azione.”}}</ref>
Esistono diverse definizioni di recettore:<ref>{{Cita web|url=https://www.treccani.it/enciclopedia/recettore/,%20https://www.treccani.it/enciclopedia/recettore/|titolo=recettore - Treccani|sito=Treccani|lingua=it|accesso=2024-05-15}}</ref><ref name=":0">{{Cita web|url=https://www.msdmanuals.com/it-it/professionale/farmacologia-clinica/farmacodinamica/interazioni-farmaco-recettore|titolo=Interazioni farmaco-recettore - Farmacologia clinica|sito=Manuali MSD Edizione Professionisti|lingua=it-IT|accesso=2024-05-15}}</ref>
Il senso [[farmacologia|farmacologico]], invece, è più lato, essendo il recettore una [[molecola]] qualsiasi, bersaglio del farmaco in questione. La definizione di recettore assume in ambito farmacologico un significato più ampio rispetto al campo biochimico. Viene infatti definito recettore qualsiasi struttura biologica che diviene bersaglio del farmaco. Tali strutture possono essere proteine, enzimi, lipidi ed acidi nucleici.
* in [[biologia]] e [[medicina]], il termine "recettore" fa riferimento a qualsiasi struttura in grado di reagire a sollecitazioni specifiche, sviluppando una [[Reazione chimica|reazione]] caratteristica;
==Le tipologie di recettori==
* in [[immunologia]], un recettore è una struttura di [[Membrana cellulare|membrana]] in grado di reagire con l'[[antigene]];
I recettori possono essere suddivisi in due grandi famiglie, a seconda della loro localizzazione cellulare:
* in [[farmacodinamica]], il recettore è una [[macromolecola]] coinvolta nella trasmissione chimica dei segnali nella [[cellula]], o fra una cellula e l'altra, che si può trovare sulla superficie della membrana cellulare o all'interno del [[citoplasma]];
*recettori transmembrana
* in [[biologia molecolare]], si tratta di particolari siti recettivi della membrana cellulare o delle strutture subcellulari, in grado di reagire specificamente;
*recettori intracellulari
* in [[neurofisiologia]], il termine indica strutture nervose, morfologicamente ben definite e di varia complessità, capaci di ricevere gli stimoli provenienti dall'esterno o dall'interno dell'organismo, e di trasdurli in [[Impulso nervoso|impulsi nervosi]] da inviare ai [[Sistema nervoso umano#Anatomia|centri superiori]].
==Tipologie di recettori==
===Recettori transmembrana===
I recettori possono essere suddivisi in due grandi famiglie, a seconda della loro localizzazione cellulare:<ref>{{Cita libro|nome=Eric J.|cognome=Miller|nome2=Sarah L.|cognome2=Lappin|titolo=Physiology, Cellular Receptor|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK554403/|accesso=2024-05-16|data=2024|editore=StatPearls Publishing}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Carl-Henrik|cognome=Heldin|nome2=Benson|cognome2=Lu|nome3=Ron|cognome3=Evans|data=2016-04|titolo=Signals and Receptors|rivista=Cold Spring Harbor Perspectives in Biology|volume=8|numero=4|pp=a005900|lingua=en|accesso=2024-05-16|doi=10.1101/cshperspect.a005900|url=http://cshperspectives.cshlp.org/lookup/doi/10.1101/cshperspect.a005900}}</ref>
{{vedi anche|Recettore transmembrana}}
#[[Recettore transmembrana|recettori transmembrana]]
[[File:transmembrane receptor.svg|thumb|Recettore transmembrana:E=spazio extracellulare; I=spazio intracellulare; P=membrana plasmatica]]
#*[[recettore ionotropico|recettori ionotropi]] o recettori-canale, tra cui:
I recettori transmembrana, più semplicemente definibili anche recettori di membrana, sono una classe di recettori che possiede domini extracellulari, transmembrana ed intracellulari. Anche questa tipologia di recettori è suddivisibile in due differenti classi: ionotropi e metabotropici.
#**[[Recettore nicotinico|recettore colinergico nicotinico]], che lega il [[neurotrasmettitore]] [[acetilcolina]]
*[[recettore ionotropico|recettori ionotropi]] definiti anche recettori-canale: sono recettori la cui apertura causa il flusso di ioni. Tra questi:
#**[[recettore sigma-1|recettori sigma (δ)]]
**[[Recettore nicotinico|recettore colinergico nicotinico]], che lega il neurotrasmettitore [[acetilcolina]]
#**[[recettore sigma-1per la glicina|recettorirecettore sigmadella (δ)glicina]]
#**[[recettore perdel la glicina|recettore della glicinaglutammato]]
#***[[recettore GABA|recettore del GABAAMPA]] di tipo A e C
#***[[recettore del glutammatoNMDA]]
*#**[[recettore AMPAGABA|recettore del GABA]] di [[Recettore GABA A|tipo A]] e C
#**[[recettori della serotonina]] del tipo [[Recettore della serotonina#Classificazione|5-HT<sub>3</sub>]]
***[[recettore NMDA]]
*#*[[recettore metabotropico|recettori serotoninergicimetabotropici]] del tipo 5-HT3
#**[[recettori accoppiati a proteine G]], tra cui:
*[[recettore metabotropico|recettori metabotropici]]: classe di recettori che, in seguito all'interazione con lo specifico ligando, inducono una cascata di reazioni cellulari. Riconducibili a 4 distinte tipologie recettoriali:
#***[[recettore muscarinico|recettore colinergico muscarinico]], che lega il [[neurotrasmettitore]] [[acetilcolina]]
**[[recettori accoppiati a proteine G]]: strutture recettoriali transmembrana costituiti da 7 domini transmembrana (TM) la cui risposta è modulata da una [[proteina G]]. Tra tali tipi di recettore possiamo trovare:
#***[[Recettore adrenergico|recettori adrenergici]], che lega le [[Catecolamina|catecolammine]] ([[adrenalina]] e [[noradrenalina]])
***[[recettore muscarinico|recettore colinergico muscarinico]], che lega il neurotrasmettitore [[acetilcolina]]
#***[[recettore GABA|recettore del GABA]] di [[Recettore GABA B|tipo B]]
***[[Recettore adrenergico|recettori adrenergici]], che lega le catecolammine ([[adrenalina]] e [[noradrenalina]])
#***[[recettore GABA|recettore del GABAdell'angiotensina]] di tipo B
#***[[Recettori cannabinoidi|recettore dell'angiotensinadei cannabinoidi]]
#***[[Recettori cannabinoidi|recettore deidella cannabinoidicolecistochinina]]
#***[[recettorerecettori della colecistochininadopamina]]
#***[[recettorirecettore delladei dopaminaleucotrieni]]
#***[[recettorerecettori dei leucotrienioppioidi]]
#***[[recettorirecettore oppioididella rodopsina]]
#***[[recettore della rodopsinasomatostatina]]
#***[[recettorerecettori dellaattivati somatostatinada proteasi PAR]]
#***probabilmente molti altri ancora non definiti
***[[recettori attivati da proteasi PAR]]
#**[[recettori tirosin chinasici]], tra cui:
***probabilmente molti altri ancora non definiti
#***[[EGFR|recettore dell'EGF]] ([[fattore di crescita epidermico]])
**[[recettori tirosin chinasici]], tra cui:
#***[[EGFR|recettore dell'EGFIGF-1]] (fattore di crescita epidermico)
#***[[recettore dell'eritropoietina]]
#***recettori per le [[Citochina|citochine]], definiti anche [[recettori accoppiati a chinasi]], di struttura e meccanismo d'azione simili a quelli dei recettori tirosin chinasici, ma la cui attività è mediata da una [[Chinasi|chinasi cellulare]].
***[[recettore dell'IGF-1]]
#***recettori guanilil-ciclasi, ad attività [[Guanilato ciclasi|guanilato-ciclasica]], poco rappresentati negli organismi superiori:
**recettori per le citochine, definiti anche [[recettori accoppiati a chinasi]]: sono recettori la cui struttura ed il meccanismo d'azione è simile a quello dei recettori tirosin chinasici. Al contrario di questi, i recettori per le citochine non hanno attività tirosin chinasica intrinseca, ma l'attività è mediata da una chinasi cellulare.
#****[[recettore per il peptide natriuretico|recettore del peptide natriuretico]]
**recettori guanilil-ciclasi: sono recettori ad attività guailato-ciclasica, poco rappresentati negli organismi superiori. Si possono ricordare:
#****[[recettore per la guanilina|recettore della guanilina]][[File:transmembrane receptor.svg|thumb|[[Recettore transmembrana]]: E = spazio extracellulare; I = spazio intracellulare; P = membrana plasmatica]]
***[[recettore per il peptide natriuretico|recettore del peptide natriuretico]]
#[[Recettore intracellulare|recettori intracellulari]]
***[[recettore per la guanilina|recettore della guanilina]]
#*[[Citosol|citosolici]], tra cui:
#**[[recettore dei glucocorticoidi]]
===Recettori intracellulari===
#**[[recettore dei mineralcorticoidi]]
{{vedi anche|Recettore intracellulare}}
#*[[Nucleo cellulare|nucleari]], tra cui:
Sono la seconda grande famiglia di recettori, i quali sono localizzati all'interno della cellula, individuabili in due distinti compartimenti: nel [[citosol]] e nel nucleo.
#**[[recettore della vitamina D]]
*citosolici
#**[[recettore deidegli glucocorticoidiormoni tiroidei]]
#**[[recettore deidegli mineralcorticoidiormoni steroidei]]
#**[[recettore dell'acido retinoico]]
*nucleari
**[[recettore degli ormoni steroidei]]
**[[recettore della vitamina D]]
**[[recettore degli ormoni tiroidei]]
**[[recettore dell'acido retinoico]]
==Caratteristiche generali==
Un recettore è una proteina in grado di formare [[Complesso (chimica)|complessi]] molecolari reversibili con determinate sostanze, che prendono il nome di [[ligando|ligandi]], in siti specifici detti siti di legame. Nel caso di alcuni farmaci, tale legame può essere permanente. Il legame con il ligando determina un cambiamento conformazionale nella proteina, il quale innesca un segnale o una serie di segnali a cascata.<ref name=":2">{{Cita libro|nome=Dale|cognome=Purves|nome2=George J.|cognome2=Augustine|nome3=David|cognome3=Fitzpatrick|titolo=Receptor Types|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK10989/|accesso=2024-05-16|data=2001|editore=Sinauer Associates|lingua=en}}</ref> L'interazione tra il recettore e il ligando è la chiave della maggior parte dei processi biologici (es. [[Regolazione allosterica|allosterismo]], [[Trasporto di membrana|trasporto]], [[trasduzione del segnale]], regolazione della [[Trascrizione (biologia)|trascrizione]] e della [[Sintesi proteica|traduzione]], ecc.).<ref name=":0" />
I recettori possono essere transmembrana, cioè attraversare tutta la [[membrana plasmatica]], oppure trovarsi solo su un lato di essa.<br/>
I recettori di membrana contengono uno o più segmenti idrofobici strutturati a elica di tipo ''alfa'' che attraversano la membrana più volte.
===Recettori transmembrana===
*[[Recettori accoppiati a proteine G]]
:Sono conosciuti anche come ''metabotropici''. Sono i recettori la cui struttura genica è la più altamente conservata.
:Son costituiti da 7 catene [[polipeptide|polipeptidiche]] che attraversano la membrana. Sono accoppiati a dei "secondi messaggeri" detti [[proteina G|proteine G]], che esercitano gli effetti cellulari attraverso la liberazione di [[Calcio (metallo)|ioni calcio]] o attraverso la [[fosforilazione]].
:Appartengono a questa classe il [[recettore muscarinico]] per l'[[acetilcolina]] e i [[recettore adrenergico|recettori adrenergici]].
:
:Possiedono un'ampia regione molto variabile che forma un anello (detto "loop"), che corrisponde al sito di attacco della proteina G. La regione responsabile del legame con l'[[agonista]] si trova in sede extracellulare per le molecole idrofile e piccole (come i [[peptide|peptidi]]), mentre all'interno della membrana per le molecole più idrofobe come la [[noradrenalina]].
:
:I recettori accoppiati a proteine G possono anche essere costituzionalmente attivi, in assenza di qualsiasi agonista. Sono provvisti di attività enzimatica propria, e l'arrivo del ligando permette un'amplificazione dell'effetto.
:Il loro lavoro consiste nell'attivare (pG<small>s</small>) e nell'inibire (pG<small>i</small>) i ''secondi messaggeri'', i reali effettori del messaggio trasportato dal ligando.
:Questi sono l'[[adenilato ciclasi|adenilato]] e la [[fosfolipasi C]], che producono rispettivamente [[AMP ciclico]] la prima, e [[diacilglicerolo]] (DAG) e [[inositolo trifosfato]] (IP<small>3</small>) la seconda. Inoltre agiscono sulla [[fosfolipasi A]], che induce la formazione di [[acido arachidonico]] e anche sui [[canale ionico|canali ionici]].
:
:Questa estrema varietà nella trasduzione del messaggio, nonostante l'apparente promiscuità, mantiene incredibilmente la specificità del messaggio.
Nei [[Recettore ionotropico|recettori ionotropi]], le funzioni di recettore e trasduttore del segnale ricadono sulla stessa proteina e i recettori enzimo-associati presentano siti di legame extracellulari. Nei [[Recettore intracellulare|recettori intracellulari]], invece, la proteina recettore è spesso legata a un complesso inibitore che può spostarsi all'interno della cellula.<ref name=":2" />
*[[Recettori accoppiati a chinasi]]
:Appartengono a questa classe i recettori per l'[[insulina]] e per varie [[citochina|citochine]].
:Posseggono una sola ''alfa-''elica transmembrana. La zona citoplasmatica possiede una porzione [[chinasi]]ca con un dominio intracellulare noto come ''SH2'', che si auto-fosforila.
:A questa attività segue una [[cascata chinasica|cascata di chinasi]] che permette l'amplificazione del messaggio.
:
*Recettori accoppiati alle [[guanilato ciclasi]]
:Non differiscono di molto dai recettori tirosin chinasici. Anche questa classe, tramite il [[guanosina monofosfato ciclica|cGMP]], possiede capacità fosforilante.
:Non sono necessariamente transmembrana.
=== Legame proteina/ligando ===
{| border=1 cellspacing=0
Il legame tra recettore e il ligando può essere [[Legame covalente|covalente]], [[Legame ionico|ionico]], [[Legame a idrogeno|a idrogeno]] o [[Legame di Van der Waals|di Van der Waals]],<ref>{{Cita web|url=https://www.dnbm.univr.it/documenti/OccorrenzaIns/matdid/matdid139382.pdf|titolo=INTERAZIONE FARMACO-RECETTORE}}</ref> e segue la [[Reazione chimica|reazione]]:
!
! '''Canali ionici regolati da ligandi'''
! '''[[Recettori accoppiati a proteine G]]'''
! '''Recettori accoppiati a chinasi'''
! '''Recettori nucleari'''
|-
! '''Localizzazione'''
| Membrana
| Membrana
| Membrana
| Intracellulare
|-
! '''Effettore'''
| Canale
| [[Enzima]] o canale
| [[Enzima]]
| Trascrizione genica
|-
! '''Accoppiamento'''
| Diretto
| [[Proteina G]]
| Diretto
| Attraverso il [[DNA]]
|-
! '''Esempi'''
| Recettore nicotinico dell'[[acetilcolina]], recettore del <math>GABA_A</math>
| Recettore muscarinico dell'[[acetilcolina]], recettori adrenergici
| Recettori dell'[[insulina]], dei [[fattore di crescita|fattori di crescita]], delle [[citochina|citochine]]
| Recettori degli [[steroidi]] e degli ormoni tiroidei
|-
! '''Struttura'''
| Assemblaggio oligomerico di subunità che circondano il poro centrale
| Strutture monomeriche comprendenti sette <math>\alpha</math>-eliche transmembrana
| Singola elica transmembrana che collega il dominio extracellulare del recettore al dominio chinasico intracellulare
| Struttura monomerica con recettore separato e domini per legare il [[DNA]]
|}
<chem>proteina (P) + ligando(L) <=>>[k+1][k-1] complesso (PL)</chem>
===Canali ionici===
soggetta all'equilibrio di legame le cui [[Costante cinetica|costanti cinetiche]] di associazione (<math>K_a</math>) e di [[Dissociazione (chimica)|dissociazione]] (<math>K_d</math>) definiscono l'[[Affinità chimica|affinità]] fra le due molecole. Nello specifico, <math>K_d</math>, chiamata anche concentrazione di semisaturazione del ligando libero, rappresenta la concentrazione di ligando a cui metà dei siti di legame risulta occupata: più piccola è la <math>K_d</math>, maggiore sarà la frazione di saturazione ad una stessa concentrazione di ligando.<ref name=":1">{{Cita web|url=https://elearning.uniroma1.it/pluginfile.php/151130/mod_folder/content/0/analisi%20quantitativa%20dellinterazione%20proteina-ligando%20dfp.pdf|titolo=Analisi quantitativa dell’interazione proteina-ligando}}</ref>
{{vedi anche|Canale ionico}}
Detti anche ''ionotropici'', sono recettori transmembrana.<br/>
Alcuni canali ionici possono essere direttamente collegati a un recettore, aprendosi quando questo riceve il ligando.<br/>
In altri la più semplice interazione è il blocco fisico del poro del canale. Questo caso è esemplificato dall'azione degli [[anestetico locale|anestetici locali]] sul [[canale del sodio]].<br/>
Esempi più complicati di interazione farmaco-canale comprendono la modulazione dei [[canale del calcio|canali del calcio]]: in questo caso il processo di apertura del canale può essere inibito o attivato dalla conformazione strutturale del ligando [[diidropiridina]].
La costante cinetica di associazione è calcolata utilizzando la formula:
Il canale che più spesso viene considerato è il [[recettore nicotinico]] dell'[[acetilcolina]]. Consiste di cinque diverse subunità chiamate con le lettere greche: due subunità α, una subunità β, una γ e una δ. Ogni subunità attraversa la membrana cellulare per quattro volte, quindi in tutto 20 ''alfa-''eliche. Il canale è molto grande e può essere visto al [[microscopio elettronico]].<br/>
Il sito recettoriale per l'aceticolina si trova sulle subunità ''alfa''; devono essere occupati tutte e due i siti, per l'attivazione del canale.
<math>K_a = [PL] / [P] * [L]</math>
L'eterogeneità molecolare all'interno dei vari tipi di recettori ionotropici, anche rispondenti a un unico ligando, è molto ampia, e il suo significato funzionale rimane ancora oscuro.
mentre la costante di dissociazione viene calcolata utilizzando la formula:
<math>K_d = [P]*[L] / [PL]</math>
==Legame recettore-ligando==
La frazione di proteina complessata, o frazione di saturazione (<math>\theta</math>), varia in base alla concentrazione di ligando, per effetto della [[Legge di azione di massa|legge dell’azione di massa]], seguendo una [[Iperbole (geometria)|curva iperbolica]]:<ref name=":1" />
Il legame tra recettore e ligando è una reazione definita come equilibrio dinamico. Il ligando si lega al recettore libero, induce la risposta e di seguito vi si distacca, in accordo con la [[legge di azione di massa]] ed in accordo con la seguente formula:
[[File:Agonists_v2.png|miniatura|Grafico della frazione di saturazione, che corrisponde alla relazione fra la concentrazione del ligando e la concentrazione del complesso proteina/ligando, in base alla [[legge di azione di massa]]]]
<math>[PL] = {[P tot]*[L] \over [L]+K_d}</math>
È possibile ottenere un grafico lineare utilizzando l'[[analisi di Scatchard]], ottenendo così la seguente relazione:<ref name=":1" />
<math>{B \over F} = -{B \over K_d}+{n \over K_d}</math>
: <math> \left [ Ligando \right ] \cdot \left [ Recettore \right ] \underset{ K_d}{ \rightleftharpoons } \left [ ligando-recettore \right ]</math>
dove <math>B</math> è la concentrazione del complesso proteina/recettore, <math>F</math> è la quantità di ligando libero e <math>n</math> è il numero di siti di legame. In questo modo, è possibile creare un grafico che mette in relazione il rapporto tra la quantità di ligando legato e ligando libero (<math>B \over F</math>) rispetto alla quantità di ligando legato (<math>B</math>). Il numero di [[Retta|rette]] presenti nel grafico dipenderà dal numero e dal tipo di siti di legame presenti sul recettore.
dove Kd indica la [[costante di dissociazione]] che rappresenta la capacità del ligando di dissociarsi dal proprio recettore, ed è perciò un indice dell'affinità del ligando per il recettore
==Modulazione delle risposte recettoriali==
IlEssendo il sistema ligando-recettore è un [[equilibrio dinamico]], le cui condizioni sono continuamente regolate dalle stesse interazioni ligando-recettoriali., Lala carenza, l'eccesso o la sovraesposizione del recettore al ligando possono perturbare la risposta ed il segnale generatogenerati dal recettore.<ref name=":0" />
La modulazione della trasduzione del segnale avviene a 4quattro distinti livelli di controllo:
*''[[Ricaptazione]]'' e ''feedback ([[retroazione)]]'': il ligando, una volta distaccatosi dal suo recettore, può essere ricaptato dalla cellula che lo ha rilasciato. La quantità di ligando ricaptato regola il rilascio successivo di ligando stesso: se la quantità ricaptata è insufficiente, verrà sintetizzato altro ligando;, sementre invecese la quantità ricaptata è eccessiva, verrà diminuito il rilascio di ligando.
*''[[Fosforilazione]]'': questo segnale agisce a livello dell'interazione ligando-recettore. Le cellule, mediante processi di fosforilazione e defosforilazione recettoriale, sono in grado di modulare l'affinità del recettore per il ligando. Di solito, la fosforilazione del recettore induce una modificazione conformazionale nel recettore stesso, il quale perde affinità per il proprio ligando. L'interazione è più breve, più difficile o meno duratura, perciò la risposta generata è minore.
*''Desensitizzazione'', ''[[downregulation]] (sottoregolazione)'' e ''upregulation (sovraregolazione)''. La desensitizzazione è il passo che precede la downregulation. I recettori, ancora tutti presenti a livello della membrana, perdono la capacità di trasdurre il segnale. A questo fa seguito la sottoregolazione: i recettori vengono legati da proteine (come la [[clatrina]]) e inglobati in specifiche [[Vescicola (biologia)|vescicole]] all'interno della membrana. Tale processo viene definito ''[[internalizzazione]]'' e ha la funzione di diminuire il numero di recettori che possono legarsi al ligando, senza però distruggere il recettore stesso. Poi, all'occorrenza, senzai cherecettori cosìpotranno viessere siavelocemente esposti sulla membrana, evitando così il bisogno di sintetizzarne di nuovi, i recettori potranno essere velocemente esposti sulla membrana. All'opposto della downregulation, si definisce la ''upregulation'': in mancanza o in difetto di ligando, la cellula espone tutti i suoi recettori nel tentativo di captare tutto il ligando possibile.
*Ultimo livello di controllo è la ''modulazione di secondi messaggeri''. Ciò è, particolarmente importante nei [[Recettore metabotropico|recettori metabotropici]]. Variando l'attività di secondi messaggeri, è possibile regolare la risposta. L'[[adenilciclasi]] sintetizza [[Adenosina monofosfato ciclico|cAMP]], che è un secondo messaggero. L'attivazione di [[fosfodiesterasi]] porta alla degradazione del cAMP; diminuendoe, ildi cAMPriflesso, diminuisceriduce la possibilità di trasdurre il messaggio.
==Recettori come bersagli dei farmaci==
Molto spesso, il farmaco è analogo al substrato di un [[enzima]] e si comporta come competitore[[Antagonista (biochimica)|antagonista]], inibendo l'azione del substrato naturale in maniera irreversibile (l'[[aspirina]] sulla [[cicloossigenasi]]) o reversibile (es.: la [[neostigmina]] sull'[[acetilcolinesterasi]]).<ref name=":0" />
Le due concezioni, quindi, sono leggermente diverse:
*nel primo caso, il recettore sovente si trova inserito in una membrana cellulare, che sia quella [[membrana cellulare|plasmatica]], [[mitocondrio|mitocondriale]] o [[Membrana nucleare|nucleare]];
*nel secondo caso, può ''anche'' trattarsi di un [[enzima]] o di altre molecole solute (pensiamo, perad esempio, alle molecolequelle presenti nel [[sangue]]).
===Esempi di recettori per farmaci comuni===
{| class="wikitable" border="1"
|'''!Recettori'''||'''Agonisti'''||'''[[Antagonista (biochimica)|Antagonisti]]'''
|-
|Colinergico nicotinico||[[Acetilcolina]], [[Nicotinanicotina]]||[[Tubocurarina]], <math>\alpha</math>-bungarotossina
|-
|[[Recettore adrenergico|<math>\beta</math>-adrenergico]]||[[Noradrenalina]]||[[Propranololo]]
|-
|Istaminergico (<math>H_1</math>)||[[Istamina]]||[[Mepiramina]]
|[[Progesterone]]||[[Noretisterone]]||[[Danazolo]]
|}
== Note ==
<references />
== Altri progetti ==
{{interprogetto|preposizione=sul|wikt=recettore}}
== Collegamenti esterni ==
{{Collegamenti esterni}}
{{Portale|biologia}}
|