Defenisi

Asal kata enzim : en = di dalam dan

zyme = ragi (yeast); kerja/satuan kerja
(ergon)
Enzim adalah PROTEIN yang khusus
disintesis sel untuk BIOKATALISATOR
reaksi-reaksi dalam sel/tubuh makhluk
hidup

 ENZIM disintesis dalam sel, tetapi

komponen penyusunannya diperoleh dari
luar (makanan/minuman.. bervitamin)
ENZIM yang dikeluarkan dari dalam sel
disebut EKSO-ENZIM
ENZIM yang tetap tersimpan dalam sel
disebut ENDO-ENZIM
ENZIM dalam melaksanakan
fungsinya sering butuh KO-FAKTOR
KO-FAKTOR berikatan dengan enzim

Defenisi
Enzim : adalah biokatalisator, artinya zatzat yang mempunyai asal biologi, yang
dapat mempercepat perubahan reaksi
kimia tetapi zat itu sendiri tidak ikut
bereaksi
Tanpa enzim tidak ada kehidupan!
Jadi setiap sel mempunyai sendiri
perlengkapan enzim untuk menjamin
kelangsungan metabolisme

Sejarah Katalis
Dirintis oleh Berzelius (1837), Ia
mengusulkan nama katalis untuk zat-zat
yg dapat mempercepat reaksi tp zat itu
sendiri tidak ikut bereaksi
Pasteur proses fermentasi hanya
terjadi dengan adanya sel yg
mengandung enzim

 Buchner cairan yg berasal dari ragi

tanpa adanya sel hidup dapat
menyebabkan terjadinya fermentasi gula
menjadi alkohol dan karbondioksida
kata enzim (en = dalam; zyme = ragi)
berarti zat di dalam ragi
Enzim dikenal pertama kali sebagai
protein oleh Summer (1926)
mengisolasi urease dari kara pedang
(jack bean)

Northrop dan Kunitz mengisolasi

pepsin, tripsin, kimotripsin
Tahun 1926 banyak enzim yg
mempunyai gugus bukan protein
Jadi struktur enzim terdiri atas :
1. Bagian protein yang termolabil
(apoenzim) : amilase, lipase, protease
2. Bagian yang aktif (bagian non-protein)
disebut sbg prostetik/koenzim (logam)
seperti Cu2+, Mn2+, Zn2+, K+, Mg2+

 Kofaktor ada yg terikat kuat pada protein

artinya yg sukar terurai dalam larutan
disebut koenzim, sedangkan yg tidak
begitu kuat ikatannya (non kovalen)
disebut gugus prostetik
Gugus prostetik dan koenzim
memungkinkan enzim bekerja thd
substrat zat-zat yg diubah atau
direaksikan oleh enzim

 Gabungan antara apoenzim dan koenzim

disebut holoenzim misalnya enzim katalase t.d
protein + ferriprotorfirin, askorbat oksidase t.d
protein + tembaga (metaloenzim)
Adapula enzim yg bukan protein, hanya terdiri
dari nukleotida misalnya RNAase dan DNAase
Isoenzim = Isozim = enzim isomerik yaitu
enzim dengan fenotipe (struktur) berbeda tapi
mempunyai aktivitasnya yg serupa dengan
enzim
Proenzim = Zimogen ialah suatu bentuk enzim
yg tidak aktif (autokatalisis aktif)

Kekhasan Enzim
Kerja kebanyakan enzim adalah sangat
spesifik
Spesifik thd tipe reaksi yg dikatalisis
spesifitas kerja
Spesifik thd jenis reaktan (substrat)
spesifitas substrat

Gugus
A

Ikatan
Gugus

Spesifitas Kerja

Spesifitas Substrat

Tinggi
Tinggi
Rendah

Tinggi
Rendah
Rendah

A
B
C
Enzim A

: urease (substratnya : urea)

Enzim B : esterase menghidrolisis beberapa

ester asam lemak tetapi tidak yg bukan ester
Enzim C

: jarang ditemukan

Klasifikasi Enzim
Menurut IUB t.d enam kelas utama yaitu
:
1. Oksidoreduktase : mengkatalisis
pemindahan ekuivalen pereduksi antara
dua sistem redoks
2. Transferase : mengkatalisis
pemindahan gugus-gugus dari satu
molekul ke molekul lainnya

3. Hidrolase : juga memindahkan gugusgugus tetapi selalu sebagai akseptor

suatu molekul air
4. Liase : disebut juga sintase;
mengkatalisis pemecahan atau
pembentukan ikatan kimia disertai
pembentukan atau penghilangan ikatan
rangkap
5. Isomerase : menggeser posisi gugusgugus di dalam satu molekul tanpa
mengubah rumus kimia substrat

6. Ligase (sintetase) : tergantung pada

energi, karena itu selalu terangkai
dengan proses hidrolisis nukleosida
trifosfat

= Ekuivalen pereduksi

1. Oksidoreduktase
Ared

2. Transferase

+
Boks

Aoks

+
AB

3. Hidrolase

+
C

+
AB

Bred

BC

+
H2O

AH

BOH

4. Liase (sintase)

+
AB

Iso-A

5. Isomerase

XTP

AB

X
I

(sintetase)

X
I

6. Ligase

XDP

X = A, G, U, C

Kelas

Subkelas Yang Penting

1. Oksidoreduktase Dehidrogenase, Oksidase,

Peroksidase, Reduktase,
Monooksigenase, Dioksigenase
2. Transferase

C1-transferase, Glikosiltransferase,
Aminotransferase, Fosfotransferase

3. Hidrolase

Esterase, Glikosidase, Peptidase,

Amidase

4. Liase

C-C-Liase, C-O-Liase, C-N-Liase,

C-S-Liase

5. Isomerase

Epimerase, cis-trans-isomerase,
Intramolekuer transferase

6. Ligase

C-C-Ligase, C-O-Ligase, C-N-Ligase,

C-S-Ligase

Aplikasi Klinik Enzim

Enzim sebagai reagen : penentuan
konstituen darah seperti glukosa, urea,
asam urat dan trigliserida
Enzim sebagai reagen pemberi label :
tes morfin dalam urine
Enzim immobilizeds (diagnosa dan
terapi)

Jenis Enzim
Yg sering diuji :
Asam fosfatase
Alkali fosfatase
Amilase
SGOT
SGPT
Laktat dehidrogenase
Kreatin kinase
Lipase

Organ atau Penyakit

Ca prostat metastase
Hati, penyakit tulang
Penyakit pankreas
Hati, penyakit jantung
Hati, penyakit jantung
Hati, jantung, eritrosit
Jantung, otot, otak
Pankreatitis akut

Jenis Enzim
Yg jarang diuji :
Seruloplasmin
Aldolase
Tripsin
Glukosa 6-fosfat dehid.
-glutamil transpeptidase
Elastase
Lipoprotein lipase
Plasmin

Organ atau Penyakit

Penyakit wilson (hati)
Otot, jantung
Pankreas, usus
Sel darah merah (gen)
Penyakit hati
Penyakit kolagen
Hiperlipoproteinemia
Penyakit pembekuan
darah

Fungsi dan Cara Kerja

Enzim
Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
1012 kali lebih cepat
A. Enzim menurunkan energi aktivasi suatu
reaksi kimia
Reaksi kimia :
1. Reaksi kimia yg membutuhkan energi
(endergonik)
2. Reaksi kimia yg mengeluarkan/menghasilkan
energi (eksergonik)

a = energi aktivasi reaksi AB A + B

AB aktif (keadaan transisi)

q = energi aktivasi reaksi A + B AB

Energi

p = energi yg dihslkan oleh rx a

AB
Keadaan awal

A+B
Keadaan akhir

Kelangsungan reaksi

I = reaksi tanpa katalis

AB aktif (keadaan transisi)
I

a = energi aktivasi I

II = reaksi dengan katalis

a = energi aktivasi II

Energi

II

p = energi yg dihslkan
q = perubahan energi rx AB A + B

AB
Keadaan awal

A+B
Keadaan akhir

Kelangsungan reaksi

Fungsi dan Cara Kerja

Enzim
B. Mempercepat reaksi pada suhu dan
tekanan yang optimal TANPA
mengubah besarnya tetapan
keseimbangannya
C. Mengendalikan reaksi : tanpa enzim
tidak ada reaksi biokimia lebih lanjut

Hasil Metabolisme (mol/det) tanpa enzim

Hasil Metabolisme (mol/det) enzim

Aktivitas enzim (mol/detik = Katal)

(108 1012 kali)

Aktivitas Biokatalisator

Komplex Enzim-Substrat
Kekhasan suatu enzim : hanya bekerja
pada satu reaksi saja
Suatu enzim mempunyai ukuran yg lebih
besar daripada substrat
Tempat/bagian enzim yg mengadakan
hubungan/kontak dgn substrat disebut
active site komplex enzim-substrat

Active Site
Merupakan tempat dimana terjadi
ikatan kompleks enzim-substrat
Ada dua model :
1. Model cetakan (template) = analogi
lock and key oleh Emil Fischer
2. Model induced fit oleh Daniel
Koshland Jr.

ES

E+S

ES

E = enzim

ES = kompleks enzim-substrat

S = substrat

E+P

P = hasil reaksi

Persamaan Michaelis- Menten

Hipotesis : dalam reaksi enzim, terjadi
lebih dahulu kompleks enzim-substrat yg
kemudian menghasilkan hasil reaksi dan
enzim kembali
Percobaan hidrolisis sukrosa menjadi
glukosa dan fruktosa oleh enzim
Dilakukan oleh Leonor Michaelis dan
Maude Menten (1913)

Kecepatan reaksi
Konsentrasi sukrosa

Kinetika Enzim
Menurut teori kinetika/benturan
(Collision theory) : untuk dapat bereaksi
suatu molekul harus :
1. Saling berbenturan
2. Mempunyai cukup energi untuk
melawan barrier energy

Y = jumlah molekul
X = energi kinetik
= energi rintangan

Faktor-Faktor Yang
Mempengaruhi Kerja Enzim
1.
2.
3.
4.
5.

Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
Suhu
Pengaruh pH
Pengaruh inhibitor

Konsentrasi Enzim
21

Pada suatu
konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan
reaksi bertambah
dengan
bertambahnya
konsentrasi enzim

Aktivitas enzim

18
15
12
9
6
3
0,001

0,002

Konsentrasi enzim

0,003

Konsentrasi Substrat
Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi karena
bertambahnya kompleks enzim substrat
Pada kondisi jenuh (semua bagian aktif enzim
telah dipenuhi substrat) maka pertambahan
konsentrasi substrat tidak menyebabkan
peningkatan kecepatan reaksi

(S)

ES

+ P

Rendah

Hampir
jenuh

Jenuh
Berlebih

Suhu
Sesuai teori benturan, dengan bertambahnya
suhu maka pergerakan molekul akan
meningkat sehingga frekuensi benturan akan
semakin banyak sehingga kecepatan reaksi
akan bertambah
Pada suhu optimal, enzim akan menurunkan
energi barier
Karena enzim adalah suatu protein maka
kenaikan suhu dapat mengakibatkan
denaturasi enzim (bagian aktif enzim akan
terganggu)

Suhu optimum

to C
37o C

Pengaruh pH
Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif
atau ion bermuatan ganda (zwitter ion);
dengan demikian perubahan pH akan
berpengaruh terhadap efektivitas active site
pH rendah atau tinggi juga dapat
menyebabkan denaturasi enzim
Aktivitas optimal enzim terletak pada pH 5 9,
kecuali enzim pepsin (pH 1,0)

pH optimum

pH
5-9

Pengaruh Inhibitor
Molekul atau ion yg menghambat ikatan
kompleks enzim-substrat disebut
inhibitor
Terdiri dari 2 jenis inhibitor :
1. Inhibitor reversibel
2. Inhibitor ireversibel

Inhibitor reversibel
Dibagi lagi menjadi
1. Kompetitif inhibitor : bersaing dengan
substrat terhadap active site enzim
E+S
ES
E+ I
EI
Contoh : Malonat (I) dan suksinat (S)
bersaing memperebutkan enzim
suksinat dehidrogenase

Inhibitor reversibel
2.
-

Non kompetitif inhibitor :

Inhibitor bergabung dengan enzim pada suatu
bagian enzim diluar bagian aktif
Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif
E + I
EI
ES + I
ESI
Contoh : ion-ion logam berat (Cu2+, Hg2+, Ag+)
berhubungan dgn gugus SH sehingga aktivitas
katalitiknya hilang.
Ion CN- menghambat enzim yg menggunakan ion
Fe2+ atau Fe3+ ferrosianida dan ferrisianida
Etilen diamida tetra asetat (EDTA) mengikat ion
bervalensi 2 (Mg2+) enzim yg menggunakannya
sbg aktivator dihambat)

Inhibior Ireversibel
Inhibitor bereaksi dengan bagian tertentu
enzim yg mengakibatkan berubahnya
bentuk/struktur enzim enzim tidak bisa
mengikat substrat
Contoh : iodoarsenik, iodoasetamida,
diisopropilfosfofluuoridat (SSP), reagen2
pengoksidasi

REGULASI & AKTIVITAS

ENZIM
Enzim bekerja dengan regulasi
tertentu.
Regulasi enzim dilakukan dengan
dua cara :
(1) Mekanisme umpan balik
(2) Pengendalian genetic melalui
SINTESIS PROTEIN dalam sel

NEGATIVE-POSITIVE MECHANISM

CENTER

+
STOP

GO

PRODUCTION
ACTIVITIES

SINTESIS PROTEIN : CENTRAL DOGMA

TRANSKRIPSI

TRANSLASI

DNA

ADN
DUPLIKASI

PROTEIN

RNA

Defenisi Koenzim
Koenzim : senyawa organik berbobot
molekul rendah, stabil terhadap panas,
mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan
dari enzim dengan cara dialisis
Untuk berfungsi sebagai katalis,
sejumlah besar enzim membutuhkan
komponen lain kofaktor

KO-ENZIM
Ko-enzim identik dengan VITAMIN.
Sebagai Ko-faktor ada unsur yang
dapat diperoleh/disusun dari dalam
tubuh
Tetapi tak sedikit yang tidak dapat
disusun tubuh hewan/manusia
sehingga perlu memasukkan dari luar
berupa vitamin.


1.
2.
3.
4.

1.
2.

Jenis-jenis enzim yg membutuhkan koenzim

termasuk :
Oksidoreduktase (kelas 1)
Transferase (kelas 2)
Isomerase ( kelas 5)
Ligase (kelas 6)
Jenis enzim yg tdk memerlukan koenzim :
Hidrolase (kelas 3)
Liase (kelas 4)

Kofaktor
Kofaktor terdiri dari :
1. Gugus prostetik :bagian kofaktor yg terikat
kuat pada enzim. Misalnya FAD terikat kuat
pada enzim suksinat dehidrogenase
2. Koenzim : NAD, NADP, Asam tetra
hidrofosfat, Tiamin pirofosfat, ATP
3. Aktivator : umumnya merupakan ion-ion
logam yg dapat terikat atau mudah terlepas
dari enzim misalnya Cu2+, Mn2+, Zn2+, K+, Mg2+

Koenzim Sebagai
Reagensia Pemindah
Gugus
Suatu reaksi biokimia untuk
memindahkan gugus :
DG + A = AG + D
Dimana :
G : gugus fungsional
D : donor
A : akseptor

1. Koenzim sebagai
akseptor akhir
Misalnya pada reaksi dehidrogenasi
DG
D

CoE
CoEG

L - laktat

Piruvat

OH

CH
H3C

OH3C

C
O

O
NAD+

NADH+ + H+

Enzim laktat dehidrogenase

O-

2. Koenzim sebagai
pembawa gugus antara
Misalnya pada reaksi transaminasi yg
melibatkan koenzim piridoksalfosfat
DG
D

CoE

AG

CoEG

Penggolongan Koenzim
Diklasifikasikan menurut gugus yg
pemindahannya dipermudah oleh koenzim
tersebut yaitu :
1. Koenzim pemindah gugus :
- gula fosfat
- Koenzim A
- Tiamin difosfat (TPP)
- Piridoksal fosfat
- Tetrahidrofolat (FH4)
- Biotin
- Koenzim kobamida (B12)

2. Untuk pemindahan hidrogen (Koenzim

redoks)
- NAD+, NADP+
- FMN, FAD
- Asam lipoat
- Koenzim Q/Ubikinon
- Gugus hem

NO

KO-ENZIM

VITAMIN

FUNGSI

1.

Nikotinamida Adenin Dinukleotida (NAD)

Asam Nikotinat
(NIASIN)

Redoks

2.

Nikotinamida Adenin Dinukleotida Phosphat

(NADP)

Asam Nikotinat
(NIASIN)

Redoks

3.

Flavin Adenin Dinukleotida (FAD)

Riboflavin

Redoks

4.

Flavin Mononukleotida (FMN)

Riboflavin

Redoks

5.

Tiamin Pirofosfat (TPP)

Tiamin

Oksidatif dekarboksilasi

6.

Piridoksal fosfat

Piridoksin (vit.B6)

Transaminasi dan
rasemase

7.

Koenzim A

Asam Pantotenat

Transfer gugus asil

8.

Biotin

biotin

Transfer CO2

9.

Koenzim B12

Kobalamin (vit.B12)

Transfer gugus
fungsional

TERIMA KASIH