MODULE : BIOLOGIE CELLULAIRE Cours PREMIREE ANNEE TC Biologie

CHAPITREV : Réticulum endoplasmique –Appareil de Golgi-Lysosomes

I-Le Réticulum endoplasmique

A- Le Réticulum endoplasmique rugueux :

Le Réticulum endoplasmique rugueux : on l'appelle aussi réticulum endoplasmique
granuleux. Le Réticulum endoplasmique est un système de cavités plus ou moins dilatées
et de canalicule qui communique entre eux, portant des ribosomes attachés sur leurs faces
externes représentant 20 à 60 % de la surface des membranes (dépend du type cellulaire). Il
est plus abondant dans les cellules de sécrétion protéique importantes. Il est en continuité
avec l'enveloppe nucléaire et avec le réticulum endoplasmique LISSE (REL).

Fig. 01-Schéma du réticulum endoplasmique

1) Origine

Les protéines constitutives du RE sont synthétisées sur place. Les lipides constitutives du
RE sont synthétisés dans le REL (comme tous les lipides des membranes biologiques).

2) Rôle
Synthèse et translocation des protéines membranaires et des protéines sécrétoires ayant des
signaux de tri.

3) Translocation Co-traductionnelle d'une protéine soluble

Au fur et à mesure que la protéine va être synthétisé elle va passer dans le canal.
L'interaction entre SRP et son récepteur place le ribosome en cours de traduction au
niveau de l'extrémité cytoplasmique du canal.

Le canal s'ouvre, la protéine native est alors traduite directement à travers le canal,
sans jamais être exposée au cytoplasme.

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1] La protéine en cours d'élongation forme une boucle à l'intérieur du canal. La PS est

reconnu par les protéines du translocon, l'extrémité N terminale de la protéine reste dans le
cytosol.

2] La SRP hydrolyse le GTP en GDP et sera recyclée dans le cytosol.

D'autres ribosomes les uns après les autres, commencent la traduction du même ARNm et
s'attachent de la même manière à la membrane du RE.

4. Protéines solubles

La traduction continue et « pousse » la protéine dans le canal jusqu'à la fin de la synthèse.

Le signal peptide reste inclus dans la bicouche lipidique

- détachement des ribosomes et séparation des deux sous unités
- signal peptidase
- hydrolyse du signal peptide

Le signal peptidase est une enzyme localisée dans la lumière du RE qui excise la séquence
signal de la protéine

5. Translocation co-traductionnelle d'une protéine transmembranaire

Concerne les protéines intrinsèques (quel que soit leur destination finale : membrane
plasmique, compartiment du système endomembranaire).

6) Modification des protéines dans la lumière du RE:

Beaucoup ont lieu alors même que la protéine est en train d'être traduite.

C- Rappel sur la transcription : (La transcription au niveau de noyau chez les

eucaryotes)

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Structure d'un ARN messager typique d'eucaryote, comprenant la coiffe, la région 5’ non
traduite, la région codante entre le codon d'initiation et le codon stop, la région 3’ non
traduite, et la queue de poly(A).

Figure 2: schéma résume les étapes de transcription au niveau de noyau chez les
eucaryotes

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D-Traduction de l'ARN messager en protéine

Une fois que le brin d'ARN messager a atteint le cytoplasme, où a lieu la traduction, il se lie
à un ribosome. Ce dernier est un organite constitué d'une sous-unité 60S et d'une sous-unité
40S chez les eucaryotes, et d'une sous-unité 50S et d'une sous-unité 30S chez les
procaryotes. Les ribosomes sont des complexes de protéines et d'ARN dits ARN
ribosomiques. Ils assemblent les acides aminés pour former les protéines en fonction de la
séquence nucléotidique de l'ARN messager, chaque codon de cette séquence correspondant à
un acide aminé de la protéine en cours de synthèse. Les ribosomes possèdent trois sites
notables, notés A, P et E :
-Le site A (pour « Acide aminé »), situé sur la petite sous-unité ribosomique, est celui sur
lequel l'aminoacyl-ARNt correspondant au codon d'ARNm en cours de lecture vient se lier
au complexe ribosome-ARNm ;
-Le site P (pour « Peptide »), situé sur la grande sous-unité ribosomique, est celui sur lequel
se fixe la chaîne polypeptidique naissante, liée à l'ARNt correspondant au codon précédant
celui en cours de lecture ;
-Le site E (pour « Exit ») est celui sur lequel vient se fixer l'ARNt débarrassé de la chaîne
polypeptidique naissante lorsque celle-ci est transférée depuis le site P vers l'aminoacyl-
ARNt du site A.

Figure 3: la traduction par les ribosomes

1- Activation des acides aminés sur leur ARN de transfert

Afin d'être incorporé dans une protéine, un acide aminé protéinogène doit
préalablement être fixé par une liaison ester à l'extrémité 3’ de l'ARN de transfert
correspondant. Cette activation est réalisée par une aminoacyl-ARNt synthétase. Il existe
autant d'ARN de transfert et d'aminoacyl-ARNt synthétases qu'il y a d'acide aminés. Parmi
les 22 acides aminés protéinogènes, seule la sélénocystéine fait exception, car elle est
produite directement sur son ARN de transfert à partir de la sérine.

2-Initiation

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La biosynthèse de la chaîne polypeptidique commence généralement au niveau d'un codon

AUG, encodant la méthionine. Chez les procaryotes, c'est un résidu de N-formyl-méthionine
qui est incorporé en position initiale, tandis que, chez les eucaryotes, c'est un résidu de
méthionine, qui peut être clivé par la suite. Il existe deux ARN de transferts distincts selon
que le codon AUG est un codon d'initiation ou un codon d'élongation.

3- Élongation
Le ribosome parcourt le brin d'ARN messager codon par codon (translocation) et
ajoute, par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt), un acide aminé à la protéine en
cours de synthèse en fonction du codon en cours de lecture. La protéine est produite en
commençant par l'extrémité N-terminale et en terminant par l'extrémité C-terminale. Le
ribosome progresse le long de l'ARN messager sous l'action de facteurs d'élongation, qui
tirent leur énergie de l'hydrolyse d'une molécule de GTP. (Guanosine Triphosphate : est un
coenzyme de transfert de groupements phosphate.)

4-Terminaison

Une fois un codon-stop atteint (UAA, UGA ou UAG), la synthèse de la protéine est
terminée : le ribosome se détache de la protéine et du brin d'ARN messager, et la protéine est
libérée dans la cellule.
Le ribosome se scinde en ses deux sous-unités et peut conduire une autre synthèse sur un
autre ARN messager. S'entame alors le transport des protéines, qui peut les mener hors de la
cellule et dans le système sanguin, ou encore à l'intérieur même de la cellule les ayant
synthétisées. Le même brin d'ARN messager peut servir à la biosynthèse simultanée de
plusieurs molécules de protéines, lorsque plusieurs ribosomes s'en chargent. Avant d'être
détruite, cette molécule participe à la synthèse d'environ 10 à 20 protéines.

B) Le Réticulum Endoplasmique Lisse (REL)

Le rôle majeur du REL : synthèse des phospholipides à partir de précurseurs hydrosolubles.

Sert à l'expansion des membranes de la cellule : inclut les réactions qui incorporent les lipides
dans la membrane.

1. Synthèse des phospholipides membranaires

La majeure partie des phospholipides est synthétisée sur la face cytoplasmique de la

membrane du RE. Ces molécules sont alors distribuées entre les diverses membranes de la
cellule, membrane plasmique des mitochondries et des organites du système
endomembranaire

1.1-Transfert des lipides aux autres membranes

Après leur synthèse dans le REL, les lipides doivent être transportés aux autres
membranes de la cellule. La juxtaposition proche des membranes de deux organelles peut
permettre aux phospholipides de se transférer facilement. Ce transfert peut être aidé par des
protéines d'échanges spécifiques. Sinon, les lipides inclus dans la membrane suivent les

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protéines avec le flux membranaire. Les lipides sont distribués de façon asymétrique entre les
deux feuillets d'une membrane.

1.2. La synthèse du cholestérol

Les 1ères étapes à lieu dans le cytoplasme et le reste dans la membrane du RE.

Le RE contient X éléments pour contrôler la stimulation et l'inhibition de la synthèse du

cholestérol.

- Protéines SREBP intégrée la membrane du RE avec une boucle dans la lumière du RE

connectant deux domaines transmembranaires.
-Protéines SCAP sensible au niveau du cholestérol intracellulaire.

En cas de besoin de synthèse du cholestérol, SCAP et SREBP du RE au Golgi, Là des

protéases clivent SREBP, libèrent son domaine N-Terminal dans le cytoplasme, migre au
noyau, la transcription des gènes codant pour les protéines qui permettent d'augmenter la
concentration du cholestérol dans la cellule.

Figure 4 : schéma montre le processus de participation les deux Protéines

(SREBP - SCAP) dans la synthèse de cholestérol

2. Synthèse des lipides destinés à l'exportation

Dans certaines cellules spécialisé, la membrane du REL porte une famille d'enzyme
transmembranaire : les cytochromes P450 dont le site actif est situé sur la face cytosolique.
Ces enzymes utilisent l'O2 et les électrons fournis par le NADPH pour hydrolyser les
molécules. Les cytochromes P450 du REL hydrolysent un précurseur des stéroïdes, la
prégnénolone produite par d'autres enzymes dans la mitochondrie à partir du cholestérol

Pour donner deux types de molécules : Certaines hormones stéroïdes (œstrogène,

progestérone, androgène) qui seront ensuite reprises par des transporteurs protéiques

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Cytosoliques et exportées. Des métabolites intermédiaires qui seront repris par la

mitochondrie pour synthétiser d'autres hormones stéroïdes comme le cortisol qui seront-elles
aussi reprises par des transporteurs protéiques et exportées.

II-L'appareil de Golgi

1-Définition: Organisme regroupant l'ensemble des dictyosomes=formation constituées de

saccules ou des citernes empilées les unes sur les autres=lieu de passage obligatoire des
protéines synthétisées dans le REG.

2. Morphologie
2-1) Le dictyosome
 Chaque dictyosome synthétise des saccules: des vésicules et des tubules.
 Le saccule est l’unité structurale élémentaire du dictyosome.Le dictyosome est formé/
l'empilement des saccules (dictyosome : saccule relié entre eux par des tubules)
Dans une cellule: plusieurs dictyosomes (de 3 à 10 selon l'activité de synthèse de la cellule)
réunis par des tubules cet nsemble =l'appareil de Golgi (que l’on notera ici ApG)

2-2) Les faces:

Chaque dictyosome à 2 faces:

-Face "cis": en relation avec le RER ou G، convexe

-Face "trans": opposée, tournée vers la Mp, concave. En résume, chaque dictyosome est
entouré de vésicule et assurent le transport du

RER ----------> la face cis, puis la face Trans ----------> vers la membrane plasmique.

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Figure1: ultrastructure de l’appariel de Golgi

3- 2Les vésicules

-Les vésicules bourgeonnent à partir des saccules

- sont entourées d'un manteau dont la nature dépend du type de vésicule (endocytose).

Figure 2: la formation des vésicules golgiens

4-2) Régions cis: Elles contiennent:

- Le réseau cis golgien (RC-G)

- Les saccules cis

- Des vésicules bourgeonnent du RER et se dirigent vers le RC-G.

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Les vésicules sont tapissées d'un manteau de coatomère, elles font la navette entre RER et
RCG .Le RCG délivre ensuite les produits qu'il reçoit aux saccules cis par l'intermédiaire de
vésicules tapissées

5-2) La région médiane ou médians

Contient plusieurs saccules et des vésicules.

Assure la transformation de molécules de sécrétions et leur transport pour les amener vers
les saccules trans.

2- 6-La région trans

*Est occupée par un saccule concave tourné vers la MP qui est en rapport avec le "réseau
transgolgien"(RT-G)

*Le saccule trans contient la nucléoside diphosphatase UDP (uridine diphosphate) qui
devient UMP (uridine mono phosphate +P)

Le RT-G contient des phosphatases acides du RT-G naissent des vésicules tapissées par 2
types de manteau:

Soit un manteau de clathrine ayant 2 types de destination possible:

**Soit ces vésicules fusionnent avec la MP dans le cas de l'exocytose provoquée dans lequel
la MP contient des molécules spécifiques de sécrétion contrôlée = exocytose

** Soit il y a fusion avec d'autres compartiments (vésicules de transport, endosomes,

lysosomes).

3-Rôles:

1-Transfert des protéines du RER vers les vésicules de sécrétion contenant des grains de
sécrétion destinées à la membrane plasmique.

2-Maturation des protéines par modification des chaînes oligosaccharidiques comprenant

d'une part une N-glycosylation et d'autre part une O-glycosylation de certaines protéines.

3-Sulfatation des glycolipides et synthèse des protéoglycanes et des glycolipides

4-L'expédition des produits sécrétés :

Tri des molécules synthétisées,

•Emballage des produits synthétisé dans des vésicules de sécrétion

• ciblage de molécules synthétisées par marquage de protéines de la MP des vésicules par

des séquences d'adressage pour qu'elles atteignent leur destination finale (lysosomes,
noyau...)

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- 5Activation de certaines protéines

Les protéines traversent le golgi en 30 minutes

Cis ------------------------------------> trans .

Au cours de ce passage, la plupart d’entre elles subissent un remaniement de leur portion

glucidique, de leurs ponts disulfures et quelquefois une protéolyse partielle.

III- Les lysosomes

Ce sont des organites intra cytoplasmiques appartenant au système endomembranaire

contenant des enzymes (des hydrolases acides) qui dégradent de nombreuses molécules
biologiques .Ils se trouvent dans toutes les cellules mais sont plus abondantes dans les
cellules responsables de la défense de l'organisme (macrophages, polynucléaires
neutrophiles) ou des cellules très spécialisées comme les ostéoclastes.

Visibles en microscopie optique et électronique, l'aspect hétérogène des lysosomes est

détecté par une coloration histo-enzymologique de la phosphatase acide.

Les fonctions essentiel de Lysosome est 2 qui assurent l’autophagie, et l’hétérophagie.

1- AUTOPHAGIE :

Est un mécanisme générale utilise par les cellules pour dégrader leur propres organites et
molécules est assuré leur renouvellement.

2-HETEROTROPHIE :

Concernant la dégradation des vésicules et molécules qui viennent de l’extérieur de la

cellule.

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Figure 3 : schéma représente le rôle des lysosomes (l’autophagie et l’hétérophagie)

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