Le métabolisme des glucides

1. Navdeep S. Chandel
+Affiliations d'auteurs
1. Northwestern University, Feinberg School of Medicine, Chicago, Illinois 60611, États-Unis
1. Correspondance : [email protected]
Les glucides sont les macromolécules les plus abondantes sur notre planète, en partie à cause des glucides végétaux que
sont la cellulose et l'amidon, tous deux composés de multiples molécules de glucose conjuguées. La cellulose est un
élément structurel important des parois cellulaires végétales. Les animaux manquent d'enzymes capables de décomposer la
cellulose en molécules de glucose plus petites, mais ils peuvent décomposer l'amidon en molécules de glucose plus
petites. Les animaux ont également du glycogène, un autre glucide composé de plusieurs molécules de glucose
conjuguées. Beaucoup d'entre nous qui font de l'exercice ou font du sport savent que les glucides sont une très bonne
source de carburant pendant ces efforts intenses. Malheureusement, la plupart d'entre nous se rendent compte que la
surconsommation de glucides peut facilement nous aider à prendre du poids dans des conditions de non-exercice. Ainsi,
nous savons que les glucides peuvent être soit catabolisés en énergie (ATP), soit utilisés pour des fonctions anabolisantes,
telles que la production d'acides gras.
Les glucides sont divisés en trois groupes principaux en fonction de leurs structures : (1) les sucres simples
(monosaccharides et disaccharides), tels que le glucose ou le saccharose (glucose et fructose) ; (2) les glucides complexes,
tels que le glycogène, l'amidon et la cellulose, qui sont de multiples molécules de glucose conjuguées ; et (3) les
glycoconjugués, qui sont des formes modifiées de glucose liées de manière covalente à des protéines (glycoprotéines) ou à
des lipides (glycolipides), qui participent à des fonctions importantes, telles que l'immunité, et en tant que composants des
membranes cellulaires. Cette revue couvre les trois groupes et souligne leur importance dans le maintien des fonctions
physiologiques.
 
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GUIDE RAPIDE DES GLUCIDES
 Les sucres simples, tels que le glucose, le fructose et le galactose, peuvent entrer dans la glycolyse
(voir Chandel 2020a ).
 La néoglucogenèse commence par la conversion de l'oxaloacétate mitochondrial en phosphoénolpyruvate
(PEP) par la phosphoénolpyruvate carboxykinase mitochondriale ou cytosolique (PEPCK) ( Fig. 1 ).
 Le glycérol, l'alanine, le lactate et la glutamine sont les principaux substrats de la néoglucogenèse.
 Il existe trois étapes irréversibles de la glycolyse (hexokinase, phosphofructokinase-1 [PFK1] et pyruvate
kinase) qui sont contournées par des enzymes spécifiques de la néoglucogenèse (glucose 6-phosphatase,
fructose 1, 6-bisphosphatase et phosphoénolpyruvate carboxykinase). Toutes les enzymes qui catalysent les
étapes réversibles de la glycolyse sont utilisées par la néoglucogenèse.
 Le glycogène peut être dégradé en glucose 1-phosphate pour entrer dans la glycolyse (c'est-à-dire la
glycogénolyse). Inversement, les molécules de glucose peuvent être converties en glucose 1-phosphate pour
générer du glycogène (c'est-à-dire la glycogenèse).
 Les versions modifiées du glucose généré par la voie de l'hexosamine peuvent modifier les protéines (c'est-à-
dire les glycoprotéines) pour changer l'activité ou la stabilité des protéines, liant ainsi le métabolisme du
glucose à la signalisation cellulaire.

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Figure 1.
Aperçu du métabolisme des glucides. Les sucres simples, tels que le glucose, le fructose ou le galactose, ont différents
points d'entrée dans la glycolyse. Un processus appelé gluconéogenèse peut également générer du glucose. Les glucides
complexes tels que le glycogène peuvent également entrer dans la glycolyse. La voie de l'hexosamine génère des
glycoprotéines et des glycolipides, qui sont des formes modifiées de glucose liées de manière covalente à des protéines
(glycoprotéines) ou à des lipides (glycolipides), qui participent à des fonctions importantes de signalisation et en tant que
composants des membranes cellulaires.

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MÉTABOLISME DES SUCRES SIMPLES
Le mot grec "sakcharon" signifie sucre, et nous utilisons le mot saccharide pour désigner un sucre.  Les sucres simples sont
des monosaccharides, tels que le glucose, le galactose ou le fructose ; les disaccharides comprennent le lactose (galactose et
glucose, sucre du lait, saccharose (glucose et fructose, sucre de table) et le maltose (glucose et glucose) (  Fig. 2 ). La
saccharose et la lactase sont des enzymes qui décomposent le saccharose et le lactose en leurs monosaccharides,
respectivement ( Fig. 2 ). De nombreux adultes sont incapables de métaboliser le lactose (c'est-à-dire qu'ils sont intolérants
au lactose), généralement en raison de la diminution des niveaux de l'enzyme lactase. Certaines bactéries du côlon utilisent
le lactose comme source de carburant et, dans le processus, générer du méthane (CH 4) et de l'hydrogène gazeux (H 2 ), qui
provoquent une gêne intestinale et le problème gênant des flatulences.

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Figure 2.
Structures monosaccharidiques et disaccharidiques.
Les sucres simples ont différents niveaux de douceur chez les mammifères. La sensation de douceur est basée sur la liaison
des sucres aux récepteurs couplés aux protéines G exprimés à la surface des cellules gustatives (cellules gustatives) de
notre langue, qui stimulent un signal neuronal au cerveau. L'affinité différentielle des sucres pour les récepteurs couplés
aux protéines G dans ces cellules détermine la douceur perçue. Par exemple, le fructose est plus sucré que le glucose, ce
qui rend certaines boissons à base de fructose addictives. De plus, le devenir métabolique de ces sucres peut être très
divers. Le glucose, le galactose et le fructose entrent dans la glycolyse par différentes voies (Figs. 3 et 4). Le glucose
devient glucose 6-phosphate par une réaction dépendante de l'ATP, en utilisant des hexokinases (voir Chandel 2020a).
Galactose enters through the Leloir pathway, in which galactokinase uses ATP to generate galactose 1-phosphate, which is
converted to glucose 1-phosphate and, subsequently, to glucose 6-phosphate by the enzymes galactose-1-P-uridyl
transferase and phosphoglucomutase, respectively. In the liver, glucose 6-phosphate can be converted to glucose, whereas,
in other tissues, it is metabolized through glycolysis. The conversion of galactose to glucose 6-phosphate is slower than the
rate by which glucose becomes glucose 6-phosphate. In proliferating cells, the replacement of glucose with galactose in
vitro results in the galactose preferentially entering the pentose phosphate pathway (PPP) because mitochondrial oxidative
phosphorylation provides ATP and the need for ribose 5-phosphate provided by the PPP is important for proliferation. In
cells with mitochondrial oxidative phosphorylation defects, galactose metabolism through glycolysis is too slow to
generate enough ATP to meet metabolic demands, resulting in metabolic catastrophe and cell death. Mitochondrial
biologists use galactose sensitivity to determine whether a genetic mutation or pharmacologic inhibitor is suppressing
oxidative phosphorylation.
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Figure 3.
Le catabolisme du galactose se produit par la voie de Leloir. L'Argentin Luis Federico Leloir, qui a reçu le prix Nobel de
chimie en 1970, a découvert le catabolisme du galactose. La galactose convertit le galactose en galactose 1-phosphate, qui
devient ensuite le glucose 1-phosphate, qui peut soit être stocké sous forme de glycogène, soit entrer dans la glycolyse en
étant converti en glucose 6-phosphate.

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Figure 4.
Métabolisme du fructose. La fructokinase convertit le fructose en fructose 1-phosphate, qui est ensuite converti en
glycéraldéhyde et dihydroxyacétone phosphate par l'aldolase B qui entre dans la glycolyse. Une caractéristique clé du
métabolisme du fructose est qu'il contourne l'étape régulatrice majeure de la glycolyse, la réaction catalysée par PFK1.

Le fructose est principalement métabolisé par le foie et, dans une moindre mesure, par l'intestin grêle et les reins.  La
première étape est la phosphorylation du fructose en fructose 1-phosphate par la fructokinase. Par la suite, le fructose 1-
phosphate est clivé en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone phosphate par une fructose 1-phosphate aldolase B spécifique
( Fig. 4). Le glycéraldéhyde est ensuite phosphorylé en glycéraldéhyde 3-phosphate, un intermédiaire glycolytique, par la
triose kinase. Les intermédiaires glycolytiques générés peuvent soit passer par la glycolyse et ses réactions biosynthétiques
subsidiaires, y compris la génération d'acides gras ou le stockage sous forme de glycogène. À première vue, il semble que
le métabolisme du fructose reflète finalement le métabolisme du glucose ; cependant, le fructose entre dans la glycolyse
après l'étape régulatrice importante de PFK1 dans la glycolyse. À la fin de cette revue, nous discuterons de la manière dont
une consommation élevée de fructose en contournant cette étape réglementaire est liée à l'épidémie alarmante d'obésité.
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LA GLUCONEOGENESE MAINTIENT LES NIVEAUX DE GLUCOSE DANS LE SANG
Le maintien de la glycémie autour de 5,5 m Mdans le sang est critique. La glycémie est maintenue par la néoglucogenèse et
la glycogénolyse. Toute baisse de ces niveaux (hypoglycémie) peut altérer le fonctionnement du cerveau, entraînant des
étourdissements et une perte de conscience. Des taux de glucose trop élevés dans le sang, l'hyperglycémie, peuvent
également être préjudiciables, car cette condition est liée au diabète. Le médicament antidiabétique largement utilisé, la
metformine, diminue l'hyperglycémie en réduisant la néoglucogenèse hépatique. Ainsi, un bon maintien des niveaux de
glucose est essentiel à notre santé. Au niveau cellulaire, les cellules hépatiques et rénales peuvent générer du glucose soit
en convertissant le glycogène stocké dans le foie en glucose, soit en synthétisant de nouvelles molécules de glucose
(gluconéogenèse) pour maintenir les niveaux de glucose dans le sang (figure 5 ). Il est important de noter que de
nombreuses cellules, y compris les cellules tumorales, peuvent utiliser leur glycogène stocké pour générer du glucose afin
d'alimenter la glycolyse et ses voies subsidiaires. Les cellules peuvent également initier la néoglucogenèse pour générer des
intermédiaires glycolytiques qui peuvent entrer dans des voies subsidiaires, si nécessaire, pour générer des
macromolécules, telles que des lipides.

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Figure 5.
La néoglucogenèse. La glycolyse et la gluconéogenèse partagent de nombreuses enzymes ; cependant, il y a trois réactions
irréversibles dans la glycolyse qui doivent être contournées pour que la gluconéogenèse puisse s'ensuivre. La première
réaction est la génération de PEP à partir de pyruvate nécessitant la pyruvate carboxylase et la PEP carboxykinase. La
deuxième réaction est la conversion du fructose 1,6-bisphosphate en fructose 6-phosphate par la F-1,6-BPase. La troisième
réaction est la conversion du glucose 6-phosphate en glucose par la glucose 6-phosphatase.
La néoglucogenèse se produit principalement dans le foie et, dans une moindre mesure, dans le rein, dans lequel le glucose
nouvellement synthétisé est exporté dans le sang circulant pour fournir du glucose aux organes vitaux, tels que le cerveau,
ainsi qu'aux globules rouges qui dérivent leur ATP. uniquement de la glycolyse dépendante du glucose. Les réactions de
néoglucogenèse se produisent à la fois dans la matrice mitochondriale et dans le cytosol.  Chez les mammifères, les sources
importantes qui fournissent les carbones pour la gluconéogenèse sont le lactate, le glycérol et les acides aminés alanine et
glutamine. Le lactate est généré par le muscle et transporté vers le foie, dans lequel il est converti en pyruvate pour entrer
dans la gluconéogenèse. C'est ce que l'on appelle le cycle de Cori (voir encadré 1).
ENCADRÉ 1.
L'HÉRITAGE DU LABORATOIRE CORI
Carl (1896-1984) et Gerty Cori (1896-1957) ont commencé leur partenariat scientifique pendant leurs années en tant
qu'étudiants en médecine à Prague au début du 20e siècle. Après avoir servi dans l'armée autrichienne pendant la Première
Guerre mondiale, Carl a terminé ses études de médecine, tout comme Gerty, en 1920, et ils se sont mariés peu de temps
après. Après leur mariage, Carl a passé un an à l'Université de Vienne et avec Otto Loewi à l'Université de Graz. Gerty, qui
était née juive, est restée à Vienne à l'hôpital pour enfants et y a commencé ses recherches. La peur de l'antisémitisme les a
convaincus qu'ils devaient quitter l'Europe. Les États-Unis étaient leur objectif, mais ils ont également postulé pour servir
le gouvernement néerlandais en tant que médecins à Java. Un poste de biochimiste à l'Institut de New York pour l'étude des
maladies malignes (plus tard le Roswell Park Cancer Institute) est arrivé à Carl en 1922, mais seul un poste de moindre
importance était disponible pour Gerty au laboratoire de pathologie. Les Coris étaient déterminés à travailler ensemble, et
même lorsque Gerty a été menacée de perdre son emploi « à moins qu'elle ne reste dans sa chambre et n'arrête de travailler
avec Carl », ils ont persévéré. La trajectoire de leurs recherches a commencé ici avec la démonstration de l'effet Warburg,
montrant que les tumeurs ajoutaient du lactate à la circulation sanguine. Ensuite, le travail révolutionnaire qui a abouti à la
délimitation du cycle de Cori des glucides, avec le Coris montrant, expérimentalement, que l'acide lactique était l'élément
clé dans le cycle du glycogène du foie au muscle et vice-versa. Pendant ce temps, Carl s'est vu offrir un meilleur poste dans
une institution voisine, mais on lui a dit qu'il ne pourrait pas travailler avec Gerty s'il acceptait le poste car il "n'était pas
américain pour un homme de travailler avec sa femme".
En 1931, Carl s'est vu offrir la présidence du département de pharmacologie de l'Université de Washington à St.
Louis. Encore une fois, Gerty a été contraint de se retirer, car il y avait une interdiction contre deux membres de la même
famille occupant des postes de professeur. Ainsi, elle a été embauchée, pour l'essentiel, comme post-doctorante avec le titre
d'attachée de recherche au dixième du salaire de son mari. Leur exploration du métabolisme du glucose et du glycogène
s'est poursuivie ici avec l'isolement du glucose 1-phosphate (l'ester de Cori), l'établissement des voies enzymatiques de la
glycogénolyse et de la glycolyse, et la cristallisation et la régulation de la phosphorylase.
Gerty n'a obtenu un poste de professeur titulaire qu'en 1947, année où elle et Carl ont reçu le prix Nobel de physiologie ou
de médecine (partagé avec Bernardo Houssay) "pour leur découverte du cours de la conversion catalytique du
glycogène". Carl a attribué leurs réalisations au fait que leurs efforts étaient « largement complémentaires » et déclaraient
que « l'un avec l'autre ne serait pas allé aussi loin qu'en combinaison ». Elle a été la première femme américaine à
remporter un prix Nobel de science et la première femme à en remporter un en physiologie ou en médecine.  Gerty est
décédée à un âge relativement jeune d'un trouble de la moelle osseuse, peut-être en raison de son exposition précoce aux
rayons X alors qu'elle étudiait leurs effets sur la peau et le métabolisme des organes. En 2008,
Leur approche de la recherche consistait à proposer des idées extraordinaires, puis à concevoir une méthode de recherche
précise et des moyens d'analyse pour tester ces idées. Remarquablement, parmi les étudiants, post-doctorants et associés de
recherche de leur laboratoire de St. Louis se trouvaient au moins six futurs Nobel : Christian de Duve (1974), Arthur
Kornberg (1959), Luis F. Leloir (1970), Severo Ochoa (1959) , Earl W. Sutherland (1971) et Edwin G. Krebs
(1992). L'identification par Cori de l'« enzyme PR » dans la conversion de la phosphorylase a en phosphorylase bs'est
avéré plus tard être la première protéine phosphatase à être identifiée (PP1 de la famille des phosphatases PPP).  Cette
découverte a conduit Edmond Fischer et Edwin G. Krebs à montrer que la conversion de la phosphorylase b en
phosphorylase a impliquait une phosphorylation, qui s'est avérée être une méthode plus large pour réguler la fonction des
protéines.
Comme discuté dans Chandel (2020a) , il y a trois étapes irréversibles dans la glycolyse. Ces étapes doivent être
contournées pour que la gluconéogenèse se poursuive. La première étape est la génération de PEP à partir de pyruvate
( Fig. 6 ). Le pyruvate dans la matrice mitochondriale est converti en oxaloacétate par l'enzyme pyruvate carboxylase. Cette
enzyme nécessite de la biotine comme cofacteur et du bicarbonate (HCO 3) comme substrat. La réaction est
thermodynamiquement défavorable et couplée à l'énergie libre de Gibbs fournie en convertissant l'ATP en ADP. L'acétyl-
CoA est un régulateur allostérique positif de la pyruvate carboxylase. Par conséquent, si les niveaux d'acétyl-CoA
augmentent, l'acétyl-CoA stimule la pyruvate carboxylase pour générer de l'oxaloacétate, et ces deux métabolites
pourraient produire du citrate pour initier le cycle du TCA. Cependant, si la charge énergétique des cellules hépatiques
n'est pas faible, elles peuvent convertir l'oxaloacétate en PEP par PEPCK en couplant cette réaction à la conversion de GTP
en GDP ( Fig. 6 ).

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Figure 6.
Conversion du pyruvate en PEP.
Les cellules hépatiques humaines ont deux gènes PEPCK distincts qui codent pour les enzymes de la matrice cytosolique et
mitochondriale. L'alanine, un acide aminé gluconéogène, est convertie en pyruvate et utilise le PEPCK cytosolique, qui
convertit l'oxaloacétate cytosolique pour générer du PEP ( Fig. 7). Dans cette voie, le pyruvate dans les mitochondries est
converti en oxaloacétate mitochondrial par la pyruvate carboxylase. Les mitochondries n'ont pas de mécanisme pour
transporter l'oxaloacétate. Ainsi, l'oxaloacétate doit être converti en malate, qui peut être transporté dans le cytosol.  Cette
réaction est catalysée par la malate déshydrogénase mitochondriale 2. Par la suite, la malate déshydrogénase cytosolique 1
(MDH1) oxyde le malate en oxaloacétate cytosolique par couplage au NAD +réduction en NADH. Une fois que le PEP est
généré, il utilise la plupart des enzymes glycolytiques pour finalement devenir du glucose. Le NADH généré par la malate
déshydrogénase 1 est utilisé par la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) pour convertir le 1,3-
bisphosphoglycérate en glycéraldéhyde 3-phosphate.
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Figure 7.
De multiples substrats alimentent la gluconéogenèse. L'alanine, le lactate, le glycérol et la glutamine peuvent générer du
glucose. Le glycérol entre dans la néoglucogenèse par conversion en phosphate de dihydroxyacétone (DHAP), une réaction
catalysée par la glycérol 3-phosphate déshydrogénase. L'alanine, le lactate et la glutamine doivent être convertis en
oxaloacétate, qui entre dans la néoglucogenèse par conversion en PEP par la phosphoénolpyruvate carboxykinase.

Le lactate généré par le muscle est également utilisé comme substrat gluconéogène par conversion en pyruvate. L'enzyme
lactate déshydrogénase convertit le lactate en pyruvate par couplage au NAD + conversion en NADH. Le pyruvate devient
oxaloacétate par la pyruvate carboxylase (PC). L'oxaloacétate est converti en PEP dans la matrice mitochondriale par
PEPCK2 et, par la suite, est transporté dans le cytosol pour entrer dans la gluconéogenèse.  A noter que l'oxaloacétate n'est
pas converti en malate dans les mitochondries par la malate déshydrogénase 2 (MDH2) et n'est donc pas transporté dans le
cytosol, dans lequel il serait reconverti en oxaloacétate en couplant la réaction avec la conversion de NAD  +à NADH. La
génération de lactate à partir de pyruvate génère déjà du NADH dans le cytosol nécessaire à la réaction GAPDH, réduisant
ainsi la nécessité de faire sortir le malate des mitochondries pour générer du NADH.
Une fois que la PEP passe par la glycolyse inverse, il y a deux étapes de la glycolyse qui ne sont pas réversibles : celles
catalysées par PFK1 et l'hexokinase. Les enzymes correspondantes qui catalysent les réactions inverses sont
respectivement la fructose 1,6-bisphosphatase (F-1, 6-BPase) et la glucose 6-phosphatase ( Fig. 5 ). Le glycérol peut
également contribuer à la néoglucogenèse par la conversion du glycérol en glycérol 3-phosphate par la glycérol kinase.  Par
la suite, le glycérol 3-phosphate devient l'intermédiaire glycolytique dihydroxyacétone phosphate par la glycérol 3-
phosphate déshydrogénase mitochondriale. Le phosphate de dihydroxyacétone est converti en glycéraldéhyde 3-phosphate,
qui devient éventuellement du glucose.
La néoglucogenèse est un processus endergonique (nécessite de l'énergie) lorsque le glycérol, l'alanine et le lactate sont des
substrats. L'entrée de glycérol, d'alanine et de lactate ne génère pas d'ATP. De plus, la conversion du pyruvate en
oxaloacétate utilise de l'ATP et la gluconéogenèse, par inversion des étapes glycolytiques, consomme également de l'ATP
( Fig. 7 ). Cependant, la gluconéogenèse de la glutamine est unique en ce qu'elle représente une réaction exergonique.  La
glutamine par glutaminolyse (voir Chandel 2020b ) devient du α-cétoglutarate, qui passe par le cycle du TCA pour
finalement produire du malate, qui fait la navette dans le cytosol pour entrer dans la gluconéogenèse. L'entrée de la
glutamine dans le cycle du TCA génère du GTP, du NADH et du FADH  2 dans la matrice mitochondriale qui produit de
l'ATP pour conduire la néoglucogenèse dans le cytosol.
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REGLEMENTATION DE LA GLUCONEOGENESE
Il est important de réaliser que la néoglucogenèse est une voie étroitement régulée qui ne permet pas aux cellules de
conduire simultanément la dégradation du glucose par la glycolyse et la synthèse du glucose par la néoglucogenèse.  Il
existe un contrôle réciproque de ces voies pour éviter un cycle futile ( Fig. 8). Une étape réglementaire clé est la façon dont
PFK1 et F-1,6-BPase sont régulés réciproquement par l'AMP, le citrate et le fructose 2,6-bisphosphate (F-2,6-BP).  Si la
charge énergétique diminue dans les cellules, alors les niveaux d'AMP augmentent, conduisant à l'activation de PFK1
(augmentation du flux glycolytique) et à l'inhibition de la F-1,6-BPase (diminution du flux gluconéogène).  En revanche, si
les niveaux de citrate s'accumulent dans le cytosol parce que le cycle du TCA est sauvegardé, le flux glycolytique est réduit
par l'inhibition du citrate de PFK1. Simultanément, le flux gluconéogène est augmenté par l'activation du citrate de la F-
1,6-BPase. Le troisième métabolite et régulateur allostérique le plus puissant de la glycolyse et de la néoglucogenèse est le
F-2,6-BP, qui est généré par la phosphofructokinase-2 (PFK2) et dégradé par la fructose 2,6-bisphosphatase (F-2,6-
BPase). La F-2,6-BP active la PFK1 et inhibe la F-1,6-BPase. Une seule protéine contient à la fois les activités PFK2 et F-
2,6-BPase. L'interconversion de PFK2 et de F-2,6-BPase est obtenue par phosphorylation de la protéine kinase A (PKA)
dépendante de l'AMPc de PFK2 pour produire la F-2,6-BPase. Ainsi, les stimuli qui augmentent l'AMPc, comme
l'hormone glucagon, favorisent la néoglucogenèse (voir La 6-BPase est obtenue par phosphorylation de la protéine kinase
A (PKA) dépendante de l'AMPc de PFK2 pour produire la F-2,6-BPase. Ainsi, les stimuli qui augmentent l'AMPc, comme
l'hormone glucagon, favorisent la néoglucogenèse (voir La 6-BPase est obtenue par phosphorylation de la protéine kinase
A (PKA) dépendante de l'AMPc de PFK2 pour produire la F-2,6-BPase. Ainsi, les stimuli qui augmentent l'AMPc, comme
l'hormone glucagon, favorisent la néoglucogenèse (voirEncadré 2 ).
ENCADRÉ 2.
MAINTIEN DE L'HOMÉOSTASIE DU GLUCOSE PENDANT LE CYCLE ALIMENTATION-RAPIDE
Le cycle nourri-jeûne commence la nuit après nos repas du soir (état nourri) suivi du sommeil nocturne (état rapide).  Tout
au long de ce cycle, la glycémie doit être maintenue. Le cycle a des fluctuations dans les hormones métaboliques insuline
et glucagon, qui aident à maintenir la glycémie. Après un repas, l'augmentation du taux de glucose déclenche rapidement la
sécrétion d'insuline par le pancréas, ce qui inhibe la néoglucogenèse hépatique. L'insuline active la glycogène synthase et
inactive la glycogène phosphorylase, ce qui entraîne la synthèse du glycogène hépatique. L'insuline stimule également
l'absorption du glucose dans le muscle et le tissu adipeux pour le stockage. Collectivement, ces actions de l'insuline
abaissent la glycémie. Quelques heures après un repas, les niveaux de glucose sanguin commencent à diminuer, entraînant
une diminution de la sécrétion d'insuline et une augmentation de la sécrétion de glucagon par le pancréas. La diminution
des taux d'insuline diminue l'absorption du glucose par les muscles et le tissu adipeux, contribuant au maintien du taux de
glucose dans le sang. Le glucagon empêche la synthèse du glycogène et stimule la dégradation du glycogène dans le foie
en activant la glycogène phosphorylase et en inactivant la glycogène synthase. De plus, le glucagon augmente la
production d'AMPc pour activer la PKA, qui convertit la PFK2 en F-2,6-BPase pour supprimer la glycolyse et stimuler la
gluconéogenèse dans le foie. Une fois que nous nous sommes réveillés et avons pris le petit déjeuner, les taux de glucagon
diminuent rapidement et les taux d'insuline augmentent, provoquant la dégradation de l'AMPc et l'inactivation de la
PKA. Cela provoque la conversion de la F-2,6-BPase en PFK2 pour activer PFK1 pour stimuler la glycolyse et inhiber la
F-1,6-BPase pour réprimer la gluconéogenèse. Ainsi, le contrôle hormonal de la F-2,6-BP régule rapidement la glycolyse et
la néoglucogenèse.

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Figure 8.
Régulation réciproque de la glycolyse et de la néoglucogenèse. PFK1 et le fructose 1,6-bisphosphate (F-2,6-BPase) sont
des enzymes régulatrices clés dans la glycolyse et la gluconéogenèse, respectivement. L'AMP et la F-2,6-BP activent PFK1
et inhibent la F-2,6-BPase.
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LA SYNTHÈSE ET LA DÉGRADATION DU GLYCOGÈNE MAINTIENT
L'HOMÉOSTASIE DU GLUCOSE
Le glycogène est un grand polysaccharide hautement ramifié constitué de molécules de glucose individuelles reliées par
des liaisons glycosidiques -(1,4) et -(1,6). Le glycogène est dégradé et synthétisé dans le cytosol, notamment dans les
cellules hépatiques et musculaires, mais aussi dans d'autres cellules, notamment les cellules tumorales et les cellules de la
rétine. Les enzymes clés sont la glycogène synthase, la glycogène phosphorylase et les enzymes de
ramification/déramification. La synthèse du glycogène à partir du glucose est réalisée par l'enzyme glycogène synthase, qui
utilise l'UDP-glucose et le glycogène comme substrats. L'enzyme UDP-glucose pyrophosphorylase échange le phosphate
en C-1 du glucose 1-phosphate contre de l'UDP pour générer de l'UDP-glucose.9 ). L'UDP est ensuite libéré de
l'enzyme. Les branches α-1,6 du glucose sont produites par l'amylo-(1,4-1,6)-transglycosylase, également appelée enzyme
de ramification.

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Graphique 9.
Métabolisme du glycogène. La glycogène phosphorylase décompose le glycogène en glucose 1-phosphate, tandis que la
glycogène synthase synthétise les molécules de glucose 1-phosphate en glycogène. Le glucose 1-phosphate peut être
interconverti en glucose 6-phosphate par la phosphoglucomutase.
La glycogène phosphorylase dégrade le glycogène stocké par le processus de glycogénolyse. Les résidus de glucose
uniques sont éliminés par phosphorolyse des liaisons -(1,4) dans le glycogène, générant le produit glucose 1-phosphate.  La
glycogène phosphorylase ne peut pas éliminer les résidus de glucose des points de ramification (liaisons α-(1,6)) dans le
glycogène, nécessitant ainsi des enzymes de déramification. La forme phosphorylée de glucose présente dans le glycogène
ne nécessite pas l' hydrolyse de l' ATP, et l'équilibre de la réaction est avantageusement entraînés par la forte concentration
de P i dans les cellules. Par la suite, le glucose 1-phosphate est converti en glucose 6-phosphate, qui peut précéder soit la
glycolyse, soit le PPP, par la phosphoglucomutase (9 ). La libération d'une molécule de glucose phosphorylée à partir du
glycogène garantit également que le résidu de glucose ne diffuse pas librement à partir des cellules.  Ceci est
particulièrement important dans les cellules musculaires, dans lesquelles les résidus de glucose générés par la
glycogénolyse sont nécessaires pour passer par la glycolyse pour la génération d'ATP. Les cellules musculaires manquent
de glucose 6-phosphatase, donc le glucose 6-phosphate ne peut pas être généré en molécules de glucose libres.  En
revanche, le foie contient de la glucose 6-phosphatase, permettant ainsi aux molécules de glucose 6-phosphate générées à
partir du glycogène en glucose libre de maintenir les niveaux de glucose dans le sang.
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INTERSECTION DES GLUCIDES ET SIGNALISATION
Les glucides peuvent également jouer un rôle important dans la signalisation par des protéines de modification post-
traductionnelles. Un certain nombre d'oligosaccharides (glycanes) se fixent de manière covalente à une protéine pour
modifier la stabilité et l'activité de la protéine ; ces constructions sont appelées glycoprotéines. La liaison des protéines aux
glucides dans les glycoprotéines se fait soit par une liaison N- glycosidique, soit par
une liaison O- glycosidique. La liaison N- glycosidique se fait par le groupe amide de l'asparagine à
la N- acétylglucosamine (GlcNAc). La liaison O- glycosidique est à l'hydroxyle de la thréonine, de la sérine ou de
l'hydroxylysine. Le lien le plus courant avec la thréonine ou la sérine est N-acétylgalactosamine (GalNAc) par la O -
GlcNAc transférase (OGT). Cette modification se produit dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi. De
nombreuses protéines liées à la membrane et sécrétées sont des glycoprotéines.  Ceux-ci comprennent de nombreux
récepteurs de surface cellulaire du système immunitaire, des hormones, telles que l'érythropoïétine, et les mucines, qui sont
sécrétées dans le mucus des systèmes respiratoire et digestif. Les sucres prédominants présents dans les glycoprotéines sont
le glucose, le galactose, le fucose, le mannose, l' acide N- acétylneuraminique, le GalNAc et le GlcNAc.
Les détails de toutes ces différentes modifications dépassent le cadre de ce livre. Cependant, une modification importante
qui mérite d'être examinée est la modification O- GlcNAc car elle est régulée par le métabolisme du glucose. Comme
discuté dans Chandel (2020a) , le métabolisme du glucose peut aller jusqu'à la glycolyse pour générer de l'ATP ou les
carbones peuvent être canalisés dans différentes voies subsidiaires, y compris la voie de l'hexosamine. L'étape limitante de
cette voie est la première étape, catalysée par la glutamine fructose 6-phosphate amidotransférase (GFAT), qui utilise la
glutamine et le fructose 6-phosphate pour générer le produit glucosamine 6-phosphate (  Fig. 10 ). Par la suite, la
glucosamine 6-P-La N- acétyltransférase (GNA) utilise l'acétyl-CoA et la glucosamine 6-phosphate comme substrats pour
générer la N- acétylglucosamine 6-phosphate, qui est convertie en N- acétylglucosamine 1-phosphate par la
phosphoacétylglucosamine mutase (PAGM). Dans l'étape finale de la voie de l'hexosamine, l'UDP est ajouté au N -
acétylglucosamine-1-phosphate pour générer l'UDP-GlcNAc par l'UDP- N- acétylglucosamine pyrophosphorylase
(UAP). UDP-GlcNAc peut être converti en UDP-GalNAc par UDP-galactose 4-épimérase. UDP-GlcNAc est utilisé par
l'OGT pour les protéines O- GlcNAcylate. Ces protéines peuvent avoir leur fraction GlcNAc supprimée par O-GlcNAcase
(OGA). Plusieurs protéines intracellulaires, telles que les facteurs de transcription et l'ARN polymérase II, peuvent être
modifiées par liaison O- GlcNAc. En outre, il existe de plus en plus de preuves liant le phénotype résistant à l'insuline
observé dans le diabète à l'augmentation de la O- GlcNAcylation des protéines. Une augmentation des niveaux d'UDP-
GlcNAc inhibe l'activité de la GFAT via un mécanisme de rétroaction négative pour réduire le flux à travers la voie.

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Figure 10.
La voie de l'hexosamine génère des glycoconjugués. Le fructose 6-phosphate peut être converti en glucosamine 6-
phosphate par GFAT pour initier la voie de l'hexosamine, qui, par une série de réactions, génère
l'UDP- N- acétylglucosamine (UDP-GlcNAC) et la N- acétylgalactosamine (UDP-GalNAC), qui sont utilisés pour générer
des glycolipides, des protéoglycanes et des glycoprotéines. L'OGT utilise UDP-GlcNAc pour O -GlcNAcylate serine et
threonine résidus de protéines pour modifier leur activité. Ces protéines peuvent avoir leur fraction GlcNAc supprimée par
OGA.
UDP-GlcNAc peut également être utilisé pour générer des protéoglycanes, qui se trouvent dans la matrice extracellulaire et
le tissu conjonctif. La majorité de la molécule de protéoglycane est un polysaccharide, qui est attaché à un petit composant
protéique. Un protéoglycane important est l'acide hyaluronique, qui a 50 000 unités disaccharidiques de D-acide
glucuronique lié à GlcNAc. Ce protéoglycane hautement hydraté se trouve dans le liquide synovial, qui agit comme un
lubrifiant dans les articulations. Une accumulation récente de preuves suggère que l'acide hyaluronique est important pour
réguler la prolifération et la migration cellulaires en se liant à son récepteur CD44. L'acide hyaluronique est de plus en plus
exprimé dans les cellules souches du cancer du sein à fort potentiel métastatique, et l'interaction entre l'acide hyaluronique
et son principal récepteur CD44 est censée faciliter la métastase du cancer du sein. Le phénotype invasif des fibroblastes
associé à la fibrose pulmonaire idiopathique dépend également de l'interaction de l'acide hyaluronique avec
CD44. Actuellement,
ENCADRÉ 3.
LE FRUCTOSE EST-IL LE NOUVEAU TABAC ?
Ces dernières années, le fructose est devenu un sucre très décrié. Robert H. Lustig, endocrinologue pédiatrique à
l'Université de Californie à l'hôpital pour enfants Benioff de San Francisco, a fait la une des journaux pendant des années
avec sa croisade de santé publique contre la consommation excessive de fructose, qu'il pense être l'un des moteurs de
l'augmentation de l'obésité et du diabète. . Une vidéo YouTube de sa conférence, "Sugar: The Bitter Truth", a reçu plus de
quatre millions de vues. Les politiciens, dont l'ancien maire de New York Michael Bloomberg, ont tenu compte de ses
arguments pour interdire les ventes dans les restaurants et les concessions de boissons sucrées de plus de 16 onces.
Mais qu'y a-t-il de si mauvais avec le fructose ou le sirop de maïs à haute teneur en fructose ? Peut-il être transformé en
graisse ? Le sucre de table est-il différent du sirop de maïs riche en fructose ? Il existe quelques idées fausses concernant le
sirop de maïs à haute teneur en fructose et le sucre de table et le rapport fructose/glucose. Le sucre de table ou le
saccharose contient des quantités égales de glucose et de fructose (50%); le sirop de maïs à haute teneur en fructose n'est
pas très différent : il contient 55 % de fructose. Cependant, la grande différence entre le glucose et le fructose réside dans la
façon dont ils sont métabolisés. Par exemple, 100 calories de pomme de terre, qui contiennent des molécules de glucose qui
existent sous forme d'amidon, sont métabolisées de manière très différente de 100 calories de sucre de table, qui contient
50 % de fructose et 50 % de glucose. Les calories sont les mêmes, mais toutes les cellules de notre corps peuvent utiliser le
glucose dans la pomme de terre, alors que c'est le foie qui utilise principalement le fructose. Le métabolisme du glucose et
du fructose dans le foie est assez différent. La plupart des cellules n'ont pas de GLUT5, le principal transporteur de
fructose. Le foie possède d'abondants transporteurs GLUT5, ce qui rend le fructose facilement accessible pour le
métabolisme. Fait intéressant, les cellules tumorales peuvent également métaboliser le fructose. Le fructose entre dans la
voie de la glycolyse par conversion en fructose 1-phosphate par la fructokinase. Par la suite, l'Aldolase B convertit le
fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone phosphate. alors que c'est le foie qui utilise principalement le
fructose. Le métabolisme du glucose et du fructose dans le foie est assez différent. La plupart des cellules n'ont pas de
GLUT5, le principal transporteur de fructose. Le foie possède d'abondants transporteurs GLUT5, ce qui rend le fructose
facilement accessible pour le métabolisme. Fait intéressant, les cellules tumorales peuvent également métaboliser le
fructose. Le fructose entre dans la voie de la glycolyse par conversion en fructose 1-phosphate par la fructokinase. Par la
suite, l'Aldolase B convertit le fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone phosphate.  alors que c'est le
foie qui utilise principalement le fructose. Le métabolisme du glucose et du fructose dans le foie est assez différent.  La
plupart des cellules n'ont pas de GLUT5, le principal transporteur de fructose. Le foie possède d'abondants transporteurs
GLUT5, ce qui rend le fructose facilement accessible pour le métabolisme. Fait intéressant, les cellules tumorales peuvent
également métaboliser le fructose. Le fructose entre dans la voie de la glycolyse par conversion en fructose 1-phosphate
par la fructokinase. Par la suite, l'Aldolase B convertit le fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone
phosphate. Le foie possède d'abondants transporteurs GLUT5, ce qui rend le fructose facilement accessible pour le
métabolisme. Fait intéressant, les cellules tumorales peuvent également métaboliser le fructose. Le fructose entre dans la
voie de la glycolyse par conversion en fructose 1-phosphate par la fructokinase. Par la suite, l'Aldolase B convertit le
fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone phosphate. Le foie possède d'abondants transporteurs
GLUT5, ce qui rend le fructose facilement accessible pour le métabolisme. Fait intéressant, les cellules tumorales peuvent
également métaboliser le fructose. Le fructose entre dans la voie de la glycolyse par conversion en fructose 1-phosphate
par la fructokinase. Par la suite, l'Aldolase B convertit le fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone
phosphate.

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Encadré 3, Figure 1.
Le fructose génère des triglycérides dans le foie. Le fructose entre dans la voie de la glycolyse par conversion en fructose
1-phosphate par la fructokinase. Par la suite, l'Aldolase B convertit le fructose 1-phosphate en glycéraldéhyde et
dihydroxyacétone phosphate. Une étape régulatrice majeure de la glycolyse est PFK1, qui est contournée par l'entrée du
fructose dans la glycolyse. Ainsi, si le foie a satisfait ses besoins énergétiques, il transforme l'excès de fructose en
glycéraldéhyde qui se transforme en glycérol 3-phosphate, précurseur des triglycérides. Le fructose génère également du
phosphate de dihydroxyacétone, qui peut devenir du glycéraldéhyde 3-phosphate et, éventuellement, passer par la
glycolyse et entrer dans le cycle mitochondrial du TCA.
Comme discuté dans Chandel (2020a) , une étape régulatrice majeure de la glycolyse est la phosphofructose kinase 1. Cette
étape est contournée par l'entrée du fructose dans la glycolyse. Ainsi, si le foie a satisfait ses besoins énergétiques, il
transforme l'excès de fructose en glycéraldéhyde qui se transforme en glycérol 3-phosphate, précurseur des triglycérides
( Encadré 3, Fig. 1 ). Le fructose peut également générer du phosphate de dihydroxyacétone, qui devient le 3-phosphate de
glycéraldéhyde et passe finalement par la glycolyse et dans le cycle du TCA mitochondrial.  L'excès de citrate généré est
exporté vers le cytosol, où il est converti en acétyl-CoA pour générer des acides gras, un autre précurseur des triglycérides.
Ainsi, vous pouvez brûler le glucose dans chaque cellule, mais le fructose est converti en graisse dans le foie, ce qui
provoque une résistance à l'insuline. Qu'en est-il des édulcorants artificiels dans les sodas light ? Une grande étude récente
sur plus de 60 000 femmes a révélé que les boissons diététiques augmentaient le risque de diabète plus que les jus de fruits
ou les boissons sucrées sur une période de 14 ans. Les édulcorants artificiels trompent le corps en lui faisant croire que le
 sucre est en route, ce qui amène le pancréas à pomper de l'insuline, ce qui peut augmenter le stockage de nutriments, tels
que les graisses dans le foie. Chandel (2020c) discute davantage du métabolisme des graisses.
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Notes de bas de page
 Extrait du récent volume Navigating Metabolism de Navdeep S. Chandel
 Perspectives supplémentaires sur le métabolisme disponibles sur www.cshperspectives.org
 Copyright © 2021 Presse de laboratoire Cold Spring Harbor; tous les droits sont réservés
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LECTURE SUGGÉRÉE
*Référence est également dans cette collection.
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5. REGLEMENTATION DE LA GLUCONEOGENESE
6. LA SYNTHÈSE ET LA DÉGRADATION DU GLYCOGÈNE MAINTIENT L'HOMÉOSTASIE DU GLUCOSE
7. INTERSECTION DES GLUCIDES ET SIGNALISATION
8. NOTES DE BAS DE PAGE
9. LECTURE SUGGÉRÉE
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6. LA SYNTHÈSE ET LA DÉGRADATION DU GLYCOGÈNE MAINTIENT L'HOMÉOSTASIE DU GLUCOSE
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