ANATOMIA

CRISTALINO
ANDREA CELEMIN NIETO
RESIDENTE I AÑO DE OFTALMOLOGIA
UNIVERSIDAD DEL NORTE
 GENERALIDADES

Transparente, elipsoide biconvexo, avascular y sin

inervación

Posición – Iris, pupila, vitreo (fosa patelar, ligamento de

Wieger, espacio de Berger ).

Suspendido Zonula Zinn

Claridad, refracción de luz y acomodación

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
 DIMENSIONES

• Superficie anterior 8-14 mm de radio

• Superficie posterior 4.5 – 7.5 mm de radio

• Puntos centrales polos anterior y posterior

Eje Antero-posterior
Ecuador 9-10 mm (adulto)
(grosor): Edad extrema: 5
y 6.5 mm (nacimiento)
mm y Nacimiento: 3.5 mm

Peso  90-150mg= 0-9

años y 255mg= 40-50 años

Índice de refracción: 1.4 y 1.3

20 dioptrías

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
 PARTES DEL CRISTALINO

Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010 AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
 CAPSULA DEL CRISTALINO

Membrana basal fibrilar o laminar

Colágeno tipo IV y GAG sulfatados
epitelio cristalino y fibras

Espesor varia según ubicación y > con edad

(excepto posterior)

La capa mas externa (2μm)  laminilla

zonular

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
 LIGAMENTO SUSPENSORIO
DEL CRISTALINO

• lamina basal  epitelio no pigmentado del C.C

• Microfibrillas de tejido elástico
• 5-30 micras de diámetro

Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010

AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
EPITELIO

Capa células cuboidales (10 μm)-

metabólicamente activas

Uniones estrechas y desmosomas

Microfilamentos (actina), intermedios

(vimentina) y microtúbulos

Desde la capsula anterior hasta el ecuador 

zona germinativa y zona de transición

Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010

AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
 NUCLEO Y CORTEZA

•Sustancia del cristalino: células

densamente agrupadas.

•Núcleo embrionario fibras

primarias de la vesícula del
cristalino

Celulas epiteliales columnares

de transición  fibras (capsula
anterior y posterior)

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010
 FIBRAS DEL CRISTALINO

Parte apical  capsula

Banda prismática anterior
hexagonal de 4 × 7 μm
Longitud 12mm Porcion basal capsula
posterior

Nucleo anterior, pocas Interdigitaciones

organelas y citoplasma citoplasmáticas y
(cristalinianas) uniones gap

Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010

AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-2017
SUTURAS

Polos anterior y posterior

Superposición e interdigitación de los extremo

Solo en las fibras secundarias

Cambio de la forma: esférica  biconvexa

aplanada

Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010

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BIOQUIMICA DEL
CRISTALINO
SEGUNDA PARTE
 METABOLISMO DEL CRISTALINO

• Glucosa  H. Acuoso.
Glicolisis
ATP
anaerobia
• 90-95% Hexoquinasa  glucosa 6p
Dh
Biosintesis
de Via pentosa Tipo I: Nucleo  > afinidad por glucosa
componente fosfato
s celulares Tipo II: Epitelio y Corteza (> glucosa) 
menor Afinidad
NADPH
• 5% glucosa  Sorbitol

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METABOLISMO DE CARBOHIDRATO

• Glucosa 6p Dh  glicolisis anaerobia o pentosa

fosfato.

70 % ATP glicolisis anaerobia

25% ATP ciclo de Krebs (3% glucosa)

• Epitelio NADH y FADH2 agentes

reductores  donan oxigeno energía

• Corteza  lactato deshidrogenasa (lactato) 

reoxidacion de NADH a NAD+

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
GLUTATION ACIDO ASCORBICO

• Cristalino es rico en ascorbato  capas

3.5 – 5.5mmol/ gr capa epitelial y fibras
externas
• 1.9 mg/kg de peso o 1.1 mmol/kg
Mantenter tioles (SH) en estado reducido,
oxidación de –SH de bomba, protección el • Aniones superóxido, radical peróxido y
daño oxidativo. hidroxilo deshidro-ascorbato

Se sintetiza  L-glutamato, L-cysteina y • Reduce radicales tiol y previene

glicina  uso de ATP peroxidación lipica.

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DAÑO OXIDATIVO – RADICALES LIBRES

Metabolismo celular
•Peroxidación membrana
Reacciones fotoquímicas
lipídica enlaces •Secuencia ADN
Longitudes de onda (295- cruzados
400nm)

Corteza polimerización
Agregación de cristalinas
y reticulación de lípidos y
e inactivación de otras
proteinas  > contenido
enzimas (esenciales y
proteína insoluble en
antioxidantes)
agua
 MECANISMOS ANTIOXIDANTES

• Anion superóxido Anion

superoxido Glutatión
oxidado
Peroxido-dismutasa
Ascorbato
• Peroxido de Hidrogeno
Catalasa Peroxido de
Hidrogeno
Glutatión

Glutation peroxidasa

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PROTEINAS DEL CRISTALINO

SOLUBLE EN UREA INSOLUBLE EN UREA

Proteinas del
citoesqueleto Membranas
plasmáticas de las
•Microfilamentos y fibras del cristalino
microtúbulos

Filamentos 50% proteinas de

intermedios membrana MIP o
1) vimentina aquaporina 0
2) Paquinina y Trasporte de agua y
filensina  de cuentas comunicación.

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 PROPIEDADES PROTEINAS CRISTALINAS

α-CRISTALINAS β-CRISTALINAS γ-CRISTALINAS

MASA 600 - 800 kDa 23-32 kDa 20kDa
MOLECULAR
SUB-UNIDADES αA 20 kDa 2 fracciones Seis miembros: γA-γF
αB 20 Kda βH (pesadas): 150-210 kDa
Forman complejos βL (ligera): 52 kDa
heteromericos 30 βL1 y 2
subunidades
FUNCION • Citoesqueleto Similitud con Proteinas de Se asocian a dureza del
• Choque térmico estrés osmótico cristalino
(resistencia al estrés)
• Chaperonas:
desnaturalización  No
insoluble
GENES Y αA: 21 Codificado por 7 genes 4 genes
CROMOSOMAS Cromosoma 22
UBICACIÓN Celulas epiteliales y fibras Fibras del cristalino Fibras del cristalino

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
 CAMBIOS MORFOLOGICO CON EL
ENVEJECIMIENTO

• Densidad disminuye
• Planas, cuerpos de falla y vacuolas
EPITELIO • Aumentan proyecciones de su citoesqueleto
• Disminuye su capacidad proliferativa

• Degradación de Proteinas de membrana plasmática y

FIBRAS del citoesqueleto
• MIP26, espectrina, vimentina y la actina.

• Perdida de laminaciones y aumento de densidad

CAPSULA lineal

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
 AUMENTO DE PROTEINAS INSOLUBLES EN AGUA

Cambios
> Glutation oxidado
oxidativos
en el citoplasma de la
Envejecimiento formación de enlaces
fibra y < glutatión
disulfuro (proteína-
reducido
prot y prot-glutatión)

Reticulación,
Insolubilidad y Opacidad del
agregación y
dispersión de luz cristalino
plegamiento proteico

• < 50 años 4% insolubles

• 80 años  40-50% insolubles

• Proteinas insolubles pigmento amarillo-marron 

cataratas brunecentes (nucleares)

Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4 edition
GRACIAS
BIBLIOGRAFIA
• Yanoff; Schell, j, Boulton; Chapter 5: the lens; Opthalmology, 5.1, e1-e12; 4
edition
• AAO; chapter 2-3 Anatomy and biochemistry; 11. Lens and cataract BCSC 2016-
2017
• Steiner. R; the patology of catartacts; cataracts surgery; 3 editions; 2010