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    Enzimas

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    Juan Diego Velez Gil
    Las enzimas son proteínas globulares que catalizan reacciones metabólicas de manera altamente específica y eficiente. Existen más de 20 enzimas digestivas que descomponen los alimentos en los aminoácidos, ácidos grasos, azúcares y otras moléculas que el cuerpo puede absorber y utilizar, incluyendo proteolíticas, lipasas y amilasas. La actividad enzimática puede regularse a través de factores como el pH, la temperatura, las concentraciones de sustrato y producto, y la presencia de inhib

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    Enzimas

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    Las enzimas son proteínas globulares que catalizan reacciones metabólicas de manera altamente específica y eficiente. Existen más de 20 enzimas digestivas que descomponen los alimentos en los aminoácidos, ácidos grasos, azúcares y otras moléculas que el cuerpo puede absorber y utilizar, incluyendo proteolíticas, lipasas y amilasas. La actividad enzimática puede regularse a través de factores como el pH, la temperatura, las concentraciones de sustrato y producto, y la presencia de inhib

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    Las enzimas son proteínas globulares que catalizan reacciones metabólicas de manera altamente específica y eficiente. Existen más de 20 enzimas digestivas que descomponen los alimentos en los aminoácidos, ácidos grasos, azúcares y otras moléculas que el cuerpo puede absorber y utilizar, incluyendo proteolíticas, lipasas y amilasas. La actividad enzimática puede regularse a través de factores como el pH, la temperatura, las concentraciones de sustrato y producto, y la presencia de inhib

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    Enzimas

    Enzimas

    Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas.

    Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.

    Leyes comunes a todos los catalizadores:


    Durante la reaccin no se alteran. No desplazan la constante de equilibrio

    Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces.

    ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS


    1. Holoprotenas 2. Holoenzimas Cofactor

    Apoenzima

    Esquema de una Reaccin catalizada por una enzimas

    Modelo Llave Cerradura

    Modo de Accin de las Enzimas

    Caracteristicas de las Enzimas


    No se Cosumen, Ni se alteran durante la Reaccin Altamente Especificas Para las reacciones que Catalizan

    E+S

    E-S

    E+ P

    Especificidad relacionada con la estructura tridimensional de la molcula enzimatica Disminuyela Energia de Activacin de una reaccin e incrementa la velocidad de Reaccin

    Clasificacin de las Enzimas


    OXIDORREDUCTASAS

    A re d + B o x

    A o x + B re d

    Clasificacin de las Enzimas


    TRANSFERASAS

    A-B + C

    A + C-B

    Clasificacin de las Enzimas


    HIDROLASAS
    AB + H2O AH+B-OH

    lactosa + agua

    Glucosa + galactosa

    Clasificacin de las Enzimas


    LIASAS

    Clasificacin de las Enzimas


    ISOMERASAS

    LIGASAS

    Catalizan la union de dos sustratos con hidrlisis simultanea de un nucleotido triosfato.

    Regulacin de la Actividad Enzimatica


    Cambios en el pH Cambios en la temperatura Concentracion del sustrato y de los productos finales Presencia de inhibidores Modulacin Alostrica Modificacin covalente Isoenzimas

    EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    Inhibidor Competitivo

    Inhibidor No Competitivo

    MODULACIN ALOSTRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    Activador alostrico: favorece la unin del sustrato

    Inhibidor alostrico: impide la unin del sustrato

    EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

    Elementos de Reaccin

    El enzima no fosforilado es inactivo

    El enzima fosforilado es activo

    MODELO CINTICO DE MICHAELISMENTEN

    Maud Menten

    Leonor Michaelis

    Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inicial del sustrato sobre la actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catlisis enzimtica

    CLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA


    Representacin de Lineweaver-Burk

    GRACIAS

    Enzimas Digestivas
    Existen ms de 20 enzimas diferentes que permiten la digestin de los alimentos y la asimilacin de los nutrientes a lo largo de nuestro sistema digestivo. La mayor parte se forman en el interior de clulas presentes en la boca, el estmago, el pncreas y el intestino delgado, es decir, a lo largo del tubo digestivo y en glndulas anejas. Los tres grupos principales de enzimas son los siguientes:

    Proteolticas Lipasas Amilasas

    Descomponen las protenas en sus fracciones ms simples, los aminocidos. Estas enzimas proteolticas pueden ser de dos grandes clases, las endopeptidasas y las exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces peptdicos de protenas y polipptidos.

    Son las enzimas que disgregan las grasas o lpidos en sus componentes ms simples para que estos puedan ser utilizados.

    Son necesarias para la digestin y el aprovechamiento de los hidratos de carbono.

    Polisacaridasas

    Glucosidasas

    Vitaminas: Coenzimas
    Algunas vitaminas son necesarias para la activacin de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabolicas.

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