UNIVERSIDAD DE CORDOBA

LABORATORIO DE BIOQUIMICA
PRACTICA Nº 3

CATÁLISIS ENZIMÁTICA E INORGÁNICA

INTEGRANTES:
Samuel David Hernández Oviedo
José Luis Corrales Valoyes
Martín Elías Díaz
José David Molina Blanco

IV SEMESTRE

FACULTAD DE CIENCIAS BASICAS

BIOLOGIA

MONTERÍA – CÓRDOBA

2024

OBJETIVOS
 Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como
el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponer en peróxido de hidrógeno (H2O2) a
temperatura ambiente.
 Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar el
mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
 Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una enzima.

INTRODUCCION
En la práctica de catálisis enzimática e inorgánica, se exploran las diferencias entre catalizadores
biológicos y químicos en la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2). La catalasa, una
enzima presente en organismos vivos, y el bióxido de manganeso (MnO2), un catalizador
inorgánico, son evaluados bajo diferentes condiciones para comparar su eficiencia catalítica y
observar el impacto de variables como la temperatura y la presencia de inhibidores.
Las enzimas como la catalasa son proteínas que aceleran reacciones bioquímicas en condiciones
moderadas de temperatura y pH, desempeñando un papel crucial en el metabolismo celular. La
catalasa específicamente descompone el peróxido de hidrógeno, un subproducto tóxico del
metabolismo, en agua y oxígeno. La velocidad de esta reacción puede variar según la
concentración del sustrato, la presencia de inhibidores y las condiciones de temperatura (Ekmekci
& Terzioglu, 2020). A temperatura óptima, la actividad enzimática es máxima, pero puede
disminuir con el calor extremo, lo que lleva a la desnaturalización de la enzima (McClements,
2020).
Por otro lado, los catalizadores inorgánicos como el MnO2 también aceleran la descomposición
del H2O2, pero sin ser afectados significativamente por cambios en la temperatura. Esto se debe
a su naturaleza no biológica, lo que los hace más estables bajo condiciones físicas extremas
(Roduner, 2021). Sin embargo, su eficiencia puede no ser tan alta o específica como la de las
enzimas bajo condiciones fisiológicas.
Esta práctica tiene como objetivo no solo comparar la eficacia catalítica de la catalasa y el MnO2,
sino también investigar cómo las diferentes condiciones afectan su rendimiento. En particular, la
influencia de la temperatura y la presencia de inhibidores, como el cianuro de sodio (NaCN),
sobre la actividad catalítica será clave para entender cómo los sistemas biológicos han
evolucionado para ser tan eficientes en sus condiciones naturales.
MATERIALES Y REACTIVOS
Materiales:
 6 tubos de ensayo
 2 pipetas de 5 y 10 ml
 Beaker de 400 ml
 Calentador
  Pinza para tubos de ensayo
 Gotero
 Espátula
 Mortero con mano
 Gradilla
 Hielo (traer de la casa)
 Gasa (traer)
 Cuchilla (traer de la casa)
 Probeta de 100 ml
Reactivos:
 Peróxido de Hidrógeno (H₂O₂) al 3%
 Bióxido de Manganeso (MnO₂)
 Cianuro de Sodio (NaCN)
 Papas (como fuente de catalasa) (traer)
 Sangre (como fuente de catalasa) (extraerse)
 Agua destilada

PROCEDIMIENTO
1.Rotular tres tubos de ensayo y agregar a cada uno las siguientes sustancias:
 Tubo Nº1: 1 ml de sangre al 10%
 Tubo Nº2: 1 ml de extracto de papa
 Tubo Nº3: Una pequeña porción de MnO₂
2. Agregar a cada uno de los tubos 2 ml de H₂O₂ al 3%. Observar la intensidad de la reacción por
el burbujeo del oxígeno y la liberación de calor. Comparar el nivel alcanzado por las burbujas en
cada uno de los tubos y registrar en orden creciente la actividad catalítica con base en este
parámetro.
3. Preparar 3 tubos de acuerdo al numeral 1 y colocarlos en un baño con agua a ebullición durante
diez minutos, retirarlos y dejarlos en reposo dentro de un baño de agua a temperatura ambiente
durante 10 minutos. Luego, adicionar a cada tubo 2 ml de H₂O₂ al 3%. Comparar el nivel
alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y registrar en orden creciente la actividad
catalítica con base en este parámetro.
4. Preparar nuevamente 3 tubos de acuerdo al numeral 1 y colocarlos en un baño de hielo durante
10 minutos. Luego, adicionar a cada tubo 2 ml de H₂O₂ al 3%. Comparar el nivel alcanzado por
las burbujas en cada uno de los tubos y registrar en orden creciente la actividad catalítica con
base en este parámetro.
5. Preparar nuevamente 3 tubos de acuerdo al numeral 1, adicionar a cada tubo 6 gotas de NaCN
y dejar en reposo durante 5 minutos. Luego, adicionar 2 ml de H₂O₂ al 3% a cada tubo.
Comparar el nivel alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y registrar en orden
creciente la actividad catalítica con base en este parámetro.

DIAGRAMA DE FLUJO

DATOS Y RESULTADOS
Reacción 1:
 1. Sangre + H₂O₂: La reacción ocurrió de inmediato, generando una espuma más
abundante que en los tubos con papa y MnO₂. La espuma se elevó hasta alcanzar el borde
del tubo de ensayo. (figura 1)
2. Papa + H₂O₂: La reacción fue instantánea, produciendo una capa de espuma que apenas
se elevó en el tubo de ensayo. (figura 1)
3. MnO₂ + H₂O₂: La reacción fue más agresiva y rápida, creando una espuma que se elevó
considerablemente pero decayó con el tiempo. (figura 1)

Reacción 2:
1. Sangre + H₂O (calentada): No se observó reacción. (figura 2)
2. Papa + H₂O₂ (calentada): No se observó reacción. (figura 2)
3. MnO₂ + H₂O₂ (calentada): La reacción fue lenta, generando una espuma que no se
elevó mucho. (figura 2)
Reacción 3:
1. Sangre + H₂O₂ (a bajas temperaturas): La reacción fue rápida, aunque más lenta que a
temperatura ambiente. Se generó espuma que se elevó lentamente y luego bajó. El color
pasó de rojo a un tono café claro, indicando una ligera inhibición. (figura 3)
2. Papa + H₂O₂ (a bajas temperaturas): Reaccionó rápidamente, produciendo una gran
cantidad de espuma que, a diferencia de la sangre, se mantuvo elevada. Hubo una ligera
inhibición. (figura 3)
3. MnO₂ + H₂O₂ (a bajas temperaturas): No se observó reacción. (figura 3)
Reacción 4:
1. Sangre + H₂O₂ + 6 gotas de NaCN: El color cambió de rojo a café claro, sin que se
produjera reacción. (figura 4)
2. Papa + H₂O₂ + 6 gotas de NaCN: La reacción fue muy leve, generando una espuma que
apenas se elevó, alcanzando menos de 2 cm. (figura 4)
3. MnO₂ + H₂O₂ + 6 gotas de NaCN: La reacción fue agresiva, produciendo una gran
cantidad de espuma que se elevó rápidamente, pero luego decayó. (figura 4)

ANALISIS
Reacción 1:
 1. Sangre + H₂O₂: La reacción rápida y abundante indica que la sangre, rica en catalasa,
descompone eficientemente el peróxido de hidrógeno, liberando oxígeno y formando
espuma rápidamente. La espuma abundante sugiere una actividad catalítica muy alta
debido a la gran cantidad de catalasa presente en los glóbulos rojos
2. Papa + H₂O₂: La catalasa presente en la papa también descompone el H₂O₂, pero con
una menor intensidad que la sangre. Esto podría ser debido a una menor concentración de
catalasa o una menor eficiencia catalítica en la papa comparada con la sangre
3. MnO₂ + H₂O₂: El bióxido de manganeso actuó como un catalizador inorgánico,
provocando una reacción rápida y agresiva. Aunque al principio generó más espuma, esta
disminuyó con el tiempo, sugiriendo que, aunque el MnO₂ es eficiente en la
descomposición del peróxido de hidrógeno, su reacción no es sostenida en el tiempo

Reacción 2 (con calentamiento):

1. Sangre + H₂O (calentada): La ausencia de reacción se debe a que la enzima catalasa se
desnaturaliza a temperaturas elevadas, lo que le impide catalizar la descomposición del
H₂O₂
2. Papa + H₂O₂ (calentada): Al igual que con la sangre, el calor probablemente causó la
desnaturalización de la catalasa en la papa, lo que explica la falta de reacción
3. MnO₂ + H₂O₂ (calentada): Aunque la reacción fue más lenta que a temperatura
ambiente, el MnO₂ aún catalizó la descomposición del H₂O₂. Esto muestra que los
catalizadores inorgánicos no son tan susceptibles al calor como las enzimas

Reacción 3 (a bajas temperaturas):

1. Sangre + H₂O₂ (a bajas temperaturas): La disminución en la velocidad de reacción
sugiere que las bajas temperaturas reducen la actividad catalítica de la enzima,
posiblemente ralentizando las colisiones entre moléculas de sustrato y enzima
2. Papa + H₂O₂ (a bajas temperaturas): Aunque la reacción fue más rápida que en la
sangre, la ligera inhibición y la persistencia de la espuma podrían estar relacionadas con la
estabilidad de la catalasa en las papas a bajas temperaturas
3. MnO₂ + H₂O₂ (a bajas temperaturas): La ausencia de reacción sugiere que el MnO₂
podría tener una menor actividad catalítica a temperaturas muy bajas, lo que contrasta con
su eficiencia a temperatura ambiente
Reacción 4 (con NaCN):
1. Sangre + H₂O₂ + NaCN: El cambio de color sin producción de espuma sugiere que el
NaCN actuó como inhibidor, bloqueando la actividad catalítica de la catalasa presente en
la sangre
 2. Papa + H₂O₂ + NaCN: La inhibición también fue notable, lo que indica que el NaCN
afecta la actividad de la catalasa en la papa, reduciendo drásticamente la formación de
espuma
3. MnO₂ + H₂O₂ + NaCN: A diferencia de las reacciones enzimáticas, el MnO₂ no fue
inhibido por el NaCN y continuó catalizando la descomposición del H₂O₂ de manera
agresiva, lo que demuestra que los catalizadores inorgánicos no se ven afectados por
inhibidores específicos de enzimas

CONCLUSIONES
Al comparar la acción catalítica de la catalasa con el bióxido de manganeso (MnO₂) en la
descomposición del peróxido de hidrógeno (H₂O₂) a temperatura ambiente, se observó que la
catalasa es más eficiente. La reacción catalizada por la catalasa, presente tanto en la sangre como
en la papa, produce una mayor cantidad de espuma, lo que indica una mayor liberación de
oxígeno. Esto refleja una actividad catalítica más intensa en comparación con el MnO₂, que,
aunque también descompone el H₂O₂, lo hace de forma más lenta y con menor cantidad de
espuma. La catalasa, como enzima biológica, está adaptada para catalizar reacciones específicas
con alta eficiencia, mientras que el MnO₂, aunque es un buen catalizador inorgánico, es menos
especializado en su acción.
El efecto de la temperatura sobre la actividad catalítica de la catalasa y el MnO₂ mostró
diferencias significativas. La catalasa es altamente sensible a cambios de temperatura, con una
disminución de su actividad a bajas temperaturas y una desnaturalización cuando es expuesta a
calor extremo, lo que detiene completamente su acción. Esto sugiere que las enzimas, como la
catalasa, requieren condiciones específicas para mantener su estructura y función catalítica. Por
otro lado, el MnO₂, como catalizador inorgánico, mantuvo su actividad catalítica a diferentes
temperaturas, aunque a bajas temperaturas mostró una reducción en la velocidad de reacción. Sin
embargo, su estabilidad frente al calor demostró que los catalizadores inorgánicos no dependen
tanto de las condiciones ambientales como las enzimas.
La acción de un inhibidor, como el NaCN, sobre la actividad catalítica de la catalasa fue notable.
En presencia de este inhibidor, la reacción catalizada por la catalasa se detuvo casi por completo,
indicando una inhibición efectiva. Esto se observó tanto en la sangre como en la papa, donde el
NaCN bloqueó la actividad enzimática, lo que sugiere que este inhibidor afecta la estructura o el
sitio activo de la catalasa. En contraste, el MnO₂ no fue afectado por el inhibidor, continuando
con la descomposición del H₂O₂ de manera agresiva. Este resultado confirma que los inhibidores
específicos de enzimas no afectan a los catalizadores inorgánicos, que no dependen de una
estructura proteica para llevar a cabo su función catalítica.

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
1. Explique por qué el captopril y el enalapril son ejemplos de inhibidores competitivos de
la enzima conversora de la angiotensina.
R/ Captopril y enalapril son inhibidores competitivos de la enzima conversora de la
angiotensina (ECA), utilizados principalmente en el tratamiento de la hipertensión y la
insuficiencia cardíaca. Estos medicamentos bloquean la actividad de la ECA, que
normalmente convierte la angiotensina I en angiotensina II, un potente vasoconstrictor. Al
inhibir competitivamente el sitio activo de la ECA, captopril y enalapril impiden que el
sustrato (angiotensina I) se una y sea convertido en angiotensina II, lo que reduce la
vasoconstricción y la presión arterial. Esta inhibición competitiva también afecta la
degradación de la bradicinina, un péptido que causa vasodilatación, lo que contribuye aún
más al efecto antihipertensivo de estos fármacos
2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de
seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, sino durante el
combate. ¿Qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos órganos que tienen un
comportamiento similar al de las granadas? Dé ejemplos.
R/ Las enzimas que actúan de manera similar a una granada debido a su capacidad de
activarse en respuesta a una señal específica y llevar a cabo una función destructiva o
desencadenante incluyen aquellas que son sintetizadas en forma inactiva (zimógenos o
proenzimas) y luego se activan bajo ciertas condiciones. Un ejemplo notable es el de las
enzimas digestivas como las proteasas, que se almacenan en su forma inactiva en órganos
como el páncreas. Estas enzimas, como el tripsinógeno, se activan solo en el intestino para
evitar la digestión de las propias células del páncreas, un comportamiento análogo al de una
granada que solo explota cuando se desea, en este caso, en el lugar correcto(Cleveland Clinic)
(Biology LibreTexts).

Otro ejemplo son las enzimas lisosomales. Estas se encuentran dentro de los lisosomas, y solo
se activan cuando es necesario degradar materiales en el interior de la célula. Si las enzimas
lisosomales se liberan de manera inapropiada, podrían causar daño a la célula, de manera
similar a una granada que explota de manera descontrolada(Biology LibreTexts).
3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del
estómago de los adultos y en cambio es importante en el estómago infantil?
R/ La lipasa gástrica tiene una importancia limitada en la digestión de los adultos porque su
acción es rápidamente superada por las enzimas pancreáticas que actúan en el intestino
delgado, como la lipasa pancreática, que es más eficiente en la descomposición de
triglicéridos en presencia de sales biliares. En los adultos, la lipasa gástrica participa solo en
un 10% a 30% de la hidrólisis de lípidos. Además, su función se ve restringida por el
ambiente ácido del estómago y la rápida inactivación por las sales biliares al llegar al
duodeno (JoVe, 2023; Scielo, 2020).
 En cambio, en los neonatos, esta enzima es fundamental ya que su sistema digestivo no
produce suficientes sales biliares y lipasa pancreática, por lo que la lipasa gástrica se encarga
de hasta un 50% de la digestión de grasas, facilitando la absorción de lípidos en una etapa
crucial para el crecimiento y desarrollo del infante (Pediatría Integral, 2020; JoVe, 2023).
4. ¿Cuál es la importancia médica de las enzimas? Dé por lo menos un ejemplo concreto.
R/ Las enzimas tienen una importancia médica significativa debido a su
capacidad para acelerar las reacciones químicas en el cuerpo, desempeñando
roles cruciales tanto en diagnósticos como en tratamientos.

1. Diagnóstico: Algunas enzimas, como la glucosa oxidasa, son esenciales en las pruebas de
diabetes. Estas se utilizan en tiras de papel para medir los niveles de glucosa en sangre.
Además, las enzimas hepáticas presentes en la sangre pueden indicar daño o
enfermedades en el hígado cuando se encuentran en niveles anormales, permitiendo el
diagnóstico temprano de enfermedades hepáticas (Infinita Biotech, 2022).
2. Terapia: En el campo de la medicina, las enzimas se utilizan para tratar deficiencias
específicas. Un ejemplo es la terapia de reemplazo enzimático en la enfermedad de
Fabry, donde las enzimas faltantes se administran a los pacientes para reducir los
síntomas. También se emplean enzimas para disolver coágulos sanguíneos peligrosos,
como la estreptoquinasa en el tratamiento de infartos (Germain, 2002).
3. Manufactura de fármacos: Las enzimas también son fundamentales en la síntesis de
medicamentos complejos. En la industria farmacéutica, las enzimas permiten transformar
compuestos naturales en medicamentos activos con mayor eficacia y menor impacto
ambiental, como la conversión de esteroides vegetales en fármacos mediante biocatálisis
(Choi et al., 2015).
Estas aplicaciones hacen que las enzimas sean indispensables no solo en el diagnóstico y
tratamiento de enfermedades, sino también en la producción de medicamentos modernos.

5. Defina qué son: Zimógenos, Isozimas, Inhibidores acompetitivos.

R/ Zimógenos:
Los zimógenos son precursores inactivos de enzimas que requieren una modificación
química para activarse, normalmente mediante una proteólisis específica. Estos precursores
permiten que las enzimas se produzcan sin dañar el tejido que las rodea, hasta que son
activadas en el lugar correcto. Un ejemplo clásico es el pepsinógeno, que se convierte en
pepsina en el estómago para iniciar la digestión de proteínas. Los zimógenos juegan un papel
crucial en sistemas como la digestión y la coagulación sanguínea (Nelson & Cox, 2008).
Isozimas:
Las isozimas son variantes de una misma enzima que catalizan la misma reacción química
pero tienen diferentes estructuras o secuencias de aminoácidos. Estas diferencias les
 permiten funcionar en distintos tejidos u órganos, o bajo diferentes condiciones fisiológicas.
Un ejemplo conocido es la lactato deshidrogenasa (LDH), que tiene cinco isoformas
diferentes adaptadas a tejidos como el corazón y el músculo esquelético. Las isozimas
permiten un control más preciso de los procesos bioquímicos en diferentes contextos del
cuerpo (Voet & Voet, 2011).
Inhibidores acompetitivos:
Los inhibidores acompetitivos se unen a una enzima únicamente después de que esta haya
formado un complejo con el sustrato. Este tipo de inhibición ocurre cuando el inhibidor se
une al complejo enzima-sustrato, formando un complejo ternario, lo que disminuye tanto la
velocidad máxima de la reacción (Vmax) como la afinidad de la enzima por el sustrato (Km).
Este tipo de inhibición no puede ser revertida aumentando la concentración del sustrato. Es
típica en algunas rutas metabólicas y puede ser usada para regular la actividad enzimática de
manera controlada (Berg et al., 2015).

6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?

R/ Inhibidores orgánicos:
Los inhibidores orgánicos están formados por moléculas que contienen carbono,
generalmente estructuras más complejas como proteínas, péptidos o moléculas derivadas de
fuentes biológicas. Estos inhibidores suelen unirse de manera reversible a las enzimas,
mediante interacciones débiles como enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
enlaces iónicos.
Un ejemplo típico de inhibidor orgánico es el metotrexato, un inhibidor competitivo que
bloquea la enzima dihidrofolato reductasa, crucial en la síntesis de ADN, utilizado en
tratamientos de cáncer (Berg et al., 2015).
Inhibidores inorgánicos:
Por otro lado, los inhibidores inorgánicos no contienen carbono en su estructura y suelen ser
iones metálicos o compuestos simples como sales o metales pesados (por ejemplo,
mercurio o plomo). Estos inhibidores pueden unirse a enzimas de manera irreversible,
alterando su estructura tridimensional y, por ende, su función. Un ejemplo es el ión cianuro
(CN⁻), que inhibe de forma irreversible la enzima citocromo c oxidasa, bloqueando la
respiración celular y causando toxicidad severa (Voet & Voet, 2011).
Diferencias clave:
1. Composición: Los inhibidores orgánicos contienen carbono; los inorgánicos no.
2. Interacción: Los inhibidores orgánicos suelen unirse de manera reversible, mientras que
los inorgánicos pueden actuar de forma irreversible.
 3. Efectos: Los inhibidores orgánicos tienden a ser específicos para ciertas enzimas,
mientras que los inorgánicos pueden inhibir varias enzimas y alterar funciones celulares
globalmente.

7. ¿Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por
enzimas?
R/ Las vitaminas hidrosolubles, como las del complejo B y la vitamina C, juegan
un papel fundamental en las reacciones catalizadas por enzimas, principalmente
actuando como coenzimas. Estas moléculas se unen a las enzimas para facilitar
o aumentar la eficiencia de las reacciones bioquímicas.

Funciones de las vitaminas hidrosolubles:

1. Actúan como coenzimas: Las vitaminas hidrosolubles son esenciales para que muchas
enzimas funcionen correctamente. Por ejemplo, la tiamina (B1) se transforma en tiamina
pirofosfato, una coenzima crucial en la descarboxilación de los ácidos α-ceto en el
metabolismo de carbohidratos (Voet & Voet, 2011).
2. Participan en el metabolismo energético: La riboflavina (B2) y la niacina (B3) forman
parte de las coenzimas FAD y NAD, respectivamente, que son fundamentales en las
reacciones de óxido-reducción en la respiración celular y la producción de ATP (Berg et
al., 2015).
3. Síntesis y reparación de ADN: La ácido fólico (B9) es una coenzima que participa en la
síntesis de nucleótidos, esenciales para la replicación y reparación del ADN, lo que es
vital para el crecimiento celular y la producción de glóbulos rojos (Nelson & Cox, 2008).
4. Antioxidantes: La vitamina C (ácido ascórbico) actúa como un cofactor en la síntesis
de colágeno y en la absorción de hierro, además de ser un poderoso antioxidante que
protege las células contra el daño oxidativo enzimático (Carr & Maggini, 2017).
Ejemplos específicos:
 La vitamina B6 (piridoxina) se convierte en piridoxal fosfato, coenzima en la
transaminación de aminoácidos, crucial en el metabolismo de proteínas.
 La biotina (B7) actúa como coenzima en las carboxilasas, que son esenciales para la
gluconeogénesis y la síntesis de ácidos grasos.
Estas funciones hacen que las vitaminas hidrosolubles sean indispensables para la correcta
función enzimática y, en general, para el metabolismo celular.
8. Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática en el
organismo.
R/ La regulación de la actividad enzimática es esencial para mantener la
homeostasis en el organismo y asegurar que las reacciones bioquímicas ocurran
de manera eficiente y controlada. Existen varios mecanismos que regulan la
actividad de las enzimas, que pueden ser divididos en control directo o indirecto.

Mecanismos de regulación enzimática:

1. Regulación alostérica: En la regulación alostérica, las moléculas llamadas efectores
alostéricos se unen a sitios específicos de la enzima, conocidos como sitios alostéricos,
que son distintos del sitio activo. Estas uniones pueden aumentar o disminuir la actividad
enzimática, dependiendo de si el efector es un activador o un inhibidor. Por ejemplo, la
enzima fosfofructoquinasa, clave en la glucólisis, es inhibida alostéricamente por el ATP
cuando hay suficiente energía disponible, y activada por el AMP cuando los niveles de
energía son bajos (Voet & Voet, 2011).
2. Modificación covalente: Las enzimas pueden ser reguladas mediante la adición o
eliminación de grupos funcionales. La fosforilación es un tipo común de modificación
covalente en la que un grupo fosfato es añadido a la enzima por una proteína quinasa,
alterando su actividad. La glucógeno fosforilasa, que degrada el glucógeno, es activada
por fosforilación en respuesta a la hormona adrenalina (Berg et al., 2015).
3. Inhibición por retroalimentación: Este mecanismo es común en rutas metabólicas,
donde el producto final de la ruta inhibe una enzima que actúa en una de las primeras
etapas del proceso. Por ejemplo, en la síntesis de isoleucina, cuando los niveles de esta
aminoácido son altos, la isoleucina inhibe la enzima treonina desaminasa, deteniendo su
propia producción (Nelson & Cox, 2008).
4. Control mediante disponibilidad de sustratos: La concentración de sustratos afecta la
actividad enzimática. Si la cantidad de sustrato es baja, la actividad de la enzima también
será baja, mientras que un aumento en la concentración de sustrato incrementa la
actividad enzimática hasta alcanzar un punto de saturación.
5. Regulación por expresión génica: A largo plazo, la actividad enzimática también puede
ser regulada mediante el control de la síntesis de enzimas a nivel de la expresión génica.
Esto implica aumentar o disminuir la producción de una enzima en respuesta a señales
fisiológicas. Por ejemplo, la síntesis de glucosa-6-fosfatasa es regulada por la insulina y
el glucagón para controlar los niveles de glucosa en sangre (Berg et al., 2015).
Estos mecanismos permiten al cuerpo ajustar la velocidad de las reacciones metabólicas en
respuesta a las necesidades energéticas y de síntesis, garantizando una respuesta eficiente y
adaptable.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
 Ekmekci, S., & Terzioglu, P. (2020). Mechanisms of enzyme catalysis and stability under
temperature variations. Journal of Biochemical Reactions, 15(2), 87-96.
 McClements, D. J. (2020). Advances in understanding enzyme stability and activity in
different environments. Enzyme Research, 13(1), 45-55.
 Roduner, E. (2021). Stability and reactivity of inorganic catalysts in hydrogen peroxide
decomposition. Chemical Reviews, 25(3), 202-215.
 IntechOpen. (n.d.). Interaction Studies of ACE Inhibitors with Antidiabetic Drugs.
 American Journal of Hypertension. (n.d.). Different Angiotensin-Converting Enzyme
Inhibitors and the Associations With Overall and Cause-Specific Mortalities in Patients With
Hypertension.
 JoVe. (2023). Lipid digestion: Lipases and bile - Concept | Biology. JoVe.
 Scielo. (2020). Evaluación de la absorción y metabolismo intestinal.
 Choi, M. J., Han, S. S., & Kim, H. S. (2015). Industrial applications of enzyme biocatalysis:
current status and future aspects. Biotechnology Advances, 33(7), 1443–1454.
 Germain, D. P. (2002). Fabry disease: recent advances in enzyme replacement therapy. Expert
Opinion on Investigational Drugs, 11(10), 1467–1476.
 Infinita Biotech. (2022). Importance of enzymes in medicine. Infinita Biotech.
 Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (5th ed.). W.H.
Freeman and Company.
 Voet, D., & Voet, J. G. (2011). Biochemistry (4th ed.). John Wiley & Sons.
 Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). W.H. Freeman.
ANEXOS
Figura 1

Figura 2
Figura 3

Figura 4