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    Seminario 4 Bioquimica

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    CELIA MARTÍN-GRANIZO GARCÍA
    Este documento trata sobre la cinética enzimática y la inhibición. Presenta tres casos de estudio sobre cómo la presencia de un inhibidor o modulador afecta las propiedades cinéticas de un enzima como la Vmax y la Km. En el primer caso se determina que es una inhibición competitiva basada en el gráfico de Lineweaver-Burk. En el segundo caso es una inhibición no competitiva ya que afecta tanto a la Vmax como la Km. En el tercer caso, la presencia de un modulador disminuye la afinidad del

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    CELIA MARTÍN-GRANIZO GARCÍA
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    Este documento trata sobre la cinética enzimática y la inhibición. Presenta tres casos de estudio sobre cómo la presencia de un inhibidor o modulador afecta las propiedades cinéticas de un enzima como la Vmax y la Km. En el primer caso se determina que es una inhibición competitiva basada en el gráfico de Lineweaver-Burk. En el segundo caso es una inhibición no competitiva ya que afecta tanto a la Vmax como la Km. En el tercer caso, la presencia de un modulador disminuye la afinidad del

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    SEMINARIO 4 BIOQUIMICA

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática y la inhibición. Presenta tres casos de estudio sobre cómo la presencia de un inhibidor o modulador afecta las propiedades cinéticas de un enzima como la Vmax y la Km. En el primer caso se determina que es una inhibición competitiva basada en el gráfico de Lineweaver-Burk. En el segundo caso es una inhibición no competitiva ya que afecta tanto a la Vmax como la Km. En el tercer caso, la presencia de un modulador disminuye la afinidad del

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática y la inhibición. Presenta tres casos de estudio sobre cómo la presencia de un inhibidor o modulador afecta las propiedades cinéticas de un enzima como la Vmax y la Km. En el primer caso se determina que es una inhibición competitiva basada en el gráfico de Lineweaver-Burk. En el segundo caso es una inhibición no competitiva ya que afecta tanto a la Vmax como la Km. En el tercer caso, la presencia de un modulador disminuye la afinidad del

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    Celia Martín-Granizo Garcia

    SEMINARIO 4 – CINÉTICA ENZIMÁTICA E INHIBICIÓN.

    1.- Se mide la cinética de un enzima como función de la concentración de sustrato en


    presencia y ausencia de un inhibidor (I), a concentración 4 mM.

    a) ¿Cuáles son los valores de Vmax y Km en ausencia de inhibidor? ¿Y en su presencia?

    b) ¿De qué tipo de inhibición se trata? Justifícalo mediante una representación de


    Lineweaver-Burk.

    Se trata de una inhibición competitiva ya que la


    vmax no varía y la km aumenta con respecto a
    la que no está inhibida. En la gráfica se sabe
    porque el corte con el eje y no varía mientras
    que con el eje x si.

    C)¿Cuál es la constante de unión (Ki) de este inhibidor?


    d) Calcula las velocidades iniciales (Vo) de las reacciones a concentraciones de inhibidor de 4
    y 8 mM, utilizando una concentración de sustrato de 15 mM.

    e)

    ¿Cuál es el porcentaje de inhibición obtenido en el apartado anterior para ambas reacciones?


    2.- Se mide la cinética de un enzima como función de la concentración de sustrato en
    presencia y ausencia de un inhibidor (I), a las concentraciones 2 y 4 mM.

    a) ¿Cuáles son los valores de Vmáx y Km en ausencia de inhibidor? ¿Y en su presencia?

    b) ¿De qué tipo de inhibición se trata? Justifícalo mediante una representación de


    Lineweaver-Burk.

    Se trata de una inhibición acompetitiva ya que


    disminuye tanto la Vmax como la Km. Los
    cortes con el eje x e y se modifican pero la
    pendiente no, porque el cambio es
    proporcional (por eso se producen rectas
    paralelas).
    c) ¿Cuál es la constante de unión (Ki) de este inhibidor?

    d) Calcule la relación Km/Vmáx en las diferentes condiciones estudiadas. ¿Qué significado


    tiene este valor?

    3º.- Se estudia la cinética de una enzima y el efecto de la concentración de sustrato sobre la


    actividad enzimática, en ausencia y presencia de una concentración conocida de una
    molécula moduladora, donde se ha determinado previamente que la Vmáx de dicha enzima
    es de 1 μmol/min. Los valores de velocidad de reacción obtenidos se incluyen en la tabla
    siguiente:

    a) Representa estos datos gráficamente para tener una curva de velocidad en función de la
    concentración de sustrato. De acuerdo con el aspecto de la curva obtenida, ¿parece
    cooperativa?

    Se trata de una curva hiperbólica


    que corresponde con la cinética
    de Michaelis menten, de las
    enzimas no alostéricas.

    Se trata de una cooperatividad


    negativa, debido a la forma
    hiperbólica de la curva.
    b) Genera una representación de Hill con estos datos (en presencia y ausencia de la molécula
    moduladora. ¿Muestra la representación de Hill algún indicio de existencia de
    cooperatividad? ¿De qué tipo? ¿Cuánto vale el coeficiente de Hill? ¿Y el valor de la Km?

    c) ¿Qué valor de Km aparente se obtiene en presencia del modulador?¿Cómo se comporta el


    modulador? ¿A qué clase de enzima alostérica pertenece?

    Como el valor de la Km aparente en presencia del modulador es mayor que la Km sin


    modulador, podemos decir que se trata de un modulador alostérico negativo, lo que significa
    que disminuye la afinidad y se dificulta la unión con el sustraro.

    Se trata de una enzima alostérica heterotrópica ya que la presencia del modulador solo afecta
    a la Km, y concretamente de clase k ya que se modifica la afinidad de la enzima por el sustrato.

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