Bioquímica

ilustrada
Bioquímica de macromoléculas
Carboidratos

São compostos mais simples

Resumo Ex.: Glicose, frutose e galactose.

Carboidratos Mel

Compostos orgânicos mais abundantes no

planeta.

São constituídos por carbono, hidrogênio e Podem ser classificados como adoses ou
oxigênio, embora existam alguns cetoses de acordo com o local da dupla ligação
carboidratos com enxofre, fósforo ou
nitrogênio em sua estrutura.

Carbonila
Outros nomes: Glicídios, açucares,
sacarídeos, hidratos de carbono.

Formula geral: (CnH2O) n Fórmula Quando o grupo C=O (carbonila)

geral está nas extremidades.
n >3
Aldeído

Quais suas funções?

Energética (ATP)
• Fonte de energia ; Quando o grupo C=O (carbonila) está
• Glic ose: células do sistema nervoso. em qualquer outra posição, entre os
•Frutose:espermatozoides. carbonos do esqueleto e não na
Cetona extremidade.

Estrutural
• Quitina : exoesqueleto de artrópodes.
• Celulose: parede celular de vegetais.

Classificações Na forma linear eles formam isômeros:

1- Monossacarídeos

Monômeros que podem ser a bsorvidos;

Nome: nº de C +ose
3 ca rbonos: triose
4 ca rbonos: tetrose
5 ca rbonos: pentose
6 ca rbonos: hexose
D - Glucose L - Glucose
7 ca rbonos: heptose

Não podem ser hidrolisa dos;

11
Bioquímica de macromoléculas
Carboidratos

2 - Dissacarídeos 3 - Oligossacarídeo

União de 2 monossacarídeos através de União de 3 a 10 monossacarídeos

uma ligação glic osídic a :
Ex.: Rafinose = Glicose + Frutose + galactose
Sacarose

4 - Polissacarídeo

Formado por 10 ou mais moléculas de

monossacarídeos

Ex.: Amido, Glicogênio e celulose.

Milho
Lactose
t

Classificados em:
o Homopolissacarídeos:
•apenas 1monossacarídeo.

Simples Ramificado

Maltose

Heteropolissacarídeo:
•estrutura com
monossacarídeos diferentes.
Galactose
o

Simples Ramificado

12
 Bioquímica de macromoléculas
Carboidratos

Amido Funções especiais dos carboidratos

Molécula complexa formada por várias

moléculas de glicose.
•Ação poupadora de energia: se houver
carboidratos suficientes, não são quebradas
Composto de: proteínas.
• Efeito anticetog ênico: evita a quebra excessiva
A) Amilose: 250 - 300 ma ltoses; de lipídeos, que causa a produção de cetonas;
Formada por unidades de glicose unidas por • No coração o glicogênio é a fonte principal para
ligações glicosídicas α-1,4. produção de energia ;
• No sistema nervoso não há reserva, sendo
B) Amilopectina: 1400 glic oses; necessário fornecer glicose todo o tempo.
Formada por unidades de glicose unidas por
ligações glicosídicas α-1,4 e α-1,6.

Digestão dos carboidratos

Fontes do amido:
Todos os vegetais apresentam amido;
Boca: amilase salivar
É encontrado em maior quantidade em órgãos
de reserva e grãos.

Estômago: ina t iv ação d a enzima

CCK: hormônio
Secretina: hormônio
Glicogênio Amilase Pancreática: enzima

Intestino delgado:
dissacaridases
• Forma de armazenamento de g licose; Duodeno: amilase
• Acumulado no fígado e músculo; pa ncreática
• Composto de 60.000 glicose ligadas por
Boca
ligações α 1-4 na cadeia principal e α 1-6 nas
• A saliva contem uma enzima chamada amilase
ramificações.
salivar (ptialina), secretada pelas glândulas
parótidas.
Hidrolisa apenas 3 a 5 % do total,
pois age em um curto período
Celulose de tempo.

Estômago
• Polissacarídeo estrutural com 15.000 glicoses
ligados por ligação β 1-4. • Amilase salivar é rapidamente inativada em pH 4,0
ou mais baixo, de modo que a digestão do amido
iniciada na boca, cessa rapidamente no meio
ácido o estômago.
Quitina
CCK
• Estrutural presento no exoesqueleto de •Hormônio que sinaliza o pâncreas para a produção
a rtrópodes; de amilase pancreática.
•Composta de N - acetilglicosamina.
Secretina
Hormônio que manda a informação para a liberação
de bicarbonato no intestino pelo ducto pancreático.

Amilase Pancreática
• Hidrolisa amido e glicogênio liberando maltose e
maltrioses. 13
Bioquímica de macromoléculas
Carboidratos

Duodeno • Abaixo do mínimo: Hipoglicemia

• A amilase pancreática é capaz de realizar à
digestão completa do amido, transformando-o
em maltose e dextrina.

I ntestino Delgado
•Temos a a ç ã o das dissacaridases (enzimas
que hidrolisam os dissacarídeos), que estão na
borda das células intestinais.

Enzimas liberadas pelo I ntestino Delgado

Lactase: Hidrolisa Lactose gerando Galactose + Glicose
Maltase: Hidrolisa Maltose gerando Glicose + Glicose
I somaltase: Hidrolisa I soma ltose gerando Dextrinas + Glicose
Sacarase: Hidrolisa Sacarose gerando Frutose + Glicose
Corpo em hipoglic emia :
Restando somente:
Frutose, Galactose e Glicose que serão absorvidas no lúmen • Estimula células Alfa pancreáticas;
intestinal.
•Secreção de Glucagon.

• Promove degradação do glicogênio, quebra de

Glicemia
proteínas e lipídeos.
•O nível de glicose do sangue deve ser mantido
em concentração mínima.
A somatostatina, liberada pelas células delta,
regula a liberação da insulina e glucagon.
•Acima do má ximo: Hiperglicemia
Glicemia normal: 80 a 110 mg de glicose / 100 mL de
I nsulina
sangue em jejum de 12h
• Hormônio secretado
pelo pâncreas que
controla a concentração
de glicose no sangue. Açúcares Conjugados
•A insulina estimula as
células a absorver e usar Açúcares associados a outras moléculas que não
a glicose como fonte de são a ç úc a res:
energia. Sem insulina, as
células ficam privadas • Glic osa minoglic a na s: açúcares formados por
de energia e a glicose se glicose associada a grupamentos amina, compõe
acumula no sangue, a matriz extracelular.
causando hiperglicemia.
• Glic oproteína s: açúcares associados a proteínas
Corpo em hiperglic emia : (proteína > açúcar).

• Ativação das células Beta pancreáticas; • Proteoglic a na s: açúcares associados a

•Secreção de insulina. glicosaminoglicanas (açúcar > proteína)

• Glic olipídio: lipídios de membrana, ligados a

oligossacarídeos - função de reconhecimento
•Promove capt ação de glicose pelas c élula s;
• Estimula a glicogênese (armazenamento
da glicose na forma de glic ogênio);
• Armazena na forma de aminoácidos e lipídios.
14
Bioquímica de macromoléculas
Carboidratos

I ntolerâ nc ia à lactose Glicogênio

•Doença ocasionada pela ausência ou pela Principal carboidrato de reserva em animais

diminuição da enzima lactase ou
β-galactosidade. • Armazenado principalmente no fígado (uso
• Dessa forma, a lactose do leite não pode ser geral) e nos músculos (uso exclusivo do
quebrada em glicose e galactose. músculo).
•Como consequência, a lactose se acumula no • Partícula com mais de 30.000 glicoses ligadas
intestino, sendo metabolizada pelas bactérias por ligações α1-4 e liga α1-6, sendo mais
intestinais com formação de ácido lático e ramificado que o amido.
gases que promovem aumento do volume
abdominal, mal-estar e cólicas.
• O intestino torna-se hipertônico em relação
aos tecidos vizinhos e leva à osmose -
ocasionando diarreias osmóticas.

Galactosemia

Falta genética da enzima galactosil-transferase

• A galactose se acumula dentro das células.

• Células ficam hipertônicas e ganham água por
osmose, incham e come çam a se esmagar,
causando lesões.
- Lesões neurológica s;
- Lesões hepática.
•Causa genética
• Dia gnóstic o: teste do pezinho (triagem
neonatal) - não pode ingerir leite normal

Alergia a o leite
Reação imune a algum componente do leite -
caseína e soro de leite são as proteínas do leite
mais comuns que levam a uma alergia a o leite.

15
Bioquímica de macromoléculas
Lipídios

Resumo Características

Lipídios I nsolúve l em agua

Solúveis em solventes orgânicos

Moléculas orgânicas insolúveis em (benzina, éter, acetona, clorofórmio)
água e solúveis em certas substâncias
orgânicas (álcool, éter e acetona). Coloração esbranquiçada ou amarelada.

Possuem caráter ácido

Células que
armazenam
gorduras. Estrutura química

Álcool +ácido graxo

São armazenados no adipócitos
Anéis benzênicos
(células que compõe o tecido adiposo).
Longas cadeias de hidrocarbonetos com
uma extremidade polar e outra apolar.
Quais suas funções?
Estrutura

Lipídios simples
Fonte energética Moléculas compostas por C, H, O.
São a 2° fonte de energia, utilizados
quando não há carboidratos. Lipídios composto
Moléculas compostas por C, H, O, N, P, S.
I sola nte térmico
Camada de gordura que mantém a Classificação
temperatura corporal constante.

Estrutural Esteróides
Principal constituinte das membranas •São lipídios complexos com funções
plasmáticas e formação de hormônios. variadas no orga nismo;
•Exemplos incluem hormônios como a
testosterona e o estrogênio;
Absorção de nutrientes •O colesterol é um tipo de esteróide
Auxiliam na absorção de vitaminas importante na síntese de hormônios e na
lipossolúveis. formação da membrana c elula r;
•Também podem atuar como pigmentos
em algumas espécies. 16
Bioquímica de macromoléculas
Lipídios

Glicerídeos
Gordura Trans
• Glicerol +ácido gra xos;
•Lipídios mais simple s;
Diminuem o colesterol bom (HDL)
• Sa tura dos: gordura a nima l;
•I nsa tura dos: gordura vegetal.

Cerídeos

•Glicerol +ácidos gra xos; HDL

•Lipídios mais simples que os
glic erídeos;
•Encontrados em ceras, pólen de flores
e na superfície de folhas e fruta s; HEROI
•Sa tura dos: gordura a nima l;
•I nsa tura dos: gordura vegetal. Remove o excesso de colesterol e
leva a o fígado para ser eliminado.
Fosfolipídios

•Glicerol +fosfato +2 ácidos gra xos;

•I mporta nte componente da Aumentam o colesterol ruim (LDL)
membrana pla smátic a ;
•Forma uma bicamada lipídic a ;
•Possui uma região polar (cabeça
hidrofílica) e uma região apolar (cauda
hidrofóbic a );

LDL
•Contribui para a permeabilidade
seletiva da membrana.

Isomeria geométrica

LADRÃO
CIS
Ligantes iguais do
mesmo lado do Transporta o colesterol do fígado
plano. às células, sua elevação está
diretamente relacionada aos
problemas cardiovasculares
devido a o acúmulo de gordura
nas paredes dos vasos.

TRANS
Causam aterosclerose nas artérias
Ligantes ocupam
planos inversos,
eles estão Diminuem os mecanismo de defesa.
opostos, em
diagonal. 17
Bioquímica de macromoléculas
Lipídios

Gordura Trans
Micelas
LDL: lipoproteína de densidade baixa -
transporte de lipídios para os tecidos
periféricos.
• Colesterol >proteína ;
• Transporta colesterol do fígado para
os tecidos, inclusive para as paredes
dos vasos formando ateromas
(aumenta o risco de doenças
cardiovasculares).
•Boia na água porque sua densidade é
HDL: lipoproteína de alta densidade - inferior a densidade da água.
removem o colesterol do plasma e dos •A parte apolar que interage com as
tecidos extra hepáticos, moléculas de gordura fica voltada para
transportando para o fígado. o interior, fazendo o aprisionamento da
•Proteína >c olesterol; gordura”
• Transporta colesterol dos tecidos
para o fígado, onde é armazenado ou
eliminado como bile nas fezes. Membrana Plasmática
Glicoproteína Carboidrato Glicolipídeo
VLDL: lipoproteína de densidade muito
baixa. Proteína Colesterol
• Sintetizadas no fíga do; globular

•Precursora de IDL (intermediária)

que é precursora da LDL;
• Transporte de triglicerídeos e
colesterol endógenos até os tecidos
extra hepáticos.
Proteína
integral
Proteína Proteína
alfa-hélice Proteína de canal periférica
Deficiência

J á a deficiência de ácidos graxos • Fosfoacilgliceróis, glicolipídeos

essenciais pode causar: (esfingomielina e gangliosídeo), colesterol
•Derma tite; e proteínas integrais e periféricas.
• Dificuldade para curar ferimentos;
•Baixa resistência a infecções; • Quanto mais ácido graxo insaturado,
•Alopecia e trombocitopenia maior a fluide z;
(redução do número de plaquetas). • Glic oc álic e: glicolipídio + glic oproteína ;
• Papel importante no reconhecimento
celular.

18
Bioquímica de macromoléculas
Proteínas

Resumo Quais suas funções?

Proteínas
Macromoléculas orgânicas compostas
por um conjunto de aminoácidos unidos
Estrutural
entre si através de ligações peptídicas.
Participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando
e promovendo rigidez.
H H O Ex.: colágeno, elastina.

H N C C
Transporte

Amina Radical
O H Transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam
Carboxila colesterol) e hemoglobina (transporta
O2 ) pelo sangue.
São os constituintes básicos da vida e
necessárias para os processos
Defesa
químicos que ocorrem nos organismos
vivos. Defesa e proteção: promovem a defesa
do organismo contra microrganismos
Nos animais, correspondem a ce rca de e substâncias estranhas.
80% do peso dos músculos, cerca de 70% Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
da pele e 90% do sangue seco. Mesmo
nos vegetais as proteínas estão
Contração
presentes.
Promovem os movimentos de
São sintetizadas nos ribossomos. estruturas celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
Qual sua importância?
Reguladora/ hormonal
•São fundamentais para qualquer ser
vivo [e até vírus]. atuam como mensageiras químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
•Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.
Catalítica
•Grande parte dos processos orgânicos
são mediados por proteínas [enzimas]. acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
• Sem proteínas, não existiríamos e
19
Bioquímica de macromoléculas
Proteínas

Estrutura Desnaturação

•Primária - sequência linear As proteínas formam uma estrutura

tridimensional, a qual pode ser desfeita
caso alterações no ambiente ocorram.

•Secundária -arranjo Dizemos que ocorreu a desnaturação

de uma proteína quando ela se
desenrola e perde a sua forma original.

• Terciária - dobramento sobre si mesma

•Quaternária -formada por mais de 1 No ovo cru é proteína nativa. Após frita
cadeia ou cozida é proteína desnaturada.

Proteína Globulares

Possuem uma estrutura globular, com uma

Ligação peptídica série de dobras e super dobras na sua
estrutura tridimensional.

São encontradas em todos os seres vivos e

desempenham uma variedade de funções
biológicas essenciais:
Saída de H2O
•Atuar como e nzima s;
•Transportadores de moléc ula s;
Ligação peptídica
•Receptores c elula res;
•Antic orpos;
•Proteínas reguladoras.

Grupo amida
A estrutura tridimensional das proteínas
globulares está relacionada a sua
sequência de aminoácidos, e alterações
nela podem afetar sua função biológica.
Ligação peptídica é o nome dado para a
interação entre duas ou mais moléculas Podem ser desnaturadas (perder sua
menores (monômeros) de aminoácidos, estrutura tridimensional) e renaturadas
formando, dessa maneira, uma (recuperar sua estrutura tridimensional)
macromolécula denominada proteína. por mudanças na temperatura,
concent ração de sais e outros fatores.

20
Bioquímica de macromoléculas
Proteínas

Mioglobina Ela é composta por quatro cadeias

proteicas chamadas de cadeias
Proteína globular encontrada globínicas e quatro moléculas de heme,
principalmente nas células que contêm ferro.
musculares, especialmente nas
células musculares esqueléticas e A hemoglobina é essencial para a
cardíacas. respiração celular e a manutenção do
equilíbrio de oxigênio no corpo.
Tem como função: armazenar
oxigênio, especificamente no músculo Anormalidades na estrutura da
esquelético para uso durante hemoglobina podem causar doenças
atividades físicas. hematológicas como a anemia
falciforme e a talassemia.

Proteínas fibrosas
A mioglobina tem uma estrutura
complexa que permite a ligação Grupo de proteínas estruturais que
reversível do oxigênio, é composta por desempenham papéis importantes na
uma unidade protética globular e um manutenção da forma e da integridade
grupo heme, que é responsável pela dos tecidos. Elas incluem colagénio,
ligação do oxigênio. elastina e fibrina.

A sua estrutura tridimensional e a Colagénio

ligação de oxigênio são reguladas
pela : Proteína importante que compõe a
•Frequência de contração musc ula r; maior parte da pele, tendões, ossos e
•Tempera tura ; cartilagens. Responsáveis por:
•Presença de outros elementos no • Dar suporte e firmeza à pe le ;
ambiente celular. •Ajudar a manter as articulações
saudáveis.
A mioglobina é importante para o
desempenho dos músculos e Com o tempo, a produção de colágeno
estudada para compreender e tratar diminui, o que pode levar ao
doenças musculares. envelhecimento da pele e a problemas
nas articulações.

Hemoglobina
Suplementos de colágeno são
comumente usados para ajudar a
Proteína presente nos glóbulos
melhorar a saúde da pele e das
vermelhos (eritrócitos) do sangue.
articulações. Também pode ser
encontrado em alimentos como carne,
Sua função: transportar o oxigênio dos
peixe e ovos.
pulmões para os tecidos do corpo, e o
gás carbônico do corpo para os
pulmões.
21
Bioquímica de macromoléculas
Proteínas

Elastina

Proteína importante encontrada na

pele, junto com o colágeno.

Responsável por dar elasticidade à pele.

Como o colágeno, a produção de

elastina diminui com o tempo, levando
a o envelhecimento da pele e ao
aparecimento de rugas.

Suplementos de elastina são vendidos

com o objetivo de melhorar a saúde
da pele e alimentos como peixes e
frutos do mar podem ser fontes
naturais de elastina.

Kwashiorkor
Tipo de desnutrição proteico-calórica
que é comum em crianças em países
em desenvolvimento.
Retardo físico e mental

Mudança na cor
(vermelha) e na
textura do cabelo

Abdômen abaulado Mudança na

pigmentação da
pele

Perda de massa
muscular

Normal Kwashiorkor

É causada por uma dieta deficiente

em proteínas. Pode ser fatal se não for

22
Bioquímica de macromoléculas
Aminoácidos

Resumo Dipeptídeo -2 a minoácidos;

Tripeptídeo - 3 a minoácidos;
Polipeptídeo - vários aminoácidos.
Aminoácidos nº de ligação peptídicas =nº
de aminoácidos -1.
H H O
H N C C Proteínas simples: formadas apenas
por a minoácidos;
Amina Radical
O H Proteínas conjugadas: quando sofrem
hidrólise, liberam aminoácidos e um
radical não peptídico. Esse radical é
Carboxila
denominado de grupo prostétic o;
Proteínas derivadas: não são
•Unidade básica formadora da proteína. encontradas na natureza e são
obtidas pela degradação, por meio da
• Existem 20 tipos de aminoácidos. a ç ã o de ácidos, bases ou enzimas, de
(que formam proteínas) proteínas simples ou conjugadas.

•Um aminoácido é uma molécula

orgânica formada por átomos de Proteínas globulares: são aquelas que
carbono, hidrogênio, oxigênio e possuem formas esféricas e são
nitrogênio. dobradas várias ve ze s;
Proteínas fibrosas: apresentam
•Alguns aminoácidos também podem formato de fibra alongada.
conter enxofre.

•Os aminoácidos são divididos em quatro

partes: Transmissão
– o grupo amina (NH2),
– grupo ácido carboxílico (COOH), Produção de um aminoácido a partir
– hidrogênio, de outro aminoácido e um cetoácido
– Radical (substituinte característico de (derivado do ciclo de Krebs).
c a d a aminoácido)
Todos ligados a o carbono alfa.

Classificação

– Não essenciais ou naturais: são os

aminoácidos produzidos pelo
organismo.
– Essenciais: são os aminoácidos que
não são produzidos pelo organismo.
Eles são obtidos unicamente pela
dieta (alimentação).
– Semi-essencial: corpo produz em
23
Bioquímica de macromoléculas
Aminoácidos

Lista dos 20 aminoácidos

•Existem 20 tipos diferentes de

aminoácidos que podem ser
encontrados em proteínas.
•Cad a aminoácido contém um grupo
amina, um grupo carboxila, um átomo
de hidrogênio e uma cadeia lateral
única, que determina suas propriedades
químicas e físicas.
•A sequência de aminoácidos em uma
proteína é determinada pela sequência
de nucleotídeos no gene que codifica
essa proteína.
24
 Bioquímica de macromoléculas
Enzimas

Sítio ativo:
Resumo Fenda que contém cadeias laterais de
aminoácidos, que se ligam a o substrato,
promovendo sua catálise. Assim, o
Enzimas substrato é convertido em produto, e
há a liberação da enzima, que não é
consumida durante a reação.
(RES UMI NDO: é onde o produto se liga)
•Facilitam reações químicas
biocatalizadoras. Energia

•São essenciais no organismo dos

seres vivos, nossos processos
biológicos dependem de uma grande
variedade de e nzima s;
•Também são bastante específicas.

Funções

•São proteínas terciárias ou

quartenárias (exceto as ribozima s);
•Ca ta liza dores;
•Diminuem a energia de ativação;
• Aumentam a velocidade da rea ç ã o; Energia de Ativação: quantidade de energia
•Não é consumida. necessária para ativar uma reação
química.
▪ Enzi ma s diminuem a energia de ativação,
Modelo chave-fechadura que é atingida mais rapidamente
(aumentando a velocidade da reação).

Substrato Produtos

Enzima
Sítio ativo Inibição

As enzimas necessitam de um ambiente

favorável [pH, temperatura, quantidade de
substrato], considerado ótimo. Caso
Enzima + Substrato
Complexo
Enzima + Produtos
contrário, ela é inibida.
Enzima-substrato Inibidor é qualquer fator que possa reduzir
ou cessar (pela desnaturação) a reação
Componentes: enzimática.
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modific a do; A inibição pode ser:
Produto. ▪Reversível (presença de substânc ia s);
I rreversível (aquecimento excessivo).
A ligação entre o sítio ativo e o substrato
▪

é extremamente específica.
O substrato precisa ter características
que permitam o "encaixe" com a enzima.
Essa relação é chamada de chave-
fechadura.

25
Bioquímica de macromoléculas
Enzimas

Coenzimas Ácido p-aminobenzoico (PABA): essa

coenzima é importante para a síntese de
• Sã o molé c ula s orgâ nic a s peque na s compostos, como os aminoácidos e
que sã o ne c e ssá ria s pa ra a a tivida de ácidos nucleicos.
e nzimá tic a .
•Eles são geralmente combinados com Mais características das enzimas:
as enzimas proteicas, formando • Agem por interações fracas com curto
complexos enzimáticos. raio de ação, exigindo proximidade, que é
permitida pela complementaridade.

Ação reversível: realiza a re ação direta e

inversa – o sentido da re ação é
•As coenzimas funcionam como
determinado pelas condições de equilíbrio.
intermediários químicos, transportando
grupos funcionais (como hidrogênio, inibição das enzimas: um inibidor pode
elétrons e grupos de ação) entre as interferir na a ç ã o da enzima, o que torna a
enzimas e os substratos. velocidade da re ação mais lenta. Esse
inibidor pode agir de duas forma s: de forma
reversível e de forma irreversível.

Existem muitas coenzimas diferentes, Inibidor re ve rsíve l: é o que se liga a enzima

mas alguns exemplos inc luem: e pode ser desligado posteriormente. Além
disso, pode agir por inibição competitiva ou
•NAD (nicotinamida adenina inibição não-competitiva.
dinucleotídeo) e NADP (nicotinamida
adenina dinucleotídeo fosfa to):essas Inibidor irre ve rsíve l: é quando muda a
coenzimas são importantes para a conformação da enzima de maneira
transferência de elétrons em várias irreversível
reações metabólicas, incluindo a
respiração celular.

•Coenzima Q (C oQ): essa coenzima é

importante para a transferência de
elétrons em cadeias de transporte de
elétrons, como a cadeia de transporte
de elétrons da mitocôndria.

Flavina adenina dinucleotídeo (FAD):

essa coenzima é importante para a
transferência de elétrons em reações
oxidativas, como a conversão de
açúcar em energia.

Acetil-CoA (coenzima A): essa coenzima

é importante para a produção de
energia através do ciclo de Krebs e na
síntese de compostos, como os ácidos
graxos.

26
Bioquímica de macromoléculas
Vitaminas

Resumo Classificação

Vitaminas As vitaminas são classificadas de acordo

com sua solubilidade em água ou em
gordura. As principais classificações sã o:
•As vitaminas são compostos
orgânicos não sintetizados pelo • Vitaminas hidrossolúveis: são solúveis em
organismo, sendo incorporados água e incluem vitamina C e complexo B
através da alimentação. (B1, B2, B3, B5, B6, B7, B8, B9 e B12). Essas
vitaminas são facilmente excretadas pelo
corpo e, portanto, precisam ser obtidas
•Elas são essenciais para o regularmente através da dieta.
funcionamento de importantes
processos bioquímicos do • Vitaminas lipossolúveis: são solúveis em
organismo, especialmente como gordura e incluem vitamina A, vitamina D,
catalisadoras de reações químicas. vitamina E e vitamina K. Essas vitaminas
são armazenadas pelo corpo e, portanto,
A falta de vitaminas no organismo é podem ser acumuladas e causar
chamad a de avitaminose ou problemas se consumidas em excesso.
hipovitaminose e pode causar
Algumas vitaminas também são
problemas graves de saúde.
classificadas como sendo fatores de
crescimento ou hormônios, como a
Propriedades vitamina D, que é tanto uma vitamina
quanto um hormônio e é produzida pela
pele quando exposta a o sol, e a vitamina
K, que é necessária para a coagulação
sanguínea.

É importante mencionar que essa

• Essencialidade: são necessárias em classificação é geral e algumas vitaminas
quantidades minúsculas para o podem ter características que as fazem
funcionamento normal das células, se enquadrar em ambas as categorias.
tecidos e órgãos.
•Atuação como cofatores em reações
Vitaminas hidrossolúveis
enzimáticas.
• Solubilidade em água ou em gordura.
• Estabilidade variável, algumas podem Complexo B:
ser armazenadas e outras precisam ser • Mesmas fontes: cereais integrais,
obtidas regularmente. leveduras e miúdos de carne.
•Toxidade possível em doses elevadas. •Mesma a ç ã o: coenzimas de enzimas da
• Interações com outras vitaminas e respiração celular - produção de energia.
minerais. • Mesmos sintomas em hipovitaminose.

27
Bioquímica de macromoléculas
Vitaminas

Tiamina (B1) Piridoxina (B6)

• É importante para o sistema nervoso e •É importante para o metabolismo de

o metabolismo energético. aminoácidos, síntese de
•É encontrada em cereais integrais, neurotransmissores e para a produção de
carne de porco, nozes, sementes e hemoglobina.
feijões. •É encontrada em alimentos como carnes,
•A falta de vitamina B1 pode causar cereais integrais, leguminosas, nozes e
anemia, neuropatia e problemas sementes.
cardíacos. •A falta de vitamina B6 pode causar
anemia, problemas neurológicos e
Riboflavina (B2) dermatite.

•É importa nte pa ra a pe le , o c a be lo e os Biotina (B7)

olhos.
•É encontra da e m le ite, que ijo, ovos, • É importante para o metabolismo de
ve rdura s de folha s ve rde s e c ere a is carboidratos, proteínas e gorduras. Ela
integra is. atua como cofator de enzimas
•A fa lta de vita mina B2 pode c a usa r relacionadas a o metabolismo.
proble ma s de pe le , olhos e boc a . •É encontrada em ovos, leite, frutas e
vegetais, nozes e sementes.
Niacina (B3) •A falta de vitamina B7 pode causar
problemas na pele, cabelos e unhas.
•É importa nte pa ra o siste ma ne rvoso, a
dige stã o e a pe le . I nositol (B8)
•É encontra da e m c a rne s, pe ixe s, nozes,
grã os e le gume s. • É importante para o sistema nervoso e a
•A fa lta de vita mina B3 pode c a usa r saúde do cérebro. Ela atua como cofator
derma tite, dia rre ia e dific ulda de de de enzimas relacionadas a o metabolismo.
c onc e ntra ç ã o. • É encontrada em frutas, vegetais, leite e
carnes.
Ácido Pantotênico (B5) •A falta de vitamina B8 pode causar
problemas de saúde mental e de pele.
• É importante para o metabolismo dos
carboidratos, proteínas e gorduras. Ácido fólico (B9)
•É encontrada em carnes, leite, ovos,
grãos e legumes. • É importante para a formação de
•A falta de vitamina B5 pode causar glóbulos vermelhos e para a divisão
cansaço, dor nas pernas, celular. Ela atua como cofator de enzimas
formigamento, cãibras musculares, relacionadas a o DNA.
pele seca, queda de cabelo e •É encontrada em vegetais verdes, frutas,
dificuldade de concentração. nozes e grãos integrais.
•A falta de vitamina B9 pode causar
anemia e problemas de desenvolvimento
no feto durante a gravidez.
28
Bioquímica de macromoléculas
Vitaminas

Cobalamina (B12) Tocoferol (E)

•É importa nte pa ra o func iona me nto • É importante para a saúde da pele e

norma l do siste ma ne rvoso e pa ra a dos olhos. Também é um poderoso
produç ã o de glóbulos ve rme lhos. antioxidante e ajuda a proteger as
•É encontrada principalmente em células do corpo contra os danos
alimentos de origem animal, como causados pelos radicais livres.
carne, leite, ovos e outros produtos • É encontrada em óleos vegetais, nozes,
lácteos. sementes e vegetais verdes.
•A falta de vitamina B12 pode causar •A falta de vitamina E pode causar
anemia, problemas neurológicos e problemas na pele e nos olhos, além de
problemas cognitivos aumentar o risco de doenças cardíacas.

Ácido Ascórbico (C) Fitoloquinona, Menaquinona (K)

• É importante para o sistema • É importante para a coagulação do

imunológico e para a saúde da pele e sangue e a saúde dos ossos.
dos vasos sanguíneos. •É encontrada em vegetais verdes,
•É encontrada principalmente em frutas como couve, espinafre e brócolis, e
cítricas, vegetais verdes e outras frutas também é produzida pelas bactérias do
e vegetais. intestino.
•A falta de vitamina C pode causar •A falta de vitamina K pode causar
escorbuto e aumentar o risco de problemas de coagulação e fragilidade
infecções. óssea.

Retinol (A)

• É importante para a visão, o

crescimento e a diferenciação celular.
• É encontrada em alimentos de origem
animal, como leite, ovos, fígado e peixe,
e também em vegetais verdes escuros
e cenoura.
•A falta de vitamina A pode causar
problemas de visão e de crescimento.

Colecalciferol, Ergocalciferol (D)

• É importante para o crescimento e

desenvolvimento dos ossos.
• É produzida pelo corpo quando
exposto à luz solar e também
encontrada em alimentos como peixes,
ovos e leite fortificado.
•A falta de vitamina D pode causar
29
Bioquímica de macromoléculas
Vitaminas

Vitamina (P)

•Nome genérico dado a uma classe de

compostos flavonoides sangue e a
saúde dos ossos. Eles podem ter efeitos
benéficos para a saúde, incluindo a
redução do risco de doenças
cardíacas e câncer.
•É encontrada em frutas, vegetais e
chás.
• Não é uma vitamina essencial, ou seja,
não é necessária para o
funcionamento normal do corpo e sua
ausência não causa doenças.

Macete das Vitaminas

Vitaminas Lipossolúveis

Quais são as vitaminas lipossolúveis?

Karamba, Esqueci De Anotar!

Vitamina K Vitamina E Vitamina D Vitamina A

Sabendo quais são as vitaminas lipossolúveis, consequentemente

você saberá quais são as hidrossolúveis.

30
Bioquímica de macromoléculas
Ácidos Nucléicos

Resumo

Ácidos Nucléicos Fosfato

Base nitrogenada

Os ácidos nucléicos são moléculas que Desoxirribose Desoxirribose

contêm a informação genética dos
seres vivos.
• Açúcar: desoxirribose
• Função: DNA contém as instruções para
sintetizar as proteínas e é responsável
pela transmissão da informação genética
Base nitrogenada
Fosfato de uma geração para outra.

Pentose

Eles são compostos por uma cadeia

RNA
longa de nucleotídeos, que são
unidades básicas compostas de um
açúcar, uma base nitrogenada e um
grupo fosfato. Geralmente é formado por 1 fita de
nucleotídeos
Os dois tipos principais de ácidos
nucléicos são o DNA (ácido
desoxirribonucleico) e o RNA (ácido
ribonucleico).

•Seus nucleotídeos podem conter

DNA citosina, guanina, uracila e adenina

Base purina: guanina (G) e adenina (A).

Formado por 2 fitas de nucleotídeos Base pirimidina: citosina (C) e uracila (U).

Lei de Chargaff: número de purinas =

número de pirimidinas
A =T
C =U
•Seus nucleotídeos podem conter neste caso, a timina é substituída por
citosina, guanina, timina e adenina. uracila.

Base purina: guanina (G) e adenina (A).

Base pirimidina: citosina (C) e timina (T).
Base nitrogenada
Fosfato
Lei de Chargaff: número de purinas =
número de pirimidinas
A =T Ribose Ribose
31
C=G
Bioquímica de macromoléculas
Ácidos Nucléicos

• Açúcar: ribose
Essa teoria é importante porque explica
•Função: o RNA é uma molécula que é
como a informação genética é
produzida a partir do DNA e é
transmitida, armazenada e expressada
responsável por transportar a
nos seres vivos, e porque permite a
informação genética para os
compreensão de como a variabilidade
ribossomos, onde é utilizada para
genética é gerada e como as proteínas
sintetizar proteínas.
são produzidas.
Ele é encontrado no citoplasma das
células.
Existem diferentes tipos de RNA, cada Dna Rna Proteína
um com uma função específica.
Transcrição
Tradução
Dogma Central da Biologia Transcrição reversa
Molecular

• Teoria básica que descreve Replicação Replicação

a relação entre os três
principais componentes da
biologia molec ula r: DNA, RNA
e proteínas.
• De acordo com essa teoria, a Controle de
informação genética contida no DNA é reações químicas Determinação das
transcrita para formar RNA, e então essa características
informação é usada para sintetizar morfológicas e
fisiológicas
proteínas. A dogma central é dividida em
duas partes princ ipa is: a transcrição e a
tradução.

•A transcrição é o processo pelo qual a

informação contida no DNA é copiada
para o RNA. Isso é realizado por uma
enzima chamad a transcriptase reversa,
que lê a sequência de nucleotídeos do
DNA e produz uma cadeia
complementar de RNA.

•A tradução é o processo pelo qual a

informação codificada no RNA é usada
para sintetizar proteínas. Isso é
realizado por ribossomos, organelas
celulares que lêm a sequência de
nucleotídeos do RNA e produzem uma
cadeia de aminoácidos, que é a
estrutura básica das proteínas.

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