- Genética.

Introducción e Herencia y bases nitrogenadas.

Importancia. - Biología celular.

Molecula de fosfolípidos en la
• Bioquímica:Estudia constituyentes
membrana.
químicos de las células vivas,
reacciones y procesos que sufre para
- Fisiología.
darle a cada ser vivo su naturaleza.
Función de la célula con ciertas
Ciencia base de química de la vida.
moléculas.

Célula es unidad estructural de los seres

- Inmunología.
vivos.
Procesos de reconocimiento de
agentes patógenos por medio de
Celula formada de moléculas.
receptores de moléculas especi cas.

Objetivos de bioca: - Farmacología.

Funcionamiento de un fármaco a nivel
- Entender origen de la vida en la tierra.
molecular.
- Integrar el conocimiento bioquímico - Toxicología.
paras mantener la salud.
Efectos de una intoxicación
- Comprender la estructura bioquímica - Microbiología.
y molecular de seres vivos.
Virus y bacterias.
Tenias se estudian en aquí porque
- Entender enfermedades y tratarlas
sus huevecillos y la fase de
con e cacia.
infección sucede a nivel
microscópico.

Oparin. Helmintos
Propone atmosfera primitiva.
Nematelmintos: lombriz
Urey y Miller lo comprueban.
Plantelmintos: Gusanos planos.
• Coacervado: moléculas que se unen
entre sí, se dividen pero no son
células.
Elementos.
Moléculas primitivas necesitan generar
Elementos biologicamente
ADN para heredar.
importantes:
C,HO,N,P,S.
Clasi cación de moyteiker: 5 reinos.
(BIOLOGIA COU - ANAYA)

Bioquímica investiga la importancia de:

1 de 20
fi
fi
fi
Bioelementos secundarios: - Carbohidratos.
- Cloro. 4 kCal*g
- Cobre
- Magnesio. - Lípidos.
- Sodio. 9 kCal*g.
- Potasio.

E L E M E N TO S S E C U N DA R I O S E N Investigación realizada por la

ALGUNOS ORGANISMOS:
- Aluminio. doc.
- Flúor.
Nutrientes ricos en CH.

EN EL HUMANO Paragonimus mexicano. Infección por

• Elementos primarios en el humano: jugos de cangrejo de rio
CHONPS
96% Sacar parasito de metacercaera

• Elementos Secundarios en el Inoculación en ratas.

humano: Sodio, Potasio, Calcio,
Magnesio, Cloro.
3.3%
Grupos funcionales.
• Oligoelementos en el humano: Parte de las moléculas que les da el
Hierro, Cobre, Cinc, Flúor, Yodo. sentido de funcionamiento o
0.1% existencia.

Biomoléculas: CH, Lípidos, Proteínas, • G r u p o s f u n c i o n a l e s e n C H ’s :

Ácidos Nucleicos. aldehídos y cetonas.
Grupos funcionales más
comunes.
Importancia de las - Alcano.

biomoléculas y su - Alqueno.

- Alquino
papel energético.
- Proteínas. - Alcohol.
4 kCal * Gramo Radical -OH

- Ácidos nucleicos. - Éster.

4 kCal * Gramo Cadena-Oxigeno-cadena.

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- Aldehído.
Cadena de carbono en el extremo. Macromoléculas.
- Cetona. La mayoría son proteínas, siguen Ac
Grupo funcional en medio de dos nucleicos, CH
cadenas).
CH’S, sirven para obtener energía
Acido carboxilico Racidal-C-OH
Lípidos pueden ser hormonas,
Ester: radical-O-C=o-R vitaminas.

amina: NH

Amida: N con doble enlace a oxigeno. • Macromoléculas biológicas:

moléculas grandes hechas de más

Energía.
pequeñas (CH, LIP, PROT, AC NUC).

Todas las reacciones de los seres vivos

dependen del suministro y Elementos básicos de CH y Lip son
transformación de la energía. C,H,O

Almacenamiento y expresión de Elementos básicos de proteínas:C, H, O,

información tiene costo energético. N

Células tienen mecanismos e cientes Ac nuc; CHON + P

para capturar y acoplar energía a
procesos metabólicos. Ch, Prot y ác. Nucleicos: sus moléculas
más pequeñas son monómeros.

• Unidad básica de moléculas

orgánicas: monomeros.
Polímeros y
Fusión de monómeros, juntan grupos
monómeros. OH + H de uno y otro monómero.

• Polímero: Conjunto de monómeros. Libera una molécula de agua.

Condensación o deshidratación.
Monómero: Subunidad individual,
unidas entre si por enlaces covalentes. Para separar polímeros, se añade una
Pueden ser homopolímeros (mismos molécula de agua.
monómeros). Hidrólisis.

Química: Carrasco puga • Monomero de CH:Monosacárido.

En la celula, 70-75% es agua.

3 de 20
fi
Monosacáridos se unen y forman • Cadena polipeptídica o proteína:
disacáridos Polímero complejo.

• Monómero de proteínas:
Aminoácido • Oligonucléotido: Polimero simple de
ácidos nucleicos.
• Ácido nucléico: Polímero complejo.
• Cadena de aminoácidos:
Polipéptido, proteína o cadena • Nucleotido: Monómero ác. nucléico.
polipeptídica.

Una proteína es funcional cuando la

cadena esta plegada. Deshidratación.
Salida de agua para formar polímeros.
• Monómero de ácido nucléico:
Nucleotido. Ta m b i é n s e l e c o n o c e c o m o
Hidrogénese de Zimmer
Formado por
- Base nitrogenada (anillo).
- Azúcar de 5 Carbonos (pentosa). Condensación.
- Grupo fosfato. Salida de agua al unir dos monómeros
para formar un polímero.
• Lípidos: Formados por ácidos grasos Agua es un producto de esta reacción.
o no (y siguen siendo lípidos).

Triglicéridos tiene. Glicerol + Ac

grasos Hidrólisis.
Reacción química en la que moléculas
Esterol es lípido pero no tiene Ac de agua se divisen en OH + H.
graso.
En este proceso, los átomos que del
Carbohidratos: oligosacáridos, agua pasan a formar enlaces químicos
pequeñas cadenas. con la sustancia que reaccione con el
agua.
MONÓMERO POLÍMERO POLÍMERO
SIMPLE COMPLEJO Se libera una molécula de agua al
Monosacárido Oligosacárido Polisacárido dividir polímeros.
(CH)

Oxidación:
• Oligopéptido:Polimero simple y Sustancia oxidante pierde electrones.
plegado. Reductora, gana electrones.
Oxidación de un alcohol, da aldehido o
una cetona.

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 Liquido tisular 3L

Reacciones más Plasma 11L

importantes. Las células están rodeadas por el LEC,

de donde obtendrán O2 y Nutrientes.

Agua. Plasma es parte del LEC.

Solvente universal por excelencia.
Plasma se intercambia con el LIC
La más importante para los seres
vivos.
Plasma mueve desechos para su
excresión.
Cuerpo humano hecho por 80 billones
de células

70% del cuerpo es agua.

Liquido transcelular.
• Agua Corporal Total: 50-70% Volumen 1-2L
ACT. El % restante son solutos.
Son los líquidos peritoneal, sinovial,
pericárdico, pleural, seminal y LCR.

Composiciones Este liquido está separado de los

líquidas dentro del

LIC.
organismo. 40% del peso corporal.
25-28L.
LEC.
“Mar que baña a las células”. Claude Dentro de las células.
Bernard.
K y Mg como cationes.
• Conjunto de compartimientos de
líquidos separados de membranas: Fósforo y proteínas son aniones.

Engloba al plasma
20% del peso corporal.
14-15L en el varon promedio. En cargas, el interior de la célula tiene
menor carga que el exterior.
Mayoría catión Na; aniones Cl
bicarbonato. Sin esos gradientes no había
intercambios.

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Liquido de tejidos conectivos y muscular - Diluyente para digestión
se intercambia lento. - Mantiene Tensión Arterial.
(Poco importante). - Termorregulación.
- Mantiene función renal.
- Concentración de electrolitos.

Homeostasis.
Conjunto de mecanismos que se Balance hídrico.
encargan de mantener la constancia del Misma ingesta y excreción de agua.
medio internos dentro de límites
normales para la supervivencia. - Ingesta de Líquidos.
2100ml

- Metabolismo
200ml/día
Fuerzas que Perdidas de agua.
p r o d u c e n Insensibles
- Piel por sudor
movimiento en 350ml

sustancias. - Pulmones
350ml
1. Presión hidrostática. FR aumentada o climas fríos
2. Presión Oncótica aumentan la perdida de agua.
3. Presión Osmótica.
- Sudor por clima
100ml.
Video: líquidos corporales, agua total.
Dr Roberto añez - Heces
100ml (varía por la consistencia).
Hemostasia: coagulación.
- Orina.
Hematosis: intercambio de gases en 1400ml
alveolo.

Agua. • Balance hídrico negativo: Más

perdidas que ingestas de agua.
Elemento fundamental y determinante
en mecanismo siológicos.

Aporta lic para secreciones glandulares.

Funciones del agua.

- Solvente universal
6 de 20
fi
 Compartimientos LIC
40% del peso corporal (28L en alguien
del Liquido de 70Kg).

corporal.
Agua corporal total: ACT. Sangre.
• Hematocrito: Porcentaje de la sangre
57-60% del cuerpo es agua.
que son células.
45%
En alguien de 70 kg, son 42L de ACT.
La mayoría en el LIC.
• Plasma: Es el 55% de la sangre.

• Hemostasia: Mecanismos siológicos

cuya función principal es evitar la
LEC. pérdida de sangre.
20% del peso corporal (14L en alguien D e p e n d e d e p a re d v a s c u l a r,
de 70kg), plaquetas y factores de
coagulación.
Intersticial.
Derrame: acumulación excesiva de un
16% del peso corporal.
liquido en espacio potencial (+100ml).

Espacios potenciales: aquellos

Intravascular. ubicados entre dos membranas serosas
Plasma 4% con un volumen de liquido escaso y
cuya función es lubricar ambas
Líquido transcelular. membranas.
3%

- L amniótico
Factores que
-
-
LCR
Secreciones gastrointestinales
modi can ACT.
- Líquido ocular - Edad.
- Espacios entre 2 membranas cerosas A mayor edad, menor agua.
- Pleuras, pericardio, peritoneo.
- Sexo.
Hombres tienen menor ACT porque
tienden a acumular más grasa.
Espacio linfático.
2%
- Embarazo.
Circulaciones en paralelo
(maternofetal) aumentan volemia
sanguínea pero causa hipotensión.
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fi
fi
M é t o d o s Sistema tampón o
antropométricos. buffer.
Osmótica: agua. Amortiguador de variaciones de pH.

Oncótica: fuerza de succión que Añaden pequeñas cantidades de h+ y

generan grandes proteínas hacia el OH para equilibrar
agua.
Proteinas son muy susceptibles a
Hidrostática: uido en reposo, fuerza cambios de pH.
que tiende a ir hacia
Ph normal de productos: +/-
Plasma:7.4
E s t r u c t u r a
Saliva: 6.35
molecular de agua.
Ángulo que forman los hidrógenos es Orina: 5.8
de 104.5º
Jugo gastrico: 2.1
Molécula dipolar, por regiones
+ (h) y - (o)
Amortiguador de
Enlaces covalentes conforman una
molécula de agua. carbonato.
Bicarbonato + H: acido carbónico.
Agua se une con otras moléculas por
Puentes de Hidrógeno. Ácido carbónico + anhidrasa
Enlaces iónicos débiles. carbónica = CO2 y agua.

Sube pH y ácido carbónico se disuelve:

bicarbonato y H para acidi car la sangre.
Ionización del agua.
Se separa en H + OH.

Célula.
10 ^-14 es el producto que establece la Sostiene reacciones bioquímicas.
escala de pH.

O r g a n e l o s
Ácidos tienen a ceder hidrógenos.
membranosos.
Bases aceptan hidrógenos. - Membrana plasmatica
- Retículo Endoplásmico.
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fl
fi
 - Aparato de Golgi.
- Mitocondria.
Prot periféricas
No se jan directamente a la membrana.
Membrana celular.
Cabeza: aminoalcohol + fosfato + Ancladas a lípidos
glicerina En el exterior de la membrana, se unen a
lípidos.
Patas: ac grasos.
En el interior, se unen a Hidrocarburos.
Lípidos de membrana:
- Ac fosfático.

- Fosfatidilcolina Soluciones.
Osmótica: Equilibrio de célula su
- Fosfatidilsenira medio.

- Fosfatidiletanolamina Turgencia: Célula inchada.

- Fosfotidilhositol. Plasmolisis: celula concentrada.

Pequeñita y aplastada
- Difosfatidilhinositol
CH en membrana están unidos a lípidos

Mov. a través de la
o proteínas.
Oligosacáridos

membrana.
Proteínas de membrana. Moléculas con carga no podrán
50 diferentes. difundir a través de la membrana de
forma simple.
Prot integrales
Importadores: una molécula por canal y
A atraviesan la membrana.
en un solo sentido.
- Monotopicas.
Integradas y solo sobresalen de un
lado. Transporte pasivo.
- Bitópicas. A favor del gradiente de concentración.
A ambos lados de la membrana.
No usa energía aunque se utilicen
- Politópica. canales.
Entra y sale de la membrana varias
Agua pasa por difusión simple pero
veces.
ocasionalmente (poco).
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fi
Difusión simple. Bomba Na-K.
No usa proteínas para el movimiento. Da el voltaje de membrana en reposo.
Bomba utiliza ATP para funcionar.
Moléculas pequeñas y sin carga.
Ej:O2 Membrana en reposo, bomba hace el
transporte de Na-K mantiene el estado
A favor de su gradiente de de la inactividad celular.
concentración.
Energía liberada por hidrólisis de ATP,
sirve para que bomba Na-K expulse Na
Difusión facilitada. y el K se meta.
Usan canales proteicos dependientes
de voltaje para mover moléculas. Na es empujado al exterior.

Canal facilita que moléculas se muevan En el interior hay mucho K.

a favor de su gradiente de
concentración usando energía. Bomba Na-K usa transporte activo
primario, donde ambas moléculas se
K: canal protéico. mueven en contra de su gradiente de
concentración.
Na: canal dependiente de voltaje.
Agua cruza membrana por difusión
Bomba de protones.
Envía protones únicamente al exterior,
facilitada.
usando ATP.
Se usan canales proteicos y proteinas Trans. Activ. Secundario.
acarreadoras. Forzosamente una de las moléculas
transportadas se mueve A FAVOR de su
Por aquí se mueven moléculas con gradiente de concentración.
carga. Canales se llaman cotransportadores.

Osmosis es un mecanismo de • Simportadores: Se mueven en la

movimiento de agua. Por difusión misma dirección todas las moléculas.
simple o facilitada.
• A n t i p o r t r a d o re s : M o l é c u l a s s e

Transporte activo. mueven en direcciones contrarias.

En contra del gradiente de

Simportador Na-Glu.
concentración.
Se mueven al mismo lado las moléculas.

Primario. Mueve Na en favor de su gradiente de

Canal de transporte se llama ATPasa. concentración y la energía que lo envía
se usa para meter Glucosa, en contra
de su gradiente de concentración.

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Antiportador Na-Ca.
Na se mueve a favor (Entra a la célula)
Bioenergética.
de su gradiente de concentración y Ca
e n c o n t ra d e s u g ra d i e n t e d e Energía.
concentración (saliendo de la célula). Capacidad para realiza un trabajo que
i m p l i c a u n c a m b i o ( m o v i m i e n t o,
variación de temperatura, transmisión
de onda).

Endocitosis.
Entrada. Pr i n c i p a l e s t i p o s d e
energía.
Pinocitosis.
• Potencial
Pequeñas.
Posibilidad de realizar un trabajo.
Neurona en reposo.
Fagocitosis.
Grandes. - Cinética.
Cuerpos en movimiento.
Neurona en sinapsis.
Mediada por receptor.
Insulina ordena entrada de glucosa.
Relación ligando (insulina) y receptor
Glucosa. Leyes de la
Exocitosis. termodinámica.
Conversiones de energía en seres vivos
Salida. se apoya en estas 4 leyes.

Difusión facilitada Se aplica en varios sistemas.

en vacuolas. 0
Membrana hace englobamiento. Si 2 sistemas termodinámicos están en
equilibrio térmico con un tercero,
Glucosa entra a la célula dentro de también estarán en equilibrio entre sí.
una vacuola formada por un recipientes de agua: fria, tibia, caliente.
plegamiento de la membrana.
1
Vacuola traerá restos de membrana para La energía total de un sistema aislado
que después de ser endocitada, los permanece constante. No se crea ni
canales le permitan ingresar. destruye.

Respuesta señalizada por insulina.

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 2
Célula = complejo de sistemas
La cantidad de entropía (desacomodo
especializados en transformar
de las cosas) del universo se
energía.
incrementa.

Regula dirección en que se llevan a cabo

procesos termodinámicos y la Clases de energía.
imposibilidad de que ocurran en el
Eléctrica, radiante, química y nuclear.
sentido contrario.

Eléctrica.
Explica la imposibilidad de convertir
Puede convertirse en lumínica.
completamente toda la energía.

4 Química.
Imposible alcanzar temperatura 0º K. Gas del motor del coche se vuelve
energía cinética.
Imposible alcanzar isotermia.

S i s t e m a Energía:
Signi ca acción otra abajo desde dentro.
termodinámico.
Parte del universo que se elige como
objeto de estudio. Dentro de las células de los organismos
Célula, persona, gasolina y aire con pueden ocurrir gran parte de
motor térmico. transformaciones.

Los seres vivos son seres abiertos, con Energía química > mov Mecanico > e.
interacción con su medio. Mecánica.
Intercambian materia y energía.

Visión: convierte energía lumínica en

eléctrica.
Te r m o d i n á m i c a y l a
búsqueda del equilibrio. Conos y bastones detectan
Equilibrio determinado por variables. fotopigmentos para transformar impulso
luminoso en fotopigmentos.
Presión y temperatura son dependientes
del volumen.
Te r m o d i n a m i c a : estudia
Tipos de energía y transformaciones transformaciones en energía.
energéticas en los seres vivos >
Nutrimente.

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fi
 NADH y FADH2 son baterias cargadas
Energía en los seres en Krebs y al entregar electrones de H
se vuelven NAD y FAD
vivos.
Con su metabolismo mantienen • Portador de energía universal: ATP.
equilibrio con el medio que los rodea
Célula cuando es atacada por radicales
Respiración produce mucha energía. libres, sufre estrés oxidativo.

Energía metabólica.
Procesos vitales obtienen energía Reacciones red-ox
mediante enlaces químicos o . Reacciones químicas en los seres vivos
acoplamiento de secciones oxidativos > nutrimente.
de los enlaces.
Formas químicas intermedias en
Endergónico y excergónico. reacciones son inestables y con vida
corta.

A c o p l a m i e n t o óx i d o - Tipos.
reducción. - Síntesis.

- Descomposición
Endergónico.
.
Reacciones deshidrogenación, una - Desplazamiento.
molécula pierde hidrógenos y se le
entregan a otra. - Doble desplazamiento.
Por medio de un acoplador.
- Combustión.
En una reacción excergónica, se sintetiza
un compuesto de alta energía potencial, - Neutralización.
haciendo transferencia de energía libre.
Descargas eléctricas por “toques”. - Óxido-reducción.
Transportadores de electrones:
NADH y FADH los más comunes.
Síntesis
- Nad y Fad Dos o más sustancias simples
- Flavoproteinas reaccionan entre si para formar otra
- Ubiquinonas más compleja.

13 de 20
Descomposición.
Una molécula compleja da como
resultado a 2 o más simples. Proceso químico
Endo y exotérmico

Desplazamiento. Endotérmico absorbe calor.

Un elemento del compuesto es
sustituido por otro. Exotérmico libera calor.

Son procesos espontáneos.

Doble desplazamiento
Doble sustitución o intercambio de
Raciones químicas en seres vivos son
moléculas.
catalizadas por enzimas.

Combustión. Enzimas mejoran mucho la velocidad y

Combustible y oxidantes se mezclan rendimiento de las relaciones.
(comburente).

Combustible orgánico + O2 = CO2 +

H2O Energía libre de
Reacciones de Gibbs.
neutralización. Medida energía que puede utilizar el
Acidos vs bases. trabajo en un sistema.
Ácidos tienen sabor agrio y conducen
bien electricidad. Sustancia covalente Este valor indica el máximo de energía
que se disocian en aniones y protones. utilizable liberada o absorbida duante el
proceso.
Bases: sabor cáustica . Al disociarse da
iones hidroxilo.
Entalpia:
Óxido-reducción. Energía necesaria para cambiar estrado
de agregación.
• Oxidación: pérdida de electrones.
Entropia:
• Reducción: Ganancia de electrones.
Grado de caos o desorden de un
Menor de contenido de oxígeno.
sistema.
Variaciones de energía producen
combinaciones, debido a enlaces rotos
mediante un proceso que necesita
Exergónico: libera energía
energía.

14 de 20
Endergónico: requiere energía. ATP descubierto en 1929 en el músculo
humano en USA por Cyrus H. Fiske y
Yeññapragada Subbarow
Temperatura alta: reacción exergónica
En 1941, el bioquímico Fritz Albert
Lipmann (nobel de 1953)(
Exergonica es endotérmica.

ATp es aporte energetico de reacciones

bioquímicas que se producen en el itero
ATP. e la célula.
Adenosin trifostato. Moneda energética del organismo
Molécula orgánica de tipo de
nucleotidos libres. ATP es uti para contener
Fu n d a m e n t a l p a r a m e t a b o l i s m o momentaneamente la energía química
energético de la célula. ienrada durante proceso metabólicos de
descomposición de alimentos ¡.
Principal fuente de energía que va y
viene en procesos funcionales de la Se libera de nuevo cuado se necesitan
célula. impulsar procesos biológicos del
cuerpo como el transporte celular,
propiciando reacciones que consumen
Composición. energía o acciones mecánicas del
cuerpo (caminar).
Base nitrogenada: adenina.
Trabajos de transporte:
Pentosa: ribosa
- movimiento de solutos.
- Proteínas motoras.
3 iones de fosfato.
- Reacciones enzimáticas.

Ácido adeníllico (AMP).

Síntesis
En células se hace principalmentepor las
mitocondrias, se obtienen grandes
Glucolisis existe la fase de inversión. cantidades de ATP:
Porque consume ATP.
- Glucolisis
- Krebs
Fosfatos de lta energía se ubican como - Cadena de transporte de electrones.

Durante este fenómeno se libera la

energia quimic almacenada en la
glucosa mediante un proceso de
oxidación que libera CO2, H2O y ATP.

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 Glucosa es sustrato por excelencia para
esta reaccion.

Cada nutriente entra a diferente ruta

metabólica ay tofos conbergen de
Aceite CoA.

Que es el ATP (biología desde cero).

ATP sirve de aporte energético en

síntesis de ADN, ARN, producción de
proteinas, transporte celular

Grupo fosfato terminal se cede a

azucares, aa, nucleitidos.
Transferencia de grupo fosfato o
fosforilación.

Reacción Delta negativa es exgergonica.

-7-7kCal.

R e a c c i o n e s
acopladas y ATP.
Desfavorables se pagan con reacciones
acopladas energéticamente favorables
que liberan energía.

Reacción de pago patricia una molécula

de ATP.

Atp en acoplamiento.
Si una reacción exergónica es lo
su cientemente fuerte como para liberar
la cantidad de energía
16 de 20
fi
 La union del fosfato a un nucleósido en
Biomoléculas. el carbono 5 de la pentosa, forma el
-Ac nucleicos. nucleótido.

Ácidos nucleicos. Carbono 9 de la púrica con el carbono

(aunque aparezca el nitrógeno) se va
ADN y ARN, son polímeros lineales de
con el carbono 1 de la pentosa.
nucleótidos.

Depósitos moleculares de la info

Enlace N-glucosídico: base con azúcar.
genética.

ARN traduce info.

• Union de base con pentosa:
nucleósido.
ADN posee.

• Nucleótido: fósforo con nucleósido.

La presencia de ADN y/o ARN es la
característica determinante para ser
considerado ser vivo.
Diferencia entre ADN y ARN es porque
el ARN en la posición C2 tiene un OH y
Nucleótidos. el ADN tendrá el en ese mismo lugar un
H.
Monomero de los ac nucleicos.
Timina y Uracilo diferencias: uracilo le
Formados por
falta un enlace CH3.
- Azúcar
Pentosa (ribosa).
Nucleótidos se encuentran en cadenas
- Ac fosfórico
de ADN y ARN.
- Base nitrogenada
Se pueden encontrar libres en las
(Purica o pirimidica)
células, cumpliendo diferentes
Nombre corto y molécula grande
funciones:
- Transporte de energía.
Purinas: A G (molécula grande)
ATP / ADP.

Pirimidinas: CTU - Mensajeros intracelulares.

AMP / AMPc.
Al unirse la pentosa con la base
nitrogenada, se establece un enlace - Coenzimas de óxido-reductasas.
entre el Carbono 1 de la pentosa y el
NAD / NADP
nitrógeno 9 de la base púrica o el
nitrógeno 1 de la pirimídica. Formando
un nucleósido.
1 de 18
 Se basaron en los datos obtenidos
Polinucleótido.
mediante difracción de rayos X por
Unión de unión de varios nucleótidos,
Franklin y Wilkins.
por medio del enlace fosfodiéster entre
el C3’ de un nucleótido y el C5' del
También se basaron en las leyes de
otro nucleótido
equivalencia de bases de Chargaff
Uniones 3’->5’

Fosforo del carbono Leyes de Chargaff.

Molécula de ADN.
Se encontraron AGTC. Donde el # de
A = T =1
ADN. G=C = 1
Contiene info genética que determina
desarrollo y características del individuo. Estas moléculas se unen por puentes de
H.
Presente en todas las especies, excepto
en los virus, que solo tienen un ácido AT tiene 2 puentes de hidrógeno.
nucleico y puede ser ADN o ARN.
Virus puede tener doble cadena de CG tiene 3 puentes de hidrógeno.
ARN.
Una de las dos hélices se gira para
Bacterias tienen estructuras llamadas acercar las A con T y poder formar el
plasmados: and que pueden compartir. puente de hidrógeno.

En eucariontes, se encuentra lineal en OH están 3’

núcleo, mitocondrias y cloroplastos. Grupo fosfato está en 5’

En células procariontes es circular y se

encuentra en el citoplasma, dentro de
estructuras llamadas plásmidos. Existen 3 tipos de estructuras helicoidal
en el ADN:
- A.
Doble hélice dextrógira, las bases
Estructura primaria ADN. tienen cierta inclinación del eje.
Secuencia de desoxirribonucleótidos a
lo largo de la cadena polinucleótida, - B.
formados por Adenina, Guanina, 2 hebras, replicas exactas una de la
Citosina y Timina. otra, esto le permite transcribir info
genética; también es dextrógira.
El único que entra en dogma
Estructura secundaria. central de biología.
Watson y Crick, en 1953 postularon un
- Z.
modelo de estructura tridimensional de
Irregular y Levógira.
doble hélice dextrógira
2 de 18
 Histona H1, no se encuentra en el núcleo
Empaquetado del ADN.
del nucleosoma, sino adherida al
ADN tiene en total 1m de longitud,
octámero.
debe empaquetarse en el núcleo celular.
Para ello requieren a las histonas.

Histonas:
- H1.
Se encuentra entre 2 nucleosomas.
No forma parte del nucleosoma.

- H2A Los cromosomas se segregan en la

- H2B división celular.
- H3
- H4 Estructura terciaria ADN.
Cromatina:
Histonas tienen Carga positiva.

ADN se empaqueta en histonas ARN.

Se forman igual que en ADN pero en
ADN tiene carga negativa por el Ácido una cadena.
fosfórico.
Esa carga permite atracción a histonas. Es generalmente monocatenario, salvo
en algunos virus.
Histonas se unen unen al ADN por - ARNm
enlaces iónicos y forman un Solenoide. - ARNr
- ARNt
• Solenoide: paquete de histonas
enrolladas. Los 3 tipos participan en la síntesis de
proteínas.
• Nucleosoma: ADN + Histonas. Se
forma por histona H2A, H2B, H3 у Н4.
ARNm.
En este núcleo se enrolla 2 veces un Tamaño y secuencia de sus bases es
segmento de la doble hélice de ADN. variable.
Solenoide se megapliega y forma gen.
Es el 5% del ARN total en una célula.
El solenoide permite iniciar la
condensación del ADN en los ARNm lleva info para una cosa a
cromosomas. codi car.
En procariotas es policistrónico
Nucleosomas se unen entre sí por un porque lleva info de más.
ADN conector que mide 50 pares de
bases. • ARN Policistrónico: varios genes.
(Procariotas).
3 de 18
fi
 • ARN monocistrónico: Un codón = En las especies procariotas existen 3
un gen (en humanos). tipos de ARNr:
- 23 S
- 16 S
ARN tiene CAP (capucha de guanina con - 5S
varios Fósforos.)
En eucariotas hay 4 tipos:
y cola Polo Adenilada. (Nucleotidos de - 28 S.
adenina) - 18 S.
- 5.8 S
- 5S
Region codi cacele se divide entre
exons e intones.
ARNt
Es el más pequeño de todos los tipos de
Estos se separan en el núcleo.
ARN, 4S.
(Modi caciones postranscripción).
Exones se exportan e intrones se
Puede tener estructuras secundarias y
quedan.
terciarias. Los más tipos no.

Forma el 15% de todo el ARN.

Exones se unirán entre sí

Hay un tipo especí co de ARNt para

ARN maduro es cuando tiene ya hecha
cada uno de los 20 aminoácidos que
ma modi cación postranscripcional
forman las proteínas.
dentro del núcleo.

Presenta una molécula adaptadora que

ARN inmaduro:
transporta el aminoácido especí co,
unido covalentemente en su extremo 3'
al lugar de síntesis de proteínas.
ARNr.
Es el 80% de todo el ARN celular. En 3’ tiene espacio donde se unirá un
AA.
Ribosoma hecho en su totalidad de ARN
En su anticodon se unirá con el ARNm
Esta hecho de proteínas + RNAr.
Puede presentar bases inusuales como
La importancia medica de los ribosomas dihidrouracilo.
es que hay fármacos que funcionan
destruyendo las subunidades de los
ribosomas de bacterias, llevándolas a la
muerte. Transcripción.
ARN se forma a partir de hebra de ADN
Las proteinas que lo conforman, tienen
estructura primaria.
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fi
fi
fi
fi
fi
 ARN recién transcrito se modi ca y es
Propuestas de la
donde se añade la caperuza, cola,
exones, intrones, corte y empalme. replicación del ADN.
Generando maduración de ARN. - Conservativa.
Se sintetiza una nueva molécula,
En el citoplasma se abre el ribosoma y ambas cadenas nuevas a partir de las
se empieza a leer la info genética, de 3 antiguas, pero se juntan las antiguas
en 3 nucleotidos (tripletes). con las antiguas y las nuevas con las
nuevas.
Ribosoma copia al ARNm, formando
codones. - Semiconservativa.
Se crea una nueva cadena a partir
Codón de la Cadena a transcribir: de la antigua y quedan una cadena
- Cámara A. antigua con una nueva.
Entrada.
- Dispersiva.
- Cámara P. Cadenas hijas son fragmentos de la
Se transpire el aminoácido. cadena antigua y fragmentos nuevos.

- Cámara E.
RNAt sale y se desocupa.

Cadenas de ARN mensajero entran para

ser leídas por las posiciones de los
enlaces fosfodiéster. 5-3.
Metionina es el codón de inicio.

• Codón nal:UAA, UAG, UGA.

No codi can para nada.
Bases de la replicación.
Otra función es la replicación del ADN. - Semiconservativa
Cada molécula de ADN esta formada
por una hebra de ADN original y otra

Replicación de AND recién sintetizada.

Mitosis 46 cromosomas. - Es Bidireccional.

2n diploide. Apartir de un punto dado (origen)
inicia la replicación que progresa en
Meiosis. 23 dos direcciones dentro de una
1N Haploide horquilla de replicación. Los
Replicación sucede en telofase Eucariontes presentan varios
orígenes, los Procariontes solo uno.
La pareja A-T facilitan la separación
de hebras.

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fi
fi
fi
 - Es discontinua. Existe +300 en la naturaleza.
Replicación avanza en el sentido 5’
-› 3’. En el extremo 3´, - OH es el En mamíferos son 20, codi cados por el
punto donde se da la elongación del ADN.
ADN pero como ambas cadenas
deben crecer de forma simultanea y Cada aa es único por su cadena lateral.
son antiparalelas, debería la otra
cadena, sintetizarse 3 -› 5 Todos tienen un grupo amino y un
gripo carboxilo (acido)

La naturaleza de la cadena lateral, le da

las propiedades a cada aminoácido.

Fragmentos de Okazaki.
En 1960 se descubre que el ADN se
sintetiza en fragmentos cortos, de una
longitud de 1,000 a 2,000 nucleótidos
en bacterias y de 100 a 400 en
Clasi cación de Aa.
Eucariontes. - No polares.
- Polares.
Hebra adelantada: La cadena en el - Cargados Negativmente.
sentido 5’ -› 3’. - Cargados Positivamente.
Síntesis continua.
Aa no polares.
Hebra retrasada: síntesis de 3’-› 5’.
Alanina = Ala
Discontinuo y en fragmentos de
Isoleucina =Ile
Okazaki.
Fenilalanina = Phe
Valina = Val
Prolina = Pro
Triptófano = Trp

Proteínas. Leucina = Leu

Metionina = Met
Cadenas de aminoácidos.

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fi
fi
 - Gln
Aa Polares. - Pro
Glicina = Gly
Arg es esencial únicamente en niños.
Serina = Ser
Treonina = Thr
Cisteína = Cys
Aspargina = Asn
Glutamina = Gln
Union de aa para
Tirosina = Tyr
formar proteínas.
Se unen varias cadenas de aminoácidos
Aa con carga negativa. (cadenas polipeptídicas) por enlaces
Ácido aspártico = Asp peptídicos.
Ácido Glutámico = Glu
• Péptido: Moléculas formadas por 2-3
Aa con carga Positiva. aminoácidos como mínimo.
Lisina = Lys
Arginina = Arg Entre una molécula amino de uno de los
Histidina = His aa y la molécula acida.
La unión libera agua.

Aa esenciales. Las proteínas pueden estar formadas

No se pueden sintetizar por el cuerpo por varios péptidos.
por falta de enzimas. 9:
- Val. • Haloproteínas: proteínas donde solo
- Leu hay aminoácidos en las cadenas.
- Ile
- Lys • Heteroproteínas: proteínas con
- Met moléculas no proteicas en sus
- Thr cadenas: (glúcidos, lípidos, ác
- Phe nucleicos o pigmentos).
Histidina esencial en niños.

No esenciales.
11. Sintetizados por el cuerpo a partir de
Clasi cación de
productos intermedios del ciclo ATC:
- Tyr proteínas.
- Gly - Primarias.
- Ala - Secundarias
- Cys - Terciarias.
- Ser - Cuaternarias.
- Asp
- Asn • ¿Dónde se fabrican las proteínas
- Glu primarias? Ribosomas.
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fi
• ¿Dónde se fabrican las proteínas Estructura secundaria.
secundarias, terciarias y
Cuando se forma una hélice o lamina
cuaternarias? RE.

Puentes de hidrogeno son los más

Primaria. comunes (se establecen entre carboxilo
Ribosomas del RER reciben proteinas y amino).
recién formadas (primarias).
Grupo CO es aceptor de H
Ribosomas liberan cadena de aa,
Grupo NH es Donador de H.
Recibirá una molécula que la llevará a
unirse al RE La cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor
Proteína cae al RE por señalización. energía libre, y por tanto, más estables.

En el RE, es posible que la proteína se

pliegue.
Estructura terciaria.
Es la máxima información estructural
AdG almacenará y hará modi caciones
que se puede obtener.a
menores.

Responsable directa de propiedades

Interacciones entre una cadena es por
biológicas.
plegamiento por su peso.
La disposición espacial de los distintos
grupos funcionales determina su
• Número de aa que forman una
interacción con los diversos ligandos.
proteína: 80-300.

Es una sola cadena muy plegada.

Aa irán formando proteínas sencillas.

Pueden adaptar forma de hebra (loop)

Secuenciador de aa es un análisis de los
aa.

Fuerzas que establecen estas

PRS es señalizador que se pega al estructuras.
ribosoma y al receptor para que pase al Enlaces covalentes debidos a:
RE a la cadena recién sintetizada, hacia - Formación de un puente disulfuro
el interior del RE. entre dos cadenas laterales de Cys
Dentro del RER se hace el
plegamiento - Formación de un enlace amida (-CO-
NH-) entre las cadenas laterales de
la Lys y un aa dicarboxílico (Glu o
Asp).
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fi
.
 Los enlaces no covalentes pueden ser Las fuerzas que mantienen unidas las
de 4 tipos: distintas cadenas polipeptídicas son, en
1. Fuerzas electrostáticas entre cadenas líneas generales, las mismas que
laterales ionizadas. Cargas opuestas. estabilizan la estructura terciaria.

2. Puentes de hidrógeno, entre cadenas • Fuerzas más abundantes que

laterales de AA polares. mantienen unidas proteínas
cuaternarias: débiles (hidrofóbicas,
3. Interacciones hidrofóbicas entre polares, electrostáticas y puentes de
cadenas laterales apolares. hidrógeno).

4. Fuerzas de polaridad debidas a En las inmunoglobulinas, la estructura

interacciones dipolo-dipolo cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro.

La complejidad de las proteínas se debe

Estructura cuaternaria.
a los puentes entre los grupos R:
Varias cadenas terciarias unidas. - Puentes disulfuro.
- Puente eléctrico.
Conforman un multímero, que posee - Interacción hidrofóbica.
propiedades distintas a la de sus - Puentes eléctricos.
monómeros componentes.

Función Ejemplos
Dichas subunidades se asocian entre sí
mediante interacciones no covalentes, Constituyentes estructurales
(puentes de hidrógeno, interacciones celulares:
hidrofóbicas o puentes salinos). - Glucoproteínas: Forman parte
de las membranas y actúan
como receptores o facilitan
En proteínas constituida por dos transporte de sustancias.
monómeros, un dímero puede ser: - Proteínas del citoesqueleto:
de las bras del huso, de los
cilios y agelos y de los
Homodímero: monómeros iguales. ribosomas.
- Las histonas: forman parte de
Heterodímero: monómeros diferentes. los cromosomas.
Estructural Proteínas que dan elasticidad y
En uniones covalentes, pueden existir resistencia a órganos y tejidos:
puentes disulfuro entre residuos de - Colágeno en tejido conjuntivo
cisteína situados en cadenas distintas. broso.
- Elastina del tejido conjuntivo
elástico.
Estructura cuaternaria modula la - Queratina de la epidermis
actividad biológica de la proteína y la En diversos organismos:
separación de las subunidades a
menudo conduce a la pérdida de Las arañas y los gusanos de
seda segregan brina para
funcionalidad. fabricar las telarañas y capullos
de seda

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fi
fi
fl
fi
 Función Ejemplos Función Ejemplos

Son las más numerosas y Actina y miosina constituyen

especializadas. Actúan como las mio brillas responsables
Enzimática
biocatalizadores de las de la contracción muscular.
reacciones químicas Contráctil
Dineína esta relacionada con
Algunas hormonas son el movimiento de cilios y
proteinas, (insulina y agelos
glucagón), la hormona de
crecimiento, la Ovoalbúmina, de la clara de
Hormonal adrenocorticotrópica (que huevo, la gliadina del grano de
regula la síntesis de trigo, la hordeína de la cebada;
corticosteroides) o la Reserva son reservas de aminoácidos
para el desarrollo del embrión.
calcitonina (regula el
metabolismo del calcio)
La lactoalbúmina de la leche
Regulan la expresión de
Reguladora ciertos genes y otras regulan
la división celular (ciclina) Ejemplos.
Mantienen el equilibrio Proteínas no se reservan.
osmótico y actúan con otros
Homeostática
sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH Proteínas sirven de reserva: albumina.
Inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos Tripletes en ADN

La trombina y brinógeno Codones en ARNm

contribuyen a la formación de
coágulos
Anticodones en RNAt
Las mucinas de efecto
Defensiva
germicida y protector de las
mucosas. Lectura de ARN es de 5’ a 3’

Las toxinas de algunas (Aprendernos aa y nombre corto).

bacterias (botulismo),
venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con
función defensiva
Hb, transporta O2 en sangre Desnaturalización
de vertebrados, la
Hemocianina en invertebrados
y mioglobina en los músculos.
protéica.
Pérdida de la estructura tridimensional
Lipoproteínas transportan
lípidos por sangre.
por distintos factores ambientales, como
Transporte temperatura, pH o ciertos agentes
C i t o c ro m o s t r a n s p o r t a n químicos.
electrones en vegetales.

Proteínas transportadoras de Pérdida de la estructura da como

membranas plasmáticas que resultado la pérdida de la función
controlan el paso de
sustancias a través de ellas.
biológica de esa proteína.
La estructura de la proteína es
altamente sensible a los cambios.

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fl
fi
fi
 La desestabilización de un solo puente
Agentes reductores.
de hidrogeno esencial puede
B-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) es
desnaturalizar la proteína.
un agente químico frecuente en
laboratorio para desnaturalizar
Lo provocan:
- pH proteinas.
- Temperatura
- Sustancias químicas Se encarga de reduce los puentes
- Agentes reductores. disulfuro entre los residuos de
aminoácido.

pH. Puede desestabilizar la estructura

A valores muy extremos, la proteína terciaria o cuaternaria de la proteína.
pierde su con guración tridimensional.
Otro agente reductor similar es
Exceso de iones H+ y OH- en el medio ditiotreitol.
desestabiliza interacciones proteicas.
También, los metales pesados en altas
Desnaturalización por pH, aveces puede concentraciones y radiación
ser reversible. ultravioleta son factores de
desnaturalización.
Temperatura.
Proteínas empiezan a desestabilizarse a
temperaturas mayores de 40°C. Renaturalización.
EL experimento más famoso y
Aumentos de temperatura, aumentan
concluyente es el de la Ribonucleasa A.
movimiento molecular que afecta los
puentes de hidrogeno y otros enlaces
Cuando los investigadores añadían
no covalentes, resultando en la perdida
agentes desnaturalizantes como urea o
de la estructura terciaria.
B-mercaptoetanol, la proteína se
desnaturalizaba.
También disminuyen la velocidad de
reacción enzimática.
Si estos agentes eran retirados, la
proteína volvía a su conformación nativa
Sustancias químicas. y podía desempeñar su función con una
Po l a re s , c o m o u rea e n a l t a s e ciencia de 100 %.
concentraciones, afectan puentes de H+.

No polares, pueden tener

consecuencias similares.

Detergentes desestabilizan la estructura

proteica; es proceso no agresivo y
mayormente son reversibles.
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fi
fi
 E j e m p l o s d e Enzimas
desnaturalización. Catalizadores orgánicos que seres vivos
producen y funcionan fuera de sí.

Propiedades.
Presentes en pequeñas cantidades.

No sufren alteraciones durante la

reacción, por lo tanto cada molécula de
enzima puede participar en muchas
reacciones individuales.

No tienen efecto sobre la

Digestión de termodinámica de la reacción.
No determina si una reacción es
proteínas. endergónica o exergónica
La digestión de las proteinas
alimentarias implica su desnaturalización No determina cual es la relación en el
. equilibrio entre productos y
La acidez gástrica generada por la reactantes
secreción del ácido clorhídrico
desnaturaliza, entre otras; a las proteinas Como catalizadores solo aceleran la
de la leche (principalmente caseínas) velocidad de una reacción química,
que precipitan adquiriendo un estado termodinámicamente favorecida.
gelatinoso, lo que facilita su digestión. Permite una reacción más e ciente,
térmodinámicamente.
Paralelamente, la enzima pepsina
desnaturaliza a múltiples proteínas
alimentarias hidrolizando sus enlaces.
Características.
- Especi cidad.
Proteólisis. - E ciencia catalítica.
Es la degradación de proteínas ya sea - Sitio Activo.
mediante proteasas, o por medio de
digestión intramolecular. Especi cidad.
Catalizan solo la transformación de un
La digestión intramolecular es la
substrato o familia de substratos
degradación intracelular de proteínas,
relacionados estructuralmente,
con la nalidad de reciclar o degradar
catalizando solo una de las posibles
sus aa
reacciones que ese substrato puede
La proteólisis puede darse en los
experimentar.
lisosomas o en el citoplasma.
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fi
fi
fi
fi
 - Aminoácidos Auxiliares:
E ciencia catalítica.
Transforman el sustrato en producto.
El número de moléculas de sustrato,
convertidas a producto por moléculas
de enzima por segundo, se denomina Aa que participan en el
Tasa de cambio
Sitio Activo.
Tienen grupos libres como la lisina,
A mayor cantidad de sustancia que
que tiene un grupo amino (- NH2).
convertiremos, más enzima se usará.

Ácido glutámico, y el ácido aspártico,

Sitio activo. tienen libre un grupo carboxilo (COOH).
Parte de la enzima en donde se puede
hacer contacto con el sustrato. Serina que tiene un grupo hidroxilo libre
(-OH).
La Enzima puede poseer estructura
primaria, secundaria, terciaria, y en Esos grupos funcionales facilitan
algunos casos, cuaternaria, pero existe jación y transformación del sustrato.
un sitio especi co dentro de la
molécula, que es la parte de la enzima Grupos funcionales son responsables de
que se combina con el sustrato. que actúen como ácidos o bases, o
como agentes nucleo licos (donadores
En el sitio activo, unas cadenas laterales de e-), o como agentes electrofílicos
del aa que son donde participan en el (aceptores de e-).
proceso.

Características del sitio activo.

El sitio activo se encuentra en la parte
Factores que
proteínica de la enzima y es la parte
que se combina con el sustrato.
afectan velocidad
Los aminoácidos que participan en el
de reacción de
centro activo tienen la función de
soportar la estructura espacial de este.
enzimas.
- Concentración del sustrato
El centro activo puede estar formado - Concentración de enzima
por aminoácidos de una sola o varias - Temperatura.
cadenas, en dependencia de la - рH.
estructura de la enzima en cuestión.

El grupo de aminoácidos que se

presentan en en sitio activo se dividen
en dos tipos:
- Aminoácidos de Contacto: Fijan el
sustrato a la enzima.
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fi
fi
fi
fi
 Clasi cación de
enzimas x función.
Originalmente se nombraban
añadiendo el su jo -asa-
Ureasa cataliza la hidrólisis de la urea
con producción de amoniaco y CO2.

El número de Enzimas que se descubren

con el tiempo se incremento
rápidamente y se adopto una
cali cación sistemática de las Enzimas
según recomendación de una comisión
internacional de enzimas.

El nuevo sistema divide a enzimas en 6

clases principales, cada una se divide en
subclases, de acuerdo con el tipo de
reacción catalizada.
Cada enzima es designada por un
nombre recomendado, generalmente
corto y apropiado para su uso habitual
Grupos.
1. Óxido-reductasas: se ganan o Por un nombre sistemático, que
pierden hidrógenos (electrones). identi ca la reacción que cataliza.

2. Transferasas: trans eren grupos Por un número de clasi cación, que se

funcionales. emplea cuando se precisa la
identi cación inequívoca de la enzima
3. Hidrolasas: reacciones en las que
entra una molécula de agua para • Por Ejemplo:
separar moléculas.
ATP + creatina ↔ ADP + fosfocreatina
4. Liasas: añaden moléculas a donde
hay dobles enlaces, para que ya no El nombre recomendado para esta
existan así enzima, es creatín-quinasa y el nombre
sistemático, que se basa en la reacción
5. I s o m e r a s a s : r e a c c i o n e s d e catalizada, es ATPcreatín-fosfotranferasa.
isomerización. EC signi ca, comisión de enzimas.

6. Ligasas: permiten que una molécula Su número de clasi cación es EC 2.7.3.2

acepte a otra en su estructura (usando
ATP) Primera cifra (2) signi ca el nombre de
la clase (transferasas).
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fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
 2da cifra (7) representa la subclase - Grupos proteicos (unión fuerte), por
(fosfotransferasas) ejemplo las del grupo hemo como HB
y algunos citocromos
3ra cifra (3) la subsubclase.

4ta cifra (2) designa a creatín-quinasa. Cofactores Inorgánicos:

- iones
- Metales

Enzima necesita el cofactor para

Clasi cación por su activarse y funcionar.

estructura
Simple
Formadas solo por proteínas.

Constituida por una o varias cadenas, no

requieren de ningún factor adicional
para ejercer su acción sobre el sustrato.

La Ureasa cataliza la transformación de

Urea en CO2 y NH3.

Complejas.
Tiene parte protéica y factores no Coenzimas.
proteicos. Son compuestos orgánicos derivados,
de las vitaminas, como vitaminas B
La parte protéica recibe el nombre de (ejem. CoASH, el NAD, el TPP).
Apoenzima y la unión con los factores
se denomina Holoenzima. Ta m b i é n a l g u n o s n u c l e ó t i d o s
importantes como el ATP,
Apoenzima sin cofactor (enzima libre). UTP, ADP, GTP, CDP, etc.
No tiene actividad.
Pueden regenerarse después de
Aveces una apoenzima requiere más de participar en la reacción, mediante
un cofactor para catalizar una reacción. una reacción subsiguiente.

Factores de la holoenzima. Coenzimas pueden ser separadas de

la enzima por diálisis, debido a la
Pueden ser:
débilidad de unión con a la enzima.
Cofactores Orgánicos.
- Coenzimas (unión débil), por ejemplo
algunas vitaminas como la B.
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fi
 Orgánicos: coenzimas
Cinética enzimática.
Inorganicos: grupo prostéico Estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas.

Grupo prostéico. Estos estudios proporcionan

información directa acerca del
Generalmente, constituidos por metales.
mecanismo de la reacción catalítica y de
la especi dad del enzima.
Catalasas y peroxidasas tienen
prostético es un grupo hemo (de
Rapida especi cidad.
estructura de átomo de hierro.

Enzimas disminuyen la cantidad de

Compuestos orgánicos como FAD,
energía que se debe agregar a una
funcionan como grupo prostético de
reacción para que esta comience
algunas enzimas.
(energía de activación).

Los grupos prostéticos se encuentran

Enzimas funcionan al unirse a las
ligados fuertemente y no pueden ser
moléculas de reactivo y sostenerlas de
separados de la enzima por diálisis.
tal manera que los procesos que forman
y rompen enlaces químicos sucedan
más fácilmente.

Cofactores inorgánicos.
Activadores.
Son iones minerales que en algunos
sistemas enzimáticos, son requeridos
para transformar al sustrato:
- Mn+2
- Mg+2
- Cu+2

Estos componentes son indispensables

para efectuar la catálisis enzimática.

No todos deben estar presentes en

una misma reacción.

A veces sólo se necesita un

componente, y otras veces coinciden
Michaelis-Menten.
más de uno.
Enzimas trabajan como llave y cerradura.
No puede faltar la apoenzima y el
Enzima actua sobre el sustrato para
sustrato.
convertirlo en producto.
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fi
fi
 Enzima es mas grande, generalmente. Importancia de la Km
Es una constante característica de cada
Enzima puede estar en 2 formas: enzima.
Le da a nidad con el sustrato.
Libre Se expresa en mol/litro.
Su magnitud es independiente de la
Compleja (EZ) concentración de la enzima.
Puede variar con la estructura del
Al aumentar concentración de sustrato, sustrato, el pH y la temperatura
la velocidad de la reacción aumenta
proporcionalmente hasta una velocidad Si una enzima actúa sobre más de un
máxima. sustrato, tienen una km diferente para
cada uno.
La velocidad máxima queda de nida
porque la cantidad de enzima estará El valor de la Km más grande signi ca
totalmente ocupada haciendo producto, que requiere mayor sustrato para
y quedará sustrato sin enzima (sobrando alcanzar la mitad de la velocidad
sustrato). máxima.

Ecuación de Michaelis- También signi ca que su a nidad con

Menten ese sustrato es menor que con los otros
PDE: importancia de esta:
A menor Km mayor a nidad y viceversa

Constante de Michaelis:
K1, K2, K3 y K4 son constantes de
velocidad especí ca.
Complejo
enzimático.
No todas la enzimas obedecen a la En biología, el complejo de enzimas
ecuación. dentro de una célula, es la secuencia de
reacciones enzimáticas, en una vía
e+s = ES bioquímica.

ES —= E+P El producto de la primera reacción

enzimática pasa a la siguiente enzima,
donde sufre una segunda reacción, y así
sucesivamente.
Cómo obtener la KM
Si conoces la velocidad max puedes
obtener la velocidad media.
Enzimas en células.
En las células, la mayoría de las enzimas
no están habitualmente saturadas de
sustrato; por eso, pese a ser muy
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fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
 e caces, la velocidad de las reacciones
que catalizan está alejada de la
velocidad máxima.
En estas condiciones, la velocidad de la
reacción viene condicionada, sobre
todo, por la velocidad a la que las
enzimas encuentren sus sustratos en la
disolución, controlada por la difusión.

Para acelerar más las reacciones, las

enzimas se asocian formando complejos
multienzimáticos o se sitúan dentro de la
célula en vesículas muchas veces
asociados a las membranas celulares.

Por difusión, el producto de reacción de

una enzima tiene más probabilidades de
encontrarse con la siguiente enzima.

• Complejos multienzimáticos: varias

enzimas que comparten reacciones
asociadas, dependientes una de otra.
Muy e cientes.

Correlación clínica de las

enzimas.
Alteraciones de los niveles plasmáticos
de Enzimas en la Enfermedad.

Enzimas plasmáticas como herramientas

diagnósticas.

Isoenzimas y enfermedades cardíacas.

Examen. Ac nucleicos, proteinas y

enzimas.

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fi
fi
 Clasi cación por grupo
CH’s. funcional.
Clasi cación. Si el grupo funcional se encuentra en el
extremo de la cadena carbonada, el
- Monosacáridos
monosacárido es un aldehído y recibe el
- Oligosacáridos
nombre de aldosa.

Monosacáridos.
Son los carbohidratos más simples y Si el grupo carbonilo se encuentra en
abundantes en la naturaleza la parte interna del monosacárido, es
una cetona y se le denomina cetosa.
Derivados aldehídicos o cetónicos

Se unen por un enlace glucosídico Clasi cación por su isomería

para formar Disacáridos y Polisacáridos
espacial o estereoisomería.
Los monosacáridos en su representación
Pueden tener estructura lineal o cíclica
plana, tiene carbones asimétricos.
Carbono asimétrico tiene una cosa
Participan en los procesos metabólicos
diferente en cada enlace.
Muchos tienen sabor dulce.

La posición de los OH a la derecha o a la

Se Clasi can de diferentes formas.
izquierda del carbón asimétrico más
alejado del grupo funcional, determina
Clasi cación por número de lo con guración D o L.
carbonos. D= Alpha
- 3 L= Beta.
Triosa
Carbono asimétrico de molécula será
- 4 D o L por la posición del grupo OH.
Tetrosa
Clasi cación por isomería
- 5
Pentosa
óptica.
Cuando le pasan un haz de luz no
- 6 polarizada (vertical). Será Levo y dextro
de acuerdo a la inclinación que tendrá
Hexosa.
el haz de luz.
- 7
Dextrogiro: positivo a la derecha.
Heptosa.
En humanos solo hay una.
Levógiro: positivo a la izquierda.
Las más abundantes pentosas y hexosas.

1 de 26
fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
 Si el anillo que se forma se asemeja al
Conjunto de
furano se denomina furanosa y si se
clasi caciones de asemeja al pirano será piranosa.

monosacáridos. Primer carbono enlaza con el penúltimo

Cetosa Aldosa carbono.
Triosa Dihidroxiacetona D-Gliceraldehído
Grupo funcional enlaza con el carbono
Tetrosa Eritrosa asimétrico.
D-Eritrulosa
Treosa

Pentosa Ribosa El carbón que portaba el grupo

Ribulosa Arabinosa
Xilulosa Xilosa
funcional, se convierte al ciclarse la
Lixosa molécula en carbón anomérico.
Hexosa Alosa
Altrosa Srgun la posición del grupo OH del
Tagatosa Glucosa carbon anomérico, con respecto al
Sorbosa Manosa
CH2OH (del C6) puede ser Alfa o Beta
Fructosa Gulosa
Alulosa Idosa
Galactosa Dependiendo a donde ciclan, el OH
Talosa
quedará arriba o abajo.
Heptosa Sedoheptulosa OH arriba = Beta.

OH abajo= Alpha.
Glucosa es hexosa aldosa.
Con guración espacial.
Fructosa es hexosa y cetosa.
Las cetosas siempre se encuentran en el Dependiendo si la molécula es alfa o
C #2 beta si con guración puede ser:

- Alpha
Bote
Aldehído se encuentra en el primer
carbono. - Beta
Silla
Monosacáridos por
estructura cíclica.
Se produce por la formación de un
Isómeros de
enlace hemiacetal entre el carbón que monosacáridos.
lleva el grupo activo (C1 en aldosas y C2 Glucosa y fructosa son los más comunes.
en cetosas)y el penúltimo carbono
portador del grupo carboxilo (C4 en Glucosa es aldehido Hexano.
pentosas y C5 en hexosas). Y fructosa es cetónico, Pentano.

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fi
fi
Pentosas de importancia. Oligosacáridos.
Azúcar Fuente Importancia
bioquímica y
Union de varios monosacáridos.
clínica.

D-Ribosa C o m p o n e n t e Disacáridos son los más comunes.

estructural de ácidos
Ácidos nucleicos
nucleicos y
e intermediarios
metabólicos
coenzimas, incluso Formados por dos monosacáridos o
AT P, N A D ( P ) y
coenzima Flavina Unidos por un enlace covalente
Glucosídico.
D-Ribulosa Intermediario en la
Intermediarios
vía de la pentosa
metabólicos
fosfato.
Hidrólisis da lugar a dos monosacáridos.
D-Arabinosa Constituyente de
Gomas vegetales
glucoproteínas
Son las azúcares que consumimos
D-Xilosa G o m a s
vegetales,
comúnmente en nuestra dieta,
Constituyente de
proteoglucanos,
glucoproteínas covalentes.
glucosaminogluc
anos.

L-Xilulosa Se excreta en la Enlace glucosídico puede ser Cis- o

Intermediarios
metabólicos
orina en la Trans-
pentosuria esencial.

Arabinosa y Xilosa no se encuentra en

humanos.

Hexosas de importancia.
Importancia Importancia
Azúcar Fuente
bioquímica. clínica.

Jugos de frutas, Se excreta en orina

P r i n c i p a l
hidrólisis del (glucosuria) en
combustible
almidón, azúcar diabetes mellitus
D-Glucosa metabólico para
de caña o de m a l c o n t ro l a d a ,
los tejidos "azúcar
betabel, maltosa resultado de
de la sangre”.
y lactosa hiperglucemia

Principales disacáridos.
Jugos de frutas,
miel, hidrólisis de
azúcar de caña o La intolerancia
de remolacha e Se metaboliza hereditaria a la
D-Fructosa
i n u l i n a ,
isomerización
fácilmente por
medio de la
fructosa lleva a
acumulación de
Sacarosa ➡ Glucosa + Fructosa
enzimática de glucosa o de
jarabe de manera directa
fructosa
hipoglucemia
e
Enzima Sacarasa.
glucosa para la
manufactura de
alimentos.

Fácil metabolismo Lactosa ➡ Glucosa + Galactosa

a glucosa. Galactosemia

Se sintetiza en la
hereditaria como
resultado de
Enzima Lactasa.
Hidrólisis de
D-Galactosa glándula mamaria. fracaso para
lactosa
metabolizar
Constituyente de galactosa causa
glucolípidos y
glucoproteínas
cataratas Maltosa ➡ Glucosa + Glucosa
Hidrólisis de Enzima Maltasa.
Constituyente de
D-Manosa gomas manano
glucoproteinas
vegetales

Lactosa solo se puede romper con

lactasa. Porque es una molécula que
tiene un enlace beta.

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 CH de reserva en su mayoría, unidos
Disacáridos de
por enlaces Alpha - Glucosídico 1-4 en
importancia siológica. las cadenas y 1-6 en las rami caciones.
Azúcar Fuente Importancia clínica.

La falta de sacarasa es de • Son ejemplo de homopolisacáridos

Sacarosa
Azúcar de caña y de remolacha (betabel),
sorgo y algunas frutas y verduras
origen genético y lleva a
intolerancia a la sacarosa: de reserva: Almidón en los Vegetales
diarrea y atulencias
y Glucógeno en Animales.
La falta de lactasa (alactasia)

Lactosa
Leche (y muchas preparaciones
lleva a intolerancia a la lactosa: Formadas por Alpha - D - Glucosas.
diarrea y atulencia; puede
farmacéuticas como relleno)
excretarse en la orina durante
el embarazo

Hidrólisis enzimática del almidón

El almidón se presenta en dos formas:
Maltosa
(amilasa); cereales germinados y malta
Amilosa y amilopectina.
Hidrólisis enzimática del almidón (los
Isomaltosa
puntos de rami cación en la amilopeetina)

No es hidrolizada por enzimas • Son ejemplo de homopolisacáridos

estructurales: celulosa en vegetales y
Intestinales, pero es
Leche calentada (cantidades pequeñas),
Lactosa fermentada por bacterias
principalmente sintética
Intestinales; se usa como un
laxante osmótico suave la quitina en animales.
Trehalosa
Levaduras y hongos; el principal azúcar de
la endolinfa de insectos
Formadas por Beta - D - Glucosa

Polisacáridos. Amilosa.
Celulosa es rico en glucosa. Estructura helicoidal sin rami caciones.
La mayoría de los glúcidos se
encuentran como polisacáridos, Enlaces 1-4
llamados también glucanos. Alpha

Di eren entre ellos por: Amilopectina.

a) Sus unidades monoméricas. Hace rami caciones que hace con
H o m o p o l i s a c á r i d o s , enlaces 1-6.
Heteropolisacáridos y Heterósidos Es más di cil de romper por su
rami cación.
b) Longitud de su cadena.
La rami cación se presenta cada 12
c) Grado de rami cación y tipo de moléculas.
enlace o Su función es de
Almacenamiento o de Estructura
Glucógeno.
Molécula rami cada.
Heterósidos son moléculas adheridas
Esto le permite obtener más fácilmente
a proteínas o lípidos.
las glucosas.

Homopolisacáridos. La rami cación se presenta cada 8-10

Fo r m a d o s p o r u n s o l o t i p o d e moléculas, a diferencia de la
monómero. amilopectina que es cada 12.

Tiene enlaces 1-4 y 1-6

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fl
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Celulosa. Condroitina.
Molécula formada por enlaces lineales Glucosa + galactosa con compuestos
Beta (1-4), las cadenas se unen unas con nitrogenados.
otras por enlaces de hidrógeno.
Tiene enlaces beta.
Sus enlaces tiene características
especiales. No los podemos digerir. Estructural.

Quitina.
Resulta de la polimerización de N-acetil- Heterósidos.
D-Glucosamina con uniones Beta (1-4). Formados por una parte glucídica y otra
de distinta composición

Heteropolisacáridos. Glucolípidos: Asociados a lípidos

Péptidoglucanos y mucoproteínas.
Formados por diferentes monosacáridos
Como los gangliósidos.
o derivados.

Glucoproteínas: Asociados a proteínas.

En seres vivos tienen características y
Los péptidoglucanos y mucoproteínas
funciones particulares

E j e m p l o d e h e t e ro p o l i s a c á r i d o s Cerebrósidos.
mucopolisacáridos que son polímeros
lineales de hexosamina y ácido
glucónico, por ejem: Peptidoglicano.
Hecho a base de unidades de
- Condroitina. monosacardidos.
- Heparina.
- Ácido hialurónico.
En bacterias.
- Agar-agar.
- Glucosaminoglucano.
- Hemicelulosa.
- Gomas.
- Mucilagos Digestión de CH’s
50-60% CH
Ac hialurónico es nitrogenado.
10-15 Prot
20-25% Lip
Heterósidos.
Formados por una parte glucídica y otra Fibra no es digerible.
de distinta composición.
Hidrolizar es cortar agregando una
molécula de agua.

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 Ch y Prot de hidrolizan Digestión: ataque enzimático.

CH empiezan a digerirse en boca. Producto nal e la digestión: glucosa,

Amilasa salival hidroliza los enlaces Oh galactosa, fructosa.
glucosídicos O-1,4.
Transportador SGLT-1: transporta
glucosa/galactosa y Na del intestino al
Amilasa salival tiene PH de 8. interior de las células del intestino.

E st o m a g o ha y p H1. Al llegar al
estómago se desactiva la amilasa. GLUT-2 transporta glucosa por difusión
Enzima se desnaturaliza y no hay facilitada
digestión ahí.
Bomba Na-K ATPasa es trasporte activo
Principales ch de dieta: pan, harina, primario.
vegetales, cereales, almidón.
Fructosa entra por difusión facilitada
con ayuda del transportador GLUT-5
En duodeno, aparece el jugo Mucho más fácil.
pancreático, con PH 8, contiene a las
enzimas: amilasa pancreática, que Glucosa se vuelve fructosa.
degrada enlaces alpha 1,4
Al no gastarse energía en convertir
glucosa en fructosa, la fructosa es mucha
Isomaltasa: hidroliza enlaces alpha 1,6 la que se absorbe por no haber pasado
por ese gasto energético por
Disacaridadas: degradación.
Sacarasa
Maltasa Fructosa es energética.
Lactasa
Glucosa es dietética.

Producto nal de la digestión de CH:

glucosa, fructosa y galactosa. Por eso Fructosa es obesogémica
(MONOSACÄRIDOS)

Lactosa se digiere con Lactasa.

Lactosa si se acumula, acumula agua por

carga eléctrica.
Poque es un metabolito osmoticamente
activo.

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 M e t a b o l i s m o d e Glucolisis.
Inicio de la degradación de la glucosa
carbohidratos. para obtener energía.

Glucolisis en citoplasma. • Requerimientos para iniciar el

Se convierte 1 glucosa (6C) en 2 proceso: 2ATP + 1 moléc. de glucosa.
piruvatos (3C).
• Enzimas que intervienen en todo el
proceso: Hexoquinasa, Glucosa 6
Krebbs se realiza la conversión de fosfato isomerasa o
poruvato en fosfofructoisomerasa,
Fosfofructoquinasa, Fructobifosfato
Fosforilación oxidativa sucede en a l d o s a o a l d o s a , Tr i o s a f o s f at o
membrana interna de la mitocondria. isomerasa, Gliceraldehido fosfato
deshidrogenasa, Fosfoglicerato
Si el piryvato se va a fermentación en quinasa, Fosfoglicerato mutasa,
lugar de a Krebbs, se obtiene el Enolasa, Piruvato quinasa.
producto nal, obteniendo 2 ATP, 1
alcohol y 2 CO2. • Productos parciales durante el
proceso que posteriormente se
• ¿Qué es Digestión de reutilizan: 2NADH + 2ADP
Carbohidratos? Hidrolisis de
polisacáridos a monosacáridos • Productos nales que deja la
mediante procesos enzimáticos. glucólisis: 2 Piruvatos, 2 ATP, 2 H2O
Enzima Función Localización
Glucosa se fosforila.
Amilasa AT P e n t r a c o n a y u d a d e u n a
Boca
Salival Rompe enlaces hexoquinasa, convirtiendo a la glucosa
Amilasa 1-4 del Almidón en glucosa 6 P
pancreática

Rompe enlaces
Isomaltasa 1-6 del Fosfo fruto isomerasa vuelve glucosa 6P
Almidón a Frutosa 6P y para poder así aceptar
otro Fósforo con la fosfofructoquinasa,
Rompe enlaces
Sacarasa G l u c o s a - añadiéndole otro P
Intestino
Fructosa
Se vuelve fructosa 1,6-bifosfato.
Rompe enlaces
Maltasa G l u c o s a -
Glucosa La enzima aldosa separa a la fructosa 1,6
bifosfato en 2 moléculas:
Rompe enlaces
Lactasa Glucosa -
Gliceraldehído3,P y dihidroziacetona P
Galactosa

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Ambos deberán perder hidrógeno Pre-proceso convierte privuato a acetil
CoA
Necesita energía y perder un carbono
dihidroziacetona P se vuelve para añadir CoA.
G l i c e ra l d e h í d o p o r l a I s o m e ra s a
(triosafosfato isomerasa) Perdía se pierde en C1
Tenemos 2 gliceraldehidos

Gliceraldehido fosfato suelta un Oxalacetato al unirse con acetil, se

hidrogeno (que lo pesca el NAD y se vuelve citrato, que da inicio a krebbs.
vuelve NADH) (con el cofactor Mg)
• Requerimientos para realizar el pre-
Para poder aceptar otro fósforo proceso: 2 Piruvatos, 2 CoA, 2ATP,
2NAD.

Gliceraldehido fosfato se vuelve 1,3 • Enzima que interviene durante el

bifosfatoglicerato porque el cofactor del Pre-proceso: Piruvato
NAD (H2PO4) le entrega un grupo deshidrogenasa, Piruvato carboxilasa.
Fosfato en cambio del H que saldrá.
• Productos totales del pre-proceso
Se vuelve 1,3 bifosfoglicerato. para entrar al ciclo: 2 AcetilCoA,
2CO2, 2ADP, 2NADH2.
Perderá 1 grupo P por la enzima
fosfogliceratoquinasa, el resultado ese al • Requerimientos para realizar el
3- fosfoglirecato. ciclo de Krebs: 2 Acetil CoA, 6 Nad,
2GDP, 2 GDP, 2FAD, 2CoA
Piruvato se convierte a Acetil CoA
antes de entrar a la Mitocondria. • Enzimas que intervienen durante el
ciclo de Krebs: Nitrato Sintetasa,
Aconitasa, Isocitrato deshidrogenasa,
Succinil CoA Sintetasa, Succinato
Deshidrogenasa, Fumarasa, Matato
deshidrogenasa.
Ciclo de Krebs.
De piruvato a acetil CoA, • Productos totales al nal del ciclo
de Krebs: 6 NADH, 2 GTP, 2 FADH2,
• Producción neta del ciclo de Krebs: 4 CO2.
2 CO2, 1 GTP, 3 NADH2+H, 1FADH2

Obtenemos:
2CO2
1GTP
3NADH2 +H
1FADH2

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 Complejo 2 es de FADH2
Cadena de
Electrones del complejo 1 y 2 se van al 3
transporte de
electrones.
NADH y FADH llegan hacia la membrana
Fosforilación
interna de la mitocondria.
oxidativa.
Se produce ATP.

Se provoca bombeo de electrones del Solo sucede en medios aerobios.

interior de la membrana al espacio
intermembrana por la oxidación de Por cada NADH = 3 ATP
NADH a NAD.

Fosforilacion oxidativa sucede en Por cada FADH2 = 2 ATP

presencia de oxígeno.
GTP se vuelve ATP dentro de Krebs.
Particular F de las mitocondrias es
donde sucede el complejo sintetiza, en
donde se hace la producción nal del Gluclisis da
ATP.

Se bombean protones a través del canal

Gluconeogénesis.
F,

El ujo de estos electrones, genera ATP Formar glucosa a partir de precursores

desde ADP no carbohidratos.

Pa r t i c u l a r F s o n c o m p l e j o s AT P Síntesis de azúcares a partir de no

sintetasas. azúcares.

Complejos sintetasa. Los principales precursores son lactato,

aminoácidos gluconeogénicos y
Cada 3 protones bombeados, se glicerol; para partir del oxalacetato.
sintetiza 1 ATP.
No se puede formar glucosa a partir de
Sistema quimiosmótico. ácidos grasos porque se convierten en
Acetil-CoA y los carbonos se pierden en
Por cada NADH = 3 ATP forma de CO2.

Complejo 1, 3 y 4 son de NADH

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 Oxalacetato no puede salir al citosol.

Oxalato se vuelve malato.

Con la Malato deshidrogenasa y NADH
que se volverá NAD

Se vuelve malato solo para salir de la

mitocondria.

Malato se vuelve a convertir en

Se da en plantas, microorganismos y oxalacetato solo para salir
humanos. Malato deshidrogenasa y NAD que se
vuelve NADH
Gluconeogénesis es la para evitar shock
hipoglucemia. Oxalacetato se vuelve fosfoenolpiruvato.
Interactua con la enzima Fosfo
Principal en hígado. enolpiruvato carboxilasa (PEPCK),
ingresando GDP + 2 Pi y sacando 2 CO2
Comparte muchas reacciones con
glucólisis. Tiene otras reacciones Fo s f o e n o p o r u v a t o s e v u e l v e 2 -
especí cas. fosfoglicerato
Se añade agua y
Proceso anabólico que no permite
iniciar sin aporte de energía. 2 - Fo s f o g l i c e rat o s e v u e l v e 3 -
fosfoglcierato
Con la mutasa, fosforo cambia del
carbon #2 al #3
Gluconeogénesis.
Proceso de obtención de glucosa a
3-fosfoglcieratose vuelve 1,3-
partir de precursores no glucídicos.
difosfoglicerato
(Piruvato).
Se mete un ATP y enzima fosfoglicerato
quinasa.
Similar a la glucólisis pero inversa y con
reacciones exclusivas.

1,3-difosfoglicerato se vuelve
Empieza con 2 piruvatos.
glcieraldehído 3P
Metiendo 2 NADH Con la
2 piruvatos en mitocondrias reaccionan
Gliceraldehido 3P Deshidrogenasa y
con Enzima piruvato carboxinasa y ATP
salen NAD y 2 P
para introducir CO2 a la molécula y
producir OXALACETATO.
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 Glicieraldehído 3P se vuelve Fructosa
1,6 difosdato. Proceso.
Con la Aldosa Glucosa se vuelve a glucosa 6P
Hexoquinasa y ATP que se vuelve ADP.

Fructosa 1,6 difosdato se veulve

Fructosa 6P
Metiendo 1 NADH Con la Fructosa 1,6 glucosa 6P se vuelve glucosa 1P
bifosfatasa 3P y sacando un P fosfoglucomutasa

Fructosa 6P se vuelve glucosa 6P glucosa 1P se vuelve UDP-Glucosa

COn la enzima Fructoglucosaisomerasa. UDP-Glucosa pirofosforilasa y UTP
para sacar 2 grupos P

glucosa 6P se vuelve glucosa Para unir glucosas se requiere de un

Con la glucosa 6 fosfatasa. Metiendo cebador (proteína glucogenina que
agua y sacando un grupo P. saca a la UDP)

La enzima que le quita el gruo P a la EL cebador realiza esta misma acción

glucosa 6P solo estará presente en hasta que se tienen 6 Glucosas unidas
células del hígado o corteza renal. en 1,4.

Cualquier célula puede realizar la

gluconeogénesis Glucogenina dejará de añadir
glucosas a ala estructura cuando
tenga 6 glucosas.

Glucogénesis. Glucógeno sintasa seguirá uniendo

Formación de glucógeno a partir de después de 7 enlaces y de forma lineal.
glucosas.
Rami caciones se forman por la 1,4 -
Polimero de condensa cortas formadas 1,6 amilotrasgliocosidasa.
de glucosa.

En hígado y musculos. Transglucosidasa rompe cadenas de 11

y las une a la rama en 1,6.
Sus moléculas glucosa se unen entre
enlaces covalentes alpha 1,4. N u e v a s ra m a s s e f o r m a n p o r l a
Transglucosidasa

Las ramas se hacen con enlaces alpha

1,6
Molecula de glicogeno

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 Se hidroliza (añade agua) en el carbono
de la rama que quedó solito al transferir
la rama a la cadena en el paso anterior y
1,4 Cadena. volverse glucosa libre.
Permite que siga actuando glicogeno
1,6 ramas. fosforilasa para seguir rompiendo
enlaces.

Glucosa libre puede ser fosforilada por

hexoquinasa (todos os tejidos) o
Gucogenolisis. glicoquinasa (hígado).
Degradación de glucógeno a glucosa
6P y Glucosa libre. El principal resultado de la
glucogenolisis es glucosa1P
Glucosa: Regula bajones de glicemia.

Glucosa 6P: garantiza el aparte de Fosfoglucomutasa

glucosas para glucolisis en músculos. Glucosas 1P se vuelve Glucosa 6P. Para
poder entrar a glucólisis.

En hígado.
Ruta. Enzima glucosa 6fosfatasa actuará
sobre el carbono 6 para añadirle agua,
Ocurre ene el citosol. quitándole el grupo fosfato para que la
glucosa pueda salir de la célula.
Relación 10 a 1 Glucosa 6P contra la Para controlar glicemia.
Glucosa libre.

1. Glucógeno fosforilasa.
Fosforila enlaces alpha 1,4. Añade
grupos fosfatos al carbono #1 para ir
rompiendo enlaces lineales. Importancia.
Con este proceso se degrada
glucongeo para
2. Enzima desgrami cante con acción
transglucsilasa. glucolisis
Cuando quedan 4 residuos, los corta de
la rami cación para hacer una unión
lineal. regular glicemia (solo en hígado)

3. Enzima desrami cante con acción

glucosidasa. .Formación y lisis de Glucógeno
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fi
fi
 Tejido Función.

Glándula adrenal. Síntesis de esteroides.

Hígado Síntesis de ácidos grasos

y colesterol.

Ciclo de las
Testículos Síntesis de esteroides.

Tj. Adiposo Síntesis de ácidos grasos.

pentosas. Ovarios Síntesis de esteroides.

Glándula mamaria. Síntesis de ácidos grasos.

Función: generan NADPH y Pentosas. Eritrocitos Mantenimiento del

Ribosa y desoxirribosa. glucatión reducido.

Nucleótidos
Ac nucleicos. Ruta degradativa de la glucosa, oxidativa
de glucosa, que courre en el citosol que
Coenzimas: producirá:
- ATP - NADPH: coenzima para biosinteisi de
- GTP ac grasos.
- NAD - Ribosa 5P, para sintetizar nucleótidos
- FAD y ácidos nucleicos.
- CoA
An bolismo:
Procesos metabólicos que requieren - Ruta degradative de glucosa que
NADPH: oxida totalmente glucosa
- Biosíntesis de Ac. Grasos. - Ruta anabólica: porque tiene esa
- Biosíntesis de colesterol. nalidad para que sus productos
- Biosíntesis de neurotransmisores. sigan de metabolitos para biosisntis
- Biosíntesis de nucleótidos. .

- Reducción de glucatión oxidado.

- Citocromo P450 monooxigenasa.
1. Fase oxidativa:
Tejidos y funciones Empezamos con 3 moléculas de

sonde se produce Glucosa 6P, oxidadas para entrar un

NADP+ y obteniendo NADPH+H`

el ciclo de las Gucosa 6p deshidrogenasa.

6 fosfogluiconalactosa que se le añade

pentosas. H2O y se pierde H+
Mantienen Ácidos grasos y esteroides. Lactomasa

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 6 fusfogliconato, entra NADP+ y sale Función: La generación de NADPH es
NADPH+H` y 1 CO2 (por cada para la biosisnteis de ácidos grasos.
molécula que entra al ciclo, o sea 3
moléculas) y se forma la Ribulosa - 5P.
6 Fosfogluconato deshidrogenasa. LAs fructosas obtenidas por medio de
una glucosa6 isomerasa convertirá las
——————- fructosas en glucosas para intentar
Fase no oxidativa. volver al inicio de las vías.

Ribulosa 5p se vuelve Ribosa 5P

Fosfopentosa isomerasa Unico monosacarido de 7 carbonos:
Va a la biosíntesis de nucleótidos para sedoheptulosa.
sintetizar Ac. nucléicos.
Xilulosa: 5 carbonos
Por otro lado se puede convertir en
Xilulosa 5P Ribosa: 5 carbonos
Fosfo pentosa epimerasa
Gliceraldehido: 3 carbonos

Ambas moléculas, se vuelven Eritrosa: 4 carbonos.

gliceraldehído 3P + Sedomeptulosa - 7P
Transcetolasa
Fosforilacion, hidrolisis, descarboxilacion
Se convierte en fructosa 6P + eritrosa oxidativa
4P
Transaldosa.

Se convierten en Fructosa 6P (paso 3

de glucolisis) y Gliceraldehído 3P
(paso 5 de glucolisis)
Transcetolasa.
Lípidos.
3 productos nales de vía de pentosas : - Saponi cables.
2x fructosa 6P y 1x GLiceraldehido - Insaponi cables.

Función: Biosíntesis de nucleotidos Saponi cación: producción de jabón.

(para terminar en ácidos nucleicos
indirectamente) Saponi cables es posibles porque
tienen ac grasos en su estructura.
Función: todas las moléculas de
productos nales entran a glucólisis para
obtener energía.

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 Adentro del enterocito se vuelven
Digestión de triacilgliceridos y ahí los pesca un
quilomicrón para irse al vaso quilifreo de
lípidos. la vellosidad.
En el duodeno se libera Vaso quilifero es linfa.
Colecistoquinina, que estimulará a la
liberación de bilis en la vesícula biliar y Ac grasos de cadena corta pasan
jugo pancreático del páncreas, para directo, por difusión simple directo a
degradar a los alimentos en ac grasos y sangre.
lípidos.

La Bilis emulsi cará grasas: convertir

gotas grandes en mécelas, para que la
lipasa pancreática actúe de mejor forma. Ácidos grasos.
Largas cadenas
Lipasa pancreática deja los
triacilglicéridos en 2 monoacilglicéridos Saturados no tienen doble enlace.
para poder absorberlas al interior del
enterocito. Insaturados: Sí hay dobles enlaces.
Enlaces inestables y fácil de ser rotos..
Al ser absorbidos por difusión simple,
en el interior de la célula se volverán a
integrar en forma de triacilgliceroles, Saturados.
luego se vuelven quilomicrones, entran
La diferencia entre los saturados y los
a la vía linfática y después pasarán a la
insaturados es la presencia de dobles
sangre.
enlaces que modi ca las propiedades
de los ácidos grasos.
La hidrolasa de éster de colesterol hace
que se pueda absorber dentro, se
Los ácidos grasos son los elementos
reesteri ca en acido graso par volverse
estructurales prioritarios dentro de los
quilomicrones al nal.
lípidos y de ellos dependen muchas de
las propiedades de las grasas
saponi cables.
Los fosfolipidos se vuelen lisofcitina con
Los más importantes y que aparecen
la fosfolipasa A2.
formando parte de las estructuras
lipídicas de los animales superiores
La digestión de lípidos se da por jugo
están representados por la serie de
biliar que causa emulsi cación. Para que
ácidos grasos saturados y algunos
la lipasa pancreatica pueda actuar.
ácidos grasos insaturados, de 18 a 20
átomos de carbono.
Monoacilgliceridos y ácidos grasso
entran al enteritos dentro de una misela
Los ácidos grasos saturados
por difusión simple.
predominan en lípidos de tj. Animales.

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Ácidos monocarboxílicos, constituidos Ácidos grasos linoléico y linolénico no
por una cadena carbonada que varía se pueden sintetizar, deben estar
desde 2 a 20, o 24 átomos, presentes en la dieta.
generalmente de números pares de Esenciales, forman parte de muchas
carbono. grasas estructurales en los animales

Los ácidos grasos saturados de bajo

Ácidos grasos
peso molecular (de 4 a 10 átomos de
carbono) aparecen fundamentalmente insaturados: isomería cis-
en la mantequilla de la leche.
trans.
Todos los ácidos grasos insaturados
Insaturados. (que tienen dobles enlaces) naturales
Tienen enlaces cis son fáciles de romper. tienen sus dobles enlaces en cis no
Los trans no son fáciles de romper. existen en la naturaleza los isómeros
trans.
Ac grasos tienen el problema de que
pueden ser trans y se pueden Se ha visto que las grasas que contienen
autooxidar. estos ácidos grasos con dobles enlaces
en trans son perjudiciales para la salua,
Son cadenas hidrocarbonada y un entre otras cosas aumentan el colesterol
grupo carboxilo terminal. "malo" (LDL) y disminuyen el colesterol
“bueno" (HDL).
Ácidos grasos insaturados de
importancia para la bioquímica animal:
Átomos Punto
Nombre de Estructura de
carbono fusión
Presentes en aceites vegetales:
- Ácido oleico, Ácidos grasos saturados.

- Ácido linoleico. Ácido láurico 12 CH3(CH2)10COOH 44.2

- Ácido linolénico.
Mirístico 14 CH3(CH2)12COOH 54.0

Presente en grasas animales. Palmítico 16 CH3(CH2)14COOH 63.0

- Ácido araquidónico. Esteárico 18 CH3(CH2)16COOH 69.6

- Araquídico 20 CH3(CH2)18COOH 76.5

Los tres primeros se encuentran en la

Lignocérico 24 CH3(CH2)22COOH 86.0
mayoría de los aceites vegetales y el
último en las grasas animales. Ácidos grasos insaturados.

Palmitoleico. 16 CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH

Los ácidos grasos insaturados que Oleico 18 CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH

tienen un solo doble enlace se llaman

Linoléico 18 CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
monoinsaturados, los que tienen más
de un doble enlace, son llamados
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7
Linolénico 18
COOH

polinsaturados. Araquidónico 20
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CHCH=CH
CH2CH=CH(CH2)3COOH

16 de 26
 Autooxidación: los ácidos grasos Acilgliceridos
insaturados pueden oxidarse Tr i g l i c é r i d o s a l m a c e n a j e d e
espontáneamente. acilgliceridos.
Origina aldehídos donde existían dobles
enlaces. Son el resultado de la esteri cación de
una glicerina y 1, 2 o 3 ácidos grasos,
Hay sustancias que evitan que esto por lo que se llaman Mono, Di o Tri
ocurra, por ejemplo la Vitamina E en el triglicéridos, siendo estos últimos los
aceite de oliva virgen. más abundantes en plantas y animales.
Los mono y di son poco frecuentes en la
naturaleza.
Lípido saponi cables con
ácidos grasos. Son hidrolizables y saponi cables
Hidrólisis alcalina.
Por esteri cación, los ácidos grasos se
Las grasas saturadas elevan el nivel de unen con enlaces éster a los OH de la
colesterol LDL ("malo"). Esto lo pone en glicerina.
riesgo de sufrir un ataque cardíaco, un
accidente cerebrovascular u otros Los triglicéridos que a temperatura
problemas de salud mayores. ambiente son líquidos se conocen como
aceites y se encuentran
Comer grasas insaturadas en lugar de fundamentalmente en vegetales, los
las grasas saturadas puede ayudar a sólidos se denominan grasas y la
bajar el colesterol LDL. mayoría son animales

La mayoría de los aceites vegetales que Ceras.

son líquidos a temperatura ambiente Son insolubles en agua porque ambos
tienen grasas insaturadas. extremos de la molécula son hidrófobos,
por lo que también son insolubles en
agua y con ello su función es la de
Lípido saponi cables Simples.
impermeabilizante de piel, pelo , plumas
Tienen carácter an pático.
hojas, frutos, etc.

Debido a su carácter an pático, al estar

en contacto con el agua, los ácidos Lípidos saponi cables
grasos orientan las cabezas hacia el Complejos.
agua y las colas en dirección opuesta. Glicerolípidos
Lípidos de membrana. Pertenecen a
Se forman así diversas estructuras: estos aquellos lípidos que tienen una
- Esféricas ➡ micelas parte hidró la y una hidrófoba, llamados
- Una capa ➡ Monocapa fosfolípidos.
- Dos capas ➡ bicapa.
Glicerofosfolípidos: Están formados
por una molécula de glicerina, dos
Estructuras celulares.
ácidos grasos y una molécula más, que
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fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
fi
 puede ser un ácido fosfatídico
(fosfoaminolípido)
Terpenos.
Cadena carbonada que no es ac graso.
Fosfolipidos.
Formados por
L l a m a d o s i s o p re n o i d e s p o e s t a r
formados por unidades de isopreno.
Es ngolípidos
Ejemplos, Caroteno y Xanto las,
Fo r m a d o s p o r u n a m i n o a l c o h o l
Vitamina A, E, K.
insaturado o es ngosina, un ácido graso
saturado (ambos le da carácter de
Son insolubles.
ceramida) y un tercer componente que
lo denomina:
Tienen dobles enlaces en posición trans,
lo que hace que éstas moléculas sean
E s n g o m i e l i n a s = Ce ra m i d a + á ,
capaces de absorber la luz de
fosfórico + Colina.
determinadas longitudes de onda.
Cerebrósidos = Ceramida + Denominación N Ejemplos Función

monosacárido (galactosa). Geraniol, limoneno,

Aceites esenciales de
muchas plantas (geranio,
mente, pineno, alcanfor,
Monoterpenos 2 limón, menta, pino,
aldehído, cinámico, alcanfor, canela, vainilla,
vainilla, timol anetol.
Gangliósidos = Ceramida + tomillo, anís)

Oligosacárido Sesquiterpenos 3 Farnesol Precursor del escualeno

Componente de la
Diterpenos 4 Fitol cloro la
Glicolípidos.
- Cerebrósidos Triterpenos 6 Escualeno Precursor de la
biosíntesis del colesterol.

- Gangliósidos Tetraterpenos 8 Carotenos y Xanto las

Pigmentos fotosintéticos.
El B caroteno es
precursor de la Vit. A

Productos de expresión
Politerpenos >100 Caucho y gutapercha de algunas plantas.

L í p i d o s Esteroides.
Esteroles por ser derivados del esterano
insaponi cables. que es un compuesto tetracíclico.
Se caracterizan por que no contienen
ácidos grasos en su estructura. Destacan los Esteroles que derivan del
escualeno llevan a la biosíntesis del
Aparecen en las células en cantidades colesterol.
menores que los anteriores.
El colesterol es precursor de ácidos
Son sustancias biológicamente activas. biliares, vitamina D, ácido fólico y
hormonas como aldosterona, cortisol,
Se dividen en 3 grupos: progesterona, testosterona, estradiol y
- Terpenos o Isoprenoides. otras.
- Esteroides. Formados por estarano. Derivados del
- Prostaglandinas escualeno.

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 Colesterol. alimentos ricos en lípidos.

Vía metabólica compleja y

enormemente regulada, que convierte
Prostaglandinas.
los CH de la dieta en ácidos grasos, una
Son derivados del ácido prostanóico y
vez esteri cados se almacenan en tejido
realizan funciones reguladoras u
adiposo como triacilglicéridos (TAG).
hormonales, en general provocan
disminución de la presión sanguínea y
Implica degradación de glucosa
contracción de la musculatura lisa.
mediante la glucolisis anaerobia en
citoplasma y el ciclo Krebs en el interior
Agregación plaquetaria por
mitocondrial, con producción de
Tromboxano.
energía.

El efecto contrario por prostaciclinas.

Es la respuesta ante un exceso de CH de
la dieta en el organismo
Algunas prostaglandinas provocan el
parto, el aborto terapéutico o la
maduración del cuello uterino.
Ácidos grasos.
Los ácidos grasos se encuentran en el
cuerpo principalmente como ésteres en
Tipos de grasas. grasas y aceites naturales.

Grasas saturadas. Existen en forma no esteri cada como

En exceso son perjudiciales, ácidos grasos libres, una forma de
in amatorias, aumentan el colesterol, transporte en el plasma.
etc.
Los ácidos grasos que se hallan en
Grasas insaturadas. g ra s a s n at u ra l e s p o r l o g e n e ra l
Saludables para el corazón, colesterol, contienen un número par de átomos de
circulación, antiin amatorios, etc. carbono.

Grasas hidrógenadas. La cadena puede ser saturada o

Muy perjudiciales para el corazón. insaturada

Digestión d e Nomenclatura.
Ácidos grasos saturados terminan en
lípidos. oico.
Lipasa pancreatica: pH de actividad:8.
Se libera de forma activa. Ácidos grasos insaturados terminan en
enoico y pueden ser monoinsaturados

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fl
fi
fl
fi
(1 doble enlace) o poliinsaturados
Triglicéridos.
(varios dobles enlaces), de enlaces cis o
Triglicérido se separa en glicerina y. 3
trans.
ácidos grasos
Lipasa.
Se numeran los Carbonos a partir de la
molécula de carboxilo (1).
GLicerol consume un ATP y Mg y se
fosforila para volverse GLicerolfosfato
Se usa un signo para indicar doble
Gliceroquinasa
enlace, con el no. del carbón que inicia.

Glicerol fosfato se vuelve

dihidroxacetona fosfato
Beta oxidación. Perdiendo H que se irá a un NAD
(NADH)
Degradar ácidos grasos.

Dihidroxiacetona fosfato convierte en

Ácidos grasos son oxidados y
gliceraldehido 3P
sintetizados a y desde acetil-CoA1.
Triosa-fosfato someras
Se irá Glucolisis o gluconeogenesos
La oxidación de ácidos grasos no es
inversamente simple a su biosíntesis; es
Lípidos proporcionan 9 Kcal/gr.
un proceso diferente que tiene lugar en
otro compartimiento de la célula.
No requieren agua para acumularse.
- Hígado.
- Riñón.
Se acumulan en adipocitos.
- Músculo esquelético.
- Tejido Adiposo
Se disocian en el citosol.

Oxidación aumentada de ácidos

grasos es característica de inanición y
diabetes mellitus, conduce a Metabolismo del glicerol.
producción de cuerpos cetónicos por el Sucede donde se produce
hígado (cetosis). Gliceroquinasa.
- Hígado
Cuerpos cetónicos son ácidos, cuando - Riñón
se producen en exceso en periodos - Intestino.
p ro l o n g a d o s , d a n p o r re s u l t a d o - Glándula mamaria
cetoacidosis, que es mortal. - Lactantes.
La gluconeogénesis depende de la
oxidación de ácidos grasos, cualquier Ruta del glicerol.
deterioro de dicha oxidación da pie a
Glicerol entra y de fosforila con la
hipoglucemia.
entrada de un ATP que se vuelve ADP
dejando un Glicerol Fosfato.

20 de 26
Glicerol fosfato pierde 2 H , al dárselos a - Fragmentación (ruptura de la
un NAD+, que se vuelve NADH+H, cadena y liberación de Acetil CoA).
dejando Dihidroxi-acetona fosfato.

Dihidroxi-acetona fosfato se vuelve 1 Activación de ácido graso.

gliceraldehído 3-Fosfato. Ocurre en el citosol, se le asocia una
Triosa-fosfato isomerasa. CoA a un acido graso, llamándose ahora
Acil-CoA (ácido graso unido a una CoA)
Tendrá dos vías para elegir: ACIL-CoA sintetasa.
- Gluconeogénesis.
- Glucólisis. Pirofosfato es hidrolizado (irreversible),
entregando 2 fosfatos que permitirán
que la CoA se pegue al acido graso
Lipólisis. activado.
Ácidos grasos se encuentran en el Pirofosfatasa. Enzima especi ca.
cuerpo principalmente como ésteres en
grasas y aceites naturales.
Entrada a la mitocondria
Existen en la forma no esteri cada como Carnitina sale y se le añade a la acil-CoA
ácidos grasos libres, una forma de y se llamará AcilCarnitina, perdiendo al
transporte en el plasma. CoA.
Acil-CoaSintetasa
Ácidos grasos que se hallan en grasas Carnitininapalmitoil-tranferasa 1
naturales por lo general contienen un
número par de átomos de carbono. Al pegarse así, entra al espacio
intermembrana.
Cadena puede ser saturada o insaturada
Ácidos grasos tiene números pares de Carnitina del estroma sale para permitir
carbonos. entrada al estroma de Acil-Carnitina.

Ruta de ác. grasos. Translocasa

Tras entrar, la carnitina suelta al Acil y se
le pga a otra CoA para formar Acil-
Oxidación de Ác. grasos.
Carnitina
En Hígado, Riñón, Músculo esquelético y
Carnitininapalmitoil-tranferasa 2
tj. Adiposo se oxidan ácidos grasos de
cadena larga.
En estroma mitocondrias, AcilCoA estará
Se deben considerar 3 fases:
listo para la beta oxidación.
1. Activación
2. Entrada a la Mitocondria.
3. B Oxidación o Hélice de Lynen. Beta oxidación
- Deshidrogenación (Oxidación) Degradación de ácidos grasos
- Hidratación. (triglicéridos).
- Deshidrogenación (Oxidación).

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fi
fi
Deshidrogenaron.
Fad entra y se lleva 2 hidrógenos del
Biosíntesis de
AcilCoA y se convierte en trans-Delta^2
enoil CoA ácidos grasos.
Acil CoA deshidrogrnasa.
Importancia.
Hidratación. Sesintetizan a partir de Acetil CoA.
Entra agua y se llama L-Beta-Hidroxiacil
CoA, Utiliza un complejo multienzimático en
Enoil el citosol.

El exceso de Carbohidratos produce

Oxidación.
ácidos grasos.
NAD le quita un H al carbono Beta,
dejando Beta-Cetoacil CoA
El exceso de ácidos grasos se almacena
L-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
en forma de Triglicéridos

Tiolisis Tiene que ver con entrada de glucosa.

Se separan de la molécula del carbono
con el grupo funcional y el carbono alfa Empieza cuando citrato sale de la
para irse al ciclo de Krebs, para ir mitocondria
cortando y haciendo más pequeña la Lanzadera de citrato.
molécula. Iniciando de nuevo el ciclo.
Tiolasa cortará el doble enlace del
oxígeno con el carbono Beta, causando Fase de la síntesis
de ácidos grasos.
Rendimiento 1. Tr a n s p o r t e d e a c e t i l C o A a l
Hablando del palmito de 16 carbonos. citoplasma, donde están las enzimas
Activación -2 de la síntesis.
Acetil CoA 8*12= 96 ATP 108
2. «Activación»: síntesis de malonil CoA
FADH2 7*2 = 14 18 y localización en la sintasa de ácidos
NAD2H 7*3 = 21 27
grasos.

Total 129 3. S e c u e n c i a d e c o n d e n s a c i ó n ,
reducción, deshidratación y una
segunda reducción.

4. Adición de una unidad de dos

carbonos (derivada de otro malonil
CoA).

22 de 26
5. Repetición de los pasos [3] y [4],

1. TRANSPORTE DE 2. ACTIVACIÓN:
ACETIL COA CONVERSIÓN DEL
DE LA MITOCONDRIA AL CITOPLASMA
ACETIL COA EN
• El acetil CoA se une al oxaloacetato
(en la matriz mitocondrial) para MALONIL COA
formar citrato Paso irreversible y limita la velocidad, de
la síntesis de AG.
• Se exporta el citrato de la matriz al
citoplasma celular, intercambiándolo La carboxilación del acetil CoA está
por malato catali zada por la acetil CoA carboxilasa
(requiere biotina como cofactor).
• El citrato reacciona con ATP y CoA
para formar oxaloacetato y acetil CoA

• El acetil CoA está en el citoplasma y UNIÓN DE LOS GRUPOS

puede participar en la sintesis de
ácidos grasos MALONIL Y ACETIL A LA ACP
• La ACP es la «proteína transportadora
• El oxaloacetato se reduce a malato de acilos», y es un componente del
ácido graso sintasa (FAS).
• El malato se descarboxila a piruvato.
• La ACP acepta grupos acilo, como el
• El piruvato vuelve a entrar en la acetilo y malonilo del acetil CoA y
mitocondria, donde se usa para malonil CoA, anclándolos a la enzima
regenerar oxaloacetato o acetil CoA en preparación de la síntesis de AG.
•
• Los componentes CoA se liberan, y
los componentes acilo se unen a la
proteína.

• La reacción está mediada por la acetil

transacilasa y la malonil transacilasa.

• Tener en cuenta que están presentes

dos ACP; esto es así porque la FAS es
un homodimero.

23 de 26
3. Condensación.
• El grupo acetilo anclado por la ACP
es escindido y transferido al extremo
protuberante del grupo malonilo
(unido a la otra molécula de ACP).

• Esta transferencia desplaza al grupo

carboxilo, liberándose CO.

• La condensación está catalizada por

la p-cetoacil-ACP sintasa, y tiene
como resultado una cadena saturada
de cuatro carbonos, todavía unida a la
ACP.

• Esta forma el esqueleto básico de un

ácido graso

FAS
El ácido graso sintasa formado por 2
subunidades encontradas una frente a la
otra.

Biosíntesis del
Colesterol
C o m p l e j o d e l a - Membranas plasmáticas.
- Precursores hormonales.
ácido graso sintasa. - Síntesis de vitamina D
- Síntesis de ácidos biliares.

Colesterol se puede obtener de HDL ó

LDL.

Ruta 3 fases.
1. Acetato a mevalonato.
2.
24 de 26
 Mevalonato-5-Pirofosfato gana un P y
Empieza on 2 AcetilCoA que se unirán pierde un CO2, convirtiéndose en
para formar acetoacetil CoA isopentil pirofosfato.
TIolasa

Acetoacetil CoA se une con acetil CoA

para formar 3HMG-CoA
HMG-CoA Sintasa Lanosterol de 30 C., perderá 3 carboneo
en forma de CO2

HMG-CoA ganará un H+ que se lo

quitará a un NADPH+ se convierte en
Mevalonato.
HMG-CoA Reductasa

Se produce en citoplasma y
mitocondria. En mitocondria se
forman cuerpos cetónicos. Lipoproteínas.
Son macromoléculas cuya función es
empaquetar los lípidos insolubles en el
Atrovastatina regula la HMG-CoA medio acuoso del plasma y
Reductasa transportarlos desde el intestino y el
hígado a los tejidos periféricos y, desde
éstos, devolver el colesterol al hígado
HMG-CoA Reductasa aumenta su para su eliminación del organismo en
concentración en presencia de insulina forma de ácidos biliares
fundamentalmente.
HMG-CoA Reductasa disminuye su
concentración en presencia de
glucagón.
Lipoproteínas
Mevalonato recibe (se activa) al recibir
un fosfato de un ATP y se vuelve principales.
mevalonato-5-P
Mevalonato quinasa La slipoproteínas se clasi can sobre la
base de su densidad, movilidad
Mevalonato-5-P recibe otro P de un ATP, e l e c t ro f o ré t i c a , y n at u ra l e z a d e l
convirtiéndose Mevalonato-5- contenido de la apoproteína en:
Pirofosfato - Lipoproteínas de alta densidad (HDL).
- Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
1 Fosfomevalonato quinasa - Lipoproteínas intermedias de la
densidad (IDL).
- Lipoproteínas muy de baja densidad
(VLDL)

25 de 26
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 - Quilomicrones
Cetogénesis.
Los lípidos, incluidos el colesterol y los
triglicéridos, están empaquetados en FFa = ácidos frasos no esteri cado.
lipoproteínas. esto les permite viajar a
través del torrente sanguíneo y usarse Del acecoacetato sale a la sangre par
en todo el cuerpo. aproducir energía y de este surgirán los
demás cuerpos cetónicos.

lípidos y
clasi cación. Sustrato: acetil CoA

Quilomicrones:Encargados de
transportar lípidos (triglicéridos y EC) Son importantes de suministrar energía
desde el intestino hacia los tejidos. Son a corazón y cerebro en bajos niveles de
las únicas lipoproteínas relacionadas glucosa en sangre
exclusivamente con lípidos exógenos,
las demás se encargan del transporte de
lípidos endógenos. Cetoacidosis está presente en inanición
y DM
Lipoproteinas de muy baja densidad o
VLDL Transportan principalmente Sucede por baja insulina.
Triglicéridos desde el hígado a los
tejidos.
Cetogénesis.
Lipoproteínas de Densidad Se forma por la condensaron de 2x
I n t e r m e d i a o I D L : Tr a n s p o r t a acetil CoA
Triglicéridos y Ésteres de Colesterol.
Lipoproteínas de baja densidad o LDL: Sucede en hepatocitos mitocondrias.
Transportan ésteres de colesterol desde
hígado hacia tejidos. (COLESTEROL Los aminoácidos cetogénicos se
MALO). catalizarán leusina, lisina, triptofano
tirosin
Lipoproteínas de alta densidad o HDL:
Transportan ésteres de colesterol desde
otros tejidos hacia el hígado para ser
metabolizados. (COLESTEROL BUENO)

Recorrido de las
grasas.
Hígado rs el receptor

26 de 26
fi
fi
 Estos ácidos grasos van a la sangre y
Cetogénesis. llegan al hígado, a la Beta-Oxidación y
Oxidación de los ácidos grasos, la después empieza la cetogénesis.
cetogénesis ocurre en la mitocondria
por oxidación de Acetil-CoA, es un
proceso metabólico en el cual se
producen cuerpos cetónicos, como
Cuerpos cetónicos.
resultado del catabolismo de los ácidos Acetoacetato (ácido acetoacético),
grasos contribuyendo así a generar primer cuerpo cetónico que se forma ,
grandes cantidades de energía. el cual puede proveer energía.

Los ácidos grasos cubren hasta un 40% Si no es oxidado, puede dar origen a los
de las necesidades totales de otros dos cuerpos cetónicos:
combustible de una dieta normal. Acetona
En periodos largos de ayudo los AG son No es usado como fuente de energía, es
la única fuente de energía. exhalado o excretado como desecho.

Ocurre en tejidos como: Hígado, Beta-hidroxibutirato (3-

músculo esquelético, corazón, riñón, hidroxibutirato)
tejido adiposos etc. Será utilizado como fuente de energía
en órganos periféricos.
Se origina de la Beta-Oxidación
(conversión de ác. grasos en acetil CoA).

Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial

de los hepatocitos del hígado. Elevadas
concentraciones de ácidos grasos
activan la vía.

Acetil CoA no metabolizado va a

generar cuerpos cetónicos en hígado.

Su síntesis ocurre en respuesta a estados

de hipoglicemia prolongada o ayuno
prolongado cuando agota las reservas
de glucógeno y no se puede puede
producir la gluconeogénesis.

Se activará:
Glucagón y Epinefrina aumentarán los
niveles de glucosa en sangre para
romper a los ácidos grasos del glicerol.
Activando Hormona Lipasa Sensible en
adipocitos.

1 de 28
Regulación. 3. Sin CH’s disponibles.
Triglicéridos se descomponen a Acetil-
Puede o no ocurrir: Dependiendo de los
CoA para obtener de los energía.
niveles disponibles de carbohidratos en
las células.

Estados del cuerpo. 4. Acetil-CoA no se oxida

1. Abundantes CH's como fuente de
energía.
en Ciclo de Krebs.
Causado porque los intermediarios
(principalmente oxalacetato) se han
2. Exceso de CH's disponibles.
agotado para suplir el proceso de la
gluconeogénesis.
3. Sin CH's libres disponibles.

La resultante acumulación de acetil-CoA

4. Acetil-CoA no se oxida en Ciclo de
Krebs activa la cetogénesis

1. Abundantes Carbohidratos como

Fuente de Energía.
Factores necesarios.
La glucosa es completamente oxidada a No sucede a menos que haya un
CO2. aumento de las cifras de ácidos grasos
no esterilizados circulantes que surgen a
El acetil-CoA se forma como un partir de lipólisis de triacilglicerol en
intermediario en este proceso. tejido adiposo.

Comienza por entrar al ciclo de Krebs. Ácidos grasos no esterilizados son

precursores de cuerpos cetónicos en
Completa la conversión de su energía hígado.
química a ATP en el intercambio de la
cadena de electrones. Después de captación por el hígado, los
ácidos grasos no esterilizados son
Esto por medio de una oxidación. objeto de Beta-oxidación hacia CO2 o
cuerpos cetónicos, o de esteri cación
hacia triacilglicerol y fosfolípido.

2. Exceso de CH’s Regulación la entrada de ácidos grasos

disponibles. hacia la vía oxidativa mediante carnitina
palmitoil transferasa-I (CPT-I).
Parte de la glucosa es totalmente
Metabolizada.
La acetil-CoA formada en la β-oxidación
se oxida en el ciclo del ácido cítrico, o
Otra parte de la glucosa es almacenada
entra en la vía de la cetogénesis para
para ser usada con acetil-CoA y crear
formar cuerpos cetónicos.
ácidos grasos.

2 de 28
fi
Requerimientos
Metabolismo de
para llevar a cabo la
vía. proteínas.
Proteinas se hidrolizan. Macromoléculas
se vuelven pequeñas para poder ser
La activación del ácido graso (requiere absorbidas.
energía en forma de ATP), único paso
que requiere energía.

Transporte al interior de la mitocondria.

Importancia
biomédica.
Tienen la función de suministrar energía
a corazón y cerebro, en hipoglucemia.

El aumento de la oxidación de ácidos Digestión proteica.

grasos y su subsecuente cetosis es una Primera digestión de proteínas se hace
característica de la inanición y de la en el estómago con pepsinógeno (que
diabetes mellitus. es un cimógeno).

Pepsinógeno es una enzima que se

libera de forma inactiva y se vuelve
Altas concentraciones de cuerpos Pepsina al tomar contacto con ac
cetónicos en sangre pueden ocasionar clorhídrico HCl.
condiciones especiales denominadas
acidosis y cetonemia. Acido clorhídrico se libera por celulas
parietales.
Ocurre una acumulación de acetil-CoA,
que en ausencia del oxalacetato no Pepsinógeno se libera por celulas
puede seguir al ciclo de Krebs, principales del estómago
ocasionando entonces las altas
producciones de los cuerpos cetónicos, Pepsina se activa en estomago y corta
característica de esta enfermedad. cadena polpeptídica por dentro de la
estructura. No en los extremos.
Endopeptidasa

Ph optimo de la endopeptidasa 1-2

3 de 28
Endopeptidasa se inactiva en duodeno. Tr i p s i n o g e n o s e a c t i v a p o r
enteropeptidasa.
Al salir del estómago, ya hubo una
digestión parcial. Exopeptidasas rompen los enlaces
peptídicos de los extremos.

En el duodeno se libera CCK (hormona) 1. Aminopeptidasas

en respuesta a lípidos y aa presentes en 2. Carboxipeptidasas.
que activa a la vesícula biliar y el
páncreas para que liberen Páncreas libera enzimas inactivas son
endopeptidasas.
trpsinogeno (cimogeno ,
endopeptidasa, inactivo, liberado en Endopeptidasas son pepsinogeno y
pancreas) t r i p s i n a .

Carboxipeptidasa y aminopeptidasas
(exopeptidasas, pancreas), hidrolisa
enlaces peptídicos

Tripsinogeno se vuelve en tripsina en el

intestino, activado por la
enteropeptidasa o entero quinasa (lo
msimo)

Enteropeptidasa está en el borde en

cepillo de la celula intestinal.

Tripsina puede degradar todas las

proteínas.

Aa entran a la celula en borde en cepillo

por transporte activo secundario
dependiente de Na

Otros se absorben como divertidos y

tripartidos, de forma de transporte
activo secundario dependiente de H+ Síntesis de
De la celula entércia. proteínas.
Se Se lleva a cabo en los ribosomas.
Pepsingeno se activa por HCl
La información para sintetizarlas esta en
el ADN.

4 de 28
El ARNm copia esa información.
Degradación de
El ARNt la traduce.
proteínas.
EI ARNr en los ribosomas se encarga de - Vía de la ubiquitina.
unir los aminoácidos para formar las Degrada proteínas anormales y las de
proteínas. vida corta.
Usa ATP
Los seres vivos formamos nuestras
proteínas a partir de los aminoácidos - Vía de la Lisosómica.
obtenidos por diferentes rutas. Degrada proteínas de vida larga,
membranales, extracelulares y de
Las proteínas pueden ser simples, como organelos.
cadenas de estructura primaria, o
pueden tener estructuras más complejas
c o m o l a s e c u n d a r i a , t e rc i a r i a o
Vía lisosómica.
cuaternaria y combinadas con glúcidos Las proteínas que entran a las células
o lípidos. deben llegar a los lisosomas, para ello
hay dos posibles procesos y así lograr
De los 20 aminoácidos presentes en el degradarlas.
cuerpo:
- 9 esenciales, no sintetizamos y Endocitosis: proteínas extracelulares
debemos adquirir mediante alimento. son atrapadas por la membrana celular y
entran directo hacia los lisosomas.
- 11 no esenciales, obtenidos al
degradar proteínas de la dieta. A u t o f a g i a : p ro t e í n a s i n t e r n a s u
o rg a n e l o s s o n at ra p a d a s p o r l a
Pool de aminoácidos permite formar membrana o el retículo endoplásmico y
todas las proteinas que el código forman autofagosomas que se fusionan
genético dicta que se sintetizan con los lisosomas.

En ambos casos las proteinas se

Proteolisis. degradan por las proteasas lisosomales.
Catepsinas.
Recambio protéico.

Al entrar a nuestro organismo inicia la

degradación de proteínas a
aminoácidos; pero hay proteinas en
nuestro organismo que requieren
cambiar por otras o reestructurarse
(recambio protéico); de eso dependerá
la ruta a seguir para su degradación.

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 Vía de la ubiquitina.
Se trata de un mecanismo citoplásmico
de destrucción de proteinas
dependiente de ATP.

La ubiquitina, es una pequeña proteínas

presente en todas las celulas.
Se une a proteínas por ubiquitina
ligasa.
Esto se denomina Ubiquitinación. Degradación de aa.
Proteínas no pueden ser almacenadas,
S i r v e d e e t i q u e t a m o l e c u l a r, el radical amino se vuelve veneno.
i d e n t i c a n d o a q u e l l a s p ro t e i n a s
destinadas a ser destruidas por el Primero es necesario quitar el grupo
proteosoma 25S. amino y esto requiere:
A) La transaminación
B) La desaminación oxidativa
Proteosoma
Para quitar el radical amino, utilizamos la
Es un gran complejo cilíndrico de
transaminación.
proteasas, con un poro central de
acceso.
Transaminación mueve el grupo
amino a un glutamato.
Las proteínas ubiquitinadas entran al
poro, porque la ubiquitina actua como
Desaminación (oxidativa), glutamato
elemento de reconocimiento, y se
libera grupo amino, mandándolo al ciclo
degradan mediante proteolisis a sus
de la urea.
aminoácidos constituyentes.

Ubiquitinación es proceso de 4 pasos: Transaminación.

1. La Enzima 1 activa la ubiquitina. Un aminoácido se vuelve otro, porque a
un cetoácido, se le entrega su grupo
2. L a E n z i m a 2 c o n j u g a d o ra , l a amino.
transporta.
A partir de un aminoácido es posible
3. La E3 enzima ligasa, cataliza la formar otro.
transferencia de ubiquitina se pega
a proteína diana para marcarla. Se trata de transferir un grupo amino
(NH3+) de un aminoácido a una
4. La proteína marcada será degrada molécula de a-cetoácido (piruvato,
por el complejo 25S (magapaína o oxalacetato o a-cetoglutarato).
endopeptidasa) para dividirse en Enzima aminotransferasa
péptidos. (transaminasa).

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 Se forma un nuevo aminoácido y un El ácido alfa-ceto más característico es
nuevo cetoácido. el ácido pirúvico, producto de la
Citosol y mitocondria. reacción de la glucólisis. Otro ejemplo
es el a-cetoglutarato, un compuesto del
La aminotransferasa requiere de un ciclo de Krebs.
cofactor. el PLP (piridoxal fosfato) que es
un derivado de la vitamina B6
Desaminación oxidativa.
Se realiza en la mitocondria
• Se trata de eliminar un grupo amino
Glutamato deshidrogenasa separa el
.No todos los aminoácidos pasan por el
grupo amino del esqueleto de carbono.
proceso de transaminación

Grupo amino se vuelve amoniaco.

Durante la transaminación, el grupo
amino de los aminoácidos proteicos,
El amoniaco entra al ciclo de la urea y el
excepto lisina, treonina y prolina, se
esqueleto de carbono (a-cetoácido) se
trans ere a un cetoácido (esqueleto de
convierten en productos intermedios del
carbono), en consecuencia se forma un
ATC.
nuevo aminoácido y se libera el
cetoácido correspondiente al
No todos los aminoácidos debe seguir
aminoácido inicial.
ésta ruta.
Así, Lisina, treonina, prolina e
Serina y Treonina pueden seguir otras
hidroxiprolina pueden pasar
rutas para desprenderse del amoniaco
directamente a la degradación de la
cadena carbonada Serina ➡ Piruvato + NH4
Treonina ➡ a-cetobutirato + NH4

Lisina, treonina y prolina se vuelven

cetoácido, para poder pasar su grupo
Transdesaminación.
amino al ciclo de la urea para desechar
esos criaos aminos.

Aminoácido pierde grupo amino (NH3),

cetacido lo capta y se vuelve
aminoácido.

Aminoacido se volverá a-cetoglutarato,

que tendrá varias rutas posibles.
Cadena carbonada.
Cada cadena lleva acabo un proceso
Un ácido alfa-ceto es un tipo de diferente después de la desaminación,
cetoácido que contiene un grupo convirtiéndose en productos
funcional cetona adyacente al carbono metabólicamente aprovechables.
de un grupo funcional carboxilo.

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Ciclo de la urea. Fase 2.
Proceso bioquímico clave para el Carbamoil fosfato se condensa con la
metabolismo del nitrógeno en el cuerpo ornitinapara dar citrulina.
humano. A través de este ciclo, el Ornitina-transcarbamoilasa
hígado elimina el exceso de nitrógeno
en forma de urea, que luego se excreta a Citrulina sale fuera de la matriz
través de la orina. mitocondrial y entra ornitina.
Cotransportador ornitina/citrulina.

Importancia del
Fase 3.
ciclo de la urea. En el citosol la citrulina reacciona con el
Si no funciona correctamente, los niveles aspartato, la segunda fuente de
de amoníaco en la sangre pueden nitrógeno para sintetizar urea, dando
aumentar y causar daño cerebral y otros argininosuccinato.
problemas de salud graves. Arginossuccinato sintasa con consumo
de ATP dando AMP + PPi.

PPi luego es hidrolizado con otra

Funciones del ciclo molécula de ATP.
Equivale a gasto de 2 moléculas de
de la urea. ATP.
Eliminar el exceso de nitrógeno del
cuerpo, que proviene de la
descomposición de las proteínas y otros
Fase 4.
compuestos nitrogenados. Argininosuccinato es disociado para
proporcionar arginina y fumarato.
El nitrógeno es tóxico para el cuerpo si Argininosuccinato liasa.
se acumula en exceso, por lo que la
eliminación e ciente de este compuesto Arginina servirá de precursor inmediato
s esencial para mantener la homeostasis. de la urea.

Fumarato producido en el ciclo de la

Fase 1. urea se hidrata a malato.
Amonio obtenido por desaminación
Proporcionando así una conexión con
oxidativa se condensa con el
varias vías metabólicas.
bicarbonato para dar carbamoil fosfato.
Catalizado por carbamoil sintetasa1.

Se gasta 2 moléculas de ATP.

Fase 5.
Arginina se vuelve Ornitina y Urea.
Arginasa.

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Una parte de la Urea difunde de sangre Pasar a formar parte de cualquiera de
a intestino y se disocia en CO2 y NH3 los 7 sustratos básicos no es de forma
Ureasa bacteriana. directa para todos los aminoácidos,
varios requieren primero
Este amoníaco se pierde en parte con transformación.
las heces y en parte se reabsorbe hacia
la sangre.

Re gu l a do res d el
ciclo de la Urea.
Regulación a corto plazo por la
regulación alostérica de la carbamoil-
fosfato sintetasa 1

Altos niveles de acetil-CoA pueden

iniciar ciclo de la urea.

Altos niveles de glutamato indica una

alta degradación de aminoácidos.

N-acetilglutamato es modulador
alostérico positivo de carbamoil fosfato
sintetasa

Regulación a largo plazo por la

velocidad de síntesis de las enzimas del Síntesis de Aminoácidos no esenciales.
ciclo de Krebs.
Ala Alanina

Arg Arginina (Esencial en niños)

Aminoácidos Asn Aspargina

Asp Aspartato
glucogénicos o Cys Cisteína

mixtos. Gln Glutamina

Glucogénicos forman sustratos que Glu Ácido Glutámico
pueden convertirse en glucosa
Gly Glicina

Cetogénicos formarán cuerpos Pro Prolina

cetónicos
Ser Serina

Mixtos pueden formar ambos Tyr Tirosina

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 Arginina, fenilalanina y Síntesis de glutamato,
metionina. g l u t a m i n a , p ro l i n a y
Se consideran esenciales, pero: pueden
a r g i n i n a .
ser sintetizados de forma endógena.

Sucede en mitocondria.

Arginina no se sintetiza a la velocidad

su ciente como para satisfacer la
demanda siológica, la mayor parte de
la síntesis de arginina tiene lugar en el
contexto de la excreción de nitrógeno,
durante el ciclo de la urea

Fenilalanina no se sintetiza tan rápido

p a ra g a ra n t i z a r l a s n e c e s i d a d e s
normales, porque una gran parte se
deriva a la síntesis de tirosina.
Síntesis de aspartato y
asparragina.
Metionina se necesita en grandes
cantidades para sintetizar cisteína, y se
considera esencial porque la síntesis
endógena máxima sigue precisando
suplemento de la dieta.

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Síntesis de Serina y Síntesis de Cisteína.
Glicina.

Síntesis de Alanina.

Síntesis de tirosina.

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 Grupo Hemo. Hemo A:
Parte del complejo IV del sistema de
Por rina que contiene hierro (formada transporte de electrones.
por 4 grupos pirrol).

Sintetizada principalmente en la médula Hemo B.

ósea y el hígado. Tipo más común de hemoglobina,
presente en la hemoglobina,
El hemo es un componente de muchas mioglobina, peroxidasa y ciclo
sustancias cruciales, incluidos los oxigenasa.
citocromos, la mioglobina y la
hemoglobina. Hemo C.
Presente en el citocromo c proteínas y
Las funciones biológicas incluyen el
enlaces a través de cisteínas
transporte de gases y transferencia de
electrones.
Hemo O.
La biosíntesis de hemo es un proceso de Funciones en oxidasas bacterianas.
8 pasos iniciado por la síntesis de ácido
aminolevulínico.
Funciones del
El hierro se obtiene de la dieta y de la
descomposición de los productos que grupo Hemo.
contienen hemo. Transporte de 02 desde los pulmones a
los tejidos.
En el proceso de catabolismo, el hemo ,
se convierte en pigmentos biliares, de Transporte de C02 y protones de los
los cuales se excreta bilirrubina. tejidos a los pulmones para excreción.

Las mutaciones que involucran a las En los citocromos, oxidación y reducción

enzimas en la síntesis del hemo de hierro que es fundamental en la
conducen a un grupo de trastornos cadena de transporte de electrones.
conocidos como por rinas, y un defecto
en el catabolismo del hemo provoca
hiperbilirrubinemias.

Principales grupos
hemo.
- A
- B
- C
- O

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 Paso 2.
Formación de porfobilinógeno.
En el citosol, 2 moléculas de ácido
aminolevulínico se condensan para
f o r m a r p o r f o b i l i n ó g e n o ( p i r ro l ) ,
eliminando 2 moléculas de agua en el
proceso.

Enzimas: ácido aminolevulínico

deshidratasa o porfobilinógeno
sintasa.

Deshidratasa del ácido aminolevulínico

es sensible al Mg2+ y pH.

Paso 1. Metales pesados la inactivan fácilmente.

Síntesis de ácido aminolevulínico
Succinil CoA y glicina condensar (en En el envenenamiento por plomo, la
presencia de piridoxal fosfato) formando deshidratasa del ácido aminolevulínico
ácido delta-aminolevulínico: es inhibida.
Enzima ácido aminolevulínico sintasa
limita la velocidad de la vía.

Sucede en las mitocondrias.

Proceso controlado por la unión de
Fe2+ y proteinas.
Paso 3.
Debido a la participación del piridoxal Formación de hidroximetilbilano.
fosfato (orma activa de vitamina B6) en 4 moléculas de porfobilinógeno se
ácido delta-aminolevulínico. condensan para formar
hidroximetilbilano, un tetrapirrol lineal.
La anemia es manifestación de la Po r f o b i l i n ó g e n o d e s a m i n a s a /
de ciencia de piridoxina. hidroximetilbilano sintasa.

Sitio: citosol.

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 Las moléculas se unen a través de sus
anillos de amina.

La actividad reducida de la enzima da

como resultado por ria intermitente
(donde hay acumulación de precursores
de por rina).

Paso 5.
Síntesis de copropor rinógeno III.

Implica la descarboxilación de
uropor rinógeno III a
copropor rinógeno III con eliminación
de 4 moléculas de CO2:

Grupos acetato se descarboxilan a

Paso 4. grupos metilo.
Formación de uropor rinógeno. Uropor rinógeno descarboxilasa.
Hidroximetilbilano (compuesto lineal) se
cicla y se vuelve uropor rinógeno III. Sitio: citosol.
Uropor rinógeno III sintasa.
M u t a c i o n e s d e u ro p o r r i n ó g e n o
Sitio: citosol descarboxilasa causan por ria cutánea
tardía familiar y por ria
El uropor rinógeno III, es el 1er hepatoeritropoyética.
intermediario cíclico de la vía.

Hidroximetilbilano también puede

ciclarse espontáneamente a
uropor rinógeno I (no siológico), lo
que requiere que la enzima
u ro p o r r i n ó g e n o I I I s i n t a s a l o
convierta en uropor rinógeno III.

De ciencia enzimática se observa en

el trastorno autosómico recesivo de
Paso 6.
por rina eritropoyética congénita. Síntesis de protopor rinógeno.
Oxidación de copropor rinógeno III a
protopor rinógeno IX:

Se requiere oxígeno molecular para esta

reacción.

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 2 cadenas laterales propiónicas se Paso 8.
descarboxilan a grupos vinilo. Generación del grupo Hemo.
Copropor rinógeno oxidasa. Unión de iones ferrosos a la
protopor rina.
Sitio: mitocondria.
El ión ferroso se inserta en el medio del
Cantidad reducida de anillo de por rina.
copropor rinógeno III oxidasa conduce Ferroquelatasa / hemo sintasa.
a copropor ria hereditaria.
La enzima también facilita la quelación
de protopor rina con zinc, formando
zinc protopor rina.

Sitio: mitocondria.

Las mutaciones que afectan a la

ferroquelatasa pueden conducir a
protopor rina eritropoyética.

Paso 7. El plomo también inhibe la

ferroquelatasa.
Generación de protopor rina.
Protopor rinógeno IX se convierte en
protopor rina IX por oxidación; los
puentes de metileno se oxidan a
puentes de metenilo.
protopor rinógeno oxidasa.

Sitio: mitocondria

Po r r i a v a r i e g a t a c a u s a d a p o r
mutaciones en la protopor rinógeno
oxidasa

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 Las purinas se excretan con su anillo
Metabolismo de intacto en forma de acido úrico.

ácidos nucleicos. El anillo pirimidínico, en cambio, puede

ser dividido y degradado a estruturas
Actúan en muchos otros procesos como
solubles.
metabolismo de energía, coenzimas,
transducción de señales, entre otros.
El uracilo y la citosina se descomponen
a palanina, que forma acetil CoA.
S o n h e t e ro c i c l o s q u e c o n t i e n e n
nitrógeno.
La timina se degrada a
paminoisobutirato, que da lugar a
Los Ácidos nucleicos de la dieta son
succinil CoA.
degradados a nucleótidos libres y luego
a nucleósidos y fosfato.
Esqueletos de carbono de las
pirimidinas, es decir, acetil CoA y succinil
Los nucleósidos son absorbidos como
CoA, pueden ser oxidados en el ciclo
tales o degradados a BN y pentosa.
ATC.

No son requerimiento nutricional

esencial ya que la célula puede
generarlos.
Comunicación
Existen dos pools metabólicos celular.
independientes. Existen diferentes formas y estructuras
para que la comunicación entre las
- Pirimidinas. células se realice uniones comunicantes
y transducción de señales.
- Purinas.

Tipos.
- Comunicación célula a sustrato no
celular.
Integrinas.
Adherencias focales.
Hemidesmosomas.

- Comunicación célula-célula.
Selectinas.
Inmunoglobulinas.
Cadherinas.

- Complejos intercelulares.
Zonas adherentes y/o Desmosomas.

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 Zonas de oclusión o sellado, Hecha de lamentos de actina
apretadas o herméticas. (contráctil).
Uniones de abertura y/o
Comunicantes. Célula reconoce que está conectada a
algo no celular y desarrolla estas
estructuras para mantenerse conectada
Adherencia célula a
y alejada a la vez.
sustrato no celular.
Integrinas. Hemidesmosomas.
El grupo más importante de receptores. Uniones entre célula y matriz celular a
nivel de super cie basal de las células
Tienen una cadena alfa y una beta epiteliales.
unidas por enlaces no covalentes.
Tienen lamentos más gruesos,
20 integrinas: Alpha y Beta con sitios de intermedios que contienen queratina
enlace especí cos para ligandos. (función de soporte).

Integrinas pueden enlazarse a ambos Hemidesmosoma comunica tejido

lados de la membrana. epitelial con conectivo, a través de la
membrana basal.
Comunicación con algo no celular.

Por estas uniones, se comunican las

señales y se transmiten nutrientes y
material de desecho.

Adherencia Célula-
Célula.
Las células saben con que células
interactuar y a cuales ignorar.
Adherencias focales.
La parte inferior de la célula no se Familias de proteínas de membrana
comprime uniformemente, entrando en median la adherencia entre células:
estrecho contacto en sitios pequeños y - Selectinas
dispersos que son llamados contactos Algunas inmunoglobulinas
focales o adherencias focales. - Cadherinas

En esos puntos la membrana contiene Entre ellas hay receptores

integrinas que conectan al material
extracelular.

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Selectinas Esta formado por:
- Zonas adherentes.
Glucoproteínas integrales de membrana
que reconocen y se unen a grupos
- Desmosomas.
carbohidrato de la super cie de
membrana celular de otras célula.
- Uniones apretadas o herméticas y
uniones de abertura.
Existen 3 tipos:
- Selectina E. Uniones epiteliales
Células endoteliales.

- Selectina P. Uniones adherentes y

Plaquetas. desmosomas.
Uniones o Zonas adherentes:
- Selectina L.
Epitelios como el que reviste el intestino.
Leucocitos. Tienen forma de cinturón rodeando la
célula.
Desmosomas:
Inmunoglobulinas Son adherencias discoidales que se
Superfamilia de Inmunoglobulinas, la encuentra en la parte basal de epitelios
mayoría son proteínas integrales de y/o tejidos sujetos a esfuerzo mecánico
membrana presentes en linfocitos. como la piel y el cuello uterino.
IgSF

Zonas de oclusión o sellado.

Cadherinas. Cuando las células se unen, la union no
Median adherencias célula - célula es pareja, se hace en puntos
dependientes de Ca2+ discontinuos, en los cuáles la unión es
hermética formando una barrera de
Cadherinas E: en células epiteliales. impermeabilidad que sella el espacio
extracelular.
Cadherinas N: en el sistema neuronal.
Es una forma de protección celular a
Cadherinas P: en placenta. solutos indeseados y el paso de
fármacos al sistema nervioso central
Se unen entre células similares,
uniendo cadherinas similares.
Uniones de abertura.
Son sitios en donde las células animales
Complejos de unión se comunican de forma intercelular.

intracelular Membranas plasmáticas se acercan

Son adherencias especializadas de estrechamente sin estar en contacto.
células de ciertos tipos de tejidos

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 Lo que atraviesa son bras muy nas
Comunicación neuronal.
que al entrar a la célula vecina se abren
Neuronas liberan neurotransmisores
en el citoplasma.
desde axones a dendritas sin tocarse
Estas uniones permiten a los tejidos
actuar como una unidad funcional,
¡aunque solo una parte de las células se Parácrina.
exponga al estímulo, todo el tejido Señalización local.
responde. Mastocitos de la nariz (mediadores
alérgicos), recibirán al polen y liberarán
Uniones GAP (animales) histamina, que mandará el ,menaje de
empezar
Plasmodesmata (vegetales, más
complejas)
Endocrina.
Señalización de larga distancia.

Plasmodesmosomas. Glándula pituitaria produce hormonas

L a s p l a n t a s c a re c e n d e u n i o n e s que se liberarán a la sangre, para llegar
especializadas por lo que se conectan a una parte del cuerpo y generar una
entre si por plasmodesmosomas. reacción.

Señales celulares. Tr a d u c c i ó n d e
- contacto directo.
- Comunicación neuronal. señales.
- Señal parácrina. Una de las funciones importantes de la
- Señal endocrina. membrana es la transducción de
señales, para lo cual la membrana posee
receptores que se combinan con
Contacto directo. moléculas especí cas llamadas
ligandos, los cuales tienen estructuras
Proteína de membrana
complementarias.
Macrofago ingiere virus, lo descompone
Los diferentes tipos de células, tienen
y lo presenta en su super cie por medio
diferentes tipos de membranas y por lo
de la proteina del complejo mayor de
tanto diferentes tipos de receptores,
histocompatibilidad 2, presenta el
esto signi ca que pueden responder y
antígeno.
reconocer a diferentes ligandos de su
ambiente.
Linfo T Helper tomará ese antígeno y
La comunicación puede ser extracelular,
decidirá si tiene respuesta inmunitaria
intracelular o intercelular.
completa o activando a los Linfos B.
Comunicación celular celular directa.

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 Fijan moléculas liposolubles.
Células que se
comunican entre si por Los receptores de super cie de
membrana pueden utilizar diferentes
señales químicas. m e c a n i s m o s d e t ra n s d u c c i ó n d e
Estas señales son proteínas o moléculas señales:
producidas por una célula emisora, con - Asociados a un canal iónico.
frecuencia son secretadas por la célula y - Con actividad enzimática.
liberadas en el espacio extracelular, - Asociados a proteína G.
hacia células vecinas.

Para detectar una señal, la célula debe Ligandos

tener un receptor adecuado. Cuando hay una emisión de señal
Receptor recibe el mensaje, es una celular está implícito que la célula
proteína que puede estar en la responde a un estímulo
membrana celular o dentro de la célula.
Un estimulo es una información que se
genera fuera de la célula y llega a ella.
R e c e p t o r e s Ligando: agente que transmite la señal
celulares. a un receptor externo de la célula.
No penetran a la célula pero algunos
R e c e p t o r e s si lo hacen.

intracelulares. El estímulo es el que atraviesa la

Proteínas en el citoplasma o núcleo. membrana de la célula y no incluye al
agente estimulante.
Se unen a moléculas liposolubles que se
difunden con facilidad a través de la La naturaleza del estímulo recibido por
membrana plasmática. el receptor de super cie celular es
diferente a la señal liberada al interior
de la célula.

Tipos de ligandos.
- Hormonas.
- Factores de crecimiento.
- Neurotransmisores
Receptor de super cie
Todos ellos unidos a la membrana
celular. plasmática pero no la atraviesan.
Proteínas transmembrana a lo largo de
la membrana citoplasmática.

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 los lípidos circundantes (son
Tipos de señales. hidrofóbicos o lipo licos).

Moléculas de
señalización extracelular.
- Proteínas.
- Péptidos.
- Aminoácidos.
La comunicación puede ser extracelular, - Nucleótidos.
intracelular o intercelular. - Esteroides.
- Retinoides.
Señal extracelular. - Derivados de ácidos grasos.
Normalmente está involucrada la unión - Gases (NO, CO).
de moléculas de señalización
extracelulares o ligandos con los
receptores celulares situados en la
S e ñ a l e s
super cie externa de la membrana
plasmática y que desencadena los
intracelulares.
eventos hacia el interior de la célula. Eventos intracelulares activados por
señales externas son considerados
Receptores celulares responden a una como señales intracelulares.
sola molécula especí ca o ligando con
la que tiene a nidad. Las moléculas de señalización
intracelular en células eucariotas
incluyen:
- Proteínas G heterotriméricas.
- Pequeñas GTP-asas.
- AMP cíclico
La mayoría de las sustancias químicas de - GMP cíclico.
señalización extracelular tienen a nidad - Ion calcio.
por el agua y son incapaces de penetrar
la bicapa lipídica. - Fosfatidil inosiltol trifosfato (PIP3).
Derivados fosfoinositoles.
Muchas de las señales extracelulares son
nutrientes. - Diaciglicerol (DAG).
En los organismos complejos estás - Inositol trifosfato (IP3).
sustancias incluyen los ligandos de la
sensación del gusto y del olfato. - Varias proteínas quinasas y fosfatasas.
Los esteroides son señales
Algunas de estas sustancias también
extracelulares que pueden cruzar la
se llaman segundos mensajeros
membrana, ya que tienen a nidad por

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 autocrinas se encuentra en las células
del sistema inmune.
Señal intercelular.
Están formadas por muchas células.

Está subdividida en los siguientes tipos:

- Señales endocrinas.

- Señales parácrinas.

Señales yuxtacrinas.
Señales endócrinas. Transmitidas a través de proteínas o
Hormonas que circulan por la sangre lípidos que integran la membrana
hasta alcanzar al lugar del cuerpo. celular y son capaces de afectar tanto a
Respuesta lenta, inespecí ca, larga la célula emisora como a las
duración y actúa a distancia. inmediatamente adyacentes.

Distancia larga= señalización endocrina.

Hormonas.
(Estimular la actividad)
Señales parácrinas.
Sólo actúan sobre células diana que se Mensajeros químicos producidos en el
encuentran en la cerca de las emisoras. cuerpo para estimular la actividad de
E j e m p l o : n e u ro t ra n s m i s o re s d e otro órgano.
respuesta local
Forma de comuncaiser entre una perte
Un ejemplo único de señalización del cuerpo y otra.
parácrina es la sinapsis.
Moléculas de 300-500 Da.
Distancia corta= comunicación
parácrino. Tres subcategorias:
Endocrinas: torrente sanguíneo para
actuar lejos.

Señales autocrinas. Parácrinas: activas regionalmente.

Afectan sólo a las células que son del
mismo tipo celular como las células Autocrinas: se producen en una célula y
emisoras. Un ejemplo de señales se producen a un lado.

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 Desde la hipó sis se producen los
factores liberadores de hormonas para
la prudciccion de hormonas circulantes
por medio de órganos

Hormonas principales:
ACTH: corteza suprarrenal, aldosterona,
andrógenos, cortisol.
La transducción de señal ocurre cuando
TSH: T3 y T4 una molécula de señalización del LEC
activa un receptor de la membrana de la
FSH y LH: testiculos y ovarios, célula.
estimulando desarrollo
Este receptor altera moléculas
GH: crecimiento de huesos largos. intracelulares creando una respuesta.

Prolactina:

Mecanismos
moleculares de la
transducción de
señales.

1. Reconocimiento del estímulo en la

super cie externa de la membrana
plasmática mediante un receptor
especí co integrado a la membrana.

2. Transferencia de una señal a través de

la membrana plasmática hacia la
super cie citoplasmática de la misma.
Proteína G.

3. Tra n s m i s i ó n d e l a s e ñ a l a l a s
En estas reacciones, la concentración de moléculas efectoras especí cas sobre
segundos mensajeros en el citoplasma, la super cie interna de la membrana
juega un papel importante. para desencadenar la respuesta
celular.
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 Un receptor solo reconoce uno o
4. Cese de la respuesta como resultado algunos ligandos especí cos y un
de la destrucción o inactivación de la ligando que solo se une a uno o algunos
molécula emisora de señales receptores diana.

Variedad de ligandos y Fosforilación.

receptores.

Las proteínas pueden activarse o

desactivarse de varias maneras.

Una de las formas más comunes para

alterar la actividad de una proteína es la
adición de un grupo fosfato a uno o más
sitios de la proteína, un proceso llamado
fosforilación.

Proceso complejo.

Inicio de la vía de la
señalización.
Empieza con la unión de un ligando a un
receptor.

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fi
Transducción de señales.

Receptor Celular de
Proteína G.
7 helices transmembrana.

Receptores transmembrana de 7
dominios acoplados a proteínas G.

Ampliación de
Son proteinas especializadas, que se
señales. unen GTP y GDP. Por eso su nombre.

GPCR son heterocíclicas: tienen 3

secciones.

Subunidades:
- alpha
- Beta
- Gamma

A y G están unidas a la membrana por

anclajes lipídicos.

Proteína G unida a GDP cuando está

inactiva.

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Pasos
1. Ligando se une a GPCR Transmisión des
2. Cambio de la conformación de GPCR
MAPk proteína kinasa activado por
y su subunidad alpha cambia GDP a
mitómanos.
GTP, activándose
3. Cambio de GDP a GTP en subunidad
EGF= factor e crecimiento epidérmico.
Alpha, causando disociación de Alpga
Investigar vía de la MAP-Kinasa
con BetaGamma.

4. Subsidiad alpha se separa y regula a

las proteínas objetivo.

Dímero Beta Gamma

AMPc.
Monofosfato de adenosina cíclico,
Proteinas objetivo pueden activar a
pequeña molécula derivada del ATP.
segundos mensajeros o canales iónicos.
5. Subunidad alfa activa proteína
En respuesta a las señales, la enzima
objetivo para transmitir una señal
llamada adenilato ciclasa convierte el
m e d i a n t e p ro t e í n a s d e s e g u n d o
ATP en AMPc al quitarle dos fosfatos y
mensajero.
unir el fosfato restante al azúcar para
formar un anillo.
6. GTP se hidroliza (pierde un P) y se
vuelve GDP volviendo
El AMPc puede activar la enzima
Proteína Quinasa A (PKA), lo que le
permite fosforilar a sus objetivos y
transmitir así la señal.
Prot RGS regula señalización de proteína
G

Ejemplo andrenalina.
Epinefrina llega al receptor GPCR

GDP a GTP se vuelve y la sububunidad

alpha se unirá al adenilato ciclasa,
activándolo, y así tomará ATP y
producirá cAMP, tras suceder eso, el
AMPc se volverá el segundo mensajero.

AMPc inducirá aumento de FC,

vasodilatación, descomposición de
glucógeno a glucosa.

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Ca2
Tipo de segundo mensajero
ampliamente utilizado.

En la mayoría de las células, la

concentración de iones Ca2 en el citosol
es muy baja, ya que las bombas de iones
en la membrana plasmática trabajan
continuamente para sacarlos de la
célula.

Para propósitos de señalización, los Ca2

pueden almacenarse en el RE.

Lípidos.
Fo s f o l í p i d o s l l a m a d o s f o s f a t i d i l
inositoles, pueden fosforilarse y dividirse
Comunicación
por la mitad, liberando fragmentos que
actúan como segundos mensajeros.
celular.
Enzima Fosfolipasa C corta PIP en 2
fragmentos: DAG e IP3.
Ambos fragmentos pueden actuar
como segundos mensajeros.

Un lípido particularmente importante

en la señalización es el PIP (P1P)

DAG permanece en la membrana

plasmática y activa una molécula diana
llamada proteína quinasa C (PKC), lo
que le permite fosforilar a su vez sus
propios objetivos.

El IP3 se difunde hacia el citoplasma y se

une a los canales de calcio activados por
ligando del retículo endoplásmico, lo
que libera Ca2 para continuar la cascada
de señales.

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 Sus receptores están en el citoplasma o
Tipos de en el núcleo.

hormonas Su efecto es en nivel de transcripcional.

Pueden hacer cambios a nivel de

- Proteínas y polipéptidos.
tracripciñin
- Esteroides.
- Derivados de tirosina.
Ejemplo:
- Cortisol.
- Aldosterpnas.
Proteínas y
polipéptidos. Derivados de
Formadas de aminoácidos.
tirosina.
Son la mayoría de las del cuerpo.
T3 y T4 que estimulan el me.

Polipéptidos.
Catecolaminas: adrenalina y
noradrenalina. Lucha o añil
Se crean en el RER al AdG y se
reempaquetan para ser excretados por
la célula.

En AdG se almacenan y por vacuolas

por exocitosis podrán salir.

Receptores están anclados a la célula.

Las hormonas empiezan una cascada de

segundos mensajeros para poder salir

Enlaces peptídicos son entre Carbono

y nitrógeno.

Insulina es hormona protéica.

Esteroides.
Se sintetizan de los lípidos , colesterol.

Atraviesan facilmente la clélula.

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