LAS PROTEÍNAS

1-Concepto
◼ La proteínas son polímeros formados por la
unión mediante enlaces peptídicos, de unidades
de menor masa molecular denominadas
aminoácidos (aa).

 Son macromoléculas.
 Son los compuestos más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o
más en algunos casos.
 Son específicas.
 A través de ellas se expresa la información genética.
2- Los aminoácidos
 A) estructura
◼ Son las unidades estructurales de las
proteínas. Todos ellos tienen la misma
fórmula general:

grupo funcional
carboxílico
α
grupo funcional
amino
B)Clasificación de los aminoácidos
Apolares o
Hidrófobos
Según la polaridad del
Neutros
radical
Polares o Ácidos
Hidrófilos (carga negativa)

Básicos
(carga positiva)
Aminoácidos

Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura Aromáticos Neutros

del radical
Heterocíclicos
 Clasificación de los aminoácidos (I)

▪ Aminoácidos apolares o hidrófobos. el radical R es

una cadena hidrocarbonada apolar.

▪ Aminoácidos polares o hidrófilos. Cadena con

radicales que forma puentes de hidrógeno con el agua.
Más solubles que los no polares
▪ Aminoácidos neutros.
▪ Aminoácidos básicos. R tiene un grupo amino (–NH2).
▪ Aminoácidos ácidos. R tiene un grupo carboxilo (– COOH).
 Glicina (Gly)
Aminoácidos apolares
o hidrofóbicos

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)

Aminoácidos polares o hidrófilos sin carga

Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)

 Aminoácidos polares con carga

◼ Carga negativa ◼ Carga positiva

Ácido aspártico (Asp)

Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

Ácido glutámico (Glu)

Clasificación de los aminoácidos (II)

▪ Aminoácidos alifáticos. el radical R es una cadena

hidrocarbonada.
1. Neutros. El radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. El radical R presenta grupos carboxilo.
3. Básicos. El radical R tiene grupos amino.

▪ Aminoácidos aromáticos. Su radical R es una cadena cerrada,

generalmente relacionada con el benceno.

▪ Aminoácidos heterocíclicos. Su radical R es una cadena cerrada,

generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono
y del hidrógeno.
Aminoácidos alifáticos neutros Glicina (Gly)

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu)

Isoleucina (Ile)

Cisteína (Cys) Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Metionina (Met)

Serina (Ser) Treonina (Thr)

 Aminoácidos alifáticos

◼ Ácidos ◼ Básicos
Ácido aspártico (Asp)

Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

Ácido glutámico (Glu)

Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina (Phe) Tirosina (Tyr)

Prolina (Pro) Triptófano (Trp)

Aminoácidos
heterocíclicos
 C)Estereoisomería de los
aminoácidos

α α

▪ Todos los aminoácidos a excepción de la glicina tiene

estereoisómeros.
Estereosiomería de los aminoácidos

α α

◼ Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.

* *

* *
◼ Las líneas gruesas señalan enlaces que se dirigen
hacia fuera del papel, y las líneas discontinuas se
dirigen hacia dentro del papel.
Actividad óptica de los aminoácidos

◼ La presencia de carbonos asimétricos es la causa de

que los aminoácidos presenten actividad óptica, es decir,
son capaces de desviar el plano de luz polarizada que
atraviesa una disolución de estos.

La disposición L o D
es independiente de la
actividad óptica

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-).
D)Comportamiento ácido-base
de los aminoácidos

• En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un

comportamiento anfótero (pueden actuar como ácido o como
base).
 Comportamiento ácido-base de los
aminoácidos
◼ Dependiendo del pH, actúan como un ácido (los grupos
-COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como
una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando
como –NH3+) o como un ácido y una base a la vez.
◼ En el último caso los aminoácidos se ionizan
doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada zwitterion.
◼ El pH al cual el aminoácido adopta una forma dipolar
neutra (tantas cargas positivas como negativas) se
denomina punto isoeléctrico.
Ionización de los aminoácidos

H+ H+

H+ H+

pH bajo pH alto
Ionización Aspartato

Ionización Valina
 Curva de valoración de un aminoácido

◼ Cada aminoácido tiene

un valor de pH para el
que su carga neta total
es 0: punto
isoeléctrico.

◼ Los valores conocidos

del pI de cada aa se
utilizan para separarlos
basándose en sus Variación de la carga neta de la glicina en función
del pH.
propiedades eléctricas.
 Aminoácidos esenciales
◼ La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos
a partir de otros, a excepción de los aminoácidos
esenciales, que deben obtenerse en la dieta habitual.
Sólo vegetales y bacterias pueden sintetizarlos.
En adultos: En niños:

Fenilalanina Los anteriores

Isoleucina más:
Leucina
Lisina Arginina y
Metionina Histidina
Treonina
Triptófano
Valina
3- Enlace peptídico
 ENLACE PEPTÍDICO
◼ Los aminoácidos se unen entre si mediante el enlace peptídico.
◼ Resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el grupo amino de otro desprendiéndose una
molécula de H2O.

Grupo amida
Enlace peptídico
Grupo
H carboxilo Grupo amino R
O H
H2N C C + N C COOH
OH H
R H

H2O

H O R

H2N C C N C COOH

R H H
Enlace peptídico DIPÉPTIDO
 Tripétido

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Aminoácido 3

 Enlace peptídico
◼ El enlace peptídico se comporta como doble
enlace y no es posible el giro alrededor de él.
 PÉPTIDOS
◼ La unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un
máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a
péptidos:

◼ 2 aa Dipéptido
◼ 3 aa Tripéptido
◼ de 4 a 50 aa Oligopéptido
◼ De 50 a 100 aa Polipéptido
◼ más de 100 aa Proteína

◼ Cuando el número de aminoácidos unidos es muy

grande, (aproximadamente a partir de 100), la sustancia
recibe el nombre de proteína propiamente dicha.
4-Estructura de las
proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

◼ La compleja estructura de las proteínas se

estudia a diferentes niveles:

 Nivelo estructura primaria

 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
 Niveles estructurales de las proteínas

Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

α-hélice

β-lámina plegada

Secuencia Plegamiento Estructura nativa Propia de proteínas

de aas espacial de la de la proteína con varias
cadena de aas subunidades
 A) ESTRUCTURA PRIMARIA
◼ Viene dada por la secuencia: orden de los aa en una
proteína. La secuencia determina la estructura del
resto de niveles y como consecuencia la función de la
proteína.

◼ La alteración de la estructura primaria por eliminación,

adición o intercambio de algún aa puede cambiar la
configuración general de una proteína y dar lugar a
una proteína afuncional o incluso diferente.

H2N-Pro-Gly-Gly-Leu-His-Val-Pro-COOH
 B) ESTRUCTURA SECUNDARIA
◼ La cadena de aa adopta en el espacio una determinada
configuración que viene restringida por las
características de los enlaces peptídicos y los radicales
de los aa. Esta disposición espacial se llama estructura
secundaria.
 Hélice alfa
 Hélice del colágeno
 Lámina beta
Helice α
 α-Hélice

◼ La cadena polipeptídica forma una hélice

dextrógira con una vuelta completa cada 3,6 aa.
◼ Los restos R de los aa y los H se disponen hacia
el exterior de la hélice.
◼ La estructura se estabiliza mediante puentes de
hidrógeno entre los grupos N-H de un aa y el
grupo C=O del situado 4 aa despues.
Colágeno ◼ Es una hélice levógira algo
más alargada (3 aa/vuelta)
Hidroxiprolina que la α-hélice debido a la
Prolina
presencia de aas que dificultan
la formación de puentes de
Glicina hidrógeno.

Prolina (Pro)
◼ Las tres hélices levógiras
están enrolladas alrededor una
de otra en un superenrollado
dextrógiro.
β-hoja plegada
 Hoja β-plegada
◼ La cadena polipéptídica adopta una disposición
en zig-zag y varias cadenas se disponen en
paralelo.
◼ Se establecen puentes de hidrógeno entre los
grupos C=O y N-H de las cadenas paralelas.
◼ Las cadenas pueden pertenecer a la misma o
diferente cadena polipeptídica.
◼ Los grupos R quedan alternativamente hacia
arriba y hacia abajo.
 grupo amino
grupo carboxilo terminal
terminal

grupo carboxilo grupo amino

terminal terminal

grupo amino
grupo carboxilo terminal
terminal
 grupo amino
grupo carboxilo terminal
terminal

grupo carboxilo
grupo amino terminal
terminal

grupo amino
grupo carboxilo terminal
terminal
 ESTRUCTURA TERCIARIA
◼ Mayor nivel de plegamiento basado en interacciones
en las que están implicados los grupos R.

◼ La estructura secundaria se pliega y repliega en el

espacio adoptando una forma especial y característica
que constituye la estructura terciaria.

◼ La estructura terciaria se refiere a la conformación

nativa de una cadena entera de polipéptidos.
Interacciones no covalentes y covalentes
Interacciones estructura terciaria

◼ Puentes de hidrógeno
◼ Interacciones electrostáticas
◼ Interacciones de Van der Waals.
◼ Interacciones hidrofóbicas: los aa con grupos
apolares CH2 y CH3 interaccionan entre si
ocultándose del agua.
◼ Puente disulfuro. Enlace covalente que
resulta de la oxidación de dos tioles.
 Fuerzas de Van der Waals
◼ Fuerzas débiles de atracción
y repulsión entre moléculas.
◼ Incluyen a atracciones entre
átomos, moléculas y
superficies (distintas de los
enlaces normales).
◼ Son fuerzas de estabilización molecular (dan
estabilidad a la unión entre varias moléculas),
también conocidas como atracciones intermoleculares
o de largo alcance.
 Fuerzas de Van der Waals

◼ Son enlaces de naturaleza eléctrica y se

deben a la aparición de dipolos instantáneos o
inducidos en las moléculas.
◼ Son tan débiles que no se las puede
considerar un enlace (como el covalente o
iónico), solo se las considera una atracción,
(pudiendo ser también una repulsión)
 Fuerzas de Van der Waals

◼ Existen 3 tipos diferentes

➢ Dipolo-dipolo: se forma entre un dipolo positivo de una
molécula polar con el dipolo negativo de otra.
➢ Dipolo-dipolo inducido: una molécula polar (dipolo), al estar
próxima a otra no polar, induce en ésta un dipolo transitorio,
produciendo una fuerza de atracción intermolecular llamada
dipolo-dipolo inducido.
➢ Dipolos transitorios o instantáneos: en las moléculas
apolares puede originarse un desplazamiento relativo de los
electrones o dipolo transitorio. Estas fuerzas de atracción son
muy débiles y se denominan fuerzas de London.
 Multiples interacciones no covalentes
determinan la estructura terciaria
Ojo, este sí que es un
enlace covalente
Estructura terciaria
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
◼ Es la estructura que poseen las proteínas que
están formadas por varias cadenas
polipeptídicas (monómeros).
 Estructura cuaternaria

Según el número de monómeros las proteínas se

denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• Tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición intervienen
gran número de protómeros (unidad estructural de
una proteína oligomérica): cápsida del virus de
poliomielitis (60 subunidades), filamentos de actina y
miosina, etc
 Niveles estructurales proteínas
Estructura Estructura Estructura Estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria

α-hélice

β-lámina plegada
5-Propiedades de
las proteínas
 PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS

A) Especificidad.
B) Capacidad tampón.
C) Solubilidad.
D) Desnaturalización.
 A) Especificidad

◼ La función de una proteína depende de su secuencia

de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El
cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína
puede tener efectos muy importantes en su función.

◼ La especificidad de las proteínas es doble:

 De especie, de individuo
 De función
 Proteínas homólogas

◼ Cada especie (individuo) tiene sus propias proteínas que

difieren de las proteínas equivalentes de otras especies
en su secuencia de aas.
◼ Realizan la misma función en sp. diferentes. Su
estructura es similar, pero no idéntica. Los cambios de
aa no alteran su funcionalidad.
◼ Estos cambios son producto de la evolución,
produciendo proteínas específicas de especie o incluso
de individuos. Su estudio sirve para establecer
relaciones evolutivas.
 Especificidad de las proteínas

Las proteínas son específicas

Cada especie posee Dentro de una misma especie,

proteínas diferentes a las cada individuo tiene proteínas
de otras especies exclusivas que le diferencian
de otros individuos
Una misma proteína
(homóloga) tiene secuencias
peptídicas distintas en distintos
individuos Cada ser vivo tiene
unas características
determinadas,
El grado de diferencia dependerá porque tienen unas
de su parentesco evolutivo proteínas
determinadas
 Proteínas homólogas
◼ Diferencias en la secuencia de la insulina en diferentes
vertebrados.
◼ La insulina es una hormona formada por dos cadenas polipeptídicas
de 21 y 30 aas.
 Anemia falciforme

◼ El cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que

provoca la anemia falciforme.
 Especificidad de función
◼ Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
◼ La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de aa
y una conformación concreta.
◼ Un cambio en la secuencia o conformación puede
impedir la unión y por lo tanto dificultar la función.
 Especificidad de función
◼ Al interactuar con otras
moléculas lo hacen con
estructuras tridimensionales
específicas con aminoácidos
concretos en lugares
determinados.
◼ Ej: enzimas, hormonas y
anticuerpos
 B) Capacidad amortiguadora
▪ Las proteínas, al estar constituidas por aas, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y, por tanto,
liberar o captar H+ del medio.
 C) Solubilidad
◼ Se debe a la elevada proporción de aas con radicales polares que
forman puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la
proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que
impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.
◼ Las proteínas globulares al tener elevada masa molecular forman
dispersiones coloidales.
◼ La solubilidad depende del pH.
 D) Desnaturalización
◼ Consiste en la pérdida de la estructura nativa de la proteína por
aumento de temperatura, cambios pH, cambios concentración sales
o presencia de determinadas sustancias (urea, detergentes…). El
cambio de forma provoca una disminución drástica de la solubilidad
de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.

Proteína en estado Proteína

normal desnaturalizada

Desnaturalización
 Desnaturalización
◼ Puede ser reversible o irreversible y siempre
comporta la pérdida de la función de la proteína.
El proceso inverso a la desnaturalización es la
renaturalización.

◼ Si las condiciones del medio cambian la

estructura tridimensional de una proteína puede
sufrir pequeñas variaciones que afecten a su
función denominados cambios
conformacionales sin llegar a desnaturalizarse.
6-Clasificación de
las proteínas
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS
A) Según su estructura terciaria:
 Proteínas fibrosas
 Proteínas globulares

B) Según su composición:
 Homoproteínas
 Heteroproteínas o proteínas conjugadas
C) Clasificación funcional
Proteínas globulares y fibrosas

 Proteínas globulares: forma más o menos esférica.

Solubles en agua generalmente.

 Proteínas fibrosas o fibrilares. En general, las

proteínas que se quedan en la estructura secundaria,
dan lugar a proteínas filamentosas alargadas,
generalmente insolubles en agua. Realizan funciones
de sostén.
 Proteínas globulares

Mioglobina. Diferentes formas de representar la molécula.

 Proteínas fibrosas
• Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas,
uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las
telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma
una red deformable por la tensión.
Proteínas fibrosas
Proteínas fibrosas
Proteínas fibrosas: actina y miosina
Proteínas fibrosas: actina y miosina
Miosina

Sarcómero

Actina
 B) Clasificación según su composición:
Homoproteína (holoproteina) y
heteroproteína
Proteínas formadas exclusivamente por aa.
Proteína simple o
Homoproteína
Apoproteína/
Apoenzima Glúcido
Glucoproteína
Proteínas
Grupo prostético Lípido:
(unido covalentemente) Lipoproteína
Heteroproteína o
Proteína
conjugada
Molécula inorgánica (Grupo hemo)
Cofactor Hemoglobina o citocromos

ATP
Proteínas formadas por:
Coenzima
aa (apoproteína) + cofactor NAD+/NADH
 Enzimas

Enzimas simples

Enzimas Apoenzima

Grupo prostético
Holoenzimas Cofactores orgánicos unido por
enlaces covalentes a la
o enzimas conjugados apoenzima

Cofactor Cofactor inorgánico

Coenzima
Cofactor orgánico unido a la
enzima por enlaces no
covalentes
C) Funciones de las proteínas
 Proteínas estructurales
◼ Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares.
◼ Otras forman el citoesqueleto, las fibras del huso, de los
cilios y flagelos.
◼ Las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
◼ El colágeno y la elastina forman fibras del tejido
conjuntivo elástico.
◼ La queratina, forma pelos, uñas, escamas, plumas, etc.
◼ La fibroína forma la seda y telas de arañas.

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 Proteínas de reserva
◼ En general, las proteínas no se utilizan para la obtención
de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina
de la clara de huevo, la caseína de la leche, la zeína del
maíz o el glutén de la semilla de trigo, son utilizadas por
el embrión en desarrollo como nutrientes.
 Proteínas transportadoras
◼ La hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
músculo estriado transportan O2.
◼ Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
◼ La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
◼ Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
 Función contractil

◼ Actina y miosina
Proteínas contráctiles: actina y miosina
Miosina

Sarcómero

Actina
 Función defensiva
◼ Inmunoglobulinas o anticuerpos
 Función reguladora

◼ Hormonas como:
 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento segregada
por la hipófisis
 Calcitonina
 Reacción enzimática
◼ Las enzimas actúan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.
◼ Se diferencian de los catalizadores no biológicos
porque las enzimas son específicas de la reacción que
catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas