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    Subtilisina

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    Julian Martinez
    Este documento describe la ruta bioquímica de la producción de proteasas por Bacillus subtilis. Explica que B. subtilis sintetiza la proteasa subtilisina cuando comienza a esporular en condiciones de limitación de nutrientes. También describe el mecanismo de acción de las serina proteasas, incluyendo cómo la triada catalítica de aminoácidos (Asp32, His64, Ser22 en el caso de la subtilisina) activa moléculas de agua para hidrolizar enlaces peptídicos de manera

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    Subtilisina

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    Este documento describe la ruta bioquímica de la producción de proteasas por Bacillus subtilis. Explica que B. subtilis sintetiza la proteasa subtilisina cuando comienza a esporular en condiciones de limitación de nutrientes. También describe el mecanismo de acción de las serina proteasas, incluyendo cómo la triada catalítica de aminoácidos (Asp32, His64, Ser22 en el caso de la subtilisina) activa moléculas de agua para hidrolizar enlaces peptídicos de manera

    Descripción original:

    Proteasas

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    Este documento describe la ruta bioquímica de la producción de proteasas por Bacillus subtilis. Explica que B. subtilis sintetiza la proteasa subtilisina cuando comienza a esporular en condiciones de limitación de nutrientes. También describe el mecanismo de acción de las serina proteasas, incluyendo cómo la triada catalítica de aminoácidos (Asp32, His64, Ser22 en el caso de la subtilisina) activa moléculas de agua para hidrolizar enlaces peptídicos de manera

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    Este documento describe la ruta bioquímica de la producción de proteasas por Bacillus subtilis. Explica que B. subtilis sintetiza la proteasa subtilisina cuando comienza a esporular en condiciones de limitación de nutrientes. También describe el mecanismo de acción de las serina proteasas, incluyendo cómo la triada catalítica de aminoácidos (Asp32, His64, Ser22 en el caso de la subtilisina) activa moléculas de agua para hidrolizar enlaces peptídicos de manera

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    de 3

    Ruta Bioquímica

    La producción de proteasa es una capacidad inherente de todos los microorganismos, se sabe que
    un gran número de especies bacterianas producen proteasas del tipo serina, aunque muy pocas
    son reconocidas como productoras comerciales. Sólo aquellos microbios que producen cantidades
    sustanciales de enzima extracelular son de importancia industrial. Las subtilisinas son un grupo
    prototipo de las serina proteasas bacterianas. Bacillus subtilis es un microorganismo que puede
    sintetizar la proteasa a la que se le conoce como subtilisina, pero no se conoce a detalle cómo este
    microorganismo crece y qué rutas de fermentación son activas en condiciones anaerobeas. La B.
    subtilis en condiciones de limitación de nutrientes comienza a esporular, en esta etapa de
    transición es cuando la síntesis de la subtilisina y otras proteasas hidrolíticas están en su máximo.

    La síntesis de las enzimas catabólicas sucede cuando se de represión metabólica por glucosa a la B.
    subtilis, las enzimas hidrolíticas extracelulares le ayudan este microorganismo a degradar y utilizar
    sustratos que le puedan ayudar a sobrevivir.

    Figura #: Ciclo de vida de la B. subtilis.

    Para que una serina proteasa hidrolice enlaces peptídicos se tienen varios obstáculos que se
    deben de superar. El primero es que los enlaces de amidas son fuertes debido a la donación de
    electrones del nitrógeno del grupo amida al carbonilo, lo que realizan las proteasas generalmente
    es activar el enlace peptídico interactuando con un ácido y el oxígeno del carbonilo. El segundo
    problema es que el agua es un nucleófilo débil, las proteasas activan las moléculas de agua con
    alguna base. Y el tercero, que las aminas son un grupo de salida malo, por lo que las proteasas
    tienen que protonar estos grupos antes de su expulsión.
    Las serina proteasas realizan estas actividades de una manera eficiente y pueden hidrolizar otros
    tipos de enlaces de grupos acilo, como amidas, anilinas, ésteres y tioésteres.

    El mecanismo comúnmente aceptado para describir la catálisis de enlaces peptídicos por las serina
    proteasas es el siguiente:

    Figura #: Mecanismo de la catálisis por serina proteasas

    En la figura # se puede apreciar que la parte de acilación de la reacción la Ser195 ataca el grupo
    carbonilo del substrato peptídico, siendo ayudado por His57 que actúa como una base, dando
    lugar a un intermedio tetraédrico. La His57 protonada es estabilizada con ayuda del ASp102. El
    tetraedro colapsa cuando se expulsa su grupo de salida, dando una acilenzima intermedia,
    actuando la His57 como ácido en esta ocasión. La parte de desacilacion siguiente es básicamente
    lo mismo que pasó en los pasos anteriores, el agua ataca la acilenzima con ayuda de His57, lo que
    da un segundo intermedio tetraédrico, cuando este tetraedro colapsa libera un ácido carboxílico
    de producto y Ser195.

    Figura #: Triada catalítica de una serina proteasa.

    Muchos experimentos prueban la importancia de la triada catalítica para las serina proteasas, para
    el caso de la subtilisina se descubrió que es Asp32, His 64, y Ser22. La triada catalítica son grupos
    de tres amino ácidos que se encuentran en los sitios activos de las serina proteasas catalíticas.
    Modificaciones a alguno de estos grupos decrecen la eficiencia de las enzimas en ordenes de 10 5.
    Cabe recalcar que la triada catalítica no es todo lo que le da el poder catalítico a la proteasa.
    Bibliografía:

     Espinosa, J.. (2005). Caracterización del proceso de crecimiento de Bacillus subtilis bajo
    condiciones anaerobias . noviembre 28, 2016
     Headstorm, L.. (2002). • Serine Protease Mechanism and Specificity. noviembre 28, 2016,
    de Brandeis University

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