Unidad 1.

Enzimas
● Catalizadores de reacciones biológicas. Actúan en soluciones acuosas a 37°C y pH 7
Exceptuando enzimas ácidas o básicas como pepsina (estómago 3) y lactasa (ID 9)
● En su mayoría, proteínas. Algunas ribosomas. El 25% de los genes las codifican
● Gran poder catalítico y alto grado de especificidad. Se puede regular su actividad.
Importancia:
● C/paso vías metabólicas son catalizadas por enzimas. Encadenadas a distintos procesos.
● Medida de act. enzimática en fluidos o tejidos puede dar diagnóstico de enfermedades.
● Muchos fármacos actúan en la inhibición de ae.
ENZIMA TEJIDO USO DIAGNÓSTICO
AST Corazón, ME, hígado y cerebro Hepatopatías
ALT Hígado “ ej. Hepatitis
AMILASA Páncreas, glándulas salivales Pancreatitis aguda, obst biliar
CK ME, corazón, cerebro Distrofia m, infarto al miocardio
GGT Hígado Hepatitis, exceso de alcohol
LDH Corazón, hematíes, hígado Linfoma, hepatitis
LIPASA Páncreas Pancreatitis aguda, o.b
Fosfatasa alcalina Osteoblasto Enfermedad ósea (tumores)
Fosfatasa ácida Próstata Cáncer de próstata
Definiciones:
● Cofactor: Necesario para la ae. Iones metálicos o moléculas orgánicas denominadas
coenzimas. Si está unido a una enzima es un grupo prostético.
● Apoenzima: Parte proteica (no activa).
● Holoenzima: Apoenzima+cofactor. (forma activa y catalítica).
Nomenclatura: Sustrato+Reacción que cataliza+ASA. El 30% requieren ión metálico.
Ej:Cu 2+¿ ¿Citocromo oxidasa.
Muchas vitaminas son cofactores o precursores de enzimas.
Ej: Tiamina o B1 Coenzima=Tiamina pirofosfato.
Clasificación: Por el tipo de reacciones que catalizan:
Clase Reacción Enzimas
Oxidorreductasas Ared + Box → Aox +B red Deshidrogenasa, peroxidasa
Transferasas A-B + C → A + B-C Hexocinasa, transaminasa
Hidrolasas A-B + H 2 O → A-H + B-OH Fosfatasa alcalina, tripsina
Liasas (sintasas) A(XH)-B→ A-X + B-H Anhidrasa carbónica, deshidratasas
Isomerasas A↔Iso-A Triosafosfato isomerasa, fosfoglucomutasa
→
Ligasas (sintetasas) A + B + ATP A-B + ADP +Pi Piruvato Carboxilasa, DNA-ligasa
Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación.
Las enzimas
aceleran las
reacciones
biológicas
disminuyendo
la energía de
activación .
Fundamental
para rx
metabólicas.
Las enzimas son altamente específicas. Serán tan específicas como lo sea su sustrato.
Para que se de el complejo enzima-sustrato (producto), necesaria unión perfecta en el ciclo activo.
Es importante que ocurra, ya que las vías metabólicas están conformadas por una variedad de
reacciones químicas donde el producto de una es el sustrato de otra.
El centro activo de las enzimas es
complementario al estado de transición de la rx
catalizada.
El centro activo de la enzima es estereoespecífico
al sustrato que deben acoplarse para realizar su
función. Ej: Imagen.
Relación entre Vo y [E]. Vo es función
lineal de la concentración de enzima,
siempre que la concentración de sustrato
sea alta. Vmax se alcanza cuando todos
los ca están ocupados por s.
Parámetros enzimáticos.
1. Km (C. Michaelis)= [Sus] a la que
Vo = Vmax/2. Medida de afinidad
de la enzima por sustrato. -Km
+Afinidad.
2. Kcat (C. Catabolismo)= #
Moléculas de sustrato convertidas
en producto en unid. tiempo, sat de
sus.
3. Vmax (teórica)= Cuando todos los centros activos están ocupados.
4. Unidad de enzima= Cantidad de enzima que transforma 1μmol de sustrato por min.
5. Actividad específica= Unidades por mg de proteína de la preparación enzimática.
Efecto del pH sobre la actividad enzimática.
Las enzimas tienen gq ionizables en las
cadenas laterales de sus aacc, el pH determina
la carga eléctrica que tendrán. Al depender la
conformación de proteínas de sus cargas, habrá
un pH efectivo para cada actividad catalítica
(pH óptimo).
Efecto de la
temperatura. El aumento de temperatura, acelera las RxQ. Las
proteínas a ciertas temperaturas se desnaturalizan porque alteran sus
enlaces peptídicos, la temperatura que acelera las reacciones se
denomina temperatura óptima.
Variación de la actividad enzimática en función a la temperatura: En
casi todas las enzimas la TO es de 37°C, cuando hay fiebre y se aumenta
a 40 se desnaturaliza, por lo que la actividad cae (Ej. Foto).
Inhibición enzimática. Capacidad de ciertas sustancias de inhibir la ae, no todos los
inhibidores son iguales, se clasifican en:
● Irreversible: La enzima se inactiva y no recupera su ac (funcionalidad)
● Reversible: Solo se inhibe mientras está unido el inhibidor a la enzima. Puede ser:
Competitiva: Unión al centro activo, compitiendo con el sustrato.
No competitiva: Unión del inhibidor en otro lugar de la enzima, modifica la estructura haciendo
que el sustrato no pueda unirse al ca.
 Acompetitiva: Hay unión s-e pero el inhibidor
ejerce su acción de igual manera.
Inhibición enzimática. Permite tres funciones:
1. Regulación de la cantidad de enzima
presente en las células: Porque no se puede
tener en altas cantidades ciertas enzimas,
como la monoaminooxidasa
2. Inhibición reversible por productos: Altas concentraciones del sustrato desplazan al
inhibidor, reactivando la enzima.
3. Interacción con moduladores: Mediante dos mecanismos:
a. Activación/inhibición alostérica: (no competitiva) dependiendo de la sustancia que
se une a la enzima, puede bloquear o potenciar la acción.
b. Modificación covalente: (irreversible) dada por fosforilación, ADP-ribosilación o
metilación.
4. Activación proteolítica de proenzimas: Las enzimas no pueden estar siempre activas en el
organismo, por ejemplo la pepsina.
Enzimas alostéricas. Hay inactivación o estimulación en su
centro alostérico. Estas no presentan cinética michaeliana Los
moduladores pueden ser:
● Positivo: Aumenta Vmax
● Negativo: Disminuye Vmax
A/I e por fosforilación. Una misma enzima
puede tener varios mecanismos. Ej: glucógeno fosforilasa. (foto⇒).
Una isoforma tiene mayor afinidad al sustrato que la otra, por lo que
dependiendo de su concentración se torna alfa o beta.
Activación de proenzimas por proteólisis. Ej: Quimotripsina necesita
tripsina para convertirse en delta activa y puede transformarse de beta a alfa
perdiendo fragmentos por un mecanismo activado por la proteólisis.
Isomería a nivel de las enzimas. Ej: Lactata-deshidrogenasa tiene 5 isómeros que tienen la
misma función, varían su conformación dependiendo del tejido donde estén (A4-B4) para tener
afinidad distinta por el sustrato (lactato) La A4 se encuentra en el músculo esquelético y tiene alta
afinidad por el ácido láctico, mientras que la B4 se encuentra en el
corazón y su afinidad por este sustrato es prácticamente nula.
Regulación alostérica. La unión no covalente de una molécula a la
enzima (en el sitio alostérico) provoca un cambio conformacional que
modifica la afinidad por el sustrato.
Su cinética no se ajusta, por presentar cooperativismo.
Tipos: La retroinhibición es la
inhibición por producto final, casi siempre se da en cascadas
enzimáticas. (Ej:foto⇐ ¿
ISOSTÉRICA: El modulador actúa sobre el centro activo. Muestra
una cinética MM alterada respecto a la gráfica normal. Puede ser:
● Irreversible: Se altera covalentemente la e, lo que altera la estructura 3°. Su reversión
requiere acción enzimática o por nuevas enzimas sintetizadas. Ejemplos: Los animales
envenenados con DFP quedan paralizados por la imposibilidad de transmitir impulsos
nerviosos. (Las enzimas están modificadas covalentemente por el veneno). Cianuro, AQ
● Reversible: No es permanente.Altas cantidades de sustrato desplazan el inhibidor.
Competitiva: El inhibidor se fija en el ca. Ej: Malonato para que no se una el fumarato a la e.
Acompetitiva: El inhibidor inactiva el complejo. Común en rx de dos sustratos.
 No competitiva: Impide la acción catalítica, no se revierte aumentando el sus. Ej: Yodoacetamida
inhibe la deshidrogenasa del gliceraldehido-3-fosfato.
● Mixta: (sustratos suicidas) Tienen la especificidad del inhibidor competitivo y la potencia
de los irreversibles. Se une la molécula al ca y transforma la molécula inactivandola. Ej:
Sistema monoaminooxidasa cerebral.
ISOENZIMAS: Existencia de distintas formas moleculares de una misma e que tienen la misma
función y muestran especificidad por el sustrato. Su distribución varía por el tejido y localización.
Son codificadas por genes distintos, se diferencian por sus aacc. Ej: Lactato Deshidrogenasa
M4 -KM piruvato baja (afinidad alta) Uso anaeróbico de la glucosa con alta formación de
(A4) -V máx alta lactato. En músculo esquelético.
H4 -KM piruvato alta (afinidad baja) Uso aeróbico del pirúvico. Sólo se emplea la ruta
(B4) -V máx pequeña anaeróbica en emergencias. En el corazón.
Sistemas multienzimáticos. Asociaciones de enzimas que realizan funciones complementarias,
actúan de modo secuencial, catalizan rx consecutivas. + Eficacia cuando se favorece e-s. 2 niveles.
1. Complejos multienzimáticos: Unión covalente entre e. Generalmente no funcionan fuera
del complejo. Ej: Sintetasa de aagg de levadura (7e). No confundir con inhi. irreversible.
2. Asociación de membranas: E asociadas a la membrana sin estar conectadas covalente. No
están encadenadas entre sí. Ej: Cadena respiratoria de la MMI.
Clasificación enzimática: (6) Catalizando…
1. Oxidorreductasas: Redox. Deshidrogenasas y oxidasas.
2. Transferasas: Traspaso de grupos químicos (-H). Transaminasas y transacetilasas.
3. Hidrolasas: Ruptura de enlaces por adición de H2O. Esterasas, fosfatasas y glucosidasas.
4. Liasas: ±Grupo químico cerca de dobles enlaces. Descarboxi, Aldehído y cetoacidoliasas
5. Isomerasas: Cambios geométricos-estructurales. Racemasas, epirasas, isomerasas cis-trans
6. Ligasas: Unión de 2 moléculas con consumo de energía. Acetil CoA sintetasa
Unidad 2. Bioenergética.
Metabolismo:
¿Qué es? Conjunto de transformaciones químicas en una célula. Rx organizadas por RM.
Ruta metabólica Serie de rx catalizadas e. Se obtiene el producto por intermediarios (los metabolitos).
Pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas. El producto de una RxE es sustrato post.
Función Obtener ATP degradando nutrientes ricos en energía (heterótrofos) o energía solar (autót)
Convertir m de nutrientes en m celulares. Degradación de macromoléculas.
Polimerizar precursores monoméricos a proteínas, aann, polisacáridos… Constructivo.
Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones celulares especializadas.
Características Muchas Rx bioquímicas, Rx importantes pocas.
RM centrales pocas, similares en todas las formas vivas.
Moléculas importantes del metabolismo <100 (miles de mol en la naturaleza)
Todas las RM se regulan de forma similar porque tienen el mismo fin, producir algo.
Fuentes de carbono y energía para el metabolismo. La energía solar captada por los autótrofos,
es absorbida por los cloroplastos que contienen clorofila que la transforman
en energía. Mientras que los heterótrofos obtienen energía mediante
procesos químicos que permiten las funciones biológicas.
Principales características del catabolismo y anabolismo.
Catabolismo: Macromoléculas→Sustancias simples. Denominado “LISIS”
● Productos finales e intermediarios son materias primas del anabolismo.
 ● Degradativo - oxidativo
● Genera energía (ATP)
● Genera desechos excretados al entorno.
Anabolismo: Sustancias simples→Moléculas complejas.
“GENESIS”
● No oxida, reduce. Sintético
● Consume energía. Ej: Aminoácidos a proteínas.
● Productos finales, materias primas del catabolismo.
Esquema general del metabolismo: (imagen⇒)
Generalidades sobre la regulación de las rutas
metabólicas. Sirve para:
● Velocidad de la vía adaptada a las necesidades de la
célula.
● Vías de síntesis y degradación no activas a la vez.
● Rutas catabólicas y anabólicas con localización diferente en las células.
Se da a tres niveles:
1. Enzimas alostéricas, capaces de cambiar ac en respuesta a moduladores.
2. Mediante regulación hormonal
3. Regulación de la [Enzima] en una célula
Lugares donde se desarrollan las rutas metabólicas:
Núcleo Nucleolo RE Ribosomas A.Golgi Citosol Mitocondrias
-Replicación ADN -Síntesis -Síntesis lípidos -Síntesis -Mad. glucop -Glucolisis -Ciclo de Krebs
-Síntesis ARN t-m ARNr -Transporte intrac. proteínas y otros comp -Síntesis AG- N -Oxidación
Sistemas multienzimáticos. Son de tres tipos:
1. E. individuales: Los intermediarios fluyen de una enzima a otra (glucólisis)
2. Complejos multienzimáticos: Los intermediarios están unidos covalentemente a complejos
3. E. asociadas a grandes estructuras: Como membranas y ribosomas (cad. elec. mitocondrial)
Reacciones bioquímicas. Diferencia con las Rx químicas respecto a sus condiciones
Químicas Bioquímicas
-Solventes no acuosos -Soluciones acuosas
-Alta temperatura o presión -Condiciones suaves y relativamente constantes.
-Presencia de ácidos o bases fuertes -pH fisiológico, catalizadas enzimáticamente.
Tipos de reacciones metabólicas. Si los
catalizadores son enzimas, son Rx
enzimáticas. (foto)
Bioenergética. Incluye todos los procesos
biológicos de los que intervienen en las
transformaciones de energía.
Trabajo y energía biológicos: Los seres
vivos captan energía de diversas fuentes
para desarrollar trabajo biológico. El ATP
pueden convertirlo en calor, EM Y EE
La bioenergética es una rama de la
bioquímica que estudia la transferencia y
utilización de energía en sistemas bio.
Estudio cuantitativo de los cambios de
energía. Principios de termodinámica
1. Conservación de la energía “La
energía no se crea ni se destruye, solo se transforma”. Ej: La energía en los animales se
convierte en calor y trabajo. Términos:
H= Entalpía (J/mol) ΔH= Calor durante la Rx ΔH(+)= Endotérmica (↓) ΔH(-)= Exotérmica (↑)
2. Analiza la dirección de los procesos favorables o espontáneos: “En todo proceso, el
desorden total del universo aumenta”. La entropía es la energía que no se puede utilizar.
S= Entropía (J/mol K) (ΔSsistema+ΔSentorno)>0 para proceso espontáneo, no hay estímulo adicional.
● Energía libre o energía de Gibbs (G): Es la parte de la energía de un sistema, capaz de
hacer trabajo biológico. Las Rx espontáneas van en la dirección de más baja energía libre.
ΔG (-)= Exergónica (Favorable o espontánea) ΔG (+)= Endergónica (no espontánea) ΔG =0 = Equilibrio
ΔG Es una función de estado, depende del estado inicial y final,
no del mecanismo. No proporciona información sobre la V de la
Rx, solo si se dará o no espontáneamente. Se expresa en J/mol.
Relación entre ΔGo y ΔG.
ΔGo= Variación de energía
libre en condiciones
estándar. Es una constante,
valor fijo para cada Rx.
ΔG= Variación de energía libre
real.Varía, depende de las concentraciones de los reactivos (fórmula ↑).
Las Rx exergónicas se acoplan a la endergónicas: la e liberada se usa para dar lugar a la otra.
ATP. Nexo entre procesos biológicos dadores y consumidores de energía. Intermediario para captar
energía producida por Rx para cederla a otra. Los nutrientes productores de energía generan Pi por
catabolismo, resultando en nucleótidos (AMP, ADP…)
Función: Generar trabajo biológico como: contracción muscular, transmisión de impulsos, síntesis…
La hidrólisis del ATP proporciona energía libre para impulsar Rx endergónicas. Los nucleótidos trifosfato
son energéticamente equivalentes (producen transfosforilaciones entre ellos)
Reacciones de transferencia de fosforilo. Los compuestos de alta
energía tienen altos potenciales de transferencia de Pi, transfieren Pi al
ADP para formar ATP. El ATP puede transferir un Pi a compuestos de
baja energía para activarlos, quedando como ADP. (⇒)
Procesos celulares donde se forma o se consume ATP. Constantemente se consume y regenera.
Formación de ATP: Fosforilación a nivel de sustrato, fosforilación oxidativa.
Consumo de ATP: Primeras etapas glucólisis, Rx Biosíntesis, Transporte activo, Contracción muscular.
Reacciones Redox Biológicas. Rx de transferencia electrónica.
Catabolismo: 3 etapas
1. Fuente de e reducidos (glucosa, aagg)
2. Reacciones de oxidación: Los e pasan por intermediarios
metabólicos con liberación de energía.
3. Transporte de e al O2 acoplado a la síntesis de ATP.
La Ox y la Red se producen al simultáneo, lo que pierde la molécula
oxidada, la capta la que se reduce y viceversa. Debida a transf de H+
● Oxidación: Pérdida de e- (H+). Deshidrogenación
● Reducción: Ganancia de e- (H+). Hidrogenación.
Los e se pueden transferir en forma de hidruro (2e+H).
Coenzimas transportadoras de electrones.
1. Principales: Hidrosolubles, intervienen en muchas Redox del metabolismo:
+ ¿:¿
+¿ y NADP ¿
NAD Oxidorreduct y deshidrogenasas FAD y FMN: Grupo prostético de flavoproteínas
2. Otros: Algunos solubles, otros
proteínas de membrana:
Quinolonas liposolubles,
proteínas ferrosulfuradas,
citocromos…
Vitaminas y coenzimas. El descubridor
de la CoA, dice: “A los médicos les gusta
prescribir vitaminas, y millones de
 personas las toman, pero se necesita una buena cultura bioquímica para entender por qué necesitan y
cómo las utiliza el organismo” Fritz Lipman .
Unidad 3. Metabolismo de los carbohidratos.
Digestión de los glúcidos de la dieta(⇐)
Principales trans de glucosa: Difusión facilitada
GLUT-1. En la mayoría de las membranas (eritrocitos, cerebro…)
GLUT-2. Hígado. Baja afinidad, nunca limita la velocidad de transporte.
GLUT-3. Cerebro. Alta afinidad (gran demanda).
GLUT-4. Adipocitos y Músculo esquelético. Dependiente de insulina.
Cotransporte. Sodio/glucosa (Ue. secundario).
GLUT-5. Intestino delgado. Absorción de glucosa de la dieta.
GLUT-4 transporte de glucosa dependiente de insulina.
-Cuando la insulina interacciona con su receptor, las vesículas se fusionan con la
membrana plasmática incrementando la cantidad de transportadores.
-Cuando los niveles de insulina decaen, los transportadores se eliminan por
endocitosis.
Importancia de la glucosa. Tiene 3 destinos: Almacenamiento, oxidación glucólisis
y pentosas P
● Principal combustible de la mayoría de los organismos.
● Rica en energía: su oxidación completa -2.840kJ/mol.
● Se almacena como polímeros de alto PM. Al aumentar las necesidades e, se libera rápido.
● Su degradación proporciona gran cantidad de metabolitos, sirven para Rx biocinéticas.
Destinos de la glucosa:
1. Almacenamiento: Glucógeno.
2. Oxidación vía pentosas P: Ribosa-5-P NADPH , en cond anaeróbicas Etanol+CO2
3. Glucólisis: Piruvato. Lactato (anaerobia) Acetil-CoA→CO2+H2O (aerobia).
Visión global:
Tejidos Localización Fases ATP
Todos Citosol [Preparatoria (4Rx),separación (1Rx)] y [Beneficios (5Rx)] Consumo 2 Formación 4 y 2N
Intermediarios fosforilados: Grupos fosfato ionizados a pH 7, no difunden al exterior de la célula.
Hidrólisis de compuestos de alta energía acoplada a síntesis de ATP.
Balance global: ΔG0= -85kJ/mol
+ ¿+ 2H 2 O ¿
+¿→ 2 Piruvato+2 ATP +2 NADH+2 H ¿
Glucosa+2 ADP+2 Pi+2 NAD
Reacciones de la glucólisis:
1. Consumo de ATP y en presencia de la hexoquinasa se forma Glucosa -6-P
2. En presencia de fosfoglucoisomerasa, se forma fructosa-6-P
3. Consumo de ATP y en presencia de fosfo glucoquinasa-1 se forma Fructosa-1,6-biP
4. (4,5)En presencia de aldosa, se separa la molécula en DHAP y gliceraldehído-3P
6. En presencia de GAPDH, se forma 2 NADH y 2 1,3-bifosfogliceraldehido
7. En presencia de PGK se forman 2 ATP Y 2 3-PG
8. En presencia de PGM se forman dos 2-PG
9. en presencia de enolasa se forman dos 2-PEP
10. En presencia de piruvato quinasa se forman 2 ATP y 2 Piruvato.
Fase preparatoria: Fosforilación
● Una molécula de glucosa produce dos de gliceraldehido trifosfato.
● Gasta dos moléculas de ATP.
● Hay dos reacciones irreversibles (1 y 3) catalizadas por enzimas reguladoras.
Fase de beneficios: Síntesis de ATP por fosforilación a nivel de sustrato
● Dos moléculas de gliceraldehido-3-P producen dos de piruvato
 + ¿¿

● Reacción de oxidación (6) produce dos moléculas de NADH +¿ H ¿

● Dos reacciones de fosforilación a nivel de sustrato (7 y 10). Síntesis de 4 ATP.
● Una reacción irreversible (10) catalizada por enzima reguladora.
Destinos del piruvato: Glucólisis aerobia y anaerobia.
Entra a la mitocondria y se oxida en CO2-H2O. Los e transportados por el NADH entran en la
mitocondria mediante el sistema de lanzaderas.
Velocidad de absorción de la glucosa. Se absorbe 1g/Kg por hora. En el periodo de 30-60m
después de la comida, se alcanza aprx 130 mg/dL que disminuye 2-2:30h a 70 mg/dL.
Destino de los carbohidratos de la dieta.
1. Glicólisis anaeróbica (lactato)
2. Glicólisis aeróbica (piruvato y acetil CoA)
3. Vías catabólicas alternativas, vía de las pentosas.
4. Glucogénesis y glucogenólisis
5. Neoglucogénesis
6. Distribución de glucosa a diferentes tejidos
7. Controlar homeostasis de la glucosa.
Hexoquinasa. Cataliza una reacción irreversible.
Enzima alostérica. Inhibida por su producto (G6P-
ADP). Activada por ATP. Presenta 4 isoenzimas: Diferente comportamiento, distribución afinidad
y especificidad.
Las tres primeras son proteínas dímeras, PM 100d, ampliamente distribuidas, fosforilan otros
monosacáridos (fructosa, manosa, glucosamina); mientras que la cuarta es proteína monómero,
PM 58,000d, es inducible, se incrementa su síntesis por secreción de insulina. Se ubican:
I II III IV
Cerebro, hígado, riñón y ME, TC, hígado. Mayoría de tejidos Glucoquinasa, hígado,
pulmón. No insulina Incrementa con insulina hexoquinasa páncreas. Insulina.
Etapas de la glicólisis. Se puede dividir en tres etapas:
1. De preparación o de activación:
D-Glucosa + 2 ATP ⇒ D-Fructosa 1,6 bi P + 2 ADP
2. De partición: Ruptura de la hexosa fosfato
D-Fructosa 1,6 bi P ⇒ 2 D-Gliceraldehido 3 P
3. De óxido-reducción y fosforilación:
2 D-Gliceraldehido 3P + 4 ADP + 2 Pi + 2 NAD ⇒ 2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H
Suma de la glicólisis:
D-Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD ⇒ 2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H
Balance energético en la glicolisis
Reacción Cambio del ATP
Glucosa ⇒ Glucosa 6 P -1
Fructosa 6 P ⇒ Fructosa 1,6 BiP -1
2 (1,3 BiP Glicerato) ⇒ 2 (3 P Glicerato) +2
2 (Fosfoenolpiruvato) ⇒ 2 (Piruvato) +2
Neto +2
Control metabólico. Derivados de Adenilato: AMP, ADP y ATP. Carga de energía: Una célula
en un estado de alto consumo de energía, se caracteriza por altas concentraciones de ADP y AMP,
baja de ATP; mientras que el retorno al estado de reposo, se caracteriza por baja concentración de
ADP y AMP, alta ATP.
Regulación de la glicólisis. 1. Disponibilidad de los sustratos (Glucosa, ADP, Pi, NAD) 2.
Oxidación celular controlada por NAD/NADH + H y Piruvato /Lactato 3. Actividad enzimática de
hexoquinasa, FFK-I y piruvato quinasa, regulada por carga energética y hormonal.
Hexoquinasa: Corresponde al típico caso de primera enzima de una vía. Se inhibe por fructosa 6
P.
Fosfofructoquinasa-1: El ATP inhibe a la enzima por
regulación alostérica, baja afinidad a fructosa 6 P. El
citrato también inhibe a PFK-1. En tercer lugar está la
fructosa-2,6-BP que activa.
Destinos del piruvato:

De azúcares a acilgliceroles o aaggee: