Ejercicios Complementarios

UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUÍMICA
ASIGNATURA: QUÍMICA ORGÁNICA II - E.P. FARMACIA -2022-I
EJERCICIOS COMPLEMENTARIOS – AMINOÁCIDOS-P+EPTIDOS Y PROTEÍNAS
INDIVIDUAL
ESTUDIANTE: JOSELIN MILAGROS RAMOS HUANCA-215376
1.- Represente los enantiómeros y configuración relativa de la fenilalanina y ácido aspártico
L-Ácido aspártico
D - Ácido aspártico
L-Fenilalanina D-Fenilalanina
2.- Determine el comportamiento dipolar de la glutamina y glicina. Calcular el PI. Trace la curva
de valoración cualitativa para el aminoácido correspondiente.
3.- Proponga la reacción de sanger para la hebra A- de la insulina
Restos de Restos de Restos de

glicina leucina valina
4.- Cual es el comportamiento estereoquímico de los péptidos. Incluya representaciones gráficas
GEOMETRÍA PLANAR DEL ENLACE PEPTÍDICO.
Debido a la presencia de formas resonantes del enlace peptídico:
• La distancia >C-N< (0.132 nm) es más corta que la de los que se presentan en las aminas,
(0.15 nm) y más larga que la de un doble enlace típico >C=N- (0.12 nm) como el que
presentan las bases de shift.
• La geometría del enlace >C-N< es planar
• Como el enlace es plano y no rota, los enlaces peptídicos pueden presentar isomería cis-
trans.
Conformación Cis-Trans Doble enlace
Doble enlace
Se termina Cis porque
los carbonos alfa
Se determina Trans Carbono están en una misma
porque los carbonos alfa posición. Creando una
alfa están en una curvatura
diferente posición. Y característica de estos
Carbono
la cadena va en forma alfa Carbono Carbono compuestos Cis.
de sig-sag, no hay alfa alfa
presencia de
curvatura
Ángulos de una conformación Trans

ÁNGULOS DE TORSIÓN
La figura de abajo muestra los tres ángulos de torsión principales del enlace peptídico o de un
polipéptido: phi (), psi (), y omega ().
La planaridad del enlace peptídico es de 180º en casi todos los enlaces peptídicos de la cadena
principal. Solo en raros casos es de 10º para un enlace peptídico cis el cual implica un residuo
de prolina.
CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
El enlace amida que une aminoácidos diferentes en los péptidos no es diferente a cualquier otro
enlace amida. El nitrógeno de la amida no es básico debido a que su par de electrones no enlazado
está deslocalizado por la interacción con el grupo carbonilo. Este traslape del orbital p del
nitrógeno con los orbitales p del grupo carbonilo le imparte una cierta cantidad de carácter de
enlace doble al enlace C−N y restringe la rotación alrededor de él. Por lo tanto, el enlace amida es
plano y el N−H está orientado a 180° del 𝐶 = 𝑂
ENTONCES:
• Un enlace peptídico es rígido

y plano
• Hay libre rotación entre los
enlaces 𝐶𝛼 − 𝐶 y 𝐶𝛼 − 𝑁,
pero no hay rotación entre el
enlace de C-N, enlace que une
dos o más aminoácidos
"Espacio conformacional" de un dipétido.
El cuidadoso balance entre enlaces planos rígidos y enlaces tetrahédricos que pueden rotar,
mismos que se alternan en el esqueleto de un péptido, convierten al péptido en una estructura
con una flexibilidad limitada. Esta flexibilidad limitada está además restringida por los
impedimentos estéricos que se generan cuando los ángulos dihedros  y  adoptan posiciones en
las que los átomos cercanos chocan unos con otros. Esto significa que de todas las posibles
combinaciones de pares de ángulos (,) que existen (3602 = 129600 si se asume que la diferencia
mínima entre dos posiciones distintas es de 1o) menos del 20% de ellas son físicamente posibles.
Aún en el caso del dipéptido G-G, que no posee cadenas laterales, menos del 50% de las
conformaciones son estables.
Las limitadas conformaciones que puede adoptar un péptido en el espacio juegan un papel muy
importante en la estabilidad de la estructura tridimensional de las proteínas, ya que una vez que
los distintos aminoácidos adoptan una cierta conformación, existen serias barreras energéticas
para que la conformación se modifique. Así, como veremos en los siguientes apartados, las fuerzas
débiles que se establecen entre los distintos grupos químicos de un péptido son suficientes para
mantener la conformación de una proteína en un rango de condiciones de salinidad, pH y
temperatura que resulta muy amplio cuando se le compara con la estabilidad de otros polímeros
naturales y sintéticos.
5.- Como consiguen estabilizarse químicamente las proteínas. Incluye representaciones graficas
Para que las proteínas mantengan estabilidad en sus estructuras requieren de la presencia de
ciertas fuerzas intermoleculares, como la formación del puente de hidrogeno, etc. Que se dan por
la interacción estructural de ciertos aminoácidos que conforman la proteína. Asimismo, tal
estabilidad también comprende de la conformación estructural de la misma proteína.
Posteriormente se mencionará que fuerzas intervienen en la estabilidad de la estructura
secundaria y terciaria de una proteína.
Las estructuras secundarias

Son comunes la hélice 𝛼 y la lámina 𝛽-plegada. Una hélice 𝛼 es un enrollamiento a la derecha del
esqueleto de la proteína, muy parecido al enrollamiento de un cordón telefónico, cada vuelta de la
hélice contiene 3.6 residuos de aminoácido, con una distancia entre vueltas de 540 pm o 5.4 Å. La
estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre grupos amida N-H y grupos C-O a cuatro
residuos de distancia, con una distancia N-H····O de 2.8 Å.
a) La estructura secundaria helicoidal 𝜶 de las proteínas es estabilizada por puentes de
hidrógeno entre el grupo N-H de un residuo y el grupo C-O a cuatro residuos más allá.
(b) Estructura de la mioglobina, una proteína globular con regiones helicoidales extensas que se
muestran en esta representación como listones enrollados
Las estructuras terciarias
Para la estabilidad de esta estructura es necesaria la presencia de:
• Las interacciones hidrófilas las cadenas laterales polares en los aminoácidos básicos o
ácidos y las interacciones hidrofóbicas de cadenas laterales no polares. Aquellos
aminoácidos básicos o ácidos con cadenas laterales cargadas tienden a congregarse en el
exterior de la proteína, donde pueden ser solvatados por el agua. Aquellos aminoácidos
con cadenas laterales no polares y neutras tienden a congregarse en el interior parecido a
un hidrocarburo de una molécula de proteína, alejados del medio acuoso.
• También es importante para la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas la
formación de puentes disulfuro entre los residuos de cisteína, la formación de puentes
de hidrógeno entre los residuos de aminoácido cercanos y la presencia de atracciones
iónicas, llamadas puentes salinos, entre los sitios cargados positiva y negativamente en
las varias cadenas laterales de aminoácidos dentro de la proteína.
Estructura plegada y estructuras desplegadas
Entre el estado nativo y el desnaturalizado de una proteína existe una diferencia mínima en lo
concerniente a la energía total. El estado desplegado tiene una entropía más favorable (lo
componen múltiples conformaciones); la única conformación del estado plegado debe compensar
dicha ventaja con diversas interacciones químicas. Por su parte, la estructura nativa posee una
energía interna mucho menor que cada una de las conformaciones del estado desnaturalizado,
pero éstas son más numerosas. La estabilidad observada de la estructura proteica es el resultado
de una diferencia de 5-15 kcal/mol, entre las energías totales de los estados plegado y desplegado.
Los cambios ejercidos en las cinéticas de replegamiento y desplegamiento de una proteína tras
una mutación sirven para definir un valor Φ como (ΔΔG U-‡ /ΔΔG U-F). El parámetro ΦF es una
medida de la fracción de energía libre que se pierde en el estado de transición con relación al
estado nativo, cuando se realiza una mutación desestabilizante (o de la energía que se gana en
una mutación que estabiliza la proteína).

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1.- Represente los enantiómeros y configuración relativa de la fenilalanina y ácido aspártico

Restos de Restos de Restos de

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Debido a la presencia de formas resonantes del enlace peptídico:

Conformación Cis-Trans Doble enlace

Ángulos de una conformación Trans

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