UNIVERSIDAD DE SUCRE

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA

CATÁLISIS ENZIMÁTICA E INORGÁNICA

INTEGRANTES:

ALVAREZ TABOADA JHON

MÁRQUEZ MENDOZA GABRIEL

GAMBOA OYOLA DIANA

DOCENTE:

RAMON LOZADA DEVIA

FACULTAD DE EDUCACIÓN Y CIENCIAS

DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA Y QUÍMICA

PROGRAMA DE BIOLOGÍA

2022
OBJETIVOS

● Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador

inorgánico, como el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponer el peróxido de
hidrógeno (H2O2).
● Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y
comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
● Observar la acción de un inhibidor.
● Medir la actividad catalítica en base a la producción de calor.

MARCO TEÓRICO

Las enzimas son catalizadores biológicos de estructura proteica y producidos por los mismos
organismos que las utilizan para realizar sus propios procesos metabólicos. La acción
catalítica de una enzima está sometida a la influencia de factores físicos como son: el calor,
las radiaciones, etc. Factores químicos como cambios en el pH y en la concentración de la
enzima, sustrato y la presencia de inhibidores. En cambio, los catalizadores inorgánicos, en
algunos casos, no son afectados por factores físicos como el calor, por tanto, pueden catalizar
una determinada reacción pese a cambios en la temperatura.

La reacción que se presenta en la expresión a realizar se puede describir en la siguiente

forma.

𝐻2𝑂2 → 𝐶𝑎𝑡𝑎𝑙𝑎𝑠𝑎 → 𝐻2𝑂 + 𝑂2

𝐻2𝑂2 → 𝑀𝑛𝑂2 → 𝐻2𝑂 + 𝑂2

Las enzimas son sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas.

Activadores: son iones que aceleran la velocidad de una reacción, y a menudo son
indispensables para que se realice una función enzimática. Frecuentemente son cationes
Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.

Inhibidores: son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es catalizada
por enzimas.

Moduladores: son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas con
características de cooperativa funcional; en las condiciones de la vida de la célula, influyen
sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas, pudiendo ser positivos si estimulan la
velocidad de la reacción y negativos si la inhiben. La complejidad de los sistemas
enzimáticos celulares es muy variable, los más sencillos están formados por una apoenzima,
un sustrato y un producto; algunos muy complejos son isoenzimas con varias moléculas
proteicas que poseen dos sustratos, dos productos, un grupo prostético, una coenzima, un
activador y diferentes moduladores, cada uno especificado para cada una de las isoenzimas.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, están
catalizadas por enzimas; debido a que estos son catalizadores específicos, cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un
grupo muy reducido de ellos.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, es decir,
sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No
hacen factibles las reacciones imposibles, sino que aceleran las que espontáneamente podrían
producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

PROCEDIMIENTO
RESULTADOS

MEDIO REACCIONO NO REACCIONÓ

TEMPERATURA NORMAL PAPA:SI XX

(control) MnO2: SI

TEMPERATURA ALTA XX PAPA:NO

MnO2: NO

TEMPERATURA BAJA PAPA:SI XX

MnO2: SI

CIANURO PAPA:SI XX
MnO2: SI

Experimento control.

Se pudo observar que, a 37°C, al agregar 1 ml de peróxido de hidrógeno a la muestra

biológica (la papa), esta presentó unas burbujas, que representa que hubo un desprendimiento
de oxígeno al estar en contacto con la catalasa que está presente en la papa, también hubo una
reacción química en el material biológico que la alteró a tal manera de elevar su volumen.

Efecto de la temperatura.

Se observó que a 100cº/373kº después que la muestra biológica se reposara a temperatura

ambiente, que al agregar 1 ml de peróxido de hidrógeno no se presentó ninguna reacción.
La muestra inorgánica (óxido de manganeso) al agregar 1 ml de peróxido de hidrógeno se
observó que si hubo burbujas que representan el desprendimiento del oxígeno y que nos da a
ver que si hay una reacción. (imagen 2)

A baja temperatura se logró observar que la muestra biológica presentó un desprendimiento

de burbujas muy bajo lo que logramos ver es que hay muy poco oxígeno, debido a que a esta

temperatura hay poca reacción en la catalasa.

En el óxido de manganeso se observó que a baja temperatura hubo reacción, hubo una subida
de volumen y cambio en el color que presentaba a color gris claro.
Efecto del cianuro de sodio.

La muestra a temperatura ambiente con inhibidor se observó que la muestra biológica no es

abundante con la anterior y no presentó ninguna reacción. Al igual que, la muestra inorgánica
presentó una reacción leve casi nula con respecto a las otras es decir que no hay cantidad de
oxígeno.

ANÁLISIS DE RESULTADOS

La papa contiene la enzima (catalasa) la cual es un poderoso antioxidante, es decir, que

impide la oxidación de las sustancias químicas. Si agregamos agua oxigenada o Peróxido de
Oxígeno (H2O2) a una muestra de papa, la catalasa separará el Oxígeno del Peróxido de
Oxígeno, liberando una gran cantidad de gas (O2), esto es lo que produce el burbujeo que
observamos en nuestro experimento, por el contrario, en la muestra inorgánica peróxido de
hidrógeno se descompone de forma espontánea en agua y oxígeno, aunque el proceso es muy
lento pero si se le añade el óxido de manganeso se acelera la reacción porque este actúa como
un catalizador de forma que disminuye la energía de activación de la reacción, al ser un
catalizador no se consume en la reacción es por ello que solo se descompone el agua del
oxígeno en pocas cantidades dando como resultado el poco desprendimiento en esta muestra.

Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a

altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como
consecuencia su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no
se observará ningún tipo de desprendimiento, la acción de la catalasa en más demorada
cuando se da en un medio frío que cuando se da en un medio con temperatura elevada, debido
a que acelera la dinámica de sus moléculas y aporta energía de activación; pero de todas
maneras sea frío o sea caliente el medio siempre se va a realizar la reacción de la catalasa con
el agua oxigenada, aunque con diferencias de tiempos. Se debe procurar de que la
temperatura no sea muy elevada porque puede desnaturalizar la proteína, al aumentar la
temperatura aumenta a su vez el PH del agua

La catalasa no reacciona con el agua destilada debido a que esta es una proteína catalizadora
a la que se le alteran las estructuras tridimensionales al exponerse a un alto grado de acidez,
osea, que si la proteína se desdobla no va a tener actividad catalizadora para generar una
reacción con el solvente y habría la necesidad de una gran energía de activación para llevar a
cabo la reacción. La catalasa con agua oxigenada reacciona rápidamente debido a que la
enzima es una catalizadora con la que se requiere menor energía de activación. Como el agua
oxigenada es inestable, entonces se debilita la unión entre los átomos de oxígeno (H-O-O-H)
y se obtiene agua, oxígeno y energía en forma de calor debido a que es un agente oxidante
potente que genera combustión espontánea.

CONCLUSIONES

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos, catalizan reacciones específicas.

Sin embargo, hay distintos grados de especificidad. la catalasa químicamente es una proteína,
podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas, al perder la estructura terciaria,
perderá también la función y como consecuencia su función catalítica.

Las variaciones en la temperatura afectan la actividad catalítica de una enzima, si supera la

temperatura óptima de la enzima, ésta perderá su función como catalizadora.

El dióxido de manganeso no se ve afectado por las variaciones de la temperatura, debido a

que es un catalizador inorgánico.

El cianuro de potasio es un inhibidor de la acción catalítica de la catalasa, debido a que en

presencia de actividad enzimática tiende a desaparecer.

CUESTIONARIO
1. ¿Qué es una enzima?

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de reacción
hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y especializado
y, actúan como catalizadores de reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas
biológicos. Muchas de las enzimas no trabajan solas, se organizan en secuencias, también
llamadas rutas metabólicas, y muchas de ellas tienen la capacidad de regular su actividad
enzimática.

¿Qué enzima contiene la sangre?

Enzimas hepáticas: Fosfatasa alcalina (FA), alanina aminotransferasa (ALT), aspartato

aminotransferasa (AST)

3. ¿Cuál es la función en el metabolismo de la enzima que contiene la sangre?

El cuerpo puede utilizar el azúcar, los aminoácidos y los ácidos grasos como fuentes de
energía cuando lo necesita. Estos compuestos son absorbidos por la sangre, que los transporta
a las células. Después de que entren en las células, otras enzimas actúan para acelerar o
regular las reacciones químicas encargadas de "metabolizar” estos compuestos. Durante estos
procesos, la energía de estos compuestos se puede liberar para que el cuerpo la utilice o bien
almacenarse en los tejidos corporales, sobre todo en el hígado, en los músculos y en la grasa
corporal.

El metabolismo es una especie de malabarismo en el que suceden simultáneamente dos clases

de actividades: construcción de tejidos corporales y reservas de energía (llamado anabolismo)
descomposición de tejidos corporales y de reservas de energía con el fin de obtener más
combustible para las funciones corporales (llamado catabolismo)

¿Qué ocurrió al hervir la sangre y la papa? ¿Qué se afectó?

Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe al desprendimiento de

oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa. Todas las enzimas son proteínas. Por
lo tanto, todas las enzimas sufren desnaturalización frente al calor. Esto quiere decir que
cuando la temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto,
su sitio activo también se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su función.

5. ¿Qué ocurrió en la temperatura fría? ¿Por qué?

A temperaturas bajas se desactivaría la acción de la catalasa. Porque a temperaturas bajas, el

movimiento de las moléculas se dificulta; inhibiendo así, en la actividad enzimática. Por lo
que, la catalasa no trabajó bien a temperaturas bajas.

6. ¿Cuál es la influencia de la temperatura en la actividad enzimática?

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. Por debajo y por encima de esta
temperatura, la enzima ralentiza la velocidad de la reacción enzimática. Se observa que
muchas de las enzimas, duplican la velocidad de una reacción enzimática cuando se aumenta
la temperatura de unos 10° C aproximadamente y luego cae muy rápidamente por encima de
los 40° C. El aumento en la velocidad de reacción se produce porque con temperaturas más
altas, existen más moléculas de sustrato con suficiente energía para reaccionar; la
disminución de la velocidad de la reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la
mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan por encima de 60 - 70°C).

7. ¿Qué variables se manejaron en la práctica, cuál fue la variable constante y cuál fue la
experimental?

la variable constante fue la temperatura y la experimental fueron las diferentes sustancias que
se mezclaron como el cianuro