Anexo 3
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ESCUELA
1.2. Los tioles y sulfuros tienen en común la presencia de un átomo de azufre (S) en su
estructura química. Sin embargo, la posición del azufre los diferencia. Así, los tioles tienen el
átomo de azufre al final de la cadena carbonada, y unido a un átomo de hidrógeno (R-SH);
mientras que en los sulfuros el átomo de azufre está dentro de las cadenas de carbono. De
acuerdo con la descripción anterior, dibujar con el editor de moléculas una estructura química
tipo esqueleto para un tiol de ocho (8) átomos de carbono, y la estructura química
semidesarrollada de un sulfuro de siete (7) átomos de carbono. Luego, pegar la estructura en
el espacio indicado.
octanotiol
Sulfuro de propilbutilo
Estructura química tipo esqueleto
Estructura química semidesarrollada de un
para un tiol de ocho (8) átomos de
sulfuro de siete (7) átomos de carbono
carbono
2.1. Los ácidos carboxílicos se caracterizan por la unión de un grupo hidroxilo (-OH) al carbonilo.
Con base en la descripción anterior, dibujar una estructura química tipo esqueleto de un ácido
carboxílico de ocho (8) átomos de carbono. Luego, pegar la estructura en el espacio indicado.
Ácido octanoico
Estructura química tipo esqueleto para un ácido
carboxílico de ocho (8) átomos de carbono
2.2. Los ácidos carboxílicos se caracterizan porque son compuestos ácidos. Debido a esta
propiedad reaccionan con bases como el hidróxido de sodio formando reacciones ácido-base.
Consultar una reacción que permita ilustrar la reacción de un ácido carboxílico con hidróxido
de sodio (NaOH).
Reactivos Productos
2.3. A partir de los ácidos carboxílicos se obtienen derivados de ácidos como las amidas, ésteres,
haluros de ácido y anhídridos. Con base en la lectura sobre los derivados de ácidos
carboxílicos; consultar una reacción que permite obtener una amida, un éster y un haluro de
ácido a partir de un ácido carboxílico.
2.5. Con base en las respuestas de la tabla anterior sobre reacciones que permiten obtener
alcoholes por reducción de aldehídos y cetonas. ¿Qué puede concluir acerca de la formación
de alcoholes primarios y secundarios?
Mediante el empleo de hidruros como el NaBH 4 y LiAlH4 los aldehídos se reducen a alcoholes primarios y las cetonas a
alcoholes secundarios. La diferencia entre ambos hidruros es que el NaBH 4 solo reduce a los aldehídos y cetonas,
mientras que el LiAlH4 es más enérgico y puede reducir ésteres y cloruros de ácido a alcohole secundarios.
O
H NaBH4
R C R CH2OH
LiAlH4
O
NaBH4
R C R´ R CH R´
LiAlH4
OH
Referencias:
(Fernandez , 2019)
(LICEO AGB, s.f.)
3. Biomoléculas
Las biomoléculas son moléculas orgánicas compuestas principalmente de átomos de carbono e hidrógeno,
y también contienen átomos de oxígeno (O), nitrógeno (N), azufre (S), fósforo (P), entre otros
elementos. Se denominan biomoléculas, bio de vida, porque están presentes en los organismos vivos
desarrollando un papel fundamental, por ejemplo, los carbohidratos y lípidos son fuente de energía, las
proteínas son macromoléculas con funciones de transporte, catalizadores naturales de reacciones, entre
otras funciones.
A continuación, estudiaremos las principales biomoléculas orgánicas; para ello, se debe completar la
información indicada.
3.1. Teniendo en cuenta la definición estudiada de aminoácido, proteína, carbohidratos y lípidos.
Consultar una estructura química para cada uno de ellos y nombrar las principales
características de estos de manera clara y concisa. (CancerQuest, s.f.)
Alanina
Aminoácido
3.2. Los carbohidratos también llamados glúcidos o azúcares, se pueden nombrar de acuerdo con
el número de átomos de carbonos, como triosa, treosa, pentosa, hexosa; pueden ser cíclicos
o lineales, y pueden ser aldosas o cetosas. Con base en ello, identificar las siguientes
estructuras por número de carbonos, si es lineal o cíclica, si es cetosa o hexosa.
Lineal cíclico Lineal Lineal Lineal
Treosa pentosa Pentosa Hexosa Hexosa
aldosa cetosa aldosa cetosa Aldosa
3.3. ¿Qué son carbohidratos alfa (α) y beta (β)? Dar un ejemplo de cada uno de ellos.
3.4. ¿Qué significa que un carbohidrato sea reductor? ¿Mediante cuál prueba cualitativa se puede
identificar esta propiedad de los carbohidratos en el laboratorio?
Los azúcares reductores son aquellos que poseen su grupo carbonilo (grupo funcional) intacto entre estos
tenemos glucosa, lactosa, fructosa, maltosa, galactosa, manosa, y que a través del mismo pueden reaccionar con
otras moléculas; los azúcares no reductores al contrario no poseen su grupo carbonilo libre y entre estos tenemos
sacarosa, trehalosa.
Para determinar la presencia los azucares reductores existen varias pruebas cualitativas y cuantitativas, como la
prueba Benedict, el reactivo de Fehling, el reactivo de Tollens, encontrados normalmente en laboratorios.
El ensayo de Fehling se emplea como oxidante el ión cúprico en medio básico, la precipitación de oxido cuproso
(rojo) indica la presencia de un aldehído.
Reacción de Benedict (detecta la presencia de azúcares reductores) Se basa en la reducción de Cu2+ a Cu+ en
medio básico débil. Aunque es similar a la reacción de Fehling, el medio básico débil y el estabilizante (citrato
sódico) utilizados hacen que este test sea más sensible y estable. Se numeran 5 tubos de ensayo.
3.5. Tanto los aminoácidos como las proteínas tienen funciones y clasificaciones. De acuerdo con
la lectura, identificar la clasificación de las proteínas y de los aminoácidos, y nombrar las
funciones principales de estas.
Aminoácidos Proteínas
Clasificación Clasificación
Aminoácidos esenciales
Las proteínas se clasifican dependiendo de su
estructura, sensibilidad, composición química,
Aminoácidos no esenciales
solubilidad entre otros. De acuerdo a su
composición las proteínas se clasifican en:
Aminoácidos condicionales 1) Holoproteínas o proteínas simples. Son
proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Se dividen en globulares o
fibrosas. Algunos ejemplos son:
✓ Globulares - Prolaminas - Gluteninas -
Albúminas - Hormonas tirotropina -
Enzimas
✓ Fibrosas - Colágenos - Queratinas -
Elastinas - Fibroínas
2) Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Las heteroproteínas están formadas por
una fracción proteica y por un grupo no
proteico, que se denomina grupo
prostético. Dependiendo del grupo
prostético existen varios tipos de hetero
proteínas:
✓ Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica
y una fracción proteica unidas por enlaces
covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas
y determinadas enzimas, por ejemplo
✓ Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares formados por un
núcleo que contiene lípidos apolares y una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol
libre y proteínas. Actúan como transporte de
triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los
tejidos a través de la sangre. Se clasifican según
su densidad en:
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
✓ Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un
ácido nucleico que puede ser ARN o ADN. Se
caracterizan fundamentalmente porque forman
complejos estables con los ácidos nucleicos
✓ Cromoproteínas Las cromoproteínas son
proteínas conjugadas que contienen un grupo
prostético pigmentado.
Funciones Funciones
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Las funciones de las proteínas se derivan
Los aminoácidos esenciales no los puede directamente del tipo de aminoácido que la
constituye y el orden en el que estos se
producir el cuerpo. En consecuencia, deben encuentran. Las proteínas determinan la forma y la
provenir de los alimentos. estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las principales funciones de las
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, proteínas son las siguientes:
1- Estructural: Forman tejidos de sostén,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, aportan elasticidad y resistencia a
fenilalanina, treonina, triptófano y valina. órganos, tejidos, forman estructuras
celulares y actúan como receptores
formando parte de las membranas
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES celulares o facilitan el transporte de
sustancias.
2- Enzimática: Las proteínas actúan como
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden catalizadores acelerando las reacciones
producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos químicas del metabolismo, interaccionan
de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos de forma específica.
no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, 3- Hormonal: Algunas hormonas son de
ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, naturaleza proteica, como la insulina y el
glicina, prolina, serina y tirosina. glucagón que son los encargados de
regular los niveles de glucosa en sangre,
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES la hormona del crecimiento.
4- Defensa: Las proteínas desarrollan
anticuerpos y son los encargados de
Los aminoácidos condicionales por lo regular regular factores contra agentes extraños,
infecciones y toxinas bacterianas. Por
no son esenciales, excepto en momentos de ejemplo: el fibrinógeno y la trombina
enfermedad y estrés. participan en la formación coágulos de
sangre para evitar las hemorragias y las
Los aminoácidos condicionales incluyen: inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos.
arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
5- Transporte: por ejemplo, la hemoglobina y
ornitina, prolina y serina. la mioglobina, son proteínas
trasportadoras de oxígeno en la sangre y
músculos
6- Reserva: Las proteínas cumplen una
función energética ya que aportan 4 Kcal/g. 7-
Contracción muscular: Facilitan el movimiento
de las células ya que constituyen las
miofibrillas que son responsables de la
contracción de los músculos.
3.6. Debido a que los carbohidratos presentan principalmente los grupos funcionales alcoholes (R-
OH) y carbonilo (-C=O), experimentan principalmente reacciones de adición y óxido-
reducción. Con base en la lectura sobre las recciones del grupo carbonilo y los carbohidratos.
Clasificar e identificar las reacciones que se presentan a continuación:
Reacciones Clasificación/Justificación
Reacción de adición
En esta reacción el anhidrido acético
y la piridina dan como resultado la
formación de esteres
Reducción
El borohidruro de sodio (NaBH4)
reduce las aldosas a los alditoles
correspondientes. En muchos casos
esta reacción reduce el número de
centros de asimetría de la molécula.
Oxidación
El ácido nítrico oxida el aldehído y el
alcohol terminal; forma ácidos
aldáricos.
3.7. Las proteínas pueden sufrir reacciones de desnaturalización. Consultar en qué consiste e
indique dos ejemplos de la vida cotidiana dónde se identifique la desnaturalización de
proteínas.
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras
cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se
transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo;
sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular;
etc... El efecto más visible de este fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica.
Cuando cambia el color de la carne o el pescado al cocinarlo, es también debido a la desnaturalización de
las proteínas por el calor. También ocurre una desnaturalización, por ejemplo, cuando se aliña con limón
o vinagre (se observa tras un rato el cambio en el aspecto de la carne), debido al PH ácido de éste.
3.8. ¿Cuál es la diferencia entre las proteínas simples y las conjugadas? Dar un ejemplo de cada
una de ellas.
Las proteínas simples u Holo proteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.
Las proteínas conjugadas o hetero proteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra
sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético
3.9. Los lípidos, en especial los ácidos grasos o grasas experimentan la reacción de saponificación;
la cual consiste en la reacción con soda cáustica permitiendo la formación del jabón. Consultar
la reacción de saponificación e indique cuál es la importancia a nivel industrial.
Uno de los métodos más empleados actualmente para fabricar jabones es el denominado “saponificación”,
que consiste, en calentar la grasa o aceite con soluciones concentradas de hidróxido de sodio o potasio,
con lo que los ácidos grasos que se producen durante la hidrólisis reaccionan.
3.10. ¿Cuáles son los usos del glicerol a nivel industrial?
Referencias:
(Starr, Taggart, Evers, 2009)
(Cristales: Colores y sabores ‹ Cristales, 2016)
(Dietzen, 2018)
(A y V, s.f.)
(Porton , s.f.)
(Regla, Vászques , Cuervo , & Neri, 2014)
(Gan, s.f.)
1
Las figuras fueron adaptadas del libro de McMurry, J. (2016).
1
McMurry, J. (2016). Chapter 25. Organic Chemistry. Editorial Cengage Learning, ninth edition. Pp. 832
Tabla 2. Desarrollo del ejercicio 2.
Plantear isómeros
de función
Plantear isómeros
de posición
Plantear isómeros
de cadena
Cetona Cetona
Ester
Ester
Aldehído
Ester
Aldehído
Amida
Amida Carbohidrato
Amida
Aminoácido
Aminoácido
Pregunta c. Identificación de
biomoléculas
Un estudiante realiza un experimento
donde realiza la cocción de varios huevos
a diferentes tiempos. Por ejemplo, el
huevo I lo somete a un calentamiento en
baño maría durante 2 min, el II durante 5
min y el III durante 10 min. Al cabo de
dicho tiempo, el estudiante disuelve parte
de cada huevo en un tubo de ensayo con
1 mL de agua y le realiza la prueba de
Biuret. Con base en los conocimientos
sobre la identificación de proteínas, en
específico sobre la prueba de Biuret.
¿Qué podría concluir el estudiante
acerca de la tonalidad en el tubo de
ensayo que observará, después de
agregar el reactivo de Biuret?
R/ La prueba de Biuret será positiva
en la clara de huevo, la leche y la
milanesa, estos tres alimentos se
encuentran formados por proteínas de
gran complejidad, como la albúmina y
la caseína. Sin embargo, al calentarse,
las proteínas se desnaturalizan, por lo
tanto, la reacción podría no llevarse a
cabo, por lo tanto, puede que no
observe la tonalidad violeta fuerte
característica de esta prueba.
¿Qué puede concluir el estudiante
acerca del contenido de proteína en
cada huevo?
R/ Que hay presencia, pero por haber
calentado puede pensar que es poca la
cantidad de proteínas.
¿En cuál de los huevos hay mayor
desnaturalización de la proteína?
¿Por qué?
R/ En aquella en la cual se dejó
calentar más tiempo, pues logra
desnaturalizar mayor parte de las
proteínas.
¿Cuál es la principal proteína que
tiene el huevo? Consultar
R/ La clara contiene principalmente
agua (88%) y proteínas, de las que la
albúmina es la más importante.
¿Cuál es la importancia de esta
proteína? Consultar
R/ La albúmina ayuda a mantener el
líquido dentro del torrente sanguíneo
sin que se filtre a otros tejidos.
También transporta varias sustancias
por el cuerpo, por ejemplo, hormonas,
vitaminas y enzimas. Los niveles
de albúmina bajos podrían indicar un
problema del hígado o los riñones.
Referencias
A y V. (s.f.). Propiedades de las proteinas. Obtenido de
https://www.um.es/molecula/prot06.htm
Dietzen, D. (2018). Amino acids, peptides, and proteins. In: Rifai N, ed.
Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics. 6th
ed. St Louis: Elsevier.
McMurry, J. (2012). Química orgánica (8a. ed. --.). México D.F: Cengager
Learning Editores.
Regla, I., Vászques , E., Cuervo , D., & Neri, A. (2014). La química del
jabón y algunas aplicaciones. Revista Digital Universitaria ISSN: 1607
- 6079 | Publicación mensual.