Bioingenieria Monografia #2

UNIVERSIDAD NACIONAL
DE
CAJAMARCA
Facultad de Ciencias Agrarias
Escuela Académico Profesional de Ingeniería en
Industrias
Alimentarias
Asignatura: Bioingeniería.
Tema: Tecnología Enzimática.
Docente: Ing. Miguel Sánchez García
INTEGRANTES:
 León Paredes, Karla Marilú.

 Sevillano Ascate, Diana Milagritos.
 Cuba Cruz, Epifania Benita.
 Briceño polo, Elisa.
 Fernández Beltrán, Jerry Hilton.
Ciclo: IX
Cajabamba, agosto de 2020

BIOTECNOLOGIA MICROBIANA
INDICE
I. INTRODUCCIÓN...................................................................................................................4
II. OBJETIVOS.......................................................................................................................5
III. DESARROLLO..............................................................................................................5
1. ENZIMAS........................................................................................................................5
1.1. DEFINICION ENZIMAS........................................................................................5
1.2. ENZIMAS Y LOS ALIMENTOS...........................................................................6
2. TECNOLOGIA ENZEMATICA..................................................................................13
2.1. Historia.................................................................................................................13
2.2. Tecnología enzimática......................................................................................15
2.3. Las enzimas como catalizadores...................................................................15
2.4. Tecnología enzimática moderna....................................................................16
2.5. Industrias tradicionales y enzimas asociadas...........................................17
3. Aplicaciones industriales........................................................................................20
3.1. Alimentos.............................................................................................................21
3.2. Detergentes.........................................................................................................25
3.3. Energía.................................................................................................................26
3.4. Tratamientos de desechos..............................................................................26
3.5. Productos médicos y farmacéuticos............................................................29
4. Fuentes enzimáticas.................................................................................................32
5. Mecanismos de biosíntesis de enzimas..............................................................32
6. Manejo de la biosíntesis enzimática.....................................................................35
7. Manipulación genética.............................................................................................35
8. Cinética de la biosíntesis de enzimas..................................................................38
9. Producción de enzimas a gran escala..................................................................39
10. Medios de fermentación.......................................................................................39
11. Recuperación de las enzimas.............................................................................40
IV. CONCLUSIONES........................................................................................................43
V. BIBLIOGRAFÍAS............................................................................................................43
DEDICATORIA
Este presente trabajo le dedicamos

principalmente a Dios, y a nuestros padres por avernos dado
la vida y permitirnos haber llegado a este momento de nuestra
formación profesional.
A nuestros familiares por ser los pilares más importantes y por
demostrarnos siempre su cariño y apoyo incondicional sin
importar nuestras diferencias u opiniones. Al Ingeniero Miguel
por dedicar su tiempo a enseñarnos cosas nuevas e
importantes que nos ayudara en nuestra formación como
futuros ingenieros profesionales y así poder desenvolvernos
mejor en el ámbito laboral en un turo muy cercano.
AGRADECIMIENTO
Los autores de este trabajo agradecemos primeramente a Dios

por mantenernos con salud en estos momentos difíciles que
estamos viviendo, a nuestros familiares por apoyarnos en todo
momento en nuestra carrera universitaria con lo que
necesitamos económica y emocionalmente, también agradecer
al ingeniero Miguel Sánchez García por todas sus sugerencias
para enriquecer y mejorar nuestro trabajo monográfico y por
sus enseñanzas que nos servirán en nuestra carrera como
futuros profesionales.
TECNOLOGÍA ENZIMÁTICA
I. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de
una reacción química, promoviendo así la transformación de diferentes
moléculas en productos específicos. La alta especificidad con la que se llevan
a cabo dichas transformaciones, el volumen reducido de desechos que
generan dichos procesos y las condiciones poco agresivas en las que se
operan, han permitido que estos biocatalizadores se posicionen como
elementos preponderantes en diversos sectores industriales.
En efecto, se considera que en aquellos sectores industriales en donde está
involucrada al menos una reacción química, existe la posibilidad de integrar
una enzima al proceso de transformación. No obstante que las enzimas se han
utilizado desde hace varios siglos en industrias tales como la cervecera, láctea,
de panificación o peletera, no es sino hasta finales del siglo XIX y principios del
XX que se establece su naturaleza o mecanismo de acción. De hecho, aun
cuando la compañía Röhm (Alemania) utilizó por primera vez en 1914 la
enzima tripsina en la industria de detergentes, la naturaleza proteica de las
enzimas fue probada hasta 1926 por Sumner.
Más aún, se considera que su producción por fermentación a gran escala la
inició formalmente la compañía Novo Industri (actualmente Novozymes) en la
primera parte de los años sesenta, al producir una glucoamilasa útil en la
transformación de almidón en glucosa. Es indiscutible el interés que ha
despertado durante las últimas décadas el uso de estos exquisitos
catalizadores en diferentes procesos industriales.
En gran medida, gracias a los grandes avances que ha tenido la biotecnología
en áreas como la microbiología industrial, la biología molecular, la ingeniería de
proteínas y la ingeniería enzimática. Estas técnicas han centrado su atención
en la producción eficiente de biocatalizadores que al mismo tiempo que
conserven su alta quimio-, regio- y estereoselectividad, mejoren su estabilidad,
puedan ser reutilizadas y sean compatibles con tecnologías sustentables y
procesos ambientalmente más limpios. En este sentido, es a partir de los años
ochenta que se desarrollan nuevas herramientas fermentativas para la
producción y comercialización de enzimas a gran escala, dando lugar a una
industria de las enzimas con valores netos de comercialización en el orden de
los miles de millones de dólares (POLANA y MACCABE, 2007).
Al mismo tiempo, mediante las técnicas del ADN recombinante, se establecen

las estrategias necesarias para expresar, de manera heteróloga, enzimas de
diferentes orígenes (animal, vegetal o microbiano) en organismos huéspedes y
aumentar de manera significativa las concentraciones de enzima en los cultivos
(AEHLE, 2007). Actualmente, con el desarrollo de áreas como la genómica y la
proteómica y de herramientas útiles para el análisis y la manipulación de la
estructura de proteínas, es posible no solamente tener acceso a un extenso
universo de nuevas actividades enzimáticas de diferente origen, sino también
manipular, diseñar y mejorar las actividades enzimáticas nuevas y
tradicionales. Las enzimas en solución generalmente son utilizadas una sola
vez debido a la dificultad que representa su recuperación al término de una
reacción.
II. OBJETIVOS
 Conocer las enzimas que se utilizan en la industria alimentaria y sus
procesos de obtención de las mismas.
 Adquirir conocimiento de la biotecnología como ciencia y de la
ingeniería genética como método de obtención de las enzimas
aplicadas a la industria alimentaria
 Conocer el impacto en el medio en que vivimos de la utilización de
estas nuevas técnicas de preparación de alimentos.
III. DESARROLLO
1. ENZIMAS
1.1. DEFINICION ENZIMAS
Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su
elevada especificidad por lo que tienen una amplia aplicación en
diversos sectores industriales. El uso de las enzimas para la
producción de alimentos data del año 2000 A.C., en productos
fermentados como cerveza, vino, pan y queso, aunque fue hasta
finales del siglo XIX que se acuñó el término enzima. En los años
80’s del siglo XX se incorporaron por primera vez a nivel industrial
preparaciones enzimáticas comerciales para incrementar el
contenido nutritivo y la digestibilidad de alimento para ganado. En la
década de los 90’s se produjeron y aprobó el uso de enzimas
recombinantes para queso (EUA) y pan (Reino Unido). Actualmente,
las enzimas se consideran como aditivos en la industria de los

alimentos que pueden modificar la apariencia, textura, valor
nutricional, generar aromas y sabores, además de disminuir el
tiempo de proceso. Su utilización se ha extendido a otras
aplicaciones relacionadas con la industria alimentaria como el
desarrollo de envases activos y biosensores.
1.2. ENZIMAS Y LOS ALIMENTOS

Para García, Quintero, R.(l1993) las enzimas se encuentran en
todos los seres vivos y son piezas esenciales en su funcionamiento.
Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan como
aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación
de compuestos. Una de las características más sobresalientes de
las enzimas es su elevada
especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a
un tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de
industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos
casos, como la obtención de yogurt, producción de cerveza o de
vino, el proceso de fermentación se debe a las enzimas presentes
en los microorganismos que intervienen en el proceso de
producción. Sin embargo, otros procesos de producción de
alimentos, pueden realizarse mediante la acción de las enzimas
aisladas, sin incluir a los microorganismos fue las producen.
Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente
puras extraídas industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de
ellas de las plantas y los animales y con una gran variedad de
actividades para ser utilizadas en la elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de
enzimas recombinantes de gran pureza, fue aportan mayor calidad
al producto final, y optimizan los procesos de producción de
alimentos. Los progresos que se están realizando actualmente en
esta área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de
enzimas en la industria alimenticia.
1.2.1. OLORES Y SABORES – LIPASAS

Las lipasas son un grupo importante dentro de las enzimas que se
producen industrialmente debido a que pueden ser utilizadas en la
obtención de una amplia variedad de productos. Éstas son enzimas
ubicuas, ya que se encuentran en los animales, plantas, hongos y
bacterias, sin embargo, las que se producen industrialmente
provienen de microorganismos, principalmente de hongos. Poseen
una característica única, la capacidad de actuar en la interfaz entre
una fase acuosa y una no acuosa, su estructura característica
presenta una tapa o cubierta que cubre al sitio activo (que es el
lugar donde se lleva a cabo la hidrólisis). Cuando la enzima se
encuentra en la interfaz, la tapa se abre, dejando expuesto el sitio
activo (DEREWENDA et al., 1992). La función biológica de estas
enzimas es catalizar la hidrólisis de lípidos (triacilgliceroles, grasas,
aceites). En la Figura 6 se puede observar la reacción característica
de estas enzimas, donde el triglicérido (a) (que es una molécula que
tiene unidos 3 ácidos grasos al glicerol por un enlace químico de
tipo éster) es hidrolizado por acción de la lipasa para generar los
ácidos grasos libres (b) y el glicerol (c) cuando se trata de una
hidrólisis total. También las lipasas pueden sintetizar ésteres
(compuestos que tienen aroma) cuando la actividad acuosa
(cantidad de agua disponible para reaccionar) es baja, por lo que el
crecimiento de la aplicación comercial de lipasas es muy
significativo y prometedor (DEREWENDA, 1994).
FIGURA N°01
Actualmente se produce un gran número de lipasas a escala

industrial, y la mayoría se utiliza en reacciones de hidrólisis para el
desarrollo de sabor y aromas en los productos lácteos y el
procesamiento de otros alimentos, como la carne, verduras, fruta,
alimentos horneados y cerveza. Sin embargo, como se mencionó
arriba, las lipasas se han empleado con éxito como un catalizador
para la síntesis de ésteres, los cuales se producen a partir de ácidos
grasos de cadena corta y se utilizan como agentes aromatizantes en
la industria alimentaria. Es importante mencionar que las moléculas
de ácidos grasos que contienen los triglicéridos pueden ser todas
iguales (oleico) o pueden ser diferentes. Además, los ácidos grasos
tienen un nombre de acuerdo con su tamaño y estructura, por
ejemplo: el conocido ácido oleico es una molécula que contiene 18
carbonos en su estructura y presenta la unión de dos carbonos por
un doble enlace, y el ácido butírico (del cual está constituida en su
mayoría la grasa de la leche) es una molécula con sólo 4 carbonos.
En este contexto, las lipasas también se han utilizado atrapadas en
soportes inertes para la generación de varios lípidos modificados
como:
a) Lípidos estructurados: Son moléculas de lípidos cuya

composición de ácidos grasos ha sido determinada por un
proceso de laboratorio para mejorar o disminuir la capacidad de
ser utilizada por el humano (biodisponibilidad) de uno o de los
tres ácidos grasos que lo componen. En sentido coloquial, es un
lípido hecho a la medida para una función nutricional o
tecnológica específica. Un ejemplo de estos lípidos es el
triacilglicérido OPO (oleico-palmítico-oleico), con la misma
estructura al de la leche humana, el cual se obtiene de la inter
esterificación (intercambio de moléculas de ácidos grasos en el
lípido) de triplamitina con ácido oleico. Otro ejemplo es la
producción de sustituto de manteca de cacao para chocolate, en
este caso se utiliza una grasa proveniente de una materia prima
barata como el aceite de palma, la cual por interesterificación
enzimática es modificada intercambiando sus ácidos grasos por
los que contiene la manteca de cacao (VALENZUELA et al.,

2002).
b) Sustitutos de grasa bajos en calorías.:

Estructuralmente tienen similitud con las grasas de origen en sus
propiedades físicas, químicas, y organolépticas, pero no constituyen
sustrato para las lipasas digestivas humanas y, por tanto, el aporte
calórico es menor. Éstas se obtienen por modificación enzimática
con lipasas (VALENZUELA et al., 2002).
c) Antioxidantes liofilizados:
Muchos de los antioxidantes utilizados en alimentos limitan su
aplicación debido a que son hidrosolubles (solubles únicamente en
agua). En este contexto, las lipasas son una solución ya que se
utilizan para catalizar la reacción de síntesis de ésteres adicionando
al antioxidante una molécula lipofílica, como puede ser un ácido
graso de cadena larga, aumentando así su solubilidad en grasas y
aceites (liposolubilidad). De esta forma, se han modificado
antioxidantes como los flavonoides, ácido kójico, vitamina E,
vitamina C y compuestos fenólicos, para poderlos adicionar en
alimentos como aceites, aderezos de ensalada, mayonesa, etc.
(VILLENEUVE, 2007)
d) Nutraceúticos:
Son moléculas presentes en los alimentos que aportan un beneficio
a la salud del consumidor (bioactivos). Algunos tienen problemas de
solubilidad en grasas, estabilidad e incluso disponibilidad; las
lipasas pueden llevar a cabo reacciones bioquímicas en moléculas
como el mentol, saponinas o fitoesteroles, que permiten la adición
de ácidos grasos de cadena larga para aumentar su liposolubilidad
o su hidrólisis para aumentar su biodisponibilidad (FERREIRA-DIAS
et al., 2013)
1.2.2. LAS ENZIMAS Y LA ALIMENTACION INFANTIL

ENZIMAS Y ALIMENTACIÓN INFANTIL
Gracias a las enzimas, la alimentación infantil, especialmente la

de los bebés, ha tenido una evolución muy positiva. Hasta no
hace mucho tiempo, uno de los problemas más importantes de
la alimentación maternizada de los bebés se centraba en el perfil
de los ácidos grasos de las fórmulas. El ácido palmítico es el
ácido graso más abundante en la leche materna.
Frecuentemente presenta una forma que facilita la absorción por
parte del bebé. Los preparados tradicionales contenían una
forma de ácido palmítico que no podía ser ingerida por el bebé y
que, además, provocaba una pérdida de calcio en la síntesis del
hueso.
Este problema se solucionó con el empleo de la alfa lipasa, una

enzima producida por el hongo Aspergillus, que puede producir
esta forma natural de ácido palmítico en los preparados lácteos
para bebés prematuros, con resultados muy positivos. Al mismo
tiempo, una de las fuentes de energía más importantes para los
bebes son los hidratos de carbono. Es por ello que se introducen
los cereales en sus dietas. Sin embargo, el almidón suele ser
algo difícil de digerir completamente, y en algunos casos, incluso
puede provocar problemas como flatulencias o molestias
intestinales. La solución ha llegado también de la mano de los
enzimas. Una vez que se tratan los cereales en condiciones
adecuadas, se consigue que el almidón se transforme en
dextrinas y maltodextrinas. Estas sustancias son muy favorables
para la alimentación infantil y carecen de los inconvenientes
antes señalados.
1.2.3. LAS ENZIMAS Y LA CONSERVACION DE

ALIMENTOS
Las enzimas también tienen un papel importante en la conservación

de las características químicas y sensoriales del alimento durante su
proceso y almacenamiento. A nivel industrial es una práctica común
manejar el huevo en polvo, con el fin de tener un producto más
estable y más fácil de manejar. Para este fin, el huevo se debe
secar después de haberle eliminado la glucosa (presente en la
yema, principalmente), utilizando una enzima llamada glucosa

oxidasa. De no hacerlo, durante el secado se llevaría a cabo una
reacción entre la glucosa y las proteínas del huevo, dando como
resultado un polvo de color oscuro. La glucosa oxidasa también
consume oxígeno, por lo que se utiliza para evitar que productos
con alto contenido de grasas se oxiden. Se han desarrollado
empaques para alimentos donde la enzima se encuentra “atrapada”
en el material de empaque de tal forma que consume el oxígeno,
evitando así que el producto se enrancie. Este tipo de empaques se
ha utilizado para mantener las propiedades sensoriales de quesos y
mayonesa durante su almacenamiento (BANKAR et al., 2009).
Durante siglos se han utilizado bacterias ácido lácticas para la
conservación de alimentos. Por mucho tiempo se consideró que el
ácido láctico producido por estos microorganismos era el único
responsable de evitar que otras bacterias se desarrollaran en el
alimento. Recientemente, se ha encontrado que algunas bacterias
lácticas como Pediococcus y Enterococcus, aisladas de productos
cárnicos y quesos, que además producen enzimas que tienen un
efecto inhibitorio contra bacterias patógenas como Salmonella
entérica, Staphylococcus aureus y Listeria monocytogenes.
Dichas enzimas se llaman peptidoglucán hidrolasas y se encargan

de eliminar a los patógenos, debido a la ruptura de su envoltura
celular, con lo que la utilización de estas enzimas en alimentos
podría tener un efecto de bioconservación.
1.2.4. ENZIMAS UTILIZADAS ACTUALMENTE
1.2.5. PREPARADOS ENZIMÁTICOS TECNOLÓGICOS

Para hacer un uso tecnológico de las enzimas, es decir para
incorporarlas a alimentos, es necesario purificarlas, el motivo es
principalmente económico, gracias a esta acción vamos a
obtener una acción enzimática específica, la que buscamos para
nuestro producto, sin que haya otras acciones que puedan
afectar al mismo. Una vez realizado que se han realizado los
procesos de purificación (recogidos en apartado 1) se diluye en
los medios adecuados como pueden ser sales o azucares y

finalmente se obtiene un preparado enzimático tecnológico que
tendrá una actividad catalítica específica. Estos preparados
enzimáticos tecnológicos que contienen las enzimas disueltas
tienen el inconveniente de que solo pueden usarse una vez y
por ello la industria ha desarrollado la posibilidad de fijar las
enzimas en un soporte sobre el que pasar los diferentes
sustratos y así pueden usarse repetidas veces y además este
sistema cuanta con una segunda ventaja, se puede controlar
mejor la reacción al controlar el flujo de sustrato que será la fase
móvil sobre la enzima que actuará de fase estacionaria. Los
preparados de enzimas inmovilizadas pueden ser de tres tipos: -
Enzimas ligadas, la unión al soporte es por una interacción
iónica o covalente, puentes de hidrógeno o interacciones
hidrófobas, estas uniones se consiguen a la matriz gracias a los
péptidos que forman la enzima, generalmente gracias a un
grupo amino libre. - Enzimas encerradas o encapsuladas, las
enzimas se encierran en unas cavidades porosas para que
pueda existir contacto entre la enzima y el sustrato, actualmente
una forma de hacerlo es mediante el uso de microcápsulas. -
Enzimas entrecruzadas, se forma la matriz a partir de un
reactivo bifuncional, como por ejemplo el glutaraldehído, gracias
a este sistema se forma un complejo insoluble pero que
mantiene la actividad catalítica, pero cabe añadir que este tipo
de enzimas inmovilizadas a penas se usa porque no es muy
estable mecánicamente. Las enzimas inmovilizadas tienen una
serie de propiedades que vienen determinadas por el tipo de
matriz en la que se encuentran y por el tipo de inmovilización
que se usa. En cuanto a la cinética de las enzimas inmovilizadas
hay que tener en cuenta que costará más saturarlas que las
enzimas nativas, ya que a través de los poros de la matriz se
produce una disminución del gradiente de concentración.
2. TECNOLOGIA ENZEMATICA
2.1. Historia
La tecnología enzimática tiene su origen en los comienzos de la
humanidad, cuando el hombre elaboraba queso utilizando cuajo (el cual
contiene la enzima renina), sin entender qué sucedía en este proceso,
pero aprovechando igualmente esta molécula tan interesante, cuya
aplicación ha traspasado generaciones, incrementándose sus
posibilidades de uso a medida que ha aumentado el conocimiento en
las áreas biotecnológicas.
Se han realizado muchas revisiones acerca del uso de la tecnología
enzimática en diferentes campos (van Beilen, 2002; Panke y Wubbolts,
2002; Whiteley y Lee, 2006), dentro de los cuales se cuenta las
industrias alimenticia, farmacéutica y química, así como en
biorremediación, donde se muestran las mejoras que la tecnología de
enzimas ha producido en cada una de estas áreas, y los aportes que
esta tecnología ha realizado a la humanidad. Hoy en día, cuando se
aprecian los problemas que el desarrollo de la población mundial ha
creado, dentro de los cuales observamos el deterioro ambiental que
produce, junto con el incremento desbordado de la población mundial,
la falta creciente de alimentos
y el incremento de enfermedades producidas por microorganismos y
virus cada vez más resistentes a
todos los medicamentos conocidos, podemos detenernos un momento
a pensar cuáles son los logros que la tecnología de enzimas ha
entregado al bienestar de la humanidad.
Actualmente, son muchas las industrias donde se emplea la tecnología
enzimática, algunas de ellas son aplicaciones tradicionales que
continúan incorporando enzimas en sus procesos, tales como la
mencionada producción de quesos que ahora emplea, en lugar
de la enzima de origen animal, renina recombinante, producida por
microorganismos.
Aun industrias muy tradicionales, como la cervecera, que tardó en
introducir en sus procesos cambios que involucraran una disminución
en sus tiempos de procesamiento, emplea ahora
diferentes enzimas en la producción del mosto, como celulasas y
amilasas, entre otras. Y nuevas industrias, como la de biocombustibles,
que se encuentra en un auge impresionante buscando una disminución
en la emisión de gases con efecto invernadero, que inició empleando
sustratos como el azúcar y ahora utiliza en sus procesos celulasas y

amilasas, buscando sustratos alternativos en la producción de azúcares
fermentables con el fin de no competir con la producción de alimentos.
2.2. Tecnología enzimática

La tecnología enzimática tiene como objetivo la superación de todos
aquellos inconvenientes que parecen retrasar la aplicación de las
enzimas en estos procesos a escala industrial, las enzimas son
proteínas cuya función biológica es catalizar las reacciones que
suceden en las células. Esta área tiene aplicaciones desde tiempos
remotos como la fermentación, actualmente en diferentes industrias a
diferentes niveles, ya que implica la utilización de sistemas enzimáticos
diversos que optimizan el procesamiento en la obtención de detergente,
aditivos alimenticios, productos químicos y farmacéuticos. La tecnología
enzimática se presenta como alternativa biotecnológica basada en que
las industrias desarrollen productos de calidad homogénea, aprovechen
óptimamente sus materias primas, aceleres sus procesos de
producción, minimicen desperdicios y disminuyan el deterioro del medio
ambiente.
2.3. Las enzimas como catalizadores

Las enzimas son catalizadores de origen biológico que parecen cumplir
muchos de los requisitos necesarios para impulsar esta nueva industria
química. Son catalizadores muy activos en medios acuosos y en
condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH, etc. Son
catalizadores muy específicos: pueden modificar un único substrato en
una mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir
entre dos isómeros de una mezcla racémica de un compuesto quiral,
Son catalizadores muy selectivos: pueden modificar un único enlace o
un único grupo funcional en una molécula que tenga varias posiciones
modificables. A pesar de esas excelentes propiedades catalíticas, las
enzimas han ido evolucionando a través de los siglos para cumplir
mejor las necesidades fisiológicas de los seres vivos y no para ser
utilizadas en sistemas químicos industriales. Así, las enzimas son
catalizadores solubles, generalmente muy inestables y que sufren
inhibiciones por substratos y productos. Además, las enzimas muchas
veces no poseen todas las propiedades ideales (actividad, selectividad,

etc) cuando queremos que catalicen procesos distintos de los naturales
(por síntesis en lugar de hidrólisis), sobre substratos no naturales, en
condiciones experimentales no convencionales (en disolventes
orgánicos no-tóxicos).
2.4. Tecnología enzimática moderna

A mediados de los años 50, la tecnología de las enzimas vivió su época
de gran esplendor, creciendo a un ritmo desenfrenado. El progreso de
la bioquímica ha derivado en una mejor comprensión de la gran
variedad de enzimas presentes en las células vivas, así como un mejor
conocimiento acerca de su modo de acción. Por ejemplo, su eficacia se
puede aumentar extrayéndolas de los microorganismos y
manteniéndolas aisladas. Las enzimas purificadas a través de este
sistema no pierden sus propiedades; al contrario, estas preparaciones
"sin células" devienen incluso más eficaces.
"A comienzos de 1970 la tecnología enzimática comenzaba a entrar en
periodo de desarrollo industrial, dirigido a la producción de aminoácidos
y azúcares a partir de glucosa insonorizada. En aquel momento, los
mercados europeos y americanos se encontraban dominados por la
comercialización de las enzimas proteolíticas utilizadas en la industria
de los detergentes, pero existían grandes expectativas sobre el
mercado de enzimas aplicadas a la industria alimentaria, al cual se le
auguraba un crecimiento importante (Dunilla, 1980; Lewis y Kristiansen,
1985).
En 1981 el mercado mundial del azúcar se valoró en 200 millones de

dólares y en 1985 la oficina de Valores Tecnológicos de USA lo cifraban
en 250 millones. La interpretación más clara es el mercado para las
enzimas utilizadas en la industria ha crecido espectacularmente a lo
largo de los años 1970, y que este crecimiento ha sido paralelo al
desarrollo de un gran número de aplicaciones a la industria alimentaria.
Se puede esperar en el futuro que el mercado experimente un aumento
cuando las enzimas comiencen a utilizarse en procesos de producción
de la industria química."(1) En época más reciente se ha visto que
puede utilizarse diversos tejidos vegetales y homogenados tisulares,
obtenidos de distintas fuentes, como alternativas a las células

microbianas y a las enzimas purificadas. Por consiguiente, la conclusión
evidente es que existen una serie de preparaciones biocatalíticas para
resolver una situación concreta, entre las cuales debe realizarse una
elección. Por tanto, es conveniente considerar los criterios que debe
manejarse en la elección del biocatalizador.
2.5. Industrias tradicionales y enzimas asociadas

Las aplicaciones industriales tradicionales se refieren a la producción de
una transformación útil por alguna enzima, bien sea natural o añadida
intencionalmente. Entre las que podemos citar.
 Fermentación. "La fermentación alcohólica es un
ejemplo conocido de los procedimientos en que se
efectúan alteraciones enzimáticas, tanto cuando se
agrega alguna enzima como cuando se añade algún
microbio vivo (levadura). Primero se calienta el grano
amiláceo para gelatinizar el almidón, y luego se añade
malta (que contienen enzimas diastásicas) para convertir
el almidón en azúcar fermentable (maltosa). Si el
producto que se desea obtener es alcohol, se agrega
entonces levadura. El empleo de amilasa en forma de
malta es indudablemente la mayor aplicación industrial
que tiene las enzimas, pero no es del todo conocida la
acción de estas amilasas. La elaboración de vinagre con
alcoholes es un proceso enzímico producido por un
microbio vivo (Acetobacter acetil). Como el alcohol es
oxidado y convertido en ácido acético con oxígeno de la
atmósfera. Aislada de las bacterias, la enzima cataliza
igualmente la oxidación, pero es mucho más económico
valerse de la célula viva intacta.
 Curtición. Primero se quitan a las pieles el pelo y el

exceso de carne y luego se ponen en remojo para que se
hinchen y se vuelvan más o menos porosas y
permeables a las sustancias curtientes. El primer remojo
se ha efectuado siempre mediante la acción enzimática.
Cuando se observó que la hinchazón era producida

parcial o totalmente por enzimas protealítina impura. La
cantidad de material enzimático que se usa en la
industria de curtiduría representa probablemente la
mayor aplicación industrial de las enzimas después de la
industria de fermentación.
 Fabricación de queso. La operación más importante en

la fabricación de queso es la coagulación de la caseína
de la leche, que luego se trata para convertirla en queso.
Se puede coagular la caseína mediante la adición de
ácido o de enzimas quesos se fabrica coagulada la
caseína con rennina, esta probablemente tiene una
acción proteolítica muy débil que continua en el queso.
La rennina produce un coágulo elástico del que se
exprime fácilmente el suero. No es la única porteínasa
que se usa en la elaboración del queso, pues también se
emplea mezclas de rennina con pepsina. Asimismo, se
ha usado la papaína, y en este caso al parecer se
asegura la proteólisis durante el añejamiento del queso.
En los países balcánicos se emplea jugo de higos (que
contiene gran proporción de enzimas proteolíticas ficina).
Para preparar el coágulo. Las diferentes enzimas
coagulantes hacen variar notablemente la naturaleza del
queso.
 Elaboración de pan. Aún se discute el papel que

desempeñan en la fabricación del pan las enzimas que
se hallan en la harina. La harina cruda contiene cantidad
relativamente pequeña de muchas enzimas, incluso una
proteína del tipo de la papaína, que según creen algunos
reblandece la masa. Al igual que todas las enzimas del
tipo de la papaína, la proteinasa de la harina es
inactivada por la oxidación. La harina de trigo contiene
también pequeña cantidad de amilasa y gran proporción
de amilasa. La adición de la amilasa a la harina,
generalmente en forma de harina de trigo malteado,
ocasiona aumento de volumen de la hogaza. La amilasa

agregada hidroliza parte del almidón y lo convierte en
maltosa, con lo cual suministra más azúcar para que
fermente la levadura y origina la generación de mayor
cantidad de dióxido de carbono. La amilasa que ya existe
en la harina coopera probablemente en el proceso
mediante la desintegración de las dextrinas formadas por
la amilasa.
1.1. Proteinasas. Son sustratos de las poteinasa todas las

proteínas excepto las queratinas. La hidrólisis es ordinariamente
muy lenta. Las proteinasas desintegran también péptidos
sencillos, pero de ordinario con mucha lentitud. Los productos
superiores de degradación de las proteínas son descompuestos
rápidamente. Los aminoácidos pueden ser liberados por acción
proteolítica.
 Renina. Se halla en el cuarto estómago de las terneras.

Su acción proteolítica, si la tiene, es muy débil. Es un
poderoso agente coagulador de la leche (pH óptimo
aproximadamente 5.4).
 Papaína. Se halla en el látex del fruto verde de la
papaya. Es típica de muchas enzimas vegetales como la
ficina de la leche de higuerón, la asclepaína del
vencetósigo y la bromelina del ananás. Una de sus
características es su contenido de grupos SH, de que
parece depender la actividad de la enzima. Por oxidación
ligera se vuelve inactiva, pero es reactivada por agentes
reductores, como la cisteína, HCN y otros, incluso los
grupos SH en las proteínas que están siendo digeridas
por las enzimas parcialmente activas. La papaína es
relativamente resistente con el calor, y empleada a
temperaturas de 50 a 60°C, es muy rápida la proteólisis.
La enzima coagula fácilmente la leche. Los
microorganismos vivos son atacados rara vez por las
proteinasas, pero la papaína ataca ciertos parásitos
intestinales (áscaris) vivos. Descompone la hipurilamida

con desprendimiento de amoniaco.
1.2. Carbohidrasas. Descomponen residuos de azúcares de

carbohidratos superiores.
 Amilasa. Se hallan en las glándulas salivales, el
páncreas, hongos, bacterias y la malta, que las contienen
en abundancia. Descomponen los almidones y el
glucógeno en dextrinas y disocian lentamente las
dextrinas en maltosa y cantidad mínima de glucosa.
Destruyen la estructura en cadenas ramificada del
almidón (amilo pectina) y el glucógeno. Con el tempo
pueden efectuar la destrucción casi total del almidón. La
amilasa de malta requiere calcio y puede ser una
proteína cálcica. La amilasa animal necesita cloruro.
 Amilasa. Se halla en las plantas superiores, los granos
la producen en abundancia. Las enzimas de los granos
descomponen totalmente la amilasa y la convierte
directamente en maltosa, también descompone el amilo
pectina (la porción de cadena ramificada del almidón) y
el glucógeno, pero su acción se detiene donde se
ramifica la cadena de hidratos de carbono. Cuando se
rompe las cadenas ramificadas de hidratos de carbono
entre las ramas (en presencia de amilasa), la amilasa
ataca los fragmentos de cadena recta así formados. De
esta manera, las dos enzimas juntas hidrolizan más
rápidamente el almidón que cualquiera de ellas por
separado.
3. Aplicaciones industriales
En relación con las enzimas, la tecnología moderna contribuye al
ahorro. Por ejemplo, permite la utilización del excedente de suero
derivado de la fabricación del queso. La lactosa transforma el azúcar
del suero en una mezcla de glucosa y galactosa con un sabor más
dulce. Así, se refina el producto y se concentra en una especie de
jarabe cuyo sabor recuerda el de la miel, con lo que las aplicaciones en
el sector de la confitería industrial se hacen innumerables. Se usan

también muchos otros tratamientos de las enzimas en la producción de
edulcorantes modernos. Por ejemplo, EE.UU. se puede constatar que el
jarabe del almidón de maíz tiene un alto contenido en fructosa, razón
por la cual ha llegado a eclipsado a la sacarosa. Las enzimas presentan
muchísimas aplicaciones. Con los procedimientos modernos de
fabricación de alimentos, benefician tanto a los sectores industriales
como a los consumidores. Sus características específicas permiten a
los industriales ejercer un control de calidad más estricto. Con un menor
consumo de energía y unas condiciones de tratamiento más ligeras, su
eficacia favorece el entorno. Pueden utilizarse para tratar los desechos
biológicos resultantes de la fabricación de alimentos, puesto que las
propias enzimas son biodegradables. Mediante una rápida absorción
natural, las enzimas son el típico ejemplo de "tecnología verde"
3.1. Alimentos
La utilización empírica de preparaciones enzimáticas en la
elaboración de alimentos es muy antigua. El cuajo, por ejemplo,
se utiliza en la elaboración de quesos desde la prehistoria,
mientras que las civilizaciones precolombinas ya utilizaban el
zumo de la papaya. Sin embargo, hasta 1897 no quedó
totalmente demostrado que los efectos asociados a ciertos
materiales biológicos, como el cuajo o las levaduras pudieran
individualizarse en una estructura química definida, llamada
enzima, aislable en principio del organismo vivo global. Desde
hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puros
y con una gran variedad de actividades susceptibles de utilizarse
en la elaboración de alimentos. Los progresos que están
realizando actualmente la ingeniería genética y la biotecnología
permiten augurar un desarrollo cada vez mayor del uso de los
enzimas, al disponer de un suministro continuo de materiales
con la actividad deseada aprecios razonables.
a) Los enzimas son piezas esenciales en el funcionamiento
de todos los organismos vivos, actuando como
catalizadores de las reacciones de síntesis y
degradación que tienen lugar en ellos.
b) La utilización de enzimas en los alimentos presenta una

serie de ventajas, además de las de índole económica o
tecnológica. La gran especificidad de acción que tienen
los enzimas hace que no se produzcan reacciones
laterales imprevistas. Asimismo, se puede trabajar en
condiciones moderadas, especialmente de temperatura,
lo que evita alteraciones de los componentes más lábiles
del alimento. Desde el punto de vista de la salud, puede
considerarse que las acciones enzimáticas son, en último
extremo, naturales. Además, los enzimas pueden
inactivarse fácilmente cuando se considere que ya han
realizado su misión, quedando entonces asimilados al
resto de las proteínas presentes en el alimento.
c) Para garantizar la seguridad de su uso deben tenerse en
cuenta no obstante algunas consideraciones: en aquellos
enzimas que sean producidos por microorganismos,
estos no deben ser patógenos ni sintetizar a la vez
toxinas, antibióticos, etc. Los microorganismos ideales
son aquellos que tienen ya una larga tradición de uso en
los alimentos (levaduras de la industria cervecera,
fermentos lácticos, etc.). Además, tanto los materiales de
partida como el procesado y conservación del producto
final deben ser acordes con las prácticas habituales de la
industria alimentaría por lo que respecta a pureza,
ausencia de contaminantes, higiene, etc.
d) Los enzimas utilizados dependen de la industria y del
tipo de acción que se desee obtener, siendo éste un
campo en franca expansión. A continuación, se
mencionan solamente algunos ejemplos.
3.1.1. Industria láctea

Como se ha indicado, el cuajo del estómago de los
rumiantes es un producto clásico en la elaboración de
quesos, y su empleo está ya citado en la Ilíada y en la
Odisea. Sin embargo, el cuajo se obtuvo como preparación
enzimática relativamente pura solo en 1879. Está formado
por la mezcla de dos enzimas digestivos (quimosina y
pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jóvenes.

Estos enzimas rompen la caseína de la leche y producen su
coagulación. Desde los años sesenta se utilizan también
otros enzimas con una acción semejante obtenidos a partir
de microorganismos o de vegetales.
 Actualmente empieza a ser importante también la
lactasa, un enzima que rompe la lactosa, que es el
azúcar de la leche. Muchas personas no pueden
digerir este azúcar, por lo que la leche les causa
trastornos intestinales. Ya se comercializa leche a la
que se le ha añadido el enzima para eliminar la
lactosa.
3.1.2. Panadería
En panadería se utiliza la lipoxidasa, simultáneamente como
blanqueante de la harina y para mejorar su comportamiento
en el amasado. La forma en la que se añade es usualmente
como harina de soja o de otras leguminosas, que la
contienen en abundancia. Para facilitar la acción de la
levadura, se añade amilasa, normalmente en forma de
harina de malta, aunque en algunos países se utilizan
enzimas procedentes de mohos ya que la adición de malta
altera algo el color del pan. La utilización de agentes
químicos para el blanqueado de la harina está prohibida en
España.
A veces se utilizan también proteasas para romper la
estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa.
Este tratamiento es importante en la fabricación de
bizcochos.
3.1.3. Cervecería
A principios de este siglo (1911) se patentó la utilización de
la papaína para fragmentar las proteínas presentes en la
cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el
almacenamiento o la refrigeración, y este método todavía se
sigue utilizando. Este enzima se obtiene de la papaya. Un
enzima semejante, la bromelaína, se obtiene de la piña

tropical. Un proceso fundamental de la fabricación de la
cerveza, la rotura del almidón para formar azúcares sencillos
que luego serán fermentados por las levaduras, lo realizan
las amilasas presentes en la malta, que pueden añadirse
procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo
contrario, que la actividad propia de la malta permita
transformar aún más almidón del que contiene. Cuando esto
es así, las industrias cerveceras añaden almidón de patata o
de arroz para aprovechar al máximo la actividad enzimática.
- Fabricación de zumos A veces la pulpa de las frutas hace
que los zumos sean turbios y demasiado viscosos,
produciéndose también ocasionalmente problemas en la
extracción y en su eventual concentración. Esto es debido a
la presencia de pectinas (Véase página...), que pueden
destruirse por la acción de enzimas presentes en el propio
zumo o bien por enzimas añadidas obtenidas de fuentes
externas. Esta destrucción requiere la actuación de varios
enzimas distintos, uno de los cuales produce metanol, que
es tóxico, aunque la cantidad producida no llegue a ser
preocupante para la salud.
3.1.4. Fabricación de glucosa y fructosa a partir del

maíz
Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes
de glucosa o fructosa a partir de almidón de maíz. Estos
jarabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes,
conservas de frutas, repostería, etc. en lugar del azúcar de
caña o de remolacha. La forma antigua de obtener estos
jarabes, por hidrólisis del almidón con un ácido, ha sido
prácticamente desplazada en los últimos 15 años por la
hidrólisis enzimática, que permite obtener un jarabe de
glucosa de mucha mayor calidad y a un costo muy
competitivo. De hecho, la CE ha limitado severamente la
producción de estos jarabes para evitar el hundimiento de la
industria azucarera clásica. Los enzimas utilizados son las
alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa formada
puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más

dulce, utilizando el enzima glucosa-someraza, usualmente
inmovilizado en un soporte sólido.
3.1.5. Refinado de azúcar

La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la
remolacha azucarera puede complicarse por la presencia de
rafinosa, un trisacárido que previene la cristalización. Para
incrementar la recuperación del azúcar y mejorar el proceso,
la rafinosa puede degradarse enzimáticamente. El resultado
de esta degradación es doble; por un lado, favorece la
cristalización y, además, produce sacarosa como uno de los
productos del hidrólisis. La enzima galactosida es producida
por el hongo Morteirella vinaceae raffinosutilizer y puede ser
empleada convenientemente para inmovilizar los residuos
micelares que producen este organismo. La reacción
hidrolítica se efectúa a pH superior a 5 para evitar la
inversión de la sacarosa catalizada por el medio ácido.
Algunas veces, se requiere un tratamiento similar en el
proceso de obtención a partir de la caña de azúcar, donde el
almidón es hidrolizado antes de la cristalización mediante el
uso de amilasa.
1.2.1. Otras aplicaciones. Los enzimas se utilizan en la industria

alimentaria de muchas otras formas, en aplicaciones menos
importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en
la fabricación de productos derivados de huevos, las trazas
de glucosa presentes, que podrían oscurecerlos, se eliminan
con la acción combinada de dos enzimas, la glucosa-oxidasa
y la catalasa. Por otra parte, la papaína y bromelaína,
enzimas que rompen las proteínas, se pueden utilizar,
fundamentalmente durante el cocinado doméstico, para
ablandar la carne
3.2. Detergentes
Entre otros aditivos importantes que se encuentran en los
detergentes están las enzimas, los cuales por lo general son
sustancias de naturaleza proteínica, que se encargan de

catalizar las reacciones en los seres vivos. La tecnología de
enzimas en los detergentes se desarrolló a partir de la década
de los años 60, como una herramienta más de éstos para atacar
ciertos sustratos (generalmente proteicos) específicos. Las más
comunes son las llamadas proteasas, las cuales degradan
restos de proteínas; y las lipasas que pueden atacar restos de
sustratos lípidos que son los que comúnmente se adhieren a la
ropa y a ellas se les adhieren el resto de la suciedad como
polvo, restos de otros compuestos orgánicos etcétera. Los
detergentes que contienen enzimas se les llama detergentes
biológicos.
Efectos de enzimas activas Como se mencionó anteriormente,

algunos detergentes contienen enzimas, las cuales atacan
sustratos orgánicos específicos. El problema se presenta al usar
exceso de estos detergentes, con lo cual se desechan enzimas
activas al drenaje, las cuales al llegar a los cuerpos de agua
provocarán daños en los seres vivos presentes en éstos, por
acción directa sobre ellos o sobre los nutrientes que componen
su dieta alimenticia.
Otros efectos. Entre otros efectos secundarios producidos por

los detergentes es que afectan procesos de tratamiento de las
aguas residuales, por ejemplo: cambios en la demanda
bioquímica de oxígeno y en los sólidos suspendidos, efectos
corrosivos en algunas partes mecánicas de las plantas,
interferencias en el proceso de cloración y en la determinación
de oxígeno disuelto y algunos aditivos en los detergentes
pueden intervenir en la formación de flóculos (agrupaciones de
partículas suspendidas).
3.3. Energía
Otra actividad que llama a las aplicaciones biotecnológicas es la
producción de energía, siendo la ventaja de las fuentes
orgánicas con respecto a los combustibles fósiles el que las
primeras sean renovables. Cada año crecen unos 200 mil
millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de

las cuales los humanos usamos sólo un 3%. Por lo tanto, este
rubro ofrece un enorme potencial que puede ser aprovechado.
Un ejemplo clásico de biocombustible es el alcohol obtenido por
fermentación de material rico en azúcares y almidón, o de
residuos orgánicos varios, incluyendo los forestales. El principal
obstáculo para la viabilidad de esta propuesta es el costo,
puesto que el petróleo sigue siendo más barato. Sin embargo,
los avances tecnológicos están permitiendo acortar la brecha.
Hay también diversos sectores de la industria en los que la
adaptación o sustitución de procesos químicos o físico-químicos
por otros de base biológica puede contribuir al desarrollo
sustentable. Beneficios concretos a escala industrial ya se
observan con la introducción de enzimas en la producción de
celulosa, de textiles y del cuero, entre otros.
3.4. Tratamientos de desechos

Pero es el tratamiento de desechos donde la biotecnología
puede tener un mayor impacto a nivel mundial. Los Estados
Unidos gastan US$ 40 mil millones al año para combatir la
polución que generan los 600 millones de toneladas de
desechos industriales. Bacterias, micro algas, levaduras, hongos
y plantas han mostrado una notable eficiencia para metabolizar
residuos orgánicos, xenobióticos y metales pesados
(biorremediación y fitorremediación), reduciendo hasta 20 veces
el costo involucrado en la incineración de dichos residuos. Por
otra parte, se han hecho grandes avances en el tratamiento de
derrames de petróleo con microorganismos. En fin, hay muchas
otras áreas susceptibles de ser abordadas exitosamente
mediante el empleo de diversas biotecnologías. Sin embargo, a
pesar de los promisorios resultados obtenidos hasta el
momento, persisten aún varias limitaciones técnicas y
económicas que requieren ser resueltas. Por ello, la
biotecnología no debe ser vista como una panacea y en cada
caso habrá que ponderar sus ventajas con respecto a las
tecnologías tradicionales. Al considerar las aplicaciones
enzimáticas en el tratamiento de los residuos, se debe hacer
hincapié entre las situaciones donde el residuo de un proceso es

el material crudo y los siguientes, por ejemplo, conversión de
almidones, y procesos que ayudan a reducir los costos
asociados del tratamiento. Existen un amplio número de
industrias de procesamiento de alimentos que producen
residuos que necesariamente deben ser posteriormente
tratados.
La aplicación de grupos de enzimas depende de la necesidad de
hidrolizar polímeros complejos para incrementar su posterior
degradación microbiológico. Entre los diversos ejemplos se
puede incluir el empleo de las lipasas asociadas con cultivos
bacterianos para eliminar los depósitos de grasa procedentes de
las paredes de las tuberías que transportan el efluente. Otra
enzima degradante de polímeros utilizados de forma similar son
las celulosas, proteinasas y amilasas. Una aplicación particular
que puede describirse como tratamiento de residuos, es el
empleo de proteinasas en las preparaciones comerciales de
detergentes, denominadas como polvo de lavado biológico.
Además de estas hidrólisis de materiales poliméricos, existen
también aplicaciones de enzimas capaces de degradar
compuestos altamente tóxicos que podrían inhibir procesos de
tratamiento basado en el empleo microbiológico. Un ejemplo
específico es el uso de la peroxidasa de la cola de caballo para
iniciar la degradación de fenoles y aminas aromáticas que se
presentan en muchas industrias con aguas residuales. "(8) En
términos más Tratamiento de desechos
"Pero es el tratamiento de desechos donde la biotecnología
puede tener un mayor impacto a nivel mundial. Los Estados
Unidos gastan US$ 40 mil millones al año para combatir la
polución que generan los 600 millones de toneladas de
desechos industriales. Bacterias, micro algas, levaduras, hongos
y plantas han mostrado una notable eficiencia para metabolizar
residuos orgánicos, xenobióticos y metales pesados
(biorremediación y fitorremediación), reduciendo hasta 20 veces
el costo involucrado en la incineración de dichos residuos. Por
otra parte, se han hecho grandes avances en el tratamiento de
derrames de petróleo con microorganismos. En fin, hay muchas
otras áreas susceptibles de ser abordadas exitosamente

mediante el empleo de diversas biotecnologías. Sin embargo, a
pesar de los promisorios resultados obtenidos hasta el
momento, persisten aún varias limitaciones técnicas y
económicas que requieren ser resueltas. Por ello, la
biotecnología no debe ser vista como una panacea y en cada
caso habrá que ponderar sus ventajas con respecto a las
tecnologías tradicionales. Al considerar las aplicaciones
enzimáticas en el tratamiento de los residuos, se debe hacer
hincapié entre las situaciones donde el residuo de un proceso es
el material crudo y los siguientes, por ejemplo, conversión de
almidones, y procesos que ayudan a reducir los costos
asociados del tratamiento. Existen un amplio número de
industrias de procesamiento de alimentos que producen
residuos que necesariamente deben ser posteriormente
tratados.
La aplicación de grupos de enzimas depende de la necesidad de
hidrolizar polímeros complejos para incrementar su posterior
degradación microbiológico. Entre los diversos ejemplos se
puede incluir el empleo de las lipasas asociadas con cultivos
bacterianos para eliminar los depósitos de grasa procedentes de
las paredes de las tuberías que transportan el efluente. Otra
enzima degradante de polímeros utilizados de forma similar son
las celulosas, proteinasas y amilasas. Una aplicación particular
que puede describirse como tratamiento de residuos, es el
empleo de proteinasas en las preparaciones comerciales de
detergentes, denominadas como polvo de lavado biológico.
Además de estas hidrólisis de materiales poliméricos, existen

también aplicaciones de enzimas capaces de degradar
compuestos altamente tóxicos que podrían inhibir procesos de
tratamiento basado en el empleo microbiológico. Un ejemplo
específico es el uso de la peroxidasa de la cola de caballo para
iniciar la degradación de fenoles y aminas aromáticas que se
presentan en muchas industrias con aguas residuales. En
términos más amplio es posible anticipar que los procesos
basados en el empleo de organismos construidos
genéticamente para degradar los compuestos indicados

anteriormente, podría representar un proceso mucho más
económico. amplio es posible anticipar que los procesos
basados en el empleo de organismos construidos
genéticamente para degradar los compuestos indicados
anteriormente, podría representar un proceso mucho más
económico.
3.5. Productos médicos y farmacéuticos

Aunque las posibilidades de utilización de las enzimas en la
medicina y campos relacionados sean potencialmente inmersas,
en la actualidad el número concreto de aplicaciones es
relativamente pequeño. No obstante, los resultados obtenidos
con este pequeño número de ideas afortunadamente son
realmente excitantes y demuestran claramente la capacidad
potencial existente en las técnicas empleadas. Puesto que las
aplicaciones médicas y farmacéuticas de las enzimas abarcan
un amplio espectro de materias, es conveniente dividirlas en tres
áreas importantes de interés: terapia enzimática, uso analítico y
productos de compuestos farmacéuticos. Cada una de estas
áreas, aunque cubre un gran número de aplicaciones, presenta
una serie de principios predominantes que son esencialmente
para que la utilización de las enzimas se realice con éxito. A
diferencia de otros usos industriales para las enzimas, las
aplicaciones médicas y farmacéuticas de las mismas requieren
generalmente pequeñas cantidades de enzimas muy
purificadas. En parte, esto refleja el hecho de que para una
enzima sea efectiva sólo debe modificarse heléelos compuestos
de interés contenido en un fluido o tejidos fisiológicos complejo.
Esto contrasta con muchos procesos industriales en los que el
medio de cultivo está relativamente bien definido y por,
consiguiente, puede utilizarse un extracto enzimático sin
purificar. Además, si el destino de una enzima o de un producto
obtenido por métodos enzimáticos es su administración a un
paciente, resuelta evidente que el preparado debe contener las
menores cantidades posibles de material extraño para evitar

probables efectos secundarios.
3.5.1. Producción de aminoácidos enzimáticamente.

La producción de aminoácidos mediante tecnología con
enzimas está adaptada convenientemente. Aunque se
pueden sintetizar empleando un proceso químico, se debe
señalar que en este caso se obtiene una mezcla de D y L
isómeros. Puesto que solamente el L-isómero es
biológicamente activo, la mezcla debe ser separada en sus
dos componentes. Este proceso puede llevarse a cabo
mediante el empleo de la enzima aminoacilasa. Una vez
sintetizado, la mezcla del DL aminoácidos se acetilo. En la
producción de otros aminoácidos se han incluido también
una etapa mediada por enzimas, incluyendo a la D-
feniglicina, utilizada en la síntesis de penicilina semisintética,
y en el caso del L triptófano, un aminoácido esencial que
puede sintetizarse a partir del indol. Estas son dos áreas
importantes en el desarrollo de esta tecnología. En términos
de aplicación a gran escala, la producción de aminoácidos
esenciales como suplementos dietéticos presenta una
importancia particular. Si una proteína celular sencilla queda
establecida en los mercados de alimentación animal y
humana, se puede esperar que la demanda para
aminoácidos esenciales incrementaría, ya que muchas
proteínas microbianas son deficitarias en algunos de estos
residuos cruciales.
3.5.2. Tratamientos terapéuticos con enzimas

El fundamento de esta forma de terapia es simplemente la
administración de una enzima concreta a un paciente,
esperando con optimismo que produzca una progresiva
mejoría en el mismo. El problema principal relacionado con
este método es que la respuesta defensiva del organismo
inactive o eliminen los compuestos extraños incorporados.
En consecuencia, cualquier tratamiento que utilice la
administración de una enzima, bien por vía sanguínea o por

cualquier otra, debe tener en cuenta este posible
inconveniente.
3.5.3. Órganos artificiales

Para sustituir algunas funciones del riñón y el hígado se han
desarrollado órganos artificiales que contienen enzimas. Una
lesión renal crónica se trata con hemodiálisis periódica, a
menos que sea posible el trasplante del órgano. El hígado es
un órgano multifuncional y sería imposible conseguir un
sustituto artificial con la tecnología disponible actualmente.
Sin embargo, sí puede reproducirse una función importante
del hígado: la desintoxicación. A partir de células hepáticas
se pueden obtener varias enzimas microsomales capaces de
llevar a cabo la desintoxicación de una gran variedad de
compuestos
.
3.5.4. Aplicaciones Analíticas

En la medicina moderna, el análisis de las distintas muestras
fisiológicas tiene un papel clave y, dentro del mismo el uso
de las enzimas (tanto en forma libre como inmovilizadas)
constituyen un aspecto muy destacado. Los tipos de
aplicación de las enzimas al análisis se pueden dividir en dos
grandes grupos. El primero de ellos recije aquellos métodos
que miden directamente un compuesto, mientras que el
segundo lo hace con aquellos que utilizan una enzima para
amplificar otra respuesta (por ejemplo, inmunoencarios con
enzimas acopladas).
3.5.5. Antibióticos semi-sintéticos.

Las penicilinas semisintéticas son los principales productos
farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimático. El
método de fermentación tradicional permite producir la
bencil-penisilína (penicilina g) como la fenoximetil- penicilina
(penicilina b) y en el pasado estos dos antibióticos con gran
éxito. Sin embargo, estos compuestos presentan limitaciones

en su eficacia contra ciertas bacterias patógenas.
3.5.6. Esteroides.
Los esteroides se utilizan en un gran número de preparados
farmacéuticos (por ejemplo, la píldora contraceptiva y los
antinflamatorios), por lo que los procesos empleados en la
producción de estas sustancias presentan una considerable
importancia económica.
4. Fuentes enzimáticas
Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y
microbiana.
 Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las proteasas,
carbohidrasas (las cuales descomponen residuos de azúcares
de carbohidratos superiores, a-amilasas y b-amilasa.
 Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa (Lipasa se
produce en la mucosa gástrica, el páncreas y las semillas de
ricino, fosfatasas: Se obtiene de tejidos animales óseo,
muscular, tripsina y quimo tripsina se produce en el páncreas y,
pectasas)
 Las enzimas del tipo microbiano provienen de. Bacterias,
hongos.
5. Mecanismos de biosíntesis de enzimas

La degradación de compuestos requiere enzimas. Los agentes que
afectan a la presencia o actividad de las enzimas afectan también al
crecimiento de los organismos. Las enzimas constitutivas se producen
estén presentes o no los substratos (ej. glicolisis). Las enzimas
inducibles sólo se producen cuando los substratos están presentes. El
control de enzimas es por medio de actividad o síntesis.
Generalmente, el control de actividad de las enzimas es por encendido
o apagado de las enzimas y está asociado con enzimas alostéricas
durante la inhibición de feedback. como Cuando los productos en una
vía aumentan, ellos mismos producen feedback a la primera enzima de

la vía y cierran la síntesis de los productos finales e intermedios.
FIGURA N° 02
 Vías ramificadas Feedback acumulativo: ni F ni H pueden

reducir separadamente por completo la actividad de e1,
posiblemente cada uno puede lograr una reducción parcial pero
juntos pueden pararla totalmente.
FIGURA N° 03
 Feedback secuencial: F y H provocan feedback en e4 y e6

respectivamente provocando la acumulación de D. D entonces
produce feedback sobre e1.
FIGURA N° 04
 Feedback multivalente: ni F ni H por separado producen efecto

alguno en e1, pero juntos tienen actividad inhibitoria.
FIGURA N° 05
Pero
también puede darse un control de la síntesis de enzimas a nivel

genético (operón). Inducción El gen regulador sintetiza un represor
activo. En ausencia de substrato (inductor), el represor activo se une al
operador e impide a la ARN polimerasa unirse al promotor para la
transcripción del mRNA. Si el substrato está presente se une al represor
activo que se inactiva y permite la transcripción del mRNA.
Represión del producto final El gen regulador sintetiza un represor
inactivo. Si hay poca cantidad de producto final el represor inactivo no
se une al operador y permite la transcripción del mRNA. Si el producto
final es abundante se une al represor inactivo que se activa y ahora el
represor activo se une al operador y previene la transcripción del
mRNA.
6. Manejo de la biosíntesis enzimática

El criterio de viabilidad económica de un proceso está estrechamente
relacionado con las normas legislativas que rigen tanto para las
operaciones que los componen como para la pureza del producto final.
Muchas restricciones legales se refieren a materias de seguridad que

afectan, por un lado, a la maquinaria utilizada en el proceso y, por otro,
a los planes posteriores con el producto. evidentemente a la hora de
calcular los costos de un proceso, deben tenerse en cuenta los
destinados a cubrir los requisitos legales correspondientes. En el caso
de materiales biológicos existen varias áreas que presentan u riesgo
potencial de efectos nocivos.
 Microbiología
 Toxicidad química
 Toxicidad relacionada con la actividad de las encimas
 Reacciones alérgicas
7. Manipulación genética
El interés de los explotadores agrícolas y los empresarios del sector
alimentario por las cosechas modificadas genéticamente se explica
debido a todo el potencial económico y ecológico que se ha
demostrado. Sin duda alguna, la biotecnología desempeña una función
muy importante en una producción y preparación de víveres duradera
de cara al futuro. Sin embargo, aunque los especialistas han admitido
que la modificación genética de las plantas es un mecanismo
económico y ecológico para la producción de alimentos, el gran público
no deja de darle vueltas al tema de la seguridad de los productos.
La manipulación genética es "la introducción de genes extraños en una
célula"; siendo esta célula generalmente un embrión; o sea el producto
del huevo fecundado. Recuérdese que se llama "huevo" o "cigoto";
cuando la célula sexual femenina, el óvulo, es fecundado por la célula
sexual masculina, el espermatozoide. La fecundación se realiza en el
aparato genital femenino, más específicamente, en las trompas uterinas
(en el ser humano, se produce en la parte superior de las trompas).
Este nuevo huevo o cigoto no tiene al principio, un solo núcleo, sino
dos, uno es el pronúcleo del espermatozoide, y otro, es el pronúcleo del
óvulo que lo conformaron (luego éstos se unirán para formar el núcleo
del huevo). Dicho huevo se extrae del aparato genital, y fuera del
mismo, se le introduce material genético, que son fragmentos de A.D.N.
contenidos en los genes. El lugar específico donde se realiza esta
inoculación es, en el pronúcleo masculino del huevo. Al introducir
material genético extraño, se pretende producir nuevos caracteres

hereditarios que no estaban en el material genético original. La
ingeniería genética consiste en la manipulación del ácido
desoxirribonucleico, o ADN. En este proceso son muy importantes las
llamadas enzimas de restricción producidas por varias especies
bacterianas. Las enzimas de restricción son capaces de reconocer una
secuencia determinada de la cadena de unidades químicas (bases de
nucleótidos) que forman la molécula de ADN, y romperla en dicha
localización. Los fragmentos de ADN así obtenidos se pueden unir
utilizando otras enzimas llamadas ligasas. Por lo tanto, las enzimas de
restricción y las ligasas permiten romper y reunir de nuevo los
fragmentos de ADN. También son importantes en la manipulación del
ADN los llamados vectores, partes de ADN que se pueden autorreplicar
(generar copias de ellos mismos) con independencia del ADN de la
célula huésped donde crecen. Estos vectores permiten obtener
múltiples copias de un fragmento específico de ADN, lo que hace de
ellos un recurso útil para producir cantidades suficientes de material con
el que trabajar. El proceso de transformación de un fragmento de ADN
en un vector se denomina clonación, ya que se producen copias
múltiples de un fragmento específico de ADN. Otra forma de obtener
muchas copias idénticas de una parte determinada de ADN es la
reacción de la polimerasa en cadena, de reciente descubrimiento. Este
método es rápido y evita la clonación de ADN en un vector.
La terapia génica consiste en la aportación de un gen funcionante a las
células que carecen de esta función, con el fin de corregir una
alteración genética o enfermedad adquirida. La terapia génica se divide
en dos categorías. La primera es la alteración de las células germinales,
es decir espermatozoides u óvulos, lo que origina un cambio
permanente de todo el organismo y generaciones posteriores. Esta
terapia génica de la línea germinal no se considera en los seres
humanos por razones éticas. El segundo tipo de terapia génica, terapia
somática celular, es análoga a un trasplante de órgano. En este caso,
uno o más tejidos específicos son objeto, mediante tratamiento directo o
extirpación del tejido, de la adición de un gen o genes terapéuticos en el
laboratorio, junto a la reposición de las células tratadas en el paciente.
Se han iniciado diversos ensayos clínicos de terapia genética somática
celular destinados al tratamiento de cánceres o enfermedades

sanguíneas, hepáticas, o pulmonares.
La ingeniería genética tiene un gran potencial. Por ejemplo, el gen para
la insulina, que por lo general sólo se encuentra en los animales
superiores, se puede ahora introducir en células bacterianas mediante
un plásmido o vector. Después la bacteria puede reproducirse en
grandes cantidades constituyendo una fuente abundante de la llamada
insulina recombinante a un precio relativamente bajo. La producción de
insulina recombinante no depende del, en ocasiones, variable
suministro de tejido pancreático animal. Otra aplicación importante de la
ingeniería genética es la fabricación de factor VIII recombinante, el
factor de la coagulación ausente en pacientes con hemofilia. Casi todos
los hemofílicos que recibieron factor VIII antes de la mitad de la década
de 1980 han contraído el síndrome de inmunodeficiencia adquirida
(SIDA) o hepatitis por la contaminación viral de la sangre utilizada para
fabricar el producto. Desde entonces se realiza la detección selectiva de
la presencia de VIH (virus de la inmunodeficiencia humana) y virus de la
hepatitis C en los donantes de sangre, y el proceso de fabricación
incluye pasos que inactivan estos virus si estuviesen presentes. La
posibilidad de la contaminación viral se elimina por completo con el uso
de factor VIII recombinante. Otros usos de la ingeniería genética son el
aumento de la resistencia de los cultivos a enfermedades, la producción
de compuestos farmacéuticos en la leche de los animales, la
elaboración de vacunas, y la alteración de las características del
ganado.
Riesgos Mientras que los beneficios potenciales de la ingeniería
genética son considerables, también lo son sus riesgos. Por ejemplo, la
introducción de genes que producen cáncer en un microorganismo
infeccioso común, como el virus influenza, puede ser muy peligrosa. Por
consiguiente, en la mayoría de las naciones, los experimentos con ADN
recombinante están bajo control estricto, y los que implican el uso de
agentes infecciosos sólo se permiten en condiciones muy restringidas.
Otro problema es que, a pesar de los rigurosos controles, es posible
que se produzca algún efecto imprevisto como resultado de la
manipulación genética.
En ingeniería genética, los científicos utilizan enzimas de restricción

para aislar un segmento de ADN que contiene un gen de interés —por
ejemplo.
 el gen que regula la producción de insulina.
 Un plásmido extraído de su bacteria y tratado con la misma
enzima de restricción puede formar un híbrido con estos
extremos 'pegajosos' de ADN complementario.
 El plásmido híbrido se reincorpora a la célula bacteriana, donde
se replica como parte del ADN celular. Se pueden cultivar un
gran número de células hijas y obtener sus productos genéticos
para el uso humano.
FIGURA N° 06
8. Cinética de la biosíntesis de enzimas

Aunque las leyes generales de la catálisis debieran ser válidas para las
enzimas, el hecho de que éstas sean sustancias complejas, de alto
peso molecular, de tamaño coloidal y de composición difícil de precisar,
impide la aplicación de dichas leyes de una manera estricta; por
ejemplo, su tamaño coloidal puede causar fenómenos de adsorción o
diversas reacciones debidas a sus numerosas cargas eléctricas. No
obstante, los factores que afectan la velocidad de la reacción
enzimática son los ya señalados a propósito de las reacciones químicas
en general, como la temperatura y las concentraciones de las
sustancias reaccionantes que, en este caso particular, son la enzima el
sustrato. Además, intervienen el PH medio donde se realiza la reacción,
la presencia de los productos de la reacción, y otros factores

secundarios como las radiaciones y los efectos óxido _reductores.
9. Producción de enzimas a gran escala

La producción de encimas para empleo industrial y como alimento se ha
desarrollado en forma independiente en diversas industrias. La fuente
original de enzimas de cereales, principalmente de las distintas clases
de malta, es la industria de la malta de cebada.
Las proteasas de las plantas, como la papaína, bromalaeina y ficina,
que se emplean en los estados unidos son de importación, y
generalmente los importadores tienen poco control sobre las
condiciones del proceso de producción. La industria empacadora de
carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del páncreas,
estómago e hígado de los animales. Finalmente, las enzimas de fuentes
microbiológicas: Bacterias, Hongos y levaduras, se producen en la
industria de la fermentación.
Los procesos microbianos en los que el hombre controla las
condiciones del desarrollo microbiológico, se llaman fermentaciones.
10. Medios de fermentación

Las fermentaciones con células libres constituyen todavía el método
más utilizado. Su manipulación es relativamente fácil, y, en algunos
casos no requiere un medio de cultivo estéril. Ya que las células se
producen con la misma rapidez con la que son eliminadas del reactor,
existe una síntesis constante de nuevo catalizado. De esta forma, y
suministrando al reactor condiciones apropiadas para el crecimiento, la
fermentación puede transcurrir en un estado estacionario en el que la
eficiencia catalítica no cambia. Además, a partir de la degradación
catabólica de los nutrientes, la célula que crece activamente es capaz
de suministrar la energía necesaria para la síntesis. Sin embargo, el
mayor número de reacciones requeridas para el metabolismo significa
también aumento de probabilidades para la formación de productos
secundarios no deseados. Este hecho, junto con la producción de un
exceso de biomasa, limita el rendimiento del medio del cultivo y, por
consiguiente, la economía del proceso.
Las células inmovilizadas pueden considerarse como un estado

intermedio entre la fermentación, la célula libre y las enzimas
inmovilizadas. En algunos casos las células se destruyen antes de
inmovilizarlas y se utiliza un solo componente enzimático, por lo que, en
ellos, la distinción entre células y encimas inmovilizadas constituye una
cuestión puramente semántica.
11. Recuperación de las enzimas

La presencia de sustancias pépticas en las frutas origina importantes
problemas en su procesado industrial para la obtención de zumo,
debido a que retienen parte del zumo durante el prensado de la fruta,
aumentando considerablemente su viscosidad y disminuyendo así el
rendimiento de la extracción. El desarrollo de la tecnología enzimática
ha permitido la preparación de enzimas pectinolíticas inmovilizadas que
pueden utilizarse repetidamente en operaciones simultáneas o de
manera continuada, capaces de degradar estas sustancias pépticas.
Con estas perspectivas, el objetivo principal en este trabajo fue la
preparación de enzimas pectinolíticas estables, mediante técnicas de
inmovilización por adsorción en geles de alginato de calcio, estudiando
las características de los biocatalizadores inmovilizados en
comparación con sus contrapartidas solubles, con objeto de mejorar y
facilitar el uso de estas enzimas en los procesos de clarificación de
zumos de plátano y de kiwi, estudiando además la posibilidad de
reutilización de las enzimas.
Indicios la tecnología enzimática en el bienestar de la

humanidad
Una de las herramientas empleadas por la biotecnología es la

tecnología de enzimas, que consiste en el uso de aquellas derivadas de
organismos vivos para obtener algún producto o modificar algún
proceso.
Actualmente, son muchas las industrias donde se emplea la tecnología
enzimática, algunas de ellas son aplicaciones tradicionales que
continúan incorporando enzimas en sus procesos, tales como la
mencionada producción de quesos que ahora emplea, en lugar de la

enzima de origen animal, renina recombinante, producida por
microorganismos.
Aun industrias muy tradicionales, como la cervecera, que tardó en

introducir en sus procesos cambios que involucraran una disminución
en sus tiempos de procesamiento, emplea ahora diferentes enzimas en
la producción del mosto, como celulasas y amilasas, entre otras. Y
nuevas industrias, como la de biocombustibles, que se encuentra en un
auge impresionante buscando una disminución en la emisión de gases
con efecto invernadero, que inició empleando sustratos como el azúcar
y ahora utiliza en sus procesos celulasas y amilasas, buscando
sustratos alternativos en la producción de azúcares fermentables con el
fin de no competir con la producción de alimentos.
No podemos dejar de lado el empleo de penicilinoamidasa en la síntesis

de antibióticos semisintéticos como la ampicilina, con la cual se produce
el ácido 6-aminopenicilánico (6-APA), gracias a la posibilidad de
inmovilización de la enzima que permite obtener un producto libre de la
misma como contaminante, y que se constituye en uno de los procesos
enzimáticos de mayor uso en la industria farmacéutica.
Otra área en la cual la tecnología enzimática tiene un papel importante

es en la de los edulcorantes, donde enzimas tales como glucosa
isomerasa, amilasas, glucoamilasa y otras, permiten producir
endulzantes con mayor poder edulcorante que la sacarosa o azúcar de
caña empleada desde hace mucho tiempo, pero que presenta
inconvenientes tanto para la salud como para los procesos y productos
en que se emplea.
No podemos olvidar las enzimas poliméricas, es decir, aquellas que
permiten la obtención de biopolímeros, dentro de los cuales se
encuentran compuestos tan variados como carbohidratos, lípidos,
proteínas y ácidos nucleicos, principales constituyentes de las células
de todos los organismos. En esta área podemos encontrar aplicaciones
tan importantes como la obtención de diferentes carbohidratos
poliméricos como dextranas, levanas, pectina, almidón y otros, cada
uno de los cuales tiene diferentes aplicaciones en la industria
farmacéutica, de alimentos y química, incluyendo la utilización de

algunos de ellos en productos funcionales como fuente de fibra soluble.
Pero también en las herramientas de la biología molecular, donde
encontramos como protagonistas a enzimas tan importantes como la
ADN y ARN polimerasa, que permiten la duplicación de estas moléculas
en procesos tan importantes como el PCR, con el que se pueden
obtener grandes cantidades de ADN o ARN partiendo de una baja
cantidad de estas moléculas.
No podríamos dejar de lado las enzimas de restricción empleadas en el
análisis de ADN y ARN, y que tienen una especificidad tan alta que
solamente cortan en ciertas secuencias muy especiales de estos
nucleótidos y que han permitido el desarrollo de la biología molecular, y
la ingeniería genética y la genómica.
Otro avance importante, que modificó el uso de enzimas en procesos,
fue el hallazgo de que las enzimas podían ser empleadas en solventes
orgánicos, lo cual hizo que aquellas de tipo hidrolítico pudieran realizar
reacciones de síntesis, en cuyo caso encontramos una de las
aplicaciones más importantes de este proceso que consiste en la
obtención de sustitutos de la manteca de cacao utilizando como
sustrato un aceite vegetal, lo que incrementa su valor agregado. O la
resolución de mezclas racémicas empleadas como principios activos en
la industria farmacéutica, la cual es muy difícil, por no decir casi
imposible, por otros métodos.
Por otra parte, está el desarrollo de la ingeniería de proteínas, la cual
permite la modificación de la estructura de las enzimas, lo que ha hecho
posible su uso en productos tan fuertes como los detergentes, que al
tener un pH muy alcalino son contaminantes ambientales; sin embargo,
con el uso de enzimas —es decir, de biodetergentes— podemos tener
productos menos agresivos con el medioambiente y que produzcan
resultados de limpieza empleando menor cantidad de producto, en
donde podemos encontrar enzimas tan variadas como proteasas,
lipasas y amilasas.
Asimismo, se encuentran proteasas en procesos tan agresivos
ambientalmente como la industria del cuero. En este caso, el uso de
estas enzimas permite utilizar menor cantidad de productos químicos en
el proceso de curtiembre.
Por otro lado, la secuenciación completa del genoma humano, y

muchos otros genomas microbianos y de organismos superiores,
genera una gran expectativa sobre muchas posibles actividades
enzimáticas hasta ahora desconocidas, pero que podrían ser fuente de
procesos novedosos y que generen beneficios para esta generación.
IV. CONCLUSIONES
 podemos afirmar, sin lugar a equivocarnos, que a pesar de que en
muchos aspectos todo pasado fue mejor, en términos de los aportes
que esta tecnología ha dado a la humanidad, y a sus crecientes
problemas, el empleo de las enzimas cada día es mejor, pues podemos
contar con muchas de las ventajas proporcionadas por moléculas
naturales, y con el avance de la ciencia y la tecnología cada vez es
mayor el número de aplicaciones que podemos encontrar y el número
de soluciones que esta tecnología está aportando.
 Como hemos podido ver existen muchas otras aplicaciones, por
ejemplo, la fabricación de enzima lactasa a partir de cultivos de
Aspergillus niger, lo cual supone una gran ventaja para las personas
que no pueden consumir lactosa, ya que gracias a la producción
artificial de esta enzima pueden consumir productos lácteos que les
aportan grandes beneficios nutricionales.
 es importante tener en cuenta que el avance científico no debe
comprometer ciertos valores arraigados en la sociedad como por
ejemplo la sostenibilidad ecológica, y que, por tanto, la creación de
organismos transgénicos o de sus productos deben ajustarse a una
serie de normas bioéticas que respeten los mismos. Es decir, que el
progreso no compromota el futuro.
V. BIBLIOGRAFÍAS
 Ospina, Sonia A. Como ha iniciado la tecnología enzimática en el
bienestar de la humanidad, (1 de julio del 2011)
 P Gasesa y J. Hubble, tecnología de las enzimas, Editorial acribis. S.A.,
Segunda Edición, Zaragoza España, 1990.
 Perry, Manual del Ingeniero Químico, sexta Edición, Tomo VI, Editorial
McGraw-Hill, 1992.

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UNIVERSIDAD NACIONAL

Tema: Tecnología Enzimática.

Docente: Ing. Miguel Sánchez García

 León Paredes, Karla Marilú.

Cajabamba, agosto de 2020

Este presente trabajo le dedicamos

Los autores de este trabajo agradecemos primeramente a Dios

Al mismo tiempo, mediante las técnicas del ADN recombinante, se establecen

las enzimas se consideran como aditivos en la industria de los

1.2. ENZIMAS Y LOS ALIMENTOS

1.2.1. OLORES Y SABORES – LIPASAS

Actualmente se produce un gran número de lipasas a escala

a) Lípidos estructurados: Son moléculas de lípidos cuya

los que contiene la manteca de cacao (VALENZUELA et al.,

b) Sustitutos de grasa bajos en calorías.:

1.2.2. LAS ENZIMAS Y LA ALIMENTACION INFANTIL

Gracias a las enzimas, la alimentación infantil, especialmente la

Este problema se solucionó con el empleo de la alfa lipasa, una

1.2.3. LAS ENZIMAS Y LA CONSERVACION DE

Las enzimas también tienen un papel importante en la conservación

yema, principalmente), utilizando una enzima llamada glucosa

Dichas enzimas se llaman peptidoglucán hidrolasas y se encargan

1.2.4. ENZIMAS UTILIZADAS ACTUALMENTE

1.2.5. PREPARADOS ENZIMÁTICOS TECNOLÓGICOS

los medios adecuados como pueden ser sales o azucares y

sustratos como el azúcar y ahora utiliza en sus procesos celulasas y

2.2. Tecnología enzimática

2.3. Las enzimas como catalizadores

veces no poseen todas las propiedades ideales (actividad, selectividad,

2.4. Tecnología enzimática moderna

En 1981 el mercado mundial del azúcar se valoró en 200 millones de

obtenidos de distintas fuentes, como alternativas a las células

2.5. Industrias tradicionales y enzimas asociadas

 Curtición. Primero se quitan a las pieles el pelo y el

Cuando se observó que la hinchazón era producida

 Fabricación de queso. La operación más importante en

 Elaboración de pan. Aún se discute el papel que

ocasiona aumento de volumen de la hogaza. La amilasa

1.1. Proteinasas. Son sustratos de las poteinasa todas las

 Renina. Se halla en el cuarto estómago de las terneras.

intestinales (áscaris) vivos. Descompone la hipurilamida

1.2. Carbohidrasas. Descomponen residuos de azúcares de

el sector de la confitería industrial se hacen innumerables. Se usan

b) La utilización de enzimas en los alimentos presenta una

3.1.1. Industria láctea

pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jóvenes.

enzima semejante, la bromelaína, se obtiene de la piña

3.1.4. Fabricación de glucosa y fructosa a partir del

puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más

3.1.5. Refinado de azúcar

1.2.1. Otras aplicaciones. Los enzimas se utilizan en la industria

sustancias de naturaleza proteínica, que se encargan de

Efectos de enzimas activas Como se mencionó anteriormente,

Otros efectos. Entre otros efectos secundarios producidos por

millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de

3.4. Tratamientos de desechos

hincapié entre las situaciones donde el residuo de un proceso es

otras áreas susceptibles de ser abordadas exitosamente

Además de estas hidrólisis de materiales poliméricos, existen