Actualización en entidades patológicas y pruebas diagnósticas

ACTUALIZACIÓN EN ENTIDADES PATOLÓGICAS

Y PRUEBAS DIAGNÓSTICAS
Síndrome antifosfolípidos y anticoagulante
lúpico, anticuerpos antifosfolípidos
Daniel Razo Morales

El anticoagulante lúpico es una paradoja fascinante Los inhibidores específicos son inmunoglobulinas
que ocurre frecuentemente en el laboratorio de coa- con especificidad a epítopes para una sola proteí-
gulación. Aunque frecuentemente prolonga las prue- na de coagulación. Estos inhibidores pueden ser
bas de coagulación en un grado mayor que las hemo- neutralizantes o no neutralizantes. Los inhibidores
filias, raramente están asociados con sangrado, pero específicos más comunes son auto o aloanticuerpos
frecuentemente tienen problemas trombóticos. a factor VIII. Es necesario identificar correctamen-
te a los inhibidores de factor VIII porque están aso-
Espectro clínico y de laboratorio de ciados con sangrado clínicamente importante.
los anticoagulantes lúpicos Los inhibidores no específicos, tales como
anticoagulante lúpico no están dirigidos a una pro-
Los anticoagulantes circulantes o inhibidores de los
168 teína de coagulación específica y generalmente no
factores de la coagulación, se han definido como
se asocian con sangrado.
sustancias producidas endógenamente que inter-
Conley y Hartman reportaron por primera vez la
fieren con varias pruebas de coagulación in vitro.
asociación entre anticoagulante circulante y lupus
Los anticoagulantes lúpicos son usualmente
eritematoso sistémico (LES). Su primer caso
inmunoglobulinas, aunque, otros materiales
enfatizaba una correlación con el sangrado; de tal
endógenos como heparina o productos de degra-
manera, estudios subsecuentes demostraron que
dación de fibrina pueden inhibir la coagulación in
estos pacientes generalmente no tienen tendencia al
vivo y/o in vitro.
sangrado debido a los inhibidores de la coagulación.
Clasificación de anticoagulantes circulantes El término “anticoagulante lúpico” (AL) se sugirió en
1972 por Feinstein y Rapaport. Así de esta manera es
Específicos mal nombrado ya que la mayoría de los pacientes no
Neutralizantes No neutralizantes
Factor VIII factor VIII
sufren de LES y en ausencia de otras anormalidades
Factor IX factor de von Willebrand hemostáticas los pacientes no sangran.
Factor XI protrombina Paradójicamente, se ha encontrado que el AL
Factor XIII factor X
Fibrinógeno está asociado con trombosis arterial y venosa así
Factor de von Willebrand como con pérdida fetal recurrente.
No específicos
edigraphic.com
Anticoagulante lúpico
Paraproteínas
Caracterización
de anticoagulantes lúpicos
Productos de degradación de fibrina
Global
Actividad tipo heparina Los AL son inmunoglobulinas (usualmente IgG,
IgA, o una mezcla) los cuales interfieren con las

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pruebas de coagulación in vitro dependientes de tante la experiencia de los técnicos que realizan
fosfolípidos (por ejemplo TP, TTPA, tiempo de ve- las pruebas de identificación del AL. El AL frecuen-
neno de víbora de Rusell diluido). Estos anticuerpos temente es transitorio y considerando su asocia-
no inhiben específicamente alguno de los factores ción con enfermedades infecciosas, posiblemente
de coagulación, por el contrario, parecen estar di- edigraphic.com
ocurra en un porcentaje de individuos aparente-
rigidos a epítopes de fosfolípidos. Los primeros mente normales en todas las edades.
casos de AL frecuentemente notaban una asocia- La incidencia de AL en enfermedades autoin-
ción con pruebas falsas positivas a sífilis. Laurell y munes se ha evaluado más extensamente en el
Nilsson encontraron que la cardiolipina utilizada LES. Los primeros estudios sugieren una inciden-
en el sistema de prueba del VDRL debería estar cia de aproximadamente 10 %. Sin embargo, es-
absorbiendo al AL del plasma. tudios más recientes tienen reportados valores
de 21-65 %. La selección de pacientes, criterios
Correlación clínica para el diagnóstico del laboratorio y tratamiento
contribuyen a estas diferencias.
El AL puede identificarse en varias condiciones clí- Muchos AL transitorios se observan en enfer-
nicas incluyendo enfermedades autoinmunes, medades infecciosas. Frecuentemente es detecta-
como resultado de ciertas medicaciones, post-in- do AL en niños como resultado de exámenes
fección y procesos malignos. preoperatorios en tonsilectomía y adenoidectomía.
El AL también se ha identificado en pacientes con
Condiciones clínicas asociadas con AL SIDA.
Las infecciones asociadas pueden ser por
Enfermedades autoinmunes
• LES
protozoarios, virales o bacterianas. Tras el trata- 169
• Artritis reumatoide miento exitoso de la enfermedad infecciosa, el
• Otros anticoagulante lúpico usualmente desaparece.
Exposición a drogas
• Clorpromazina
A diferencia de las deficiencias hereditarias de
• Procainamida antitrombina-III, proteína C y S, los pacientes con
• Hidralazina AL tienen trombosis arterial y venosa.
• Quinidina
Antibióticos
• Fenitoína Trombosis venosa Trombosis arterial
Infecciones
• Bacterianas Intracraneal Retinal
• Protozoarios (Pneumocystis carinii) Necrosis de piel Craneal
• Virales Vena hepática Coronaria
Desórdenes linfoproliferativos Vena cava inferior Mesentérica
• Leucemia de células pilosas Renal Arterias periféricas
• Linfoma maligno Venas profundas
• Macroglobulinemia de Waldenstrom

En muchos laboratorios el AL se detecta como Complicaciones obstétricas

resultado del análisis rutinario del laboratorio; la
prevalencia reportada tiene amplia variedad en Nilsson y colaboradores fueron los primeros en
población general o en enfermedades selecciona- describir la asociación entre abortos recurrentes
das como LES. Esta variabilidad se debe a la selec- y AL. Soulier y Boffa posteriormente describen la
ción de los pacientes, así como a la sensibilidad y tríada; AL, abortos recurrentes y trombosis. Des-
especificidad de las pruebas. También es impor- de estos primeros reportes, varios estudios retros-

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pectivos adicionales han confirmado el síndrome los estudios de mezcla para establecer la presen-
clínico de abortos repetidos con AL y/o anticuerpos cia de un inhibidor. El paso final de la evaluación
anticardiolipina. requiere de procedimientos confirmatorios para
Comúnmente la mujer tiene una historia de identificar la especificidad de este inhibidor a los
aborto en el primer trimestre o muerte fetal en el fosfolípidos.
segundo trimestre. Los reportes iniciales hacen
notar la presencia de infarto placentario como la Variables preanalíticas
causa de pérdida fetal, sin embargo el grado de
daño placentario en muchos casos debido al infar- Quizás el paso más importante en la evaluación de
to parece ser insuficiente razón de muerte fetal. AL en las muestras de pacientes sea la colección y
La producción disminuida de PGI2 por los tejidos proceso del espécimen. La centrifugación es un paso
fetales y maternos también es sugerido como una crítico, así como la habilidad de las pruebas de coa-
explicación de la pérdida fetal. El patrón de dismi- gulación para detectar el AL, generalmente es
nución de producción de PGI2 en la mujer con AL inversamente proporcional al número de plaquetas
es similar a la que se observa en preeclampsia. En en el plasma (plasma pobre en plaquetas PPP). La
dos estudios que evaluaron la incidencia de AL en preparación cuidadosa de PPP también mejora la
mujeres con historia de abortos recurrentes, en- estabilidad de las muestras congeladas; el PPP con
contraron frecuencia de 17 % y 48 %. importantes cantidades residuales de plaquetas,
acortará considerablemente la prolongación del
Identificación de AL TTPA después de congelar y descongelar. El plasma
por el laboratorio filtrado y los separadores de plasma disponibles
170 comercialmente obtienen excelentes PPP.
Triplett y Brandt recientemente han propuesto
criterios mínimos para el diagnóstico de AL en los Pruebas confirmatorias
cuales han incorporado el concepto de especifici-
dad del AL a los fosfolípidos. Estos criterios son: Después de la identificación de un inhibidor, éste
debe caracterizarse. El AL debe diferenciarse de
1) Anormalidades de una prueba de coagulación inhibidores específicos los cuales están asociados con
dependiente de fosfolípidos (muchas veces es sangrado importante clínicamente. Se han propuesto
un TTPA prolongado inexplicablemente). varias pruebas para identificar al AL, estas pruebas
2) Demostración de que la anormalidad se debe a se basan en dos aproximaciones: incrementar la
un inhibidor. cantidad de fosfolípidos en los sistemas de pruebas
3) Probar que el inhibidor está dirigido a los para sobrepasar o neutralizar al AL o disminuir los
fosfolípidos. fosfolípidos para acentuar el efecto del AL.

La aproximación del laboratorio al diagnóstico Criterios propuestos para el síndrome de anticuerpos

antifosfolípidos
de AL puede tener etapas de acuerdo a los crite-
rios mencionados. Los procedimientos de búsque- Clínicos laboratorio
da identificarán usualmente una prolongación no
edigraphic.com
explicada de TTPA y/o TP. En muchas ocasiones el
Trombosis venosa
Trombosis arterial
IgG anticardiolipina
prueblas AL positivo
encontrar un TTPA anormal es resultado de una Pérdida fetal
prueba de coagulación de rutina. Una vez que se Recurrente IgM anticardiolipina
Trombocitopenia con AL positivo
encuentra un TTPA anormal, el siguiente paso son

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Los pacientes con síndrome anticuerpos anti-fosfolípidos Carpermor SA de CV

debe tener al menos un hallazgo clínico y uno de laboratorio QFB Daniel Razo Morales
durante su enfermedad. Departamento de Hematología
La prueba de anticuerpos antifosfolípidos debe ser positiva
Alfonso Herrera No. 75
en al menos dos ocasiones con una diferencia mayor a 8
semanas. edigraphic.com
Col. San Rafael, CP 06470
El AL debe confirmarse por corrección de los estudios de
coagulación prolongados, con plaquetas congeladas-descon- México, DF. Tel. (5) 546 48 45 al 54.
geladas (PNP). Fax. Extensión 5310

Trombofilia y proteínas C y S
Daniel Razo Morales

En condiciones fisiológicas, existe un equilibrio Los estados trombolíticos se pueden dividir en:
entre los mecanismos procoagulantes y an- 1. Trombofilia primaria. Deficiencias hereditarias
ticoagulantes naturales. La hemostasia es una fun- de los inhibidores naturales, antitrombina III,
ción que requiere de una regulación antitrom- proteína C, proteína S y plasminógeno.
bótica para impedir que un coágulo se extienda 2. Trombofilia secundaria. Trastornos (adquiridos)
en los que existe riesgo de trombosis por otros 171
más allá de las necesidades fisiológicas. Debe
autolimitarse, estar localizada y ser transitoria. mecanismos en donde no hay defecto genético
Para ello existen sistemas que se encargan de la en la síntesis.
regulación antitrombótica.
Trombofilia primaria
Mecanismos antitrombóticos fisiológicos
Es una condición clínica en donde existe incremen-
to a la tendencia para desarrollar trombosis por
defecto en la función o en la síntesis de los
Mediadores antiplaquetarios
Prostaciclina (prostaglandina I2) anticoagulantes naturales.
Factor relajante derivado del endotelio Actualmente las causas de trombofilia pueden
Ecto-adpasa ser explicadas por deficiencias y defecto familiares
Mediadores anticoagulantes
las cuales se resumen en la siguiente tabla.
Antitrombina III
Cofactor II de heparina
Sistema de proteína C, proteína S, trombomodulina Resistencia a la proteína C activada 20-40 %
Inhibidor de la vía del factor tisular Anormalidades de la fibrinólisis 10-15 %
Heparán sulfato, dermatán sulfato Deficiencia de FII 10 %
Mediadores fibrinolíticos Deficiencia de proteína C 2-5 %
Plasminógeno Deficiencia de proteína S 2-5 %
Activador tisular del plasminógeno Deficiencia de Antitrombina III 2-4 %
Activador del plasminógeno tipo urokinasa Anticuerpos antifosfolípidos 2-3 %
Deficiencia de plasminógeno 1-2 %
Receptores de la superficie celular para los activadores
Deficiencia de cofactor II de heparina 1%
del plasminógeno
Anormalidades del fibrinógeno 1%

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Trombofilia adquirida dulina en el endotelio vascular en presencia de

iones calcio. El sitio activo de residuo de serina en
Las enfermedades tromboembólicas que ocurren la proteína C activada se encuentra sobre la cade-
en pacientes mayores de 50 años se asocian a fac- na pesada. De manera similar a otras proteasas de
tores de riesgo como cáncer, obesidad, insuficien- tripsina, la proteína C activada tiene especificidad
cia cardiaca, traumatismo en miembros inferiores, por residuos que contienen arginina como el fac-
inmovilización prolongada y cirugía, entre otros. tor VIIIa y el factor Va.
Además se agregan factores de riesgo como la
edad, sobrepeso, extensión y duración de la ciru- Estructura de la proteína S
gía, tipo de tumor y antecedentes trombóticos. La proteína S humana es una glicoproteína vitami-
na K dependiente, con un pm 70,000 d que es sin-
Proteína C y S tetizada por los hepatocitos, células del endotelio
vascular y megacariocitos. La proteína C forma un
En 1960 Mammen y col. demostraron que un complejo con la proteína S sobre las plaquetas o
inhibidor de la coagulación sanguínea, llamado las membranas de las células endoteliales, así en-
autoprotrombina IIa, se generaba por acción de la tonces el complejo cataliza la inactivación de fac-
trombina. En 1976 Stenflo aisló una nueva proteí- tor VIIIa y factor Va. En el plasma humano la pro-
na dependiente de vitamina K a la cual llamó pro- teína S se encuentra normalmente a una concen-
teína C. Subsecuentemente Seegers y col. mostra- tración de 20 a 25 mg/mL. Aproximadamente el
ron evidencias inmunológicas de que el compo- 60 % de la proteína S se enlaza reversiblemente a
nente descrito como autoprotrombina IIa y el de- un componente regulador de la vía clásica del com-
172 signado como proteína era la misma proteína. plemento, la proteína transportadora de C4b; el
otro 40 % se encuentra libre. Sólo la forma libre
Proteína C de la proteína S funciona como un cofactor para la
proteína C activada.
La proteína C humana es una glicoproteína del plas- En contraste a otras proteínas vitamina K de-
ma vitamina K dependiente, con un peso molecular pendientes, la proteína S no es un zimógeno.
de 62,000 d. Es sintetizada por el hígado y circula
en el plasma humano a una concentración de Peso Concentración
aproximadamente 4 mg/mL. Existen dos formas de molecular plasmática
la molécula de la proteína C, a y b las cuales están
Proteína C 62,000d 4 mg/mL
formadas por diferentes cantidades de carbo-
Proteína S 70,000d 20-25 mg/mL
hidratos. Todas las formas pueden ser activadas y C4b-bp 570,000d 150 mg/mL
presentan acción anticoagulante. Trombomodulina 100,000d Proteína del endotelio
Tanto la proteína C como la proteína C activa-
da tienen residuos de ácido g-carboxiglutámico en Mecanismo de generación
la región amino terminal de la cadena ligera. Estos
de proteína C activada
residuos se requieren para el enlace dependiente
de calcio a la membrana celular. La trombina es la única proteasa de serina que es
edigraphic.com
Para realizar su función anticoagulante, la pro- importante fisiológicamente, que convierte canti-
teína C humana es convertida a una componente dades importantes de proteína C a proteína C ac-
con actividad de proteasa de serina. La proteína C tivada. Sin embargo la velocidad de generación de
es activada por la trombina unida a trombomo- proteína C activada es extremadamente lenta cuan-

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do la sangre coagula in vitro. Esto permitió demos- que en los vasos grandes. De esta manera la acti-
trar la presencia de un cofactor en la microcircu- vación de la proteína C ocurre primariamente en
lación coronaria que acelera la activación de pro- la microvasculatura. La trombina enlazada a la
teína C trombina-dependiente hasta 20,000 veces. trombomodulina forma complejos más rápidamen-
En cultivo de células endoteliales también se de- edigraphic.com
te con antitrombina-III que trombina libre.
mostró que hay un sitio de alta afinidad para la Después que la trombina interactúa con anti-
trombina, que mejora la conversión de proteína C trombina-III, el complejo se disocia de tombo-
a proteína C activada hasta 30 veces comparándo- modulina permitiendo que se enlace más trombina.
la con trombina libre. La proteína de la célula Una vez que es activada la proteína C puede
endotelial posteriormente se purificó y se le llamó inactivar a dos cofactores de la coagulación, el fac-
trombomodulina. tor VIIIa y Va mediante proteólisis. Los factores no
La trombomodulina (pm 100,000d) forma un com- activados (VIII y V) son relativamente resistentes a
plejo 1:1 con la trombina, permitiendo entonces la rá- la proteólisis.
pida conversión de proteína C a proteína C activada.
La interacción de trombina con trombomodulina
induce un cambio conformacional reversible en la
enzima que permite activar a la proteína C rápida-
mente en presencia de iones calcio. Además el
complejo trombina-trombomodulina disminuye la
habilidad de coagular al fibrinógeno, activar al fac-
tor V o disparar la activación plaquetaria. De esta
manera la trombomodulina tiene la habilidad para 173
acelerar la velocidad de la conversión de proteína
C dependiente de trombina así como inhibir par-
cialmente la actividad procoagulante de la enzima. La proteína S está involucrada en la destrucción
de factor V factor VIII dependiente de proteína C
Mecanismo de acción de la vía activada, mejorando el enlace de la proteína C ac-
anticoagulante de la proteína C y S tivada a las membranas, aumentando la acción
enzimática hasta cuatro veces. Se requiere de pro-
Hay aproximadamente 100,000 moléculas de teína S libre para que la proteína C tenga actividad
trombomodulina por célula endotelial vascular. En anticoagulante en el plasma. La proteína C y S for-
los microvasos, la superficie del endotelio en con- ma un complejo 1:1 en presencia de calcio y una
tacto con la sangre es considerablemente mayor superficie de fosfolípidos. Se ha identificado recien-
temente que algunos pacientes presentan resisten-
cia a la acción de los efectos anticoagulantes de la
proteína C activada. En éstos se ha encontrado que
hay un defecto molecular en el factor V (posición
arg506) el cual le confiere resistencia a la acción
de la proteína C activada.
La proteína C activada es eliminada de la circu-
lación en aproximadamente 15 minutos. Es neu-
tralizada por varias proteasas en el plasma huma-
no, un inhibidor de proteasa (pm 57,000 d) llama-

Rev
Rev Mex
Mex Patol
Patol Clin,
Clin, Vol.
Vol. 47,
47, Núm.
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Julio -- Septiembre,
Septiembre, 2000
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do inhibidor de proteína C, a1-antitripsina, a2- trombo móvil puede llegar a producir embolismo
macroglobulina, a2-antiplasmina y PAI-1. Estos que puede llevar a la muerte al paciente.
inhibidores neutralizan a la proteína C activada de La trombofilia usualmente se presenta como
manera lenta, aunque la actividad de la proteína C trombosis venosa. En estos pacientes es necesario
se mejora con la presencia de altas concentracio- documentar la historia clínica personal y familiar.
nes de heparina. Los complejos proteína C- A los pacientes con posible anormalidad
inhibidor son capturados por receptores hepáti- trombofílica se les debe realizar los siguientes es-
cos y catabolizados enzimáticamente en el hígado. tudios de laboratorio además de la historia clínica:

Deficiencia de proteína C Tipo de prueba

La deficiencia de proteína C heterocigota es here- Tiempo de sangrado

T. de protrombina
dada en forma autosómica dominante, mientras Pruebas T. de tromboplastina
que las formas más severas de deficiencia de pro- de inicio parcial activada
teína C son desórdenes autosómicos recesivos. Tiempo de trombina
Fibrinógeno
Los dos mayores subtipos de deficiencia de pro-
Resistencia a la
teína C heterocigota se han delineado utilizando proteína C activada
pruebas inmunológicas y funcionales. La deficien- Pruebas Anticoagulante lúpico
adicionales Anticuerpos
cia I es la forma más común y se caracteriza por la antifosfolípidos
reducción de la actividad biológica e inmunológica Plasminógeno
(antígeno) hasta por 50% de lo normal. Los estu- Proteína C
Proteína S
dios en los defectos genéticos en las deficiencias Antitrombina III
174 familiares han demostrado un gran número de di-
ferentes mutaciones en el gen de la proteína C. QFB Daniel Razo Morales
Durante los últimos 25 años ha habido conside- Carpermor, S.A. de C.V.
rables progresos en el diagnóstico, tratamiento y Departamento de Hematología
prevención de la trombosis venosa. Alfonso Herrera No. 75
La trombosis venosa frecuentemente no pre- Col. San Rafael, C.P. 06470
senta síntomas clínicos y no se descubre hasta que México, D.F.
hay daño secundario. Se pueden presentar tras- Tel. (5) 546 48 45 al 54.
tornos circulatorios y/o úlceras en las piernas. Un Fax extensión 5310

Polimorfismo proteico e inmunofijación de

proteínas
Luz Elena Alcántara Gómez

edigraphic.com
Introducción polipeptídicas pesadas idénticas y dos cadenas li-
geras. Las cadenas pesadas y ligeras están unidas
Las inmunoglobulinas son una mezcla heterogénea en forma de Y por medio de enlaces disulfuro y
de glicoproteínas que consisten de 2 cadenas fuerzas no covalentes.

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En las inmunoglobulinas encontramos que cier- 3) Inmunoelectroforesis.

ta región de las cadenas ligeras y cierta parte de 4) Inmunofijación (IFE).
las cadenas pesadas tienen secuencias de
aminoácidos que son idénticas de inmunoglobulina La electroforesis de proteínas es utilizada como
en inmunoglobulina para cada clase (por ejemplo edigraphic.com
un método de escrutinio para evidenciar la pre-
de IgG en IgG o de IgA con IgA) esta región es sencia de concentraciones o composición anormal
conocida como la “región constante”. El resto de de inmunoglobulinas. Después de este análisis, se
la cadena ligera y pesada, están compuestas de realiza la identificación por inmunoelectroforesis
una secuencia variable de aminoácidos a los que (IEP) o inmunofijación (IFE), y posteriormente la
se les conoce como la “región variable”. Son es- cuantificación de la proteína anormal por
tas regiones la base de la clasificación de las nefelometría.
inmunoglobulinas:
Inmunofijación
1) La región constante de las cadenas pesadas de-
termina la clase. Estas regiones son designadas La inmunofijación combina los principios de la
gamma (g), alfa (a), mu (m), delta (d) y épsilon electroforesis y la inmunoprecipitación. La técnica
(e), IgG, IgA, IgM, IgD e IgE respectivamente. fue descrita en 1964 por Wilson, y posteriormen-
2) La región constante de la cadena ligera especifi- te modificada por Alper y Johnson en 1969.
ca el tipo y son denominadas kappa o lambda. Es muy utilizada para la identificación de
monoclonal inmunoglobulinas, en el estudio del
Una molécula de inmunoglobulina sencilla sólo
polimorfismo proteico y para estudios genéticos
tiene un tipo de cadena ligera, pero en las cinco
tales como alfa-1-antitripsina.
clases principales se encuentran ambos tipos. 175
En la inmunofijación de proteínas, la muestra
3) Las regiones variables de las cadenas pesadas y
es colocada sobre un gel de agarosa en diferen-
ligeras, dan origen a los determinantes antigé-
tes posiciones, y sometida a un corrimiento elec-
nicos específicos de cada una.
troforético. Posteriormente, cada corrimiento
por separado es cubierto con un suero mono-
Las regiones variables de las cadenas pesadas y li-
específico para IgG, IgA, IgM, kappa y lambda.
geras dan origen a los sitios de unión con el
Después de un período de incubación en donde
antígeno. La región constante de las cadenas pesa-
se forman los complejos inmunes antígeno-anti-
das es el sitio de la actividad biológica de la cuerpo, si es que existe una cantidad equilibrada
inmunoglobulina como por ejemplo la unión con de anticuerpo o un exceso, se harán evidentes
el complemento, interacción con los receptores los complejos inmunes formados, ya que son muy
de membrana, anafilaxis cutánea pasiva y la trans- grandes e insolubles para ser eliminados por la-
ferencia transplacentaria. vado, mientras que la fracción de anticuerpo no
unida y las demás proteínas son removidas, de-
Pruebas de Laboratorio jando sólo los inmunoprecipitados.

Existen diferentes pruebas para la identificación Muestras a utilizar

cualitativa y/o cuantificación de inmunoglobulinas:
1. Suero fresco o refrigerado por no más de 72
1) Por electroforesis de proteínas. horas.
2) Cuantificación por inmunodifusión y nefe- 2. Líquido cefalorraquídeo
lometría. 3. Orina

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NOTA: No se debe utilizar plasma porque el Cuadro I

fibrinógeno presente en la muestra ocasiona in-
terferencia. Inmunoglobulina aumentada
Enfermedad G A M
Ventajas técnicas con respecto Endocarditis
bacteriana subaguda X X
a la inmunoelectroforesis Bronquitis X X
Tuberculosis X X
Triquinosis X
1. El proceso es más rápido que una inmunoelec- Septicemia X
troforesis. Lupus eritematoso X X X
Aproximadamente 2 ½ horas. Enfermedad
hepática crónica X X X
2. Es fácil distinguir las diferentes bandas cuando Peritonitis X X
tenemos una gamopatía biclonal con movilidad Artritis reumatoide X X X
similar y de la misma clase de inmunoglobulina. Leucemia mieloide aguda X
Leucemia mieloide crónica X X X
3. El personal no requiere gran experiencia para
interpretar las bandas, como en el caso de la
inmunoelectroforesis. pañado de otras pruebas de laboratorio, específi-
4. La inmunofijación es más exacta en la detección cas para cada enfermedad.
de la proteína de Bence Jones.
5. La inmunofijación tiene una mejor resolución de Referencias
bandas pequeñas o bandas muy cercanas entre sí.
1. Inmunofijación Electroforesis (IFE), Beckman Coulter; 1999.
2. El Manual Merck; octava edición; Editorial: Doyma; 1989; Pág.
176 Utilidad clínica 288-294.
3. Tietz Textbook of Clinical Chemistry; Second ed.; W.B. Saunders
Company; 1994; 294-295, 686-689.
En el cuadro I se presentan algunas de las enferme-
dades en donde se observan las inmunoglobulinas QFB Luz Elena Alcántara Gómez
elevadas. Departamento de Bioquímica
Es importante decir que en diferentes enferme- Carpermor S.A. De C.V , Alfonso Herrera 75
dades existe la elevación de las mismas inmuno- Colonia San Rafael, 06470. México, D.F.
globulinas, por lo que este método debe ser acom- Correo: [email protected]

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Rev Mex
Rev Mex Patol
Patol Clin,
Clin, Vol.
Vol. 47,
47, Núm.
Núm. 3,
3, pp
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