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    Cuestionario P2

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    Niggerman Collins
    Km y Vmax son parámetros importantes para caracterizar la cinética de una enzima. Km indica la afinidad de la enzima por su sustrato, donde un valor menor de Km representa una mayor afinidad. Vmax representa la velocidad máxima de la reacción enzimática y depende de la concentración de enzima presente. Estos parámetros se determinan experimentalmente midiendo la velocidad de la reacción a diferentes concentraciones de sustrato y usando la ecuación de Michaelis-Menten.

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    Km y Vmax son parámetros importantes para caracterizar la cinética de una enzima. Km indica la afinidad de la enzima por su sustrato, donde un valor menor de Km representa una mayor afinidad. Vmax representa la velocidad máxima de la reacción enzimática y depende de la concentración de enzima presente. Estos parámetros se determinan experimentalmente midiendo la velocidad de la reacción a diferentes concentraciones de sustrato y usando la ecuación de Michaelis-Menten.

    Descripción original:

    Práctica de laboratorio de ingeniería bioquímica

    Título original

    CUESTIONARIO P2

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    Km y Vmax son parámetros importantes para caracterizar la cinética de una enzima. Km indica la afinidad de la enzima por su sustrato, donde un valor menor de Km representa una mayor afinidad. Vmax representa la velocidad máxima de la reacción enzimática y depende de la concentración de enzima presente. Estos parámetros se determinan experimentalmente midiendo la velocidad de la reacción a diferentes concentraciones de sustrato y usando la ecuación de Michaelis-Menten.

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    Km y Vmax son parámetros importantes para caracterizar la cinética de una enzima. Km indica la afinidad de la enzima por su sustrato, donde un valor menor de Km representa una mayor afinidad. Vmax representa la velocidad máxima de la reacción enzimática y depende de la concentración de enzima presente. Estos parámetros se determinan experimentalmente midiendo la velocidad de la reacción a diferentes concentraciones de sustrato y usando la ecuación de Michaelis-Menten.

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    CUESTIONARIO

    1. ¿Cuál es la importancia de determinar Km y Vmax para una enzima?


    El conocimiento de Km nos indica la afinidad de la enzima por un determinado
    sustrato. Cuanto menor es Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato. El
    cálculo de Km se utiliza, por ejemplo, para comparar la afinidad de una misma
    enzima por sustratos diferentes o de enzimas diferentes por un mismo sustrato.
    El conocimiento de Vmax nos da información sobre la cantidad de enzima presente
    ya que la Vmax es directamente proporcional a la concentración de enzima.
    A medida que aumenta la concentración de enzima aumenta el complejo [ES] y por
    lo tanto aumenta la velocidad de la reacción. Cuando se trabaja con
    concentraciones de sustrato saturantes, toda la enzima está formando el complejo
    [ES] y el aumento de la velocidad es proporcional al aumento de la concentración
    de enzima, es decir que estamos trabajando en condiciones de Vmax. Si la
    concentración de sustrato deja de ser saturante el aumento de la actividad deja de
    ser proporcional, y la velocidad deja de ser máxima. Teniendo encuenta estas
    consideraciones, cuando se necesita conocer la cantidad de enzima presente en
    una muestra se recurre a la velocidad de la reacción enzimática que cataliza, en
    condiciones saturantes de sustrato (Vmáx).

    2. ¿Cuál es la ventaja de expresar la velocidad en forma específica (UIEI)?


    El uso cotidiano de las enzimas ya sea a nivel industrial o laboratorio, requiere
    conocer la cantidad de enzima o de extracto enzimático a utilizar para una
    transformación enzimática específica. Y la UIEI nos expresa la cantidad de enzima
    que cataliza la transformación de una µmol de sustrato por minuto, es decir, estas
    unidades dan certeza de que se está trabajando solo con la enzima requerida a una
    concentración ya establecida sin la interferencia de otras moléculas.
    La actividad enzimática es una medida de la cantidad de enzima activa presente y
    del nivel de actividad de la misma, por lo que la medida de la actividad es
    dependiente de las condiciones, que deben ser especificadas cuando se dan
    valores de actividad. Y por lo que es preferible para controlar todas las varibles.

    3. Explique cómo es la afinidad de la enzima por el sustrato si el valor de


    Km es pequeño. Fundamente su respuesta.
    Si Km es pequeño, la afinidad de la enzima por el sustrato es grande. Km refleja la
    afinidad de la enzima por ese substrato debido a que esta no varía con la
    concentración de enzima. Un valor numérico pequeño de Km refleja una alta
    afinidad de la enzima por su substrato porque a una baja concentración del mismo,
    la enzima a desarrollado ya la mitad de la velocidad máxima, mientras que el valor
    numérico grande de Km refleja una baja afinidad de la enzima por su substrato
    porque a una concentración elevada del mismo, la enzima desarrolla la mitad de la
    velocidad máxima.
    4. ¿Qué es Km y cuál es su significado?
    Constante de afinidad que establece un valor aproximado para el nivel intracelular
    del sustrato, es una constante para una enzima dada, su valor numérico proporciona
    un medio de comparación de las enzimas de los diferentes organismos o de los
    diferentes tejidos del mismo organismo, o del mismo tejido en las diferentes etapas
    del desarrollo.
    5. Explique cómo se determina la máxima velocidad de una reacción
    enzimática.
    En base a la ecuación de Michaelis-Menten, la velocidad máxima (Vmax) se obtiene
    cuando la velocidad de reacción se hace independiente de la concentración de
    sustrato, cuando esto ocurre la velocidad alcanza un valor máximo. Este valor
    depende de la cantidad de enzima que tengamos.
    También existen métodos gráficos más fiables que facilitan el cálculo preciso de la
    Km y la Vmax. Los cálculos se hacen en base de reacomodos matemáticos de la
    ecuación de Michaelis; de entre estos podemos señalar los siguientes, por su grado
    de confiabilidad.

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