Universidad de Sonora Departamentos De Ciencias

Biológicas de la Salud Campus Cajeme

Bioquímica Médica

Enzimas

Docente: Dr. Mario Hiram Uriarte Montoya

Integrantes:
Ashley Ochoa Arballo
1B-A201 Grupo 2 MED

Ciudad Obregón, Sonora A 08 de Febrero de 2019

 ENZIMAS
¿QUÉ SON Y CUÁL ES SU IMPORTANCIA?
Las células vivas obtienen la energía y los componentes necesarios para su supervivencia
mediante reacciones químicas que transcurren constante y ordenadamente. Estas reacciones
deben producirse en condiciones relativamente constantes, de pH próximo a la neutralidad y
temperatura cercana a 37 °C. En estas condiciones suaves, muchas de ellas no transcurrirían
a velocidad apreciable. Para acelerar estos procesos metabólicos, las células poseen
catalizadores específicos denominados enzimas, que hacen compatibles sus necesidades
metabólicas con las condiciones de temperatura, pH y presión del medio celular.

La presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son

esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques
de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas, DNA,
membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular,
la función neural y la contracción muscular. Con la excepción de las moléculas de RNA
catalíticas, o ribozimas, las enzimas son proteínas. La capacidad para valorar la actividad de
enzimas específicas en la sangre, otros líquidos hísticos, o extractos celulares, ayuda en el
diagnóstico y el pronóstico de enfermedad. Las deficiencias de la cantidad o la actividad
catalítica de enzimas clave pueden sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o
toxinas. Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o infección
por virus o bacterias patógenos (p. ej., Vibrio cholerae). Los científicos médicos abordan
desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas
específicas, y están investigando la terapia génica como un medio para corregir déficit de la
concentración de enzimas o la función de las mismas. Además de servir como los
catalizadores para todos los procesos metabólicos, su impresionante actividad catalítica,
especificidad para sustrato y estereoespecificidad permiten a las enzimas desempeñar
funciones clave en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos.
La estereoespecificidad absoluta de enzimas es en particular valiosa para uso como
catalizadores solubles o inmovilizados para reacciones específicas en la síntesis de un
fármaco o antibiótico. Las enzimas proteolíticas aumentan la capacidad de los detergentes
para eliminar suciedad y colorantes. Las enzimas tienen importancia en la producción de
productos alimenticios o el aumento del valor nutriente de los mismos tanto para seres
humanos como para animales. Por ejemplo, la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la
producción de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la leche
y beneficiar a quienes sufren intolerancia a la lactosa por deficiencia de esta enzima
hidrolítica.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN
Inicialmente, las enzimas se identificaban por un nombre trivial, que solía referirse al sustrato
preferente de la enzima y acababa normalmente en el sufijo «–asa». Sin embargo, esta
nomenclatura no permitía deducir el tipo de reacción catalizada, por lo que era poco
informativa. El nombre de una enzima debe permitir identificar el tipo de reacción que
cataliza y su sustrato fisiológico preferente. Pero esta nomenclatura ideal da lugar a nombres
largos, a veces incómodos de utilizar. Por ello, en la práctica se emplean dos tipos de
nomenclatura, que conservan el sufijo -asa. Una de ellas, la nomenclatura recomendada,
pretende ser informativa y sencilla. La otra, la nomenclatura sistemática, es de manejo menos
cómodo, pero más específica y rigurosa. El nombre recomendado es corto e informativo;
indica, tanto el sustrato, como el tipo de reacción catalizada. Un ejemplo sería glucosa
oxidasa, que identifica ambas cosas, de acuerdo con la ecuación:
Glucosa + O2 → Gluconato + H2O2

Sin embargo, la reacción no queda caracterizada totalmente, pues el nombre no especifica el

aceptor de los electrones que pierde la glucosa al oxidarse. El nombre sistemático lo hace de
forma más completa. En la reacción anterior, sería α-Dglucosa: oxígeno oxidorreductasa. Las
enzimas se identifican, además, mediante un número de clasificación, fijado por la Comisión
de enzimas de la IUPAC (Unión Internacional de Química Pura y Aplicada). Este número,
precedido por las siglas EC, contiene cuatro dígitos, que designan la clase, subclase,
subsubclase y el número de orden de la enzima dentro de una clasificación internacional, que
se resume en la tabla colocada abajo, y especifica seis clases, en función del tipo de reacción
catalizada: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Dentro de
cada clase, la subclase y la subsubclase aportan una información cada vez más precisa acerca
de la reacción. Por ejemplo, en la clase 1, las oxidorreductasas, las subclases especifican el
grupo donador de los electrones intercambiados en la reacción, y las subsubclases, el aceptor
de dichos electrones. Dentro de cada subsubclase, a cada enzima se le asigna un cuarto
número, correspondiente al orden en el que se ha incorporado a la clasificación.
¿CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS?
Al igual que todos los catalizadores, las enzimas afectan la rapidez de una reacción
disminuyendo la energía de activación (EA) necesaria para iniciar una reacción química. Si
las moléculas necesitan menos energía para reaccionar porque ha descendido la barrera de
activación, entonces en un tiempo dado reacciona una mayor proporción de moléculas del
reactivo. Como resultado, la reacción ocurre más rápidamente. No obstante que una enzima
reduce la energía de activación de una reacción, ésta no tiene efecto sobre el cambio total de
energía libre; es decir, una enzima sólo puede impulsar una reacción química que podría
ocurrir sin ella. Si la reacción tiende al equilibrio, entonces ningún catalizador puede hacerla
ir en una dirección termodinámica desfavorable o influir en las concentraciones finales de
reactivos y productos. Las enzimas simplemente aumentan la rapidez de la reacción.

Una enzima funciona formando un complejo enzima-sustrato Una reacción no catalizada

depende de las colisiones aleatorias entre los reactivos. Debido a su estructura ordenada, una
enzima reduce esta dependencia sobre eventos aleatorios y por lo tanto controla la reacción.
La enzima logra esto formando un complejo intermedio inestable con el sustrato, la sustancia
sobre la que actúa. Cuando el complejo enzima-sustrato, o complejo ES, se descompone, el
producto se libera; la molécula de la enzima original se regenera y queda libre para formar
un nuevo complejo ES. La enzima en sí misma no resulta permanentemente alterada o
consumida por la reacción, así que se puede reutilizar. Cada enzima contiene uno o más sitios
activos, regiones en las cuales se une el sustrato, para formar el complejo ES. Los sitios
activos de algunas enzimas son ranuras o cavidades en la molécula de la enzima, formadas
por cadenas de aminoácidos. En la mayoría de las enzimas, los sitios activos se localizan
aproximadamente en la superficie. Durante la reacción, las moléculas de sustrato que ocupan
esos sitios se juntan para reaccionar entre sí. La forma de la enzima no parece exactamente
complementaria a la del sustrato. El enlace del sustrato a la molécula de la enzima causa un
cambio, conocido como ajuste inducido, en la forma de la enzima La proximidad y
orientación de los reactivos, junto con las tensiones en sus enlaces químicos, facilitan el
rompimiento de los viejos enlaces y la formación de nuevos enlaces. Así, el sustrato es
cambiado a un producto, que se difunde lejos de la enzima. Entonces la enzima queda libre
para catalizar la reacción de más moléculas del sustrato para formar más moléculas del
producto.
Como catalizadores, las enzimas aceleran los procesos formadores y rompedores de enlaces
para lograr esta tarea las enzimas tienen Una partición íntima en las actividades Que
ocurren entre los reactivos; lo hacen mediante la formación de un complejo con los
reactivos, el complejo encima-sustrato (ES). La parte de la molécula de la enzima que se une
en forma directa con el sustrato es el sitio activo. El sitio activo y el sustrato tienen formas
complementarias, lo que les permite unirse con mucha precisión. La unión del sustrato y la
enzima se realiza por los mismos tipos de interacciones no covalente es que determinan la
estructura de la proteína misma. Además de unirse con el sustrato, el sitio activo contiene
un conjunto particular de cadenas laterales de aminoácidos que influyan en el sustrato y
disminuyen la energía de activación de la reacción. El sitio activo está sepultado en una
hendidura o grieta que conduce desde los alrededores acuosos hacia las profundidades de
la proteína. Cuando un sustrato entra a la hendidura del sitio activo casi siempre libera sus
moléculas de agua unidas y entra al ambiente Hidrófobo dentro de la enzima. La reactividad
de las cadenas laterales del sitio activo puede ser mucho mayor en este ambiente protegido,
comparado con el solvente acuoso de las células. La estructura del sitio activo explica no
sólo la actividad catalítica de la enzima, también su especificidad, la mayor parte de las
enzimas es capaz de unirse sólo con una o unas cuantas moléculas biológicas muy
relacionadas.

¿CÓMO ACELERAN LA VELOCIDAD DE LOS PROCESOS?

Las enzimas y todos los catalizadores aceleran la reacción, pero no alteran la constante de
equilibrio o el cambio de energía libre. La velocidad de la reacción depende de la energía
libre de activación o energía de activación (∆Gº++), que es el aporte de energía requerido
para iniciar la reacción. La energía de activación requerida para una reacción no catalizada
es mayor que la de la catalizada. Por esta razón es más lenta que la catalizada. Las enzimas
aceleran una reacción al bajar la energía de activación requerida para una reacción. Estas
ayudan al sustrato y la enzima alcance el estado de transición, el punto más alto del
diagrama de energía para la reacción.

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN CATALIZADA

POR ENZIMAS
Uno de los factores clave que afecta la velocidad de una reacción catalizada por una encima
es la concentración del sustrato presente. El estudio de los efectos de la concentración es
difícil porque (S) cambia durante el transcurso de una reacción in vitro a medida que el
sustrato se convierte en producto. Una aproximación que sirve para simplificar los
experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad intima. Por otro lado los inhibidores
enzimáticos son moléculas que interfieren en la catálisis, atrasando o deteniendo las
reacciones enzimáticas. Hay dos grandes tipos de inhibidores enzimáticos: reversibles e
irreversibles.
Inhibidor reversible se denomina inhibición competitiva, porque compite con el sustrato
por el sitio activo del enzima. Mientras el inhibidor ocupa el sitio activo impide al sustrato
fijarse en la enzima. Hay otros dos tipos más de inhibición reversible: a competitiva y mixta.
El inhibidor a competitivo se fija a un sitio distinto del que se fija el sustrato en el sitio activo,
solo se une al complejo. Un inhibidor mixto se denomina inhibición no competitiva, este se
fija a un sitio distinto al sustrato, pero se fija tanto a la enzima como al complejo enzima-
sustrato.
Los inhibidores irreversibles se unen de manera covalente, destruyen un grupo funcional
del enzima que es esencial para su actividad o forman un enlace no covalente muy estable.
Los tipos de inhibidores irreversibles son: Los inactivadores suicidas son poco reactivos,
hasta que se unen al sitio activo de una enzima específica. Inactivan a la enzima utilizando
el mecanismo de reacción normal enzimático. La actividad enzimática también depende del
pH. Las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es máxima.
Algunas cadenas de aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases débiles que
desarrollan funciones críticas en el sitio activo de la enzima y dependen de cierto grado de
ionización.

ENZIMAS UTILIZADAS EN EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO.

Alanina aminotransferasa (ALT)
También llamada GPT (Transaminasa glutámico-pirúvica)
Cataliza la transferencia de alanina al ácido acetoglutárato, formando piruvato y ácido
glutámico.
Localizada en el citoplasma
Valores normales: < 50 U/ml
Aumento importante: Shock, hepatitis.
Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia.

Aspartato aminotransferasa (AST)

También conocida como GOT (Transaminasa glutámico-oxalacético)
Cataliza la transferencia del grupo a-amino del ácido aspártico al ácido a-cetoglutárico,
formando oxaloacetato y glutámico.
Localización: citoplasma y mitocondria
Valores normales: < 40U/ml
Aumento importante: Infarto del miocardio, hepatitis, traumatismos.
Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia, hemólisis.
Creatina kinasa (CK)
Importante para la contracción muscular. Transfiere el fosfato de la fosfocreatina al ADP,
formando ATP.
Localización: citoplasma y mitocondria de miocitos.
Valores normales: < 160U/ml en varones y <130U/ml en mujeres
Aumento importante: Infarto de miocardio CK-MB
Aumento moderado: miopatías, distrofia muscular, accidente cerebro-vascular
 Fosfatasa alcalina (AP, ALP, SAP)
Metaloenzima que cataliza la hidrólisis de diferentes ésteres de fosfato. Requiere pH
alcalino y cofactores (iones zinc y magnesio).
Localización: asociada a membrana
Valores normales: 85-190U/ml en el adulto. Hasta 500U/ml en niños en desarrollo.
Aumento importante: ictericia obstructiva, colelitiasis, neoplasia de vías biliares, cirrosis,
hematomas
Aumento moderado: neoplasias óseas osteogénicas, osteomalacia, enf. Paget,
hiperparatiroidismo
g-glutamil transpeptidasa (GGT)
Cataliza la transferencia de grupos glutamil C-terminales de unos péptidos a otros o a
aminoácidos. Es importante en el metabolismo del glutatión, la absorción de aminoácidos
y en la antioxidación.
Localización: membrana y citoplasma (5%) •Valores normales: < 35U/ml en varones y y
<25U/ml en mujeres
Aumento importante: Hepatitis vírica, obstrucción biliar, metástasis hepáticas, enf.
Alcohólica
Aumento moderado: infecciones que afectan al hígado (citomegalovirus, mononucleosis
infecciosa)
Amilasas
Hidroliza carbohidratos complejos para formar maltosa y glucosa.
Localización: Se produce en páncreas, hígado e intestino delgado. Se filtra y reabsorbe a
través del riñón
Valores normales: <50U/ml
Aumento importante: pancreatitis aguda y crónica, cáncer de páncreas.
Aumento moderado: parotiditis, algunos carcinomas, procesos parapancreáticos (gastritis,
úlcera duodenal, peritonitis, obstrucción intestinal.
Lipasas
Hidroliza triglicéridos.
Localización: Se sintetiza en el páncreas y en la mucosa gástrica. Se elimina a través del
riñón
Causas del incremento de lipasa: Pancreatitis Gastrointestinales Renal.
REFERENCIAS
 Solomon E. (2013). Biología (9na edición). Impreso en México D.F: engage Learning Editores.
• Claramunt Vallespi, R., Farran Morales, A., Lopez Garcia, C., Perez Torralba, M., & Santa Maria
Dolores, M. (2013). Quimica bioorganica y productos naturales. [Place of publication not
identified]: Uned - Universidad Nacion.
• Monge-Nájera, J., Gómez Figueroa, P., & Rivas Rossi, M. (2002). Biología general. San José,
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• Voet, D., & Voet, J. (2006). Bioquímica. Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana.
 Campbell M, Farrell S. (2010). Bioquímica 6ta Edition. Learning Editores, S.A.
 Nelson, D. & Cox M.. (2009). LEHNINGER. PRINCIPIOS DE BIOQUÍMICA 5ª ed. España:
OMEGA.

REFERENCIAS DIGITALES
 http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Enzimologia_Clinica_22783.pdf