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    enzimas

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    ENZIMAS

    Catalizadores
    de las Rx
    biolgicas.

    25% de los
    genes humanos Mayora son
    protenas
    codifican
    enzimas que aunque hay
    catalizan Rx molculas de
    RNA (ribozimas)
    metablicas

    DEFINICION

    Su actividad Alto grado de


    puede regularse especificidad

    Actan en
    soluciones
    acuosas a 37C
    y pH neutro
    IMPORTANCIA BIOLGICA
    Cada paso de una va metablica est catalizado por un
    enzima.

    La medida de la actividad enzimtica en fluidos


    biolgicos o tejidos es importante para el diagnstico de
    muchas enfermedades.

    Muchas frmacos son inhibidores de la actividad enzimtica

    Importancia en la industria de alimentacin y agricultura.


    IMPORTANCIA BIOLGICA
    CARACTERISTICAS
    Intervienen en
    muy pequeas
    concentraciones

    No se consumen
    No se alteran
    durante la
    reaccin
    Pueden actuar
    sucesivas veces
    Son especificas (Cada
    enzima cataliza un solo tipo
    de reaccin

    No forman nunca parte


    del producto
    ENZIMAS: CLASIFICACION

    1. Oxidorreductasas

    2. Transferasas

    3. Hidrolasas

    4. Liasas

    5. Isomerasas

    6. Ligasas
    ENZIMAS: CLASIFICACION
    No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
    catalizan
    Deshidrogenasas
    1 Oxidorreductasas De xido reduccin Peroxidasa Oxidasas
    (transferencia de e-) Oxigenasas
    Reductasas

    La Oxidacin y la Reduccin son reacciones acopladas (REDOX)

    Si una molcula se
    reduce, tiene que
    haber otra que se
    oxide
    ENZIMAS: CLASIFICACION
    No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
    catalizan

    2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas


    Transaminasas
    ENZIMAS: CLASIFICACION
    No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
    catalizan
    Hidrlisis, con transferencia de Pirofosfatasa
    3 Hidrolasas grupos funcionales del agua Tripsina
    Aldolasa

    Transforman
    polmeros en
    monmeros.
    ENZIMAS: CLASIFICACION

    No. Clase Tipo de reaccin que catalizan Ejemplo


    4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
    doble enlace, o
    Adicin de un substrato a un doble Descarboxilasa
    enlace de un 2o. substrato pirvica
    ENZIMAS: CLASIFICACION
    No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
    catalizan

    5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas


    interior de las molculas para dar Epimerasas
    formas ismeras Racemasas
    ENZIMAS: CLASIFICACION
    Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
    catalizan
    6 Ligasas Formacin de enlaces C-C, C-S, C-
    O y C-N. Mediante reacciones de Sintetasas
    condensacin, acopladas a la
    ruptura del ATP
    CINTICA QUMICA

    Cantidad consumida Cantidad formada de


    de A/min B/min
    CINTICA QUMICA
    Efecto de la concentracin de los reactantes sobre la
    velocidad de las Rx:

    Ley de accin de masas:


    La velocidad de una Rx en un
    momento dado es proporcional
    a la concentracin molecular de
    los reactantes

    V1=K1(A)
    K es la constante de equilibrio de una V2=K2(P)
    reaccin qumica. V1=V2
    Mide la afinidad de los reactantes. K1(A)=K2(P)
    K es alta, [B] es alta facilidad de Rx
    K1/K2=A/P=K
    K es pequea, [B] es pequea dificultad
    de Rx
    CINTICA QUMICA
    CINTICA QUMICA

    Cuando A es la mitad de Ao:


    CINTICA QUMICA
    Efecto de la Energa sobre la velocidad de las Rx:

    Energa de
    activacin:
    cantidad mnima de
    E que se debe
    liberar para que una
    reaccin ocurra.
    CINTICA QUMICA
    ENZIMAS
    Regulan las reacciones qumicas en los
    seres vivos.

    Facilitan las
    transformaciones
    qumicas:
    acelerando las
    reacciones y
    disminuyendo la energa
    de activacin.
    CINTICA ENZIMTICA
    (E) + (S) (ES) (P) + (E)
    CINTICA ENZIMTICA
    Modelo llave-cerradura Modelo inhibicin
    alostrica
    COFACTORES ENZIMTICOS
    Algunas enzimas estn asociadas con otro tipo de
    molculas que tienen naturaleza no proteica y de las
    cuales depende su actividad.

    cofactor apoenzima holoenzima

    Apoenzima: parte proteica del


    enzima (no activa)
    COFACTORES ENZIMTICOS
    Cationes metlicos Molculas orgnicas
    Coenzimas :, cuando se unen
    Zn2+, Ca2+, Fe2+ o dbilmente a la apoenzima
    Mg2+, que se unen a la (NAD+, FAD+, NADP+,
    etc). Muchas vitaminas
    apoenzima o regulan su funcionan como coenzimas.
    activacin.
    Grupo prosttico: Cuando se
    unen fuertemente a la
    apoenzima
    CINTICA ENZIMTICA
    Medida de la actividad enzimtica:
    Mediante la velocidad de la reaccin:
    Cantidad de sustrato consumido/unidad de tiempo
    Cantidad de producto formado/unidad de tiempo
    Unidades internacionales (UI): # micromoles de
    sustrato transformado/min
    2 AB+C una unidad es la transformacin de 2 micromoles de
    sustrato
    Katal: moles de sustrato transformados/seg
    1 Katal= 60 UI
    REGULACION DE LA ACTIVIDAD
    ENZIMTICA
    Temperatura
    A > T >velocidad de Rx.

    La T a la cual la actividad
    cataltica es mxima se llama
    temperatura ptima.

    Al ser protenas, a partir de cierta


    temperatura, se empiezan a
    desnaturalizar por el calor, y la
    actividad enzimtica decrece
    rpidamente hasta anularse
    FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
    ACTIVIDAD ENZIMTICA
    pH
    Cada enzima necesita unos
    valores lmites para poder desarrollar su
    actividad.
    A un pH determinado la enzima
    desarrolla su actividad mxima (pH
    ptimo)
    Cambios en el pH:
    Modifica la ionizacin
    del centro activo de la enzima altera la unin al
    sustrato
    De la enzima altera el mecanismo cataltico
    Del sustrato altera la unin a la enzima
    Desnaturaliza la enzima
    FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
    ACTIVIDAD ENZIMTICA
    Concentracin de la enzima
    A > concentracin enzimtica > velocidad de Rx.
    FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
    ACTIVIDAD ENZIMTICA
    Concentracin del sustrato.
    si se incrementa la [sustrato] se produce un aumento de la
    velocidad de formacin del producto, para restablecer el
    equilibrio qumico entre la concentracin del sustrato y la
    del producto.
    La Vmax se alcanza cuando todos los centros
    activos estn ocupados con sustrato
    Vmax: cuando la velocidad de
    reaccin se hace
    independiente de la
    concentracin de sustrato

    Valor de KM da idea
    de la afinidad del
    enzima por el
    sustrato: A <KM,
    >afinidad del enzima
    por el sustrato, y a
    >KM, <afinidad.
    INHIBICIN ENZIMTICA
    INHIBICION COMPETITIVA
    Unin del Inhibidor al centroactivo, compitiendo con el
    sustrato
    Aumenta Km
    No cambia Vmax
    INHIBICIN ENZIMTICA
    INHIBICION NO COMPETITIVA
    Unin del Inhibidor a un sitio de la enzima distinto del
    centro activo: no compite con Sustrato
    No cambia Km
    Disminuye Vmax
    INHIBICIN ENZIMTICA
    INHIBICIN ACOMPETITIVA
    Unin del Inhibidor a enzima-sustrato, estabilizando el
    complejo enzima-sustrato pero impidiendo la formacin
    de producto:
    Disminuye Km
    Disminuye Vmax
    Cinticas de Inhibicin
    Competitivo
    Vmax igual
    1 KM diferente
    V
    No competitivo
    Vmax diferente
    KM igual No inhibitor

    0 1/[S]
    ENZIMAS ALOSTRICAS
    Enzimas con funciones regulatorias especializadas
    ENZIMAS ALOSTRICAS
    ISOENZIMAS
    Isozimas
    Enzimas que catalizan la misma reaccin
    Con diferentes propiedades fsicas: punto isolectrico
    ISOENZIMAS: LDH
    LDH1: MMMM (abundante
    en el corazn, el cerebro y
    los eritrocitos; alrededor
    del 33 % de la LDH en el
    suero humano es de este
    tipo)

    LDH2:
    LDH5: HHHH ((abundante MMMH (abundante en
    en el tejido hepatico, el corazon, el cerebro y
    musculo esqueletico y el los eritrocitos; alrededor
    ileum; apenas hasta 1 % de del 45 % de la LDH en
    la LDH del suero humano el suero humano es de
    es LDH5) este tipo)

    LDH4: MHHH ((abundante en LDH3: MMHH (abundante en


    el higado, musculo el cerebro, los rinones y los
    esqueletico y el tejido renal; pulmones; constituye
    constituye alrededor del 3 % alrededor del 18 % de la LDH
    de la LDH serica) en suero humano)
    ISOENZIMAS: CPK
    CK1 (BB) abunda en el
    cerebro y en la
    musculatura lisa (esta
    practicamente ausente
    del suero)

    CK2 (MB) abunda en el


    corazon y aparece en
    CK3 (MM) abunda en el ciertas cantidades en el
    musculo esqueletico y musculo
    el cardiaco y constituye esqueletico (practicam
    practicamente el 100 % ente esta ausente del
    de la CK serica. suero)

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