Desnaturalizacion de Las Enzimas

UNIVERSIDAD PRIVADA ABIERTA LATINOAMERICANA
BIOQUMICA Y FARMACIA
NOMBRE: JAEL HELEN AJATA RAMIREZ. DOCENTE: DRA. CAROLA BENAVIES. MATERIA: ENZIMOLOGIA. TEMA: DESNATURALIZACION DE LAS ENZIMAS.. FECHA: 14-06-13.
ORURO-BOLIVIA
INFORME N5
DESNATURALIZACION DE LAS ENZIMAS.

1. Introduccin.Las protenas son una clase de biopolmeros que desempean una variedad de funciones: unas transportan, otras almacenan molculas pequeas, otras constituyen gran parte de la organizacin estructural de las clulas y los tejidos. Quizs las ms importantes de todas las protenas sean las enzimas que son los catalizadores que promueven la enorme variedad de reacciones que forman el metabolismo. Para mantener la multiplicidad de sus funciones, las protenas son molculas complejas que tienen una estructura determinada formada por la secuencia definida de unidades de aminocidos. Las protenas tienen una estructura tridimensional especfica dada por plegamientos de su cadena, dicha estructura debe mantenerse para que la protena ejerza su funcin, esto implica que existan interacciones entre los aminocidos que conforman las protenas y las molculas del medio (agua fundamentalmente), adquiriendo una conformacin natural de mxima estabilidad la cul no debe perderse. La desnaturalizacin rompe la estructura tridimensional a travs de distintos factores quedando como una estructura simple. 2. Marco terico.Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija. Estado nativo Estado desnaturalizado
Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitarn la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada. En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena: Cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin. Una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie. Prdida de las propiedades biolgicas.
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas las protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en: 3. Objetivo.Observar y estudiar porque la enzima de la clara de huevo (albumina) se va desnaturalizando en presencia de alcohol. 4. Materiales y Reactivos. Frasco de vidrio. Alcohol 50ml. Huevo (Clara). La polaridad del disolvente. La fuerza inica. El pH. La temperatura.
5. Procedimiento. En el frasco de vidrio colocar 50ml de alcohol. Luego vaciar el huevo (solo la clara). Tapar inmediatamente el frasco.
Observar lo que sucede y explicar el porqu.
6. Resultados.Las enzimas se van desnaturalizando y empiezan a unirse por sus enlaces y se forma el blanco caracterstico de la clara. Es decir las cadenas de protenas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esfrica. Se denominan protenas globulares. Al frer o cocer un huevo, el calor hace que las cadenas de protena se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado. Este proceso que se conoce con el nombre de desnaturalizacin se puede producir de muy diversas maneras: Calentando, cocer o frer. Batiendo las claras. Por medio de agentes qumicos como alcohol, sal, acetona, etc. 7. Bibliografa.http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm http://primariaexperimentos.blogspot.com/2010/12/desnaturalizar-proteinas.html

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